生化预习思考题
生物化学实验预习题（请将每次实验预习题写在预习报告上）
生物与制药工程系生物化学课程组编
实验一氨基酸的分离鉴定——纸层析法
1、纸层析中何为固定相？何为流动相？滤纸起什么作用？
2、点样的次数、点样的斑点大小与实验结果的关系如何？
3、R f值的含义、定义分别是什么？
4、根据本实验原理试分析极性氨基酸与非极性氨基酸那一类移动的快一些？
5、本实验是如何将未知氨基酸鉴定出来的？
6、为什么要在垂直于滤纸的纹路划一条直线并点样？
7、分析层析时将滤纸卷成纸筒时，滤纸的边缘能否接触？
8、何种氨基酸与茚三酮的显色斑点为黄色？
实验二蛋白质的定量测定——双脲法测定蛋白质浓度
1、双脲法反应是否为蛋白质的专一反应？哪些物质会干扰测定？
2、752型分光光度计如何使用？使用时应注意哪些问题？
3、本方法是否适用于固体样品的测定？
4、标准曲线可以用坐标纸绘制，也可以用统计学方法求出直线方程。现在人们通常用后一种方法，请思考如何求出直线方程？
5、比色法测定物质含量的基本原理是什么？Lambert—Berer定律（吸收定律）是什么？
实验三影响酶活性的因素
1、人唾液中淀粉酶（属α淀粉酶）水解淀粉的变化过程是如何的/
2、淀粉、紫色糊精、红色糊精遇碘后分别呈什么颜色？
3、反应过程中观察到淀粉水解物遇碘颜色的变化与淀粉酶的活性高低有何关系？
4、影响酶活性的因素有哪些？
5、0℃水浴如何实现？
6、与班氏试剂反应产生沉淀的多少与淀粉酶活性的高低（反应快慢）的关系如何？
实验四维生素C的定量测定
1、此法能否测定出氧化型V C？能否测定出总V C的含量？
2、滴定的速度为什么要控制？滴定的终点如何把握？
3、组织捣碎机的使用方法及注意事项有哪些？
4、微量滴定管的使用应注意哪些问题？
5、为什么在抽滤（过滤）时弃去最初滤出的滤液？
6、提取V C时为何用2％的草酸溶液提取？
7、计算公式中的T值如何计算？
8、V C标准溶液为何要装在棕色瓶中低温储藏？
实验五醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质
1、电泳的基本原理是什么？
2、如何搭好电泳时的滤纸桥？
3、为什么要识别薄膜的无光泽面和有光泽面？点样应在哪一面？电泳时点样面朝上还是朝下？点样端靠近正极还是负极？
4、膜条点样后放置时间较长而变干，能否继续进行电泳？为什么？
5、有人做电泳时发现电泳仪上有电压指示，但无电流通过。试分析出现这种情况的可能原因。
6、膜条透明时关键要注意哪几点？
7、电极缓冲液可重复使用一定的次数，但能否无限制的重复使用？
实验六总氮量的测定――微量凯氏定氮法
1、样品为什么要进行消化？消化后蛋白质“氮”转变成了什么物质？消化过程应注意哪些问题？如何判断消化完全？如何做空白消化液？
2、防止暴沸的方法是什么？为什么在蒸气发生器上加一安全管？
3、如何判断整个蒸馏装置已经洗涤干净？
4、加样后小漏斗中的水封的作用是什么？
5、本实验过程中既要利用倒吸，又要防止倒吸。试分析何时需利用倒吸，何时又要防止倒吸？利用倒吸时该如何操作？
6、为什么要进行样品蒸馏，又要进行空白蒸馏？
7、你在实验中滴定时用的盐酸应该是经过准确标定的，如何进行标定？
8、滴定时使用的微量滴定管应注意哪些问题？9、本实验过程如何做好用电安全及防止烫伤？
10、本实验测定出的氮都是蛋白质中的氮吗？
11、总氮量的计算公式，你是如何理解的（一定要理解！！）？如何由总氮量计算出蛋白质含量？
实验七核酸的制备及定量测定（Ⅰ）动物肝脏DNA的提取
1、DNA在浓NaCl(1-2mol/L)和稀NaCl(0.14mol/L)溶液中的溶解度是怎样的？NaCl溶液中加入EDTA-Na有何作用？
2、本实验中SDS有何作用？氯仿-异戊醇又有何用途？
3、本实验需多次离心，多次离心的目的分别是什么？
4、本实验提取的DNA是否为纯品？
5、肝脏行鲜或肝脏在4℃条件下保存多天还能否用做实验材料？为什么？
6、为什么肝脏匀浆要充分（研磨要充分）？
实验八聚丙烯酰胺凝胶电泳法(PAGE)分离血清蛋白质(核黄素-TEMED 聚合系统)（Ⅰ）凝胶制备
1、胶制备的原理是怎样？
2、化学聚合和光聚合各有何特点？
3、光聚合加入核黄素、TEMED各有何作用？
4、氧的存在对凝胶聚合有和影响？如何除去溶解氧？
5、凝胶浓度和交联度与孔径大小有何关系？柱状胶是指什么样的胶？
6、凝胶制备时在制胶架凹槽中滴1—2滴蔗糖液的作用是什么？
7、在称量Acr、Bis时应注意哪些问题？在制胶时应注意哪些问题？
8、如何判断凝胶（浓缩胶、分离胶）聚合是否完成？
9、T、C值的含义？如何根据T值计算出C值及Acr、Bis的用量？
实验九聚丙烯酰胺凝胶电泳法(PAGE)分离血清蛋白质(核黄素-TEMED 聚合系统)（Ⅱ）电泳分离
1、电泳的原理是什么？
2、盘状电泳的过程中有哪三种物理效应？
3、电泳基质的四个不连续时指的是什么？
4、本实验中样品液应如何制备？样品胶通常可用什么代替？
5、安装凝胶管是应注意哪些问题？
6、如何确定电泳终点？剥胶时应注意哪些问题？
