第二十章 蛋白质和核酸

第二十章 蛋白质和核酸

1.写出下列化合物的结构式：

（1）门冬酰门冬酷氨酸；

（2）谷-半胱-甘三肽（习惯称谷胱甘肽）(Glutathiene,一种辅酶，生物还原剂); (3)运动徐缓素Arg-Pro-Gly-Phe-Pro-phe-Arg;

(4)3’-腺苷酸； （5）尿芏-2’，3‘- 磷酸； 6）一个三聚核苷酸，其序列为腺-胞-鸟. (7)苯丙氨酰腺苷酸； 答案：

(1)

H 2N

CH C

CH 2COOH NH

O

CH

C

CH 2COOH

O

NH

CH

COOH

CH 2

OH

(2)

H 2N CH

C

CH 2CH 2COOH

O NH

CH

2SH

C

O

NH

CH 2COOH

C

NHCH 2C

O

NHCHC O CH 2

NHCC CH 2OH

N

C O

N

CH

O H 2N 2)3NHCHNH 2

N

O C O

NHCHC CH 2O

NH CHCOOH CH 2

CH 2NH C

H 2N

O

(3)

O

NH

(4)

N

N

N

N O H

H O OH NH 2

H HO

P

O

OH

O

H

O H H

H HO

H

N

NH O

O

O

O P P O

O

O

O

OH

OH

(5)

N N

N N O H H O O NH 2

H O

H

O

H H H H

N N O

NH 2

O OH P O

P O

OH

O

H O O

O

O

O

O N N

N N O H H NHC

H

H

N

N

N N O H HO OH

H H

O

NH 2O

P O O

HO

O

CHNH 2CH 2

OH

HO

(6)

(7)

2.写下列化合物在标明 的pH 时的结构式：

（1）缬氨酸在pH8时； （2）丝氨酸在pH1时； （3）赖氨酸在pH10时； （4）谷氨酸在pH3时； （5）色氨酸在pH12时； 答案：

(1)CH

3

CH 3

CHCOO NH 2

(2)HOCH 2CHCOOH

NH 3(3)H 2NCH 2CH 2CH 2CH 2CHOO

NH 2

(4)2CH 2HO

NH 3

O

(5)

N CH 2CHCOO

NH 2

H

3.举列说明下列名词的定义：

（1）α-螺旋构型；（2）变性;

（3）脂蛋白; （4）三级结构; （5）β-折叠型.

答案：

（1）α-螺旋构型：（α-helix ）是蛋白质最常见，含量最丰富的二级结构。蛋

白质分子是由氨基酸通过酰胺键连接而成的，其中由C O

N

C 结构单元组成的

平面称为肽平面，肽平面内C O 与N H 及呈反式排列，肽链主链上，只有α碳原子连接的两个键

C C

α

及C

N

α

是单键，可以自由旋转。绕C

N

α

旋转的角度称为

φ角，绕C C

α键旋转的角度称为ψ角，多肽主链可以通过C

N

α与C C

α

的旋转

形成螺旋结构，每一圈螺旋占3。6个氨基酸残基，沿螺旋轴放射上升0.54nm 每一个残基绕

轴旋转100○

,沿轴上升0.15nm 。螺旋可以按右手放射或左手方向盘绕形成右手螺旋或左手螺旋。蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋的。

（2）变性：变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。能使蛋白质变性的物理方法有干燥，加热，高压，激烈振荡或搅拌，紫外线，超声波等；化学方法是加入强酸，碱，尿素，重金属盐，三氯乙酸，乙酸，乙醇，丙酮等。

（3）脂蛋白：由单纯蛋白与脂类结合而成的物质。 （4）三级结构：蛋白质的二级结构单元通过氢键等各种作用力使其多肽链卷曲

盘旋和折叠成更为复杂的构象，这种侧链构象及各种主链构象单元互相间的复杂的空间关系就是蛋白质的三级结构。

（5）β-折叠型：β-折叠型是一种肽链良好伸展的结构，它依靠两条肽链，或

一条肽链内两段肽链之间的N

H 与C H 形成氢键而成，两条肽链可以是平行的，也可以是反平行。前者两条肽链人N 端到C 端是同方向的。后者是反方向的。由于这种肽

链之间可形成氢键，从而使氨基酸残基间保持最大的距离。

4.写出下列反应产物的结构:

(1)

CN

H 2N

CH3CO

NH

CN

CO

NH

CH

CH 2

CO NH

H C CHOOH

CH

H 33

N

N

H

(1)(2)

HCl

(2)

Ala-His-Phe-Val

H 2O

胰凝乳蛋白酶

C

6H 5

N

答案：

(1)

H 2N

CH3

CO

NH

CN

CO

NH

CH

CH 2

CO NH

H C CHOOH

CH

H 33

N

NH

(2)

(2)

Ala-His-Phe-Val

H O

C 6HNH

NH S

CHCO CH 3

NH CHCO NH CHCO CH 2

NH CHCOOH CH

H 33

N

NH NH

CHCO CH 3

NH

CHCO NH

CHCO CH 2

NH

CHCOOH CH

H 33

N NH

C NH C 6O

C S

C 6H 5N=C=S

A la-His-Phe+Valine

5.在冷丙醛的醚溶液中，加入KCN ，之后通往气体HCl ，反应混合物用氨处理，所得化合物再加浓盐酸共沸。写所发生各反应的方程式。

答案：

CH 3CH 2CHO

CH 3CH 2CH

OK

HCl

CH 3CH 2CH

OH

HCl

CH 3CH 2CH

Cl

NH 3

CH 3CH 2CH

NH 3Cl

H 2O

CH 3CH 2CH

NH 2

KCN

6.合成下列氨基酸：

（1）从β-烷氧基乙醇合成丝氨酸；

（2）从苯甲醇通过丙二酸酯法结合加布里埃制第一胺的方法合成苯丙氨酸。 答案：

ROCH 2CH 2OH [O]

ROCH 2

CH0

ROCH 2

NH 2

HOCH 2NH 2

+RBr

(1)

(2)

