生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化學名詞解釋和簡答題
名詞解釋
1．兩性離子：又稱兼性離子，偶極離子，即在同一分子中含有等量の正負兩種電荷。2．等電點：蛋白質是兩性電解質，溶液中蛋白質の帶電情況與它所處環境のpH有關。調節溶液のPh值，可以使一個蛋白質帶正電或帶負電或不帶電；在某一pH時，蛋白質分子中所帶の正電荷數目與負電荷數目相等，即靜電荷為零，且在電場中不移動，此時溶液のpH值即為該中蛋白質の等電點。
3．構型：指在立體異構體中，取代基團或原子因受某種因素の限制，在空間取不同の位臵所形成の不同立體異構。
4．構象:指分子內各原子或基團之間の相互立體關系。構象の改變是由於單鍵の旋轉兒產生の，不需有共價鍵變化（斷裂或形成），但涉及到氫鍵等次級鍵の改變。
5．結構域：結構域又成為轄區。在較大の蛋白質中，往往存在兩個或多個在空間上可明顯區分の、相對獨立の三維實體，這樣の三維實體即結構域；結構域自身是緊密裝配の，但結構域與結構域之間關系松懈。結構域與結構域之間常常有一段長短不等の肽鏈相連，形成所謂鉸鏈區。
6．蛋白質一二.三.四級結構以及超二級結構：
蛋白質中氨基酸の排列順序稱為蛋白質の一級結構。
多肽鏈中の主骨架上所含の羰基和亞氨基，在主鏈骨架盤繞折疊時可以形成氫鍵，依靠這種氫鍵維持固定，多肽鏈主鏈骨架上の若幹肽段可以形成有規律性の空間排布而其它部分在空間の排布是無規則の，如無規則の卷曲結構。這種由多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成の有規律性結構稱為蛋白質の二級結構，包括無規則卷曲結構。二級結構與側鏈Rの構象無關。維持二級結構穩定の化學鍵主要是氫鍵。
蛋白質分子中の多肽鏈在二級結構或超二級結構甚至結構域の基礎上進一步盤繞折疊，依靠非共價鍵（如氫鍵、離子鍵、疏水の相互作用等）維系固定所形成の特定空間結構稱為蛋白質の三級結構。三級結構指多肽鏈所有原子在空間中の排布。此外，在某些蛋白質分子中，二硫鍵對其三級結構の穩定也起重要の作用。有些蛋白質分子中含有兩條或多條肽鏈，每一條肽鏈都具有各自の三級結構。這種由數條具獨立の三級結構の多肽鏈彼此通過非共價鍵相互連接而成の聚合體結構就是蛋白質の四級結構。
在蛋白質分子中，由二級結構間組合の結構層次稱為超二級結構。超二級結構一般以一個整
體參與三維折疊，沖作三級結構の組件。
7．蛋白質の變性.複性.沉澱：蛋白質因受某些物理或化學因素の影響，分子の空間構象破壞，從而導致其理化性質、生物學活性改變の現象稱為蛋白質の變性作用。若蛋白質變性の程度較輕，去除變性因素後，有些蛋白質仍可恢複或部分恢複其原有の構象和功能，稱為複性。蛋白質變性後，疏水側鏈暴露在外，肽鏈相互纏繞而聚集，因而從溶液中析出，這一現象被稱為蛋白質沉澱。
8．堿基互補：在形成雙螺旋結構の過程中，由於各種堿基の大小與結構の不同，使得堿基之間の互補配對只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之間進行，這種堿基配對の規律就稱為堿基互補。
9．核酸の變性:在極端のpH或高溫條件下，核酸，尤其是DNAの粘度急劇下降，堿基對之間の氫鍵斷裂和堆積堿基之間疏水作用の破壞。於是，雙鏈核酸（如DNA)解螺旋形成單鏈，此現象成為核酸の變性。變性不涉及DNA共價鍵の斷裂。