7、为什么电极缓冲液的下槽液不能用于上槽？
8、剥出的凝胶条通常需固定，为什么？固定往往与操作可用是进行？实验十蛋白质分子量测定—凝胶过滤层析法（Ⅱ）分子量测定
1、凝胶层析法的原理是什么？
2、加样是应注意哪些问题？
3、恒流泵的流速如何校正？
4、核酸蛋白检测仪、部分收集器、记录仪应如何使用？
5、蛋白质分子量标准曲线如何制作
6、试分析：如何进给你层析柱和凝胶，而没有核酸蛋白检测仪和部分收集
器，也没有记录仪应，此实验能否完成？如何完成？
实验十一琼脂糖凝胶电泳法分离LDH同工酶及血清LDH总活力的测定（Ⅰ）LDH同工酶分离
1、什么是同工酶？LDH催化发生什么样的反应？
2、琼脂糖凝胶板如何制备？
3、本实验的滤纸桥与醋酸纤维薄膜电泳的滤纸桥搭法有何异同点？
4、显色是非常关键的操作步骤，显色时应注意哪些问题？
5、为什么叫酶专一性染色？试分析之。
6、试分析：LDH同工酶分离可否用薄膜电泳或PAGE电泳？
实验十二琼脂糖凝胶电泳法分离LDH同工酶及血清LDH总活力的测定（Ⅱ）LDH总活力的测定
1、LDH总活力的测定的原理是什么？本实验方法是利用顺向反应还是逆向反应？
2、LDH总活力的测定中有哪些注意事项？
3、本实验中酶活性的定义是什么？你能否重新给一个定义/
4、测定LDH活力是要在37℃条件下保温15min，这15min时间计时是否要准确？为什么？
5、你是如何理解LDH总活力计算公式的？（与酶的定义联系起来进行分析）
生化习题及答案
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022
生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？
四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？
生物化学思考题
《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
2018版毛概重点章节课后思考题及答案
5.1理论形成的社会历史条件 1、和平与发展成为时代主题是理论形成的时代背景 2、社会主义建设的经验教训是理论形成的历史根据 3、改革开放和现代化建设的实践是理论形成的现实依据 5.2如何把握理论的主要容 1、解放思想、实事的思想路线 2、社会主义初级阶段理论 3、党的基本路线 4、社会主义根本任务的理论 5、三步走战略 6、改革开放理论 7、社会主义市场经济理论 8、“两手抓，两手都要硬”： 物质文明和精神文明建设都要抓是我国社会主义现代化建设的基本方针 9、一国两制 10、中国问题的关键在于党 5.3如何认识理论的历史地位 1、马克思列宁主义、思想继承和发展 2、中国特色社会主义理论体系的开篇之作 3、改革开放和社会主义现代化建设的科学指南 8.1如何理解我国社会主要矛盾发生的变化 对社会主义矛盾的科学判断，是制定党的路线方针的基本依据。党对我国社会主要矛盾认识根据社会发展变化而不断调整和深化。 1、1956年社会主义改造基本完成后，党的八大指“出我国的主要矛盾已经是人民对于经济文化迅速发展的需求同当前经济不能满足人民需要的状况之间的矛盾” 2、1981年十一届六中全会通过《历史决议》对我国社会主
要矛盾作了科学表述“我国需要解决的矛盾，已经是人民日益增长的物质文化需要同落后的社会之间产生的矛盾” 3、党的十九大明确指出，我国社会主要矛盾已经转化为人民日益增长的美好生活需要同不平衡不充分的发展之间的矛盾。主要依据有下面三个方面： ①经改革开放四十年的发展，我国社会生产水平总体上显著提高，很多方面进入世界前列。 ②人民的生活水平显著提高，对美好生活的向往更加强烈。 ③影响满足人们美好生活需要的因素很多，但主要是发展不平衡不充分的问题。 8.2如何认识中国特色社会主义进入新时代 1、新时代的涵： ○1新时代是承前启后、继往开来，在新的历史条件下继续夺取中国特色注意伟大胜利的时代。 ○2新时代是决胜全面建成小康社会、进而全面建设社会主义文化强国的时代。 ○3新时代是全国各族人民团结奋斗、不断创造美好生活、逐步实现全体人民共同富裕的时代。 ○4新时代是全体中华儿女戮力同心、奋力实现中华民族伟大复兴中国梦的时代。 ○5新时代是我国日益走近世界舞台中央、不断为人类作出更大贡献的时代。 2、新时代的意义 ○1从中华民族伟大复兴的历史进程来看，中国特色社会主义进入新时代，意味着中华民族迎来了从站起来、富起来到强起来的伟大飞跃，迎来了实现中华民族伟大复兴的光明前景。○2从科学社会主义发展进程来看，中国特色社会主义进入新时代，在社会上高高举起了中国特色社会主义伟大旗帜。○3从人类文明进程来看，中国特色社会主义进入新时代，拓展了发展中国家走向现代化的途径，为解决人类问题贡献了中国智慧和中国方案。
《生化分离工程》思考题与答案