CH 2OH

+

SOCl 2

CH 2Cl

H 2NCHCH 2OOH

CH 2

7.预计四肽丙酰谷氨酰谷氨酰苷按酰亮氨酸(Ala-Glu-Gly-Leu)的完全水解和部分水解的产物？

答案：

完全水解产物为

丙氨酸+谷氨酸+甘氨酸+亮氨酸

部分水解产物为：

（1）丙氨酸+ Glu-Gly-Leu (2) Ala-Glu-Gly + 亮氨酸

(3) Ala-Glu + Gly-Leu (4) 丙氨酸+ Glu-Gly + 亮氨酸

8.一个七肽是由甘氨酸，丝氨酸，两个丙氨酸，两个组氨酸和门冬氨酸构成的，它的水解成三肽：

Gly-SSEr-Asp

His-Ala-Gly

ASp-His-Ala

试写出引七肽氨基酸的排列顺序。

答案：

根据水解产物和三肽的未端氨基酸残基，可以判断出该七肽的氨基酸排列顺序为

His-Ala-Gly-Ser-Asp-His-Ala

实验二细胞内糖原蛋白质及核酸的显示

实验二细胞内糖原、蛋白质及核酸的显示 [实验目的] 1.熟悉糖原、蛋白质、核酸在细胞内的主要存在部位。 2.了解细胞内糖原、蛋白质、核酸显示的原理和方法。 3.进一步掌握显微镜的使用方法。 [实验用品] 1.材料：土豆、洋葱、肝糖原切片、蟾蜍。 2.器材：显微镜、载（盖）玻片、刀片、小镊子、解剖剪刀、染色缸、染色架。 3.试剂：革兰氏碘液、5%三氯醋酸、固绿染液、甲基绿·派洛宁染液、carnoy固定液、 酒精、丙酮。 [实验内容与方法] 一、糖原淀粉的显示 （一）原理 糖原和淀粉是生物有机体生命活动能量的主要来源。淀粉是一种植物多糖，贮藏于植物的种子、块茎、块根中。淀粉遇碘呈蓝色，这是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物—碘化淀粉。碘化淀粉是不稳定的，极易被醇、氢氧化钠和热分解，因而使颜色褪去。其它多糖大多能与碘呈特异的颜色反应，这些呈色物质不稳定。糖原又称动物淀粉，是动物细胞内贮藏能量的多糖类物质。在肝脏中尤为丰富。可用过碘酸雪夫试剂反应（periodic acid schiff reaction），简称pas反应检测。含乙二醇基的多糖在高碘酸的作用下氧化而产生双醛基，醛基进而与schiff氏液反应，使其中的无色品红变成紫红染料而附于含糖的组织上，着色的部分即为肝糖原。 （二）试剂配制 革兰氏碘液：称碘化钾1g，溶于50ml蒸馏水中，再加0.5g碘使之溶解。最后用蒸馏水稀释至150 ml，盛于棕色瓶内，保存暗冷处。

（三）方法 1. 淀粉 （1）马铃薯徒手切片。 （2）取一薄片放在载玻片上，用吸管吸取革兰氏碘液一滴于马铃薯薄片上，盖上盖玻片。 （3）置光学显微镜低倍镜下观察。可见在多角形的薄壁细胞中，有许多椭圆形蓝色的颗粒，即为淀粉粒。 2. 糖原：在光镜下观察肝糖原切片（schiff氏反应肝组织切片），可见肝细胞略呈多角形，中央有1～2个染成蓝色圆形的细胞核。在细胞质中可见许多紫红色的小颗粒，即为肝糖原，如图2-1。 图 2-1 肝细胞的糖原 1.糖原颗粒 2.细胞核 二. 细胞内酸性蛋白质和碱性蛋白质的显示 （一）原理

蛋白质和核酸导学案

蛋白质和核酸导学案 【目标导学】 1、了解氨基酸、蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质； 2、了解核酸的组成 3、通过动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 【问题独学】 一、氨基酸(amino acid)的结构与性质 1、氨基酸的定义： 2、α-氨基酸的定义： 几种重要的氨基酸 3、常见氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 谷氨酸 4、氨基酸的化学性质： （1）既能与酸反应又能与碱反应与碱反应 ⑵、成肽反应 5、多肽与氨基酸的区别 二、蛋白质的结构与性质 1、蛋白质的结构 蛋白质的一级结构是指： 蛋白质的二级结构是指

蛋白质的三级结构是 蛋白质的四级结构： 2、蛋白质的性质 ⑴、蛋白质的两性： ⑵、水解：同多肽。 ⑶、蛋白质的盐析—可逆的物理变化： ⑷、蛋白质的变性： 蛋白质的变性的因素有哪些？ ⑸、蛋白质的颜色反应 三、酶 1、定义： 2、特点： （1）条件温和，不需加热。 （2）具有高度的专一性。 （3）具有高效催化作用。 四、核酸 1、脱氧核糖核酸（DNA）：生物遗传信息的载体；还指挥着蛋白质的合成、细胞的分裂和制造新的细胞。 2、核糖核酸（RNA）：根据DNA提供的信息控制体内蛋白质的合成。 【合作互学】

二、氨基酸缩合的反应规律 1．两分子间缩合 2．分子间或分子内缩合成环 3．缩聚成多肽或蛋白质 【练习固学】 1、据最新的美国《农业研究》杂志报道，美国的科学家发现半胱氨酸能增强艾滋病病毒感染者的免疫力，对控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的结构简式为 ，则下列说法错误的是() A．半胱氨酸属于α－氨基酸 B．半胱氨酸是一种两性物质 C．半胱氨酸可与NaOH溶液反应放出一种碱性气体 D．两分子半胱氨酸脱水形成的二肽结构简式为 答案 D 2、A、B两种有机化合物的分子式相同，都可用CaHbOcNd表示，且a＋c＝b，a－c＝d。已知：化合物A是天然蛋白质水解的最终产物，B是一种含有醛基的硝酸酯。试回答： (1)A、B的分子式是____________； (2)光谱测定显示，A的分子结构中不存在甲基，则A的结构简式是________________________________________________________________________。 (3)光谱测定显示，B的烃基中没有支链，则B的结构简式为 ________________________________________________________________________。 答案(1)C5H9O4N (2)

