vector nti 11 使用教程 第十三章_蛋白质结构

第十三章蛋白质结构

在进行蛋白质结构分析之前，用户首先要准备具有蛋白质结构的档案。蛋白质结构的档案可以在https://www.wendangku.net/doc/376149572.html,/pdb/home/home.do之中寻找，找到欲分析的结构后即可直接下载。下载的结构档案称之为PDB檔，除了NTI之外也可以用其他的软件进行观察。

NOTE：Vector NTI无法进行未知蛋白质结构的仿真，若要进行结构仿真必须使用其他软件。

在档案下载回来后请确认扩展名是否为.pdb，如果不是请将扩展名更改为.pdb。只要扩展名的名称正确就可以直接点选开启，也可以从Vector NTI的程序中选择3D Molecule Viewer(图13.1)：

图13.1 利用程序集内的3D Molecule Viewer仿真蛋白质结构

开启以后再选择或者是File→Open打开档案(图13.2)：

图13.2 选择PDB的档案，开启蛋白质序列

打开档案后就可以看到一个蛋白质结构的图案(图13.3)：

图13.3 右边的窗口为蛋白质的结构，下方则是此蛋白质的序列

在这个程序中的下方窗口为蛋白序列；左边中间的窗口是整个蛋白质结构的

组成信息；左上方窗口为该结构的文件名。使用者可以从上方这三个按钮来决定是否显示这些数据。使用者可以进行翻转、移动及缩放蛋白质结构图形：只要按住键盘Shift键跟鼠标左键就可以将结构翻转；按住键盘Ctrl键跟鼠标左键拖曳就可以将结构移动；按住键盘Shift键、Ctrl键跟鼠标左键拖曳图

形就可以将结构缩放。结构的图片可以利用作输出。图形的操作结果可以用

或者是File→Save Project储存。

PDB档案打开来以后所呈现的图形都是未经过整理的，想要呈现较美观的图形必需将图形简化和改变显示方式。首先用户可以先把显示原子的图形先关

闭，只留下骨干的架构(图13.4)。使用者可以在右上方的工具栏中点选或者

从View→Hide→All atoms将显示原子图形的功能给关闭：

图13.4 蛋白质的骨干架构

用户可以看到图形只剩下骨干的构造，变得很单纯。接着可以调整骨干的显示方式(图13.5)，只要在图片上面点选鼠标右键后，点选Backbone后使用者就可以看到各种的显示方式：

图13.5 对单纯的骨架结构，进行各种的显示设置

使用者可以根据自己的喜好选择骨干表示的方式(图13.6)：

图13.6 让蛋白质结构以另一种形体呈现

如此一来就可以显示出比较容易观察的结构图形。

调整结构颜色：用户可以在图片上面点选鼠标右键选择Colors Scheme或者从上方View→Colors Scheme中可以选择不同的颜色显示方式(图13.7)

图13.7 对结构加入不同颜色的显示

选择不同的上色方式后程序会自动帮用户把颜色作调整，例如点选Structure(图13.8)：

图13.8 对蛋白质不同的结构做不同的配色

这时候颜色就会依使用者的调整而改变。如果对于自动调整颜色的功能不满意，用户可以进行手动调整(图13.9)，首先在Colors Scheme的项目中选最下面的Colors Schemes：

图13.9 使用Colors Scheme，手动调整颜色

点选Create New创造一个新的显示方式：

图13.10 针对不同的Scheme type进行不一样的显示

1 在Scheme name的字段填入一个名称(图13.10)，而在Scheme type字段下面有三种不同的上色方式，第一项是依照元素种类来上色；第二项是依照胺基酸种类来上色；第三项是依照结构上面标示的记号来上色。输入名称和选择显示模式后点选OK：

图13.11 对不同结构，改变想要的颜色

在图13.11中，左边是命名的名称，右边会出现程序默认的颜色，这个显示模式是选择By Element，即依照元素种类来上色，刚好骨架的部份只有碳元素，

颜色是灰色，使用者只要点在Carbon那一项点选上方的Change就可以改变颜色了(图13.12)：

图13.12 直接对要改变的项目改变颜色

好了以后就点选OK，这时候请再打开Colors Scheme的选项，用户会发现在下方会显示用户刚刚设定的显示名称，点选该名称就会依照颜色的设定显示该图形(图13.13)：

