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第一章蛋白质的结构和功能

一、名词解释

1、α-螺旋：α-螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。在α-螺旋中，多肽链围绕中心轴做顺时针方向的螺旋上升，即所谓右手螺旋。每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。α-螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。

2、β-折叠：β-折叠为蛋白质的二级结构类型之一。在β-折叠中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替的位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，亦可相反。

3、结构域：分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。

4、肽单元：在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2）位于同一平面上，被称为肽单元。

5、变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一个氧分子与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基结构变化，更易于与氧结合。

6、谷胱甘肽：（1）由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。（2）半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团，他是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。

7、肽键：一个氨基酸的α-羟基和另一个氨基酸的α-氨基进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键键长为0.132nm，具有一定程度的双键性质。参与形成肽键的6个原子位于同一平面，即肽单元。

8、分子伴侣：分子伴侣是一类帮主新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合后松开，如此重复进行可以防止发生错误的聚集，从而使肽链正确折叠。分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要作用。

9、蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷数目相等，其静电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

二、填空题

1、α-螺旋的主链绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向为顺时针方向，即所谓的右手螺旋。

2、蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需一类称为分子伴侣的蛋白质参与。

3、蛋白质可以与某些实际作用产生颜色反应，可用作蛋白质的定性和定量分析。常用的颜色反应有茚三酮反应和双缩脲反应。

4、由于肽单位α碳原子所连的两个单键自由旋转度，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。

5、蛋白质颗粒在电场中的移动，移动的速率主要取决于蛋白质的表面电荷量和蛋白质颗粒分子量，这种分离蛋白质的方法叫做电泳。

6、蛋白质为两性电解质，大多数在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，当蛋白质的静电荷为零时，此时溶液的pH称为（该蛋白质的）等电点。

7、蛋白质变性主要是其空间结构遭到破坏，而其一级结构仍可完好无损。

8、组成人体蛋白质氨基酸均为L-α-氨基酸，除甘氨酸外。它是蛋人体白质基本组成单位，共20 种。

9、血红蛋白是含有血红素辅基的蛋白质，其中的Fe2+(亚铁离子) 离子可结合1分子O2.

10、谷胱甘肽的第一个肽键由谷氨酸的羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团巯基。（蛋白质的一级结构是指从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，所以答案不是半胱氨酸与甘氨酸）

11、蛋白质的二级结构是指某一肽段中主链骨架原子（?）的相对空间位置，并不包括氨基酸残基侧链的构象。

12、用凝胶过滤分离蛋白质，分子量较小的蛋白质在柱子中滞留的时间较长，因此最先流出凝胶柱的蛋白质其分子量最大。

13、体内含有三中含硫的氨基酸，他们是甲硫氨酸、半胱氨酸和蛋氨酸。

14、体内有生物活性的蛋白质至少具备三级结构，有的还有四级结构。

三、简答题

1、举例说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。

答：（1）蛋白质的一级结构是高级结构的基础。有相似的一级结构的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处。（2）如垂体前叶分泌的肾上腺皮质激素（ACTH）的第4至第10个氨基酸残基与促黑激素（α-MSH,β-MSH）有相同序列，因此ACTH有较弱的促黑激素作用。（3）又如广泛存在于生物体的细胞色素C，在相近的物种间，其一级结构越相似，空间构象和功能也越相似。在物种上，猕猴和人类很接近，二者的细胞色素C只相差一个氨基酸残基，所以空间构象和功能也极其相似。

2、举例说明蛋白质的变构效应。

答：（1）当配体与蛋白质亚基结合时引起亚基的构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为蛋白质的变构效应；（2）变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一个亚基的构象和功能的变化。（3）例如一个氧分子与血红蛋白（Hb）分子中的一个亚基结合后，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，是之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。

3、什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?

答：（1）蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链构象。（2）它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。（3）在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸的侧链伸向螺旋外侧，每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋的稳定。（4）在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链的不同肽段平行排列，方向可相同亦可相反。平行结构间的亚氨基氢和羟基氧可形成肽键，维持β-折叠构象的稳定。（5）球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180度回折，回折部分称β-转角，通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。（6）无规卷曲是肽链中没有确定规律的结构。

4、蛋白质的基本促成单位是什么?其结构特征是什么?

答：（1）蛋白质的基本组成单位是氨基酸，除甘氨酸外均为L-α-氨基酸。（2）所谓L-α-氨基酸，即在α-碳原子上连有一个氨基、一个羟基、一个氢原子和一个侧链基团。每个氨基酸的侧链基团各不相同，是其表现为不同性质的结构特征。

5、何为肽键和肽链及蛋白质的一级结构?

答：（1）一个氨基酸的α-羟基和另一个氨基酸的α-氨基进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。（肽键具有双键性质。）（2）由许多氨基酸通过肽键而形成长链，称为肽链。肽链有两端，游离α-氨基的一端称为N-末端，游离α-羧基的一端称为C-末端。（3）蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序，它主要的化学键为肽键。

6、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对含量?实验室中又是如何依据此原理计算蛋白质含量的?

答：（1）各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。由于蛋白质是体内的主要含氮物，因此测定生物样品的含氮量就可以推算出蛋白质的大致含量。（2）每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量（g%）

7、举例说明蛋白质的四级结构。

答：（1）蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布中的相对位置。（2）例如血红蛋白，它是由1个α亚基和一个β亚基组成一个单体，两个单体呈对角线排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间有8个非共价键，维系四级结构的稳定性。

8、什么是蛋白质变性?变性与沉淀有什么关系?

答：（1）在某些理化因素下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质改变且生物活性丧失，即蛋白质变性。（2）蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，分子量变大，易从溶液中析出，即发生蛋白质沉淀。（3）因此蛋白质变性易于沉淀，但沉淀时并不一定都发生了变性，如蛋白质的盐析。

第二章核酸的结构与功能

一、名词解释

1、脱氧核苷酸：脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP（腺嘌呤脱氧核苷酸）、dGMP（鸟嘌呤脱氧核苷酸）、dTMP（胸腺嘧啶脱氧核苷酸）、dCMP（胞嘧啶脱氧核苷酸）。

2、TφC环：TφC环是tRNA的茎环结构的一部分，因含有假尿嘧啶（φ）而命名。

3、三联体遗传密码：mRNA分子上从5’至3’方向，由AUG（起始密码子）开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上的某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。

4、内含子：真核细胞中，hnRNA剪接前基因的非编码部分，是阻断基因的线性表达的核苷酸序列。在mRNA的成熟过程中，内含子被剪切掉，是的外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。

5、反密码环：反密码换位于tRNA三叶草形二级结构的下方，中间的3个碱基称为反密码子，与mTNA 上相应的三联体密码可形成碱基互补。不同的tRNA有不同的饭密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA上相应的三联体密码，将氨基酸正确地安放在合成的肽链上。

6、碱基互补：在DNA双联机构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。由于碱基结构不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式：即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T）；鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。

7、核小体：核小体是染色质的基本组成单位，由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别是H1、H2A、H2B、H3和H4。各2分子的后四者共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成核小体。

8、开放阅读框（ORF）：从mRNA5’端起始密码子AUG到3’端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码可连续排列编码一个蛋白质的多肽链。

9、genome（基因组）：一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。

10、不均一核RNA：核内合成mRNA的初级产物，分子大小不均一，被称为不均一核RNA。

二、填空题

1、双螺旋结构稳定的维系横向靠配对碱基之间的氢键，纵向靠疏水性碱基堆积力维持。

2、含氮碱基和核糖或脱氧核糖通过糖苷键形成核苷。

3、在DNA双螺旋结构中，由磷酸戊糖构成的主链位于双螺旋的外侧，碱基位于内侧。

4、脱氧核苷酸或核苷酸连接时总是由上一位（脱氧）核苷酸的3’-羟基和下一位（脱氧）核苷酸的5’位磷酸形成3’，5’-磷酸二酯键。

5、经过转录后加工，真核生物mRNA的5’-端由m7GpppN（7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷）构成帽子结构，3’-端则加上poly（A）-tail（多聚腺苷酸尾或称多聚A尾）。

6、tRNA均具有三叶草形二级结构和倒L形的共同三级结构。

7、DNA双螺旋结构呈反向平行是由于核苷酸连接的方向性和碱基间氢键形成的限制。

三、简答题

1、细胞内有哪几类主要的RNA?其主要功能是什么?

答：（1）不均一核RNA（hnRNA）——成熟mRNA的前体；（2）信使RNA（mRNA）——合成蛋白质的模板；（3）转运RNA（tRNA）——转运氨基酸；（4）核糖体RNA（rRNA）——核糖体的组成部分；（5）核内小RNA（snRNA）——参与hnRNA的剪接和转运；（6）核仁小RNA（snoRNA）——rRNA的加工和修饰；（7）胞质小RNA（scRNA）——蛋白质网定位合成的信号识别体的组成部分。

2、已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度；这么长的DNA 分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的?

答：（1）已知双螺旋结构中10bp（bp，碱基对数目）的长度为3.4nm（3.4*10-9m），30亿（30*108）bp 长度为30*3.4*10（-9）*108=1.04m。二倍体，即有全部DNA含两套完整基因组，则长度为计算结果的二倍

2.04约2米。（2）在真核细胞内，DNA以非常致密的形式存在于细胞核中，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。染色体是由DNA和蛋白质构成的，是DNA的超级结构形式。（3）染色体的基本单位是核小体。核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子构成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。核小体的核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的链接区连接起来形成串珠样结构。在此基础上，核小体又可进一步旋转折叠，经过中空状螺线管、超螺线管，最后压缩成染色单体。

3、简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。

答：（1）DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构；DNA双链之间形成了互补碱基对；疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。（2）DNA的双螺旋结构为其成为生物遗传信息的载体提供了基础：高度稳定的双螺旋结构保证了生物体遗传的相对稳定，同时又为DNA的复制和转录提供了可靠模板；高度复杂的双螺旋结构又可以发生各种重组和突变，适应环境的变迁，为自然选择提供机会。

4、一种DNA分子含40%的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30%的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA的Tm值高?为什么?