第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？一般说来，生化分离过程主要包括4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法；②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 ％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40～ 80 ％；精细、药用产品的比例更高达70 ～90 ％。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。
4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系？ 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合， 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化；②调节悬浮液的pH 值，pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质，适当调节pH 可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。
生化各思考题
第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢？ 新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。 生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。 2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。 新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。 代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。有些代谢途径存在分支。 3、简述代谢途径的特点。 生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。 由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。 代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。 各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。 ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。 4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。 代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布 糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体 三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液 磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核 糖异生胞液mRNA合成细胞核 糖原合成与分解胞液tRNA合成核质 脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁 脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体 呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液 胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体 磷脂合成内质网 5、三个关键的中间代谢物是什么？ 在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。 6、细胞对代谢的调节途径有哪些？ 调节酶的活性。这种调节对现有的酶进行修饰，使酶的活性发生变化。这种调节一般在数秒或数分钟内即可完成，效果快速而短暂，因此是一种快速调节。 调节酶的数量。这是通过增加酶蛋白的合成或影响酶蛋白的讲解速度来调节，这种调节一般需要数小时才能完成，作用缓慢而持久，因此调节的速度比较慢。 调节底物的水平。这种调节主要是底物从细胞中的一个区域运送到另一个区域，一般是通过膜的选择性通透进行调节的。
生物化学各章练习题及答案
生物化学各章练习题及答案