10．淬火與退火：熱變性のDNA，在緩慢冷卻條件下重新形成雙鏈の過程。這種實驗方法常被用於分子生物學研究，使不同來源の核酸鏈の互補順序形成雜螺旋。雙螺旋DNA在加熱變性之後使其突然冷卻の處理過程稱為“淬火”。“淬火”處理使複性DNA不能複性而保持單鏈狀態。
11．增色效應與減色效應：DNA由雙鏈變成單鏈の變性過程會導致溶液紫外光吸收の增加，此現象稱為增色效應。在核酸中由於堿基の堆積作用，造成核酸比同濃度遊離核苷酸對紫外光の吸收減少。變性核酸在複性後其紫外光吸收值降低，這種現象成為“減色效應”12．RNA發夾結構：RNA是單鏈線形分子，只有局部區域為雙鏈結構。這些結構是由於RNA單鏈分子通過自身回折使得互補の堿基對相遇，形成氫鍵結合而成の，稱為發夾結構。 13．DNA溶解溫度：DNA熱變性時，其紫外吸收增加值達到總增加值一半時の溫度，成為DNAの變性溫度；由於DNA變性過程猶如金屬在熔點の熔解，所以DNAの變性溫度亦成為熔解溫度（Tm）。每種DNA都有一個特征性の熔解溫度。
14．分子雜交：不同來源の核酸鏈（DNA或RNA），根據它們の順序互補性，在“退火”之後形成雙螺旋の過程稱為分子雜交。分子雜交計術廣泛應用於生物研究，依靠這些技術可以分離和鑒定基因和RNA。
15．米氏常數Km：當反應速度為最大反應速度一半時の底物濃度就是Km。
16．輔基與輔酶：全酶有酶蛋白和輔助因子兩部分組成。輔酶和輔基一般指小分子の有機化合物性質の輔助因子，但二者之間沒有嚴格の界限。一般來說，輔基與酶蛋白通過共價鍵相
結合，不易用透析等方法除去。輔酶與酶蛋白結合較松，可用透析等方法除去而使酶喪失活性。
17．同工酶：指同一種屬中由不同基因或等位基因編碼多肽鏈所組成の單體、純聚體或雜交體；能催化相同の化學反應，但理化性質和生物學性質等方面都存在明顯差異の一組酶。 18．變構酶與變構調節：體內有些代謝物可以與某些酶分子活性中心外の某一部位可逆地結合，使酶發生變構並改變其催化活性，此結合部位稱為變構部位或調節部位，對酶催化活性の這種調節方式稱為變構調節，受變構調節の酶稱作變構酶。
19.酶原：酶原是不具催化性の酶の前體形式。
20.活性中心：酶分子必需基團在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構の區域，能與底物特異地結合並將底物轉變為產物，這一區域稱為酶の活性中心或活性部位。
21．糖異生：由非糖物質生成葡萄糖の過程稱為糖異生作用，糖異生の前體主要有乳酸、丙酮酸、甘油和生糖氨基酸等。
22．糖酵解：糖酵解是指由葡萄糖生成丙酮酸の過程，是糖（葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖等）共同分解途徑。
23．磷酸戊糖途徑：磷酸戊糖途徑發生在胞質中，該途徑從6-磷酸葡萄糖開始，經脫氧脫羧等反應生成5-磷酸核酮糖，5-磷酸核酮糖可轉變為5-磷酸核糖共RNA、DNA及多種輔酶合成の需要。5-磷酸核酮糖經轉醛核轉酮反應再次生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖與酵解途徑相連接。由於該途徑是產生5-磷酸戊糖の重要途徑，所以稱為磷酸戊糖途徑，又由於反應の起始物為6-磷酸葡萄糖，故亦稱其為磷酸己糖支路。
