高一化学必修蛋白质氨基酸教案学案 07.06
★知识要点
一、蛋白质的存在与组成
蛋白质是组成的基础物质,广泛存在于生物体内,如动物的中;
植物中含量也很丰富,如大豆、花生
..中也含有蛋白质。因此说是生命的基础,没有就
..、病毒
.....等;另外,细菌
没有生命。
蛋白质含有等元素,相对分子质量从到,结构非常复杂,是天然的
...化合物。
二、蛋白质的重要性质
1、盐析与变性:
2、颜色反应
在蛋白质中加入,微热,现象
..:。可用于鉴别。
3、灼烧:点燃蛋白质,有的气味。
4、水解:蛋白质在一定条件下能水解为,其结构中既含有基原子团,又含有基原子团。
★基础练习
1. 为什么医院里高温蒸煮、紫外线照射、在伤口处涂抹酒精溶液等方法来消毒杀菌?
答:
2. 为什么生物实验室用甲醛溶液(福尔马林)保存动物标本?
答:
3. 为什么在农业上用波尔多液(由硫酸铜、生石灰和水制成)来消灭病虫害?
答:
★巩固练习
1.下列过程中不可逆的是()
A.蛋白质的盐析 B.酯的水解 C.蛋白质的变性 D.合成氨过程
2.误食重金属盐会引起中毒,可用于急救解毒的方法有()
A.服用大量水 B.服用足量的牛奶 C.服用足量的酒精 D.服用足量NaCl溶液
3.为了鉴别某白色纺织品是蚕丝还是人造丝,可选用的方法是()
A.滴加浓硝酸 B.滴加浓硫酸 C.滴加酒精 D.灼烧
4.要使蛋白质从水溶液中析出而又不改变蛋白质的主要性质,最好多加入()
A.饱和Na2SO4溶液
B.稀NaOH溶液
C.甲醛溶液
D.稀BaCl2溶液
5.天然皮革的主要成分是()
A.纤维素制品
B.塑料制品
C.合成高分子制品
D.变性的蛋白质
6.下列各组中物质都能发生水解反应的是()
A.氨基酸与蛋白质
B. 蔗糖与葡萄糖
C. 淀粉与纤维素
D. 麦芽糖与蛋白质
第一章从实验学化学 2.化学计量之间的转化关系 (1)理解物质的量及其单位摩尔、摩尔质量、阿伏加德罗常数、气体摩尔体积、物质的量浓度等概念。 (2)以物质的量为核心的计算n= M m = NA N =Vm V =C B ×V (3)有关溶液稀释(稀释前后溶质守恒):C (浓)·V (浓)==C (稀)·V (稀) (4)溶质质量分数(W )与溶质的物质的量浓度(c )的转化:(注意其中的单位换算) 阿伏加德罗定律:同温同压下, 相同体积的任何气体都含有相同的分子数 3.一定物质的量浓度溶液的配制及误差分析 (1)容量瓶是配制一定物质的量浓度溶液的仪器,其常用规格有50 mL 、100 mL 、250 mL 、500 mL 、1000 mL 等,使用时一定要注意其规格,如500 mL 容量瓶。并且使用前一定要检查其是否漏水。 (3)误差分析 由公式知,凡是溶质的物质的量减少或使溶液体积增大的操作,都会使c 偏低,反之偏高。 第二章 化学物质及其变化 1.根据不同标准可以将化学变化进行分类: ①根据反应前后物质种类的多少以及反应物和生成物的类别可以将化学反应分为:化合反应、分解反应、置换反应、复分解反应。 ②根据反应中是否有离子参加将化学反应分为离子反应和非离子反应。 ③根据反应中是否有电子转移将化学反应分为氧化还原反应和非氧化还原反应。 2.电解质和离子反应 (1)电解质的相关概念 ①电解质和非电解质:电解质是在水溶液里或熔融状态下能够导电的化合物;非电解质是在水溶液里和熔融状态下都不能够导电的化合物。 ②电离:电离是指电解质在水溶液中产生自由移动的离子的过程。 ③酸、碱、盐是常见的电解质 酸是指在水溶液中电离时产生的阳离子全部为H+的电解质;碱是指在水溶液中电离时产生的阴离子全部为OH-的电解质;盐电离时产生的离子为金属离子和酸根离子或铵根离子。 (2)离子反应:有离子参加的一类反应称为离子反应。 ①复分解反应实质上是两种电解质在溶液中相互交换离子的反应。 ②发生复分解反应的条件是有沉淀生成、有气体生成和有水生成。只要具备这三个条件中的一个,复分解反应就可以发生。 ③在溶液中参加反应的离子间发生电子转移的离子反应又属于氧化还原反应。 (3)离子方程式: 离子方程式是用实际参加反应的离子符号来表示反应的式子。 离子方程式更能显示反应的实质。通常一个离子方程式不仅能表示某一个具体的化学反应,而且能表示同一类型的离子反应。 离子方程式的书写一般依照“写、拆、删、查”四个步骤。一个正确的离子方程式必须能够反映化学变化的客观事实,遵循质量守恒和电荷守恒,如果是氧化还原反应的离子方程式,反应中得、失电子的总数还必须相等。 (4)离子方程式正误判断: 3.氧化还原反应 升 失 氧 还,降 得 还 氧 (1)氧化还原反应的本质和特征 氧化还原反应是有电子转移(电子得失或共用电子对偏移)的化学反应,它的基本特征是反应前后某些元素的化合价发生变化。 (2)氧化剂和还原剂 反应中,得到电子(或电子对偏向),所含元素化合价降低的反应物是氧化剂;失去电子(或电子对偏离),所含元素化合价升高的反应物是还原剂。氧化剂发生还原反应,生成还原产物;还原剂发生氧化反应,生成氧化产物。 氧化还原反应中物质的变化关系可用下式表示: (3)氧化还原反应中得失电子总数必定相等,化合价升高、降低的总数也必定相等。 4.分散系、胶体的性质 (1)分散系:把一种(或多种)物质分散在另一种(或多种)物质中所得到的体系,叫做分散系。前者属于被分散的物质,称作分散质;后者起容纳分散质的作用,称作分散剂。当分散剂是水或其他液体时,按照分散质粒子的大小,可以把分散系分为溶液、胶体和浊液。 (2)胶体和胶体的特性 ①分散质粒子大小在1nm~100nm 之间的分散系称为胶体。胶体稳定性介于溶液和浊液之间,属于介稳体系。