答：（1）后者Tm值较高。（2）Tm值为DNA热变性过程中，半数DNA分子解链时的温度，称解链温度（融解温度），与DNA的长短及碱基的GC含量相关，GC含量越高（氢键数目越多），Tm值越高。（3）由题知前者GC占20%（A占40%→AT占80%）；后者GC占60%（C占30%→GC占60%），后者GC含量相对较高，因此后者Tm值较高。

5、简述真核生物mRNA的结构特点。

答：（1）大多数成熟的真核mRNA在5’-端以m7GpppN为分子的起始结构，称帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中，具有促进核糖体与mRAN的结合、加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。（2）在真核mRNA的3’-端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾会慢慢变短。因此认为该结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。

第三章酶

一、名词解释

1、酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域。该区域能与底物特异性地结合并将底物转化为产物。该区域称为酶的活性中心。

2、结合酶：酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白质部分，这类结合蛋白质的酶称为结合酶。结合酶的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。

3、别构调节：体内有的代谢产物可以与某些酶分子活性中心以为的某一部分可逆地结合，使发生变构并改变其催化活性，此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。受别构调节的酶称为别构酶。导致别构效应的代谢产物称为别构效应剂。又是底物本身就是别构效应剂。在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。当后续代谢产物堆积时，他们作为效应剂一直上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。

4、激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶的活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，少数为阴离子，也有许多有机化合物激活剂大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性，这类激活剂称为酶的必需激活剂；有些激活剂不存在时，酶仍然具有一定的催化活性，这类激活剂称为酶的非必需激活剂。

5、同工酶：同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体

的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在调节代谢上起着重要的作用。

6、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使其构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实质上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

7、酶的特异性：酶对其所作用的底物具有严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性。根据酶对其底物选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三类——绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。

8、酶促反应初速度：酶促反应初速度是指反应刚刚开始时，各种影响酶促反应速度的因素尚未发挥作用，时间进程与产物的生成量呈直线关系时的反应速度，此时酶促反应速度与酶的浓度成正比。

9、Km值：即米氏常数。米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度长度的综合，Km=k2+k3/k1。米氏常数等于反应速度为最大速度一般时的底物浓度。

二、填空题

1、在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈矩形双曲线，双倒数作图呈直线。

2、Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

3、关键酶所催化的反应具有以下特点：催化反应的速度最慢，因此又称限速酶；催化单向反应或非平衡反应。

4、酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸、乙酰化与脱乙酰、甲基化与去甲基、腺苷化与脱腺苷及SH-S-S-互变等。

5、同工酶指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

6、酶的特异性包括绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。

7、对于结合酶来说，辅助因子上的某一部分结构往往是活性中心的组成成分。

8、酶所催化的反应称为酶促反应，酶所具有催化反应的能力称为酶活性。

9、当Km值近似等于ES的解离常数Ks时，Km值可用来表示酶与底物的亲和力。

三、简答题

1、简述酶的“诱导契合假说”。

答：（1）酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为酶底物结合的诱导契合假说。（2）酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。

2、比较三中可逆性抑制作用的特点

答：（1）竞争性抑制：抑制剂的结构域底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和能力有关。此类抑制作用不使最大速度V max改变，而表观Km升高。（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合，酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物。抑制作用大小只与抑制剂浓度有关。此类抑制作用降低最大速度V max，但表观Km不变。（3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用使最大速度V max和均表观Km下降。

3、酶与一般催化剂有何异同?

答：（1）相同点：反应前后无质和量的改变；只催化热力学允许的反应；不改变反应的平衡点；作用的机理都是降低反应的活化能。（2）不同点：酶的化学效率更高；酶对底物一般具有较高的特异性；酶的催化作用受多种因素的调节；酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求高。

4、举例竞争性抑制抑制在临床上的作用。

答：（1）以磺胺类药物为例。（2）对磺胺类药物铭感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸。而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸、二氢蝶呤和谷氨酸为底物合成二氢叶酸。

二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一——四氢叶酸的前体。（3）磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰；细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。（4）根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。

5、说明酶原与酶原激活的意义。

答：（1）有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使其构想发生改变，表现出酶的活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实质上就是酶的活性中心形成或爆率的过程。（2）酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。

6、说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。

答：（1）酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60℃以上时大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性已经不可逆。（2）综合这两种因素，酶促反应速度最大时的环境温度称为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大1~2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。

7、酶的必需基团有哪几种，各有什么作用?

答：（1）酶活性中心的必需基团有两类，分别是结合基团和催化基团。（2）结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。（3）催化基团影响底物特殊化学键的稳定性，催化其发生化学反应并将其转变为产物。

8、金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用?

答：（1）作为酶的活性中心的催化基团参加反应；（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；（3）为稳定酶的空间构象所必需；（4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。

第四章糖代谢

一、名词解释

1、糖酵解：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。在某些植物和微生物中，葡萄糖分解产生的丙酮酸可转变为乙醇和二氧化碳，此为乙醇发酵。

2、糖异生：非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。

3、糖原：动物体内糖的储存形式，可以迅速动用的葡萄糖储备。

4、Cori循环（乳酸循环）：肌收缩（供养不足时）通过糖酵解生成乳酸，乳酸通过细胞膜弥散进入血液后再入肝，在肝内生成葡萄糖，葡萄糖释如血液后又可被肌摄取利用，这一循环称为乳酸循环。乳酸循环有效的避免了乳酸损失并防止了乳酸堆积引起的酸中毒。

5、磷酸戊糖途径：葡萄糖分解代谢的途径之一。葡萄糖经此途径产生磷酸核糖、NADPH和CO2。其生理意义在于生成5-磷酸核糖为核酸的生物合成提供核糖、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。

6、TCA循环（三羧酸循环循环）：是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。反应过程中，首先由乙酰CoA（来自于三大营养物质的分解代谢）与草酰乙酸所合成含三个羧基的柠檬酸，再经过4次脱氢、2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的这一循环反应过程。是三大营养物质代谢的最终通路，又是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。

7、高血糖/低血糖：空腹血糖浓度高于6.9mmol/L称为高血糖；低于3.0 mmol/L称为低血糖。

二、填空题

1、1mol葡萄糖氧化生成CO2和H2O时，净生成30 或32 mol ATP。

2、调节血糖浓度最主要的激素是胰岛素和胰高血糖素。

3、在一轮三羧酸循环中，有1 次底物水平磷酸化，有2 次脱羧反应和4 次脱氢反应。

4、糖异生的原料有乳糖、甘油和生糖氨基酸。

5、当体内葡萄糖有富余时，糖在体内很容易转变成脂，因为糖分解产生的乙酰CoA 可作为合成脂肪酸的原料，磷酸戊糖途径产生的NADPH+H+可为脂酸合成提供还原当量。

6、在三羧酸循环中，催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶。

7、成熟红细胞所需能量主要来自糖酵解，因为红细胞没有线粒体，不能进行有氧氧化。

8、肝糖原合成和分解的关键酶是糖原合酶和磷酸化酶。

9、肝糖原分解代谢主要受胰高血糖素调控，而肌糖原的分解代谢主要受肾上腺素调控。

10、目前已知有3个反应以底物水平磷酸化方式生成A TP，期中有一个反应由丙酮酸激酶催化，催化另外两个反应的酶是琥珀酸CoA合成酶和磷酸甘油酸激酶。

11、糖额运输形式是葡萄糖，储存形式是糖原。

12、2,6-二磷酸果糖激酶-1的别构抑制剂是A TP 和柠檬酸。

13、糖酵解途径的两个底物水平磷酸化反应分别由磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶催化。

14、肌糖原酵解的关键酶有磷酸化酶、6-磷酸果糖激酶-1 和丙酮酸激酶。

三、解答题

1、试述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。

答：（1）乳酸经LDH（乳酸脱氢酶）催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，草酰乙酸经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化转变成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循酵解途径至1，6-二磷酸果糖。（4）1，6-二磷酸果糖经果糖二磷酸酶-1催化得6-磷酸果糖，再异构为6-磷酸葡萄糖。（5）6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶催化作用下水解为葡萄糖。

2、简述肝糖原合成代谢的直接途径与间接途径。

答：（1）肝糖原合成时由葡萄糖经UDPG（焦磷酸化酶）合成糖原的过程称为直接途径（葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→鸟苷二磷酸葡萄糖→糖原）（2）葡萄糖先分解成三碳化合物如乳酸、丙酮酸，再运至肝脏异生为糖原的过程称为三碳途径或称肝糖原合成代谢的间接途径。

3、概述肾上腺素对血糖水平调节的分子机制。

答：（1）肾上腺素通过促进肝脏和肌肉组织中的糖原分解而抑制糖原合成，使血糖水平升高。其分子机制如下：肾上腺素作用于肝及肌细胞膜上的β受体后，促使G蛋白与GDP解离而与GTP结合，从而激活G蛋白。活化的G蛋白能激活腺苷酸环化酶，使cAMP生成增加，cAMP激活蛋白激酶A；后者催化细胞中许多酶类和功能蛋白质的磷酸化，从而引起肾上腺素的生理效应。（2）使无活性的磷酸化酶b激酶磷酸化成有活性的磷酸化酶b激酶；后者催化无活性的磷酸化酶b磷酸化为磷酸化酶a；进而促进糖原分解，升高血糖。（3）使有活性的糖原合酶a磷酸化成无活性的糖原合酶b。抑制糖原合成，升高血糖。（4）cAMP-蛋白激酶系统还通过磷酸化改变某些酶的活性调节血糖水平。如抑制肝丙酮酸激酶减少糖的分解代谢，激活果糖双磷酸酶-1促进糖异生，升高血糖。

4、简述糖异生的生理意义。

答：（1）空腹或继而是利用非糖物质生成葡萄糖，以维持血糖水平的恒定。（2）糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径。（3）饥饿时，糖异生增强有利于维持酸碱平衡。

5、简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。

答：（1）天冬氨酸和α-酮戊二酸在谷草转氨酶作用下生成草酰乙酸和谷氨酸；（2）草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸激酶的作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；（3）磷酸烯醇式丙酮酸经糖异生生成1,6-二磷酸果糖，最后生成葡萄糖。

6、简述血糖的来源和去路。

答：（1）来源包括：食物经消化吸收的葡萄糖；肝糖原的分解；糖异生。（2）去路包括：氧化功能；

合成糖原；转化为脂肪和某些非必需氨基酸；转化为其他非糖物质。

7、试比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。

答：（1）糖酵解在细胞液内进行；在供氧不足条件下进行；反应的关键酶包括己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1；生成乳酸和ATP；1mol反应供能2molATP；其生理意义在于在缺氧情况下迅速供能。（2）有氧氧化在细胞液和线粒体内进行；在有氧条件下进行；反应的关键酶包括上述三种酶以及丙酮酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶以及柠檬酸合酶；生成H2O、CO2和ATP；1mol反应供能30或32molATP；是机体获能的主要方式。

8、简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。

答：（1）乳酸循环的形成是由于肝脏和肌肉组织中酶的特性所致。（2）肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可以水解6-磷酸葡萄糖，释放出葡萄糖。（3）肌肉组织中除糖异生的活性很低外，又没有葡萄糖-6-磷酸酶；肌肉组织内生成的乳酸既不能异生成糖，更不能释放出葡萄糖（4）乳酸循环的生理意义在于避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起的酸中毒。

9、简述在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径?

