个人整理的生物化学资料
这是我整理得生物化学资料，今年考北大生物化学考绩不错。
张迺衡编著的<生物化学>（北京医科大学，第二版)
§§§蛋白质的化学
1. 用紫外吸收法测定溶液中蛋白质含量时，波长是多少？用此波长的依据是什么？
色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸在280nm附近有最大吸收，多数蛋白含有这tyr，λ trp残基。所以在紫外分光中用280nm对它们进行检测。
2. 氨基酸有哪些成色反应？哪些是肽，蛋白质共有的？各有什么用途？
氨基酸的成色反应有茚三酮反应，丹磺酰氯，FDNB成色反应。λ蛋白质的成色反应有：双缩脲反应，。其中，FDNB又叫sanger试剂，可以与氨基酸的α-NH2形成又颜色的衍生物，并可在蛋白质水溶液中保持稳定。这几种试剂币茚三酮更具有优点。AA的R基团可保留于产物中，各种AA的R基团的不同可以用来检测蛋白质中各种氨基酸(蛋白质定性，定量分析)。
此外，含有酪氨酸，色氨酸，精氨酸，组氨酸这四种AA的肽也有相同的反应。酪氨酸： millon反应，酚试剂反应，黄色蛋白反应；
色氨酸：乙醛酸反应， ehrlich蛋白反应；
精氨酸：坂口反应；
组氨酸： poly反应。
3. 什么是蛋白质的一级，二级，三级，四级结构？他们分别依靠什么样的键合力建立起这样的结构？
一级结构(肽键)：各种氨基酸在多肽链上按一定顺序的排列成为~λ
二级结构(氢键)：多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的构像，有α螺旋，β折叠和β转角。λ
三级结构(次级键)：具有二级结构，超二级结构或域结构的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲与折叠，形成包括主，侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布称为~λ
四级结构(次级键)：许多有生物活性的蛋白质由两条或多条肽链构成，肽链与肽链之间并不是通过共价键维系，每条肽链都有自己的一级，二级，三级结构，这种蛋白质的每条肽链叫做亚基。由亚基构成的蛋白成为寡聚蛋白，寡聚蛋白中亚基的立体排布，λ亚基之间的相互关系成为蛋白质的四级结构。
4. 有哪些方法可以测定蛋白质的一级结构？
化学法：λ
蛋白质的一级结构分析一般先作氨基酸组成分析，再作N末端和C末端鉴定；将链间，链内的二硫键拆开；
再选择适当的酶或化学试剂将多肽部分水解，使肽段大小适合于Edman降解法的
应用；每一小肽段的序列分析完成后，用肽段重叠法将完整的多肽链顺序确定；最后，可用电泳法确定二硫键的位置。
另外，DNA序列推断蛋白质序列由快速的优点，可与化学法和一级结构分析同时使用，互相取长补短。
§§§糖的代谢
1. 糖除了供能外，还有何功用？
糖类不只是能量的来源，它也是组织细胞的重要组成成分，如，核酸，蛋白聚糖，糖蛋白，糖脂等。λ
2. 葡萄糖是如何在缺氧条件下转变为乳酸？有什么意义？
葡萄糖在糖酵解途径中产生的还原当量(NADH+H+)要重新氧化为NAD+，酵解才能继续进行。因为细胞中NAD+含量甚微。因此，缺氧条件下，丙酮酸可以作为氢受体，接受氢后转变为乳酸从而再生NAD+。这样以来，糖酵解才可以继续进行下去。λ
在剧烈运动中，肌肉供氧不足，酵解作用是重要的产能手段，而积累在肌肉中的乳酸可由血液运至肝中变为葡萄糖。无氧酵解虽然仅利用葡萄糖所储存能量的一小部分。但这种释能方式很迅速，对肌肉收缩很重要，此外，像视网膜，红细胞及脑等细胞组织，即使在有氧情况下也要产生一些乳酸，其中红细胞因无线粒体则更依赖于酵解供能。λ
3. 试述丙酮酸脱氢酶复合体的组成和催化作用？受什么因素调节？ P129
丙酮酸脱氢酶复合体由3个不同的酶组成（丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶）。有TPP，FAD，硫辛酸和NAD+和CoA参加。λ这个酶催化的是不可逆反应。也是调节酶，受别位效应物和化学修饰调控。
4. TAC中有几个调节酶？他们分别受什么物质调节？他们催化哪些反应？
TAC中有四个调节酶，丙酮酸脱氢酶复合体（不属于TAC中的，是丙酮酸向乙酰CoA转化的一个步骤），柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和α酮戊二酸脱氢酶复合体是关键的调节酶。λ
丙酮酸脱氢酶复合体(催化丙酮酸到乙酰CoA的转化)受其催化产物ATP，乙酰CoA和NADH，脂肪酸的有力抑制；λ受AMP，NAD+，CoA，Ca2+的激活。
柠檬酸合酶(催化乙酰CoA到柠檬酸的转化)：受NADH，琥珀酰CoA，柠檬酸和ATP的抑制，λ受ADP激活。
异柠檬酸脱氢酶(催化异柠檬酸到α酮戊二酸的转化)：λ受ATP，NADH抑制，受Ca2+和ADP激活。
α酮戊二酸(催化α酮戊二酸向琥珀酰CoA的转化)：受琥珀酰CoA， NADH 的抑制；λ受Ca2+的激活。
5. 何谓磷酸戊糖途径？如何反应？有何生理意义？
葡萄糖的主要代谢途径是糖酵解，还有其他的代谢方式，例如磷酸戊糖途径，这途径产生磷酸戊糖和NADPH。λ
6-磷酸葡萄糖+NADP+ ====6磷酸葡萄糖酸内酯+NADPH+H+
6-磷酸葡萄糖酸内酯+H2O ====6-磷酸葡萄糖酸
6-磷酸葡萄糖酸+NADP+ ====5-磷酸核酮糖+CO2+NADPH+H+
5-磷酸核酮糖 ----5-磷酸核糖
在一些组织中，磷酸戊糖途径就止于此处，总的结果是：
6-磷酸葡萄糖+2 NADP++H2O ====5-磷酸核糖 +CO2+2 NADPH+ 2H+
生理意义：戊糖途径产生的磷酸戊糖核、NADPH都可供核酸和其它物质的合成。
6. 试述肝如何合成糖原，又如何分解糖原？受什么因素调节？
糖原是动物储存糖的形式，肝脏和肌肉是储存糖原的主要地方，肝储存糖原主要是用于维持血糖浓度，供应全身利用，而肌糖原是供予肌肉本身产生ATP作收缩用。λ
糖原的分解：λ
糖原+ Pi2- ====1-磷酸葡萄糖 + 糖原(降解了一个G) 糖原磷酸化酶催化
α[1-4]糖苷键的磷酸解。
1-磷酸葡萄糖====6-磷酸葡萄糖
6-磷酸葡萄糖+H2O====葡萄糖+Pi2-
糖原的合成：λ
葡萄糖+ATP====6-磷酸葡萄糖+ADP
6-磷酸葡萄糖====1-磷酸葡萄糖
1-磷酸葡萄糖+ UTP====UDP-G + PPi
UDP-G+ 葡萄糖n====(葡萄糖)n+1 + UDP
分支链的形成：当糖原合酶以α1====4糖苷键延伸直到长度达11个葡萄糖基后，分支酶可将约7个葡萄糖残基的一段链转移到邻近糖链上以α1====6糖苷键连接。
糖原的合成合代谢的调节：
糖原分解代谢途径的糖原磷酸化酶和糖原合成途径中的糖原合酶都是催化不平衡的反应。这两个酶是各自代谢途径的调节酶。
1，糖原磷酸化酶受别构效应物和共价修饰调节。
2，糖原合酶别构调节和共价修饰调节。
cAMP（由腺苷酸环化酶催化ATP而来）是调节糖原磷酸化酶和糖原合酶的重要细胞内信号。细胞内cAMP的增高通过两种不同的机制激活糖原磷酸化酶，也同样通过这两种机理抑制糖原合酶。
7. 非糖物质如何转变为糖？有哪些酶最值得注意？
从非糖物质形成葡萄糖成为糖异生作用。所利用的非糖物质包括各种氨基酸/乳酸，丙酮酸，丙酸和甘油。这些物质的碳成为葡萄糖的碳。对于那些首先以葡
萄糖为代谢供能的细胞和组织，如脑，红细胞，肾髓质，眼球晶状体等血糖浓度的维持，在空腹期间，就要依赖于糖异生。肝是糖异生的重要器官，担当维持血糖浓度的重任。(糖异生是采用的不同的酶绕过酵解中的不可逆反应途径。)从乳酸开始的糖异生见如下：λ线粒体中：