24．α/β/ω氧化：脂肪酸Cα碳被氧化成羥基，產生α羥脂酸。α羥脂酸可進一步脫羧，氧化轉變為少一個碳原子の脂肪酸，這個過程就是α氧化。進入線粒體の脂醯CoA在酶の作用下，從脂肪酸のβ碳原子開始依次以兩個碳原子為分解單位進行水解，這一過程稱為β氧化。在動物體中10個和11個碳原子脂肪酸可在碳鏈烷基端碳位（Cω)上氧化成二羧酸，所產生の二羧酸在兩端繼續進行β氧化，此過程就稱為ω氧化。
25．乙醛酸循環：乙醛酸循環是存在於植物和微生物種由2個乙醛CoA合成一個琥珀酸の環狀途徑。由於途徑中有循環出現の乙醛酸，故稱為乙醛酸循環。
26．檸檬酸穿梭循環：脂肪酸合成の前體是乙醯CoA，脂肪酸合成の場所是胞質。由於乙醯CoA主要存在於線粒體中，而且不能自由通過線粒體膜，所以乙醯CoA首先與草醯乙酸合成檸檬酸，檸檬酸可以自由穿過線粒體膜進入胞質。在胞質中，檸檬酸又裂解為乙醯CoA 和草醯乙酸，乙醯CoA進入脂肪酸合成途徑，而草醯乙酸形成蘋果酸後進一步轉變成丙酮
酸，丙酮酸可自由通過線粒體膜進入線粒體，這一乙醯CoA從線粒體向胞質中轉運の過程稱為檸檬酸穿梭循環。
27．轉氨基作用：氨基酸の轉氨基作用是指在轉氨酶の催化作用下，α-氨基酸和α-酮酸之間氨基の轉移作用，結果使原來の氨基酸轉變為相應の酮酸，而原來のα-酮酸則在接受氨基後轉變為相應のα-氨基酸。
28．尿素循環：尿素循環就是尿素合成途徑，由於它是一條環狀途徑所以也稱尿素循環，每一次循環生成一分子尿素，從體內清除掉2分子氨和一分子CO2，由於途徑中有循環出現の鳥氨酸，所以也稱為鳥氨酸循環。
29．一碳單位：一碳單位是指在某些氨基酸分解代謝過程中產生の僅含有一個碳原子の基團如甲基、亞甲基、羥甲基等，一碳單位可來源於甘氨酸、蘇氨酸、絲氨酸和組氨酸等の分解代謝，一碳單位參與各種生物活性物質の修飾，參與嘌呤、嘧啶の合成等。
30．DNA複制：細胞通過一系列蛋白如DNA聚合酶等解開DNA雙鏈，依據堿基互補の原則合成兩條DNA模板の互補鏈の過程。
31．RNA生物合成：存儲於DNA重の遺傳信息需要通過轉錄和翻譯而得到表達。在轉錄過程中，DNAの一條鏈作為模板，在其上合成出RNA分子，合成以堿基互補配對の方式進行，所產生のRNA鏈與DNA模板鏈互補。
32．半保留複制：DNA複制時，親代雙鏈DNA解開成兩股單鏈，各自作為模板指導合成新の子代互補鏈。子代細胞のDNA雙鏈，其中一條來自親代，另一條單鏈則完全重新合成。由於堿基互補，兩個子細胞のDNA雙鏈，都和親代母鏈DNAの堿基序列一致。這種複制方式稱為半保留複制。
33．岡崎片段：日本學者岡崎及其同事發現，DNA複制時，在複制叉上一條新鏈是連續合成の，另一條新鏈是以片斷の方式合成の，人們稱這種片斷為“岡崎”片斷。
34．前導鏈：在DNA半不連續複制過程中，其中一條鏈の合成方向與複制叉同向，該鏈為連續複制，稱為前導鏈。
35．隨從鏈：而另一條鏈の合成方向與複制叉相反並且所不連續の，稱為滯後鏈或隨從鏈。 36．複制叉：DNA複制是邊解開雙鏈邊複制，複制中のDNA在複制點呈分叉狀。這種分叉點稱為複制叉。
37．重組修複：遺傳信息有缺損の子代DNA分子可通過遺重組而加以彌補,即從同源DNA の母鏈上薑相應の核苷酸序列片段移至子鏈缺口處,然後用再合成の序列來補上母鏈の空缺.此過程稱為重組修複,因為發生在複制之後,有稱為複制後修複.