第五节蛋白质和氨基酸 【教学目标】 1、掌握几种常见的氨基酸的结构和性质; 2、掌握蛋白质的性质和检验方法。 【教学重点】蛋白质的性质,氨基酸的结构和性质 【教学难点】氨基酸的结构和性质 【教学过程】 一、蛋白质 1、蛋白质的结构和存在 (1)存在:广泛存在于生物体内,是组成细胞的基础物质。 (2)组成:含有C、H、O、N、S等元素。分子量很大,达几万到上千万。 O H (3)结构:含有肽键—C—N—,由不同氨基酸按不同排列顺序相结合而构成的高分子化合物,蛋白质中含有未缩合的羧基(—COOH)和氨基(—NH2) 图1 蛋白质结构图 2、蛋白质的性质 【观察与思考】 (1)在试管里加入1mL~2mL鸡蛋白的水溶液,然后加入少量(NH4)2SO4饱和溶液。观察现象。把少量沉淀倾入另一支盛有蒸馏水的试管里,观察沉淀是否溶解。 (2)在试管里加入3mL鸡蛋白的水溶液,然后加入1mLCuSO4溶液。观察现象。把少量沉淀放入盛有蒸馏水的试管里,观察沉淀是否溶解。
(3)在试管里加入2mL鸡蛋白的水溶液,加热。观察现象。把试管里的下层物质取出一些放在水里,观察现象。 (4)在试管里加入2mL鸡蛋白的水溶液,然后加入2mL甲醛溶液。观察现象。把少量沉淀放入盛有蒸馏水的试管里,观察沉淀是否溶解。 (5)把一段棉线和毛线分别放在火焰上灼烧,注意闻气味。 (1)在鸡蛋白的水溶液里分别加入(NH4)2SO4饱和溶液和CuSO4溶液,都会产生固体物质,两者有什么不同? (2)为什么生物实验室可用甲醛溶液(福尔马林)保存动物标本? (1)两性:在蛋白质分子中存在着没有缩合的羧基和氨基,既能跟酸反应又能跟碱反应,具有两性。 (2)盐析——可逆过程: 浓的盐溶液[如(NH4)2SO4] 蛋白质溶液蛋白质(结晶) 加水 注:①蛋白质溶液具有胶体的性质。 ②少量的某些盐能促进蛋白质的溶解,浓的盐溶液,可使蛋白质的溶解度降低。 ③盐析是物理过程,是可逆过程 ④盐析可以用来分离、提纯蛋白质。 (3)变性——不可逆过程 热、酸、碱、重金属盐、紫外线、某些有机物(如乙醇、甲醛、苯酚)等都能使蛋白质发生变性。 【交流与讨论】 ①人误食重金属盐如何解毒? 答:多吃含有蛋白质的物质可解毒。如牛奶、豆浆等。 ②人长期在日光下暴晒为什么易得皮肤癌? 答:人长期在日光下暴晒,受到紫外线的作用,使得人的皮肤表面蛋白质变性,易患皮肤癌。 ③紫汞、酒精为什么有消毒杀菌作用? 答:紫汞的主要成分是硝酸汞,属于重金属盐和乙醇都能使蛋白质变性,可用于消毒杀菌。 4、颜色反应: 蛋白质浓硝酸沉淀微热黄色 注:(1)有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存在。
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能:掌握氨基酸的结构特点及性质,了解肽键及多肽;了解蛋白质的组成;初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法;了解蛋白质的用途。 过程与方法:通过实验培养学生观察能力,使学生能正确进行实验分析,并加深对概念的理解,进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观:通过实验,使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶;通过中国合成胰岛素这一伟大成就,激发学生爱国主义思想感情,民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说,激发学生积极进取,追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感;培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点:氨基酸和蛋白质的化学性质;观察和抽象思维能力的培养。 难点:肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 (NH4)2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时
CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子(内盐) 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值,使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度,氨基酸则全部以两性离子存 在,净电荷为零,氨基酸分子呈电中性, 在电场作用下,既不向正极移动,也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考,如果溶液的PH 小于PI,氨基酸以什么样的形式存在?是 阳离子?两性离子?还是阴离子? 【追问】溶液PH等于PI呢?溶液PH大 于PI呢? 【指导学生归纳】请看表15-1,请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出,利用这一性 质,可以分离、提纯氨基酸。 回答:阳离子 回答:两性离子 阴离子 回答: 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点:PI 教师活动学生活动板书内容设计意图