乳酸(脱氢)+乳酸脱氢酶====丙酮酸+NADH（乳酸脱氢酶，胞液中）
丙酮酸+ATP4-+HCO3-====草酰乙酸+ADP3-+Pi2-+H+（丙酮酸羧化酶）
草酰乙酸+GTP4-====磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)（磷酸烯醇式丙酮酸羧化激酶）
磷酸烯醇式丙酮酸转移至胞液（胞液中糖异生）
下列是在胞液中：
PEP==2-磷酸甘油酸==3-磷酸甘油酸====1，3二磷酸甘油酸====3-磷酸甘油醛
====1，6-二磷酸果糖
1，6-二磷酸果糖+H2O====6-磷酸果糖+Pi2-
6-磷酸果糖====6-磷酸葡萄糖
6-磷酸葡萄糖+ H2O====葡萄糖+ Pi2-
糖异生有几个调节位置，即调节参与不可逆反应的4个酶：λ丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶和葡萄糖磷酸酶（去磷酸化）。
8. 试述ATP， AMP， NAD+，如何影响糖的代谢的？
糖代谢产生ATP，NADH，这些物质的产生是抑制糖酵解的。
一般来说，对糖异生途径调节酶起激活作用的别构效应物，对酵解途径的调节酶就是抑制作用的。λ
ATP增高伴随AMP下降就有利于糖异生；缺氧，缺乏脂肪酸氧化以及氧化磷酸化作用受到抑制或解偶联时，ATP浓度下降，AMP活性升高，糖异生关闭，酵解打开。NAD+的增高有利于糖酵解的进行，反之，就益于糖异生。
激素调节糖异生作用对维持机体的稳恒状态十分重要，激素对糖异生的调节实际上是调节异生和酵解这两个途径的调节酶以及调节供应给肝的脂肪酸。胰高血糖素促进脂肪组织分解脂肪，增加血浆脂肪酸，也就促进糖异生； insulin的作用正好相反。胰高血糖素和胰岛素都可以通过影响肝内酶的磷酸化修饰状态而调节糖异生作用。胰高血糖素通过cAMP促进双供能酶(6磷酸果糖激酶2和果糖-2，6-二磷酸酶)的磷酸化。
9. 血糖有哪些来源？哪些去路？有哪些激素在维持血糖浓度上有重要影响？他们是如何调节血糖浓度的？
血糖（正常情况下700～1100mg/l）来源：λ
1、餐后从小肠吸收葡萄糖多了，血糖浓度升高；
2、肝糖原分解；
3、非糖物质糖异生。
血糖去路：λ
1、糖原合成：饱食后，机体将血液中多余的葡萄糖以糖原的形式储存起来；
2、葡萄糖供机体（大脑等组织）作能量消耗用，氧化为CO2和水；
3、磷酸戊糖途径中葡萄糖转变为5-磷酸核糖和NADPH；
4、葡萄糖酵解产生的乙酰CoA可转化为脂肪和氨基酸，在机体中储存起来。
在血糖浓度维持上有这样一些激素：胰岛素，λ胰高糖素，肾上腺素，肾上腺皮质醇。下面分别介绍一下这些激素是如何调节血糖浓度的。
A 胰岛素胰腺β细胞分泌。它的分泌受血糖的控制。血糖升高立即引起它的分泌，血糖降低的的话insulin也随之降低。insulin是体内唯一降血糖的激素。1，促进肌肉，脂肪细胞载体转运葡萄糖入内，2，糖原磷酸化酶活性降低(通过对蛋白激酶A的抑制)；糖原合酶的活性升高(激活糖原合酶脱磷酸酶)，加速肝，肌肉糖原的合成，3，通过第二信使间接激活丙酮酸脱氢酶（丙酮酸从胞液到乙酰CoA的反应，部位是线粒体），加速丙酮酸氧化脱羧成为乙酰CoA， 4，抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶活性，促进氨基酸进入肌肉合成蛋白质，从而降低糖异生。降低血糖。 5，减少脂肪组织动员脂肪酸，促进糖有氧氧化。
B 胰高血糖素胰腺α细胞分泌的。升高血糖，与胰岛素的作用相反，insulin 和胰高血糖素相反。
C 肾上腺素迅速而有力的升高血糖的激素。它是通过与肝和肌肉细胞膜受体结合而激活磷酸化酶，产生级联效应，加快糖原分解，肝释放出葡萄糖，肌肉输出乳酸供肝异生。这在应激时起作用。
D 肾上腺皮质醇促进肌肉蛋白分解，运送至肝进行糖异生(饥饿时)，抑制肝外组织摄取葡萄糖，从而使血糖升高。
§§§§脂类代谢
1. 何谓必需脂肪酸？
有些脂肪酸不能由机体合成，如亚麻酸，亚油酸和花生四烯酸等。需从食物中摄入，故称必需脂肪酸。λ
2. 何谓载脂蛋白？何谓酰基载体蛋白(ACP)？
脂类不溶或微溶于水，而正常人血浆中脂类含量高达500mg/dl，但血浆仍清澈透明。这表明血浆中的脂类不是以自由状态存在的。而是以一种可溶的形式存在和运输的，血浆中游离脂肪酸（非酯化的脂肪酸）由血清蛋白携带运输，每分子的清蛋白借非共价键可结合10个游离脂肪酸分子。血浆中游离脂肪酸量很少，仅占血浆中总脂肪酸的5-10％，其他均以酯的形式参与构成血浆脂蛋白。脂蛋白是蛋白和脂类多组分的复合体。蛋白质和脂类是通过非共价键连接。λ
3. 试比较脂肪酸氧化及合成的异同点。
脂肪酸氧化过程可概括为活化，转移，β氧化，及最后经TAC被彻底氧化生产CO2和H2O并释放能量等四个过程。脂肪酸在肝内氧化时的乙酰CoA可产生酮体，但是肝不能利用酮体，需运到肝外组织氧化利用，特别当饥饿时脑和肌肉组织靠酮体氧化供能。λ
而脂肪酸的合成是在胞液的脂肪酸合成酶体系作用下，以乙酰CoA为原料逐步缩合而成的，但乙酰CoA绝大部分首先羧化成丙二酰CoA后才参与合成，最终可合成含16碳的软脂酸。在肝线粒体和内质网分别以乙酰CoA和丙二酰CoA为原料延长碳链，生成更长碳链的脂肪酸。以软脂酸为前体在体内可生成多不饱和脂肪酸，但必需脂肪酸（亚麻酸，亚油酸及花生四烯酸）在体内合成不足和不能合成，必须靠食物供给。λ
1、脂肪酸的氧化首先经过活化，在ATP、CoASH、Mg2＋存在时候，由酯酰CoA 合成酶（内质网、线粒体外膜上的）催化生产酯酰CoA。
酯酰CoA的转移于胞液中进行，而催化脂肪酸氧化的酶系又是在线粒体基质内，所以肯定要进行一次转移。
β氧化：酯酰CoA进入线粒体后，在脂肪酸β氧化酶系的催化下，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解4步连续反应。含偶数碳原子的酯酰CoA每次经过脱氢、加水、再脱氢、硫解生成一份子乙酰CoA，碳链缩短2个碳原子，同时伴有5 ATP 生成；人体中含有极少数的奇数碳原子的脂肪酸，经活化、转移后，再经多次β氧化生出多个分子的乙酰CoA，但最终生产含奇数碳原子的丙酰CoA（丙酰CoA 是如何氧化的那？它在羧化、消旋酶与变为酶的作用下变为琥珀酰CoA，后者是TAC中的中间产物，沿TAC继续转变为苹果酸再循糖异生转化为丙酮酸，其在体内可以彻底氧化，最终转变为糖。）
2、脂肪酸的合成
脂肪酸的合成部位是肝、肾、肺、乳腺、脂肪组织的胞液中，都含有脂肪酸合成酶复合体，均能河床脂肪酸，肝合成能力最强。约比脂肪组织大8～9倍。
乙酰CoA首先是在线粒体中，要进行脂肪酸合成必须首先进入胞液。这时就有一个柠檬酸－丙酮酸循环。（乙酰CoA不能自由通过线粒体内膜，主要通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液：乙酰CoA再线粒体内与草酰乙酸结合，在柠檬酸结合酶的作用下生成柠檬酸，柠檬酸由线粒体内膜载体运入胞液，在由胞液中的柠檬酸裂解酶分解成乙酰CoA和草酰乙酸，乙酰CoA参与丙二酰CoA的合成。草酰乙酸则在苹果酸脱氢酶的作用下产生苹果酸，苹果酸可由线粒体内膜载体转运至线粒体内。或者苹果酸在胞液中变为丙酮酸，再运入线粒体，再丙酮酸变为草酰乙酸，重新参与线粒体内的乙酰CoA的转运）每进行该循环一次，可使一分子的乙酰CoA进入胞液，同时消耗2 分子的ATP，还为机体提供NADPH，以补充合成反应的需要。值得注意的是：？？？乙酰CoA的体内合成的脂肪酸分子中的所有碳原子的唯一来源，但是在合成过程中直接参与合成反应的仅仅只有一分子的乙酰CoA，其他的只能先羧化为丙二酰CoA才能进入脂肪酸合成的途径。