答：（1）供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADPH+H+还原生成乳酸；（2）供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成H2O、CO2和A TP；（3）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱羧化酶的催化下生成草酰乙酸有三条路径：1）磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化其生成磷酸烯醇式丙酮酸再异生为糖。2）与乙酰CoA缩合成柠檬酸，促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。3）与乙酰CoA缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体，在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成CoA，进而合成脂肪酸、胆固醇等。（4）经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。

10、试述磷酸戊糖途径的主要产物及生理意义。

答：（1）主要产物有5-磷酸核糖和NADPH。（2）生理意义包括两点：1）提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料；2）提供NADPH，作为供氢体参与合成代谢、参与生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。

11、试述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。

答：（1）草酰乙酸是三羧酸循环中的起始物，糖氧化产生的乙酰CoA必须首先与草酰乙酸所合成柠檬酸，才能彻底氧化；（2）草酰乙酸可以作为糖异生的原料，循糖异生途径异生为糖；（3）草酰乙酸是丙酮酸、乳酸及生糖氨基酸异生为糖的中间产物。

12、简述三羧酸循环的要点和生理意义。

答：（1）三羧酸（TAC）循环有1次底物水平磷酸化、2次脱羧、4次脱氢。（2）TAC中有3个不可逆反应，对应了三个关键酶分别是异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系和柠檬酸合酶。（3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸脱氢生成。（4）三羧酸循环的生理意义在于——它是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；是三大营养素代谢联系的枢纽；为其他合成代谢提供小分子前体；为氧化磷酸化提供还原当量。

13、糖异生过程是否为糖酵解的逆反应，为什么?

答：（1）糖异生过程不是糖酵解的逆反应。（2）这是因为糖酵解中已糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶所催化的反应不是可逆反应，所以非糖物质必须依赖葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶-1、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶才能异生为糖，亦即酶促反应需要绕过三个能障亦即线粒体膜的膜障。

第五章脂类代谢

一、名词解释

1、HMG-CoA还原酶（羟甲戊二酸单酰CoA还原酶）：胆固醇的生物合成过程中，催化HMG-CoA还原成羟甲戊酸，是胆固醇合成的关键酶。

2、激素敏感脂肪酶：即甘油三酯脂肪酶。对多种激素敏感，是脂肪动员的关键酶。

3、抗脂解激素/脂解激素：能抑制甘油三酯脂肪酶活性、抑制脂肪动员的激素；能增高甘油三酯脂肪酶

活性、促进脂肪动员的激素。

4、必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足，必须依靠食物提供的脂肪酸。

5、酮体：酮体是脂肪酸在肝脏有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是肝脏向肝外输出能量的一种方式。

6、脂蛋白：血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成的复合体，是血浆脂质转运和代谢的形式。

7、载脂蛋白：血浆脂蛋白中蛋白质的的部分称为载脂蛋白（apo），与血浆脂类物质结合形成脂蛋白而可溶，并以脂蛋白形式运输。

8、脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油供其它组织细胞氧化利用的过程叫脂肪动员。

9、极低密度脂蛋白（VLDL）：血浆脂蛋白的一种，由肝细胞合成分泌入血，是运输内源性甘油三酯的主要形式。

10、血脂：血浆所含脂类统称为血脂，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯、游离脂酸等。

11、卵磷脂胆固醇酯酰转移酶（LCA T）：催化HDL（高密度脂蛋白）中卵磷脂2位上的脂肪酰基转移至游离胆固醇的3位上，使位于HDL表面的胆固醇酯化后向HDL内核转移，促成HDL成熟及胆固醇逆向转运。

12、内质网酯酰CoA胆固醇酯酰转移酶（ACAT）催化游离的胆固醇酯化成胆固醇酯在细胞液中储存。

13、LDL受体：广泛地分布于体内各组织细胞表面，能特异性地结合和识别LDL，主要生理功能是摄取和降解LDL并参与维持细胞内胆固醇的平衡。

14、磷脂酶A2：参与磷脂降解的一种磷脂酶，能水解甘油磷脂2位酯键，生成1分子游离的脂肪酸和1分子溶血磷脂。

二、填空题

1、LDL（低密度脂蛋白）中的载脂蛋白主要是apoB100，脂质主要是胆固醇酯。

2、血浆IDL（中密度脂蛋白）升高，血浆脂质中的甘油三酯和胆固醇也会升高。

3、位于血浆脂蛋白表面的是亲水基团，而位于其内核的是甘油三酯或胆固醇酯。

4、含胆固醇最多的人的血浆脂蛋白是LDL ；含蛋白质最多的人的血浆脂蛋白是HDL 。

5、1mol染指算彻底氧化分解静生成106 mol ATP。

6、LCAT由肝细胞合成，在血浆中发挥作用。

7、血浆脂蛋白中的CM（乳糜微粒）和VLDL（低密度脂蛋白）升高，均会使血浆中甘油三酯的含量升高。（血浆脂蛋白含甘油三酯最高的是CM 和VLDL ）

8、细胞内游离胆固醇升高能抑制HMG CoA还原酶的活性，增加AMP蛋白激酶的活性。（本题请注意，题库未给出答案，书中亦叙述不清，第二空酌情更改）

9、胆固醇生物合成在细胞的细胞液中进行，关键酶是HMG CoA还原酶。

10、脂肪酸生物合成在细胞的细胞液中进行，关键酶是乙酰CoA羧化酶。

11、脂肪酸的生物合成有两条途径，分别是甘油一酯途径和甘油二酯途径。

12、脂肪酸生物合成的供氢体是NADPH+H+，它的来源是磷酸戊糖途径。

13、ApoCIII能抑制LPL（脂蛋白脂酶）的活性和肝脏apoE受体的功能。

14、催化血浆胆固醇酯化的酶是LCAT ，催化细胞内胆固醇酯化的酶是ACAT 。

15、LDL受体是能识别和结合载脂蛋白B100和载脂蛋白E 的脂蛋白。

16、长链酯酰辅酶A进入线粒体由肉碱携带，限速酶是肉碱酯酰转移酶I 。、

17、丙二酰辅酶A 是脂肪酸生物合成活性碳源，它是乙酰辅酶A经乙酰CoA羧化酶催化生成的。

18、含apoAI最多的人血浆脂蛋白是HDL ，含apoB100最多的人血浆脂蛋白是LDL 。

19、脑是机体耗能的主要器官之一，正常情况下，主要以葡萄糖作为供能物质，长期饥饿时，则主要以酮体作为能源。

三、简答题

1、酮体是如何产生和利用的?

答：（1）酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括β-羟丁酸、乙酰乙酸和丙酮。（2）肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA)，接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸；乙酰乙酸被还原生成β-羟丁酸；乙酰乙酸脱羧生成丙酮。（3）HMG-CoA合成酶是酮体生成的关键酶。（4）肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。酮体在肝内生成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。（5）丙酮量少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先辈转化成乙酰辅酶A，最终通过三羧酸循环彻底氧化。

2、试述人体胆固醇的来源和去路。

答：（1）人体胆固醇的主要来源：食物摄取；机体细胞自身合成。（2）人体胆固醇的主要去路：用于构成细胞膜；在肝脏内转化成胆汁酸；在性腺、肾上腺皮质转化成性激素、肾上腺皮质激素；在皮肤转化成维生素D3；酯化成胆固醇酯，储存在细胞液及血浆脂蛋白中。

3、脂肪酸的β-氧化和生物合成的主要区别是什么?

答：（1）进行部位不同。前者在线粒体内进行，后者在细胞液中进行；（2）主要中间代谢产物不同。前者是乙酰CoA，后者是丙二酸单酰CoA；（3）脂肪酰基的运载体不同。前者是CoA后者是ACP；（?）（4）参与的辅酶不同。前者是FAD和NAD+，后者是NADPH+H+；（5）前者不需要HCO3-,后者需要HCO3-；（6）柠檬酸发挥的作用不同。柠檬酸对前者没有激活作用，但能激活后者；（7）酯酰CoA的作用不同。酯酰CoA 对前者无抑制作用，但能一直后者；（8）ADP/ATP比值不同。前者在该比值增高时发生，而后者是在比值降低时发生；（9）所处膳食状况不同。禁食或饥饿时进行前者，通常高膳食状况下进行后者。

4、什么是血浆脂蛋白?它们的来源及主要功能是什么?