生化练习题 一、填空题： 1、加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成，_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质，可将维生素分为两类，即 ____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外，它还与生物大分子间识别有关，也是合成__________，___________，_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式，是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称 _____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构： 2、糖的有氧氧化： 3、必需脂肪酸： 4、半保留复制： 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能？
1、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 4、半保留复制：双链DNA 的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 答：按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 3、怎样证明酶是蛋白质？ 答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。 （2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
生物化学课后答案_张丽萍
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
生化练习题(带答案)
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
生化思考题
\ 第一章 蛋白质化学思考题 1、组成蛋白质的AA 有哪些根据R 基的极性如何对其进行分类 根据R 基的极性分： 非极性R 基氨基酸共9种，均为中性AA ，疏水R 基AA 。包括甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸（蛋氨酸）。 极性R 基氨基酸共11种，均为亲水R 基AA 。根据R 基在生理pH 下带电与否分： （1）不带电荷的极性R 基AA ：共有6种，均为中性AA 。 包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。 ） （2）带负电荷的极性R 基AA ：共有2种，均为酸性AA 。 包括天冬氨酸和谷氨酸。 (3)带正电荷的极性R 基AA ：共有3种，均为碱性AA 。赖氨酸、精氨酸和组 氨酸。 2 、什么叫pI 有何生物学意义 pI ： 氨基酸 蛋白质中的常见氨基酸：蛋白质的基本组成单位。共20种。 蛋白中的稀有氨基酸：只在某些蛋白质中存在。 非蛋白质氨基酸：细胞、组织中有，蛋白质中无。 &
当氨基酸主要以两性离子形式存在时 ' （或所带的正负电荷数相等，净电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动） 所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。 当溶液中pH = pI时，AA净电荷为零； pH ＞ pI时，AA带负电； pH ＜ pI 时，AA带正电。 a、可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质。 b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，可据此利用等电点沉淀法分离氨基酸和蛋白质。 . c、等电点时由于净电荷为零，AA在电场中不移动，可据此利用等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。 3 、什么叫Edman 反应有何生物学意义 Edman反应（氨基酸与异硫氰酸苯酯的反应） 氨基酸的α-NH2与异硫氰酸苯酯（PITC；苯异硫氰酸酯）间的反应。可用于鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。 意义：测N-端；测氨基酸序列；测肽链数目。 — 4 、什么叫肽肽单位肽平面二面角
第三章思考题及答案
