Hydrolysis and purification of ACE inhibitory peptides from the marine microalga Isochrysis galbana
Hydrolysis and purification of ACE inhibitory peptides from the marine microalga Isochrysis galbana
Hao Wu &Nianjun Xu &Xue Sun &Hong Yu &Chengxu Zhou
Received:12February 2014/Revised:13May 2014/Accepted:14May 2014/Published online:4June 2014#Springer Science+Business Media Dordrecht 2014
Abstract Response surface methodology (RSM)was employed to optimize enzymatic hydrolysis conditions for the production of angiotensin I-converting enzyme (ACE)inhibitory peptides from the marine microalga Isochrysis galbana .A hydrolysis temperature of 55.64°C,a substrate concentration of 5.46g (100mL)?1,and a trypsin enzyme/substrate ratio (E /S )of 6.27%were found to be optimal for obtaining the highest ACE inhibitory activity of 47.62%.The protein hydrolysates were then separated using Sephadex G-25column chromatography and an AKTA purifier (Inertsil ODS-3C18,10×250mm).Using tandem mass spec-trometry,the active form of the purified peptide with the most potent ACE inhibitory activity was identified as Tyr-Met-Gly-Leu-Asp-Leu-Lys,with an IC 50of 36.1μM.This study im-proves our understanding of the ACE inhibitory properties of I.galbana protein hydrolysate and may be useful in further identification of ACE inhibitory peptides in other marine algae.
Keywords Isochrysis galbana .Response surface methodology .ACE inhibitory peptides .Purification
Introduction
Hypertension is a major health issue of epidemic proportions and is one of the leading risk factors for mortality.Angiotension I-converting enzyme (ACE)is a multifunctional zinc-containing enzyme and plays a key physiological role in
regulating blood pressure by virtue of the renin –angiotension system (RAS;Unger 2002).In the RAS,ACE acts as an exopeptidase that cleaves His-Leu from the C-terminal of various oligopeptides,producing a potent vasoconstrictor oc-tapeptide (angiotensin II);it also inactivates the antihyperten-sive vasodilator bradykinin (Unger 2002;Segura-Campos et al.2011).It is known that RAS can be inhibited in two ways,either through the inhibition of angiotensin I generation from angiotensinogen via direct inhibition by renin or through the blockage of production of angiotensin II from angiotensin I by ACE-I.Thus,renin is also considered to be a monospe-cific enzyme,as it displays remarkable specificity toward angiotensinogen and catalyzes the first and limiting step of the RAS (Geisterfer et al.1988).Therefore,inhibition of ACE activity is considered to be a useful therapeutic approach for controlling hypertension.Synthetic ACE inhibitors,such as Captopril and Enalapril,have been used successfully to reduce blood pressure,but they also lead to significant side effects such as cough,loss of taste,renal impairment,and angioneurotic edema (Geisterfer et al.1988;Daemen et al.1991).Due to these adverse side effects,there is a trend toward encouraging the development of natural ACE inhibi-tors.Recently,several such bioactive inhibitors were isolated and characterized in the enzymatic hydrolysates of various food proteins,such as casein (Miguel et al.2009),corn zein (Lin et al.2011),potato (Pihlanto et al.2008),vertebral column proteins (Je et al.2007),apricot kernel meal (Wang et al.2011),etc.
A large variety of algae protein resources exist in the ocean;they have the potential to promote good health and well-being in humans and other animals.Marine algae play a major role as primary producers in the ocean.Isochrysis galbana is a microalga with a high content of polysaccha-rides,proteins,and polyunsaturated fatty acids such as docosahexaenoic acid (DHA;Brown et al.1997;Devos et al.2006).Several studies have focused on the influence
H.Wu :N.Xu (*):X.Sun :H.Yu :C.Zhou
Key Laboratory of Marine Biotechnology of Zhejiang Province,School of Marine Sciences,Ningbo University,Ningbo 315211,Zhejiang,China e-mail:xunianjun@https://www.wendangku.net/doc/3a15635926.html,
J Appl Phycol (2015)27:351–361DOI 10.1007/s10811-014-0347-x
of culture conditions(light regimes,nitrogen,and/or phosphorus availability)on algal lipid production and fatty acid composition(Lin et al.2007;Roleda et al. 2013).Furthermore,large amounts of algae are used as feed in hatcheries,not only principally for mollusks but also for fish and crustaceans in the early stages of growth.The crude protein content of I.galbana is more than40%(Fitzgerald et al.2011);this species is commonly used as feed after processing.Appropriate processing of the protein is necessary to obtain all the potential health benefits from its bioactive properties.To our knowledge,the purification and characterization of ACE inhibitory peptides from I.galbana protein hydro-lysate have not been reported.
A large variety of algae protein resources exists in the ocean,but very few papers report the functional peptides from algae protein hydrolysates.The microalga I.galbana has a high protein content,but it is all remade into low economical-value animal feed.However,I.galbana might become an important protein source for novel ACE inhibitory peptides by enzymatic hydrolysis.It is a cheap protein source in con-trast to most ACE inhibitory peptides originating from costly animal proteins and plant proteins.
In this study,I.galbana was sequentially digested using Alcalase,trypsin,Flavourzyme and pepsin,after which response surface methodology(RSM)was used to optimize the hydrolysis conditions including hydroly-sis temperature,substrate concentration,and enzyme/ substrate ratio(E/S).Enzymatic hydrolysis is a com-monly used procedure,because it does not involve the use of toxic chemicals as opposed to solvent extraction (Hammershoj et al.2008).Next,the ACE inhibitory peptides were separated using Sephadex G-25column chromatography and an AKTA purifier and were char-acterized by matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI)–time-of-flight(TOF)/TOF–mass spectrometry (MS)/MS.
Materials and methods
Isochrysis galbana3011was obtained from the Key Laboratory of Marine Biotechnology of Zhejiang Province(Ningbo,China)and lyophilized at?80°C using a freeze dryer.The powder was stored at?20°C until use. Alcalase and Flavourzyme were purchased from Novo Co. Ltd.(Denmark),while pepsin,trypsin,hippury-hisidyl-leucine(HHL),angiotensin I-converting enzyme(from rabbit lung),and Sephadex G-25were obtained from Sigma(USA).Acetonitrile was of high-performance liquid chromatography(HPLC)grade,while other chemicals and reagents were of analytical grade.Preparation of I.galbana protein hydrolysate
Four types of enzymes,Alcalase,Flavourzyme,pepsin,and trypsin,were used for hydrolyzing I.galbana proteins to produce ACE inhibitory peptides.Suspensions of algal pro-teins were prepared using5%(w/v)phosphate buffer(0.2M, pH7.5).Substrate and enzyme(in a ratio of20:1,w/w)were mixed in a100-mL flask with buffer.Enzymatic reactions were carried out for5h,after which the reactions were stopped by placing the flasks in boiling water for15min at 100°C.The hydrolysates were then centrifuged at10,000×g (4°C)for20min.The supernatants were then freeze-dried and stored at?20°C for further use.
Protein analysis
Protein content in the enzyme hydrolysate was determined by measuring the absorbance at220nm(Kamizake et al.2003)in a Microplate Reader(SpectraMax190,Molecular Devices, USA),using bovine serum albumin as a standard.The stan-dard curve of bovine serum albumin concentrations(0–100μg mL?1)displayed a linear relationship with R2=0.997. Assay of ACE inhibition
An assay of ACE inhibitory peptide was performed using the protocol of Hayakari et al.(1978)by monitoring the formation of hippuric acid(HA)from the substrate HHL.For each assay, 20μL of hydrolysate solution was mixed with50μL of ACE solution(5mM),preincubated at37°C for5min,and then incubated with10μL of substrate(5mM Hippuryl-His-Leu in 0.1M sodium borate buffer containing0.3M NaCl at pH8.3) at37°C for30min.The reaction was terminated by adding 100μL of1.0M HCl;the solution was then made up to a final volume of0.5mL with sodium borate buffer.The experiment was conducted in triplicate,and the mean value was used to calculate the ACE inhibition rate as follows:
ACE inhibition%
eT?B?A
eT=B?C
eT?100;
where A is the absorbance in the presence of ACE inhibitors,B is the absorbance in the absence of ACE inhibitors,and C is the absorbance in the absence of ACE(corresponding to HHL autolysis in the course of the enzymatic assay).
Single-factor experimental design
The hydrolysis factors for the single-factor experiments in-cluded temperature,pH,time,substrate concentration,and E/S.The substrate concentrations were2.0,3.0,4.0,5.0,6.0, 7.0,and8.0g(100mL)?1,and the enzymatic hydrolysis was carried out at35,40,45,50,55,60,and65°C,respectively.
The enzyme (trypsin)to substrate ratios were 2.0,3.0,4.0,5.0,6.0,7.0,and 8.0%.The pH values tested were 6.5,7.0,7.5,8.0,8.5,9.0,and 9.5,obtained using 1M HCl or 1M NaOH.The duration of hydrolysis was recorded over a range of 1.0to 7.0h.