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
必修1全册基本内容梳理 从实验学化学 一、化学实验安全 1、(1)做有毒气体的实验时,应在通风厨中进行,并注意对尾气进行适当处理(吸收或点燃等)。进行易燃易爆气体的实验时应注意验纯,尾气应燃烧掉或作适当处理。 (2)烫伤宜找医生处理。 (3)浓酸撒在实验台上,先用Na2CO3 (或NaHCO3)中和,后用水冲擦干净。浓酸沾在皮肤上,宜先用干抹布拭去,再用水冲净。浓酸溅在眼中应先用稀NaHCO3溶液淋洗,然后请医生处理。 (4)浓碱撒在实验台上,先用稀醋酸中和,然后用水冲擦干净。浓碱沾在皮肤上,宜先用大量水冲洗,再涂上硼酸溶液。浓碱溅在眼中,用水洗净后再用硼酸溶液淋洗。 (5)钠、磷等失火宜用沙土扑盖。 (6)酒精及其他易燃有机物小面积失火,应迅速用湿抹布扑盖。 二.混合物的分离和提纯 分离和提纯的方法分离的物质应注意的事项应用举例 过滤用于固液混合的分离一贴、二低、三靠如粗盐的提纯 蒸馏提纯或分离沸点不同的液体混合物防止液体暴沸,温度计水银球的位臵,如石油的蒸馏中冷凝管中水的流向如石油的蒸馏 萃取利用溶质在互不相溶的溶剂里的溶解度不同,用一种溶剂把溶质从它与另一种溶剂所组成的溶液中提取出来的方法选择的萃取剂应符合下列要求:和原溶液中的溶剂互不相溶;对溶质的溶解度要远大于原溶剂用四氯化碳萃取溴水里的溴、碘 分液分离互不相溶的液体打开上端活塞或使活塞上的凹槽与漏斗上的水孔,使漏斗内外空气相通。打开活塞,使下层液体慢慢流出,及时关闭活塞,上层液体由上端倒出如用四氯化碳萃取溴水里的溴、碘后再分液 蒸发和结晶用来分离和提纯几种可溶性固体的混合物加热蒸发皿使溶液蒸发时,要用玻璃棒不断搅动溶液;当蒸发皿中出现较多的固体时,即停止加热分离NaCl和KNO3混合物三、离子检验 离子所加试剂现象离子方程式 Cl- AgNO3、稀HNO3 产生白色沉淀 Cl-+Ag+=AgCl↓ SO42- 稀HCl、BaCl2 白色沉淀 SO42-+Ba2+=BaSO4↓ 四.除杂 注意事项:为了使杂质除尽,加入的试剂不能是“适量”,而应是“过量”;但过量的试剂必须在后续操作中便于除去。 五、物质的量的单位――摩尔 1.物质的量(n)是表示含有一定数目粒子的集体的物理量。 2.摩尔(mol): 把含有6.02 ×1023个粒子的任何粒子集体计量为1摩尔。 3.阿伏加德罗常数:把6.02 X1023mol-1叫作阿伏加德罗常数。 4.物质的量=物质所含微粒数目/阿伏加德罗常数 n =N/NA
苏教版选修5《蛋白质和氨基酸》教学设计 教学目标: 知识和技能: 1、使学生了解蛋白质的组成、主要性质和用途 2、了解常见的氨基酸的组成、结构和性质 过程和方法: 1、通过实验探究法学习蛋白质的性质,培养学生实验动手能力 2、联系实际事例了解蛋白质和氨基酸在日常生活中的应用 情感态度与价值观: 1、使学生初步了解蛋白质是生命最基本的物质基础,了解氨基酸和蛋白 质与人体健康的关系 2、使学生体会实验中的相互合作,学会与他人的合作学习,培养良好的 合作学习,培养良好的团队合作精神 3、激发学生亲近化学,热爱化学并渴望了解化学的情感. 教学重点:蛋白质的性质 教学难点:实验能力培养 教学方法:实验-观察-记录-归纳-应用 教学分析:本节课是在学生对有机物知识有较全面认识的基础上要进一步认真学习的重要知识。同时,在必修2教材中,有“蛋白质和氨基酸”一节,已经简单介绍了蛋白质的性质。蛋白质在日常生活中是常见的物质。所以学生对蛋白质是既感到熟悉又感到神奇的物质。这一节的教学要充分利用这一点,让学生在现有的知识基础上大胆探索新的知识,做到乐学和主动学习。 教学过程:
分析与反思: 本节课的教学设计有以下特点: 一、应用新课改的思想和方法 (1)本节课开始就以展示一批与蛋白质有关图片,还有科技前沿的克隆羊,并播放有关蛋白质的视屏,激发了学生学习的欲望,在讲解知识的同时注意联系生活实际,使学生能学以致用。 (2)重视“协作学习”的合作互动 在教学设计中,教师创设分组实验,合作完成,以达到训练团队合作精神,并在完成实验的同时学会观察、描述、归纳、总结等能力。 二、采用多种教学手段 根据教学内容的需要,采取了多种教学手段。有利于学生掌握知识,提高技能,有利于课堂的活跃气氛和丰富多彩。 1、观看视屏和图片,快速获取信息,激发学习热情。
实验二蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、实验目的 1.了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式。 2.了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法 二、呈色反应: (一)双缩脱反应: 1.原理: 尿素加热至180℃左右生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与cu2+结合生成紫红色化合物,此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键,其结构与双缩脲相似,也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。 一切蛋白质或二肽以上的多肽部有双缩脲反应,但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 2.试剂: (1)尿索: 10克 (2)10%氢氧化钠溶液 250毫升 (3)1%硫酸铜溶液 60毫升 (4)2%卵清蛋白溶液 80毫升 3.操作方法: 取少量尿素结晶,放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时,停止加热,尿素放出氨,形成双缩脲。冷后,加10%氢氧化钠溶液约1毫升,振荡混匀,再加1%硫酸铜溶液1滴,再振荡。观察出现的粉红颜色。避免添加过量硫酸铜,否则,生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。 向另一试管加卵清蛋白溶液约l毫升和10%氢氧化钠溶液约2毫升,摇匀,再加1%硫酸铜溶液2滴,随加随摇,观察紫玫色的出现。