答：（1）血浆所含之类统称为血脂，血浆脂类物质主要与载脂蛋白等结合形成脂蛋白而可溶，并以脂蛋白形式运输，称为血浆脂蛋白。（2）血浆脂蛋白主要包括CM（乳糜微粒）、VLDL（极低密度脂蛋白）、LDL（低密度脂蛋白）、IDL（中间密度脂蛋白）和HDL（高密度脂蛋白）。（3）CM由小肠粘膜细胞合成，是外源性甘油三酯及胆固醇的主要运输形式。（4）VLDL由肝细胞合成，是运输内源性甘油三酯的主要形式。（5）LDL由VLDL在血浆中转变而来，是转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。（6）HDL由肝合成，小肠亦可合成部分，主要功能是参与胆固醇的逆向转运，即将胆固醇从肝外组织转运至肝。

5、试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用。

答：（1）在脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β-氧化，也可来自甘油的氧化分解；（2）在肝脏，乙酰CoA可被转化为酮体向肝外输送；（3）在脂肪酸的生物合成以及胆固醇合成中，乙酰CoA都是基本原料之一。

第六章生物氧化

一、名词解释

1、氧化磷酸化：ATP形成的主要方式。由代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成A TP过程，因此又称为偶联磷酸化。

2、P/O比值：P/O比值是指物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数（或者说ADP 的摩尔数），也即生成ATP的摩尔数。

3、解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联过程脱离的物质称为解偶联剂。其机制是使呼吸链传递电子过程中泵出的H+不经ATP合酶的F0质子通道回流，但通过其他途径返回线粒体基质，从而破坏了内膜两侧的电化学梯度，使ATP的生成受到抑制，质子电化学梯度储存的能量以热能形式释放。

4、高能磷酸键：水解时释放较多能量的磷酸酯或磷酸酐一类的化学键，常用~P表示。这种高能磷酸键表示整个分子具有较高的能量。

5、呼吸链：营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量形式存在，再通过多种酶和辅酶催化的氧化还原连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一包含多种氧化还原组分的传递链称为氧化呼吸链。

二、填空题

1、在琥珀酸氧化呼吸链中，可进行偶联磷酸化的是复合体III和复合体IV ，后者又可称之为细胞色素C脱氢酶。

2、解偶联剂DNP的化学本质是二硝基苯酚，其解偶联的主要机理是破坏线粒体内膜内外的质子电化学梯度，进而阻止ADP+Pi→ATP 。

3、呼吸链复合体III又可称为泛醌-细胞色素c ，它除含有辅助成分Fe-S外，还含有辅基铁卟啉。

4、在呼吸链中，原理O2的组分其标准电极电位是低的，计算自由能和电位变化关系的基本公式是△GΘ=-nF△EΘ。

5、解偶联蛋白解偶联的主要机制是在线粒体内膜中形成H+通道，使其流入基质，进而不能形成ATP 。

6、NADH-泛醌还原酶就是复合体I 它含有辅基FMN（黄素单核苷酸）和Fe-S。

7、催化A TP+CDP→ADP+CTP的酶是核苷磷酸激酶，催化磷酸肌酸+ADP→肌酸+A TP的酶是肌酸激酶（CPK）。

8、寡霉素可抑制ATP生成和呼吸链电子传递。

9、酯酰CoA脱下的氢通过琥珀酸氧化呼吸链氧化，β-羟丁酸脱下的氢通过NADH 氧化呼吸链氧化。

10、辅酶Q的化学本质是醌类化合物，CoQ10符号中的10代表由10个异戊二烯组成的侧链。

11、两条呼吸链在复合体III 外汇合，琥珀酸氧化呼吸链独有的复合体是复合体II 。

三、简答题

1、受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象?其机理何在?

答：（1）DNP是最早被发现的解偶联剂，大部分解偶联剂都是脂溶性物质。（2）给受试动物注射DNP 后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、A TP合成减少。（3）其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能欧联ATP的生成，能量以热量形式释放。

2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程?试述其具体机制。

答：（1）线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由通过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油酸穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。（2）α-磷酸甘油酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADPH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸而羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP。（3）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADPH在苹果酸脱氢酶的催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADPH。NADPH 进入NADH氧化呼吸链，生成3分子A TP。

3、人体生成ATP的方法有哪几种?请详述具体生成过程。

答：（1）A TP是生物体能量的储存和利用中心，其生成或来源主要有两种，一种是底物水平磷酸化，另一种是氧化磷酸化。（2）底物水平磷酸化：利用代谢分子中的能量使ADP磷酸化生成A TP的过程。在物质分解利用过程中，有三个典型的底物水平磷酸化反应，糖酵解过程中，磷酸甘油酸激酶催化1,3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸，以及丙酮酸羧基酶催化磷酸烯醇式丙酮酸生成烯醇式丙酮酸这两步反应均伴有ADP磷酸化生成ATP，三羧酸循环中琥珀酰CoA合成酶催化琥珀酰CoA生成琥珀酸，同时催化Pi和GDP 生成GTP，而GTP又可在酶促作用下能量转移生成ATP。（3）氧化磷酸化：即在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP。如物质脱下的氢经NADH氧化呼吸链可偶联生成3个ATP；经琥珀酸氧化呼吸链则可偶联生成2个ATP，这是机体内ATP生成的主要方式。

4、叙述呼吸链的组成与排列，这样排列的依据是什么?

答：（1）机体氧化呼吸链有两条，分别为琥珀酸氧化呼吸链和NADH氧化呼吸链，其组成与排列顺序

如下图所示：NADH→复合体I →

CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV

琥珀酸→复合体II →

（2）这两条呼吸链的排列顺序是由一系列的实验及其结果确定的：1）根据呼吸链各组分的标准氧化还原电位，由低到高的顺序排列；2）在体外将呼吸链拆开和重组，鉴定四种复合体的组成和排列；3）利用呼吸链特异性的抑制剂阻断某一组分的电子传递，在阻断部位以前的组分处于还原状态，后面则处于氧化状态；4）根据吸收光谱的改变进行检测，以离体线粒体无氧时处于还原状态作为对照，缓慢给氧，观察各组分被氧化的顺序。

第七章氨基酸代谢

一、名词解释

1、一碳单位：某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。

2、γ-谷氨酰基循环：通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运到体内的过程。

3、尿素循环：指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。

4、生糖与生酮氨基酸：指在体内既能转变为糖又能转变为酮体的一类氨基酸。

5、高氨血症：肝功能严重损伤时尿素合成障碍导致血氨浓度升高。

6、食物蛋白质互补作用：两种或两种以上营养价值较低的蛋白质食物混合食用，则必需氨基酸间可相互补充，从而提高营养价值。

7、必需氨基酸：体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的一类氨基酸。

8、苯酮酸尿症：体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，因此苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等。

9、丙氨酸-葡萄糖循环：指通过丙氨酸和葡萄糖在肌肉和肝之间进行氨转运的过程。

二、填空题

1、肝细胞参与合成尿素的两个亚细胞部位是线粒体和胞浆。

2、甲硫氨酸循环中，产生的甲基供体是S腺苷甲硫氨酸，甲硫氨酸合成酶的辅酶是纤维素B12。

3、血液中转运氨的两种主要方式是：丙氨酸和谷氨酰胺。

4、肝细胞参与合成尿素中两个氢原子来源，第一个氮直接源于氨，第二个氮直接源于天冬氨酸。

5、磷酸吡哆醛以及磷酸吡哆胺是维生素B6在体内的活性型，他们分别是转氨酶及脱羧酶的辅酶。

6、一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、色氨酸和组氨酸的代谢。

7、正常情况下，体内苯丙氨酸的主要代谢途径是经羟化作用生成酪氨酸，催化该反应的酶是苯丙氨酸羧化酶。

8、肠道氨吸收与肾分泌氨均受酸碱度影响。肠道pH偏碱性时，氨的吸收增加；尿液pH偏酸性时，有利于氨的分泌。

9、心肌组织中含量最高的转氨酶是谷草转氨酶；肝组织中含量最高的转氨酶是谷丙转氨酶。

10、酪氨酸经酪氨酸酶作用生成黑色素，白化病时酪氨酸酶缺陷。

11、酪氨酸代谢可生成儿茶酚胺，其包括多巴胺，去甲肾上腺素和肾上腺素。

12、催化氨与谷氨酸生成谷氨酰基的酶谷氨酰胺，催化谷氨酰胺分解成谷氨酸和氨的酶谷氢酰胺。

13、谷氨酸脱羧基后生成γ-氨基丁酸，是抑制性神经递质；组氨酸脱羧后生成组胺，具有舒张血管的作用。

三、简答题

1、为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心肌组织损伤的参考指标?

答：（1）正常时体内多种转氨酶主要存在于相应组织细胞中，血清含量极低。（2）如谷丙转氨酶(GPT)在肝细胞中活性最高，而谷草转氨酶（GOT）在心肌细胞中活性最高。当肝细胞或心肌细胞损伤时上述转氨酶分别释放入血。

2、简述谷氨酸在体内转变成尿素、CO2与水的主要代谢过程。

答：（1）谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、NADPH+H+和NH3;（2）α-酮戊二酸经三羧酸循环产生草酰乙酸、CO2、FADH2和NADPH+H+；（3）草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸和CO2；（4）磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸，在丙酮酸脱氢酶的作用下生成乙酰辅酶A；（5）乙酰辅酶A经三羧酸循环生成CO2、FADH2、NADPH+H+和ATP；（6）经氧化呼吸链生成ATP和H2O，反应生成氨基甲酰磷酸，经鸟氨酸循环生成尿素。

3、说明高氨血症导致昏迷的生化基础。

答：（1）高氨血症时，脑中的反应为：1）氨+α-酮戊二酸→谷氨酸；2）氨+谷氨酸→谷氨酰胺。（2）脑内α-酮戊二酸减少导致了三羧酸循环减慢，从而使ATP生成减少，脑组织功能缺乏表现为昏迷。