RSM experimental design
In the RSM experimental design,temperature (X 1),substrate concentration (X 2),and E /S (X 3)were chosen as independent variables.The processing parameters were optimized using a Box –Behnken design,containing three levels for each process parameter,coded as ?1,0,and 1(Table 1).The degree of inhibition of ACE was selected as the response (Y ).Finally,three additional confirmation experiments were conducted to verify the validity of the statistical experimental strategies.All experiments were conducted in triplicate.The behavior of the system was explained by the following quadratic equation:y ?β0t
X i ?1
3βi x i t
X i ?1
3βii x 2i t
X i ?12X j ?i t1
3βij x i x j
where y is the dependent variable;β0is a constant;and βi ,βii ,
and βij are coefficients estimated by the model;X 1,X 2,and X 3are the respective factors affecting the response.The software Design-Expert 8.0.5b was used to estimate and plot the re-sponses of the independent variables.The fitted polynomial equation was then expressed in the form of three-dimensional surface plots,in order to illustrate the relationship between the responses and the experimental levels of each of the variables.A point optimization method was employed in determining the level of each variable inducing the maximum response.Purification of ACE inhibitory peptides
An aliquot (50mg mL ?1)of the crude ACE inhibitory peptide fraction was dissolved in distilled water and fractionated using a Sephadex G-25column (?2.6×70cm)previously equili-brated with sodium acetate –acetic acid buffer (0.02M,pH 4.0).Peptides were eluted at a flow rate of
0.5mL min ?1,and the elution peaks were monitored at
220nm.Fractions were collected at 2-min intervals.All elution experiments were conducted at room temperature using MC99-3protein chromatography equipment (Shanghai Huxi Analysis Instrument Factory Co.,Ltd.,China).The protein concentrations and ACE inhibitory activ-ity were then analyzed.Fractions displaying significant ACE inhibitory activity were pooled and lyophilized.The fractions with the highest ACE inhibitory activities were dissolved in distilled water,filtered,and separated using an AKTA purifier system (GE,Sweden)on an Inertsil ODS-3C 18semi-prep column (10×250mm).Peptides were then eluted using a water:acetonitrile mobile phase.Each 0.5-mL sample was separated with a linear gradient from 0to 100%acetonitrile in 30min at a flow rate of 1.0mL min ?1.The ACE inhibitory activities of the collected fractions were determined.Determination of ACE inhibition pattern
To shed light on the inhibitory mechanism of the peptide of Tyr-Met-Gly-Leu-Asp-Leu-Lys on ACE,different concentra-tions of the ACE inhibitory peptide solution were added to each reaction mixture according to the method of Boye et al.(2010).Enzyme activity was measured at different concentra-tions of HHL substrate (0.5,1.0,1.5,and 2mM).On the other hand,the enzyme activities were measured in the presence of three concentrations (0.75,0.150,and 0.300mM)of the ACE inhibitory peptide.ACE inhibitory pattern in the presence of the inhibitor was obtained with Lineweaver –Burk plot.Stability of the peptide during in vitro digestion by gastrointestinal enzymes
The 1%(w /w )pepsin solution was prepared in a 20-mM glycine –HCl buffer adjusted to pH 2.0,while the 1%(w /w )trypsin and chymotrypsin solution in 50mM sodium phos-phate buffer was adjusted to pH 8.0.The peptide was dis-solved at 0.5mg mL ?1in the pepsin,trypsin,and chymotryp-sin solution and reacted at 37°C for 4h.Reactions were stopped by boiling in water bath for 10min.These solutions were centrifuged at 10,000×g for 30min.The supernatant was ready for determination for ACE inhibitory activity.Amino acid composition of ACE inhibitory peptide fractions The amino acid composition of the ACE inhibitory peptide fraction 3was hydrolyzed for 24h in 6.0M HCl at 110°C under vacuum.The supernatants,after filtration and centrifu-gation,were submitted for online derivatization by o -phthaldialdehyde (OPA)and separated by HPLC (1100,Agilent,USA)on a Zorbax 80A C18column (4.69×180mm)using the conditions recommended by the equip-ment manufacturer.
Table 1The coded values and corresponding actual values of the opti-mization parameters used in the response surface analysis model Coded levels
Code
Level Temperature (Celsius)
Substrate concentration (g (100mL)?1)E /S (%)
?1X 145.00 4.00 5.000X 255.00 5.00 6.001
X 3
65.00
6.00
7.00
Amino acid sequencing of the purified peptides
The peptide fractions with the highest ACE inhibitory activ-ities were desalted with ZipTip C4prior to mass spectrometry.One microliter of each fraction was placed on a MALDI target plate and allowed to air-dry at room temperature.Next,0.50μL of a 3.00mg mL ?1solution of a -cyano-4-hydroxy-transcinnamic acid matrix (Sigma)in 50%acetonitrile was added to the dried peptide digest spots and allowed to air-dry at room temperature.Subsequently,MALDI –TOF MS/MS analyses were performed in an AB SCIEX 4800Plus MALDI –TOF/TOF mass spectrometer (AB SCIEX,USA)operating in positive reflector mode,with an accelerating voltage of 20,000V .Statistical analysis
A completely randomized design was used in the study,and all of the experiments were carried out in triplicate.All results were expressed as the mean ±SD.One-way analysis of variance was performed using SPSS 11.0for Windows soft-ware (SPSS,USA).Significant differences were defined at p <0.05.
Results
Assays revealed the specificity of the assayed enzymes,in terms of the degree of hydrolysis (DH)and ACE inhibitory rate (Fig.1).The highest ACE inhibitory activity was exhib-ited by trypsin proteolytic hydrolysate at 47.69%,which also displayed the highest DH at 23.27%.
The effect of hydrolysis pH on ACE inhibition was deter-mined at 50.0°C for 6h.The hydrolysate of I.galbana protein displayed the maximum inhibition of ACE at a pH of 8.0
(Fig.2a ).Therefore,the effect of temperature on the ACE inhibition capacity of this hydrolysate was determined at a pH of 8.0for 6h (Fig.2b ).The optimum temperature for enzy-matic hydrolysis of I.galbana protein was in the range of 45to 65°C.As shown in Fig.2c ,an increase in the E /S ratio from 0.02to 0.06resulted in an increase in ACE inhibition;how-ever,the reverse was observed for ratios between 0.06and 0.08(Fig.2c ).In other words,the optimum E /S ratio was 0.06.Meanwhile,varying the substrate concentration from 2.00to 5.00%steadily increased ACE inhibition rates,but the reverse was observed when the substrate concentration was increased from 5.00to 7.00%(Fig.2d ).Therefore,the optimum sub-strate concentration was in the range of 4.00to 6.00%.As a result,the inhibition of ACE increased between 1and 6h after the initiation of the experiment and then stabilized.Accordingly,the optimum hydrolysis time was assumed to be 6h (Fig.2e ).We concluded that ACE inhibition occurred primarily during the first hydrolysis reaction,while further digestion did not result in an increase in inhibitory activity.RSM was employed to optimize enzymatic hydrolysis conditions for the production of ACE inhibitory peptides.The process variables and experimental data are indicated in Table 2,while Table 3indicates the RSM.The results of the analysis of variance and the fitness of the model are summa-rized in Table 4.The E /S ,substrate concentration,temperature and substrate concentration,E /S and substrate concentration,temperature and temperature,and E /S and E /S had a signifi-cant effect on ACE inhibition (p <0.05).The parameters of the corresponding equation were obtained via multiple regression analysis of the experimental data.The following quadratic model explained the experimental data:
Y ?46:04?0:27X 1t2:96X 2t5:04X 3t1:06X 1X 2
t0:18X 1X 3?2:30X 2X 3?1:06X 21?3:58X 22?4:78X 2
3
where Y is the predicted response (real value)and X 1,X 2,and X 3represent the coded values for the temperature,substrate concentration,and E /S ,respectively.
To determine the optimal levels of each variable for the maximum production of ACE inhibitory peptides,three-dimensional response surface plots were constructed by plot-ting the responses (ACE inhibitory activity of I.galbana )on the Z -axis against any two independent variables,while main-taining other variables at their optimal levels (Fig.3).Next,3D response surface plots described by the regression model were constructed to illustrate the effects of the independent variables and the interactive effects of each independent var-iable on the response variables.The shapes of the correspond-ing contour plots indicate whether or not the mutual interac-tions among the independent variables are significant.An elliptical contour plot indicates that the interactions among the independent variables are significant.The RSM,
including
Fig.1The degree of hydrolysis and ACE inhibitory rate in I.galbana
protein hydrolysate.Data are expressed as mean ±SD;letters with p <0.05mean significant differences
the effects of temperature,E /S ,and substrate concentration,are presented in Figs.3and 4.
As shown in Fig.5,four fractions of ACE inhibitory pep-tides were separated from I.galbana protein hydrolysate and designated as peaks 1,2,3,and 4.Each fraction was pooled
and lyophilized,and their inhibition of ACE was determined.Fraction 3showed the most potent inhibition of ACE (81.51%)at 1.0mg mL ?1.The elution profiles of the peaks in fraction 3are indicated in Fig.6.The peaks were separated into three subfractions designated as 3-1,3-2,and 3-3,each of which was pooled and lyophilized for assessing ACE inhibitory activity.The subfraction 3-2displayed the most potent ACE inhibitory activity with an 50%inhibition concentration of 36.1μM and was therefore collected for further characterization.
The amino acid profiles of fraction 3are listed in Table 5.The major amino acids were Met,Leu,and Lys,together accounting for a molar proportion of approximately 75.66%.Fraction 3-2was subsequently submitted to MALDI –TOF/TOF –MS for peptide separation and sequence identification.Based on the derived molecular masses and the tandem
mass
Fig.2Effect of hydrolysis pH (a ),temperature (b ),E /S ratio (c ),substrate concentration (d )and time (e )on ACE inhibitory activity of protein hydrolysate from I.galbana .Data are
expressed as mean ±SD;letters with p <0.05mean significant differences
Table 2The optimum I.galbana protein hydrolysis condition for the enzymes used in this study Enzyme pH Temperature (Celsius)Time (h)Alcalase 8.0505Flavourzyme 7.0505Pepsin 2.0375Trypsin
8.0
37
5
spectrometry analysis,a singly charged ion with m/z839.4061 was found to be most dominant in this fraction.A major fragment ion was observed at m/z580.36and was generated as a secondary fragmentation of the amide bond during collision-induced dissociation;this was a strong predictor of the corresponding amino acids present in the sequence.In the figure,dotted lines in the tandem mass spectrum represent ions,and thus,the peptide was identified as Tyr-Met-Gly-Leu-Asp-Leu-Lys.