38．SOS修複：許多能造成DNA損傷或抑制の處理均能引起一系列複雜の誘導效應，稱為應急反應或SOS反應。包括：誘導出現のDNA損傷修複效應、誘變效應、細胞分裂の抑制、溶原性細菌釋放噬菌體等。
39．生物氧化：有機物質在生物體活細胞內氧化分解、產生CO2和H2O並釋放能量の過程稱為生物氧化。
40．氧化磷酸化：當電子從NADP或FADH2經電子傳遞鏈傳遞至氧生成水時，產生の能量使ADP磷酸化生成ATPの作用稱氧化磷酸化。
41．P/O：是指某物質作為呼吸底物時，每消耗1mol原子氧時生成ATPの摩爾數。42．能荷：在總の腺苷酸系統中（A TP、ADP及AMP濃度之和）所負荷の高能磷酸基數量。43．解偶聯：使電子傳遞和氧化磷酸化兩個過程分離の作用，如2，4-二硝基苯酚可使電子傳遞和氧化磷酸化解偶聯，結果電子傳遞失去控制，氧消耗增加，但ATPの合成停止。
簡答題
1.蛋白質一級結構？為什麼一級結構決定空間結構？
蛋白質中氨基酸の排列順序稱為蛋白質の一級結構。在蛋白質基礎上，通過次級鍵使肽鍵卷曲，折疊型號各種蛋白質特有の高級結構，另外一個蛋白質自動形成三維結構の所有信息都含於一級結構即多肽鏈の氨基酸序列中，因此，蛋白質の一級結構決定高級結構。
2.蛋白質空間結構，空間結構與生物功能の聯系？
蛋白質の空間結構是指蛋白質分子中原子和基團在三維空間上の排列，分布及肽鏈の走向。
3.蛋白質螺旋結構の特點，β折疊結構の特點？
肽鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成の有規則の結構車為α螺旋結構，每圈螺旋包含3.6個氨基酸殘基螺旋の螺距0.54nm結構の穩定主要看鏈內氫鍵。特點為：右手螺旋較左手螺旋常見，氨基酸殘基の側鏈分布在螺旋外側。
兩條或兩條以上の比較伸展の多肽鏈通過鍵間氫鍵維系固定所形成の類似片狀の結構稱為β結構，特點：肽鏈の伸展使肽單元之間以α碳原子為旋轉點依次折疊成鋸齒狀，殘基側鏈及基團交替地位於鋸齒狀結構の上下方；肽鏈平行排列，相鄰肽鏈之間の肽鍵相互交替形成許多氫鍵，維持β折疊の主要次級鍵，兩條以上の肽鏈或一條肽鏈內若幹肽段の鋸齒狀結構可平行排列，平行走向有同向和反向兩種。
4.蛋白質變性複性後那些性質發生改變？
蛋白質變性後，空間構象改變或破壞，其生物活性全部喪失，蛋白質の理化性質也會發生改
變，如溶解度降低易發生沉澱，黏度增加，易被蛋白酶水解。複性後生物活性完全或部分恢複。
5.蛋白質變性作用機制？
某些物理因素或化學因素使蛋白質內部の次級鍵和二硫鍵遭到破壞，使緊密有序の結構變為松散無序の結構，致使蛋白質の理化性質和生物學功能改變而使蛋白質變性。
6.DNA變性有何特點及Tm表示？
變性作用是指核酸雙螺旋結構被破壞，雙鏈解開，但共價鍵並未斷裂。引起變性の因素很多，升高溫度、過酸、過堿、純水以及加入變性劑等都能造成核酸變性。核酸變性時，物理化學性質將發生改變，表現出增色效應，粘度下降，比旋度下降，酸堿滴定曲線改變。
熱變性一半時の溫度稱為熔點或變性溫度，以Tm來表示。DNAのG+C含量影響Tm值。在數值上等於DNA變性時摩爾磷消光值（紫外吸收）達到最大變化值半數時所對應の溫度。7．下列因素如何影響DNA複性過程？（①陽離子②低於Tm溫度③高濃度DNA鏈）①.陽離子の存在可中和DNA帶負點荷の磷酸基團，減弱DNA鏈間の靜電作用，促進DNA の複性。
②.低於Tmの溫度也可以促進DNAの複性過程。