图13.13 骨架改成黄色后的图形

用户可以在Colors Schemes的窗口下建立各种不同的显示模式(图13.14)，这些显示模式，可以依照不同的需求来设定，同时这些模式可以点选Save储存起来，以后要观察其他档案时，可以用Load把显示模式加载。如果不需要也可以选择Delete或者Delete All来清除：

图13.14 依照用户的调整，显示出自己想要的结果

如果想在特定的胺基酸序列标上颜色，使用者可以先把欲上色的部份以鼠标左键作反白选择(图13.15)：

图13.15 直接对要上色的序列片段进行选择

再点选上方工具栏或是点选鼠标右键选择Mark Selection(图13.16)：图13.16 选取后，右键单击选择Mark Selection

如此，上色的部份就会显示在图形上(图13.17)，：

图13.17 涂上颜色的地方，就是我们所选择的序列片段

若要改变颜色可以点选上方工具栏或者是在图形上点选鼠标右键选择

3D Options(图13.18)：

图13.18 调整颜色的工具

用户可以把鼠标点到Mark的选项后再点选Change改变颜色，颜色改变好后点选确定即可(图13.19)：

图13.19 改变颜色后的图形

若要把标示的颜色暂时去除只要点选上方工具栏的，用户可以依照需求

开启或关闭颜色的显示；若要所有的序列都显示相同的颜色可以点选工具栏的，这时候所有的序列都会以同一颜色显示(图13.20)：

图13.20 让结构以相同颜色显示

若要把选择的序列区域去除颜色可以点选上方工具栏的或者是选取已经上色蛋白质序列的部份，点选鼠标右键选择Unmark Selection就可以把颜色去掉，如果要去掉所有颜色可以直接点选就可以把颜色去除。

若要进行结构的量测，如距离、夹角度、转动角度都可以利用上方相关的工具。在进行测量前先把要测量的胺基酸序列用鼠标选好，之后点选上方或者

是点选鼠标右键选择Atoms(图13.21)，再选择想要的表现方式，颜色的调整可以利用Colors Schemes来设定：

图13.21 对图形作型态上的分析，点选Atoms里的项目

这时候就会在图片上面显示出序列相关的原子结构(图13.22)：

图13.22 蛋白质结构以原子结构方式显示

若要关闭原子结构功能只要选择或者是点选鼠标右键选择Hide Selection就可以关闭。如果有使用Mark Selection的功能，用户可以在Mark Selection的功能中点选来显示被标记的胺基酸原子结构（红色部份）(图13.23)：

图13.23 选择 Mark Selection，让观察的部份用颜色标出

若要将胺基酸原子结构标记关闭只要点选就可以了。使用者也可以点选

，显示整个序列的原子结构(图13.24)：

图13.24 显示出整个序列的原子解构

只要点选就可以关闭所有的原子结构，

要测量原子之间的距离可以点选或者是View→Measure Mode选择Distance(图13.25)：

图13.25 使用Distanc e，测量原子间的距离

这时后会出现一个十字形的光标，用户把光标点向量测的原子中央，这时候会出现一个绿色的点在原子上方(图13.26)：

图13.26 点击欲测量的原子，会在原子上方出现绿色的点

这时候再将光标点在另外一个原子上，Vector NTI就会出现两个原子间的距离(图13.27)，这个距离的单位为?：

图13.27 点击两个原子，就会显示两个原子间的距离

若要把测量的图案去除只要点选即可。

原子结构的夹角角度测量和距离测量的操作方式相同，只要点选接着用光标点选任三个原子就会出现角度(图13.28)：

图13.28 点击三个原子，就可以测量原子间的夹角

若要把测量的图案去除只要点选即可。

原子结构的旋转角度测量和距离测量的操作方式是相同的，只要点选后用光标点选任四个原子就会出现角度(图13.29)：

图13.29 点击四个原子，会出现原子间的旋转角度及距离

若要将测量的图案去除的话只要点选即可。

NOTE：进行测量的时候，光标如果不容易点选到特定原子时，用户可以把图形放大或者旋转图形来帮助光标的点选。

结构分子的相关运算：若要进行分子表面的运算，需在上方Tool的项目中点选Calculate surface项目(图13.30)：

图13.30 执行分子表面的运算

在Method选项内有两种计算方式，Probe radius是计算半径。注意越复杂的结构计算蛋白质表面结构的时间会越久。点选OK后就会开始计算。

如果想要停止计算或是重新运算可从上方的Tool的项目操作，计算完成后会出现分析结果的画面(图13.31)：

图13.31 计算分子结构半径的画面

用户可在图片上，点选鼠标右键，从Surface的项目(图13.32)中选择合适的表现方式：

图13.32 利用Surface选择适合的表现方式

立体视觉：

在图片上点选鼠标右键选择Stereo Mode可以观看3D立体影像(图13.33)：

图13.33 使用Stereo Mode观看3D立体影像

观看立体影像的方法在于利用眼睛将两张图片的视觉效果重迭成一张图片，建议用户将图片缩小，较容易产生立体感的视觉效果。用户也可以从3D Options 的Conflicts项目中调整一些显示的参数来帮助观察(图13.34)：