Inhibition kinetics of fraction3-2collected from the previ-ous AKTA purifier was determined by Lineweaver–Burk plot.As shown in Fig.7,increasing the peptide concentration gen-erated lines with coinciding intercept at the y-axis.The inhibi-tion constant(K i)value of fraction3-2was also determined from the Lineweaver–Burk plot and is shown in Fig.7.
To investigate the resistance of peptides in fraction3-2 against gastrointestinal proteases,the digestion stability was evaluated,by incubating the hydrolysate with different prote-ases and testing the residual ACE inhibitory activity.The ACE inhibitory activity of the fraction3-2was not affected by in vitro incubation with gastrointestinal proteases(p>0.05; Table6).The ACE inhibitory activity of the fraction3-2after digestion by pepsin,trypsin,and chymotrypsin were73.5,
73.3,and71.6%,respectively,and that of the control was
74.5%.
Discussion
Nowadays,there is a huge interest on natural products obtain-ed from marine organisms that can promote the state of health and well-being for humans and other animals.Thus,the large and structurally diverse arrays of marine-derived natural re-sources exist in the ocean,and they can be described as the largest remaining reservoir of secondary metabolites to eval-uate for the future therapeutic needs.Over the years,biolog-ical activities of enzymatic extracts from marine algae were considered significantly.Indeed,algae represent a natural source of these peptides with prominent biological activity (Shahidi and Zhong2008).Bioactivities of the proteolytic enzyme extracts are based on their inherent amino acid com-positions and sequences,and it may vary from2to20amino acid constituents,accordingly(Meisel and FitzGerald2003).
ACE inhibitory peptides are encrypted in almost all the amino acid sequences of several food proteins of both plant
Table3Program and results of the RSA test
No.X1X2X3ACE inhibition(%)
110?134.68
200045.76
31?1136.62
401142.86
50?1142.15
6?10?135.22
700046.03
8?1?1039.63
900046.69 1011045.29
11?10145.38 1200045.72
130?1?127.93
14?11044.07 1510145.56 1600046.03
1701?137.82
Table4Variance analysis for ACE inhibition(the predicted R2 value of0.9494was in reasonable agreement with the adjusted R2 value of0.9901)Source Sum of squares df Mean square F value p value
Model467.74951.97179.66<0.0001 A(temperature)0.5810.58 1.990.2008 B(substrate concentration)70.27170.27242.92<0.0001 C(E/S)202.871202.87701.31<0.0001 AB 4.471 4.4715.450.0057 AC0.1310.130.450.5247 BC21.08121.0872.86<0.0001 A2 4.791 4.7916.580.0047 B254.1154.1187.04<0.0001 C296.27196.27332.8<0.0001 Residual 2.0270.29
Lack of fit 1.4330.48 3.180.1466 Pure error0.640.15
Corrected total469.7716
(c)on the response Y
concentration and E/S(c)on the response Y
and animal origin.These intrinsic bioactivities can be re-leased by enzymatic hydrolysis in vivo through gastrointestinal digestion.In this study,I.galbana protein was sequentially digested using Alcalase,trypsin,Flavourzyme,and pepsin to produce ACE inhibitory peptides.Gastrointestinal enzymes have been used for the isolation of antihypertensive peptides from marine algal protein digestions.The hydrolysate obtained by digestion of I.galbana protein with trypsin showed higher ACE inhibitory activity compared to untreated I.galbana protein and other hydrolysates.This finding indicated that hydrolysis of I.galbana protein probably released a significant number of ACE inhibitory peptides.This is consistent with the results of Mullally et al.(1997)and Pan et al.(2012),where the hydrolysis of proteins with trypsin produced a significant ACE inhibitory activity.During enzyme hydrolysis,studies have shown that the resulting physicochemical characteristics,bitterness,and bio-activity of the hydrolysates for a particular substrate depend largely on the enzyme specificity,pH,E /S ratio,substrate concentration,and time of hydrolysis to varying degrees (Spellman et al.2005;Zheng et al.2008).
The fitness of the model was assessed by determining the R 2
coefficient,which was calculated to be 0.95.This suggests that 99.01%of the response variation was explained by the model equation.The high R 2value (0.99)indicated that the model was well-adapted to the responses.The results also suggest that there was a nonsignificant (p >0.05)lack of fitness,which further validated the model.Statistical analysis of the data revealed that all of the linear coefficients were significant.
Amino acid compositions of ACE inhibitory activity pep-tide play an important role in possessing ACE inhibitory activity.According to previous reports on ACE inhibitory peptides,proline,glycine,leucine,methionine,lysine,and glutamic acid are the amino acids most frequently observed in other ACE inhibitory peptides.Two ACE inhibitory pep-tides (Gln-Pro-Gly-Pro-Thr)and (Gly-Asp-Ile-Gly-Tyr)were isolated from jellyfish Rhopilema esculentum protein hydro-lysates prepared with pepsin and papain (Liu et al.2013).Alaska pollack skin hydrolysate purified two peptides (Gly-Pro-Leu and Gly-Pro-Met)showed IC 50values of 2.6and 17.13μM,respectively.Leu-Pro-Tyr-Pro-Pro was also isolat-ed from the yak milk casein (Jiang et al.2007).With respect
to
Fig.5Sephadex G-25column chromatography of trypsin proteolytic hydrolysate from I.
galbana
Fig.6AKTA chromatogram of ACE inhibitory activity in fraction 3
the relationship between structure and activity of ACE inhibi-tory tripeptide or dipeptide,the presence of hydrophobic amino acid residues at the N terminus and aromatic amino acids at the C terminus of these peptides was proven to be implicated in conferring higher ACE inhibitory effects(Cushman and Cheung1971).However,structure–activity relationship of tripeptide or dipeptide cannot be applied to long peptides.A series of peptides,YP(IC50=890μM),LYP(IC50=6.6μM), GLYP(IC50=190μM),YGLYP(IC50=260μM),VLP(IC50=320μM),VLPIP(IC50=31μM),and VLPIPQ(IC50= 5,300μM),are synthesized to find the relationship between structure and activity of ACE inhibitory peptides(Kohmura et al.1989).There is no evidence that peptide-binding site for ACE as a competitive inhibitor not dependt on what amino acids at the N-terminal.A positively charged amino acid(Arg or Lys)at the C terminus of peptide has an important role in the binding to ACE(Cheung et al.1980).So,the positive charge of Lys at the C terminus of the fraction3-2peptide may play a critical role in ACE https://www.wendangku.net/doc/3a15635926.html,petitive ACE inhibitory peptides have been published,for example,Asp-Leu-Gln-Gly-Lys derived from egg white proteins(Liu et al.2010). Tsai et al.(2008)has reported a purified peptide from the meat of hard clam with an IC50value of700μM(V al-Arg-Lys). Wakame protein hydrolysate purified two peptides(Ala-Ile-Tyr-Lys and Tyr-Asn-Lys)with IC50values of213and 125μM,respectively(Suetsuna and Nakano2000).
The results of Lineweaver–Burk(Fig.7)showed that the inhibition mode of the purified peptide was noncompetitive.
Table5Amino acid composition of fraction3 isolated from I.galbana protein hydrolysate Amino acid Molar proportion(%)
Asp 1.99
Glu 1.76
Ser 4.16
His 2.22
Gly 1.37
Thr0.85
Arg 1.24
Ala 2.39
Tyr 1.81
Cys0.63
Val 1.63
Met49.74
Phe 1.86
Ile 4.91
Leu14.72
Lys25.47
Pro
2.11
Fig.7The ACE inihibition pattern of purified peptide was estimated using Lineweaver–Burk plots.1/V(minμmol?1)and 1/S(mM?1)represent the mutuality of reaction velocity and substrate,respectively Table6In vitro stability of Tyr-Met-Gly-Leu-Asp-Leu-Lys against the digestion of gastrointestinal protease
Digestion IC50(μM)
None36.10±0.06 Pepsin38.26±0.12 Trypsin36.81±0.09 Chymotrypsin38.43±0.11 Pepsin+trypsin+chymotrypsin39.17±0.07
Values are given as mean±SD from triplicate determinations
This means that the peptides could bind with another site of ACE and might affect the conformation change of the active site resulting in loss of activity.Generally,ACE inhibitors contain one or more molecular functionalities such as zinc-binding ligands,a hydrogen-bond donor,and carboxyl termi-nal group(Andrews et al.1985).Recently,noncompetitive ACE inhibitors have been reported that peptides derived from cuttlefish using digestive proteases(Balti et al.2010),bovine casein hydrolysate prepared by AS1.398neutral protease (Jiang et al.2010).
Some ACE inhibitory substances failed to show hypoten-sive activity after oral administration in vivo,due to the possible hydrolysis of these peptides by ACE or gastrointes-tinal proteases.The results showed that the activity of purified peptide is not changed after in vitro incubation with gastroin-testinal enzymes(p>0.05;Table6),suggesting that Tyr-Met-Gly-Leu-Asp-Leu-Lys is resistant to digestion in the gastrointestinal tract and that the active sequence of the peptide is not destroyed by these enzymes.The low susceptibility of the purified peptide to hydrolysis by trypsin was similar to the peptides,as shown by Pan et al.(2012).