(二)茚三酮反应 1.原理: 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 该反应十分灵敏,1:1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应,是一种常用的氨基酸定量测定方法。 茚三酮反应分为两步,第一步是氨基酸被氧化形成CO 2、NH 3 和醛,水合 茚三酮被还原成还原型茚三酮;第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分于和氨缩合生成有色物质。 反应机理如下: 此反应的适宜pH为5—7,同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同,酸度过大时甚至不显色。 2.试剂: (1)蛋白质溶液 100毫升 2%卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液(蛋清:水=1:9) (2)0.5%甘氨酸溶液 80毫升 (3)0.1%茚三酮水溶液 50毫升 (4)0.1%茚三酮—乙醇溶液 20毫升
第2章第2节生命活动的主要承担者——蛋白质 【教学目标】 知识目标 1.说明氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2.概述蛋白质的结构和功能,解释蛋白质分子结构多样性与功能复杂性的关系。 能力目标 比较几种氨基酸的结构,写出氨基酸的结构通式。看图说明氨基酸、多肽、蛋白质的关系。学会分析、比较,获取信息。 情感目标 认同蛋白质是生命活动的主要承担者,进一步确立生命物质性的观点。关注蛋白质研究的新进展。【教学重点】 氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。 【教学难点】 脱水缩合反应中的有关计算。 【课时安排】 2课时
PPT展示几种多肽,学生判断其含氨基酸的数目,指出R基。 计算:①n个氨基酸连接成1条肽链,失去几分子水?形成几个肽键?至少有几个氨基、几个羧基?为什么是至少1个氨基、1个羧基?②n个氨基酸连接成2条肽链,失去几分子水?形成几个肽键?至少有几个氨基、几个羧基?③n个氨基酸连接成m条肽链,失去几分子水?形成几个肽键?至少有几个氨基、几个羧基? 可用人体类比氨基酸,帮助学生理解相关计算。 教师提问:20种氨基酸能组成多少种蛋白质呢?1010-1012种。每种生物体内所含的蛋白质都是不同的。PPT展示相关资料,学生分析蛋白质结构多种多样的原因。 总结:氨基酸的种类、数目、排列顺序不同,肽链的空间结构不同。 类比:post,spot,pots,stop →排列顺序不同。to,too,in,inn →数量不同。yes,god,but,she →种类不同。关于空间结构的不同,教师补充介绍蛋白质变性的知识,帮助学生理解:不同的蛋白质具有不同的空间结构,如果空间结构被破坏,其生物活性也将丧失。(上述类比工作最好让学生完成,老师不要代办,否则达不到效果) 蛋白质的功能 一切生命活动都离不开蛋白质。蛋白质究竟有哪些作用?组织学生阅读P23图2-7,说出蛋白质的功能。 蛋白质是生命活动的主要承担者,因此我们必须每天从食物中获取足够的蛋白质。挑食、偏食的习惯容易造成某些重要的蛋白质无法合成,导致营养不良。学生阅读P21“与生活的联系”,教师提问:必须氨基酸与非必须氨基酸的区分依据是什么?根据作用还是来源?非必须氨基酸是不是可有可无? 课堂小结学生完成蛋白质概念图。 【板书设计】第2章第2节生命活动的主要承担者——蛋白质 【教学反思】 1、氨基酸的结构通式、氨基和羧基的名称及结构,脱水缩合反应要求学生动手写,必须过关。通过与学生交流发现,有的学生在课堂上虽然听懂了,但课后没有及时巩固,并不能准确的写出相关内容。 2、相关计算仍然是难点。特别是“每种氨基酸都至少含有一个氨基酸和一个羧基”、“m条肽链中至少含有m个氨基和m个羧基”要帮助学生理解。如果不考虑R基,每个氨基酸就只含一个氨基、一个羧基,如果有多个氨基或羧基,就说明R基上有。
第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外,还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上,主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应,称为羰氨反应,该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸,蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中,优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。
