生化知识点总结
生物化学知识点综述
第一章糖类化学
本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识，具体有以下一些知识点：
1．糖的定义和分类：糖主要由C、H、O三种元素所组成，是一类多羟基醛或多羟基酮，或者是它们的缩聚物或衍生物。根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖（含2到10个单糖分子）和多糖（10个以上单糖分子）。以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理化学性质，还有一些重要的单糖要记。
图示：
2．比较三种主要双糖（蔗糖、糖乳和麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
图示：
3．淀粉、糖原、纤纤素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能，在考卷中出现相对频繁。
图示
4．糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
说明：
5．常用的鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。最简便的方法是显色法。见下表：
核糖葡萄糖果糖蔗糖淀粉
碘液－－－发－蓝色
盐酸、间苯二酚试剂绿色淡红色红色－－
费林或本尼迪特试剂红黄色红黄色红黄色－－
加溴水褪色褪色－
6．了解糖的生理功能
（1）是构成生物体的重要成分之一，约占体重的2%左右。
（2）提供生理活动所需能量的70%。
（3）参与组成细胞结构的成分，如染色质、生物膜等
（4）参加抗体，部分酶和激素、血型物质的合成以及参与细胞的识别等
第二章脂类化学
本章知识一般严选择题、填题和判断题中出，考点主要是以下几个方面：
1．脂类的概论、分类及功能。按组成分类：三酰甘油脂（三脂酰甘油）、磷脂、类脂及结合脂。
2．脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。
3．自然界常见的脂肪酸。必需脂肪酸的定义及种类。
4．三脂酰甘油的性质：皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。
5．甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质。
6．血浆脂蛋白的种类。
7．胆固醇的结构及其衍生物。
第三章蛋白质
本章内容应属于考试的重点，应熟悉概念、原理、机制、理化性质等。在名词解释、填空题、判断题、选择题、简答题、论述题以及计算题等各种题型中都有出现。主要涉及以下一些知识点：
1．蛋白质的组成，特别是蛋白质中氮的平均含量（16%）经常在填空题和计算题中出现。
2．组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和单字符号，20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L－α－氨基酸）和分类。
（1）根据侧链基团（R－）的极性分类
非极性R基氨基酸：Ala Leu Ile Pro Phe Trp Met
不带电荷的极性R基氨基酸：Gly Ser Thr Cys Asn Gln Tyr
带正电荷的R基氨基酸：Lys Arg His
带负电荷的R基氨基酸：Asp Glu
（2）根据人体能否自身合成分为
必需氨基酸：Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp
非必需氨基酸：其余
（3）两种特殊氨基酸
脯氨酸：没有自由的α－氨基，它是一种α－亚氨基
胱氨酸：是关半胱氨酸在蛋白质中的主要存在形式
3．氨基酸物理化学性质：旋光性可作一般性的了解，而酸碱性、氨基、羧基以及氨基和羧基共同参加的反应，特别是等电点及其计算和测定方法、氨基酸在不同pH条件下的泳动情况常在试题中出现。
4．分离方法：纸层析法和离子交换层析法的原理和实验方法常在考题中出现原理。氨基酸自动分析仪的使用要了解。5．氨基酸侧链基团参加的反应作为鉴定氨基酸的方法，常用的有：色氨酸的乙醛酸反应（Ehrlish）；酪氨酸米伦氏（Millon）；苯丙氨酸的黄色反应；组氨酸的波利（Pauly）（也可以检验酪氨酸）等。常常在选择题和氨基酸的序列分析中出现。
6．蛋白质的一级结构（蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，以肽键为主键或有少量的二硫键为副键构成的）及高级结构包括二级结构（包括α－螺旋结构，β－折叠片层以及β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性）、三级结构（维系结构的非共价健有：氢键、离子键、疏水键、二硫键，主要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和分子间作用力等）、四级结构（蛋白质亚基之间以非共价键缔合，主要靠次级键维系。具有蛋白四级结构的蛋白质有血红蛋白、乳酸脱氢酶等，肌红蛋白不具有四级结构）的定义及类型和维持力是常考题。
亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。血红蛋白和肌红蛋白氧合曲线的差异在考题中也时有出现。7．蛋白质的理化性质(两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反应、紫外吸收等)：其中蛋白质的变性是重点，名词解释及辨析里经常考。蛋白质的变性是指以物理或化学方法瓦解蛋白质的空间构象，破坏了维持二、三、四级结构的力量，一般不影响其初级结构。变性蛋白质的性质必须掌握：a.生物活性消失；b.维系二、三、四级结构的化学键被破坏；c.易被蛋白质酶水解；d.-SH等基团之反应活性增加等。
8．蛋白质结构的测定：蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。前者是经典的化学方法，后者是基于分子克隆的分子生物学方法。重组DNA测序法首先需要得到编码某种蛋白质的基因(DNA 片段) ，然后测定DNA分子中核苷酸的排列顺序。再根据三个核苷酸编码一个氨基酸的原则扒演出氨基酸的排列顺序。不必首先纯化该种蛋白质。这一复杂的过程借助于计算机的帮助可变得比较简单并高效。而Edman化学降解法则比较复杂。这首先需要纯化一定量的待测蛋白质裂解成大小不同的肽段；将每一肽段作序列分析，再连接起来。两种方法各有其特点。可以相互印证和补充。在Edman化学降解中，常用肽羰与异硫氰酸苯酯反应，再用次序稀酸处理，成为异硫氰酸苯酯衍生物，用层析进行鉴定。可作为N末羰鉴定的化学试剂还有FDNB、DNS-CL 等，C-末端分析常用羧基肽酶。考题中多以Edman降解出现。蛋白质的空间结构的测定方法中常用的是X放射线晶体衍射法。
9．蛋白质的分离与合理化是我们强调的本章的一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容容易出问题，建议大家逐字背下。通常分离、纯化蛋白质的一般原理和方法：
(1)丙酮沉淀及盐析：盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因
素而沉淀。各种蛋白质在盐析时所需的盐浓度及pH不同。
(2)电泳：电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点(pI)溶液中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正