In conclusion,this study is the first to report that marine I.galbana protein displayed high ACE inhibitory activity after hydrolysis by https://www.wendangku.net/doc/3a15635926.html,ing RSM,we obtained the optimal hydrolysis conditions,namely,a temperature of55.64°C,an E/S ratio of6.27%,and a substrate concentration of5.46g (100mL)–1.The most potent ACE inhibitory peptide with an IC50of36.1μM was identified as Tyr-Met-Gly-Leu-Asp-Leu-Lys,using MALDI–TOF/TOF–MS/MS,and the inhibition mode of the purified peptide was noncompetitive.The afore-mentioned results demonstrate that marine microalgae pro-teins may be a good source of ACE inhibitory peptides. Acknowledgments This work was financially supported by the Na-tional Natural Science Foundation of China(30700610),the Natural Science Foundation of Zhejiang Province(LY13D060007),the Innova-tive Group Project of Zhejiang Province(2009R50012-06),and the International Cooperation Funding of Ningbo City(2010D10012).This research was also sponsored by K.C.Wong Magna Fund of Ningbo University,Zhejiang,China.
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韩国企业--现代汽车集团
跨国公司供应链管理管理案例分析 ——韩国现代携手Samyeong电缆 本文根据《运营管理》（第11版，理查德B蔡斯、罗伯特·雅各布斯、巴古拉·阿奎拉诺著，任建标等译，机械工业出版社，2007）修订而成。特此说明！ 从某种程度上来说，可以将供应链和客户关系看作是一体化的。例如，A是B的供应商，那么B也就是A的客户。在B的供应链管理中，B所强调的就是对A的供应商管理；而在A的价值链中，A所强调的就是对B的客户关系管理。我们以下将从韩国现代汽车（B）携手Samyeong（A）电缆公司的案例中分析这种关系。 1. 现代汽车公司简介 现代汽车公司是由在韩国历史上最富传奇色彩的商业巨子郑周永先在1967年一手创办的韩国最大汽车企业。现代汽车公司年生产能力为145万辆，可以生产从轿车、客车、货车至特种车的各类型车种。其轿车产品主要有：Accent、Elantra、Sonata、 Grandeur、Dynasty等，排量从1.3升至3.5升。商用车产品主要有：H100微型客车、Chorus轻型客车、Aero大中型客车系列、各类载货汽车、牵引车、自卸车以及各种专用汽车等。 与全球其它领先的汽车公司相比，现代汽车历史虽短，却浓缩了汽车产业的发展史，它从建立工厂到能够独立自主开发车型仅用了18年(1967-1985)，并且在2006年，现代汽车集团在全球汽车公司销售排名榜中已经名列第6位。韩国现代汽车的发展大致经过三个阶段： 第一阶段是1967—1970年的创业期。它和美国福特汽车公司合作，引进福特技术生产“哥蒂拉”牌小汽车，并在1970年建成年产2.6万辆生产能力的蔚山工厂。 第二阶段是1970—1975年的消化吸收期。在这期间现代公司花巨资，在公司内进行消化吸收福特技术。1974年投资1亿美元建设年产5.6万辆的新厂，1975年，该厂建成，小汽车国产化率达到100%。 第三阶段是1975年以后开始走向世界。1976年，自己设计生产的福尼牌小轿车下线，现代公司走向成熟。80年代，现代公司垄断了韩国市场，和丰田公司分手，与三菱公司结盟，生产小马牌汽车。 此外，1986年，现代公司的超小马汽车投入美国市场，当年即售出16万辆，创下汽车业销售奇迹，奠定了现代汽车公司的国际地位。现代集团计划在目前51个国家254个海外支社和30个国家111个海外当地生产销售网的基础之上，再扩充30个国家50多个海外支社或当地生产、销售网，建立世界范围的生产销售网络。
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医疗器械公司简介范本医疗器械维修公司简介 医疗器械是指直接或者间接用于人体的仪器、设备、器具、体外诊断试剂及校准物、材料以及其他类似或者相关的物品。下面是小编整理的医疗器械公司简介范本，以供大家阅读。 医疗器械公司简介范本(一) 三瑞集团成立于1992年，2003年于新加坡主板上市，是中国第一家境外上市的医疗器械企业。集团总部位于广州、旗下骨干企业包括：广州三瑞医疗器械有限公司、香港耀滔有限公司、南京东大迪艾基因技术有限公司、广州丰宝泽德计算机科技有限公司、广州利菲达医疗设备有限公司和盟利(香港)有限公司等。 三瑞在广州和南京建有超过20000平方米的的研发、生产基地，22个用户服务中心遍布全国。骨干企业广州三瑞医疗器械有限公司具有现代化的技术研究和产品开发体系，已通过了ISO9001和ISO13485国际质量体系认证，是国家认定的高新技术企业和软件企业。目前，三瑞已为国内近8000家医疗机构(其中三甲医院600多家)和全球90多个国家和地区提供产品服务。 三瑞致力于妇女健康和优生优育事业，是著名的妇产科医疗器械专业制造商，为妇产科诊疗提供综合性解决方案，主要产品包括：围产监护和诊疗设备、宫颈病变诊疗器材、妇产科专用耗材等。同时三瑞凭借强大的技术支持能力与营销服务能力，不断引进国际先进的医疗技术和产品，目前是美国WALLACH妇科医疗产品、以色列TRIG的
分娩监护仪、美国MedGyn昆布条的独家代理。 医疗器械公司简介范本(二) 北京巴瑞医疗器械有限公司(Beijing Baron Medical Equipment Co., Ltd.)(简称巴瑞医疗)成立于2000年，落户于北京经济技术开发区，是人福医药(股票代码：600079)集团股份公司的控股子公司，是致力于体外诊断产品及生物试剂销售、生物医学转化、精准医疗检测、冷链物流配送为一体的科技型医疗服务企业。 巴瑞公司作为北京市场规模最大、检验诊断项目供应最齐全的医疗服务企业，奉行品德、责任、创新、远大的核心价值观，坚持与巨人同行的经营方针，坚持与合作伙伴保持长期、稳定、互惠、双赢的战略合作关系。同时，秉承以法为准、以德为先、以和为贵、以精为要、以远为行的经营原则，时刻以市场为导向，管理为基础，合作为途径，服务为核心。努力实现创新驱动、跨越发展、提质增效、及时高效地向国内医疗机构提供优质服务。 成立十五年，巴瑞已发展成为总部设在北京，覆盖京津冀多地的产业格局，市场网络覆盖区域超过500家医院，拥有高标准的市场、销售、客户服务、物流等体系，共有200多名员工，在新常态思路的引领下，巴瑞公司将抓住发展契机，勇于拼搏，锐意进取，不断深化与合作伙伴的价值合作、互利共赢、协同发展，打造医疗行业最受信赖的服务品牌，致力成为国内医疗领域卓越的服务商。 医疗器械公司简介范本(三) 南京华瑞医疗器械有限公司创建于1982年，前身为南京防腐设备
韩国现代集团发展史
韩国现代集团发展史 摘要: 1. 自己专业与韩国现代企业的关系 2. 韩国现代企业简介 3. 韩国现代企业的发展历史 4. 结语关键字：韩国语现代企业发展历史经验 一．我的专业与韩国现代企业本人是吉林大学外国语学院朝鲜语系的本科生，学习标准韩国语，因为自己的专业是韩国语，所以自然要关心韩国的一切政治，经济，文化等等。为了能够更好的学习韩国语，为了很好的就业，就不得不关心韩国的企业，比如现代，三星，大宇等等。但是真正和机械工业有关系的还是现代集体，所以我选择要介绍韩国现代集团。 韩国现代集团是韩国最大的多元化综合性财团之一，创立于1967 年，创始人郑周荣先生。公司总部位于韩国汉城，在汽车、造船、数码电子、重工、机械、基建等领域都占重要地位。其下属造船业位居全球三 强，韩国现代汽车是韩国最大的汽车企业，也是世界第七大汽车生产厂 家。 韩国的企业在中国有很多，尤其是在山东，江苏，浙江沿海等地，但是在中国真正能够很有实力的就是韩国现代企业了，北京现代公 司在中国实力非常强大 为了能够就业好，所以便不得不注意韩国现代集团。