4. 计算油酸(18：1， delta9)在体内被氧化成为CO2和H2O的同时能使多少ADP磷酸化生成ATP？
首先看看脂肪酸的氧化步骤：活化，转移，β氧化及最后的进入TAC被彻底氧化为CO2和H2O，
释放能量。油酸是（18：1），属于偶数碳原子。
1、一分子的油酸活化时消耗2分子的ATP；
2、转移的时候不消耗ATP；
3、β氧化时：每次β氧化过程中，脱氢（FADH2，产2 ATP），加水，脱氢（NADH+H+，3 ATP），硫解
4、乙酰CoA进入TAC进行彻底氧化。
前前后后进行β氧化共8次，生成9乙酰CoA、8 FADH2、8 NADH。所以这些共产生ATP为9×12＋8×（2＋3）＝108＋40＝148 ATP，减去最开始活化时消耗的2 ATP，净生成ATP146个。
参考：16碳的软脂酸的β氧化反应
16碳的软脂酰CoA＋7 CoASH＋7FAD＋7NAD+ + 7 H2O ====8乙酰CoA ＋7 FADH2
+ 7 NADH＋7 H＋
5. 不饱和脂肪酸的氧化及合成饱和脂肪酸相比较，其特殊点是什么？
1、不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同。但因β氧化酶系要求作用物烯酰CoAλ为delta2反式构型，否则β氧化不能继续进行，而天然的不饱和脂肪酸的双键多位顺式构型，所以在不饱和脂肪酸氧化过程中需要借助酶促反应使其转变为delta2反式构型。
2、不饱和脂肪酸的合成：人和动物组织中含有的不饱和脂肪酸主要为软油酸、油酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等。***重要，比如，最普通的要数单不饱和脂肪酸――油酸和软油酸。他们可由相应的饱和脂肪酸活化后经去饱和酶（存在与滑面内质网）催化脱氢生产，这个酶只催化在delta9形成双键，所以亚油酸、亚麻酸等不能在体内合成或合成不足，但他们又是机体不可缺少的，必须由食物来供给，因此叫他们为必需脂肪酸。但植物中含有能在delta9处形成双键的去饱和酶？？？重新修改。（亚麻酸在体内====廿碳五烯酸EPA和廿碳六烯酸DHA；EPA和DHA在鱼油中含量丰富，可通过食入补充。）λ
6. 试述脂肪在体内能否转变为糖？为什么？
糖酵解的产物乙酰CoA在糖的有氧氧化的第一步中是丙酮酸转变为乙酰CoA，λ这个反应是有丙酮酸脱氢酶复合体催化，是不可逆反应。所以脂肪酸的氧化产物乙酰CoA是不会转化为丙酮酸的，这种情况下式不会异生为葡萄糖的。
再者，脂肪的水解产物甘油可以转变为磷酸二羟丙酮，这个物质可以异生为葡萄糖。λ
7. 以谷物填喂家鸭，结果鸭体肥美多脂，试述此种鸭在填喂期间体内有何代谢特点？
乙酰CoAλ羧化酶催化的反应是脂肪酸合成的限速步骤，很多因素可影响此酶的活性。从而使脂肪酸合成速度改变，脂肪酸合成过程红的其他酶也可以被调节，如脂肪酸合酶，柠檬酸裂解酶。
在高脂膳食进食后，或因饥饿导致脂肪动员加强时，细胞内软酯酰CoA增多，可反馈抑制乙酰CoA羧化酶，从而限制体内脂肪酸的合成，但是摄入糖类，糖代谢加强时，由糖氧化及磷酸戊糖循环提供的乙酰CoA及NADPH增多，这些合成脂肪酸的原料的增多有利于脂肪酸的合成。此外，糖氧化加强的同时，使细胞内ATP增多，进而抑制异柠檬酸脱氢酶，造成异柠檬酸及柠檬酸的堆积。在线粒体内膜的相应载体的协助之下，由线粒体转入胞液，可以别构激活乙酰CoA羧化酶，同时本身也可裂解释放乙酰CoAλ，增加脂肪酸合成的原料，使脂肪酸合成增加。所以，以谷物（含有很多糖分）喂养鸭子，结果会使鸭肥美多脂。
8. 何谓酮体？在何处生成？如何生成？在何处氧化？如何氧化？
酮体：λ是？？？脂肪酸在肝内分解氧化时的正常中间代谢产物。它专指乙酰乙酸、β羟丁酸、和丙酮。其中β羟丁酸含量较多，丙酮含量极微。
酮体的生成：λ以乙酰CoA为原料，在肝线粒体经酶催化，先缩合，后经裂解生成酮体；除了肝以外，肾也含有生成酮体的酶体系。
首先，由2分子的乙酰CoA缩合生成乙酰乙酰CoA，同时释放一分子的CoA。然后乙酰乙酰CoA再与一分子的乙酰CoA缩合生成6个碳的3羟3甲基戊二酸单酰CoA（HMG CoA），并释放出CoASH，反应由HMG CoA合酶催化（肝线粒体中此酶的含量很高）；
然后，生成的HMG CoA在HMG裂解酶的作用下生成乙酰乙酸和乙酰CoA；
再者，乙酰乙酸被还原成β羟丁酸（部分乙酰乙酸可缓慢自发脱羧成丙酮。）肝中，有合成酮体的酶体系，所以可以合成酮体。但是肝中缺乏利用酮体的酶系。因此不能氧化酮体，需要经血液运输到肝外组织进一步氧化分解。
酮体的氧化利用λ
在肝外组织的线粒体细胞内，D-β-羟丁酸经其脱氢酶作用，被氧化为乙酰乙酸，乙酰乙酸与琥珀酰CoA由酶催化生成乙酰乙酰CoA，同时释放出琥珀酸。乙酰乙酰CoA 再经硫解，生成2分子的乙酰CoA（进入TAC循环彻底氧化。）
9. 眩晕症患者，主述不能进食，乏力，眩晕，恶心呕吐，经检查血酮体明显增高尿中酮体阳性，诊断为酮尿酸中毒。试分析其酮症产生的机理。
肝是生成酮体的器官，但是缺乏利用酮体的酶，故在肝中酮体是不会被氧化的，肝外组织缺乏HMG裂解酶，不能产生酮体，但是可以利用酮体。λ
酮体是肝中脂肪酸氧化时的正常中间代谢物，是肝输出能源的一种形式，酮体分子小，易溶于水，能通过血脑屏障及肌肉内毛细血管壁，是肌肉、尤其是脑组织的重要能源。脑组织几乎不能氧化脂肪酸，但能利用酮体，长期饥饿时或糖分供应不足时，酮体将代替葡萄糖而成为脑组织及肌肉的主要能源。λ
酮症：正常情况下，血中酮体含量很小。但在饥饿、高脂低糖膳食及糖尿病时，脂肪动员加强，脂肪酸氧化增多，酮体生成过多。超过肝外组织对酮体的利用程度，引起血中酮体升高，当高过肾回收能力时，尿中出现酮体，即酮症。酮体中的乙酰乙酸和D-β羟丁酸都是相对较强的有机酸，如在体内堆积过多，就引起代谢性酸中毒。ν
机理：饥饿、高脂低膳食及糖尿病均造成体内糖氧化利用率降低。呈现胰高糖素与胰岛素的比值升高，因而cAMP的浓度升高。cAMP通过增加乙酰CoA羧化酶的磷酸化而降低该酶活性，从而减少了丙二酰CoA的合成，丙二酰CoA又是脂肪酸氧化的限速酶的竞争性抑制剂，所以该限速酶的活性相对增加，大量酯酰CoA 转移到线粒体中进行氧化，产生大量乙酰CoA。另外，线粒体内，此时由于酯酰CoA特别是长链酯酰CoA增多，通过别构抑制柠檬酸合成酶，致使乙酰CoA难于进入TAC氧化，肝内堆积的乙酰CoA缩合生成酮体。λ
此外，由于胰高血糖素与胰岛素的比值升高，造成脂解作用加强，则长链酯酰CoA增多。抑制柠檬酸裂解酶使乙酰CoA不能进入胞液参与脂肪酸合成而堆积。过多的酮体将随血液循环运至肝外组织氧化利用，肝外组织氧化酮体由一定的限度，超过了这个限度，血液中酮体就堆积，尿中出现大量酮体，呈现酮症。
10. 试述磷酸脂的合成及其在脂类代谢中的主要作用？×
磷脂分为两类，磷酸甘油酯和鞘磷脂。两者的合成和讲解过程有部分相似。λ甘油磷脂的合成部位遍布全身，全身各组织细胞中均含有含有磷脂的酶，都能合成磷脂，但以肝、肾及肠等组织最为活跃。甘油磷脂的原料有甘油、脂肪酸（主要是必须脂肪酸，需从食物中获得）、磷酸盐等。λ
合成过程：λ共有两种，①以甘油二酯为重要中间产物，被CTP活化的是胆碱或乙醇胺，此途径重要合成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺，胆碱（或乙醇胺）在相应的激酶作用下磷酸化生成磷酸胆碱（或乙醇胺）再与CTP合成CDP-胆碱（或乙醇胺）。然后，其与甘油二酯进行磷酸胆碱（乙醇胺）反应生成磷脂酰胆碱（乙醇胺）。②第二途径中被CTP活化的是甘油酯，CDP甘油二酯是重要的中间产物，此途径合成磷脂酰肌醇及心磷脂：磷脂酸先与CTP生成CDP甘油二酯，然后再分别与肌醇和3-磷酸甘油及磷脂酰甘油等反应，相应生成磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油和心磷脂。