电荷向负极泳动，而带负电荷向正极泳动，分子小的蛋白质泳动快，分子量大的泳动慢，于是蛋白质被分离。
(3)层析：层析是分离纯化的重要手段之一。有离子交换层析、亲和层析等，其中离子交换层析应用最广。
(4)分子筛(凝胶过滤)：是层析一种，在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋白质溶液加之于柱
之顶部，往下渗漏，这时小分子蛋白质分子进入凝胶微孔，大分子不能进入，故大分子蛋白质先洗脱下来，小分子后洗脱出来。
10. 构与功能的关系也是本章考试的重点。可从多个例子去理解一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系，并
结合随后章节的学习反复加深理解。例如，酶原的激活、激素原、前激素原转变为有活性的激素等均可有力地说明一级结构决定空间结构，一定的空间结构执行一定的功能。变构酶、变构调节等有许多的例子，就是以蛋白质
的结构与功能为基础。同时，变构效应是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。将学习的各章节内容进行有机的联系、比较，正确理解专业名词的概念，使“概念”变成自己知识网上的纽节，就会不断积累蛋白质结构与功能的知识，？以不变应万变“，去应答研究生入学考试中各种可能的出题方式。
第四章 酶
酶这一部分很重要，近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质，而人体各功能的实现，最终还需依靠酶来完成，有关酶的概念和化学本质经常在各地的研究生入学考试题中出现，主要有以下一些考点：
1． 酶的分子结构：主要是考查一些基本概念：单纯酶、结合酶、全酶、辅基和辅酶、必需基团、活性中心、结
合基团、催化基团，结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质，以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。
2． 酶促反应的特点：这一部分内容出现的频率也圈套，希望大家能记住。其特点主要表现在以下几个方面：
(1) 高效充，少量的酶在极短的时间内即可催化大量的反应；
(2) 度特异性：酶的专一性主要是由酶特定的结构决定的，一种酶作用于一种化合物，进行一种类型的反应； (3) 酶促反应没有副作用； (4) 酶的催化作用是受调控的。
3． 酶的分类也在许多试卷上出现过，特别是在代谢中，有重要功能的一些酶归属于哪一类的问题，下表进行举
例：
酶分类编号举例
分类 编号 举例
氧化还原酶 1 谷氨酸脱氢酶EC1.4.1.3 转移酶 2 天冬氨酸氨基转移酶EC2.6.1.1 水解酶 3 精氨酸酶EC3.5.3.1
裂解酶 4 果糖二磷酸醛缩酶EC4.1.2.13 异构酶 5 磷酸葡萄糖异构酶EC5.3.1.9 合成酶
5
谷氨酰胺合成酶EC6.3.1.2
4． 酶活力(或酶活性表示法)用反应初速度表示酶活力。酶活力单位：U ；酶的比活力：U/mg 蛋白质。
5． 酶反应动力学部分建议大家把公式跟四种抑制的图形记下来。填空中可以考察每种抑制的kmVm 的变化情况
----图形记住了，kmVm 的变化也就轻松了，不然老混淆。其中也有几个概念：最适pH 、最适温度、酶的比活性。
(1) 底物浓度对酶促反应速度的影响：一般来说，在其因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度影响的
作图呈双曲线，具体来说：
a. 当作用物浓度([S])很低时，反应速度(V)随[S]增高而成直线比例上升。
b. 当 [S]继续增高时，V 也增高，但不成比例。
c. 当[S]达到一定高度时，V 不再随[S]增高而增高，反应达到最大速度(Vmax)。 在这一部分，米氏议程及其应用，km 的意义用及其求法是出现最频繁的考点。 米氏方程为：
其中km 为米氏常数。其意义为：
a. V=1/2Vmax 时，km=[S]，即km 为反应速度最大速度一半时的[S]。km 为酶的特征常数，单位为mmol/L 。
不同酶有不同的km 值，同一酶催化不同底物则有不同的km 值 。各同工酶的km 值也不同，可借km 值
Vmax[S] Km+[S]
V =
鉴别之。
b.[S]>>km时，米氏方程分母中的km可忽略不计，此时V=Vmax，即反应速度达到最大速度Vmax。
c.当[S]< d.当k3很小时，km≈k-1/k1≈[E][S]/[ES],因此km值大小反映酶与作用物亲和力的大小。Km小，反映酶对 作用物亲和力大；km大则反映酶与作用物亲和力小。 双倒数作图法是求km和Vmax最常用的作图法。它将米氏方程作倒数处理，得下式：以1/V对1/[S]作图，可得一直线，从纵轴处的截距1/Vmax及横轴上的截距-1/km，可准确求得km值和Vmax。 1/V= Km/Vmax(1/[S])+1/Vmax (2)酶浓度的影响：当作用物浓度足够大时，V与[E]成正比。这一部分只是作为一个选择项在选择题中出现 过。 (3)pH的影响：需明确最适pH不是酶的特征常数，而且并不是所有的最适pH都近中性，如胃蛋白酶的最 适pH值为1.5，精氨酸酶的最适pH为9.8 (4)温度的影响，其特点在一般的起得早中经常出现。温度对酶促反应的影响有如下几个特点： a.从低温开始，随温度增加，反应速度加大。 b.达到一定温度后，反应速度达到最大，此温度为酶的最适温度。温血动物酶的最适温度一般在 37~40℃，最适温度不是酶的特征性常数。 c.当温度继续升高，酶蛋白变性增加，反应速度开始下降。 d.酶活性随温度而，但低温一般不使酶破坏。 e.若酶捉反应进行时间短暂，其最适温度可相应提高。 (5)抑制剂的影响：分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用，其中以可逆作用出现的偏多。可逆性抑制作用： 这类抑制剂与酶的结合是可逆的，清除抑制剂后酶活性可以恢复的抑制作用。有三类： a.竞争性抑制剂； b.非单键性抑制剂 c.反竞争性抑制剂 当这三类可逆性抑制剂存在时，作用物与酶促反应速度的关系见下图和下表： 反竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 竞争性抑制剂 无抑制剂 各种可逆性抑制作用的比较 (6) 激活剂的影 响：常见的增长点是Cl -对唾液淀粉酶活性的影响。 6． 酶作用机制：有专 一性机理(锁与钥匙学说和诱导契和假说)和高效性的机理，以后者出现偏多，而且考查的题型上也是多样化(填写、选择、判断、问答等) (1)机理的两种学说 关于酶与作用物如何结合成中间复合物，又如何完成其催化作用有许多设，为多数人赞同的是诱导契合学说。 过去有人认为，酶与作用物结合时酶的活性中心结构与作用物的结构必须吻合，它们就如同锁和钥匙一样，非常配合地结合成中间复合物。当这种中间复合物形成时，会促进作用物的结构发生某些化学变化(如作用物分子的键因扭曲、变形而断裂等)而转变为产物，此即所谓酶作用的“锁角学说“。 锁角学说的缺点在于认为酶的结构是固定不变的，若如此，在一个酶促可逆反应中，酶不能同时与作用物和产物的结构都相配合。因此又有人提出，酶分子(包括辅酶在内)的构象与作用物的构象原来并非恰巧吻合，只是当作用物分子与酶分子相碰时，可诱导酶的构象变得能与作用物配合，然后才结合成中间复合物，进而引起作用物分子发生相应的化学变化。此即酶的“诱导契合学说“。 (2)酶作用高效性的机理：体现在以下5个方面： a. 