二．现代企业的简介① 韩国现代集团是韩国最大的多元化综合性财团之一，创立于1967年，创始人郑周永先生。公司总部位于韩国汉城，在汽车、造船、数码电子、重工、机械、基建等领域都占重要地位。其下属造船业位居全球三强，现代汽车公司是韩国最大的汽车企业，也是世界第七大汽车生产厂家。现代数码电子成立于八十年代初，在韩国是一家非常大且非常有影响的IT 着名企业，其产品线非常丰富，涵盖了硬件(台式机、笔记本、服务器、网络产品、数据存储、显示设备和数码娱乐产品) 、软件、在线游戏等系列产品。现代数码电子在韩国一直致力于产品的研发和OEM弋工业务，是世界众多国际品牌中高端数码产品的重要代工伙伴。现代内存目前在全球的销售量排名在世界第二。主要向全球OEM供应的厂商有IBM、HP DELL，国内主要客户是联想。其内存的生产地目前在美国和韩国本土。现弋数码电子的中国总部坐落于风景优美的上海市闵北经济技术开发区，规划用地1000余亩，是韩国现弋( Hyundai )集团在中国投资的子公司，规划投资6000万美金，用于建设现弋数码在中国的加工生产研发基地，2004年出口市场主要是日本和东南亚国家。韩国现弋品牌在中国大陆家喻户晓。2002年底对中国100个大中小城市抽样调查结果显示韩国现弋的品牌知名度高达83。7%，韩国现弋在大陆投资的产品一直保持着高科技的高端产品形象。是韩国企业 在大陆的杰出代表。现代数码电子从事计算机及其他相关产品的开发生产已有20多年的历史，是一家非常专业的硬件设备供应商。现代在全球建有5个研发基地，分别坐落于美国旧金山、日本东京、台湾新竹、韩国汉城、
XX医疗器械有限公司创业计划书
XXX医疗器械有限公司创业计戈I 、公司概述 、执行摘要 、经营理念四、市场发展的走势五、销售战略六、竞争分析匕、风险与机遇八、公司组织机构九、资金需求 、财务计划
、公司概述 公司简介 XXXX医疗器械有限公司成立于2012年1月1日,商业法定名称 是（中国XXX医疗器械有限公司）,法定地址是XX市XX）区66号该公司是一家专门从事电子信息产品开发的专业公司。公司主要 从事精密微量注射泵等用于临床医疗和生命科学研究的微量精密智能注射仪的生 产研究和经营。 （二）公司宗旨 致力医疗器械,服务大众社会。 （三）公司目标 健康保健为标准,人类康泰为己任。 带动产业大发展,为社会创造福利。 （四）公司理念 靠客户养育,靠员工创造。 靠组织管理,靠真诚服务。 、执行摘要
（一）项目简述 本创业项目是以创新为基石的。 项目的创业产品属于电子信息产品行业，主要为精密微量智能注
射仪方向。 （二）目前市场的描述与预测 根据公司产品的用途与性质 ,我们的目标市场定位如下: 优良且价格低廉,实用性高,方便携带等优点,以及国内在该行业尚处 于初级阶段,市场 空间大,预期达到30%勺市场占有率。 （三）团队概述 扎实的专业知识：团队成员全部为知名大学全日制本科生 扎实的专业知识，学习能力强; 合理的专业配置： 电子信息科学与技术、金融学、管理科学与工 程、自动化、财务会计、企业管理等专业; 富的实践经验： 团队成员拥有丰富的社会实践经验、企业运营 经验及财务实务经验。 （四）预计能提供的效益 公司预计为社会提供一种广泛用于临床医疗和生命科学研究、 仪器行业的层次,造福百姓,创造良好的社会效益。 同时，由于公司产品的市场竞争力 ,预计为投资商提供一定的投资回 报和投资 收益,为公司创造良好的经济效益。 精密微量注射泵的目标市场主要为各种医院和医疗机构 ,以及 些从事相关研究的研究机构、单位和个人等。 冃能 于产品精度高、性能 ,拥有 精度高、实用性广、价格低廉的微量注射泵 ,改善现有微量注射仪器 行业的一些不足,甚至填补该行业上存在的一些空 ,提升我国医疗
韩国现代集团详细介绍
韩国现代集团简介 韩国现代集团是韩国最大的多元化综合性财团之一，曾是韩国５大财团之一，世界五百强排名36名，公司总部位于韩国汉城。创始人郑周永从１９４６年至１９５１年期间先后创建了现代汽车、现代土建、现代建设等公司，７０年代又建立了现代重工业公司，从而使现代集团成为以建筑、造船、汽车行业为主，兼营钢铁、机械、贸易、运输、水泥生产、冶金、金融、电子工业等几十个行业的综合性企业集团。其下属造船业位居全球三强，现代汽车公司是韩国最大的汽车企业，也是世界第八大汽车生产厂家。 现代集团历史 1940年，郑周永在汉城成立了当时罕见的汽车修配厂，这是现代集团最早的雏形。1946年，郑周永开办了“现代汽车修理所”，这是郑周永第一次把“现代”作为一个商业性企业的名称，随后郑又创办了“现代土建社”。 1950年，郑周永将“现代汽车修理所”和“现代土建社”合并为现代建设股份有限公司，从此拉开了创建“现代王朝”的序幕。在家人的协助下，郑周永率领现代集团在韩国创造了一系列让人叹为观止的辉煌：现代集团下面的旗舰企业——现代建设集团是韩国建筑业的第一大企业，在韩国的18座核电站中，有12座是现代建设集团所修建；现代汽车集团，韩国的第一大汽车企业，20世纪70年代，制造出韩国第一辆国产汽车，其蔚山工厂是世界第一大汽车工厂；现代重工集团，是全球最大的造船厂；现代电子是全球第二大芯片制造商…… 1992年，现代集团的销售额占到了韩国整个国民收入的16%，达到惊人的532亿美元，出口额达到87亿美元，占全国出口总量的12%，在韩国的国民经济中举足轻重。下辖的企业达到46家、涉及的领域包括电子、建筑、汽车、钢铁、造船、石化……成为韩国当之无愧的第一企业。 富可敌国 上世纪末的整整10年中，现代集团一直雄踞韩国大企业集团排行榜榜首，鼎盛时期拥有80多个子公司，18万名员工，业务横跨汽车、造船、建筑等数十个行业，总资产高达97万亿韩元(1美元约合1000韩元)，年销售额相当于韩国政府全年的预算。即使2000年现代集团分裂，在韩国前30大企业集团中，仍有5家属于现代家族。在韩国近现代经济发展史上，现代集
世界各大医疗器械公司的简介
GE GE在1998年收购了美国超声公司Diasonics, 结合自己产品开发了放射LOGIQ系列超声.1998年又收购了Vingmed公司,于是诞生了进入了心脏领域的VIVID系列超声产品。2001年从MEDISON手中收购了奥地利的超声巨头Kretz公司，凭借此公司在4D方面的优势，他们建立了妇科产科的VOLUSON系列超声。LOGIQ系列彩超产品是LOQIQ e, LOGIQ 3, LOGIQ 5, LOGIQ 7, LOGIQ 9.在不同国家和地区他们又丰富了中高端彩超产品系列。于2006年推出了LOGIQ P5, LOGIQ S6. 2008年又增加了LOGIQ P6，LOGIQ E9. 2009年金融危机时，针对中国4万亿的投资和乡村医疗计划，开发出了LOGIQ C3, LOGIQ C5低成本，低图像质量的投标产品。目前在亚太区域销售。VOLUSON系列便携彩超有VOLUSON e, VOLUSON i 台式妇科彩超VOLUSON 730（2007年）后来更新为VOLUSON E8. 中间增加了VOLUSON E6。VIVID心脏系列便携彩超有VIVID e, VIVID i, 台式VIVID S6，VIVID 7, VIVID E9。VIVID E9配有心脏4D成像探头。GE的手持式超声Vscan（手机大小）可以扫查心脏功能。在GE的黑白超逐渐停产之际，目前又推出了手持黑白Venue40。这个新的产品线体现了欧美市场的不景气。GE的特点就是市场营销非常优秀，对于低端产品的策略是解构主义加贴牌。 飞利浦Philips Philips当初是卖掉旗下一家公司，有了充足的资金而转投入医疗行业的。随着美国的两大超声企业ATL和HP公司分别被飞利浦收购，飞利浦拥有了放射和心脏两大彩超产品线。飞利浦放射超声有HD3, EnVisor（2002年）,HD7,HD11,HD15。高端彩超iU22（全身）,iE33（心脏）叱诧超声市场十年一直无人匹敌。其国外的代理商价格都是在20万美金左右。其HD3（2005年）基本在市场上已经销失。飞利浦与东软在2005年成立了一家各占51%与49%的股份的合资公司。飞利浦控制研发，东软负责生产。5年的合同已经到期，目前双方只是保持存在。EnVisor飞凡有美国生产和中国生产两款产品。中国的是由东软飞利浦生产。争力不是很强，目前不常见，国际上常见的是HD-7.东软目前自己在生产FLYING彩超。 西门子Siemens 在2001年西门子也通过兼并收购获得了美国超声巨头ACUSON公司。于是建立了全新的ACUSON系列超声产品：Cypress, X150, X300（2007年）, CV70, X500. Sequoia，S2000, SC2000, P50, P10，Antares。西门子自己的SONOLINE系列超声G20（黑白）,G40,G50,G60基本上已经消失。美中互利为其国内中高端彩超代理。蓝韵在国内代理西门子的X150（2007年）低端彩超。Acuson S2000 ABVS是女士乳腺全容积成像系统。是Acuson S2000彩超连接一个大线阵探头。大线阵探头设置在西门子著名的乳腺机下方。当乳房被卡位后，大线阵透过薄膜从下向上对乳腺进行扫描。Acuson SC2000是心脏超声，提供心脏定量分析。MEDISON在欧洲的品牌被别人注册，因此他们不得不使用产品型号SONOACE来参展。这次被三星收购后，MEDISON的品牌基本上就消失了。西门子一向最痛恨山寨版。这次自己却在X系列超声后列了个MEDASON。这是德国人很少见的幽默。
医疗器械公司介绍范文5篇
医疗器械公司介绍范文5篇Introduction of medical device company