磷酸脂在脂类代谢中的作用：λ？？？？？？（见P173中的甘油磷脂降解。）
11. 卵磷脂，脑磷脂及磷脂酰肌醇的合成过程有何异同？×
卵磷脂（磷脂酰胆碱，PC）；脑磷脂（磷脂酰乙醇胺，PE）；磷脂酰肌醇（PI），见上题。λ
12. 体内合成胆固醇的原料为何？胆固醇在体内可转变为哪些物质？
体内合成胆固醇的原料是乙酰CoA的乙酰基。乙酰CoA原来是葡萄糖、脂肪酸和某些氨基酸等在线粒体内的分解代谢产物，首先需经柠檬酸－丙酮酸循环进入胞液，以供合成胆固醇之用。λ
在体内，胆固醇可转变为胆汁酸、肾上腺皮质激素（皮质醇）、醛固酮、雌激素（孕酮）、雌二醇、雄激素（睾酮）和维生素D3。λ
13. 根据胆固醇的合成与转化过程，说明可通过哪些干扰环节达到降低胆固醇的作用？
在胆固醇的合成途径中，HMGCoA还原酶为限速酶，因此各种因素通过对该酶的影响可调节胆固醇合成的作用。λ
激素的调节：胰高糖素——通过第二信使cAMP影响蛋白激酶——使HMGCoA还原酶磷酸化失活——抑制雌酶，减少胆固醇的合成。此外，胰岛素——诱导HMGCoA 还原酶的合成，增加胆固醇的合成；甲状腺素促进胆固醇的合成，同时促进胆固醇向胆汁酸的转化，作用强于胆固醇的合成。
胆固醇浓度的调节：血中胆固醇主要由LDL携带运输，借助细胞膜上的LDL受体介导的内吞作用进入细胞。所以，我们可以抑制LDL受体的补充，同样可以达到降低体内胆固醇浓度。
胆固醇的转化：λ在肝中进行羟化，转变为胆汁酸，排入肠道，参与脂类的消化吸收。
肾上腺和性腺组织中，胆固醇可以合成类固醇激素、参与机体代谢调节。λ
胆固醇脱氢后生成的物质经紫外线照射可以转变为维生素D3。λ
此外，还有一部分胆固醇可直接作为胆汁酸成分与胆汁酸盐一起自肝经胆道入肠，其中一部分那将还原为类固醇，排除体外。λ
14. 以14C标记软脂酸的第9位碳原子，其在体内进行β氧化，试问①14C将定位在乙酰CoA分子的何处？②这种含14C的乙酰CoA进入三羧酸循环一次，则循环中的哪些三羧酸及二羧酸分子带有14C，在什么部位？③这种经β氧化后产生的乙酰CoA可作为合成长链脂肪酸及胆固醇的原料，合成的长链脂肪酸及胆固醇分子中是否含有14C？为什么？×
以14标记软脂酸的第九位碳原子，其在体内进行β氧化。参见P155中的资料：λ
一个酯酰CoA经脱氢、加水、再脱氢和硫解脱掉一个－CH2-CH2－，第一次生产乙酰CoA时，乙酰CoA上的第一碳、第二碳是原16碳软脂酸的第一碳、第二碳。水解后生成的酯酰CoA的第一碳是原脂酸的第三碳，一次这样反应下去，第十四位碳就在反应倒数第二步生成的乙酰CoA上（位于α碳位上）。
CH3C(=O)-SCoA中的α碳就是第十四位的。在回到TAC循环。P130页上的柠檬酸的第十四位碳已经标记（见图）；全部在顶端的COO-的碳原子中。λ
经β氧化后生成的乙酰CoA可以作为合成长链脂肪酸及胆固醇的原料。合成的长链脂肪酸及胆固醇的分子中含有14C。λ
§§生物氧化
1、物质在体内氧化和体外氧化有什么异同？
体内氧化即是生物氧化。它是在细胞内的由酶催化的氧化反应，几乎每步反应都由酶来催化进行。不需要高温，也步需要强碱及强氧化剂的协助，在体温和中性pH环境中即可进行；是逐步进行、逐步完成的，不会骤然放出大量的热量。更不会产生高温、高热。另外，反应中逐步释放的能量相当一部分可使ADP生产ATP，储存在ATP分子中，以供生理生化活动的必需。λ
2、何谓呼吸链？
线粒体中有线粒体氧化体系。其主要功能是使作用物脱下的氢经一系列的酶或辅酶的传递，最后与激活的氧结合成水。同时逐步释放能量。储存于ATP中，起到递氢或电子的作用的酶或辅酶叫电子传递链。他们按照一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递氢电子体。该体系进行的一系列的连锁反应是与细胞膜摄取氧的呼吸相关，又叫做呼吸链（respiratoryλ chain）。
3、列举维生素在生物氧化中的作用。
Vitamin B2和Vitaminλ PP参与生物氧化。
核黄素构成黄酶的辅酶成分；维PP是尼克酰胺，构成脱氢酶辅酶成分。λ
辅酶Ⅰ（CoλⅠ），尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋），是体内很多脱氢酶的辅酶。是连接作用物与呼吸链的重要环节。分子中含有尼克酰胺（NAD＋）、核糖、磷酸与一份子的腺苷酸。NAD+的主要功能是接受从代谢物中脱下的2H(2H ＋+ 2e)，然后传给另一传递体黄素蛋白。
辅酶Ⅱ（CoλⅡ），NADP+
黄素蛋白种类很多，其辅基有两种，一种是黄素单核苷酸（FMN），另一种是黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。两者均含核黄素，此外，FMN含有一分子磷酸，而FAD只比FMN多含一分子的腺苷酸（AMP）。黄素蛋白可催化代谢物脱氢，脱下的氢可被该酶的辅基FMN或FAD接受（脱氢酶的含义）。NADH脱氢酶就是黄素蛋白的一种，它可将氢由NADH转移到NADH脱氢酶的辅基FMN上，使FMN还原为FMNH2。尚有不少的脱氢酶是以FAD为辅基的，如琥珀酰脱氢酶，他们可以直接将作用物脱下的氢传递进入呼吸链。λ
4、细胞色素体系分哪几类？其辅基各为何？
细胞色素是位于线粒体内膜的含铁电子传递体，其辅基为铁卟啉。现根据其吸收光谱的不同分为三类，即细胞色素a、b、cλ
细胞色素分类其辅基
A 色素a、a3很难分开，组成一个复合体，Cyt aa3的辅基为血红素A，它是唯一能将电子传递给氧的细胞色素，所以也叫做细胞色素氧化酶。
A3
B 铁原卟啉Ⅸ（其与多肽链间无共价键结合）
C 血红素c
C1 血红素c
5、试述体内ATP如何生成？
ATP是生物组织细胞能够直接利用的唯一能源，在糖类、脂类和蛋白质等物质氧化分解中释放出的能量，有相当大的部分能使ADP磷酸化为ATP。λ
体内ATP生产的方式有两种，作用物（底物）水平磷酸化和氧化磷酸化。λ1、底物水平磷酸化：在高能化合物释放能量的同时，伴有ADP磷酸化生成ATP的作用（为什么会有这个磷酸化发生那？）称为底物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。通过底物水平磷酸化形成的ATP在体内所占的比例很小。如1 mol的葡萄糖彻底氧化产生的36（或38） mol ATP中只有4（或6）mol ATP（3-磷酸甘油醛＝＝1，3-二磷酸甘油酸产生的NADH）是由底物水平磷酸化产生的，其余的ATP全由氧化磷酸化产生的。
2、氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化为ATP，由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，故称之为氧化磷酸化。值得注意的是，氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式，在糖、脂等氧化分解代谢中除少数外，几乎全通过氧化磷酸化生成ATP。
3、如果一个反应只有代谢物的氧化反应，而不伴随ADP磷酸化为ATP，则称为氧化磷酸化的解偶联。
6、何谓穿梭系统？体内有哪些重要穿梭系统？有何重要性？
线粒体内生成的NADH和FADH2可直接参与氧化磷酸化的过程，但在胞液中生成的NADH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADH所携带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后经过呼吸链进行氧化磷酸化过程。这需要一种穿梭系统来协助完成。（问：FADH2能自由进入线粒体内膜么？）λ
