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天津科技大学08-09-1生物化学实验试卷A-答案

天津科技大学08-09-1生物化学实验试卷A-答案
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被有效分离开。

2. (20分)SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的的四个不连续性是什么?浓缩效应是如何形成的?请分析说明。

四个不连续性是:

缓冲液的离子成分不连续

pH值不连续

电位梯度不连续

凝胶层(浓度)不连续

浓缩效应的形成:

1.缓冲液成分及

2.pH的不连续性

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳系统中两种缓冲液的离子成分不连续,浓缩胶为Tris-HCl缓冲系统, 电极缓冲液为Tris-Gly缓冲系统,同时电泳系统中的pH值也是不连续的,浓缩胶pH为6.7,电极缓冲液pH为8.3。由于Gly的等电点为6.0,所以在电极缓冲液pH为8.3的环境下可以很好地解离并带有负电荷,而在浓缩胶pH值为6.7即与甘氨酸等电点很相近的缓冲环境下,甘氨酸虽然也解离带有负电荷,但解离程度和带负电荷的程度都很弱,而在浓缩胶pH值为6.7的同样环境下,蛋白质的解离度大于甘氨酸,盐酸的解离度更大于蛋白质,于是有解离度:αCl> α蛋> αGly,在浓缩胶的凝胶中Cl-为快离子,Gly-为慢离子。

3.电位梯度的不连续性

电泳开始后,由于快离子泳动率最大,在快离子后面形成一个离子浓度低的低电导区,产生较高的电位梯度,使蛋白质样品被进一步浓缩,蛋白质和慢离子加速移动。

4.凝胶层的不连续性

蛋白质从“-”极向“+”极移动,样品进入浓缩胶时有一个堆积浓缩效应,随着电泳的进行,样品从浓缩胶进入分离胶,又有一个堆积浓缩效应。

5. (15分)考马斯亮蓝G-250测定蛋白质含量的原理是什么?

染料与蛋白质结合后引起染料最大吸收光的改变,从465变为595nm。蛋白质染料复合物具有高的消光系统,因此大大提高了蛋白质测定的灵敏度(最低检出量为1微克)。染料与蛋白质的结合是很迅速的过程,大约只需要2分钟,结合物的颜色在1小时内是稳定的。一些阳离子等物质不干扰测定,而大量的去污剂如SDS等严重干扰测定,少量的去污剂可通过用适当的对照而消除。染料结合法简单迅速,干扰物质少,灵敏度高,广泛用于蛋白质含量的测定。

生物化学实验的答案

生物化学实验的答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】

生物化学实验的答案 一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时,点样的一端应靠近电极的哪一端为什么 2. 答:负极。因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电,根据同性相吸,异性相斥原理,点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 3.用分光光度计测定物质含量时,设置空白对照管的意义是什么? 答:空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度,但是作为溶剂也能吸收,反射和透射一部分的光,因此必须以相同的溶剂设置对照,排除溶剂对吸光度的影响。 4.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理? 答:血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动,而各种蛋白质等电点不同,且在PH为8.6时所带电荷不同,分子大小不等,形状各有差异,所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 5.何谓R f值?影响R f值的主要因素是什么? 答:Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构,性质,溶剂系统,层析滤纸的质量和层析温度有关, 6.什么是盐析盐析会引起蛋白质变性吗一般我们用什么试剂做盐析的实验 答:盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时,蛋白质的溶解度下降,当中性盐的浓度达到一定程度的时候,蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 7.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理? 答:还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸,而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比,用分光光度计测出溶液的吸光度,通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度,从而得出还原糖的浓度。 8.依据我们所做的实验,说明影响蛋白质沉淀的因素是什么影响蛋白质变性的因素是什 么沉淀和变性有何联系 答:水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒,在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 8. 什么是碘值脂肪的不饱和程度越大,碘值越大吗在测定碘值的实验中,氯仿的作用是什么 答:每100g脂肪所吸收的碘的克数,即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大,碘值就越大。氯仿作为溶剂,去溶解脂肪。