第三章思考题 刚体一般是由n （n 是一个很大得数目）个质点组成。为什么刚体的独立变量却不是3n 而是6或者更少 何谓物体的重心他和重心是不是 总是重合在一起的 试讨论图形的几何中心，质心和重心重合在一起的条件。 简化中心改变时，主矢和主矩是不是也随着改变如果要改变，会不会影响刚体的运动 已知一匀质棒，当它绕过其一端并垂直于棒的轴转动时，转动惯量为23 1 ml ，m 为棒的质量，l 为棒长。 问此棒绕通过离棒端为l 41且与上述轴线平行的另一轴线转动时，转动惯量是不是等于2 24131?? ? ??+l m ml 为什么 如果两条平行线中没有一条是通过质心的，那么平行轴定理式（3.5.12）能否应用如不能，可否加以修改后再用 在平面平行运动中，基点既然可以任意选择，你觉得选择那些特殊点作为基点比较好好处在哪里又在（3.7.1）及（）两式中，哪些量与基点有关哪些量与基点无关 转动瞬心在无穷远处，意味着什么 刚体做平面平行运动时，能否对转动瞬心应用动量矩定理写出它的动力学方程为什么 当圆柱体以匀加速度自斜面滚下时，为什么用机械能守恒定律不能求出圆柱体和斜面之间的反作用力此时摩擦阻力所做的功为什么不列入是不是我们必须假定没有摩擦力没有摩擦力，圆柱体能不能滚 圆柱体沿斜面无滑动滚下时，它的线加速度与圆柱体的转动惯量有关，这是为什么但圆柱体沿斜面既滚且滑向下运动时，它的线加速度则与转动惯量无关这又是为什么 刚体做怎样的运动时，刚体内任一点的线速度才可以写为r ω?这时r 是不是等于该质点到转动轴的垂直距离为什么 刚体绕固定点转动时，r ω ?dt d 为什么叫转动加速度而不叫切向加速度又()r ωω??为什么叫向轴加速度而不叫向心加速度 在欧勒动力学方程中，既然坐标轴是固定在刚体上，随着刚体一起转动，为什么我们还可以用这种坐标系来研究刚体的运动 欧勒动力学方程中的第二项()21I I -y x ωω等是怎样产生的它的物理意义又是什么 第三章思考题解答 答：确定一质点在空间中得位置需要3个独立变量，只要确定了不共线三点的位置刚体的位置也就确定了，故须九个独立变量，但刚体不变形，此三点中人二点的连线长度不变，即有三个约束方程，所以
生物化学思考题
1.糖的D-型和L-型是如何决定的？ 看单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子的-ＯＨ的空间排布。若－ＯＨ在不对称碳原子右边，即为Ｄ－型。若－ＯＨ在不对称原子左边，即为Ｌ－型。 2.错误！未找到引用源。--型是怎样决定的，与D-及L-型的决定有和异同？ 凡糖分子的半缩醛羟基（即C-1上的-OH基在碳链同侧的称错误！未找到引用源。-型，在异侧的称错误！未找到引用源。-型。 都是以分子末端-错误！未找到引用源。OH基邻近不对称碳原子的-OH基的位置坐依据。 3.单糖为什么都有旋光性？新配置葡萄糖液的比旋光度最初随时间而改变，随后即不再改变而达一恒定比旋光度，为什么？ 一切单糖都含有不对称碳原子，所以都有旋光的能力。一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。变旋的原因是糖从一种结构变到另一种结构，即错误！未找到引用源。--型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。 4.单糖有哪些重要性质？ 记忆反应 醛基酮基氧化（还原性） 还原成醇 成脎 发酵 还原金属离子，糖本身被氧化成糖酸或其他产物 和苯肼作用成脎 通过烯醇化发酵产生乙醇 羟基成酯 成苷 脱水 氨基化 脱氧 与酸反应 半缩醛羟基的-H可被烷基或其他基团取代产生糖苷 C-2、C-３的－ＯＨ被－错误！未找到引用源。取代经 氧化酶作用产生脱氧糖。 5.什么叫脂和酯，生活中遇到的事物中有哪些与脂质有关？ 脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。 酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。 生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。 6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？ 测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。 7．有什么办法可防止油脂的水解、氧化和酸败？在中性、常温下存放可防止水解，密封存放，避免与空气接触可防止氧化，将脂氧化可防止酸败。 8.支链淀粉与糖原的异同点？ 同：1.有D-葡萄糖，直链由错误！未找到引用源。-1,4-苷键连接形成；2.无还原性，有旋光性且均为右旋，不能与苯肼成脎；3.支链以错误！未找到引用源。-1,6-苷键连接； 4.为机体生物活动提供能量 异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。 9.直链淀粉与纤维素的异同点。 同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象； 异：1.直链淀粉:错误！未找到引用源。-D 葡萄糖，错误！未找到引用源。-1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。 纤维素，错误！未找到引用源。-D葡萄糖以1,4-错误！未找到引用源。苷键平行排
(完整版)分析化学各章节习题(含答案)