4、讨论鸟氨酸循环、丙氨酸-葡萄糖循环、甲硫氨酸循环的基本过程与生理意义。

答：（1）鸟氨酸循环：经鸟氨酸、瓜氨酸及精氨酸等步骤合成尿素后，又重新回到鸟氨酸的一种循环过程。不断地将体内有毒性的转氨酶转变成尿素，达到解除氨毒的作用。（2）丙氨酸-葡萄糖循环：将鸡肉蛋白分解的氨经丙酮酸转氨基生成丙氨酸后随血液转运到肝，丙氨酸经肝脱氨基生成丙酮酸和氨，丙酮酸经肝糖异生形成葡萄糖，而氨经肝鸟氨酸循环合成尿素，葡萄糖经血液回到肌肉经肌肉酵解过程再生成丙酮酸。将鸡肉中代谢产生的氨通过丙氨酸形式转运到肝而合成尿素。（3）甲硫氨酸循环：甲硫氨酸经SAM、同型半胱氨酸等中间代谢，进而重新生成甲硫氨酸的循环过程。为体内甲基化反应提供活性甲基的供体（SAM）。

5、简述体内氨基酸的来源和去路。

答：（1）主要来源：食物蛋白质的消化吸收；组织蛋白质的分解；经转氨基反应合成的非必需氨基酸。（2）主要去路：合成组织蛋白质；脱氨基作用产生氨合成尿素；α-酮酸转变成糖或酮体，并产能；脱羧基作用生成胺类；转变为嘌呤、嘧啶等其他含氮化合物。

第八章核苷酸代谢

一、名词解释

1、核苷酸合成的抗代谢物：指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或者以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及阻碍细胞增殖的作用，即为核苷酸合成的抗代谢物。

2、核苷酸的负反馈调节作用：指核苷酸合成过程中，反应产物对反应过程中某些调节酶的抑制作用，反馈调节一方面使核苷酸合成能够适应机体需要，同时又不会合成过多，造成营养物质和能量的浪费。

3、嘧啶核苷酸的补救合成：指利用体内游离的嘧啶碱基或嘧啶核苷酸为原料，经过嘧啶磷酸核糖转移酶或嘧啶核苷酸酶等简单反应合成嘧啶核苷酸的过程，又称为重新利用途径。

4、嘌呤核苷酸的补救合成：（原文定义，亦可同上以小题叙述）指利用现成嘌呤碱或嘌呤核苷重新合成嘌呤核苷酸，称为嘌呤核苷酸的补救合成。

5、补救合成：嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸均有两种合成途径，分别是从头合成和补救合成。补救合成就是利用现成的嘌呤（嘧啶）碱或嘌呤（嘧啶）核苷重新合成嘌呤（嘧啶）核苷酸的过程。

二、填空题

1、体内常见的两种核苷酸是cAMP 和cGMP 。

2、在嘌呤核苷酸补救合成中HGPRT催化合成的核苷酸是IMP 和GMP 。

3、核苷酸抗代谢物中，常用嘌呤类似物是6-巯基嘌呤；常用嘧啶类似物是5-氟尿嘧啶。

4、嘌呤核苷酸从头合成的调节酶是PRPP合成酶和PRPP酰胺转移酶。

5、氨基蝶呤（MTX）干扰核苷酸合成时因为其结构与叶酸相似，并抑制二氢叶酸还原酶，进而进一步影响一碳单位的代谢。

6、核苷酸合成代谢调节的主要方式是反馈调节，其生理意义是既满足对核苷酸的需要，又避免营养物质及能量的浪费。

7、叶酸的类似物氨基蝶呤等的结构与叶酸相似是FH2转变为FH4时二氢叶酸还原酶的抑制剂，在阻断FH4生成的同时，可抑制胸腺嘧啶核苷酸的合成，因而具有抗癌作用。

8、体内脱氧核苷酸是由叶酸直接还原而生成的，催化次反应的酶是二氢叶酸还原酶。

9、肝细胞中的氨基甲酰磷酸可分别参与合成尿素和嘧啶核苷酸。

10、嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对260mm紫外线有较强的吸收。

11、叶酸在体内的活性型为四氢叶酸，他是体内一碳单位转移酶的辅酶。

三、简答题

1、试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理。

答：（1）5-氟尿嘧啶：胸腺嘧啶的类似物，能抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶、影响RNA的正常结构和功能。（2）6-巯基嘌呤：次黄嘌呤类似物，能抑制IMP转变为AMP和GMP的反应、抑制IMP和GMP的补救合成和从头合成。（3）氨基蝶呤和氨甲喋呤：叶酸类似物，能抑制二氢叶酸还原酶。（4）氨杂丝氨酸：谷氨酰胺类似物，能干扰嘌呤、嘧啶核苷酸的合成。

苏州大学848生物化学部分真题答案汇总

概述 SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。答案： (1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。 (2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异; ②使它们的形状都变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。 (3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控? 答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰 CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶 (E3）组分。 (2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。

(3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受GTP抑制，为AMP所活化。简述保证DNA复制忠实性的因素及其功能？ (1）半保留复制的原则， (2）碱基互补配对的规律，A-T G-C 。 (3)DNA聚合酶I的校对作用， (4)引物的切除，简述真核生物与原核生物转录的不同点。答案：真核生物的转录在很多方面与原核生物不同，具有某些特殊规律，主要包括： (1）转录单位一般为单基因 (单顺反子），而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反子） ; (2）真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不同的RNA聚合酶催化合成; (3）在转录的起始阶段，RNA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转录; (4）组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关，增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件，具有增强转录效率的作用; (5)转录调节方式以正调节为主，调节蛋白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。某一肽链中有一段含15圈α-螺旋的结构，问： (1）这段肽链的长度为多少毫微米？含有多少个氨基酸残基？ (2）翻译的模板链是何种生物分子？它对应这段α -螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成？

苏州大学细胞生物学常考15大题

1、简述钠钾泵的本质和工作原理。答：钠钾泵是膜上的一种能够同时运输Na+和K+的ATP酶，本身就是Na+、K+-ATP酶，具有载体和酶的双重活性。它由大、小两个亚基组成，大亚基为贯穿膜全层的脂蛋白，为催化部分；小亚基为细胞膜外侧半嵌的糖蛋白。在Na+和K+存在时，Na+、K+-ATP酶分解1个分子ATP，产生的能量通过Na+-K+泵的构象变化，运送3个Na+从细胞内低浓度侧运到细胞外高浓度侧，同时把两个K+从细胞外低浓度侧运到细胞内高浓度侧。基本过程：1.膜内侧Na+、Mg+与酶结合；2.酶被激活，ATP分解，产生的高能磷酸根使酶发生磷酸化；3.酶构象改变，Na+结合位点暴露到外侧，酶与Na+亲合力变低；4. Na+被释放到细胞外，酶和K+亲合力变高，K+结合到酶上；5.酶发生去磷酸化；6.酶构象复原，K+被释放到细胞内侧； 7.恢复至初始状态。如此反复进行。 2、蛋白质进入内质网的机制（信号假说）？答：1.核糖体上信号肽合成；2.胞质中信号识别颗粒（SRP）识别信号肽，形成SRP-核糖体复合体，蛋白质合成暂停；3.核糖体与ER膜结合，形成SRP-SRP受体-核糖体复合体；4.SRP 脱离并参加再循环，核糖体蛋白质合成继续进行；5.信号肽被切除；6.合成继续进行；7.核糖体在分离因子作用下被分离；8.成熟的蛋白质合成暂停。 3、如何理解高尔基体在蛋白质分选中的枢纽作用？答：在ER合成的蛋白质，通过转运小泡运输到GC，这种转运小泡被COPⅡ所包绕；蛋白质在GC内进行加工和修饰，再被分拣送往细胞的相关部位。反面GC网络（TGN）执行分拣功能，包装到不同类型的小泡，并运送到目的地, ，包括内质网、高尔基体、溶酶体、细胞质膜、细胞外和核膜等。因此GC在蛋白质分选中具有枢纽作用。 4、G蛋白的结构特点和作用机制？答：G蛋白是指任何可与鸟苷酸结合的蛋白质的总称，位于细胞膜胞液面的外周蛋白。由α、β、γ3个不同的亚单位构成，具有结合GTP或GDP的能力，并具有GTP酶的活性。G蛋白有两种构象，一种以αβγ三聚体存在并与GDP结合，为非活化型，另一种构象是α亚基与GTP结合并导致βγ二聚体脱落，为活化型。作用机制：静息状态下，G蛋白以异三聚体的形式存在于细胞膜上，并与GDP结合，而与受体呈分离状态。当配体与相应受体结合时，触发了受体蛋白分子发生空间构象的改变，α亚单位转而与GTP结合，与βγ二聚体分离，具有了GTP酶活性，使GTP分解释放磷酸根，生成GDP，诱导α亚单位构象改变，使之与GDP亲合力增强，最后与βγ二聚体结合，回到静息状态。β亚单位的浓度越高，越趋向于形成静息状态的G蛋白异三聚体，G蛋白的作用就越小。 5、G蛋白耦联受体介导的cAMP信号途径？答：激素、神经递质等第一信使与相应的膜受体结合后，可以激活G蛋白，并活化位于细胞膜上的G蛋白效应蛋白——腺苷酸环化酶，使ATP转化生成第二信使cAMP，cAMP可进一步分别引起相应底物的磷酸化级联反应、离子通道活化等效应，参与调节细胞代谢、增殖、分化等不同生理过程。绝大多数细胞中cAMP进一步特异地活化cAMP依赖性蛋白激酶（PKA）来调节细胞的新陈代谢。对于不同的腺苷酸环化酶，影响其活性的因素也不一样。 6、G蛋白耦联受体介导的PIP2信号途径？

苏州大学生化问答题题库生物化学必考

1．简述酶的“诱导契合假说”。酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。 2．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机理何在？解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP 的生成，能量以热能形式释放。 3．复制中为什么会出现领头链和随从链？ DNA复制是半不连续的，顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上，子链就沿'5→'3方向延长，另一股母链'5→'3解开，子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I，在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个编码基因由同一个调控区调节。乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面： (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白，改变了它的构象，使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时，cAMP浓度高，结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合，激活RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓度低，cAMP与CAP结合受阻，CAP不能与CAP结合位点结合，RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。 5．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。解释限制性内切核酸酶；酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1．酮体是如何产生和利用的？酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA（HMG-CoA），接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。酮体在肝内生成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A，最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2．为什么测定血清中转氨酶活性可以