高三生物总复习教案第3讲细胞中的蛋白质和核酸

2012高三生物总复习教案第3讲细胞中的蛋白质和核酸 教学案 【考纲要求】 【考点分析】 【考点预测】 本节是生物学习的一个基础知识，对与本节单独考察的可能性比较小，但是对于氨基 酸的结构特点及蛋白质的结构特点以及有关氨基酸数目的计算仍然是考察的主要对象，主要以选择题的形式出现。

【知识梳理】 一、氨基酸的结构通式及特点 二、蛋白质的结构层次 1.元素组成 2. 基本单位 3. 肽链 三、蛋白质的结构和功能 四、核酸的结构和功能 五、试验探究：观察DNA和RNA在细胞中的分布 【重点解析】 一、氨基酸的结构通式 1．氨基酸的结构通式中，必须确定中心碳原子，然后确定与中心碳原子相连的四部分：氨 基、羧基、R基、H原子。不同的氨基酸就是由它的R基确定的。在书写相关的化学基团时，其一端总是保留半个化学键，如--COOH —NH2、一R、一H= 2．在构成蛋白质的氨基酸中，至少都有一个氨基和一个羧基，并且都以一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这是判断构成蛋白质氨基酸的一个重要特点。由于R基的不确定 性，因此在一个氨基酸中氨基和羧基的总数也就不确定。如天门冬氨酸有两个羧基，赖氨酸有两个氨基。 例1．某氨基酸分子含有 2 个氨基，其中一个氨基和羧基连在同一个碳原子上，则另一个氨基的部位就是（） A. 和羧基连在同一个碳原子上 B. 一定连在羧基上 C .在R基上 D ?与氨基端相连 解析：考察的是氨基酸的结构，氨基酸的结构是一个氨基和一个羧基共同连在同一个C原子 上，还有一个R 基和一个H。 答案：C 二、蛋白质的结构层 1．元素组成 一定含有 C H、O N,由于R基中组成元素的不同，多数含有P、S,有的还含有Fe、Zn、Cu、B、Mn、I 等元素。

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍蛋白质和核酸是组成生命的主要生物大分子，研究蛋白质和核酸的相互作用、蛋白质和蛋白质的相互作用是后基因组时代重要的研究领域之一。目前，研究蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法很多，今天，小编帮您来梳理下。 一、 凝胶迁移或电泳迁移率检测（Electrophoretic Mobility Shift Assay，EMSA）是一种检测蛋白质和DNA序列相互结合的技术，可用于定性和定量分析。目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用，是转录因子研究的经典方法。EMSA可检测DNA结合蛋白、RNA结合蛋白、特定的蛋白质，并可进行未知蛋白的鉴定。 二、 染色质免疫沉淀技术（Chromatin immunoprecipitation assay, ChIP）是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的DNA随免疫复合物沉淀，是研究体内蛋白质与DNA相互作用的有力工具，利用该技术不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用，还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰以及转录因子与基因表达的关系。 三、 / DNA Pull Down 蛋白质与RNA的相互作用是许多细胞功能的核心，如蛋白质合成、mRNA组装、病毒复制、细胞发育调控等。使用体外转录法标记生物素RNA探针，然后与胞浆蛋白提取液孵育，形成RNA-蛋白质复合物。该复合物可与链霉亲和素标记的磁珠结合，从而与孵育液中的其他成分分离。复合物洗脱后，通过western blot实验检测特定的RNA结合蛋白是否与RNA 相互作用。 四、RIP RIP 技术（RNA Binding Protein Immunoprecipitation Assay，RNA 结合蛋白免疫沉淀）主要是运用针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来，经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA 进行q-PCR验证或者测序分析。RIP 是研究细胞内RNA 与蛋白结合情况的技术，是了解转录后调控网络动态过程的有力工具，可以帮助我们发现miRNA 的调节靶点。 五、双 双报告基因用于实验系统中作相关的或成比例的检测，通常一个报告基因作为内对照，使另一个报告基因的检测均一化。理想的双报告基因方法应该使用户能够以萤火虫荧光素酶所具有的速度，灵敏和线性范围对同一样品中的两个报告基因同时测定。 六、酵母单杂交 酵母单最由技术发展而来的，通过对的表型检测，分析DNA与蛋白之间的相互作用，以研究真核细胞内的。由于酵母单杂交方法检测特定与专一性相互作用的敏感性和可靠性，现已被广泛用于克隆细胞中含量微弱的、用生化手段难以纯化的特定转录因子。 蛋白-蛋白互作研究 一、酵母双杂交