靠近与定向 b. 变形与扭曲 c. 共价催化 d. 酸碱催化 e. 酶活性部位的低介电区 在这一部分中，还要了解某些酶的作用原理： a. 溶菌酶：活性部位有Glu35和Asp52，典型的酸碱催化 b. 胰凝乳蛋白酶：活性部位有Asp102、His57和Ser195组成的电荷拉力网 c. 羧肽酶A ：含金属离子Zn2+的酶。 7． 酶的调节：酶调节的类型(共价调节化学修饰、酶原激活、酶含量在分子水平的调节、别构调节等)。几个概念也 很重要：别构酶、调节酶等。 8． 多酶体系，常常作用名词解释出现，有时与同工酶的特点一起构成选择项出现，要引起重视。 9． 关于抗体酶与核酶的定义及其与酶的比较近两年在有些高校的研究生入学考试中时有出现。 10．酶的分离降纯化在科研单位的研究生招生考试中出现得较频繁，方法同蛋白质的分离纯化，但常常要控制温度、pH 、时间等，并且每一步骤都需测定酶的总活力和比活力，了解酶的纯化倍数和回收率。 第五章 核 酸 本章的基本概念、理化性质等经常在试题中出现，具体来说，有以下一些内容： 1.核酸分子的组成：这一部分既有核苷(酸)的名称 ，也有核苷酸的命名规则，还包括一些稀有碱基等内容都曾在考题中出现过。 基本组成单位是核苷酸，有碱基、戊糖与碱基三种成分。组成DNA 的核苷酸称脱氧核糖核苷酸(dNTP)，组成RNA 的核苷酸称核糖核苷酸(NTP)。DNA 与RNA 的组成差异主要表现在戊糖及碱基成分上，如下表： 戊糖 碱基 核苷酸 作用特征 无抑制剂 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性 与I 结合的组分 E E 、ES ES 动力学参数 表观km Km 增大 不变 减小 最大速度 Vmax 不变 降低 降低 林-贝氏作图 斜率 Km/Vmax 增大 增大 不变 纵轴截距 1/ Vmax 不变 增大 增大 横轴截距 -1/ Vmax 增大 不变 减小 RNA 核糖 A U C G 腺苷酸(AMP) 鸟苷酸(GMP) 胞苷酸(AMP) 尿苷酸(UMP) DNA 脱氧核糖 A T C G 脱氧腺苷酸(dAMP) 脱氧鸟苷酸(dGMP) 脱氧胞苷酸(dAMP) 胸苷酸(dTMP) 核苷酸的其他形式：核苷二磷酸(NDP)，核苷三磷酸(NTP)，环化核苷酸(cAMP、cGMP) 2. DNA的分子结构和功能 (1)DNA的一级结构：指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。四种核苷酸是通过3‘，5‘磷酸二酯键连接在一起的。 (2)DNA的二级结构：双螺旋结构中的碱基组成规则：A=T，G=C，且A+G=T+C；双螺旋结构模型的具体内容，Z-DNA 的概念。 (3)DNA的三级结构：主要形式为超螺旋，生物体中最常见的超螺旋为负超螺旋。负超螺旋的存在可以使DNA双链碱基对打开所需要的能量降低4．1KJ/mol，因而，有利于DNA的双链分开。许多DNA旋转酶的抑制剂，如萘啶酮酸，香豆霉素和新生霉毒等均可以抑制大肠杆菌的DNA复制。 (4)功能：其基本功能是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，是生命遗传繁殖的物质基础和个体生命活动的基础。 3．RNA的结构和功能：RNA的结构一般以单链形式存在，在局部可形成双螺旋结构，成茎环样或发夹结构。 (1)细胞内RNA的种类和功能： 名称英文缩写功能 核蛋白体RNA rRNA 核蛋白体组成成分 信使RNA mRNA 蛋白质合成模板 转运RNA tRNA 转运氨基酸 不均一核RNA hnRNA 成熟mRNA的前体 小核RNA snRNA 参与hnRNA的剪接、转运 小胞浆RNA ScRNA/7S-RNA 蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分 小核仁RNA SnoRNA 参与rRNA的加工和修饰 (2) rRNA结构一般了解，但mRNA的一级结构、tRNA的二级结构、三级结构常出现在考试题中。 真核生物mRNA的一级结构都是单顺反子，其结构中的5‘端帽子和3‘端Poly(A)尾巴是经曲考题 tRNA的二级结构为三叶草型，记住“三环，一柄”及其功能。含有“三环“(二氢尿嘧啶环、反密码子环、TψC 环)，“一柄”是(氨基酸臂)。其中反密码子环中部的三个碱基可以与mRNA的三联体密码形成碱基互补配对，解读遗传密码，称为反密码子，次黄嘌呤(I)常出现于反密码子中。氨基酸臂3‘末端的CCA-OH单链用于连接该tRNA 转运的氨基酸。 TRNA的三级结构呈倒L型，其中反密码环和氨基酸臂分别位于倒L的两端。 4．核酸的性质：主要是DNA的变性及复性。涉及到一些基本的概念，如：变性、复性、杂交、紫外吸收等，其中Tm值、增色效应、减色效应是经常出现的考点；此外，还有变性及复性DNA理化性质的改变。 许多试剂或一些物理因素，例如酸、碱、热、低离子强度的影响，将使氢键断裂，使DNA由起初坚固的、螺旋形的、双股的天然构象分开成不规则的卷曲单链，叫DNA变性作用。 变性DNA有理化性质的改变，表现在： (1)紫外吸收增加：DNA变性作用发生在一个很窄的温度范围内，通常把光吸收增值一半时的温度称为该DNA的 熔点或熔解温度，用Tm表示： (2)比旋值下降：天然DNA有强烈的正向旋光，变性后比旋值下降 (3)粘度下降：天然DNA溶液具有很高的粘度，这是由于DNA相当坚固的双螺旋结构及其长棒状的性质所决定的。 当DNA变性双螺旋解型粘度急剧下降，浮力密度升高。 DNA溶液加热变性时，双螺旋的两条链分开。如果将溶液迅速冷却，两条单链继续保持分开。但若缓慢冷却，则两条链又可发生特异的重组合而恢复成双螺旋。因此，DNA变性在一定条件下是可逆的。变性DNA恢复 其原有结构和性质称为“复性”。复性后DNA 的一系列物理化学性质得到恢复，如紫外吸收值 下降，粘度增加，比旋值 增加，生物活性也得到部分恢复。 杂交：在DNA 复性过程中，将不同的DNA 单链分子放在同一溶液中，或者将DNA 和RNA 分子放在一起，双链分子的再形成既可以发生在序列完全互补的核酸分子间，也可发生在碱基序列部分互补的不同的DNA 之间或DNA 与RNA 之间。 紫外吸收：核酸溶液在260nm 波长处具有最大光吸收。DNA 变性后，在260nm 处的紫外吸收增高，称为增色效应(高色效应)。变性DNA ，在退炎复性时，其在260nm 处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。DNA 热变性过程中，紫外吸收达到最大值的一半时 第七章 膜类、生物氧化和生物能学 生物能考点很少，生物氧化考点分布的要略微多一些。所以我们将这三部分合并为一章经。 二、膜 这一部分的考点，主要分布在生物膜的组成成分、影响生物膜流动性的因素、生物膜分子结构模型以及生物膜与物质运输等几个方面。 1．生物膜的组成成分：主要由蛋白质、脂质和糖类组成，还有水、金属离子等。蛋白质分为外周蛋白和内在蛋白。脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等，其中以磷脂为主要成分。 2．生物膜的流动性：膜的流动性主要决定于磷脂。影响因素很多，如链的不饱和程度和链长，胆固醇、鞘磷脂的会计师，膜蛋白以及温度、pH 、离子强度、金属离子等，其中最主要的是链的不饱和程度和链长。 3．生物膜分子结构模型：这类模型很多，其中，考题中出现最多的是“流动镶嵌”模型，并且以填空、简答、选择以及论述等多种题型出现。 H ＋的协同运输（填空、判断、名词以及选择题中都有出现）和线粒体蛋白的跨膜运送（多为简答或论述 题），此外，分泌蛋白通过内质网膜的运送在试卷吕偶尔也可见到。 