新版苏州大学生物学考研经验考研参考书考研真题

考研这个念头，我也不知道为什么，会如此的难以抑制，可能真的和大多数情况一样，我并没有过脑子，只是内心的声音告诉我：我想这样做。得知录取的消息后，真是万分感概，太多的话想要诉说。但是这里我主要想要给大家介绍一下我的备考经验，考研这一路走来，收集考研信息着实不易，希望我的文字能给师弟师妹们一个小指引，不要走太多无用的路。其实在刚考完之后就想写一篇经验贴，不过由于种种事情就给耽搁下来了，一直到今天才有时间把自己考研的历程写下来。先介绍一下我自己，我是一个比较执着的人，不过有时候又有一些懒散，人嘛总是复杂的，对于考研的想法我其实从刚刚大一的时候就已经有了，在刚刚进入大三的时候就开始着手复习了，不过初期也只是了解一下具体的考研流程以及收集一些考研的资料，反正说到底就是没有特别着急，就我个人的感受来说考研备考并不需要特别长的时间，因为如果时间太长的话容易产生疲惫和心理上的变化反而不好。下面会是我的一些具体经验介绍和干货整理，篇幅总体会比较长，只因，考研实在是一项大工程，真不是一两句话可描述完的。所以希望大家耐心看完，并且会有所帮助。文章结尾处附上我自己备考阶段整理的学习资料，大家可以自取。苏州大学生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (631)生物化学（F）

(857)细胞生物学（F）参考书目为： 1.王镜岩等.《生物化学》.高等教育出版社第三版,200 2. 2.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社先说一下我的英语单词复习策略 1、单词背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。考察英语单词的题目表面上看难度不大，但5500个考研单词，量算是非常多了。我们可以将其区分为三类：高频核心词、基础词和生僻词，分别从各自的特点掌握。（1）高频核心词单词书可以用《木糖英语单词闪电版》，真题用书是《木糖英语真题手译》里面的单词都是从历年考研英语中根据考试频率来编写的。核心，顾名思义重中之重。对于这类词汇，一方面我们可以用分类记忆法，另一方面我们可以用比较记忆法。分类记忆法，这种方法指的是把同类词汇收集在一起同时记忆。将同类词汇放在一起记忆，当遇到其中一个词时，头脑中出现的就是一组词，效率提高的同时，也增强了我们写作用词的准确度和自由度。例如：damp，wet，dank，moist，humid都含“潮湿的”意思。damp指“轻度潮湿,使人感觉不舒服的”。wet指“含水分或其他液体的”、“湿的”。moist指“微湿的”、“湿润的”,

苏大本科《生物化学》习题集

脂类、生物膜的组成与结构生物化学习题集糖一、名词解释 1、直链淀粉：是由α―D―葡萄糖通过1，4―糖苷键连接而成的，没有分支的长链多糖分子。 2、支链淀粉：指组成淀粉的D－葡萄糖除由α－1,4 糖苷键连接成糖链外还有α－1，6糖苷键连接成分支。 3、构型：指一个化合物分子中原子的空间排列。这种排列的改变会关系到共价键的破坏，但与氢键无关。例氨基酸的D型与L型，单糖的α—型和β— 型。 4、蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链连接，糖含量可超过95%，其总体性质与多糖更相近。 5、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，其一定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。二、选择 *1、生物化学研究的内容有（ABCD） A 研究生物体的物质组成 B 研究生物体的代谢变化及其调节 C 研究生物的信息及其传递 D 研究生物体内的结构 E 研究疾病诊断方法 2、直链淀粉的构象是（Ａ） A螺旋状B带状C环状D折叠状三、判断 1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有负旋光性。（×） 2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。（×） #3、人体既能利用D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄糖。（×） 4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。（√） 5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。（√）四、填空 1、直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈棕红色。（紫蓝紫红） 2、蛋白聚糖是指。 (蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物) 3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均一多糖。(葡萄糖) word文档可自由复制编辑

苏大08生化与细胞真题

苏州大学2008研究生入学考试试题生物化学一、名词解释（共10题，每题2分，共20分） 1、等电聚焦电泳 2、Edman降解 3、疏水相互作用 4、双倒数作图 5、转化 6、限制性内切酶 7、柠檬酸转运系统 8、位点特异性重组 9、信号肽 10、锌指二、是非题：（共10题，每题1分，共10分） 1、构成天然蛋白质分子的氨基酸约有18种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2、磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是VitB6的衍生物，可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。 3、核酸具有方向性，5’-位具有自由羟基，3’-位上具有自由的磷酸基。 4、6-磷酸果糖激酶-1受A TP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2，6双磷酸果糖的变构激活。 5、16C的软脂酸可经七次β-氧化全部分解为8分子乙酰CoA,可净生成130分子A TP. 6、丙氨酸氨基转移酶催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。 7、胸腺嘧啶降解的终产物为β-氨基异丁酸、NH3和CO2. 8、RNA pol Ι存在于核仁，对α-鹅蒿覃碱不敏感。（不会打那个字） 9、顺式作用元件（cis-acting element）指一些与基因表达调控有关的蛋白质因子。 10、天然双链DNA均以负性超螺旋构象存在，当基因激活后，则转录区前方的DNA拓扑结构变为正性超螺旋。三、多项选择题（共15题，每题2分，共30分，在备选答案中有1个或1个以上是正确的，请选出正确的答案，错选或未选全的均不给分） 1、含硫氨基酸包括： A、蛋氨酸 B、苏氨酸 C、组氨酸 D、半胱氨酸 2、关于α-螺旋正确的描述为： A、螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周。 B、为右手螺旋结构。 C、两螺旋之间借二硫键维持其稳定。 D、氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧。 3、下列那种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A、 pI为4.5的蛋白质 B、 pI为7.4的蛋白质 C、 pI为7的蛋白质 D、pI为6.5的蛋白质。 4、关于同工酶，哪些说明是正确的？

生物化学试卷及答案

一、名词解释（每题2分，共20分） 1、同工酶 2、酶活性中心 3、蛋白质等电点 4、底物水平磷酸化 5、葡萄糖异生作用 6 7 8 9 10 ( ) 10、考马斯亮蓝染料与蛋白质（多肽）结合后形成颜色化合物，在534nm波长下具有最大吸收光。三、选择题（每题1分，共10分） ( ) 1、Watson和Crlick的DNA双股螺旋中，螺旋每上升一圈的碱基对和距离分别是： A. 11bp， 2.8nm B. 10bp， 3.4nm C. 9.3bp， 3.1nm D. 12bp， 4.5nm

( ) 2、哪一种情况可用增加底物浓度的方法减轻抑制程度： A. 不可逆抑制作用 B. 非竞争性可逆抑制作用 C. 竞争性可逆抑制作用 D. 反竞争性可逆抑制作用 ( ) 3、米氏动力学的酶促反应中，当底物浓度（[S]）等于3倍Km时，反应速度等于最大反应速度的百分数（%）为： A. 25％ B. 50％ C. 75％ D. 100％( ) 4、TCA循环中发生底物水平磷酸化的化合物是： A. α-酮戊二酸 B. 琥珀酸 C. 琥珀酰CoA D. 苹 A. 考马斯亮蓝试剂 B. 二苯胺试剂 C. 地衣酚试剂 D. DNS试剂四、填空题（每空1分，共30分） 1、20种天然氨基酸中_____和色氨酸只有一个密码子。 2、某一种tRNA的反密码子是UGA，它识别的密码子序列是 ___ 。 3、pI为4.88的蛋白质在pH8.6的缓冲液将向电场的 _______ 极移动。

4、核酸的基本结构单元是 __ ，蛋白质的基本结构单元是 _ _ 。 5、糖酵解途径的限速酶是 _ _、_ _、__ 。 6、大肠杆菌RNA聚合酶全酶由 ___????____ 组成；参与识别起始信号的是 __?___ 因子。 7、3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭可将 ___ 产生的___所携带的电子转入线粒体内膜。 8、某DNA模板链核酸序列为5’ TTACTGCAATGCGCGATGCAT-3’，其转录产物mRNA的核苷酸排列顺序是____，此mRNA编码的多肽链N-端第一个氨基酸为 ___，此多 9 10 O O ( CH 3 CH 2 ) 11 _____________________ 五、简答题（30分） 1、请写出米氏方程，并解释各符号的含义（5分） 2、计算1mol丙酮酸彻底氧化为CO 2和H 2 O时产生ATP的mol数。（6分） 3、按下述几方面，比较软脂酸氧化和合成的差异：发生部位、酰基载体、二碳片段供体、电子供体（受体）、底物穿梭机制、合成方向。（6分） 4、简述三种RNA在蛋白质生物合成过程中所起的作用。（6分） 5、请写出参与原核生物DNA复制所需要的主要酶或蛋白，并简要解释其功能。（7分）