第一章误差与数据处理 1-1 下列说法中，哪些是正确的？ （1）做平行测定的目的是减小系统误差对测定结果的影响。 （2）随机误差影响精密度，对准确度无影响。 （3）测定结果精密度高，准确度不一定高。 （4）只要多做几次平行测定，就可避免随机误差对测定结果的影响。 1-2 下列情况，将造成哪类误差？如何改进？ （1）天平两臂不等长（2）测定天然水硬度时，所用蒸馏水中含Ca2+。 1-3填空 （1）若只作两次平行测定，则精密度应用表示。 （2）对照试验的目的是，空白试验的目的是。 （3）F检验的目的是。 （4）为检验测定结果与标准值间是否存在显著性差异，应用检验。 （5）对一样品做六次平行测定，已知d1~d5分别为0、+0.0003、－0.0002、－0.0001、+0.0002，则d6为。 1-4用氧化还原滴定法测定纯品FeSO4·7H2O中铁的质量分数，4次平行测定结果分别为20.10%，20.03%，20.04%，20.05%。计算测定结果的平均值、绝对误差、相对误差、平均偏差、相对平均偏差、标准偏差及变异系数。 1-5有一铜矿样品，w(Cu) 经过两次平行测定，分别为24.87%和24.93%，而实际w(Cu)为25.05%，计算分析结果的相对误差和相对相差。 1-6某试样5次测定结果为：12.42%，12.34%，12.38%，12.33%，12.47%。用Q值检验法和4d检验法分别判断数据12.47%是否应舍弃？（P = 0.95） 1-7某分析人员测定试样中Cl的质量分数，结果如下：21.64%，21.62%，21.66%，21.58%。已知标准值为21.42%，问置信度为0.95时，分析结果中是否存在系统误差？ 1-8 在不同温度下测定某试样的结果如下： 10℃：:96.5%，95.8%，97.1%，96.0% 37℃：94.2%，93.0%，95.0%，93.0%，94.5% 试比较两组数据是否有显著性差异？（P = 0.95）温度对测定是否有影响？
生化实验思考题参考答案[1].
生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么？ 答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些？ 答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法； (2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等； (3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？ 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 （1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？ 答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。 （2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答：防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？ 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。 答： 2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？ 答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？ 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点？ 答:
生化课后题目及答案
2 蛋白质化学 2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为： 1.65%: 2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 6．由下列信息求八肽的序列。 （1）酸水解得 Ala ，Arg ，Leu ，Met ，Phe ，Thr ，2Val 。 （2）Sanger 试剂处理得DNP -Ala 。 （3）胰蛋白酶处理得Ala ，Arg ，Thr 和 Leu ，Met ，Phe ，2Val 。当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP -Ala 和DNP -Val 。 （4）溴化氰处理得 Ala ，Arg ，高丝氨酸内酯，Thr ，2Val ，和 Leu ，Phe ，当用Sanger 试剂处理时，分别得DNP -Ala 和DNP -Leu 。 解答：由（2）推出N 末端为Ala ；由（3）推出Val 位于N 端第四，Arg 为第三，而Thr 为第二；溴化氰裂解，得出N 端第六位是Met ，由于第七位是Leu ，所以Phe 为第八；由（4），第五为Val 。所以八肽为：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 。 7．一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm ，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm 。 8．当一种四肽与FDNB 反应后，用5.7mol/LHCl 水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸；