华中农业大学《生物化学实验》试卷

华中农业大学本科生课程考试试卷 考试课程与试卷类型:植物生理学实验原理与技术(A)姓名: 学年学期:2008-2009-1 学号: 考试时间:2009--班级: 一、名词解释 ( 每题 4 分 , 共 12分 ) 1. 聚丙烯酰胺凝胶 2. 离心技术 3.可见光分光光度法/反相纸层析 二、填空题 ( 每空 2 分 , 共 42分 ) 1. 反相纸层析法分离油菜不饱和脂肪酸的实验中 ,分离后的不饱和脂肪酸经红氨酸溶液显色后 , 其最终产物颜色是(1),从点样端起层析谱带所对应的脂肪酸依次是 (2) 、(3)、(4)、(5)、(6)。 2. 圆盘聚丙烯酰胺凝胶电泳分离过氧化物酶同工酶的实验中 , 电泳时上槽接电源(7)极 ,下槽接电源 (8) 极 , 电泳开始电流应调节至每管(9)mA, 十分钟后电流调节至每管 (10) mA; 在上槽或样品中加入溴酚蓝是起(11)的作用。 3. 核酸提取过程中 , 将含有 DNA 的溶液置72℃处理 3 分钟,其目的是(12);在淀粉酶活性测定过程中将淀粉酶液置于 70℃下处理 15 分钟的目的是(13)。 4.在微量凯氏定氮法测定植物组织中的总氮和蛋白氮,有三个主要的实验阶段,它们分别是(14)、(15)和(16)。在第二阶段,若收集三角瓶中的溶液颜色由_(17)变为(18),表明反应完全。第三阶段所用的标准浓度的滴定溶液名称是(19)。 5. DNA 提取研磨时加入的研磨缓冲液的NaCl浓度是(20),研磨时加入SDS的作用是(21)

三、是非判断题 (判断对错,对的标T,错的标F,每题 2 分,共 10 分 ) 1.萌发的小麦种子中含有很高活性的淀粉酶,其中α-淀粉酶不耐热,在70℃迅速钝化。() 2.本学期测定还原性糖和可溶性蛋白含量时都用到了斐林试剂,这两个实验中所用的斐林试剂的配方是相同的。() 3.DNA提取中,加入冷乙醇是为了使DNA分子复性变粗。() 4.离心机使用中,要求同一台离心机所用的离心管都有相同的重量。()5.油菜种子硫甙葡萄糖苷的快速分析法中,反应的实质是测定水解硫苷产生的葡萄糖的数量。() 四、问答题(共36分) 1.试述维生素C测定的基本原理及其实验过程中的注意事项(12分) 2.简述凯氏定氮法测定蛋白质含量的基本原理。为什么一些不法商人要在蛋白质制品中加入三聚氰胺?(12分) 3.凝胶电泳法测定同工酶的原理是什么?为什么本学期所作的胶条染色后显示的谱带就是过氧化物同工酶带?(12分)

生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L 系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸,羰基还原成醇;一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应;异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接,形成糖苷化合物。例如,在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连,在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal,Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成,此外单糖的磷酸脂,如6-磷酸葡糖,是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成,它已无潜在的自由醛基,因而失去还原,成脎、变旋等性质,并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc,麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基,属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基,通过α-1,4糖苷键连接成环,属非还原糖,由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖,都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料,属贮能多糖,是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键,支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支,糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同,它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的,这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性,它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分,也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位,G1cNAcβ(1-4)MurNAc,二糖单位问通过β-1,4连接成多糖,链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链,序列多变,结构信息丰富,甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异

生物化学实验理论考试题答案

生物化学实验理论考试题答案 1.醋酸纤维薄膜电泳时点样端应靠近电极的哪一端,为什么? 答;电泳时点样端应靠近负极,因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电,根据同性相吸,异性相斥原理,点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时,设置空白对照管的作用,为什么? 答;空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度,但是作为溶剂也能吸收,反射和透射一部分的光,因此必须以相同的溶剂设置对照,排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜的电泳原理? 答;血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动,而各种蛋白质等电点不同,且在PH为8.6时所带电荷不同,分子大小不等,形状各有差异,所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.何谓Rf值?影响Rf值的因素? 答;Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构,性质,溶剂系统,层析滤纸的质量和层析温度有关,对同一种物质来讲Rf是一个常量。 5.什么是盐析?盐析会引起蛋白质的变性吗?一般用什么试剂? 答;盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时,蛋白质的溶解度下降,当中性盐的浓度达到一定程度的时候,蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性,因为蛋白质的结构并未发生改变,去掉引起盐析的因素蛋白质仍能溶解;一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析 6.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理? 答;还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸,而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比,用分光光度计测出溶液的吸光度,通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度,从而得出还原糖的浓度。 7.影响蛋白质沉淀的因素是什么?沉淀和变性有什么联系? 答;水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶

2015高级生物化学及实验技术试题答案

高级动物生化试题 问答题: 1. 简述非编码RNA(non-coding RNA)的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA(transfer RNA,tRNA) 结构特征之一是含有较多的修饰成分,核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的,但其功能不清楚。5’末端具有G(大部分)或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环,在这一环的顶端有三个暴露的碱基,称为反密码子(anticodon).反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构,tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息,并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体,同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用,又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能,例如,在没有核糖体或其他核酸分子参与下,携带氨基酸转移至专一的受体分子,以合成细胞膜或细胞壁组分;作为反转录酶引物参与DNA合成;作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA(ribosomal RNA, rRNA) 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA,在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。

他们是核糖体的组分,并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”,蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象,但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明,rRNA并非仅仅起到物理支架作用,多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如:核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构,同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成,与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环,类似tRNA中的二氢尿嘧啶环,称为“D”环。H3和H4,H6和H7,H8和H9,H10和H11之间分别形成Pk1,pK2,pK3,pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成,类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环,称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域(TLD)和mRNA类似域(MLD),TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环,MDL则包括ORF和H5,这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器(如叶绿体,线粒体)中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能,它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时,它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关,是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体,也识别那些延迟停转的核糖体,介导这些有问

生物化学实验题目

实验一胆固醇的提取2012-11-15 16:20:00 生物师范班题目 1.比色法测定样品的理论基础是什么? 被测样品必须要有颜色。 2. 胆固醇含量在多少范围时,与值呈良好的线性关系? 在400mg/ml范围内。 3.在提取胆固醇的过程中,为什么要加无水乙醇? 促使蛋白质沉淀。 4.在试管中加入1ml磷硫铁试剂,会产生什么现象?(至少写2点) 产生紫红色化合物。产生热量。 5.在无水乙醇中加磷硫铁试剂时,正确的加法是什么?将产生什么现象?请准确描述 该现象。 沿管壁慢慢加入。溶液分层。上层是无水乙醇,下层是磷硫铁试剂。 1. 胆固醇提取过程中,无水乙醇为什么要分两次加入? 目的是使蛋白质以分散很细的沉淀颗粒析出。 2.我们用比色法测定胆固醇含量的仪器名称是什么? 分光光度计 3. P-S-Fe试剂配置时,能用稀硫酸吗?为什么? 不能。因为FeCl3本身是亲水性物质,稀硫酸中含有水,会降低P-S-Fe试剂的浓度,从而导致反应不能发生。 4.请简述移液枪的使用步骤。 根据所要吸取的溶液的体积选定合适量程的移液枪。 调好量程。 插枪头。 吸取液体。 将移液枪的量程调至最大。 5. 请简述0.08mg/ml胆固醇标准溶液的配置方法。 准确称取胆固醇80mg,溶于无水乙醇,定容至100ml 将贮液用无水乙醇准确稀释10倍既得。

实验二总糖和还原糖测定2012-11-15 16:20:00 生物师范班 1. 请写出还愿糖与非还原糖结构的不同之处 拥有自由的醛基和酮基 2. 对没有还原性的糖,用什么方法进行糖含量的测定? 酸水解的方法将非还原性的糖降解呈还原糖。 3. DNS之所以能和还原糖反应,是因为其结构中含有__________? 硝基 4. 如果将DNS和其与还原糖反应的产物同时进行比色,谁的A值更大?为什么? 产物的更大,因为产物生成棕红色,颜色越深,吸光度越高。 5. 还原糖提取过程中,为什么要离心两次? 因为这样可以更好地将还原糖全部提取出来。第二次洗涤沉淀。 海洋技术班 1.单糖都是还原糖吗?为什么? 是的,因为有自由醛基和酮基 2.为什么能用比色法测定还原糖的量? 因为还原糖的量与光吸收值呈线性关系。 3.DNS的全称是? 3,5-二硝基水杨酸 4.总糖提取过程中,碘液的作用是什么? 确认淀粉水解完全。 5.请简述标准曲线的作用。 通过标准曲线来算出未知样品的浓度。