《生命活动的主要承担者—蛋白质》教案 教学目标: ⒈知识与技能 ⑴说明氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⑵蛋白质的结构和功能。 ⒉过程与方法 ⑴培养学生跨学科分析综合能力。 ⑵收集资料、分析资料的能力。 ⒊情感态度与价值观 ⑴认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 ⑵关注蛋白质研究的新进展。 教学重点: ⒈氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构和功能。 教学难点: ⒈氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构多样性的原因。 课前准备: 教师准备两三块海绵,肽键形成的动画课件,血红蛋白、胰岛素的空间结构示意图。课时安排: 1课时。 教学过程: 一. 情境创设 蛋白质是构成细胞的重要物质之一,它在组成细胞的化合物中的含量仅次于水,占细胞干重的50%以上。食品包装上常常附有食品成分说明,如果你留心观察的话,你会发现蛋白质是许多食品的重要成分,有时你还会看到添加某些氨基酸的食品。 二. 师生互动 ㈠教师提问:你能过说出多少种富含蛋白质的食品呢? 学生:根据生活经验回答。 教师:我们平时所吃的食物中,一般都含有蛋白质,瘦肉、蛋、奶和大豆制品中的蛋白质含量尤其丰富。蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸,才能被人体吸收和利用。 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。在生物体中组成当白质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构有什么特点呢?请大家观察课本第20页的《思考与讨论》中的几种氨基酸的结构,思考讨论,这些氨基酸的结构具有什么共同特点? 教师引导:教师在黑板上写出甲烷分子(CH4)的结构式。比较课本上氨基酸的分子结构式与甲烷分子的不同,再思考氨基酸的结构具有什么共同特点。 学生回答:每种氨基酸分子中都含有一个氢原子,一个氨基和一个羧基。 教师总结:用一个氨基,一个羧基,一个侧链基团R基分别取代甲烷中的三个H,就组成蛋白质分子的基本单位氨基酸的结构通式: R │ NH2─C─COOH │ H
“生命活动的主要承担者——蛋白质_”教 学设计
高中生物教学设计 课题:生命活动的主要承担者——蛋白质 一、教学内容分析:蛋白质的结构是本节教学的重点和难点,也是本章的难 点,可通过食品包装袋上的营养成分表,认识 蛋白质的重要性及作用,并激发学生探究蛋白质结构的兴 趣。 教材地位:《分子与细胞》第2章“组成细胞的分子”第2节——生命活动的主要承担者----蛋白质 知识地位:该内容以第2章第一节“细胞中的元素和化合物”中蛋白质是细胞中主要的有机物为基础,学习该内容利于“细胞膜的结构”和“物质的跨 膜运输”等知识点的学习。 课程标准的要求:概述蛋白质的结构和功能。 二:教学目标 知识与技能: 1.说明氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2.阐述蛋白质的结构和功能。 3.会解释蛋白质结构多样性的原因。 过程与方法: 1.跨学科知识运用的能力。 2.收集资料、分析资料的能力。 情感态度与价值观: 1.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 2.关注蛋白质研究的新进展。 3.了解更多蛋白质的功能。 三、教学重点、难点
重点: 1.氨基酸的通式 2.蛋白质的结构及其多样性 3.蛋白质的功能 难点: 1.肽键数及脱水数的计算 四、教学策略 学情分析:学生对于氨基酸和蛋白质的化学知识还很缺乏,在进行讲解时应当注意与生活实际相结合,利用图表和挂图等直观教学模具,增加学生 的感性认识。引导学生主动地获取知识,提高形象思维能力。 教法:关于蛋白质的结构利用分层教学的方法,按照氨基酸──二肽──多肽──蛋白质的层次来认识,由易到难,层层递进。在讲解氨基酸的结构时, 用几个氨基酸让学生找出共同点,启发学生的观察力。氨基酸脱水缩合 形成多肽时,讲清脱水缩合、肽键、二肽和多肽的概念。形成的肽键 数、脱水数可以用球棍模型,画图的方式让学生理解,使记忆更加形 象。 讲述蛋白质的结构多样性时要指出其原因及与氨基酸的种类和数目的关系,从而体现出蛋白质的功能与结构相适应的生物学观点。 学法:先是观察法和讨论法得出氨基酸通式,同学们合作探究肽键数的计算公式,并用学练合作法对学习的内容进行巩固。 五、教学资源的准备 ppt幻灯片、食品包装袋 六、教学计划