苏州大学生化试题

1.写出大多数限制性内切酶识别DNA序列的结构特点？生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。它是可以将外来的DNA切断的酶，即能够限制异源DNA的侵入并使之失去活力，但对自己的DNA却无损害作用，这样可以保护细胞原有的遗传信息。由于这种切割作用是在DNA分子内部进行的，故名限制性内切酶(简称限制酶． Ⅱ型（type Ⅱ）限制与修饰系统所占的比例最大，达93% 。Ⅱ型酶相对来说最简单，它们识别回文对称序列，在回文序列内部或附近切割DNA ，产生带3'- 羟基和5'- 磷酸基团的DNA 产物，需Mg2+ 的存在才能发挥活性，相应的修饰酶只需SAM 。识别序列主要为4-6bp ，或更长且呈二重对称的特殊序列，但有少数酶识别更长的序列或简并序列，切割位置因酶而异，有些是隔开的。 Ⅱs 型（type Ⅱs）限制与修饰系统，占5% ，与Ⅱ型具有相似的辅因子要求，但识别位点是非对称，也是非间断的，长度为4-7bp ，切割位点可能在识别位点一侧的20bp 范围内。 Ⅱ型限制酶一般是同源二聚体（homodimer），由两个彼此按相反方向结合在一起的相同亚单位组成，每个亚单位作用在DNA 链的两个互补位点上。修饰酶是单体，修饰作用一般由两个甲基转移酶来完成，分别作用于其中一条链，但甲基化的碱基在两条链上是不同的。在Ⅱ型限制酶中还有一类特殊的类型，该酶只切割双链DNA 中的一条链，造成一个切口，这类限制酶也称切口酶（nicking enzyme），如N.Bst NBI 。 2.PCR循环的参数是如何确定的？（1）变性时间是如何确定的？在选择的变性温度下，DNA分子越长，两条链完全分开所需的时间也越长。如果变性温度过低或时间太短，模板DNA中往往只有富含AT的区域被变性。在PCR的第一个循环中，有时常把变性时间设计为5 min，来增加大分子模板DNA彻底变性的概率，又称此为预变性。当模板DNA的G+C含量超过55%时，需要更高的变性温度，来源于古细菌的DNA聚合酶比TaqDNA聚合酶更能耐受高温，因此更适合用来扩增富含GC的DNA 模板。（2）复性温度的确定有什么考虑？复性过程（即退火）采用的温度至关重要。如果复性温度太高，寡核苷酸引物不能与模板很好地复性，扩增效率将会非常低。如果复性温度太低，引物将产生非特异性复性，从而导致非特异性的DNA片段的扩增。（3）延伸的时间是如何确定的？ Taq DNA聚合酶在最适反应温度（72～78 ℃）下聚合速率约为2 000 bp/min。根据多数研究者的经验，确定了一个规则，即：靶基因的每1 000 bp的扩增产物的延伸时间被设计为1 min，以此类推。对于PCR的最后一个循环，许多研究者常把延伸时间增加为以前循环的延伸时间的3倍以上，以使所有扩增产物完成延伸，这又称为后延伸。（4）循环数目一般都为30，这个数值是怎么来的？ PCR扩增所需的循环数目决定于反应体系中起始的模板拷贝数以及引物延伸和扩增的速率。一旦PCR反应进入几何级数增长期，反应会一直持续下去，直至某一成分成为限制因素。从这一点上来说，扩增产物中绝大多数应该是特异性的扩增产物，而非特异性的扩增产物低到难以检测的程度。用TaqDNA聚合酶在一个含有105个拷贝的靶

生化真题题库20套

苏州大学生物化学(四) 课程试卷（1）卷参考答案共3页院系基础医学与生物科学学院专业生物科学大类一、名词解释（1.5×10＝15分） 1．中间产物学说：酶在催化反应，酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物，然后中间产物再分解成产物和原来的酶，此学说称中间产物学说。 2．复制体：在DNA复制时，为数众多的酶和蛋白质参与作用，所形成的复合物，称为复制体。 3．酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。 4．固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。 5．生物氧化：有机物在生物体细胞内的氧化。 6．NADP：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，是具有传递氢功能的脱氢酶的辅酶。 7．核苷酸合成的“补救途径”：利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸的途径。 8．生糖氨基酸：在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢。 9．盐溶：浓度中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象叫盐溶。 10．构象：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。二、判断题（每题1分，共20分。正确的在括号内打“√”，错误的在括号内打“×”）（）1．脂肪酸经活化后进入线粒体内进行β-氧化，需经脱氢、加水、脱氢和硫解四个过程完成一轮反应。（）2．引物是指DNA复制时所需要的一小段RNA，催化引物合成的引物酶是一种特殊的DNA聚合酶。（）3．DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是5’→3’，另一条链的合成方向为3’ →5’。（）4．细胞核内的RNA都从DNA转录而来，是由一种RNA聚合酶合成的。（）5．基因表达是指遗传信息从DNA经RNA传递给蛋白质的过程。（）6．DNA上遗传信息转录的产物是蛋白质。（）7．人类RNA聚合酶和DNA主要分布在细胞核内，所以RNA主要在细胞核内合成。（）8．UAA、UAG、UGA除作为终止密码外，又分别代表三种氨基酸。（）9．DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化作用都需要引物。

生物化学考试试卷及答案

河南科技学院2014-2015学年第二学期期终考试生物化学试题（A ）适用班级：园林131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2.考试时间为考试周； 3.满分为100分，具体见评分标准。一、名词1、蛋白质的变性作用： 2、氨基酸的等电点： , 3、氧化磷酸化： 4、乙醛酸循环： 5、逆转录：二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（） A ：疏水键； B ：肽键： C ：氢键； D ：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。 , A ：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部； B ：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部；

C：疏水基团与亲水基团随机分布；D：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（） A：A+G；B：C+T： C：A+T；D：G+C。 4、DNA复性的重要标志是（）。 A：溶解度降低；B：溶液粘度降低； C：紫外吸收增大；D：紫外吸收降低。 " 5、酶加快反应速度的原因是（）。 A：升高反应活化能；B：降低反应活化能； C：降低反应物的能量水平；D：升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应B米伦氏反应C与甲醛的反应D双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A双缩脲反应B茚三酮反应C坂口反应D米伦氏反应？ 8、蛋白质变性是由于( )。 A蛋白质一级结构的改变B蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落D蛋白质发生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。 A肽键平面充分伸展B氢键的取向几乎与中心轴平行C碱基平面基本上与长轴平行D氢键的取向几乎与中心轴平行 10、每个蛋白质分子必定有( )。 Aα-螺旋Bβ-折叠结构C三级结构D四级结构 # 11、多聚尿苷酸完全水解可产生( )。 A 核糖和尿嘧啶B脱氧核糖和尿嘧啶C尿苷D尿嘧啶、核糖和磷酸 12、Watson-Crick提出的DNA结构模型( )。 A是单链α-螺旋结构B是双链平行结构 C是双链反向的平行的螺旋结构D是左旋结构 13、下列有关tRNA分子结构特征的描述中，( )是错误的。 A 有反密码环 B 二级结构为三叶草型 C 5'-端有-CCA结构 D 3'-端可结合氨基酸【

苏州大学考研生物化学大纲

一、蛋白质化学 1. 蛋白质的化学概念、分类、化学组成 2. 氨基酸的类型、结构和性质 3. 蛋白质的一级结构测序和蛋白质的空间结构 4. 蛋白质的分离、纯化与鉴定。二、酶化学 1. 酶的分离提纯及活力测定 2. 酶促反应的动力学 3. 酶的催化功能与结构的关系 4. 酶活性的调节控制三、核酸的化学 1. 核酸的概念和重要性质 2. DNA双螺旋结构的基本结构特征和性质 3. 核糖核酸（RNA）的结构和性质。四、DNA的复制和修复 1. DNA半保留半不连续复制的机制 2. DNA的损伤和修复 3. RNA指导的DNA合成五、RNA的生物合成 1. DNA指导的RNA合成 2. RNA的转录后加工 3. RNA的复制 4. RNA生物合成的抑制。六、蛋白质的生物合成 1.mRNA和遗传密码 2.核糖体和转移RNA的功能 3.蛋白质合成的生物机制七、糖类化学及糖的代谢 1. 糖的概念与性质 2. 糖酵解和三羧酸循环的途径与调控 3. 糖类合成的一般途径与调控。八、生物氧化 1. 生物氧化的概念 2. 电子传递过程和氧化呼吸链 3. 氧化磷酸化作用。九、脂类化学及脂的代谢 1. 脂类的概念 2. 脂类的消化吸收和转运 3. 脂肪酸和甘油三脂的分解代谢与调节 4. 脂肪酸和甘油三脂的合成代谢与调节十、蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢 1. 氨基酸降解与合成的主要途径 2. 蛋白质代谢与糖类代谢、脂类代谢的相互关系十一、核酸的酶促降解和核苷酸代谢

1. 核苷酸分解和合成的一般途径 2. 核酸限制性内切酶的催化作用特点十二细胞代谢和基因表达的调节 1.了解激素及激素的一般作用机理 2.代谢途径的相互联系 3.细胞结构对代谢途径的空间调节 4.酶活性和细胞信号对代谢的调节

苏大本科生题库考研生物化学试卷13

生物化学试卷13 院系学号姓名成绩一、名词解释（每题3分，共30分，凡进行双语教学的章节，英文名词解释如用中文回答，全对者只得1分）： 1．Plasmid 2．反密码环 3．LCAT（卵磷脂胆固醇酯酰转移酶） 4．引发体 5．DNA library 6．碱基互补 7．酶原 8．Vitamin（维生素）

9．Isoenzymes（同工酶） 10．不对称转录二、填空（每空1分，共24分）： 1．植物中含有β-胡萝卜素，它可被小肠粘膜的酶作用，使其分子中部加氧断裂，分解为，后者再还原为。 2．蛋白质颗粒在电场中移动，移动的速率主要取决于＿＿＿＿和＿＿＿＿，这种分离蛋白质的方法称为＿＿＿＿。 3．酶所催化的反应称为，酶所具有催化反应的能力称为。 4．肝糖原分解代谢主要受调控，而肌糖原分解代谢主要受调控。 5．脂酰CoA脱下的2H通过＿＿＿＿＿＿＿＿氧化呼吸链氧化，β-羟丁酸脱下的2H通过＿＿＿＿＿＿＿氧化呼吸链氧化。 6．肝细胞中的氨基甲酰磷酸可分别参与合成和。 7．转录的原料是______________，复制的原料是_______________。8．原核生物翻译起始复合物的形成包括﹑ ﹑

和四个步骤。 9．维生素B12是的辅酶，当其缺乏时可影响核苷酸及蛋白质的合成，可引起贫血。 10．脂肪酸生物合成在细胞的中进行，关键酶是。三、问答（第1.2.3每题10分，第4.5题每题8分，共46分）： 1．叙述呼吸链的组成与排列，这样排列的依据是什么？ 2．举例说明蛋白质一级结构、空间构象与功能间的关系。 3．在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？ 4．遗传密码有哪些主要特性？ 5．为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标？