实验二-核酸及蛋白质序列的比对

实验二核酸及蛋白质序列的比对 姓名：班级：序号：指导老师： 一、实验内容 利用检索出的蛋白质和核酸序列进行序列比对并进行分子进化树分析。 二、实验步骤 键入上次实验获得的phyA的核酸序列编号（NM_100828），获得核酸及蛋白质序列。利用blastx程序寻找与phyA蛋白质序列相似性的序列→选择下列序列：sorghum propinquum（高粱）；zea mays（玉米）；水稻；大豆；arabidopsis thaliana （拟南芥）；cyrtosia septentrionalis（血红肉果兰）→点击get select sequence按钮显示序列为纯文本格式文件→分别命名为各自的文件名保存在本地电脑上备用。 在数字基因网https://www.wendangku.net/doc/5116920561.html,/找到dnaman及clustalx软件安装并进行多序列比对及分子进化树分析。 利用ebi上提供多序列比对工具再作一次比对https://www.wendangku.net/doc/5116920561.html,/clustalw/。 选作核酸序列的比对 5、打开ncbi主页点击BLAST→学习网页左侧的BLAST FAQS及program guide 三、作业 1、绘制分子进化树，并标明各个物种phyA蛋白之间的序列相

似性。 2、根据你所学生物分类的知识，试解释该分子进化树的合理性 ①拟南芥：植物界种子植物门被子植物门双子叶植物纲十字花目十字花科鼠耳芥属（拟南芥属） ②大豆：植物界种子植物门被子植物亚门双子叶植物纲豆目蝶形花科大豆属 ③血红肉果兰：植物界种子植物门被子植物亚门百合纲百合目兰科树兰亚科肉果兰属 ④水稻：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科稻属 ⑤玉米：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科玉米属 ⑥高粱：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科高粱属 经过对比可得下列同源性关系 高粱 玉米

人教版高中化学选修五 第四章第三节：蛋白质和核酸D卷(考试)

人教版高中化学选修五第四章第三节：蛋白质和核酸D卷（考试） 姓名:________ 班级:________ 成绩:________ 一、单选题 (共9题；共18分) 1. （2分） (2018高二下·西城期末) 下列说法中，不正确的是（） A . 油脂水解的产物中含甘油 B . 淀粉与纤维素互为同分异构体 C . 蛋白质可水解生成多肽和氨基酸 D . 医疗上用75%的酒精消毒是因为其能使蛋白质变性 2. （2分） (2020高二下·绍兴期末) 下列说法正确的是（） A . 玉米油的主要成分是高级脂肪酸甘油酯，是高分子化合物 B . 除去溴苯中少量溴，可加NaOH溶液充分振荡后分液 C . 向鸡蛋清的溶液中加入饱和硫酸铵溶液产生沉淀，加水后沉淀不溶解 D . 淀粉溶液中加入稀硫酸，加热4-5min，在水解液中加入新制氢氧化铜悬浊液加热，可检验淀粉的水解产物 3. （2分） (2015高二上·河北开学考) 下列说法中，正确的是（） A . CH4能使KMnO4酸性溶液褪色 B . 石油的裂解可提高汽油等轻质油的质量和产量 C . 煤的干馏主要目的是为了获得乙烯等气体 D . 氨基酸分子中均含有羧基（﹣COOH）和氨基（﹣NH2） 4. （2分）化学与生活、社会密切相关．下列说法不正确的是（） A . 可利用废油脂制肥皂 B . 合金中可能含有非金属元素 C . 水玻璃可用于制造木材防火剂 D . 煤经气化和液化的物理变化可变为清洁燃料 5. （2分） (2020高三上·杭州月考) 下列说法正确的是（） A . 牛油与NaOH浓溶液、乙醇混合加热充分反应后的混合液中，加入热的饱和食盐水促使固体物质析出 B . 银镜反应、硝基苯的制备和实验室制备乙烯气体均采用水浴加热 C . 固态氨基酸主要以内盐形式存在，熔点较高，易溶于有机溶剂 D . 蔗糖、麦芽糖和乳糖的分子式都为C12H22O11 ，均能发生银镜反应 6. （2分）蛋白质溶液分别作如下处理后，仍不失去生理作用的是（） A . 加热 B . 紫外线照射 C . 加饱和食盐水