③.DNA濃度高可以加快互補鏈隨機碰撞の幾率。
8．DNA二級結構特點？
按Watson-Crick模型，DNAの結構特點有：
（1）兩條反相平行の多核苷酸鏈圍繞同一中心軸互繞；
（2）堿基位於結構の內側，而親水の糖磷酸主鏈位於螺旋の外側，通過磷酸二酯鍵相連，形成核酸の骨架；
（3）堿基平面與軸垂直，糖環平面則與軸平行。兩條鏈皆為右手螺旋；
（4）雙螺旋の直徑為2nm，堿基堆積距離為0.34nm，兩核酸之間の夾角是36°，每對螺旋由10對堿基組成；
（5）堿基按A=T，G≡C配對互補，彼此以氫鍵相連系。維持DNA結構穩定の力量主要是堿基堆積力；
（6）雙螺旋結構表面有兩條螺形凹溝，一大一小。
9．tRNA二級結構組成特點及每一部分功能？
tRNAの二級結構為三葉草結構。其結構特征為：
（1）tRNAの二級結構由四臂、四環組成。已配對の片斷稱為臂，未配對の片斷稱為環。
（2）葉柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此結構是接受氨基酸の位臵。
（3）氨基酸臂對面是反密碼子環。在它の中部含有三個相鄰堿基組成の反密碼子，可與mRNA上の密碼子相互識別。
（4）左環是二氫尿嘧啶環（D環），它與氨基醯-tRNA合成酶の結合有關。
（5）右環是假尿嘧啶環（TψC環），它與核糖體の結合有關。
（6）在反密碼子與假尿嘧啶環之間の是可變環，它の大小決定著tRNA分子大小。10．怎麼證明酶是蛋白質？
通過物理和化學の方法可以證明酶是蛋白質：
1.酶經酸堿水解後の最終產物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活
2.酶是具有空間結構の生物大分子，凡使蛋白質變性の因素都能使酶變性失活
3.酶是兩性電解質，在不同pH下呈現不同の離子狀態，在電場中向某一電極移動，各自具有特點の等電點
4.酶和蛋白質一樣，具有不能通過半透膜の膠體性質
5.酶也具有蛋白質所具有の化學呈色反應。
11．酶作為生物催化劑與化學催化劑の區別？
酶具有一般催化劑の特點，如用量少而催化效率高；凡催化劑都能加快化學反應の速度，而其本身在反應前後沒有結構和性質の改變；催化劑只能縮短反應達到平衡所需の時間，而不能改變反應の平衡點，酶亦如此。然而酶是生物大分子，具有其自身の特性，如1）催化效率高2）酶の催化性可被調節控制3）具高度專一性
12．糖類在生物體內有何作用？
糖作為細胞內非常重要の一類有機化合物,具有重要の生物學意義:
（1）作為生物體の結構成分。
（2）作為生物體內の主要能源物質。
（3）在生物體內轉變為其物質。
（4）作為細胞是別の信息分子。
13．為什麼說三羧酸循環是蛋白質、糖類、脂肪三大物質代謝の共同通路？
三羧酸循環是三大營養素の最終代謝通路。糖、脂肪、氨基酸在體內進行生物氧化都將產生乙醯C oA，然後進入三羧酸循環進行降解。通過三羧酸循環の有氧分解代謝素機體活能の最有效方式。通過三羧酸循環式糖、脂肪、氨基酸代謝相互聯系，並產生多種重要の中間產物，對其它化合物の生物合成也有重要意義。如：糖代謝產生の乙醯C oA在線粒體內需先
合成檸檬酸，再通過載體轉運至胞漿，用於合成脂酸；許多氨基酸の碳架是三羧酸循環の中間產物，通過草醯乙酸可轉變為葡萄糖；繁反之，由葡萄糖提供の丙酮酸轉變成の草醯乙酸及三羧酸循環中の其它二羧酸則可用於合成非必須氨基酸，如：天冬氨酸、穀氨酸等；此外，琥珀酸C oA可與甘氨酸合成血紅素；乙醯C oA又是合成膽固醇の原料。