图13.34 调整Conflicts项目中的参数来帮助观察

存取部份结构：

在File的项目下选New Editable Entry(图13.35)：

图13.35 建立New Editable Entry

此时左上方的窗口中会出现一个NewEntry1的文件夹(图13.36)：

图13.36 出现一个新的文件夹NewEntry1

用户用鼠标点击原来的文件夹，将想要取出的结构部份，用鼠标选取，然后按鼠标右键，点选Copy Selection Sequence(图13.37)：

图13.37 复制选取的部份

再选取NewEntry1文件夹，从Edit的项目中点选Paste：(图13.38)

图13.38 贴到新建立的NewEntry1文件夹

此时所选取特定序列的结构就可以截取出来(图13.39)：

图13.39 截取出来的序列

截取出的序列一样可以调整显示方式和进行测量，若要储存这个档案可以从File的项目中点选Export Entry储存(图13.40)：

【必看】Win10系统安装教程-(insydeBOIS)

注意事项: 1.在系统安装之前,请仔细阅读本教程的详细步骤！ 2.安装系统会清空磁盘的所有数据,请先备份好有用的个人数据！！ 3.请确保机器的电量在60%以上，防止因为电量低导致系统安装失败！！！准备工作： 1.准备带供电的USB HUB和OTG线 2.键盘、鼠标(可选)和８GB或更大容量的U盘一个 操作步骤： 一、制作带启动功能的U盘 1.运行UltraISO软件(见目录下的: UltraISO_v9.5. 2.2836.exe)。 （如果电脑是WIN8.1或WIN10请以管理员身份运行） 2.加载PE镜像(见目录下的: winpe_x86_win10.iso) （此为32位PE，用来安装32位的WIN10系统）

3. U 盘插到电脑的USB 接口上，然后依次点击UltraISO 软件上方工具栏的启动—>写 入硬盘映像

在弹出的菜单上注意如下三个选项：

点击写入按钮，即可对U盘创建启动分区。完成以后退出软件,进到电脑的磁盘管理下,可以看到Ｕ盘有一个启动分区，然后另一个磁盘可以格式化成NTFS格式，存放大于4GB的单文件了。 二、安装或更新Win10系统 1.在电脑上解压缩下载的压缩包 温馨提示:如果是分卷压缩的,如下图所示,一个压缩包分两部分压缩，必须要全部下载下来,然后解压缩其中一个即可. 2.把前一步制作好的，带启动功能的U盘连接到电脑上，格式化成NTFS格式，在格式化 时要把U盘的磁盘名称改为WINPE（这个很重要，不然在安装系统时，有可能会出现认不到U盘的情况），然后打开前面解压的文件夹，把里面的所有文件复制到U盘上。复制完成以后，打开U盘显示的目录如下： 3.把带供电的USB HUB插上电源，然后插上键盘，鼠标，U盘和OTG线，OTG线另一端连 到平板上。 4.按平板的电源键开机，然后连续短按键盘的Esc键，进入BIOS界面。如下图所示：

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

台电双系统(Android+Windows10)安装教程-I

注意事项： 1、在系统安装之前，请仔细阅读本教程的详细步骤； 2、此安装教程适用于双系统BIOS没有损坏的情况下，对系统进行更新； 3、安装系统会清空磁盘的所有数据，请预先把重要数据进行备份； 4、安装过程大约需时30-40分钟，安装前务必保证机器电量充足，建议预先给机器充满电，再进行操作； 5、以下刷机分为Android刷机和Windows刷机，可根据刷机需求分别单独进行，即需要更新Android固 件时，进行Android刷机操作即可，需要更新Windows系统时，进行Windows刷机操作即可； 准备工作： 1、在台电官网，输入机器背壳ID，下载对应的系统包和刷机工具并完成解压； 2、准备两个8G容量以上的U盘； 3、准备一台带外接供电的USB HUB设备； 4、准备一套USB键盘； 备注：若单刷Android固件，则不用准备2、3、4点所说明的工具； 操作步骤： 一、刷Android固件 1、打开“Android系统升级工具”文件夹，按以下顺序安装： 1) 首先安装iSocUSB-Driver-Setup-1.2.0.exe文件； 2) 再安装IntelAndroidDrvSetup1.5.0.exe文件； 3) 最后安装ManufacturingFlashTool_Setup_6.0.51.exe文件； 4) 以上安装成功后，将“升级工具”文件夹中的CUSTOM_CONFIG.INI文件拷贝到C:\Program Files\Intel\Manufacturing Flash T ool目录下。