生物化学实验习题及参考答案完整版

生物化学实验习题及参 考答案 HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】

生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI; 2、层析; 3、透析; 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳; 5、蛋白质变性; 6、复性; 7、Tm 值; 8、同工酶; 9、Km值; 10、DNA变性;11、退火;12、增色效应 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量,哪一种方法需要完整的肽键( ) A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的() A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口(Sakaguchi)反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是() A、苯异硫氰酸 B、2,4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收() A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中,哪一种在280nm具有最大的光吸收() A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质() A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后,可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净,你选用下列哪一种试剂检查() A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于() A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有() A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为()

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中,常用来取用块状固体药品的仪器是()。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后,在左盘衬纸上置氧化铜粉末,右盘衬纸上置1个5g砝码,游码标尺示数如下,此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为()。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体,溶解后稀释到100.0 mL,所得NaOH溶液的浓度为()。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾(KHC8H4O4)的摩尔质量为204.2 g/mol,用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时,如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右,每份应称取邻苯二甲酸氢钾()g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%,下列测定结果哪个不符合标准要求?()。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg,应选取()的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液,常用的基准物质是()。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是()。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是()。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中,可以用直接法配制标准溶液的是()。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3

天津科技大学微生物学与生物化学大纲

804微生物学 一、基础: 1.了解微生物及微生物的五大共性。 2.了解微生物学的研究内容和根本任务。 3.了解微生物发展史上和主要代表人物的贡献。 二、原核生物的形态、构造和功能: 1.了解细菌的形态、大小、结构与功能(包括细胞壁,细胞膜,细胞质、内含物和核质体这些一般构造,芽孢,糖被,鞭毛,菌毛和性毛等特殊构造)、繁殖方式、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途细菌的菌名和用途。 2.理解G+和G-菌细胞壁的组成、构造及革兰氏染色的机理;溶菌酶与青霉素的作用机制;了解4类缺壁细菌的形成、特点和实际应用。 3.理解液态镶嵌模型、芽孢的耐热机制。 4.了解放线菌的形态构造、繁殖方式、菌落特点和有重要用途放线菌的菌名和用途。 5.了解古生菌的主要类群,在进化途径和细胞结构上的特点。 6.了解蓝细菌、支原体、衣原体和立克次氏体的主要特点。 三、真核生物的形态、构造和功能: 1.了解菌物、真菌、酵母菌、霉菌和蕈菌的范畴;了解真核微生物的细胞构造及原核生物与真核微生物的不同。 2.了解酵母菌的形态和大小、繁殖方式、生活史、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途酵母菌的菌名和用途。 3.了解霉菌菌丝和菌丝体的类型、特化结构、霉菌的繁殖方式、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途霉菌的菌名和用途;熟悉根霉、毛霉、梨头霉、青霉、曲霉的菌体形态和菌落形态。 四、病毒和亚病毒: 1.掌握病毒的特性;了解病毒粒的构造、成分、对称机制;病毒核酸的类型。 2.熟悉噬菌体与宿主的关系。 3.理解病毒的复制周期(烈性噬菌体的裂解性生活史);一步生长曲线3个时期的特点,潜伏期、裂解量的计算;病毒基因组表达与复制的特点;噬菌体效价的测定方法。 4.理解温和噬菌体的存在形式、溶源性细菌的特性和溶源转变的现象和本质。 5.了解噬菌体侵染与异常发酵。 6.了解病毒多角体的实际应用。 7.了解类病毒,拟病毒,朊病毒。 五、微生物的营养和培养基: 1.了解微生物所需营养物的种类及功能(六大营养要素;生长因子的种类)。 2.了解微生物的营养类型(以能源和碳源来划分)。 3.掌握配制培养基的原则;了解四大类微生物常用的培养基、培养基的分类(根据对培养基成分的了解分类;根据物理状态分类;根据用途分类:选择性培养基,加富培养基,鉴别性培养基);理解选择性培养基、加富培养基和鉴别性培养基的应用原理及在特定微生物筛选、鉴别中的应用。 4.了解特定微生物的筛选方法(选择性培养基,选择性培养条件) 5.了解营养物质进入细胞的4种方式的特点。 六、微生物的新陈代谢: 1.理解化能异养微生物产能方式和微生物发酵类型的多样性。