生化思考题
1. 根据生物样品的含氮量计算出蛋白质含量。 2. 20种编码氨基酸的中文名、英文三字符、酸性和碱性氨基酸。 3. 蛋白质的一级结构与核酸的关系。 4. 蛋白质二级结构的类型。 5. 维持蛋白质三级结构稳定的次级键。 6. 模体、结构域。 7. 蛋白质的结构与功能的关系。 8. 蛋白质变性及其实质。 9. 蛋白质的紫外吸收性质。 10. 分离蛋白质的基本方法及原理。 第二章 1. 核酸的一级结构、DNA变性、核酸分子杂交。 2. 核酸的紫外吸收性质。 3. DNA双螺旋结构模型的要点。 4. 真核生物内DNA的高级结构形式：核小体。 5. 真核生物mRNA的结构特点。 6. hnRNA与mRNA的关系。 7. 相对富含稀有碱基的核酸：tRNA。 8. DNA的Tm值与其所含的G+C比例的关系。
1. 酶的定义及化学本质。 2. 结合酶的分子组成及各组分的功能。 3. B族维生素的辅酶形式及功能。 4. 酶的必需基团、活性中心。 5. 同工酶的概念、举例及临床意义。 6. 酶促反应的特点。 7. ES复合物、诱导契合假说。 8. 影响酶促反应速度的因素。 9. 米-曼氏方程式、Km与Vmax的意义。 10. 酶促反应的最适温度、最适pH。 11. 酶的竞争性抑制：概念、特点、动力学参数、药理学应用。 12. 酶的调节方式（酶活性调节、酶含量调节）。 13. 酶活性调节的种类（变构调节、共价修饰、酶原的激活）。 14. 酶与疾病的关系。 第四章 糖酵解与糖酵解途径的区别。 糖酵解的概念和亚细胞定位。 糖酵解的反应过程、脱氢反应、底物水平磷酸化、限速酶。 净生成A TP的数量、能量利用效率。 糖酵解的生理意义。 糖有氧氧化的概念、亚细胞定位和生理意义。
财政学 最全习题 第二章思考题及答案
第二章财政收支概述 第一部分财政收入 一、填空题 1、政府收费主要是，是政府模拟私人物品的定价方式收取的公共物品的价格。 2、1997年以后，我国财政统计中国家财政分项目收入包含的项目有税收、企业亏损补贴（抵减收入）、和其他收入。 3、将财政收入分为工业部门收入和农业部门收入是按财政收入来源中的为标准的。 4、1997年以后，预算外资金项目包括、、、和其他收入。 5.按财政资金的管理方分类，可分为两大类。 6、按财政收入形式分类，是财政收入的主要来源。 7. 对财政收入规模起决定性作用。 二、判断题 1、财政收入按收入形式分类可分为税收、收费、债务收入、铸币收入、通货膨胀收入、经常性收入和临时性收入。 2、预算外收入不体现在财政预算报告中。 3、预算外收入的形式都是收费。 4、如果一项收入可以采取税收形式也可以采取收费形式，一般应采用税收形式。 5、改革开放后，我国财政收入的发展变化趋势和财政支出一样，都经历了一个先降后升的过程。 6、1996年以来，我国预算外资金相当于预算内财政收入的比例处于持续增长中。 7、由于存在通货膨胀税效应，通货膨胀必然使财政收入实际上升。 8、农业部门以间接形式上缴的收入比直接上缴的收入多得多。 9、自1994年工商税制改革以后，增值税和营业税的作用增强了，其中商业部门提供的财政收入迅速增长，占财政收入的比重已逐渐超过工业部门。 10、我国企业收入曾经是财政收入的主要来源。 三、不定项选择 1、关于税费改革下列说法正确的是：（） A、所谓税费改革，就是将可以改为税收形式的收费改为规范化的税收，对应当保留的收费加以规范并加强管理，坚决取缔乱收费、乱罚款、乱摊派 B、税费改革是治理整顿预算外资金、规范政府收入机制的一种有效措施 C、税费改革是当前提高财政收入（指预算内）占GDP比重的重要途径 D、税费改革的最终目标是以税收代替收费 2、1996年以来，我国关于加强预算外资金管理的新举措包括：（） A、计划管理，财政审批，专户储存，银行监督 B、提出最重要将预算外资金全部纳入预算内管理 C、要求参照预算内资金管理模式，建立预算外资金的预决算制度 D、提出建立社会保障预算，将社会保障基金纳入预算内收入 3、收费的特点主要体现在：（） A、与政府提供的特定商品和服务有直接联系，专项收入，专项使用 B、往往是作为部门和地方特定用途的筹资手段 C、可完全由部门和地方自收自支 D、法治性和规范性相对较差 4、影响财政收入规模水平的主要经济因素有：（） A、经济发展水平 B、生产技术水平 C、分配制度 D、所有制结构 ５、价格对财政收入的影响体现在：（） Ａ、征收通货膨胀税Ｂ、税收的档次爬升效应Ｃ、造成财政收入虚增Ｄ、使财政收入数据失去信度