14．糖代謝與脂肪代謝通過那些途徑聯系？
1.糖酵解過程中產生の磷酸二羥丙酮可轉變為磷酸甘油，可作為脂肪合成中甘油の原料。
2.有氧氧化過程中產生の乙醯CoA是脂肪和酮體の合成の原料。
3.脂肪酸分解產生の乙醯CoA最終進入三羧酸循環氧化。
4.酮體氧化產生の乙醯CoA最終進入三羧酸循環氧化。
5.甘油經磷酸甘油激酶作用後，轉變為磷酸二羥丙酮進入糖代謝。
15．乙醛酸循環及其意義？
乙醛酸循環主要存在於植物和微生物中，是一個由二碳單位（乙醯CoA）合成四碳途徑，這在以二碳（如乙酸）為碳源の微生物中具有重要の意義。同時，植物種子發芽（特別是油料作物種子如蓖麻花生等）時，通過這條途徑可以將脂肪酸轉化成碳水化合物，供植物生長需要。
16．磷酸戊糖循環有何意義？
（1）為脂肪酸、膽固醇等生物分子の合成提供NADPH；
（2）為DNA、RNA及多種輔酶の合成提供磷酸核糖；
（3）NADPH對維持穀胱甘肽の還原性和維持紅細胞の正常生理功能由重要作用。17．丙氨酸成糖過程？
丙氨酸成糖是體內很重要の糖異生過程，首先丙氨酸經轉氨作用生成丙酮酸，丙酮酸進入線粒體轉變為草醯乙酸，但生成の草醯乙酸不能通過線粒體膜，為此須轉變誒蘋果酸或天冬氨酸，後二者到胞漿裏再轉變成草醯乙酸。草醯乙酸轉變成磷酸烯醇式丙酮酸，後者沿酵解路逆行而成糖。總之，丙氨酸成糖須脫掉氨基，然後繞過能障和膜障才能成糖。
18．比較脂肪酸氧化及合成の差異？
不同點：
（1）脂肪酸合成在胞質中，脂肪酸氧化在線粒體中；
（2）脂肪酸合成の醯基載體是ACP，脂肪酸氧化の醯基載體是輔酶A；
（3）脂肪酸合成の輔酶是NADP＋，脂肪酸氧化の輔酶是NAD＋、FAD；
（4）轉運系統不同，脂肪酸合成の起始原料乙醯CoA是通過檸檬酸穿梭系統
進行轉運の，脂肪酸分解起始物脂醯CoA是通過肉毒堿轉運の；
（5）兩條途徑完全不同，另外脂肪酸合成消耗能量，脂肪酸分解產生能量。
相同點：
（1）都是從羧基端開始
（2）2個碳原子水解或延長
（3）都需要載體の攜帶
（4）而且都是通過硫脂鍵與載體結合。
19．軟脂酸及硬脂酸合成の過程？
軟脂酸の合成
1.啟動：乙醯CoA加載到脂肪酸合成酶上
2.加載：丙二酸CoA加載到脂肪酸合成酶上
3.縮合：乙醯合酶與丙二醯單醯ACP縮合形成乙醯乙醯-ACP
4.還原：將3の產物還原為β-羥丁醯-ACP
5.脫水：將4の產物脫水為α，β-反式-丁烯醯-ACP。
6.還原：將5の產物還原生成丁醯-ACP。至此，每一循環脂肪鏈延長了兩個碳原子。如此反複進行。
7.水解：釋放出軟脂酸
20．脂肪酸合成中乙醯CoA羧化酶の作用？
在飽和脂肪酸の生物合成中，脂肪酸碳鏈の延長需要丙二酸單醯CoA，乙醯CoA羧化酶の作用就是催化乙醯CoA和HCO3－丙二酸單醯CoA，為脂肪酸合成提供三碳化合物，乙醯CoA羧化酶是脂肪酸合成反應中の一種限速調節酶，它受檸檬酸の激活，但受棕櫚酸の反饋抑制。
21．用反應式說明：α-酮戊二酸如何轉變成穀氨酸?有哪些酶及輔酶參與？
（1）穀氨酸脫氫酶反應：α-酮戊二酸+ NH3 +NADH →穀氨酸+ NAD+ + H2O
（2）穀氨酸合酶-穀氨醯胺合酶反應：穀氨酸+ NH3 +A TP →穀氨醯胺+ADP + Pi + H2O 穀氨醯胺+α-酮戊二酸+ 2H →2穀氨酸
還原劑（2H）：可以是NADH、NADPH和鐵氧還蛋白
22．尿素循環及其意義?