生物化学实验重点试题

一、解词 1、总氮量水中各种形态无机和有机氮的总量 2、酶的抑制作用是指在某个酶促反应系统中,某种低相对分子质量的物质加入后,导致酶活力降低的过程。 3、酶的最适温度酶催化活性最高时的温度 4、蛋白质的等电点每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点 5、盐析增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象 6、蛋白质变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失6、酶的专一性酶对底物及其催化反应的严格选择性通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应 7、激活剂能提高酶活性的物质大部分是离子或简单的有机化合物 8、抑制剂凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 9、酶催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体 二、填空 1、球蛋白可在半饱和中性硫酸铵溶液中析出,清蛋白可在高盐浓度溶液中析出。 2、在PH3.0、和9.5时的电场中,卵清蛋白(PI4.6)移动方向分别为负移 动,正移动。 3、唾液淀粉酶的最适温度是37 4、还原糖与本乃狄试剂共热现象生成生成砖红色沉淀。 5、维生素C也称抗坏血酸,它具有很强还原性 6、用苔黑酚浓盐酸溶液可以鉴定核糖核酸 7、当溶液的PH低于蛋白质等电点时,蛋白质分子带正电荷;当溶液的 PH大于蛋白质等电点时,蛋白质分子带负电荷; 10.凯氏定氮法测定蛋白质含量消化终点颜色为清澈的蓝紫色色。 11.蛋白质变性的实质是空间结构被破坏。 12.常用的RNA提取方法有苯酚法、、高盐法等。 13、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是蛋白质颗粒表面的电荷层 和水化膜、 14、蛋白质在等电点时,主要以两性离子离子形式存在;当溶液的P H>PI 时,蛋白质分子以负离子形式存在;当溶液的P H<PI时,蛋白质分子带正离子形式存在。 15、蛋白质分子中氮的平均含量为 5.16% ,样品中的蛋白质含量常以测 氮量乘以 6.25 、即 6 。 三、选择 1、盐析法沉淀蛋白质的原理( ) A 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 B 次级键断裂蛋白质的构象改变 C 中和电荷,破坏水化膜 D 调节蛋白质溶液的等电点 2、以下哪项不是酶的特性() A 酶是生物催化剂,催化效率极高 B 易受Ph,温度等外界因素的影响 C 能加速化学反应但不改变反应平衡点 D 有高度特异性 3、RNA和DNA的最大紫外吸收值是在() A 280nm B 260nm C 510nm D 620nm 4、.凯氏定氮法使用的混合催化剂硫酸钾-硫酸铜配比为() A 1:3 B 5:1 C 3:1 D 1:1

生物化学测试题与答案

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?B(每克样品*6.25) A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E .6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是: E A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.色氨酸 E .谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是: D A.盐键 B .疏水键 C .肽键D.氢键E.二硫键( 三级结构) 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是: B A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是: E A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: C A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于: D A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是: D A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失E.容易被盐析出现沉淀

9.若用重金属沉淀pI 为8 的蛋白质时,该溶液的pH值应为: B A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?E A.半胱氨酸 B .蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸 E .瓜氨酸题 选择 二、多项 1.含硫氨基酸包括:AD A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:ACD A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是:ABD A.苯丙氨酸 B .酪氨酸C.色氨酸D.脯氨酸 4.关于α- 螺旋正确的是:ABD A.螺旋中每3.6 个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定(氢键) D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括:ABCD A.α- 螺旋 B .β- 片层C.β-转角D.无规卷曲 6.下列关于β- 片层结构的论述哪些是正确的:ABC A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7.维持蛋白质三级结构的主要键是:BCD A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5 的溶液中带正电荷?BCD(>5) A.pI 为4.5 的蛋白质B.pI 为7.4 的蛋白质 C.pI 为7 的蛋白质D.pI 为6.5 的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:AC A.中性盐沉淀蛋白 B .鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白 10.变性蛋白质的特性有:ABC