高一化学必修一知识点汇总 第一章 一、物质的量: 1、“物质的量”是国际单位制中的基本的物理量之一,用n 表示 2、意义:把一定数目的微观粒子与宏观可称量的物质联系起来,它表示的是物质中所含粒子的多少-分子、原子、离子、质子、电子。 3.注意:“物质的量”是一个物理量的全称,是一个专有名词,不能当成物质的数量或质量来理解,不得随意增减。 二、摩尔——物质的量的单位 1、摩尔是“物质的量”的单位。 1摩尔:含有与0.012Kg 12C 中所含的碳原子数相同的粒子数,该物质的物质的量为1mol 。它表示的是物质中微粒的个数与阿伏加德罗常数的比值。 =粒子数目物质的量阿伏加德罗常数 A N N n = 2、阿伏加德罗常数(N A ) 单位:mol -1(/ mol ) 数值:0.012kg 12C 中所含12C 原子的个数(kg kg 2610993.1012.0-?) 近似值:6.02×1023mol -1 (6.02×1023/ mol ) 3、适用范围:只适用于微观粒子,不能应用于宏观物质。(分子、原子、离子、质子、中子、电子),在使用时必须标明微观粒子的种类,如1molH 、1molH+。不能用摩尔数代替物质的量。 三、摩尔质量 如何由物体质量求出微观粒子个数呢? 物质质量?→?? 物质的量?? ?→??A N 粒子个数 单个粒子质量很难称量,但大量粒子总质量可称量。(分子质量约10-26~10-25 kg ,若有阿伏加德罗常数个粒子总质量约为10-3~10-2kg ,即1g ~10g ) 1、摩尔质量:单位物质的量的物质所具有的质量。 即每摩尔粒子所具有的质量,用M 表示 m M n ==物质质量摩尔质量粒子物质的量 2、单位:()()mol kg mol kg mol g mol g //,11--??或 3、摩尔质量的数值,等于该粒子的相对质量。 即:H 2O 分子量为18,H 2O 的摩尔质量为18g/mol 4、相关计算 例题1. 1 mol 水分子中含有约 个水分子(6.02×1023) 0.5mol O 2中含有约 个O 2分子(3.01×1023) 2 mol H +中含有约 个H +(1.204×1024) 2. 在反应X+2Y=R+2M 中,已知R 和M 的摩尔质量之比为22:9,当1.6克X 与Y 完全反应后,生成4.4克R ,则在此反应中Y 和M 的质量之比为( ) A 、16:9 B 、23:9 C 、32:9 D 、46:9 3. 下列说法中不正确的是: A 、摩尔是基本物理量之一 B 、1mol 氯分子的质量是71g C 、0.5mol 硫酸的质量是49g D 、0.006kg 碳原子的物质的量是0.5mol 4. 下列说法正确的是:
第2单元课时5 蛋白质氨基酸 教学设计 一、学习目标 1.在糖类到蛋白质的学习过程中,学生对生命的理解从表层到内部,从维持生命到构成生命的基础物质,让学生感悟到生命的复杂、脆弱,激发学生尊重生命、热爱生命。 2.在实验中掌握蛋白质的性质,并结合生活实际理解其应用,培养学生学以致用的科学精神。 二、教学重点与难点 蛋白质的特征反应、辨析盐析与变性过程。 三、设计思路 抓住蛋白质、氨基酸是生命基础物质这一契机,在学生收集与蛋白质、氨基酸等有关的生命物质的过程中,充分感悟到生命的价值。针对易于理解的相关知识,可由“学生教师”讲解,既调动了学生学习的积极性,又培养学生语言表达能力。 四、教学过程 [引入新课]上节课我们介绍了油脂和糖类,今天我们继续来研究蛋白质和氨基酸。 [投影]蛋白质的存在: (PPT2,3,4,5) 蛋白质细胞:组成细胞的基础物质 动物 植物:种子中具有丰富的蛋白质 肌肉 皮肤 发、毛 蹄 角 [自主学习1]蛋白质的应用并填空(PPT6,7,8)蛋白质对人类的营养作用及其原理:
蛋白质是生命的基础,没有蛋白质就没有生命。是人类必需的营养物质,成年人每天大约要摄取蛋白质,才能满足生理需要,保证身体健康。 人们从食物中摄取的蛋白质,在胃液中的和胰液中的的作用下,经过水解生成。氨基酸被人体吸收后,重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也是不断地分解,最后主要生成,排出体外。 [探究实验] 学生分组做教材《苏教版·化学2》第73页的[实验1]和[实验2],探究蛋白质的性质。并填写如下“表3-7蛋白质的性质实验”。 [问题探究] 通过上述实验,你对蛋白质的性质有什么认识 [自主学习2](PPT9,10,11,12) 鸡蛋白、大豆蛋白等蛋白质水,在这些蛋白质溶液中加入某些浓的 溶液[如(NH 4) 2 SO 4 溶液、Na 2 SO 4 溶液等],可使蛋白质的降低而析出。 如果由于某种条件使蛋白质的化学组成或空间结构发生改变,它的生理功能也会。在的作用下,
生物化学习题(氨基酸和蛋白质) 一、名词解释: 两性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸:指人体(和其他哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH,用符号pI表示。 一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构:蛋白质分子的局部区域内,多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构:蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构:多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析:在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸铵),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象; 