穿梭系统有如下两种：苹果酸-天冬氨酸穿梭作用和α-磷酸甘油穿梭作用：λ1、α-甘油穿梭。这种穿梭作用主要存在在脑和骨骼肌中，因此这些组织中糖酵解过程中的3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH＋H＋可以通过α-磷酸甘油穿梭进入线粒体，产生36分子的ATP。
2、苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。存在于肝和心肌等组织，因此这些组织中糖酵解过程中的3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH＋H＋可以通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体，产生38分子的ATP。
7、过氧化氢酶、过氧化物酶有何生理功用？在机制上有何异同？
过氧化氢酶：以血红素为辅基，是催化H2O2分解的重要酶；λ
过氧化物酶：催化H2O2分解生成水，并释放出氧原子直接氧化酚类和胺类物质。λ
8、解释下列名词：
生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、作用物磷酸化、P/O比值、超氧化物歧化酶
生物氧化：物质在生物体内的氧化分解为生物氧化，在细胞的线粒体内及线粒体外均可进行，但氧化过程不同线粒体内的氧化产能伴有ATP的生成，其主要表现是细胞内氧的消耗和CO2的释放，故叫做细胞呼吸。（只有线粒体内的氧化伴有ATP生成，并且CO2和水的产生是在线粒体内的。）λ
呼吸链：线粒体氧化体系的主要功能是使作用物脱下的氢经一系列酶或辅酶的传递，最后与激活的氧结合成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化生成ATP，将能量储存于ATP中，起传递氢或电子作用的酶或辅酶成为电子传递体。该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关，所以叫呼吸链。λ
氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化成为ATP，由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，叫做氧化磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式，在糖、脂等氧化分解过程中除少数外，几乎全部通过氧化磷酸化生成ATP，如果只有代谢氧化，而不伴随ADP磷酸化的过程，则成为氧化磷酸化的解偶联。λ
底物水平磷酸化：在高能化合物释放能量的同时，伴有ADP磷酸化生成ATP
的作用成为作用物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。也是底物水平磷酸化。λ
P/Oλ比值：P/O值是指每消耗一摩尔氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。氧化磷酸化过程中，无机磷酸是由于ADP磷酸化生成ATP的，所以无机磷的原子数可间接反应ATP的生成数。
超氧化物歧化酶：超氧化物歧化酶（SOD），是人体防御内外环境中超氧离子
对人体侵害的重要酶。SOD广泛存在于各种组织中，半衰期极短。SOD对肿瘤的生长有抑制作用，其活性降低是许多肿瘤的特征。同时，SOD可减少动物因缺血所造成的心肌区域性梗塞的范围和程度。λ
§§氨基酸代谢
1、一个两岁患儿，频繁呕吐，发育不良，伴有白发。尿中苯丙氨酸、苯丙酮酸、苯乙酸含量明显增加。试解释：A，患者何种酶缺陷？如何治疗？ B，为什么患者尿中上述成分含量增加？C，为什么患儿毛发变白？
A、该患儿为苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸（合成黑色素的氨基酸）；治疗原则是早期发现，并适当控制膳食中的苯丙氨酸含量。λ
B、苯丙氨酸体内不能正常转换为酪氨酸，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸，后者进一步转化为苯乙酸等衍生物。此时，尿液中出现大量的苯丙酮酸代谢产物，称之为苯酮酸尿症。苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性。λ
由于酪氨酸不能被由苯丙氨酸正常转化。酪氨酸是合成黑色素的前体，所以患儿毛发呈白色。λ
2、试列出谷氨酸转变为葡萄糖及氧化生成CO2、水、能量的共同代谢途径。
谷氨酸转化为葡萄糖的途径为：（＝＝是λ）。
谷氨酸＝＝|||α-酮戊二酸＝＝琥珀酸单酰CoA＝＝延胡索酸＝＝草酰乙酸|||＝＝PEP＝＝磷酸丙糖＝＝葡萄糖（|||之间的是TAC中间的产物）
谷氨酸氧化生成CO2、水和能量的途径：谷氨酸在体内可以λ通过TAC和生物氧化体系氧化成CO2和水，同时释放能量供生理活动的需要。（TAC循环如何产水？）
3、试从氨基酸代谢解释下列现象：
A，哺乳动物肝的转氨酶中，以Asp转氨酶的活性最强。
B，正常人血中的氨基酸，以Ala和Glu的含量为最多。
？λ
§§物质代谢间的相互作用
1、哪些化合物是联系糖、脂、氨基酸代谢的枢纽物质？
糖、脂肪、及氨基酸的代谢分解，均可生成乙酰CoA，乙酰CoA通过共同的代谢途径――TAC循环、生物氧化和氧化磷酸化成水和CO2，以及生成能量，这样大大节约了酶的种类、数量和反应机构。乙酰CoA、丙酮酸、3-磷酸甘油醛和α-酮戊二酸等是枢纽性中间代谢产物。λ
2、试以糖尿病为例，讨论体内物质代谢的紊乱情况。除了提供胰岛素之外，还有哪些措施可以改善其病情。糖尿病时，全身各器官几乎均有不同程度的病理变化，试述其发生机理。
胰岛素缺乏所致的糖尿病中，表现为全身代谢的严重紊乱。由于insulin的缺乏，使葡萄糖不易透入细胞所耗用，故血糖水平增高，严重者可高达2000λmg/ ml，大量由尿排出。因糖的利用受阻，并由尿大量丢失，乃大量分解组织蛋白，通过糖异生转化为糖。同时，由于不能机体利用insulin，使其对磷酸烯酮式丙酮酸羧激酶的抑制减弱，使糖异生的作用大大增强。另一方面，脂肪大量进行动员，分解以供能，血中FFA水平升高。脂肪酸在体内大量转化为酮体，血中酮体含量升高。更有甚者，由于细胞内糖代谢障碍，使TAC中间成员的补给不足，导致TAC循环运转不畅，严重影响整体的能量代谢。
3、试从生物化学代谢角度，分析慢性嗜酒对健康的危害，尤其对肝供能的损害。
酗酒者，摄入的乙醇分别经醇脱氢酶及醛脱氢酶催化的脱氢反应而生成乙酰CoA，此两脱氢酶均以λ NAD＋为辅酶，乙醇的大量代谢会生成过多的NADH。还原型NADH不仅抑制脂肪酸的氧化，促进丙酮酸转化为乳酸，更抑制乳酸通过糖异生成。在肝功有缺陷或者肝糖原储存不足时，将会造成低血糖及乳酸血症；并使脂肪在肝中积聚而发展成脂肪肝。NADH＋的积聚还可抑制需要NAD+的一切反应，包括TAC的运转，使整个机体能量代谢受阻。
4、试述饥饿12小时，24小时及一周后，体内物质代谢各有何调整。
一般情况下，禁食12小时内，随着血糖的浓度渐渐下降，胰腺分泌胰岛素的量也随之下降。血胰高血糖素含量升高。脑主要利用葡萄糖作为能源消耗；12小时之后，葡萄糖能源短缺，血脑屏障补允许FFA透入，幸而肝能将脂肪酸大量转变为酮体，酮体透过血脑屏障，代替葡萄糖，在脑内进行有氧氧化供能。饥饿一周后（血中葡萄糖浓度趋于某个浓度，机体要调节葡血糖浓度不至于太低。）这时，血液中FFA的脂肪酸的浓度渐渐升高，血酮体的含量也渐渐升高，以供大脑能量消耗。肝糖原储存急剧下降，酮体及FFA的水平增加。直到体脂消耗完毕，（然后在开始消耗蛋白质）。λ