医疗器械公司介绍范文5篇 小泰温馨提示：写作是运用语言文字符号以记述的方式反映事物、表达思想感情、传递知识信息、实现交流沟通的创造性脑力劳动过程。本文档根据写作活动要求展开说明，具有实践指导意义，便于学习和使用，本文下载后内容可随意修改调整修改及打印。 本文简要目录如下：【下载该文档后使用Word打开，按住键盘Ctrl键且鼠标单击目录内容即可跳转到对应篇章】 1、篇章1：医疗器械公司介绍范文 2、篇章2：医疗器械公司介绍范文 3、篇章3：医疗器械公司介绍范文 4、篇章4：医疗器械公司介绍范文 5、篇章5：医疗器械公司介绍范文 医疗器械是指直接或者间接用于人体的仪器、设备、器具、体外诊断试剂及校准物、材料以及其他类似或者相关的物品，下面是医疗器械公司介绍范文，欢迎参阅。 篇章1:医疗器械公司介绍范文 xxx有限公司成立于20xx年，成立十年多以来，携手国内外研究机构和高等学府，通过产学研的紧密结合，科曼集中
资源，在电生理监护、心电诊断、超声母婴监护、呼吸麻醉、婴儿保育、手术室设备等六大领域，深入研究，不断取得技术突破。拥有齐全、完整的监护产品线以及严格的质量管理控制体系. 科曼产品广泛应用于各级医疗机构、医用教育机构、医 学科研机构和社会服务保障机构。已初步形成心电图机系列、全院监护解决方案、手术室综合解决方案及NICU综合解决方案。 科曼研发制造出了全球第一款新生儿专用监护仪、心血 管专用监护仪。产品监测数据的准确性、填补了国内及世界专科专用方面的空白。 科曼采用标准导联（willson导联）测量心电向量，能达到麻醉机潮气量低至15ml，截止至今，国内发明专利103件，国际发明专利6件。 篇章2:医疗器械公司介绍范文【按住Ctrl键点此返回目录】山东xxx有限公司是一家专业生产手术无影灯、电动手 术床、医用吊塔、吊桥、空气消毒机、医用床、医用车，医用柜等护理、手术通用器械的公司。
大型医疗器械公司简介
大型医疗器械公司简介 医疗器械效用主要通过物理等方式获得，不是通过药理学、免疫学或者代谢的方式获得，或者虽然有这些方式参与但是只起辅助作用。下面是大型医疗器械公司简介范文，欢迎参阅。 大型医疗器械公司简介范文1 强生(中国)医疗器材有限公司成立于1994年，是强生公司在中国的独资企业，也是国内首家同时获得ISO9002质量体系和YY/T0288医疗器械应用专用标准两项权威认证的医疗器材公司。公司主要生产和销售强生先进的医疗器材和健康护理用品，同时，致力于将最新的医学技术和设备不断地介绍、引进到中国。位于闵行经济开发区的爱惜康缝线生产厂，是强生公司在全球最大的丝质医用缝合线生产厂。 公司共有员工1,000余名，总部设在上海，同时在北京、广州、武汉、南京、济南、杭州、重庆、成都、沈阳等城市均设有办事处，尽心为消费者提供最好的销售服务与研发环境，与中国医疗事业共同发展。位于北京和上海的两个"强生医疗学术中心"本着"探索人类科技，心系人类健康"的宗旨，以远程电视手术直播、电脑模拟手术、人体模拟操作系统、远程手术转播等设施为中国医护工作人员提供良好的专业培训机会，两个学术中心共同推动着中国医疗事业的进步，成为医护人员最可信赖的合作伙伴。 大型医疗器械公司简介范文2 上海懿城医疗器械有限公司[1] 国内总部坐落于云集了海内外众
多知名高新科技巨头的中国金融中心——上海。生产基地设在中国唯一的医疗器械高新技术产业中心(佛山市懿城医疗器械有限公司)——广东佛山。懿城集团是一家在生物科技、保健器材、医疗器械及康复设备等领域，集科研、开发、生产、销售于一体的现代化综合性高科技企业。 公司拥有一支国内、台湾及美国数位知名老专家及留德、留美归国硕士、博士等老中青专家所组成的研发队伍，科研力量十分雄厚。经过多国年的努力，结合了德国、美、台湾等国家和地区业已成熟的医械技术，精心研制出了新一代"懿城牌YC型系列心脑血管治疗仪"。大型医疗器械公司简介范文3 北京波姆医疗器械有限公司，简称BPM公司，它是集研发设计、生产制造、销售服务为一体的专业化企业，又是集红外电子医疗、康复理疗和诊断系列产品的专业化实体。BPM公司通过了ISO9000及ISO13485国际质量体系认证。 BPM红外偏振光疼痛治疗仪和红外光疗仪是公司的主打产品，它适应了国内医疗市场需求，正确地选择了目标市场定位和产品定位，拓宽了人文科技创新，开拓了产品的国有化升级、规范化和临床科学应用的新进展(即第二代红外偏振光治疗仪)。 公司产品是从人文理念和绿色治疗的新特点融入国内医疗领域，特别是基层社区和重点医院科室，如疼痛、中医针灸、骨伤、康复理疗等，为中老年常见病、多发病的疼痛治疗提供了有效的设备和可行的医疗方法，给广大患者带来福音，同时也给各基层社区和医疗单位
韩国现代集团兴衰荣辱
现代王朝的没落 问题一：现代集团的家族控制有什么特征 1、所有权主要由家族控制。 案例中的现代集团则由郑周永为现代国王的董事长。其有八子一女，其中次子郑梦九担任过现代汽车的总裁，现代精工、现代钢管、现代住宅与工业发展、仁川制铁和现代工业建筑设备公司的董事长；五子郑梦宪担任现代电子的总裁；三子郑梦根负责现代百货；七子郑梦允担任现代海上火灾保险公司顾问；八子郑梦日掌控现代企业金融集团。从以上便可看出现代集团基本上所有权都是有郑氏家族来控制的。 2、企业主要经营管理权掌握在家族成员手中，企业决策家长化 在韩国的现代集团的重大决策都由企业创办人郑周永一人做出，家族其他人员做出的决策也需得到家长的首肯。当企业的领导权传递给第二代或第三代后，其决策权威也同时赋予他们的接班人，其他成员一般也必须服从、接受。 3、经营者激励约束双重化 家族企业中，经营者受到家族利益和亲情的双重激励和约束。对创始人郑周永来说其行为是为了光宗耀祖为子孙后代更好生活。而对家族继承者来说则是发扬父辈留下的事业等是对他们的激励和约束的主要机制。 4、企业员工管理家庭化 家族企业在企业中创造和培育一种家庭式的氛围，使员工产生一种归属感和成就感。 5、来自银行的外部监督很弱 一般来说家族企业都涉及银行业，其中八子郑梦日就掌控着现代的金融集团。银行只是家族企业之一，其必须服从家族的整体利益，所以来自银行的约束基本上是软约束。 6、家族控制集权化，家族控制的权力主要集中在郑周永和郑梦九几个人手中。 问题二：在现代集团的规模十分庞大的情况下，采取家族控制和经营面临什么问题 1、任人唯亲的风险，现代集团日渐强大，主要是他具有企业的凝聚力强、稳定程度高的决策迅速等优点，但这些都是在郑周永家族成员是否具有相应管理才能为条件的。如果他的几个儿子没有管理经营能力，上面的优势不但不会发挥出来而且还会给企业带来经营上的失败。案例中从97年到99年其家族成员的决策不善在亚洲金融风暴中反其道而行导致后面的一直亏损，从而也现代集团带来了前所未有的困境。 2、家族继承的风险，在集团换代之际，由于承接领导权的人得不到家长成员的拥护，易导致成员分类，甚至解体。家庭矛盾渗入企业，考验企业生存案例中现代集团随着郑周永进入暮年，其2子郑梦九和郑梦宪为夺对集团的控制权无声又激烈的斗争着。包括正因为其斗争才导致前面金融风暴的决策错误。最后在2000年8月1日郑梦九有他管理的10家公司和现代汽车正式脱离现代集团，后面接二连三的宣布与现代集团没有瓜葛。最终在2子的不断的斗争下，一步步走向了集团解体的道路。 3、家族企业社会化、公开化程度低。导致运营中只能通过高负债来维持，98年负债660亿元占韩国国内生产总值的40%，后面陆陆续续斥资，导致韩国股市大跌。现代的负债率早已达到百分之几百。最后银行拒绝融资，现代被债权银行所控制，现代集团彻底的交出了对该集团的经营管理权。最终彻底没落。 4、决策不科学，不利于企业的长期生存。案例中金融危机时，现代企业反其道而行地大肆扩张并购，导致公司亏损严重正是因为家族控制的缺点导致的。还有收购起亚，LG半导体部门，不断举债并购而到企业面临巨大危机。正是因为家族控制和经营的独断专行而带
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医疗器械公司简介范文 公司拥有一支国内、台湾及美国数位知名老专家及留德、留美归国硕士、博士等老中青专家所组成的研发队伍，科研力量十分雄厚。经过多国年的努力，结合了德国、美、台湾等国家和地区业已成熟 的医械技术，精心研制出了新一代“懿城牌YC型系列心脑血管治疗仪”。 BPM红外偏振光疼痛治疗仪和红外光疗仪是公司的主打产品，它 适应了国内医疗市场需求，正确地选择了目标市场定位和产品定位，拓宽了人文科技创新，开拓了产品的国有化升级、规范化和临床科 学应用的新进展(即第二代红外偏振光治疗仪)。 陕西省医疗器械公司成立于1982年，地址在西安市碑林区兴庆 路60号，是国有企业，原隶属于陕西省国资委，现隶属于西安市国 资委(西安市机电化工国有资产管理公司)管理。既是陕西省及西北 地区经营规模最大、品种最全的医疗器械商业企业，又是陕西省政 府指定的救灾医疗器械储备单位。也是陕西省食品药品监督管理局 唯一批准销售一、二、三类医疗器械的单位。 陕西省食品药品监督管理局唯一批准销售一、二、三类医疗器械的单位。 陕西省医疗器械公司和许多厂家、特别是国内外知名企业和大专院校及各级医院建立了长期的合作关系，并结成了良好的供销关系，形成了稳固的供销渠道。 公司代理了国内外许多名优产品。 徐州卫材厂耗材、山东威高集团系列耗材、鱼跃制氧机及家用保健器械等系列产品、上海华线高压灭菌器和X光机的全线产品、湖 北省荆州市医疗器械厂生产的自控中心供氧负压系统。 为方便客户，解除客户之忧，我公司设有售后服务部。