高中生物《蛋白质和核酸》优质课教案、教学设计

教学设计 对于课堂导入环节：温故知新导入，回顾细胞里面的元素和化合物，大量元素，微量元素，基本元素，最重要的元素。细胞的化合物，有机化合物，无机化合物，分别包括什么，引 出蛋白质，核酸。 对于课程讲授环节：因为是复习课，先请学生到黑板上写出氨基酸的结构通式，氨基， 羧基的写法，其他同学在练习本上写。然后，利用课件，讲授氨基酸的相关知识，包含的元素，结构通式，结构特点，组成生物体蛋白质的氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个 羧基(—COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。氨基酸的种类。重点 讲解脱水缩合过程。脱水缩合是一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH2)相连接，同时脱去一分子水的过程。同时，引出蛋白质计算的相关公式。 (1)蛋白质相对分子质量、氨基酸数、肽链数、肽键数和脱去水分子数的关系 ①肽键数＝脱去水分子数＝氨基酸数－肽链数。 ②蛋白质相对分子质量＝氨基酸数×各氨基酸平均相对分子质量－脱去水分子数×18。 (2)蛋白质中游离氨基或羧基数的计算 ①至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链数。 ②游离氨基或羧基数＝肽链数＋R 基中含有的氨基或羧基数＝各氨基酸中氨基或羧基 的总数－肽键数。 (3)蛋白质中各原子数的计算 ①碳原子数＝氨基酸数×2＋R 基上的碳原子数。 ②氢原子数＝各氨基酸中氢原子的总数－脱去水分子数×2。 ③氧原子数＝各氨基酸中氧原子的总数－脱去水分子数＝肽键数＋2×肽链数＋R 基上 的氧原子数。 ④氮原子数＝肽链数＋肽键数＋R 基上的氮原子数＝各氨基酸中氮原子的总数。 (4)假设氨基酸的平均相对分子质量为a，由n 个氨基酸分别形成1 条肽链或m 条肽 链： 请学生回答出蛋白质结构多样性的原因，组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序 不同，肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别是蛋白质结构多样性的直接原因。蛋 白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，具有催化、运输、运动、结构、免疫、调节等许多功能。 一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者和体现者。 讲授完后，做练习题，PPT 上展示出来。15 个判断题。

人教版高中化学选修五第四章 第三节 蛋白质和核酸

第三节蛋白质和核酸 [核心素养发展目标] 1.宏观辨识与微观探析：能根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化，认识不同氨基酸、蛋白质及性质上的差异。2.科学态度与社会责任：认识蛋白质是生命活动的物质基础，是人体需要的必需营养物质，但是蛋白质的摄入量过多或过少都不利于人体健康，要合理安排饮食，注意营养搭配。 一、氨基酸的结构和性质 1．氨基酸的分子结构 (1)从结构上看，氨基酸可以看作是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物。分子中既含有羧基又含有氨基。 (2)天然氨基酸几乎都是α-氨基酸，其结构简式可以表示为。 2．常见的氨基酸 俗名结构简式系统命名 甘氨酸H2N—CH2COOH 氨基乙酸 丙氨酸α-氨基丙酸 谷氨酸2-氨基-1，5-戊二酸 苯丙氨酸α-氨基苯丙酸