临床生物化学实验原理方法及检测介绍

临床生物化学实验原理、分析方法及检测技术 中国中医研究院广安门医院临床检测中心 生物化学实验——是把化学(分析技术)和生物化学(实验反应原理)的方法应用于疾病的诊断、治疗、监控的实验分支。 一个生化实验的最后测定结果应包括四大部分来完成。 一、实验反应原理及分析方法(理论依据) 二、实验检测技术(手段)生化仪的分析技术。 三、质量控制程序(质量保证)室内质控、室间质评、仪器、试剂、人员五要素。 四、临床意义(目的)咨询服务、异常结果的解释。 实验反应原理及分析方法(理论依据) 一个生物化学实验的反应原理设计,首先要找出所检测的化学特性,如测定体液(首先是血液)中酶的含量血液中除少数酶(如凝血溶血酶、铜氧化酶及假性胆碱脂酶等)含量较多外,血液正常生理状况下含量微乎其微。一般每毫升含微微克(Pg)水平,要直接测定如此微量物质是相当困难的。用免疫化学方法可测定全部酶蛋白分子含量(不论其有无活性)而用化学方法测定只能测定酶的催化活性,间接计算出酶的含量。目前利用酶具有催化活性这一特性,在临床上已普遍应用测定酶蛋白,同时还可以测定三大代谢的产物,如糖、脂类、蛋白质、这样也就建立起利用酶促反应的一级反应测定代谢物的方法。一级反应—反应速度与底物浓度成正比,因此只有当酶反应为一级反应时,才能准确测定底物含量,(如测定血糖、总甘油三脂、总胆固醇等)。从此在临床试剂盒的方法中出现了以酶为试剂测定各种代谢产物。 临床化学方法的分类 特别是自动生化仪方法的特点 以往临床化学实验都采用比色法进行各个项目的测定,这是因为比色法具有微量、迅速、准确的优点,特别适合于微量的生物体体液中各项物质测定。 在一般比色法中,手工使用比色计或分光光度计可以测定各种反应溶液的吸光度,但由于很难控制测定时间和反应温度,很难准确记录反应过程中吸光度变化,因此,毫不奇怪在很长一段时间内我们所使用的方法,都是在呈色反应达到完全或者反应达到平衡时,吸光度达到稳定时才进行测定。即所谓平衡法或终点法。 但自从自动生化仪出现后,从根本上改变了上述情况。通过各项先进技术,人们可以精确测定反应的动态过程。并可以准确计算任何一段反应时间内的反应速率,这样大大开阔了临床化学家对方法选择。除经典的终点法外还可以进行动态测定。这样不仅缩短了操作时间,大大提高了工作效率,还可进行一些用常规比色方法不能进行的测定。如测定酶反应的初速 度(V o )等等。测酶初速度(V o )只能用分光光度法。 因此,用好自动生化仪一个重要前提必须对自动生化仪可以提供的测试方法类型有所了解。 生化自动分析仪特点: 1 精确测定反应的动态过程; 2 准确计算任何一段反应时间内的反应速率; 3 除经典的终点法外还可以进行动态测定。 分析方法的分类

生物化学实验习题及参考答案

生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI; 2、层析; 3、透析; 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳; 5、蛋白质变性; 6、复性; 7、Tm 值; 8、同工酶; 9、Km值; 10、DNA变性;11、退火;12、增色效应 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量,哪一种方法需要完整的肽键() A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的() A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口(Sakaguchi)反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是() A、苯异硫氰酸 B、2,4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、?-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收() A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中,哪一种在280nm具有最大的光吸收() A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质() A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后,可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净,你选用下列哪一种试剂检查() A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于() A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有() A、胶体性 B、粘性 C、变性作用? D、沉淀作用? 10、有关变性的错误描述为() A、蛋白质变性后,其一级结构和空间结构改变 B、蛋白质变性后,其理化性质和生物学活性改 变C、加热、紫外线照射、超声波等可以引起蛋白质变性D、变性蛋白质粘度增加,易被酶水解,易沉淀 11、双链DNA热变性后() A、黏度下降 B、沉降系数下降 C、浮力密度下降 D、紫外吸收下降 12、酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上()