特别注意事项：a、必须按以上顺序安装升级工具b、安装以上程序时请保持默认安装设置和路径c、以上三个程序按顺序安装成功后，在电脑桌面上会有升级工具快捷图标，如图1所示d、请务必按以上步骤操作，否则将导致升级不成功 图1 2、安装完成后，运行“Manufacturing Flash Tool”后再点击左上角的File选择Settings选项，将SOC Devicds的VID/PID分别改为8087和0A65，将Android devices的VID/PID分别改为8087和OFFF，如下图红色方框所示进行设置，保存后关闭量产工具。 3、重新打开量产工具，选择File---Open，选择“双系统-Android固件”文件夹中的烧录文件 “flash_nopartition.xml”。（注意，此处如果选择了“flash.xml”，会将Windows系统擦除，变成单Android系统，如果要保留Windows系统，请不要选择“flash.xml”）

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

蛋白质的空间结构和功能

蛋白质的空间结构和功能 1．构象(conformation)指的是，一个由多个碳原子组成的分子，因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列，只需单键的旋转即可造成新的构象。多肽链主链在形式上都是单键。因此，可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。然而，一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象，并为生物功能所必需。这种天然的构象是什么样的因素促成的? 答：①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳定有很大的影响，使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象 2．假若一条多肽链完全由丙氨酸构成，什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋，是疏水环境还是亲水环境? 答；一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。 3．以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度。假定肽链是由100个残基构成。 答：α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象，而每个α-螺旋含 3.6个残基。在α-角蛋白中，每轮螺旋的长度为0.51nm。因此, α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度是： （100残基÷3.6个残基/轮）×0.51/轮＝14.2nm 4．一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-（X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种）顺序中的X和Y之间肽键的酶。为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。 答：-Gly-Pro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中，在身体的各部位都存在，包括皮肤。由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解，故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。 5．①是T rp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面？②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部？③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间？④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中？ 答：蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性

酷比魔方I7-WN (I7手写版)WIN10系统安装教程

酷比魔方I7-WN (I7手写版)WIN10系统安装教程 注意：此安装文件仅适用于酷比魔方I7手写版序列号以I7WN开头的型号，其他I7手写板型号的机器也可以安装此系统，但是系统无法激活。 一：需要的工具及准备工作： 1.酷比魔方i7-WN WIN10系统安装文件.rar压缩包（需要用户自行登录酷比魔方官网下载） 2.键盘一个，USB-HUB集线器一个，U盘一个（容量必须8G或者8G以上） 3.机器电量保持在30%以上。 二升级步骤： 1.解压“酷比魔方i7-WN WIN10系统安装文件.rar”，得到： Bios，WIN10文件夹以及“酷比魔方I7-WN (I7手写版)WIN10系统安装教程.DOC” 2.将U盘格式化成NTFS，卷标命名成“WINPE”（U盘容量大小建议8G或者8G以上） 将WIN10文件夹目录下的所有文件拷贝到刚刚格式化的“WINPE”U盘根目录下。

注意：系统文件大概占用U盘6.3G容量。

3.将I7的USB-OTG口通过OTG线连上USB-HUB集线器，并在USB-HUB集线器的扩展口上插上USB键盘以及刚刚复制好系统安装文件的”WINPE”U盘 4.先按I7的电源键开机，然后按键盘上的F7键使I7启动进入磁盘启动界面： 5.通过键盘上的上下键选择复制好复制好系统安装文件的”WINPE”U盘，按ENTER回车键确认。 6.上述1-5个步骤操作正常，机器会自动进入PE系统进行系统安装：