还和数十家供货单位签有售后服务及培训协议，以此保证质量，保证使用。 汉魏医疗立足于魏家屯镇医疗器械的行业基础，扎根文化沃土，整合优势资源，以传承为奠基之石，以创新为发展之源，以科技为制胜之本，力争为消费者提供更专业、更先进、更安全的医疗器械产品。 【公司简介】 广元市顺康医疗器械有限公司是一家各类医疗器械销售企业。公司座落于环境优美的风景区“雪梨之乡”，公司主要经营各类医疗设备、器械及医疗耗材销售服务。 【企业文化】 坚持“以人为本，尊重科学，注重产品质量，合法经营，共同发展”的理念，倡导“严谨、和谐、向上”的企业文化。 【工作时间】： 【薪资福利】 1、薪资结构(仅限于职员及以上)： 基本工资+绩效工资+年终奖金+其他补贴 1)月度发放基本工资、绩效工资及其他补贴。 2)根据公司经营业绩及员工绩效表现发放年终奖金。 3)年度调薪。 2、福利及业余文化活动： 2)带薪年休假及法定节假日。 【培训与发展】：
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医疗器械公司简介 第1篇：医疗器械公司简介范本医疗器械维修公司简介 医疗器械公司简介内容医疗器械维修公司简介 医疗器械是指直接或者间接用于人体的仪器、设备、器具、体外诊断试剂及校准物、材料以及其他类似或者相关的物品。下面是的医疗器械公司简介内容，以供大家阅读。 医疗器械公司简介内容(一)三瑞集团成立于1992年，2021年于新加坡主板上市，是中国第一家境外上市的医疗器械企业。集团总部位于广州、旗下骨干企业包括：广州三瑞医疗器械有限公司、香港耀滔有限公司、南京东大迪艾基因技术有限公司、广州丰宝泽德计算机科技有限公司、广州利菲达医疗设备有限公司和盟利(香港)有限公司等。 三瑞在广州和南京建有超过20000平方米的的研发、生产基地，22个用户服务中心遍布全国。骨干企业广州三瑞医疗器械有限公司具有现代化的技术研究和产品开发体系，已通过了ISO9001和ISO13485国际质量体系认证，是国家认定的高新技术企业和软件企业。目前，三瑞已为国内近8000家医疗机构(其中三甲医院600多家)和全球90多个国家和地区提供产品服务。 三瑞致力于妇女健康和优生优育事业，是著名的妇产科医疗器械专业制造商，为妇产科诊疗提供综合性解决方案，主要产品包括：围产监护和诊疗设备、宫颈病变诊疗器材、妇产科专用耗材等。同时三瑞凭借强大的技术支持能力与营销服务能力，不断引进国际先进的医疗技术和产品，目前是美国WALLACH妇科医疗产品、以色列TRIG的分娩监护仪、美国MedGyn昆布条的独家代理。 医疗器械公司简介内容(二)北京巴瑞医疗器械有限公司(BeijingBaronMedicalEquipmentCo.,Ltd.)(简称巴瑞医疗)成立于2000年，落户于北京经济技术开发区，是人福医药(股票代码：600079)集团股份公司的控股子公司，是致力于体外诊断产品及生物试剂销售、生物医学转化、精准医疗检测、冷链物流配送为一体的科技型医疗服务企业。 巴瑞公司作为北京市场规模最大、检验诊断项目供应最齐全的医疗服务企
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1 医疗器械公司简介 导语:简介以全面、稳妥又要有很强的机动性、灵活性。在材料选择上以事实材料为主～如何写呢本文是品才网小编精心编辑的～希望能帮助到你! 医疗器械公司简介范文河北汉魏医疗器械有限公司成立于2016年11月1日～注册资金2000万元～公司下辖汉魏生物科技有限公司、汉魏房地产开发有限公司～是一家高起点、高标准、高品质的中高端医疗器械生产企业。公司位于国内三大医疗器械生产基地之一的衡水市滨湖新区魏家屯镇～“汉魏”即取“古汉今风、文化魏屯”之意(据考证～魏家屯镇为西汉时信都郡治所所在地～是古冀州文化的发源地～具有悠久的历史文化内涵)。 公司产品种类丰富～质量上乘～现有退热贴、颈椎牵引器、医用腰围固定带、颈椎健康枕、各种病床、按摩床、床垫、床头柜、病床餐桌、输液架、暖贴等40余个产品。公司生产的好闺女家庭护理系列产品好闺女腰护士(医用腰围固定带)、好闺女颈护士(颈椎牵引器)、好闺女健康枕、好闺女暖贴等产品一上市就赢得了消费者的认可～其中医用腰围固定带的充气加压气囊等几项技术还荣获国家专利。 汉魏医疗立足于魏家屯镇医疗器械的行业基础～扎根 ~ 1 / 4 文化沃土～整合优势资源～以传承为奠基之石～以创新为发展之源～以科技为制胜之本～力争为消费者提供更专业、更先进、更安全的医疗器械产品。 河北汉魏医疗器械有限公司将以“传承创新科技制胜”为宗旨～秉承“自强不息、大气谦和、传承创新、敢为人先”的企业文化～努力打造中国北方第一医疗器械基地～铸就家庭护理领导品牌。
医疗器械公司简介范文山东兖州华诺医疗器械有限公司是一家专业生产手术无影灯、电动手术床、医用吊塔、吊桥、空气消毒机、医用床、医用车～医用柜等护理、手术通用器械的公司。 经过多年的不懈努力～山东兖州华诺医疗器械有限公司现已成为全国一流的医疗、医护设备制造商。兖州华诺医疗器械有限公司始终坚持“精心设计、精心制作、热情服务、争创一流、以科技促发展、靠质量求生存”的质量方针～始终奉行“人诚企信、主客双赢”的经营理念～视质量为企业生命～将用户当衣食父母～用物优价廉、高品质的产品回报社会!回报用户!我公司非常希望与各企业取得真诚的合作～为合作伙伴提供优良的服务。 生产技术方面～从机械加工、注塑、冲压、钣金、焊接到总装、试验～都具有一套完事的工艺流程。拥有国内一流的数控设备、注塑设备和检测设备～具有较强的加工制造 2 / 4 能力。 % 在产品服务上～设有专门的售后服务队伍～解除客户的后顾之忧。 在今后的发展道路上～公司秉承:为顾客提供最好的护理手术设备的宗旨～完善自己的产品、服务～回报广大新老客户。 医疗器械公司简介范文深圳市科曼医疗设备有限公司成立于2002年～成立十年多以来～携手国内外研究机构和高等学府～通过产学研的紧密结合～科曼集中资源～在电生理监护、心电诊断、超声母婴监护、呼吸麻醉、婴儿保育、手术室设备等六大领域～深入研究～不断取得技术突破。拥有齐全、完整的监护产品线以及严格的质量管理控制体系.
韩国财阀介绍
现代启示录 继三星后，现代汽车成为韩国又一“亚洲新样板”。在短短五年内，郑梦九如何平复亚洲金融风暴的重创，实现逼近丰田的大跃进？ 1999年3月，当郑梦九被其传奇父亲、现代集团创始人郑周永安排出任现代汽车（Hyundai Motor）的掌门人时，他看到的是一片怀疑的眼神。 这在一定程度上是因为，被他挤走的叔父郑世永在韩国享有极高威望，有着“韩国汽车工业教父”的美誉：自现代汽车1967年成立起，郑世永即掌舵，随着1974年现代推出Pony 这一韩国最早的自主轿车并大受欢迎，郑成了韩国的民族英雄。而在接过权杖之前，郑梦九有24年都是在负责现代的售后服务部门——在一般人看来，这是一个无需远见卓识的职位。 迫在眉捷的则是，在亚洲金融风暴的冲击下，现代汽车虽未像大宇汽车那样破产，但业已风雨飘摇：刚收购的起亚汽车处在关键的消化阶段；韩国经济衰退则使它出现1981年来首次亏损；它的市值只有可怜的10亿美元，而债务则高达66亿美元；它有200万辆的庞大产能，在1998年却只销售了81.2万辆车。 最重要的，还是它在海外市场的品牌形象问题。1998年，现代在美国市场仅卖了9万零217辆，卖得较好的低价小型车Excel的发动机故障频仍，保险杠常生锈，车门关不紧，电子系统也常失灵，需要凉风时，空调送的可能是热风，一些经销商因此退出。 现代一时成了“粗制滥造工艺（Shoddy workmanship）”的象征。业界流传的一个笑话是：“如何把现代车的价值提高一倍？把油箱装满就是了。”而NBC著名脱口秀节目主持人杰。雷诺则在节目中把现代车比做雪撬：“车内空间狭窄，你只有推它才会动，还得是在下坡路时。” 尽管与1980年代晚期质量危机爆发时的产品比，现代车的质量事实上已有很大的提高，但其品牌并没有相应的提升——新生代消费者需要的是酷的感觉，这是现代车不能提供的。而要知道郑梦九需补多少功课，看一下美国最权威的汽车质量评测机构J.D. Power & Associates1999年的初期质量报告（IQS，排名基于新买主在3个月内发现的问题报告）就知道了：在35家参评的汽车厂商中，现代的排名是第26位，刚收购的起亚则排在最末。
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外贸医疗器械公司简介范文 医疗器械是指直接或许直接用于人体的仪器、设备、用具、体外确诊试剂及校准物、资料以及其他相似或许相关的物品。下面是外贸医疗器械公司简介范文，欢迎参看。 外贸医疗器械公司简介范文1 上海医疗器械(集团)有限公司(以下简称上械集团)的前身是上海 医疗器械工业(集团)公司，具有六十余年的悠久历史。由早期的国有独资有限责任公司到两元投资有限责任公司，直至今日的央企控股集团有限公司(现隶属于华润集团);历次战略重组，为公司的发展壮大奠定了坚实的基础。 上械集团拥有2家分公司、3家全资子公司、2家控股子公司、3家参股子公司(中外合资、合作企业)。 主要产品类别：手术器械、卫生资料、X射线确诊设备、手术床、医用印象增强管、X射线管超声确诊设备、消毒灭菌设备、医用外表、热工外表、电子医疗保健产品等。 注册商标有"上医"、"鸽牌"、"金钟"、"中亚"、"上卫"、"三叶"、"三线"、"上海"、"天平"、"阿洛卡"、"泰雷兹"、"麦迪逊"等十余个商标。 外贸医疗器械公司简介范文2 碧迪医疗器械(上海)有限公司 BD是国际上最大的研制、出产和出售医疗设备，医疗体系和试剂的医疗技能公司之一，致力于进步全国际人类的健康水平，BD专心于改善药