天津科技大学微生物重点笔记

微生物复习重点 第一章绪论 细菌学、微生物学的奠基人及其贡献; 微生物的五大共性;真细菌和蓝细菌之间的差别;原核生物的六大类:三菌三体; 第二章 细菌、放线菌、酵母菌、霉菌的比较 1、形态特征、大小 细菌:球菌、杆菌、螺旋菌 2、细胞结构(酵母菌、霉菌重点把握,细胞器水平)相区别之处 细菌细胞结构: 细胞壁的组成、结构、G+和G-细胞壁的区别(重点)。G染色重点掌握,G染色的原理、操作步骤、注意事项。 G+菌-------溶菌酶 常见菌的G分类(大肠杆菌、枯燥芽孢杆菌等);及其染色结果。 细胞壁缺陷的几类细胞,以及在生产中的应用。(重点) 3、细菌的外部结构:荚膜(成分、染色方法)、鞭毛(观察方法:拴菌、穿刺) 芽孢(抗逆性强、抗热机制:渗透调节皮层膨胀学说)-----------筛选方法:80度水浴芽孢的结构 芽孢染色:孔雀绿;G染色(结果不染色) 细菌(100*10)、酵母菌(40*10)、霉菌(10*10或40*10)的观察方法。 4、繁殖方式: 细菌:二分裂放线菌(产生抗生素):产生无性孢子、菌丝断裂 酵母:有性-----形成子囊和子囊孢子的方式 无性-----芽殖;裂殖;产生无性孢子(节孢子、掷孢子、厚垣孢子)霉菌:有性-----担子菌(担子) 无性-----根霉(孢子囊孢子)、毛霉(孢子囊孢子)、青霉(分生孢子)、曲霉(分生孢子) 酵母:单倍-----八孢裂殖酵母 双倍-----路德类酵母 单、双倍-----酿酒酵母 酿酒酵母的生活史(重点) 5、菌落特征(细菌、放线菌、酵母菌、霉菌的区别) 6、典型工业用菌,拉丁名,功能: 枯草芽孢、E.coli、酿酒酵母、乳酸菌、黑曲霉、黑根霉、桔青霉、总状毛霉、犁头霉 补充: 抗生素------链霉菌属; 霉菌菌丝的种类与构造; 菌丝体功能及特化形式(菌核、厚垣孢子); 三体的差别; 蓝细菌-----异形胞------功能(固氮) 第三章病毒 噬菌体:即原核生物的病毒,包括噬细菌体、噬放线菌体和噬蓝细菌体等。

生物化学实验内容

《生物化学》实验教学大纲 课程类别:专业基础 适用专业:本科临床学专业 课程总学时:实验学时:32 实验指导书:生物化学与分子生物学实验教程 开课实验室名称:生化实验室 一、目的和任务 生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科,也是一门重要的实验性较强的基础医学课程.随着医学的发展,该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分,它与理论教学既有联系,又是相对独立的组成部分,有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求,开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化,使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念,培养学生的基本技能和科学思维的形成,提高学生的动手能力。 二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识,加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察,逐步培养学生学会观察,比较,分析和综合各种现象的科学方法,培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结,培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练,使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。 三、考试方法及成绩评定方法 四、说明 实验教材及参考书: 1.揭克敏主编:生物化学与分子生物学实验教程(第2版)。科学出版社,2010 参考资料: 1..袁道强主编:生物化学实验(第1版)。化学工业出版社,2011 五、实验项目数据表

2)要求:0:必修1选修 3)类型:0:演示1:验证2:综合3:设计 4)每组人数:指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。 六、各实验项目教学大纲 实验一蛋白质的沉淀反应 【预习要求】 预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。 【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识; 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 【实验内容】 (一)蛋白质的盐折 1. 原理 大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后,可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同,用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性,加水稀释降低盐浓度,能使沉淀的蛋白质重新溶解,并保持其生物活性。因此,利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5%鸡蛋清溶液20滴,饱和硫酸铵溶液20滴,充分摇匀后静置5min,记录结果。

生物化学实验的答案

生物化学实验的答案 一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时,点样的一端应靠近电极的哪一端?为什么? 答:负极。因为血清中各种蛋白质在PH 为的环境中均带负电,根据同性相吸,异性相斥原理,点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时,设置空白对照管的意义是什么? 答:空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度,但是作为溶剂也能吸收,反射和透射一部分的光,因此必须以相同的溶剂设置对照,排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理? 答:血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动,而各种蛋白质等电点不同,且在PH为时所带电荷不同,分子大小不等,形状各有差异,所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.xxR f 值?影响R f 值的主要因素是什么? 答:Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构,性质,溶剂系统,层析滤纸的质量和层析温度有关, 5.什么是盐析?盐析会引起蛋白质变性吗?一般我们用什么试剂做盐析的实验? 答:盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时,蛋白质的溶解度下降,当中性盐的浓度达到一定程度的时候,蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 6?简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理? 答:还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸,而DNS被还原为棕红色的