在最后这个界面输入“exit”或者长按电源键重启机器即可进入I7 WIN10系统，整个安装过程到这里完成。 注意:如果上述安装过程后重启进入win10系统，进入的win10界面是如下界面： “重新启动”），平板将会自动进行清理部署，并重启进行正常的启动设置。

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

蛋白质空间结构

蛋白质结构与功能的关系 ――――蛋白质的一级结构 一、蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。 下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。 （一）蛋白质的一级结构决定其高级结构 如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。 （二）一级结构与功能的关系 已有大量的实验结果证明，如果多肽或蛋白质一级结构相似，其折叠后的空间构象以及功能也相似。几种氨基酸序列明显相似的蛋白质，彼此称为同源蛋白质。可认为同源蛋白质来自同一祖先，它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性，构成蛋白质家族。在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变，蛋白质结构逐渐发生变异，同源蛋白质序列的相似性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。比较广泛存在各种生物的某种蛋白质，如细胞色素C的一级结构，通过分析不同物种的细胞色素C一级结构间相似程度，可反映出该物种在进化中的位置。 二、蛋白质的空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。 （一）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的相似性决定了功能的相似性 肌红蛋白与血红蛋白都都能与氧结合，因为它们以血红素为辅基，并且在血红素周围以疏水性氨基酸残基为主，形成空穴，为铁原子与氧结合创造了结构环境。 （二）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的差异性决定了功能的不同 肌红蛋白为单肽链蛋白质，而血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白，这样的空间结构差异决定了它们之间的功能的各自特性。

UEFI安装win10教程方法

UEFI安装win10教程win10uefi安装的方法！ 偶然碰到有网友咨询怎么安装win10，本来已经教程出得差不多了，今天就补齐最后一个，uefi安装win10！ 老实说，因为win10刚出来的缘故，我也是测试了很多种安装方法，能安装成功的还真不多，失败的不说了，只说成功的方法： 一、制作启动盘 1、下载并安装U大师启动盘制作工具UEFI版 2、制作启动盘 第一步点击iso制作，将制作的iso文件保存在D盘更目录下面或者其他盘的根目录，注意不要放在桌面上，小编做过测试，如果放在桌面上，有时候会制作失失败！ 第二步，点击一键制作，选定我们刚刚制作出来的iso文件，一般名字都是UDashi.ISO；

制作了，如果下图！ 特殊情况：制作完了uefi启动盘之后，发现要放入系统，而系统文件大于4G，而我们的启动盘默认制作成fat32格式，那么你就要设置他的隐藏方式，如上图所示，将其设置成高级隐藏，然后再行制作，制作完成之后，格式化U盘，将U盘格式化成ntfs格式，这样就可以重新放入4G以上大小文件了，而且不影响启动盘的使用！ 二、调整bios； 注意，如果你的bios本来就是uefi启动的此步略过；如果不是，请将bios设置成uefi 启动。

按快速启动键或者直接在bios里将u盘设置为第一启动项，进入启动盘。 四、调整分区； 如果你原本就是uefi启动，并且分区表格式是gpt的，有esp分区，直接格式化esp分区。 如果不是uefi启动的，请先转换磁盘为gpt分区，然后创建esp分区，具体方法，请看 顶部win8改装win7方法整理里面有详细的分区调整方法！

WIN10安装教程

WIN10 安装教程 WIN10自从出现,就一波接一波的听到或者感受到WIN10在以往操作系统上改变.可以说WIN10更易用,更人性化. WIN10推荐全新安装,原因多: 1),WIN10主要是以向以往WINDOWS用户推送更新的方法来传播,更新到WIN10的用户,可以保留原有的设置和原有的应用软件,但软件不兼容的问题多. 2),WIN10的驱动和以往系统的驱动大多不兼容,虽然WIN10自己带了修正,更新驱动的功能,但还是不尽如人意. 3),什么精灵,什么卫士,什么大师,什么管家,等等的优化软件,驱动软件,系统软件,给WIN10带来的莫名其妙的问题非常让人头疼. 4),WIN10主要的改变是网络功能,而且WIN10推荐的就是让用户使用网络账号,可计算机大虾们都知道,网络用户缺少太多的本地权限. 综合以上,我自己也来写一个WIN10的安装教程吧. 一,准备 公欲善其事,必先利其器.WIN10的安装盘是充分且必要的.制作WIN10安装盘的过程就不在详细说明了,不会的童鞋可以参照: 1):使用UltraISO工具制作可启动U盘. 2):WIN10 MSDN下载地址 为什么是U盘,U盘的系统安装U盘好处多多,用过了就知道. 二,安装 1,做好的U盘系统盘插电脑上,重启电脑,在出现LOGO画面的时候按F11(当然有的品牌是F12,有的是F10,有的是F7),本人是镭波的,按F11.选择你的U盘.(图1)

图1 2,安装程序启动,选择区域语言键盘,国人当然是简体中文,+8区,美式键盘(图2). 图2 3,现在安装(图3),在此还可以选择修复选项,WIN10出问题了可以点启动安装盘点修复.功能十分强大,喜欢折腾的童鞋自己折腾一下试试.