5、糖代谢过程中，哪些酶是限速酶？它们是如何受体内代谢状况调节的？
糖分解代谢中的限速酶：λ己糖激酶、6磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
糖合成代谢中的限速酶：λ丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖6磷酸酶。
任一供能物质（如脂肪）的代谢旺盛，其生成的TAC中的中间产物富裕，ATP 生出增多，相对地ATP/ADPλ比值升高，表明能量富裕，可反馈抑制其它供能物质的分解代谢。如乙酰CoA，柠檬酸及ATP/ADP比值增高，均可抑制糖分解代谢中的限速酶－6-磷酸果糖激酶，使糖的分解减慢；另一方面，上述物质又可反馈激活果糖-1，6-2磷酸酶，促进糖异生，即将非糖物质（如甘油等）转化为糖。使部分富裕的能量物质得以保存为糖原而储存起来。相反，若脂肪供能不足，那么ADP储存增加，表明体内能量匮乏，ADP激活6-磷酸果糖激酶，以加速糖的分解；另一方面，噪音脂肪酸增多，可节约葡萄糖的氧化利用，而葡萄糖利用的增高反过来抑制脂肪库中脂肪动员。
6、脑组织中为什么对低血糖及高血氨特别敏感，可导致昏迷，试从代谢角度试述之。
脑关于脑组织中的葡萄糖：λ组织是唯一利用葡萄糖的器官。游离脂肪酸是不能通过血脑屏障的。另外，在没有葡萄糖供应给脑组织的情况下，肝可将脂肪酸大量转化为酮输送给脑组织。所以，一旦，机体呈现低血糖状态，脑组织对葡萄糖的需求对于机体来说就变得很紧张了。
脑组织对于血氨的敏感：λP230，正常情况下，血氨的来源与去路奥持动态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝中合成尿素是保持这种平衡的关键。当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，成为高血氨症。一般这样认为，氨进入脑组织，与脑中的α-谷氨酸结合生成谷氨酸，氨可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增加可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致TAC减弱，从而使脑中的ATP生成减少，引起大脑中的功能型障碍，严重时发生昏迷，这就是肝昏迷中毒学说的基础，同时，尿素合成酶的遗产性缺陷同样可导致高血氨症。
7、设将单个细胞分离开来进行体外培养，应在培养液中提供哪些营养成分，方可维持该细胞的存活。
在培养液中提供葡萄糖即可，另外要加入一些λ辅酶，如NAD＋，FAD＋等。Mg2＋、ATP2－也是必需的。这些物质的存在可保证葡萄糖酵解正常进行，可以给细胞提供其消耗的能量。
8、上述单细胞体外培养时，与其原来处于整体时的代谢有何差异？
单细胞培养的时候只是细胞内发生一些生化变化，比如能量的产生。如果是
inλ vivo，可与细胞间进行物质和能量的交换。生化代谢更为复杂。
9、各器官有其主要的代谢特点，试对表10－1作补充。
10、若肝中含有大量6-磷酸葡萄糖，试述其主要去路。
P262。
6-磷酸葡萄糖＝＝＝磷酸二羟丙酮＝＝＝磷酸烯醇式丙酮酸＝＝＝丙酮酸――乙酰CoA――TACλ
6-磷酸葡萄糖＝＝＝磷酸戊糖途径＝＝＝3-磷酸甘油＝＝＝磷酸二羟丙酮＝＝＝甘油λ
糖异生：
6-磷酸葡萄糖＝＝＝（异生为）葡萄糖
§§DNA的合成
1、试根据Meselson-Stahl实验，说明DNA是进行半保留复制的。
1957年，Meselson-Stahl通过实验证明了办保留复制的模式。λ
以大肠杆菌作为实验材料，在培养基中生长繁殖。首先在培养基中以15N标记的
NH4Cl作为氮的唯一来源（即重培养基）。大肠杆菌在重培养基中繁殖15代，DNA可全部为15N标记，然后将细菌转移到含有14N标记NH4Cl培养基中（轻培养基）进行培养。在半保留或全保留复制中，DNA分子中15N及14N标记链的情况是有所不同的。
在培养的不同时代，收集细菌、裂解细胞，用CsCl密度梯度离心法分析DNA。实验结果表明，细菌在重培养基中生长繁殖时合成的15N DNA显示为一条重密度带。转入轻培养基中繁殖两代，第一代得到了中密度代（15N14N）DNA的杂交分子。第二代中有中密度及低密度两个区带，这表明它们分别是15N14N和14N14N DNA。随着在轻培养基中培养代数增加，低密度带增强，而中密度代保持不变。此实验结果符合半保留复制方式。
为了证实第一代杂交分子确实是15N14N DNA，将杂交分子经100℃加热变性，再对变性前后的DNA带分别进行CsCl密度梯度离心。结果变性前为一条中密度带，变性后为两条区带，即重密度代和低密度代。这说明其中一条是14N DNA带，另一条是15N带，进一步证实了DNA的半保留复制方式。
2、说明原核生物和真核生物中Pol的种类，特性及生物学作用。
3、何谓DNA复制的半不连续复制？大肠杆菌中前导链与随从链的合成各自有何特点。
DNA的双螺旋结构中的两条链是反向平行的，当复制开始解链时，亲代DNA分子中一条母链的方向为5’-3’，另一条是3’-5’，以此两条母链为模板合成新链时似乎合成的方向是一条为3’-5’，另一条是5；-3’，但是生物体内催化的DNA合成的DNAλ聚合酶又只能催化5’-3’合成方向。冈崎片段的发现使此疑问得到解决。
在3’-5’方向的母链为模板时，复制合成出一条5’-3’方向的前导链，前导链的前进方向与复制叉的进行方向一致。前导链的合成是连续性的。而另一条母链仍以3’-5’方向作为模板，复制合成一条5’-3’方向的随从链，因此，随从链的前进方向是与复制叉的行进方向相反的。随从链的合成是不连续进行的，先合成许多片段，即冈崎片段。最后各片段再连接成为一条长链。在原核生物和真核生物中冈崎片段长度不同，前导链合成是连续性的，随从链合成是不连续的，所以总体上看来，DNA的复制是半不连续复制。λ
4、比较原核生物与真核生物DNA复制的异同。
真核生物DNA复制基本与原核生物相似，但还是又一些特点。λ
区别不同点相同点
复制速度
（核苷酸/秒）染色体上的DNA
复制起始点数复制过程中的引物和
冈崎片段的长度真核、原核生物
都有原核生物那样
的复制和引物、
冈崎片段等。
真核约50 多个长度均小于原核的
原核 500 1个
5、 DNA复制的忠实性如何？哪些因素可保持此特性？
DNA复制的忠实性较高，是由于原核细胞的DNA及DNAλpol Ⅰ及真核生物DNA polδ及ε有3’-5’外切酶活性，可以校正复制中出现的错误碱基。
6、简述连接酶催化的连接反应机理。
DNA复制过程中，经过了链延长阶段后，合成出的前导链为一条连续的长链。随从链则是由合成出许多相邻的片段，在连接酶的催化下，连接成一条长链。连接作用是在连接酶催化下进行的。λ
连接酶的作用是催化各相邻的DNA片段以3’，5’－磷酸二酯键相连接。连接反应中的能量来自ATP（或NAD＋）。连接酶先与ATP作用，以共价键相连生成E-AMP中间体。中间体与一个DNA片段的5’-磷酸末端相连形成
E-AMP-P-5’-DNA。继而，又与另一个DNA片段的3’-OH末端作用，E及AMP脱下，两个DNA片段以3’，5’磷酸二酯键相连接。通过连接酶的催化作用，随从链的各个DNA片段均可以3’，5’磷酸二酯键连接，生长一条DNA长链。λ
7、简要说明大肠杆菌DNA的复制的过程。参与的酶和因子，以及它们在复制中的作用。P290