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性:在一定条件下,变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质:来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应:某些不涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其它部位(别构部位),引起蛋白质的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位:又称肽基,是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题: 1、天然氨基酸中,甘氨酸(Gly)不含不对称碳原子,故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量,这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp (三字符表示)三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法:盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 (生物碱试剂、某些酸类沉淀法) 5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。 6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为16 %,如测得1g样品含氮量为10mg,则蛋白质含量
化学必修1知识点 第一章从实验学化学 一、常见物质的分离、提纯和鉴别 i、蒸发和结晶蒸发是将溶液浓缩、溶剂气化或溶质以晶体析出的方法。结晶是溶质从溶液中析出晶体的过程,可以用来分离和提纯几种可溶性固体的混合物。结晶的原理是根据混合物中各成分在某种溶剂里的溶解度的不同,通过蒸发减少溶剂或降低温度使溶解度变小,从而使晶体析出。加热蒸发皿使溶液蒸发时、要用玻璃棒不断搅动溶液,防止由于局部温度过高,造成液滴飞溅。当蒸发皿中出现较多的固体时,即停止加热,例如用结晶的方法分离NaCl 和KNO3混合物。 ii、蒸馏蒸馏是提纯或分离沸点不同的液体混合物的方法。用蒸馏原理进行多种混合液体的分离,叫分馏。 操作时要注意: ①在蒸馏烧瓶中放少量碎瓷片,防止液体暴沸。 ②温度计水银球的位置应与支管底口下缘位于同一水平线上。 ③蒸馏烧瓶中所盛放液体不能超过其容积的2/3,也不能少于l/3。 ④冷凝管中冷却水从下口进,从上口出。 ⑤加热温度不能超过混合物中沸点最高物质的沸点,例如用分馏的方法进行石油的分馏。
常见物质除杂方法 ②几种重要阳离子的检验 (l)H+能使紫色石蕊试液或橙色的甲基橙试液变为红色。
(4)Al3+能与适量的NaOH溶液反应生成白色Al(OH)3絮状沉淀,该沉淀能溶于盐酸或过量的NaOH溶液。(5)Ag+能与稀盐酸或可溶性盐酸盐反应,生成白色AgCl沉淀,不溶于稀HNO3,但溶于氨水,生成[Ag(NH3)2](6)NH4+铵盐(或浓溶液)与NaOH浓溶液反应,并加热,放出使湿润的红色石蓝试纸变蓝的有刺激性气味NH3气体。 (7)Fe2+能与少量NaOH溶液反应,先生成白色Fe(OH)2沉淀,迅速变成灰绿色,最后变成红褐色Fe(OH)3沉淀。或向亚铁盐的溶液里加入KSCN溶液,不显红色,加入少量新制的氯水后,立即显红色。 (8)Fe3+能与KSCN溶液反应,变成血红色Fe(SCN)3溶液,能与NaOH溶液反应,生成红褐色Fe(OH)3沉淀。(9)Cu2+蓝色水溶液(浓的CuCl2溶液显绿色),能与NaOH溶液反应,生成蓝色的Cu(OH)2沉淀,加热后可转变为黑色的CuO沉淀。含Cu2+溶液能与Fe、Zn片等反应,在金属片上有红色的铜生成。 ③几种重要的阴离子的检验 (1)OH-能使无色酚酞、紫色石蕊、橙色的甲基橙等指示剂分别变为红色、蓝色、黄色。 (2)Cl-能与硝酸银反应,生成白色的AgCl沉淀,沉淀不溶于稀硝酸,能溶于氨水,生成[Ag(NH3)2]+。 (3)Br-能与硝酸银反应,生成淡黄色AgBr沉淀,不溶于稀硝酸。 (4)I-能与硝酸银反应,生成黄色AgI沉淀,不溶于稀硝酸;也能与氯水反应,生成I2,使淀粉溶液变蓝。(5)SO42-能与含Ba2+溶液反应,生成白色BaSO4沉淀,不溶于硝酸。 (6)SO32-浓溶液能与强酸反应,产生无色有刺激性气味的SO2气体,该气体能使品红溶液褪色。能与BaCl2溶液反应,生成白色BaSO3沉淀,该沉淀溶于盐酸,生成无色有刺激性气味的SO2气体。 (7)S2-能与Pb(NO3)2溶液反应,生成黑色的PbS沉淀。 (8)CO32-能与BaCl2溶液反应,生成白色的BaCO3沉淀,该沉淀溶于硝酸(或盐酸),生成无色无味、能使澄清石灰水变浑浊的CO2气体。 二、常见事故的处理 三、化学计量 ①物质的量 定义:表示一定数目微粒的集合体符号n 单位摩尔符号 mol 阿伏加德罗常数:0.012kgC-12中所含有的碳原子数。用NA表示。约为6.02x1023 N 公式:n= NA ②摩尔质量:单位物质的量的物质所具有的质量用M表示单位:g/mol 数值上等于该物质的分子量 m 公式:n= M ③物质的体积决定:①微粒的数目②微粒的大小③微粒间的距离 V 公式:n= Vm 标准状况下,1mol任何气体的体积都约为22.4L ④阿伏加德罗定律:同温同压下,相同体积的任何气体都含有相同的分子数 ⑤物质的量浓度:单位体积溶液中所含溶质B的物质的量。符号CB 单位:mol/l