Win10安装CATIAV5R21教程

Win10安装CATIAV5R21教程打开镜像文件，双击SET UP 设定安装目录（可改可不改）

自定义安装，去掉不要的语言（也可以不管，反正我没改） 全选

后面就一路下一步，等待安装 安装完后不要启动不要不要 打开破解文件夹_SolidSQUAD_V5R25，安装“DSLS_SSQ_V6R2015x_Installer_01042015.exe”，之后打开DS License Server Administration，点击Servers-new，在license server name输入你电脑的名字（桌面计算机图标，右键—属性—计算机名），双击status下的服务，红色框区域

记下电脑名字和电脑ID Server Name ton-doni Server ID WXN-41D21000CD1D41A2 关闭DS License Server Administration。 打开DSLS.LicGen.v1.5.SSQ.exe，点击generate！ 保存证书文档 从破解文档里复制"Licenses" 文件夹，把文件夹粘贴到C:\ProgramData\DassaultSystemes\ 对于CATIA V5-6R2015 64位版本，复制文件..client\64-bit\netapi32.dll 到\win_b64\code\bin (默认C:\Program Files\Dassault Systemes\B25\win_b64\code\bin\，保险起见，C:\Program Files\Dassault Systemes\B25\win_b64\code\bin32这个文件夹也丢一份)

第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲

1.蛋白质结构与功能-----氨基酸

页脚 蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致： A.一种独特的折叠构象 B.溶解性的差异 C.聚集态 D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶 活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 A．非极性侧链的氨基酸 B．不带电的极性侧链氨基酸 C．酸性侧链的氨基酸

页脚 D ． 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置： 1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。 2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly 3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征： 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能： 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了 蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 （Ile I ） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： 1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的部，比起α螺旋 这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。 3. 异亮氨酸有第二个不对称中心。 亮氨酸 （ Leu L ） 结构：有一个大的疏水残基。

win10安装教程

工具/原料 ? windows 10 ISO安装镜像 ? 方法/步骤 . 1 . 获取windows 10 ISO安装镜像：正版用户可前往微软社区获取windows 10 Technical Preview Build安装镜像，其他用户可前往MSDN I tell you-操作系 统- Windows-Technical Preview Build获取X86或X64的系统镜像安装文件，请根据你的内存容量进行位数选择 .

. . 2 . U盘启动盘刻录：Windows 10的安装方法和Windows 8的安装方法没有很大的区别，推荐将系统ISO镜像通过UltraISO刻录至4GB U盘，通过U盘来启动win 10的安装过程 . windows10 U盘启动盘刻录的方法： .

. . 3 . boot快捷启动快捷键：刻录windows10 U盘启动盘后重启计算机，按下boot快捷键进入启动快捷菜单，不同的机型有不同的启动快捷键，部分机型无启动快捷键就需要进入BIOS设置第一启动项。我是联想笔记本，启动LOGO也提示了按F12进入快捷启动菜单 .

. . 4 . Boot Options Menu：进入快捷启动菜单后方向键选择你插入的windows 10 U盘启动盘，回车键确认。如果是进入BISO将U盘设置为第一启动项则保存修改后直接启动U盘 .

. . 5 . Windows安装程序：启动U盘后自动读取刻录在U盘的系统启动信息，出现Windows安装程序窗口，要安装的语言，时间和货比格式，键盘和输入方法都默认，直接点击下一步 .

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 专业：植物学 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合。 关键词：蛋白质的结构、功能；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子模拟技术；同源建模 RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。前体与活性蛋白质一级结构的关系，由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原，在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关 系 文件编码（TTU-UITID-GGBKT-POIU-WUUI-0089）

蛋白质结构与功能的关系 专业：植物学 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合。 关键词：蛋白质的结构、功能；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子模拟技术；同源建模 RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个Cys 的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。

前体与活性蛋白质一级结构的关系，由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原，在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型