2020苏大生化研究生期末考习题集

1.何为球状蛋白质的一、二、三和四级结构？各结构有何特点？ 1一级结构：组成蛋白质的肽链数目，氨基酸顺序，以及链内或链间二硫键的数目和位置，其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，他还是死蛋白质生物功能的基础。特点：①蛋白质的一级结构决定了二级、三级等高级结构，决定每一种蛋白质生物学活性结构特点，首先在于其肽链的的氨基酸顺序。 ②主要靠共价键维持，包括二硫键。（1）二级结构：多肽链的主链局部在空间的排列或规则的几何走向，所有蛋白质的主链结构相同，长短不同。主要靠氢键维持，包括α螺旋，β折叠，以及β转角，无规卷曲等。特点：①α螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第 4个残基(第n+4个) 的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为 0.54nm，每一圈含有 3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。 ②β折叠：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C 方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。 ③β-转角：多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构 (α-螺旋和β-折叠)，使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环 (loops)。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是:第1个氨基酸残基羰基氧与第 4个残基的酰胺氮之间形成氢键; 转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。 ④无规卷曲：此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。（2）三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置，包括结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中彼此间的相互关系。特点：①分子呈现球状或椭球状 ②三级结构的稳定性主要靠非共价键维持，尤其是疏水键。 ③疏水侧链埋藏在分子内部，形成疏水核，亲水侧链暴露在外表形成亲水面。 ④表面常有空穴、配体结合部位。（活性中心）（3）四级结构：由多条具有完整三级结构的肽链构成，每条肽链形成一个亚基，亚基与亚基之间以特定的三维空间排布，并依靠疏水作用，氢键及离子键联系在一起，形成一个完整的具有生物学活性的四级结构。特点：①有多个亚基 ②稳定性主要靠亚基间的疏水作用维持，其次是氢键和离子键。 ③亚基单独存在时无生物活性或活性很小，只有通过亚基相互聚合成四级结构后，蛋白质才具有完整的生物活性。 ④亚基间具有协同性和别构效应。 2.从翻译形成的多肽裢到有活性的蛋白质结构和功能的关系？一、翻译后加工 (post-translation processing) 是指从核糖体释放出不具备蛋白质生物活性的新生多肽链，经过分子折叠及不同的加工修饰，转变为具有天然功能构象的成熟蛋白的过程。内容主要包括: ?多肽链折叠为天然的三维结构 ?肽链一级结构的修饰 ?肽链空间结构的修饰 (一)新生肽链的折叠蛋白质多肽链折叠成天然空间构象是一种释放自由能、形成大量非共价键的自发过程;对于核糖核酸酶，其折叠过程在初始或变性状态都能自动完成，称为自我组装 (self-assembly)。影响肽链折叠的因素: 内在因素: 氨基酸侧链和肽链的二级结构 ◆氨基酸侧链影响肽链二级结构形成。 ◆二硫键的形成和脯氨酸残基酰胺键的顺反异构化是折叠过程的关键反应。 ◆形成a-螺旋的起始阶段是慢反应。 ◆单个结构域作为独立单位进行折叠。细胞内环境: ■细胞内生物大分子拥挤效应影响多肽链折叠。 ■温度和pH值。 ■金属离子的配位效应可以影响蛋白质的天然结构。辅助分子几种有促进蛋白折叠功能的大分子 1.分子伴侣(molecular chaperon) 2.蛋白二硫键异构酶(protein disulfide isomerase, PDD) 3.肽-脯氨酰顺反异构酶 (peptide prolyl cis-transisomerase, PPI) (二)一级结构的修饰 1、肽链N-端的切除肽链N 端甲硫氨酸残基的切除 2、特定氨基酸的共价修饰 (1)磷酸化:丝、苏、酪氨酸残基 (2)甲基化:肽链N末端、组蛋白 (3)乙酰化:组蛋白分子的赖氨酸残基 (4)羟基化:胶原蛋白前体赖、脯氨酸残基 (5)羧基化:凝血因子谷氨酸残基y-羧基化 (6)糖基化: 0-糖苷键型、N-糖苷键型 (7)脂酰化:长链脂肪酸共价修饰 3、二硫键的形成 4、多蛋白(polyprotein)的加工 5、蛋白质前体不必要肽段的切除 } (三)空间结构的修饰 1、亚基聚合具有四级结构的蛋白质由两条以上的肽链通过非共价键聚合，形成寡聚体(oligomer)。 2、辅基连接结合蛋白质合成后都需要结合相应辅基，成为具有功能活性的天然蛋白质。 3.举例说明蛋白质结构和功能的关系？蛋白质一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础核糖核酸酶的变性与复性 124个氨基酸残基组成相似结构表现相似的功能：如不同物种的胰岛素抗利尿激素 H2N－半胱－酪－苯丙－谷－天冬－半胱－脯－精－甘… 催产素 H2N－半胱－酪－异亮－谷－天冬－半胱－脯－亮－甘… 不同结构具有不同功能催产素对子宫平滑肌和乳腺导管的收缩作用>>抗利尿激素催产素对血管平滑肌的收缩效应和利尿作用<<抗利尿激素（1％）请从生物化学角度解释疯牛病产生的原因及分子机制？蛋白质的一级结构是其特殊的空间构象和生物活性的基础，一旦其一级结构发生改变，将会导致其空间结构的改变，最终导致酶失活，甚至一些严重的生理疾病。蛋白质的功能不仅与一级结构有关，更重要的依赖于蛋白质的空间结构，牛胰RNaseA变性时，其一级结构没有改变，但其空间结构完全破坏，导致其酶活性的丧失。酶原的激活或各种蛋白质前体的加工和激活也证明，蛋白质只有具备适当的空间结构形式执行其功能，蛋白质才折叠形成酶的活性中心。镰刀形贫血：主要是由于血红蛋白表面的β亚基的第6 位谷氨酸突变为缬氨酸，这种突变使得β亚基的表明产生了一个黏性位点，在氧合和脱氧血红蛋白表面存在一个与黏性位点互补的位点，不过在正常血红蛋白中这一互补位点被屏蔽。但是在镰刀形贫血病患者中，脱氧血红蛋白能与另一分子的脱氧血红蛋白的互补位点结合，导致血红蛋白的纤维样沉淀，沉淀的长纤维能扭曲并刺破红细胞，引起溶血等多种症状。疯牛病是由朊病毒蛋白（PrP）引起的一组疾病，这类疾病具有传染性和遗传性。正常动物和人的PrP是富含α螺旋，水溶性强，对蛋白酶敏感，称为PrPc。当受到某些致病因素影响，引起朊病毒蛋白编码基因突变，导致PrPc空间构象改变，转变为PrPsc，PrPsc是 PrPc的构象异构体，富含β折叠结构，对蛋白酶不敏感，水溶性差，而且对热稳定，可以相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。高级结构与蛋白质功能的表现有关。构象破坏，功能丧失；恢复自然构象，功能恢复。 4.基于蛋白质的哪些性质进行蛋白质的分离和纯化？对应这些性质有哪些分离纯化方法？蛋白质两性解离性质（溶解度，荷电情况）蛋白质的高分子性质（溶解度，分子大小）蛋白质沉淀（溶解度）蛋白质的变性沉淀法：溶解度 ①盐析 ②有机溶剂沉淀法 ③等电点沉淀法膜分离法：分子大小 ①透析法 ②超过滤法层析法：分子大小，带电荷，特异亲和力等电泳法：带电荷 1.蛋白质两性解离性质 1）等电点沉降分离蛋白（蛋白质两性解离性质）在等电点时，蛋白成中性，溶解度最小，容易沉淀，不同蛋白具有不同等电点，利用该特性来分离不同的蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 2）电泳分离（根据带电荷性质）蛋白分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电荷，故可在电场中发生移动。不同的蛋白分子所带电荷量不同，且分子大小也不同，故在电场中的泳动速度也不同，由此可彼此分离。 2.蛋白质的高分子性质水化膜：蛋白质分子表面的水层，使蛋白质分子相互隔开，不易沉淀电荷：电荷排斥，防止聚集蛋白质沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，从溶液中沉淀析出的现象。 1）盐析法：高浓度的中性盐破坏水化膜，中和电荷使蛋白质沉淀的过程，称为～。如硫酸铵，硫酸钠，氯化钠 2）重金属盐沉淀蛋白Ag+, Hg2+,Cu2+, Pb2+对于重金属盐中毒的病人服用酪蛋白和清蛋白 3）生物碱试剂和酸沉淀蛋白 4）有机溶剂沉淀蛋白质乙醇，甲醇，丙酮 5.蛋白质纯度鉴定和结构的解析的方法有哪些？纯度鉴定方法色谱纯：在层析图谱中只有一个洗脱峰电泳纯：在电泳图谱中只有一条电泳条带结晶纯：能够获得蛋白质晶体质谱法相互验证：在某一种鉴定方法下表现为均一的蛋白质在另一种方法可能表现为不均一，因此需要互相验证结构解析的方法 1. 一级结构解析 1）氨基酸组成 -水解蛋白质为氨基酸 -全自动氨基酸分析仪或高效液相色谱进行测定 2）序列分析 -质谱法 -推定法:从已知基因序列推断蛋白质氨基酸序列 -化学法(手工、自动) ?水解法: Sanger法、Edman降解法、氨肽酶法、肼解法、羧肽酶法 2.空间结构分析二级结构的分析 -圆二色谱法三维结构 x射线晶体衍射法—蛋白质晶体核磁共振一溶液中蛋白质的三维结构电子显微镜高级结构预测的方法生物信息学方法 1.离子交换层析和亲和层析分离物质的原理。离子交换层析技术是以离子交换纤维素或以离子交换葡聚糖凝胶为固定相，以洗脱液为流动相，分离和提纯蛋白质、核酸、酶、激素和多糖等的一项技术。原理: 利用被分离物质的电荷有与层析介质的电荷间的相互作用，进而达到分离纯化的目的。 6.在进行离子交换层析时，如何选择离子交换剂? 1、离子交换剂的选择 1）配基的选择 ◆取决于被分离的物质在其稳定的pH下所带的电荷，如果带正电，则选择阳离子交换剂;如带负电，则选择阴离子交换剂。 ◆酸性和中性蛋白质:弱碱型阴离子交换剂。 ◆碱性和中性蛋白质: 弱酸型阳离子交换剂。

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