二、生物氧化 这一部分首先要提请大家注意的是一些基本概念，比如：呼吸链、氧化磷酸化、P/O 比值，底物水平磷酸化等，常作为名词解释出现，并且希望能够计算像话过程中的P/O 比值，除此之外，这一部分的考点主要分布在以下几个方面： 7． 标准自由能变化与氧化还原电位势的关系 G O ，＝－n E O ， F （n ：电子数；F ：法拉第常数，F ＝96485Cmol -1） 这一部分内容多在选择题和填空题中出现，偶尔也会出现在计算题中。 2．呼吸链及排列顺序：主要在选择题、填空题和判断题中出现。体内有两条呼吸链，分别为NADH 氧化呼吸链和FADH 2 氧化呼吸链。它们的P/O 比值分别为3和2。组成呼吸链的主要成分有尼克酰胺核苷酸、黄素蛋白、铁硫蛋白、辅酶Q 及细胞色素等五类。前四类酶通过加氢和脱氢反应，传递作用物脱下的氢，故是递氢体；而细胞色素可传递电子，故是递电子体。其排列顺序如下： 8． 呼吸链抑制剂的作用位点： 复合体I ：鱼藤酮、粉蝶霉素A 、异戊巴比妥可与I 中的铁硫蛋白结合，阻断电子传递。 复合体III ：抗霉素A 、二巯基丙醇抑制复合体III 。 复合体I V ：H 2S 、CO 及CN － 抑制复合体IV 。 这一部分内容也主要是以选择题、填空题和判断题出现，但是，也曾以扒断野孩子传递顺序的题型出现过。 4．氧化磷酸化的作用机理：主要有化学偶联假立、构象偶联假说和化学渗透假说等几种假说。 目前较为普遍公认的学说是“化学渗透学说”（chemiosnotic theory ）”。也是考试中出现得较多的一个考点。该学说认为，电子经呼吸链传递释放的能量，可将质子H 从线粒体基质侧泵到内膜外侧，产生质子电化学梯度而积蓄能量。当质子顺此梯度经ATP 合酶F O 部分回流时，其F 1部分催化ADP 和Pi 生成A TP 。 FADH 2（Fe-S ）复合体II 复合体I ~A TP 复合体III ~A TP 复合体IV ~A TP 磷酸 化偶联部位 NADH ＋＋H ＋ FMN （Fe-S ） CoQ Cytb Cytc 1 Cytc Cytaa 3 1/2O 2 5．氧化磷酸化的遇联剂和抑制剂：常以选择题、判断题和填空题出现。 解偶联剂：2,4－二硝基苯酚和质子载体等。 抑制剂：寡霉素和各种离子载体。 6．氧化磷酸化的调节： （1）ADP和A TP的调节：[ATP]/[ADP][Pi]比值降低，可调节氧化磷酸化加速，反之减慢。 （2）甲状腺素的作用：甲状腺素可活化许多组织细胞膜上的Na+－K+－ATP酶，使A TP加速分解为ADP和Pi，促进氧化磷酸化反应。 7．两种穿梭机制：可以各种题型出现 由于线粒体内膜对物质的通透性具有严格的选择性，在线粒体外生成的NADH不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需要借助穿梭系统才能使2H进入线粒体内。体内有两种穿梭机制：α－磷酸甘油穿梭（NADH－＞FAD2H，形成2A TP）；苹果酸－天冬氨酸穿梭（NADH－＞NADH，形成3A TP）。 8．A TP的利用与贮存 ATP是多种生理活动能量的直接提供者，体内能量的生成、转化贮存和利用，都以ATP为中心。磷酸肌酸是肌肉组织中能量的贮存形式。 三、生物能学 1．生物体是一个开放体系，它与周围环境不断地进行物质和能量交换，在生物体内的生物化学反应都是在接近等温等压的条件下进行的。 2．自由能和标准自由能。 3．标准自由能变化与平衡常数的关系。 4．生物体内化学反应的自由能变化。 5．能量学在生物化学应用中的某些规定 6．生物体内的高能磷酸化合物。 第八章糖类代谢 三大物质代谢以糖的代谢最为重要。 1．糖酵解过程：是在胞浆中进行的。 （1）反应过程分为两个阶段： ※葡萄糖――＞丙酮酸（酵解途径） 两次底物水平磷酸化 1,3－二磷酸甘油酸（磷酸甘油酸激酶）――＞3－磷酸甘油酸＋1ATP 磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸激酶）――＞生成丙酮酸＋1A TP 图示及参与的酶： ※丙酮酸（乳酸脱氢酶）――＞乳酸 （2）酵解过程中的关键酶：糖原磷酸化酶或已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。产物为乳酸。 （3）酵解过程中的能量变化：净得两分子A TP，两分子NADH（无氧时作为H供体，有氧下通过呼吸链可生成ATP （4个或6个）。 （4）生理意义：迅速提供能量，给某些器官提供正常代谢所需的能量。 2．糖的有氧氧化过程： （1）整个反应分为三个阶段 ※葡萄糖――＞丙酮酸（酵解途径，在胞液中进行） ※丙酮酸（进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体）――＞乙酰CoA，NADH＋H＋，CO2 丙酮酸脱氢酶复合体：丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶等三种酶和TPP、硫辛酸、CoA、 FAD、NAD＋、Mg2＋6个辅酶组成。 此反应不可逆。 ※三羧酸循环及氧化磷酸化：部位在线粒体。 图示及参与循环的酶： （2）柠檬酸循环的关键酶和A TP的生成： ※关键酶是柠檬酸合成酶；异柠檬酸脱氢酶；α－酮戊二酸脱氢酶系。 ※一分子乙酰CoA经柠檬酸循环生成15分子ATP，一分子葡萄糖生成38分子的ATP。 （3）柠檬酸循环的关键产物：乙酰CoA 乙酰CoA是三个物质代谢进入三羧酸循环的共同途径。辅酶A是酰化酶的辅酶，起着转移乙酰基的作用，可调节： ※控制淀粉或糖原分解为葡萄糖的速度； ※控制酵解的反应速度； ※控制三羧酸循环的反应速度。 （4）三羧酸循环生理意义： ※氧化供能； ※是三大营养素分解的最终代谢通路； ※是三大营养素相互转变的联系枢纽。 糖酵解和有氧氧化的比较 糖的分解方式有氧氧化无氧酵解 氧气参与有无 最终产物水和二氧化碳丙酮酸 能量产生（一摩尔葡萄糖）肝38A TP，肌肉和大脑36 A TP 2 A TP 进行部位第一阶段在胞液， 第二、三阶段在线粒体 细胞液 3．糖原合成和分解过程及其调节机制 （1）糖原合成的过程： 糖原合成酶是糖原合成的限速酶。葡萄糖合成糖原过程中共消耗2个ATP。 （2）糖原分解的过程 磷酸化酶是糖原分解的限速酶。 糖原合成酶和磷酸化酶均具有活性和非活性两种形式。机体的调节方式是双重控制，即同一个信号可使一个酶处于活性状态而另一个酶处于无活性状态。磷酸化酶有a,b两种形式，去磷酸化的a型是有活性的，而磷酸化的b型是无活性的。 （3）肝糖原的合成和分解的调节 肝脏糖原代谢主要受胰高血糖素的调节，而肌肉主要受肾上腺素的调节。场所在胞液。 糖原分解不是糖原合成的逆过程 糖原合成糖原分解 G＜――＞G－6－P的酶G――＞G－6－P 葡萄糖激酶 G－6－P――＞G G－6－P酶 引物需要不需要 能量（指糖原上每生成或降解一个α－1,4－糖苷键所需的能量ATP UTP消耗3个高能磷酸键 PPi 不消耗能量 G－1－P＜――＞糖原的酶 G－1－P――＞糖原 UDPG焦磷酸化酶 糖原合成酶（连接1,4－糖苷键） 分枝酶（连接连接1,6－糖苷键） 糖原――＞G－1－P 磷酸化酶（断1,4－糖苷键） 糖基转移酶（将1,6－链连接于 分枝点的四个残基的葡三糖转 移到另一链） 脱枝酶（断1,6－糖苷键） 4．糖异生是体内血糖急需时来补充血糖的代谢途径，能进行糖异生的器官有肝、肾。糖异生的主要原料是乳酸、氨基酸及甘油。 （1）糖异生过程：糖异生途径、三碳途径 （2）糖异生的生理意义： ※维持血糖浓度恒定； ※补充肝糖原； ※调节酸碱平衡，调节依赖于酵解和糖异生途径中的底物循环进行调节。 （3）关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖－6－磷酸酶。 5．磷酸糖途径的过程：分为两个阶段 （1）氧化反应生成NADPH及CO2， （2）一系列基团转移反应。 意义：提供氢原子来源；维持谷胱甘肽为还原状态；参与羟化反应与生物转化有关。 6．乙醛酸循环―――仅在植物和微生物中存在。 （1）乙醛酸循环的关键酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。 （2）总反应： 2乙酸CoA ＋NAD＋＋2H2O―――＞琥珀酸CoA~SH ＋NADH＋H＋ 第九章脂类代谢 1．脂肪的分解代谢 脂肪分解代谢首先是脂肪的动员，在胞液内进行。脂肪的动员是以甘油三酯脂肪酶起关键性作用，它是脂肪分解的限速酶，也是激素敏感性脂肪酶，受多种激素调节。脂肪酸分解代谢过程：主要是脂肪酸的β－氧化，包括：（1）脂肪酸的活化――――＞脂酰辅酶A的生成（在胞液） 在胞液中脂酰辅酶A合成酶（存在于内质网及线粒体外膜上）的作用下，由ATP提供能量，在有CoASH存在下，可将脂肪酸活化生成脂酰CoA。 （2）脂酰辅酶A进入线粒体 在胞液生成的脂酰CoA需借助线粒体膜外侧的肉碱脂酰基转移酶I和内侧的肉碱脂酰基转移酶II的作用，由肉碱将脂酰CoA携带至线粒体内。此转运过程是脂肪酸β－氧化的限速步骤，肉碱脂酰转移酶I是β－氧化的限速酶。 图示： （3）脂肪酸β－氧化的反应过程 脂肪酸的β－氧化是在脂酰辅酶A的β碳原子上进行，它包括脱氢、加水、再脱氢和硫解4步反应，使脂酰辅酶A生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少了2个碳原子的CoA脂酰。后者可再进行脱氢、加水、再脱氢和硫解，如此反复进行，可将偶数碳脂酰辅酶A分解成若干乙酰CoA、FADH2和NADH ＋H＋。 乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化分解，FADH2和NADH ＋H＋通过呼吸链经氧化磷酸化后产生能量。β－氧化是体内主要的产能方式之一。1分子软脂酸经β－氧化彻底分解可净生成129ATP。 2．酮体代谢： 酮体是正常的代谢产物，在血液中含量很少。如不能正常分解，就会在血液中积累，产生酮血症。长期饥饿或糖尿病人会发生酮体过多症。酮体包括乙酰乙酸、丙酮和β－羟丁酸，在肝脏生成。酮体的生成原料是乙酰CoA，来自脂酸β－氧化。 酮体的生成：先生成乙酰乙酸，然后在β－羟丁酸脱氢酶作用下生成β－羟丁酸，或者脱羧生成丙酮。HMGCoA 合成酶是酮体生成的限速酶。 酮体的利用：肝脏没有利用酮体的酶，而肝外许多组织有活性很强的利用酮体的酶：琥珀酰CoA转硫酶，乙酰乙酰CoA硫解酶，乙酰乙酸硫解酶。肝内生酮肝外用。乙酰乙酸和β－羟丁酸都先被转化成乙酰CoA，最终通过三羧酸循环彻底氧化。 图示：CoA 3．脂肪酸的合成：合成部位在线粒体外的胞液内。 （1）合成原料：乙酰CoA ，A TP ，NADPH ，HCO 3－ 及Mn 2+等。 乙酰CoA 在线粒体内产生，不能通过线粒体膜，进入胞液需要进行柠檬酸－丙酮酸循环。 图示： （2）脂肪酸合成反应的步骤 图示： 脂肪酸合成由多酶体系催化，其核心是酰基载体蛋白（ACP ）。在胞液内进行。 ※ACP 酰基转移酶 ※ACP 丙二酸单酰转移酶 ※β－酮脂酰ACP 合成酶 ※β－酮脂酰ACP 还原酶（辅酶NADPH 供氢） ※β－羟脂酰ACP 脱水酶 ※β－烯脂酰ACP 还原酶（辅酶NADPH 供氢） 脂肪酸碳链的延长酶系在内质网或者线粒体内。 4. 不饱和脂肪酸生成：油酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，后三种为人体必需脂肪酸，自身不能合成。但只要食物中有亚油酸的供应，动物亦能利用亚油酸，合成亚麻酸和花生四烯酸。 5. 胆固醇的代谢：常考 （1）胆固醇合成限速酶： HMG －CoA 还原酶，用文字要把关键反应写出来（不要求分子结构），比如有甲羟戊酸 CoA 参加的那步反应。 （2）合成部位：主要是在肝脏的胞液和内质网中。 （3）合成原料：乙酰CoA 、NADPH ＋H ＋ ，它是葡萄糖、氨基酸及脂肪酸在线粒体内的分解代谢的产物，需经柠檬 酸－丙酮酸循环被运至胞液。 （4）合成反应的步骤： 首先需合成甲羟戊酸，最后才合成胆固醇。 （5）调控： 饥饿与禁食、皮质醇、胰高血糖素抑制肝合成胆固醇，摄取高糖、高饱和脂肪膳食、胰岛素及甲状腺素增加胆固醇合成；胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。 （6）胆固醇的转化： 可转化为胆汁酸、类固醇激素、7－脱氢胆固醇、胆固醇酯、维生素D 等。 6．血浆脂蛋白的分类、组成及生理功能等也是常在考题中出现，特别是各类型的英文缩写要能识别：乳糜微粒CM 、极低密度脂蛋白VLDL 、低密度脂蛋白LDL 、高密度脂蛋白HDL 。 第十章 核酸代谢 一、核苷酸代谢 核苷酸代谢考查的较少，具体过程不要求掌握，但是嘌呤、嘧啶合成原料和分解产物，每一过程中的关键酶和重要的中间产物等一定得牢记。此外，脱氧核苷酸的生成、嘌呤和核苷酸的抗代谢物的作用及其机制，也需认真理解。嘌呤嘧啶代谢的调节要看。一些细节留心一下：CTP 的合成是在UMP 的基础上合成的，脱氧发生在NDP 水平上。 （一）嘌呤核苷酸代谢 1．从头合成分为两个阶段： （1）生成次黄嘌呤核苷酸 ※合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、C02和一碳单位。 ※重要的中间产物：磷酸核糖焦磷酸（PRPP ，作为重要中间产物，可参与哪些反应考题中出现过多次）。 ※关键酶：PRPP 合成酶和酰胺转移酶，这两个酶可受代谢物反馈调节。 ※反应过程中凡有谷氨酰胺和一碳单位参与的反应，均可分别被抗代谢物氨基酸类似物氮杂丝氨酸和叶酸类似物 从头合成 补救合成 合成代谢 分解代谢 嘌呤核苷酸代谢 甲氨蝶呤所阻断。 ※嘌呤核苷的从头合成一开始就在磷酸核糖的分子上逐步合成嘌呤核苷酸。 （2）生成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸 2．脱氧核苷酸的生成 （1） 一般是在二磷酸核苷的水平上生成，此特点既适于脱氧嘌呤核苷酸，也适于脱氧嘧啶核苷酸（dUDP 和dCDP ）。 （2） 脱氧胸苷酸的生成例外，它是在一磷酸核苷水平上由dUMP 转变生成dTMP 的，以后再经磷酸化生成dTDP 和dTTP 。 3．嘌呤核苷酸抗代谢物 （1）6巯基嘌呤（6MP ）：作用机理 （2）氮杂丝氨酸：作用机理是抑制谷氨酰胺参与的反应。 （3）甲氨蝶砱：作用机理是抑制二氢叶酸还原酶，因此，抑制了四氢叶酸的生成，干扰了一碳单位的代谢。 4．嘌呤核苷酸分解代谢终产物是尿酸。尿酸生成异常增多导致痛风，可用别嘌呤醇治疗。 （二）嘧啶核苷酸代谢 1．从头合成 （1）合成原料：天冬氨酸，谷氨酰胺和CO 2 （2）关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶II （3）CTP 是由UTP 转变生成：UMP －＞UDP －＞UTP －＞CTP －＞CDP －＞dCDP （4）嘧啶核苷酸的合成与嘌呤核苷酸的合成不同：先合成嘧啶环，然后再与PRPP 反应生成嘧啶核苷酸。 （5）调节：嘧啶核苷酸从头合成过程除受代谢产物的反馈抑制调节外，在整体上嘧啶核苷酸与嘌呤核苷酸的合成又 互相协调平行进行。 2．补救合成途径 嘧啶（除外C ）＋PRPP ―――＞嘧啶核苷酸 尿嘧啶核苷＋ATP ――――＞嘧啶核苷酸 3. 