实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒,在一定的理化因素影响下,蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 (1)可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化,除去引起沉淀的因素后,沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中,并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇(或丙酮)短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时,常利用此类反应分离蛋白质。 (2)不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化,蛋白质常因变性而发生沉淀现象,沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中,加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后,由于维持溶液稳定的条件仍然存在(如电荷层),蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 (1)蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清:水=1:9)] (2)pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml (3)3%硝酸银溶液 10 ml (4)5%三氯乙酸溶液 50 ml (5)95%乙醇 250 ml (6)饱和硫酸铵溶液 250 ml
(7)硫酸铵结晶粉末 1000g (8)0.1mol/L盐酸溶液 300 ml (9)0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml (10)0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml (12)2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 (1)蛋白质的盐析加入无机盐(硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)的浓溶液后,蛋白质水溶液溶解度发生变化,过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀,这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同,析出的蛋白质现象也不同,人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法,使蛋白质分批沉淀,此类盐析方法称为分段盐析。 例如,球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出,而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物,当加水稀释降低盐类浓度时,它又能再溶解,故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中,再加等量的饱和硫酸铵溶液,搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物,加少量水,观察是否溶解,试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤,向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末,并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止(饱和状态),此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物,加少量蒸馏水,观察沉淀的再溶解现象。 (2)重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管,加入蛋白质溶液2ml,再加3%硝酸银溶液1~2滴,震荡试管,观察是否有沉淀产生。放置片刻,倾去上层清液,加入少量的蒸馏水,观察沉淀是否溶解。(3)某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml,再加入1ml5%三氯乙酸溶液,振荡试管,观察沉淀的生成。放置片刻,倾出上清液,加入少量蒸馏水,观察沉淀是否溶解。 (4)有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管,加入2ml蛋白质溶液,再加入2ml95%乙醇。混匀,观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水,观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应