3.氨基酸的性质 (1)物理性质 天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高，能溶于强酸或强碱溶液中，大部分能溶于水，难溶于乙醇、乙醚。 (2)化学性质 ①两性 氨基酸分子中含有酸性基团—COOH ，碱性基团—NH 2。 甘氨酸与盐酸反应的化学方程式是 ―→ 甘氨酸与NaOH 溶液反应的化学方程式是 ―→ ②成肽反应 氨基酸分子间通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，该反应属于取代反应。如： ――→催化剂 △

(1)氨基酸的缩合机理 氨基酸的成肽反应原理是由氨基提供的氢原子与羧基提供的羟基结合生成水。即 ，脱去一分子水后形成肽键()。肽键可简写为“—CONH—”，不能写成“—CNHO—”，两者的连接方式不同。 (2)多肽分子中肽键个数的判断 由n个氨基酸分子发生成肽反应，生成一个肽链时，会生成(n－1)个水分子和(n－1)个肽键。 例

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一

新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质

选修5化学教案第4章第3节蛋白质和核酸教学设计

第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 一、教材分析： 本节书是在学生对有机物知识有较全面认识的基础上要认真了解的一部分重要知识。同时，在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质。蛋白质在日常生活中是常见的物质。所以学生对蛋白 质是既感到熟悉又感到神奇物质。这一节的教学要充分利用这一点，让学生在现有的知识基础上大胆探索新的知 识，做到乐学和主动学习。 二、教学目标： 1．知识目标 （1）了解氨基酸、蛋白质的组成和结构特征。 （2）了解蛋白质的结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）了解蛋白质的用途。 （4）了解酶的作用和用途。 （5）了解核酸的作用。 2．能力和方法目标 通过蛋白质的学习，提高对“蛋白质是生命的基础”的认识。调动学习化学的积极性。 3．情感和价值观目标 通过本节内容的学习，使学生在了解蛋白质、酶等重要物质的重要性的基础上，加强唯物主义教育。 通过介绍我国科学家首先合成有生命活力的蛋白质——结晶牛胰岛素等事例，唤起学生的民族自豪感，激发学生对生命科学的研究和探索的兴趣。 三、教学重点难点： 重点：蛋白质的性质。 难点：氨基酸的性质和肽的形成 四、学情分析： 教材中，主要突出蛋白质的性质，还有是氨基酸的性质和成肽反应。本节先从学生已经了解过的蛋白质的性 质入手，必修2讲蛋白质的性质时，简单介绍了灼烧蛋白质的现象和蛋白质的颜色反应，先让学生回忆总结，引 入蛋白质的变性，盐析，水解。再着重介绍蛋白质水解的产物——氨基酸，羧基的性质学生已熟悉，氨基的性质 是新知识，但氨的性质也是较熟悉的。利用学生已学内容，让学生充分思考探索氨基酸的性质。同时还复习相关 知识。然后简介结构完全以学生已有的知识作为引导进行探索。以问题为桥梁，通过引导学生提出问题－分析问 题－实验－解决问题这一模式进行螺旋教学，以突破教学重点，并调动学生探究的积极性 五、教学方法：对比、分类、归纳、总结等方法 六、课前准备： 1．学生的学习准备：预习课本上相关的实验，初步把握实验的原理和方法步骤；完成课前预习学案。 2．教师的教学准备：多媒体课件制作、实物投影仪，课前预习学案，课内探究学案，课后延伸拓展学案。

2015年高中化学 4.3 蛋白质和核酸教案 新人教版选修5

第三节蛋白质和核酸 一、教学内容 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学： 第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能： （1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； （2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法： 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就

专题03 蛋白质和核酸(解析版)