大肠杆菌的复制过程分为四个阶段。自然界的绝大多数DNA分子都是以超螺旋形式存在的，而且DNA分子的二级结构又是以双股链形成的螺旋结构。复制的第一阶段是解链（亲代DNA分子超螺旋构像变化及双螺旋的解链，展现复制的模板）；第二阶段是复制的引发阶段（priming），有引物primerλRNA进行5’-3’方向的合成；第三阶段为DNA链的延长，在引物RNA合成的基础上，进行DNA
链的5’-3’方向合成，前导链连续地合成出一条长链，随从链合成出许多片段。去除RNA引物后，片段间形成了空隙。DNA链又继续合成填补了空隙，使各个片段靠近，随后各个片段连接成一个长链；第四阶段，为终止阶段，复制叉进行到一定部位就停止前进了，最后前导链与随从链分别与各自的模板形成两个子代DNA分子，至此复制就完成了。
I. 螺旋的构像变化和解链在DNA复制的第一阶段中，topisomerase作用下，DNA的构像有所变化，在解链酶的作用下，DNA双链解开为两条单链，SSB结合在单链模板上保护其免于被核酸酶水解，复制才能开始。复制过程中，要经过引发阶段，然后才能进入DNA链的合成。
参与者主要是拓扑异构酶、解链酶及单链结合蛋白。拓扑异构酶在复制叉行进的前方DNA分子部分产生有正超螺旋，topisomerase可以松弛超螺旋，还可引入负超螺旋，有利于复制叉的行进和DNA的合成。复制完成的时候，topisomerase 可将DNA分子引入超螺旋，有利于DNA分子缠绕、折叠、压缩以形成染色质。Topisomerase分两种，一型和二型，一型的重要作用是将环状双链DNA的一条链切开一个口（松开超螺旋，不需ATP的参与），切口出链的末端绕螺旋轴的方
向转动，然后将切口封起；二型topisomerase叫做旋转酶，切开环状DNA的两条链，分子中的部分经切口穿过而螺旋，然后封闭切口。需要ATP的参与，DNA 分子由松弛变为负超螺旋，为DNA分子复制和转录做好准备。解链酶DNA复制进行时，首先是复制起点处解开双链，这个工作由解链酶来完成。需要ATP，大部分的解链酶在复制叉的行进中连续解开DNA的双链，它们与随从链的模板相结合，沿着模板的5’-3’方向随复制叉的行进而移动，只有Rep蛋白（一种解链酶）是结合在前导链的模板上，沿模板的3’-5’方向移动。所以在DNA复制时，一些解链酶和Rep蛋白可能是分别在两条DNA母链上协同发挥作用，以解开双链的。单链结合蛋白（SSB），它可与单链DNA紧密结合，亲和力很强。一份子的SSB可覆盖DNA单链上的7～10个核苷酸。SSB在复制过程中可循环利用发挥其保护单链DNA的作用。
II. 引发 DNA复制开始时，先要有引发阶段，即有引物RNA的合成。前导链的引发比较简单，在引发酶的催化之下，有一个短的RNA引物合成，继而从RNA
引物的3’末端考试连续进行DNA链的合成，随从链的合成是不连续的，引发阶段也比较复杂。有多种蛋白即酶的参与，主要有引发酶primase和引发前体preprimosome。
引发酶是一种特殊的RNA聚合酶，可催化RNA片段的合成。RNA合成反应是以DNA 为模板，从5’-3’方向合成RNA片段，称为RNA引物。引发酶发挥其作用还需要有其它的蛋白质因子的促进，即需要有引发前体的存在。引发前体包含多种蛋白质，其在引发酶的作用下，两者联合装配为引发体，继而两者又可解离。引发前体沿随从链的模板顺复制叉行进方向移动，它连续地与引发酶联合并解离，从而在不同的部位引导引发酶催化合合成RNA引物，这也为随从链的不连续合成创造了条件。
III. DNA链的延长在DNA聚合酶的催化下，以四种三磷酸脱氧核苷dNTP为原料，进行聚合作用。反应体系中有DNA模板、引物及Mg2＋的存在。DNA链的延长速度是很快的，每秒500个脱氧核苷酸聚合速度进行的。DNA pol 1是填补随从链片段间的空隙；pol 2 催化5’-3’方向的DNA合成反应；pol 3 3’-5’外切酶活性。
8、何谓反转录作用？它具有哪些生物学意义？反转录酶的酶活性包括哪些方面？
反转录作用，也称反向转录、逆转录，是在RNA指导下的DNA合成作用，即以RNA为模板，由dNTP聚合生成DNA的作用。催化此反应的酶是逆转录酶。转转录作用是DNA指导的RNA合成作用。λ
酶活性包括3个方面：RNA指导的DNA合成反应；RNA的水解反应；DNA指导的DNA合成反应。
9、端粒酶作用为何？
端粒酶是一种由RNA核蛋白质组成的酶，RNA和蛋白质都是酶活性必不可少的组分。端粒酶可看作是一种反转录酶。此酶组成中的RNA可作为模板，催化合成端区的DNA片段。端粒酶是一种特殊的反转录酶，它是以其内部RNA为模板催化合成端区的DNA片段。它在保证染色体复制的完整性上有重要意义。λ
它还有保护DNA双链末端，使其免受降解及彼此融合的功能。λ
10、紫外线造成的DNA损伤为何？如何进行修复？
紫外线可以造成DNA的损伤，这是由于DNA分子中的胸腺嘧啶以环丁基环形成二聚体。这种变化在DNA链上相邻近的胸苷酸容易发生。二聚形成后，RNA引物的合成将停止在而具体处，DNA的合成也受阻。λ
修复：λ紫外线照射形成了胸腺嘧啶二聚体是以UvrABC进行修复的（某些化学造成的损伤也是以此方式修复的）。DNA损伤时，局部有一膨胀的变型区，蛋白质UvrA及UvrB结合在此变性区，并促使DNA解链，ATP参与此过程。随之，Uvr C蛋白结合到损伤部位的复合物上。在损伤部位相邻的12个核苷酸间距的两端被切开，在解链酶的作用下，损伤部位的12个核苷酸片段经解链脱出，随后，在DNA聚合酶1的作用下补充了空隙，最后在连接酶的作用下完成了额修复。反应完成之后，Uvr A、B、C在蛋白酶水解下被破坏。修复完成。
§§基因表达调控
1、何谓基因表达？基因表达的特点及方式如何？
基因表达：λ在各种调节机制控制下，从基因激活开始，经历转录、翻译等过程产生具有生物学功能的蛋白质分子。这就是基因表达。
基因表达的特点：λ阶段特异性、组织特异性。
基因表达的调节方式：基本的基因表达；诱导和阻遏；协调表达。λ
2、为什么说mRNA转录起始调节是基因表达调控的中心环节？mRNA转录激活调节的基
本要素的是什么？
基因表达调控是在多级水平是进行的，其中转录起始是基本控制点。在三种RNA（mRNA、tRNA、rRNA）转录起始调节中，mRNA转录激活调节又是最根本、最核心的。在翻译阶段，以mRNA为模板翻译成蛋白质，tRNA及rRNA是必不可少的，因此tRNA及rRNA转录是基因表达调控的重要环节。只因他们的转录过程所需RNA聚合酶及调节蛋白也是由mRNA翻译而来，所以说，mRNA是基因调控的核心环节。λ
mRNA转录激活调节的基本要素：λDNA，调节蛋白，DNA-蛋白质相互作用，蛋白质-蛋白质相互作用以及RNA聚合酶活性调节。
3、叙述操纵子的概念及lac操纵子的调控原理。
操纵子：λ大多数原核基因按功能相关性成簇的***、密集于染色体上，共同组成一个转录单位，这就是操作子（operon）。一个操纵子只含有一个启动序列及数个可转录的编码序列。原核基因的协调表达就是通过调控单个启动学列的活性来完成的。
Lac操纵子的调控原理：λ lac操纵体系中，lac阻遏蛋白是负性调节因素，CAP是正性调节因素，根据碳源性质和存在水平，两种调节因素协调调节lac操纵子基因的表达。
阻遏蛋白的负性调节：在没有乳糖存在时，lac操纵子处于阻遏状态。此时，i
基因在P1启动序列操作下表达LAC阻遏蛋白，阻遏蛋白和O序列结合，阻碍RNA 聚合酶与P序列结合，抑制转录启动。一旦有乳糖存在时，lac操纵子即被诱导。CAP的正性调节：分解代谢物基因激活蛋白CAP是同二聚体。当没有葡萄糖及cAMP浓度较高时cAMP与CAP结合，这时CAP结合在lac启动序列附近的CAP位点，可刺激RNA转录活性，使之提高50倍；当有葡萄糖存在时，cAMP浓度降低，cAMP与CAP结合受阻，因此lac操纵子表达下降。