抗代谢物：嘧啶的抗代谢物主要是5氟尿嘧啶（5－FU ），在体内转变成一磷酸脱氧核糖氟尿嘧啶（FdUMP ）及三磷酸氟尿嘧啶核苷酸（FUMP ）后发挥作用。 氨基酸类似物和叶酸类似物对嘧啶核苷酸代谢的影响类似于对嘌呤核苷酸代谢的影响。 9． 分解代谢：嘧啶环的主要分解产物是β－氨基异丁酸、β－丙氨酸、NH 3和CO 2。基中胞嘧啶和尿嘧啶分解 为β－丙氨酸，胸腺嘧啶分解为β－氨基异丁酸。 二、核酸的合成 侧重于基本概念，起主要作用的酶等几方面。 （一）DNA 的生物合成 主要考察基本概念、复制方式、复制的基本过程、复制的酶、DNA 的损伤及修复，还有逆转录酶的生物活性等知识点。 1． 基本概念：复制、半保留复制、复制子、DNA 聚合酶、前导链、滞后链、冈崎片段、引物合成酶、不连续合成、 6MP 核苷酸 6MP 反馈抑制酰胺转移酶 抑制IMP 和GMP 的合成 抑制补救合成途径 从头合成 补救合成 合成代谢 分解代谢 嘧啶核苷酸代谢 5FU FdUMP FUMP 胸苷酸合成酶 参入RNA 功能障碍 dUMP dTMP （－） 转录等基本概念。 2．DNA半保留复制：复制时，母链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。.子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子代细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。 （1）参与复制的酶和蛋白质因子： DNA聚合酶、解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶。掌握这些酶的特点和作用过程。 ※DNA聚合酶： 原核生物：DNA聚合酶I、II、III，其中DNA聚合酶III真正具有合成新链的复制作用。 真核生物：DNA聚合酶α、β、γ、δ，其中DNADNA聚合酶α、β真正具有新链的复制作用。 ※DNA连接酶：催化双链DNA切口处5‘－磷酸基和3’－羟基生成磷酸二酯键的酶。在原核生物细胞中以NAD＋提供能量，在真核细胞中以A TP提供能量。 ※拓扑异构酶I：（转轴酶）消除DNA的负超螺旋，改变DNA的超螺旋数 ※拓扑异构酶II：（旋转酶）引入负超螺旋，消除复制叉前进带来的扭曲张力。 ※引物合成酶：催化RNA引物的合成，作用时该酶与另外6种蛋白结合形成引发体。 ※DNA结合蛋白（SSB）：与DNA分开的单链结合防止双链重新结合。 （2）复制的方向：5‘――＞3’ 3．DNA复制的基本过程 （1）起始：过程较复杂，把DNA解成单链和生成引物，包括在拓扑酶和解链酶的作用下把DNA解成单链、在引发酶的作用下生成引发体两个步骤。 图示 （2）复制的延长：有三种形式 原核生物：催化酶是DNA聚合酶III，是多亚基的不对称二聚体，各有核心酶组分，在连续和不吉分别执行功能。 真核生物：DNA聚合酶α催化不连续复制，DNA聚合酶β催化连续复制。 图示 滚环复制：一些简单低等生物或染色体以外的DNA采取的特殊复制形式。 图示： （3）复制的终止。 4．DNA的损伤及修复： （1）损伤（突变的意思）意义，突变分子改变的类型： 错配；缺失、插入和框移突变；重排。 （2）DNA损伤的修复： 光修复；切除修复（最为重要）；重组修复；SOS修复（可能会带来高的变异率）。 5．逆转录：依赖RNA的DNA合成作用，以RNA为模板，由dNTP聚合成DNA分子。其过程包括三步：以RNA 为模板合成DNA，杂化双链上RNA的水解，再以单链DNA为模板合成双链DNA。方向也是从5‘――＞3’逆转录酶：依赖RNA的DNA聚合酶。具有三种酶活性： ※RNA指导的DNA合成反应 ※RNA的水解反应 ※DNA指导的DNA聚合反应。 （二）RNA的生物合成 1．基本概念：转录，结构基因，碥码链，不对称转录，pribnow盒，转录空泡、顺式调控元件，反式作用因子，转录起始复合物，Rho factor，帽子结构，断裂基因，外显子，内含子等。 2．RNA的不对称转录： （1）转录的模板：DNA双链中按碱基配对能指引转录生成RNA的单股链即模板链； （2）酶：RNA聚合酶。 （3）基本过程：起始、延长、终止。 起始过程和终止过程中起作用的因子或序列，原核生物中σ因子能辨认启动子部位，起始转录ρ因子可识别转录终止信号。另外，在转录终止部位有特殊的碱基序列，即一段GC富集区，随后是一段AT富集区。在GC富集区内组成一段反向重得序列，转录至此生成的RNA在相应序列中形成了发卡结构，使RNA聚合酶脱离模板而终止转录。 3．转录后的修饰：首尾修饰，尤其是mRNA的剪接。RNA的加工部位主要在细胞核内少数在胞浆中进行。 各种上RNA的加工过程有自己的特点，但加工类型主要有以下几种：剪接和拼接；末端添加核苷酸；化学修饰； RNA编辑。 （1）mRNA前体的加工 ※原核生物：转录生成的多顺反子mRNA不需要复杂性的加工即可表现功能，仅有的加工是，用RNase裂解多顺反子为单顺反子。 ※真核生物：转录出的是单顺反子RNA，其前体是非均一RNA（hnRNA）。HnRNA需要经垞复杂的加工过程才能转变为成熟的mRNA。其过程包括： 剪接：去除内含子部分，再将外显子连接起来，此过程中有多种酶和其他活性物质参与（如snRNA、UsnRNA； 加帽：5‘末端加上一个m7GpppNmp结构； 加尾：3‘末端加上多聚A尾巴； 化学修饰：碱基甲基化； RNA编辑：mRNA转录后还需插入、删除和取代某些核苷酸残基，才具有翻译功能，并改变原有DNA模板上的遗传信息。编辑方向：5‘－＞3’。 第十一章蛋白质代谢 一、氨基酸代谢 主要侧重于分解代谢，氨基酸代谢如果跟糖代谢结合起来考察，题目就比在了。首选要清楚所给的氨基酸是脱氨还是脱羧。如果是脱氨，还要知道是生糖，还是生酮。所以建议把教材上的例子务必掌握，有能力还要推一推其他常见氨基酸。如请写出谷氨酸的代谢经过。 “体内氨的代谢经过“是生化考试的经典题目。答案包括氨的来源，尿素的生成，加上前面的核酸代谢。重点在于尿素生成。具体过程以及有哪些酶参与要掌握。尿素合成跟三羧酸循环有切入点。要做到能扩展。 此外，本章有一些基本概念希望大家掌握，比如：氮平衡、必需氨基酸、蛋白质的互补作用、蛋白质的腐败作用、氨基酸库、转氨作用、联合脱氨作用、一碳单位、谷胱甘肽、生物固氮等。 1．氨基酸的脱氨基作用 （1）氧化脱氨 ※氧化酶：L－氨基酸氧化酶（辅酶是FAD）和D－氨基酸氧化酶。 ※脱氢酶：L－谷氨酸脱氢酶是生物体内惟一存在的、专一性强和活性高的氨基酸脱氢酶。以NAD＋或NADP＋为辅酶。 图示 （2）转氨作用 由转氨酶催化，在氨基酸和酮酸之间发生，以磷酸吡哆醛为辅酶，氨基酸生成相应的酮酸，酮酸生成相应的氨基酸，如谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）。 图示： （3）联合脱氨 ※以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨图示 ※以腺苷酸循环为主的联合脱氨，发生在骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织中。图示 2．α－酮酸的代谢 三个代谢去路： （1）经氨基化生成非必需氨基酸 （2）转变成糖和脂类，除亮氨酸和赖氨酸是生酮氨基酸外，多数氨基酸是生糖氨基酸，其中异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸是生糖兼生酮氨基酸。 （3）氧化供能 3．氨基酸的脱羧基作用 （1）关键酶：氨基酸脱羧酶 （2）辅酶：为磷酸吡哆醛 （3）重要产物：γ－氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5－羟色胺、多胺。 