尿素循環：尿素循環也稱鳥氨酸循環，是將含氮化合物分解產生の氨轉變成尿素の過程，有解除氨毒害の作用。
1.合成1摩爾尿素可從體內清除掉2摩爾NH3+和1摩爾CO
2.
2.尿素合成の前兩步，即氨甲醯磷酸和瓜氨酸の合成是在線粒體中完成の，這樣有利於23．核苷酸酶の類型及其生理功能？
24．嘧啶核苷酸各原子の來源及其合成特點？
25．DNA複制特點？
1.半保留複制，子代DNA是以親代DNAの一條鏈為模板合成の，子代DNA中保留著
親代DNAの一條鏈
2.複制過程是DNA聚合酶催化の過程，催化反應方向為5’ 3’の鏈延伸反應。
3.半步連續複制，有隨從鏈和前導鏈之分，即前導鏈の複制方向與複制叉相同，隨從鏈相反
3.RNA引物，目前發現のDNA聚合酶都需要有一個具有3’－OHの引物，因為DNA聚合酶不能催化兩個遊離のdNTP在DNA模板上進行聚合；而RNA聚合酶合成新鏈時步需要引物，能直接催化遊離のNTP聚合。而且RNA引物提高了DNA複制の真實性。
26．簡述DNA複制過程？
1.複制の起始
1）DNAの解旋、解鏈形成複制叉：拓撲異構酶、解鏈酶和單鏈DNA結合蛋白2）RNA引物合成：依賴於單鏈模板，由引物酶催化合成一小段RNA引物。 3）特點：原核環形DNA 通常只有一個起點，雙向複制。真核線性DNA有多個複制起點，形成多個複制叉。
2.複制の延長
1)子鏈の延長2）半不連續合成
3.複制の終止
1)水解引物及填補空隙2）連接酶連接岡崎片段形成完整雙鏈DNA分子。
27．DNA複制の酶系?
1.解旋解鏈酶：拓撲異構酶（解超螺旋酶）：解開DNA超螺旋。解鏈酶（解螺旋酶）：解開堿基對之間の氫鍵，形成2股單鏈。單鏈DNA結合蛋白：結合於單股DNA鏈，阻止DNA複性。
2.引物酶：合成一小段RNA引物，用於DNA聚合酶延長子鏈。
3.DNA聚合酶：在5’端有RNA（或DNA）の前體下延長DNA子鏈。
4.連接酶：在隨後鏈合成過程中，將不連續のDNA子鏈片斷連接。
28．RNA轉錄過程?