3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5 硝基水杨酸颜色的深浅成正比,用分光光度计测出溶液的吸光度,通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5 硝基水杨酸的浓度,从而得出还原糖的浓度。 7.依据我们所做的实验,说明影响蛋白质沉淀的因素是什么?影响蛋白质变 性的因素是什么?沉 xx 变性有何联系? 答:水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒,在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 8.什么是碘值?脂肪的不饱和程度越大,碘值越大吗?在测定碘值的实验中,氯仿的作用是什么? 答:每100g 脂肪所吸收的碘的克数,即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大,碘值就越大。氯仿作为溶剂,去溶解脂肪。 9.简述薄层层析法分离糖类的原理?答:薄层层析的实质就是吸附层析,也就 是在铺有吸附剂的薄层上,经过反 复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。而吸附剂对不同的物质的吸附力不同,从而使糖在薄层上的泳动速度不同达到分离的目的。 10.等电点的定义?蛋白质在等电点时有哪些特点? 答:当溶液的PH为一定数值时,其中的蛋白质正负电荷相等,即净电荷为 零,此时的PH值就是该蛋白质等电点。蛋白质在等电点时的溶解度最小。 11.在蛋白质显色实验的黄色反应中,反应原理是什么?实验结果为什么会出现深浅不一的黄色?

生物化学实验内容

《生物化学实验》内容 课程类型:制药工程专业必修 实验总学时:32课时 开设实验项目数:8个 适用对象:2017制药工程1、2班 实验教师:段志芳 一、实验目标及基本要求 生物化学实验是一门独立的实验课程,培养学生生物化学实验基本操作技能、实验数据处理能力、分析问题解决问题的能力和实事求是的科学态度。 二、实验内容

三、成绩 包括实验时的表现(实验出勤、安全卫生、操作对错、损坏器皿情况等,占50%)及实验报告的完成情况和完成质量(占50%),每个实验按总分为100分为满分进行打分,共8个实验,总评取平均值。 四、要求 (1)实验过程中同组人可以配合进行; (2)实验报告独立完成,同组人数据相同,不得抄袭他组数据;(3)实验过程若出现失误应向老师汇报后再进行重做; (4)对实验结果进行简单的分析. 实验一植物组织中可溶性总糖的提取 一、实验目的 1. 掌握可溶性总糖的概念和性质。 2. 掌握可溶性总糖提取的基本原理。

3.掌握溶解、过滤、洗涤、定容等基本操作技术。 二、实验原理 可溶性糖是指易溶于水的糖,包括绝大部分的单糖、寡糖,常见的有葡萄糖、果糖、麦芽糖和蔗糖等。它们在植物体内可以充当能量的储存、转移的介质、结构物质和功能分子如糖蛋白的配基。总糖主要指具有还原性的葡萄糖、果糖、戊糖、乳糖和在测定条件下能水解为还原性的单糖的蔗糖、麦芽糖以及可能部分水解的淀粉。可溶性总糖提取方法包括:热水提取法、酶提取法、超声波提取法等。其溶于热水,不溶于60%以上乙醇,所以用热水提取、乙醇沉淀除去部分醇溶性杂质。本实验利用可溶性糖溶于水的特性,将植物磨碎,用热水将组织中的可溶性糖提取出来,结合实验二得到总糖浓度,已知溶液体积和原料重量,可以求出总糖含量。 三、实验用品 1.仪器设备:电子天平(精确到0.0g,配称量纸若干);可控温电 加热板或电炉或电热套或水浴锅均可。可共用。 2.玻璃器皿:研钵1套;100mL锥形瓶1个;25mL量筒1个;玻 璃棒1根;100mL烧杯2个;胶头滴管1支;过滤装置1套(铁架台1台+铁圈1个+玻璃漏斗1个+100mL容量瓶1个+洗瓶1个); 不锈钢刮勺1个;剪刀1把。此部分为每组所用,集中到小框里,放置各实验台上。 3.药品试剂:新鲜植物叶片;蒸馏水。 4.其他:9cm滤纸若干(与玻璃漏斗配套);纸巾若干;标签纸若

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