4．体内氨的来源 (1)氨基酸脱氨基作用生成的氨是氨的主要来源； (2)肠道内氨基酸在细菌作用下生成的氨； (3)氨类也可以产生氨； (4)肾小管上皮细胞分泌的氨； 体内氨的转动：以丙氨酸及谷氨酰胺的形式运输。分别通过丙氨酸－葡萄糖循环及谷氨酰胺的运氨作用来完成。 图示： 5．尿素的生成 （1）合成部位在肝细胞。 （2）合成方式是鸟氨酸循环：氨基甲酰磷酸牟合成，瓜氨酸的的合成，精氨酸的合成，精可想到消解生成尿素。（3）关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I，属于变构酶，受N－乙酰谷氨酸变构激活。精氨酸代琥珀酸合成酶：活性低其活性大小决定鸟氨酸循环的速度。 （4）尿素生成过程中的第二个氨基是由天冬氨酸提供。 6．体内催化氨基甲酰磷酸生成的酶有两种，一种氨基甲酰磷酸合成酶I，存在于肝线粒体中，最终反应产物是尿素； 另一种是氨基甲酰磷酸合成酶II，存在于各种细胞的胞液中，反应最终产物是嘧啶。比较 氨基甲酰磷酸合成酶I 氨基甲酰磷酸合成酶II 分布线粒体（肝）胞液（所有细胞） 氨源氨谷氨酰胺 变构激活剂N－乙酰谷氨酸无 反馈抑制剂无UMP（哺乳动物） 功能合成尿素合成嘧啶 7．一碳单位的来源（丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸代谢）；代谢辅酶（四氢叶酸）和功能：作为合成嘌呤及嘧啶的原料。 N10甲酰四氢叶酸、N5，N10甲炔四氢叶酸、N5亚氨基四氢叶酸和N5，N10甲烯四氢叶酸之间可相互转变，但N5，N10甲烯四氢叶酸还原生成N5甲基四地酸的反应不可逆。N5甲基四氢叶酸可把甲基转移给同型半胱氨酸生成蛋氨酸。8．个别氨基酸的代谢： 甲硫氨酸：经转甲基作用提供甲基，形成甲硫氨酸循环，参与合成肌酸。 图示 苯丙氨酸与酪氨酸的代谢：苯丙氨酸经苯丙氨酸羟化酶的羟化作用生成酪氨酸。酪氨酸可转化成儿茶酚胺、黑色素、延胡索酸、乙酰乙酸、苯酮酸。 图示 9．氨基酸生物合成的调节：反馈调节；酶量调节；同工酶调节；谷氨酰胺合成酶的调节。 二、蛋白质生物合成 涉及基本概念较多，翻译、ribozyme（核酶）、翻译的起始因子、延长因子、释放因子、氨基酸密码的简并性、摆动性、SD序列、信号肽、酶的诱导、端粒酶等。 主要掌握：蛋白质生物合成的大体过程（翻译的起始、延长、终止）；翻译准确性的确保原理；翻译后加工的种类；蛋白质生物合成的干扰帮同。其次，还要了解蛋白质的生物合成体系的组成，遗传密码的特点，肽链合成后的加工过程。 1．蛋白质的生物合成体系的组成： 合成原料氨基酸，以mRNA为模板，tRNA为运载体，核蛋白体为装配场所。此外，还有有关的酶蛋白质因子、ATP、GTP等供能物质及必要的无机离子。涉及蛋白质生物合成的蛋白质因子主要有三类（原核为例） （1）起始因子：参与起动 IF1：促使携带氨基酰的起动tRNA与小亚基结合 IF2：功能同上并有GTP酶活性。 IF3：促进小亚基与mRNA特异结合；在终止阶段后促使脱落的核蛋白体解离为大、小亚基。 （2）延伸因子：协助肽链的延长 EFTu和EFTs：促进氨基酰－tRNA进入核蛋白体的“受位”，具有GTP酶活性。 EFG：具有GTP酶活性，使转肽后失去肽链或蛋氨酰－tRNA从“给位”上脱落，并促进移动。 （3）终止因子：识别终止信号。 RF使大亚基转肽酶将“给位”上已合成的肽链水解释放。 2．遗传密码的特点：连续性；简并性；摆动性；通用性 3．蛋白质生物合成的过程：方向性：从N端向C端延伸 蛋白质翻译过程包括氨基酸的水利化与转动，以及核蛋白体循环。核蛋白体循环是本章的重点。可分为起始、肽链的延长，以及肽链的终止。 （1）起始过程：除了起始因子辅助外，还需GTP，真核还需ATP。 （2）肽链延长阶段：每增加一个氨基酸，就按进位、转肽、脱落和移位这四个步骤重复进行。进位除需延长因子EFTu 和EFTs外，还需要有GTP、Mg2+参与；转肽在转肽酶的催化下完成，需要Mg2+和K＋；移位需延长因子EFG、GTP与Mg2+。 4．翻译确保准确性的关键 （1）氨基酸与tRNA的特异结合 （2）密码子与反密码子的特异结合 5．肽链合成后的加工 （1）分为高级结构的修饰，亚基聚合核辅基连接 （2）一级结构的修饰，去除N－端的甲硫氨酸，个别氨基酸的修饰以及水解修饰。 （3）蛋白质合成后的靶输送，以保证合成的蛋白质在恰当的位置上执行功能。 6．蛋白质生物合成的干扰和抑制 （1）抗生素：四环素族，氯霉素和卡那霉素，嘌呤霉素，放线菌酮 （2）白喉毒素：在哺乳动物体内特异的抑制肽链延长因子（EFT2）的活性，从而抑制蛋白质的合成。 （3）干扰素：干扰素抑制病毒蛋白质的合成途径有两方面：一是在双链RNA存在下可以诱导一种蛋白激酶，由蛋白激酶使eIF2磷酸化失活，进而抑制病毒蛋白质的合成；其次是干扰素可诱导生成一种寡核苷酸，活化一种核酸内切酶――RNase L，RNase L通过降解病毒RNA，实现对病毒蛋白质合成的抑制。 第十二章代谢调控及基因工程 考试中的地位越来越突出，但内容本身难度偏高，细节多，一般以大题出现，复习时应在了解丁酸概念的基础上从整体上去把握。 1．物质代谢的相互联系 细胞代谢包括分解代谢和合成代谢，其基本要略在于形成ATP、还原力和构造单元，以用于生物的合成。 （1）在能量代谢上的相互联系； （2）糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系，三羧酸循环是糖、脂、蛋白质最后分解的共同代谢途径； （3）代谢反应在真核细胞中的定位：由于细胞内酶的隔离分布，不同的反应在细胞内不同的部位发生。 反应名称反应场所 糖酵解胞浆 三羧酸循环线粒体基质 氧化磷酸化线粒体内膜 脂肪酸β－氧化线粒体 酮体生成肝线粒体 脂肪酸合成胞浆 尿素合成合成至瓜氨酸在线粒体， 由瓜氨酸－＞精氨酸－＞尿素在胞浆中进行 mRNA和tRNA的合成核质 rRNA的合成核仁 蛋白质的合成核蛋白体（或核糖体） 2．代谢调节：出现频率较高。 （1）细胞水平的调节：体现在细胞内酶的隔离分布，关键酶的变构调节，关键酶即调节酶。 ※特点主要有：催化反应的速度最慢，又称限速酶 催化单向反应或非平衡反应 受底物和代谢物或效应剂调节 细胞水平的调节又称酶水平的调节，生物体内的代谢反应都是由酶所催化和调节的，酶的调节包括酶活性的调节和酶含量的调节。 ※酶活性的调节：包括变构效应，酶的特异激活和抑制，共价修饰。 ※酶量的调节：受合成和降解两方面的影响。 （2）整体调节：比如饥饿和应激时三大物质代谢的整体调节。 包括：激素调节（靶细胞受体）；神经调节（膜通道） 3．基因表达调控的概念： 基因表达是在一定调节机制控制下进行的，生物体随时调整不同基因的表达状态，以适应环境维持生长增殖和发育分化的需要。基因表达具有时间特异性和空间特异性，基因表达的方式分为： （1）组成性表达：指管家基因的表达，又称基本的基因表达，只受启动序列或启动子与RNA聚合酶相互作用的影响，不受其他机制调节。 管家基因：某些基因产物对生命全过程都是必需的或不可少的。 （2）诱导和阻遏表达：区别于管家基因，另有一些基因表达极易受环境变化的影响。 4．基因表达调控的基本原理 （1）基因表达是多级水平上进行的复杂事件。 （2）基因转录激活调节基本要素，包括特异DNA序列，调节蛋白，DNA－蛋白质、蛋白质－蛋白质相互作用，RNA 聚合酶。 5．原核基因转录调节 （1）原核基因转录调节特点 ※σ因子决定RNA聚合酶识别特异性； ※操纵子模型的普遍性 ※阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。 （2）乳糖操纵子调节机制 ※乳糖操纵子含有操纵序列（O）、启动序列（P）、及调节基因（I）。 ※阻遏蛋白介导负性调节，CAP介导正性调节，两种机制协调合作。图示 （3）其他转录调节机制：转录衰减；基因重组；SOS反应。 （4）基因转录激活调节基因要素 ※特异DNA序列：主要指具有调节功能的DNA序列。 ※调节蛋白：原核生物基因调节蛋白分为三类：特异因子，阻遏蛋白和激活蛋白 ※DNA－蛋白质，蛋白质－蛋白质相互作用 ※RNA聚合酶 6．真核基因转录调节 （1）顺式作用元件：分为启动子、增强子及沉默子。 （2）反式作用因子：分为基本转录因子、特异转录因子，其结构上都包括DNA结合域和转录激活域以及常见的二聚化结构域。 （3）mRNA转录激活及其调节 生物化学知识点整理(总33 页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1 -CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成 各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏 过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体 第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽） 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： 过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液 生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰 第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键 由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一 生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。 一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH 生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala） ②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys 生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2 生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。 2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源 第七章脂质代谢 第一节脂质的构成、功能及分析 脂质的分类 脂质可分为脂肪和类脂，脂肪就是甘油三脂，类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。 脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分 可转化为一些有重要功能的固醇类化合物 第二节脂质的消化吸收 条件：1，乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用； 2，酶的催化作用 位置：主要在小肠上段 第三节甘油三脂代谢 甘油三脂的合成 1.合成的部位：肝脏（主要），脂肪组织，小肠粘膜 2.合成的原料：甘油，脂肪酸 3.合成途径：甘油一脂途径（小肠粘膜细胞） 甘油二脂途径（肝，脂肪细胞） 注：3-磷酸甘油主要来源于糖代谢，部肝、肾等组织摄取游离甘油，在甘油激酶的作用下可合成部分。 内源性脂肪酸的合成： 1.场所：细胞胞质中，肝的活性最强，还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料：乙酰COA，ATP，NADPH，HCO??，Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程： 4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成： ②合成软脂酸： ③软脂酸延长在内质网和线粒体内进行： 脂肪酸碳链在内质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸合成的调节： ①代谢物的调节作用： 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。 抑制剂：软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂：柠檬酸、异柠檬酸 糖代谢增强，相应的NADPH及乙酰CoA供应增多，异柠檬酸及柠檬酸堆积，有利于脂酸的合成。 ②激素调节： 甘油三脂的氧化分解： ①甘油三酯的初步分解： 1.脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶：激素敏感性甘油三脂脂肪酶（HSL） 第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的 C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系： a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应 导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为 Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。 b.变性作 1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。 降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型： Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。 10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法 （＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。 17、糖化血红蛋白：可分为HbAIa，HbAIb，HbAIc（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbAI组份或HbAIc（4%--6%），反映前6~8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定：NADH被氧化为NAD+，可在340nm处连续监测吸光度下降速度。（NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收） 21、血脂蛋白电泳图（自阴极起）：乳糜微粒，B-脂蛋白，前B脂蛋白，A-脂蛋白。 考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶生物化学知识点整理
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