4、真核基因转录调节与原核基因有什么差别？为什么？
真核基因与原核基因结构。不同真核基因表达时伴有明显染色体结构变化；尽管有负性调节元件发现，但正性调节在真核基因表达调节中更具普遍意义。λ
真核基因调控序列由启动子和增强子序列组成，RNA聚合酶活性依赖基本转录因子的存在。λ
区别在于：λ
4、真核基因转录激活于染色质转录区的多样性结构变化密切相关；
活性染色体结构对核酸酶敏感，DNA拓扑结构变化，DNA碱基修饰变化，组蛋白变化，
5、尽管有正、负性调节元件发现，但真核基因转录时正性调节占主导地位；原因有二
A、高等真核基因组极其庞大，伴随基因组增大，在不适当位点特异结合序列的机会也会增加，使调节蛋白-DNA相互作用特异性降低；相反，如果采用多种调节可提高蛋白-DNA相互作用的特异性，这是因为技能上并列、相关的几种不同蛋白质适当结合位点重复发生概率极小。
B、大基因组采用正性调节机制更有效。在正性调节中，大多数基因在通常情况下不结合调节蛋白，所以无活性。当细胞需要某些基因转录时，仅需合成与这些基因转录激活有关的一组激活蛋白就可以实现准确的调节。
6、真核转录发生在胞核、翻译在胞浆、两过程被严格分隔开来，因
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学超详细复习资料图文版
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
生物化学 复习资料 重点+试题 第五章 脂类代谢
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学深刻复习资料(全)
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
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第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
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第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
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复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
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一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
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生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
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第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架
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第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
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第一章蛋白质的结构与功能 1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 蛋白质的平均含氮量为16% 2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸 20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本 淡色书来） 谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天 冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天） 精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、 酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯） 除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸 3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用4．蛋白质的分子结构： 一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键 （1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相 连处于一个平面上 （2）二级结构的种类：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 α-螺旋特点：①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋 ②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm ③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳 定α-螺旋结构 ④侧面基团R都位于螺旋外侧 β-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反 ②从侧面观察，形成锯齿状 ③相并排的肽平面形成氢键，以稳定β-折叠结构 ④侧面基团R位于结构外侧 β-转角特点：①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密 的环，使β-转角成为比较稳定的结构 ②允许蛋白质倒转肽链方向 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等 （1）三级结构的结构特点：①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多 种二级结构 ②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超 二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构） ③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体 ④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外 ⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是 蛋白质的活性部位 ⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用 （2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构