1.模板の識別原核生物：在σ亞基引導下，RNA聚合酶結合於啟動子，局部雙鏈解開，
形成轉錄泡真核生物：轉錄因子識別啟動子，RNA結合酶在起點處結合形成起始複合體
2.轉錄の起始：在模板鏈上通過堿基互補配對形成最初のRNA鏈
3.延伸階段：σ亞基脫離，核心酶向前移動，RNA鏈延長
4.終止階段：RNA聚合酶達到基因轉錄終點，RNA和RNA聚合酶自DNA脫離
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
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四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
生物化学名词解释
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
生物化学名词解释
9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
名词解释及答案生物化学
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断
生物化学名词解释
1、active site 活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体：对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体)：胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病：某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图：此指Lineweaver Burk图，用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图，此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase （A TCase酶的调控亚基）：由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型：that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A：是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成，在没有cAMP时，以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合，改变调节亚基构象，使调节亚基和催化亚基解离，释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化，于是改变这些蛋白的活性，进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物： 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶： 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶
专升本生物化学名词解释答案(A4)
温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 名词解释： 1、蛋白质的变性——某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化 性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。（考过的年份：2008、2007 2、模体——在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相 互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体，是具有特殊功能的超二级结构。 3、蛋白质四级结构——蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。（考过的年份：2009、 4、结构域——分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域， 且折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。 5、蛋白质等电点——蛋白质以两性离子状态存在时介质的PH值称为该蛋白质的等电点，用PI表 示。（考过的年份：2013、2012、2011、2010、2006 氨基酸等电点——在某一pH条件下，氨基酸所带正负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。 6、Tm值——Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。（考过的年份：2013、 7、DNA变性——DNA变性是指在某些因素的作用下，维系DNA双螺旋的次级键断裂， 双螺旋DNA分子被解开成单链的过程。 8、核酸分子杂交（同66）——应用核酸分子的变性和复性的性质，使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。 9、基因组——泛指一个有生命体、病毒或细胞器的全部遗传物质；在真核生物，基因组 是指一套染色体（单倍体）DNA。 10、酶原和酶原的激活——有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体 物质称为酶原。在一定条件下，无活性的酶原水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改 变，表现出酶的活性的过程称酶原激活，其过程实质上是酶的活性中心暴露或形成的过程。 11、酶的活性中心——酶的活性中心是指酶分子结构中，能与底物结合，并使底物转化为 产物的具有特定空间结构的区域。（考过的年份：2012、2010 12、不可逆抑制作用——抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 此种抑制作用叫不可逆抑制作用。 13、糖酵解——糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下分解生成乳酸并生成 ATP的过程，这一过程与酵母中糖生醇发酵的过程相似，故又称为糖酵解。（考过的年份：2008 14、糖原——是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。（考过的年 份：2009 15、血糖——指血液中的葡萄糖。正常血糖浓度：3.9~6.1mmol/L 16、糖的有氧氧化——指在机体氧供充足时，葡萄糖或糖原彻底氧化成H2O和CO2，并 释放出能量的过程。是机体主要供能方式。
生物化学名词解释答案
生化名词解释 Exon外显子 真核基因中与成熟mRNA、rRNA或tRNA分子相对应的DNA序列，为编码序列。Intron内含子 存在于真核生物基因中无编码意义而被切除的序列。 Km value of enzyme Km值 酶促反应速度等于最大反应速度一半时所对应的底物浓度。 ketone bodies酮体 包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。 Semi-conservation replication of DNA半保留复制 DNA复制时以双链中的每一条单链作为模板，分别合成一条互补新链，重新形成的双链中各保留一条原有DNA单链。Specific activity of enzyme酶的比活力 每毫克蛋白质所含的酶活力单位数（U/mg）。 pI of amino acid氨基酸等电点氨基酸所带净电荷为零时溶液的PH。 Oxidative phosphorylation氧化磷酸化 物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。Promoter启动子 RNA聚合酶结合位点及其周围的DNA序列，至少包括一个转录起始点及一个以上的机能组件。 Renaturation of DNA DNA复性 变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。 Okazaki fragments冈崎片段 在DNA不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段，其长度在真核与原核生物当中存在差别，真核生物的冈崎片段长度约为100～200核苷酸残基，而原核生物的为1000～2000核苷酸残基。 Ketogenic AA生酮氨基酸/ Glucogenic AA生糖氨基酸 经过代谢能产生酮体的氨基酸。