物传输，进步感染性疾病和癌症确诊的质量和速度，推动新式药物和疫苗的 研制与出产。BD公司具有强壮的研制才能和国际上最扎手的多种疾病进行奋斗。公司于1897年在纽约建立，总部坐落美国新泽西州的富兰克林湖，事务广泛全球。公司的事务可分为BD医疗、BD确诊和BD生物科学三大类。出产出售包含医用耗材、实验室仪器、抗体、试剂、确诊等产品。公司的服务目标包含医疗组织、生命科学研究所、临床实验室、工业单位和一般群众。 外贸医疗器械公司简介范文3 我国医药对外贸易公司主营医药及相关产品的实业出资、进出口贸易和国内分销，供给医药研制、信息咨询、保税事务等多项增值服务，具有境外医药工程承揽和劳务协作、国内药品及医疗器械批发、公共保税仓库运营资质，一起承当国家医药储藏使命，曾在抢险救灾、疫病防治中为保证公民健康和社会安稳做出应有的奉献。 1991年以来，中国医药对外贸易公司连续20xx年跻身中国进出口额最大的500家企业，是北京市首个通过省市级药监部门药品经营质量管理规范认证的医药经营企业，也是北京海关评选出的北京地区11家外贸医疗器械公司简介范文级外贸企业[1] 之一，20xx年被海关总署批准为"红名单"企业，20xx年通过SGS机构的ISO9001:20xx国际质量体系认证。 外贸医疗器械公司简介范文4 儒伽(北京)医疗器械有限公司种植系统的研发始于20xx年，ZUGA 医疗全球总部位于20xx年在美国俄亥俄州正式成立。为追求最高品质的
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医疗器械公司概况范文 医疗器械公司概况范文1 陕西省医疗器械公司成立于1982年，地址在西安市碑林区兴庆 路60号，是国有企业，原隶属于陕西省国资委，现隶属于西安市国 资委(西安市机电化工国有资产管理公司)管理。既是陕西省及西北 地区经营规模最大、品种最全的医疗器械商业企业，又是陕西省政 府指定的救灾医疗器械储备单位。也是陕西省食品药品监督管理局 唯一批准销售一、二、三类医疗器械的单位。 陕西省食品药品监督管理局唯一批准销售一、二、三类医疗器械的单位。 陕西省医疗器械公司和许多厂家、特别是国内外知名企业和大专院校及各级医院建立了长期的合作关系，并结成了良好的供销关系，形成了稳固的供销渠道。 公司代理了国内外许多名优产品。 有上海的“金钟牌”手术器械，天津“人字牌”骨科材料。 徐州卫材厂耗材、山东威高集团系列耗材、鱼跃制氧机及家用保健器械等系列产品、上海华线高压灭菌器和X光机的全线产品、湖 北省荆州市医疗器械厂生产的自控中心供氧负压系统。 珠海和佳医疗设备股份有限公司生产的医用中心制氧系统等产品、日本光电、阿洛卡B超。 奥林巴斯系列产品、德国狼牌腹腔镜、胸腔镜及手术设备、蔡司手术显微镜、贝朗血液透析机系列、美国鸟牌呼吸机、全自动微生 物分析仪、GE公司心电系列。 为方便客户，解除客户之忧，我公司设有售后服务部。 还和数十家供货单位签有售后服务及培训协议，以此保证质量，保证使用。
医疗器械公司概况范文2 河北汉魏医疗器械有限公司成立于2010年11月1日，注册资金2000万元，公司下辖汉魏生物科技有限公司、汉魏房地产开发有限 公司，是一家高起点、高标准、高品质的中高端医疗器械生产企业。公司位于国内三大医疗器械生产基地之一的衡水市滨湖新区魏家屯镇，“汉魏”即取“古汉今风、文化魏屯”之意(据考证，魏家屯镇 为西汉时信都郡治所所在地，是古冀州文化的发源地，具有悠久的 历史文化内涵)。 公司产品种类丰富，质量上乘，现有退热贴、颈椎牵引器、医用腰围固定带、颈椎健康枕、各种病床、按摩床、床垫、床头柜、病 床餐桌、输液架、暖贴等40余个产品。公司生产的好闺女家庭护理 系列产品好闺女腰护士(医用腰围固定带)、好闺女颈护士(颈椎牵引器)、好闺女健康枕、好闺女暖贴等产品一上市就赢得了消费者的认可，其中医用腰围固定带的充气加压气囊等几项技术还荣获国家专利。 汉魏医疗立足于魏家屯镇医疗器械的行业基础，扎根文化沃土，整合优势资源，以传承为奠基之石，以创新为发展之源，以科技为 制胜之本，力争为消费者提供更专业、更先进、更安全的医疗器械 产品。 河北汉魏医疗器械有限公司将以“传承创新科技制胜”为宗旨，秉承“自强不息、大气谦和、传承创新、敢为人先”的企业文化， 努力打造中国北方第一医疗器械基地，铸就家庭护理领导品牌。 医疗器械公司概况范文3 【公司简介】 广元市顺康医疗器械有限公司是一家各类医疗器械销售企业。公司座落于环境优美的风景区“雪梨之乡”，公司主要经营各类医疗 设备、器械及医疗耗材销售服务。 公司始终以“创造财富，回报社会，服务员工，为人类的健康事业作贡献”为经营宗旨，积极有效地推行现代化企业管理，实施
上海联健医疗器械有限公司简介
上海联健医疗器械有限公司_医疗代理进出口 上海联健医疗器械有限公司（以下简称联健医疗），隶属于巴东国际旗下，联健医疗致力于建立起一个全面覆盖医疗器械代理进出口的专业服务平台，包含医疗用品代理进出口、国际采购、医药国际合作延伸服务等业务。产品主要涵盖呼吸供氧、血压血糖、康复护理、消毒、防护用品、中医器械、卫生辅料等多个领域，贸易范围覆盖海外110多个国家和地区。 医疗用品代理进出口 联健医疗主营医疗及相关产品的国际贸易和合作，提供医药产品代理进出口、市场营销及保税物流、信息咨询等多项增值服务。联健医疗致力于专业化医疗用品贸易代理团队的打造，目前，共有从业人员170余名，其中医学、药学、国际贸易等相关占总人数的92%。 联健医疗拥有医疗器械等多项经营资质，凭借二十年的诚信经营，一直在海关、商务、工商、税务、外汇主管部门，以及国内外多家金融机构保持良好信誉，充分整合国际资源，享受较为便捷的通关服务，代理服务效率在行业中表现突出。 国际采购 联健医疗是中国医疗器械代理进出口行业中较早从事国际采购的企业，通过积极参与“一带一路”共建，联健医疗与“一带一路”沿线国家开展了医疗器械国际采购往来，并在中国香港及有关国家和地区设有子公司或办事处。先后与众多国际一线品牌建立深度采购合作，依托联健医疗完善的供应商管理、配送渠道和商务服务体系，与国内外企业协同发展，实现国际采购渠道线上线下的良好融合，迎接药械流通新时代的到来。 国际合作 在国际合作领域，联健医疗以“敢为人先”的精神，加强开展国际合作，积极扩大全球网络布局，在德国、乌克兰、埃及、等多个国家设立境外企业和机构，开展国际贸易、医疗技术支持和服务等多种业务。与美国强生、德国费森尤斯卡比、日本大冢等国际医药企业开展贸易合作。 同时联健医疗积极承担社会责任，秉承着“关爱生命”的企业理念，与国内外同仁携手并进，在医药贸易合作领域开展广泛深入合作，为国际抗震救灾、全球流感疫情防控、相关医院升级改造等国际医疗物资紧急援助任务提供相关贸易协助。 面向未来，联健医疗将继续秉承“关爱生命”的初心，依托上海巴东集团的整体优势，针对国内外客户独特的和未满足的医疗贸易代理需求，不断优化运营体系，在医疗器械代理进出口领域树立联健医疗品牌，努力成为全球贸易代理市场的企业。
韩国现代资料NVH_2_图文(精)
Disc run-out can cause brake judder. 2 Drum brake If fluctuations (sticking and slipping vibration of the brake drum and brake shoe of the frictional force occur between the brake drum and brake shoe. This vibration is transmitted to the rear suspension, and this causes vibration of the vehicle body and then the brake pedal. This vibration is governed by the degree to which discs are parallel, the disc run-out, and the roundness of the brake drum and the contact distribution of its shoe. 3 Inspection – Caliper 1. Check the caliper body cylinder inner surface for wear, damage and/or corrosion. 2. Check the piston for wear, damage and/or corrosion. 3. Check the caliper body and sleeve for wear. 4. Check pads for deformation, metal backing for damage and for oil on the pads. 5. Check the wear indicator for damage. 6. Inspect the brake disc using a dial gauge and micrometer. 7. If necessary, replace the brake disc.