专题03蛋白质和核酸 一、基础知识必备 （一）、蛋白质的功能-生命活动的主要承担者： 1、构成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸在核糖体中通过脱水缩合形成多肽链，而脱水缩合是指一个氨基酸分子的羧基（-COOH ）和另一个氨基酸分子的氨基（-NH2）相连接，同时脱出一分子水的过程；连接两个氨基酸的化学键是肽键，其结构式是 -CO-NH-； 2、蛋白质结构多样性的直接原因：构成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链的空间结构千差万别。 3、蛋白质是生命活动的主要承担者，蛋白质的结构多样，在细胞中承担的功能也多样： ①有的蛋白质是细胞结构的重要组成成分，如肌肉蛋白；②有的蛋白质具有催化功能，如大多数酶的本质是蛋白质；③有的蛋白质具有运输功能，如载体蛋白和血红蛋白；④有的蛋白质具有信息传递，能够调节机体的生命活动，如胰岛素；⑤有的蛋白质具有免疫功能，如抗体。 （二）核酸 1、核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们的组成单位依次是四种脱氧核苷酸（脱氧核苷酸由一分子磷酸、一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基组成）和四种核糖核苷酸（核糖核苷酸由一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基组成）。 2、细胞类生物（原核生物和真核生物）的细胞中都同时含有DNA和RNA两种核酸，而病毒只含有一种核酸，即DNA或RNA。 二、易错警示：与蛋白质、核酸有关的5个易错点 (1)不要将氨基误写为NH2或—NH3；不要将羧基误写为COOH或—C—O—OH；也不要将肽键误写为CO—NH或CONH。 (2)高温破坏肽链盘曲折叠形成的空间结构，没有破坏氨基酸之间的肽键，所以蛋白质变性后仍可采用双缩脲试剂检测。 (3)高温、过酸、过碱、重金属盐都会使蛋白质的空间结构发生不可逆的变化，但低温不会。 (4)脱氧核糖≠脱氧核苷酸≠脱氧核糖核酸：脱氧核糖是一种五碳糖，脱氧核苷酸是脱氧核糖核酸的基本组成单位，脱氧核糖核酸即DNA。 (5)核糖≠核糖核苷酸≠核糖核酸：核糖是一种五碳糖，核糖核苷酸是核糖核酸的基本组成单位，核糖核酸即RNA。 三、知识网络构建

化学【优选资源】人教版选修5第四章 生命中的基础有机化学物质第三节 蛋白质和核酸第二课时教学设计1

人教版选修5第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸第二课时教学设计1 【教学目标】 1.了解蛋白质的组成和结构。 2.掌握蛋白质的性质（盐析、变性、颜色反应等）。 【教学过程】 一、蛋白质的结构分析 1959年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌血蛋白进行结构分析，解决了三维空间结构，获1962年化学奖。 1962年，鲍林发现了蛋白质的基本结构，克里克、沃森在X射线衍射资料的基础上，提出了DNA三维结构的模型。获1962年生理或医学奖。50年代后豪普特曼和卡尔勒建立了应用X 射线分析的以直接法测定晶体结构的纯数学理论，在晶体研究中具有划时代的意义，特别在研究大分子生物物质如激素、抗生素、蛋白质及新型药物分子结构方面趣了重要作用。他们因此获1985年化学奖。 二、蛋白质的组成和结构： 板书]1．蛋白质是由多种氨基酸结合而成的含氮生物高分子化合物。 提问]蛋白质的基本组成单位是什么? 学生回答]（据上节课知识）氨基酸。 讲述] 氨基酸→多肽→蛋白质 提问]组成蛋白质的元素有哪些? 阅读]指导学生阅读课本P88“资料卡片”。 板书]2．组成：由C、H、O、N、S等元素组成。 板书]3．蛋白质的结构 展示]一级结构二级结构三级结构四级结构 板书]4．蛋白质的性质 （1）蛋白质的两性 指出]形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基。而且，侧链中也有酸性或碱性基团。因此，蛋白质与氨基酸一样也是两性分子，既能与酸又能与碱反应。 （2）蛋白质的水解 指出] 类比]酯的水解，加深对这两类物质性质的认识。 实验内容实验现象结论、解释 蛋白质的灼烧：

蛋白质与核酸的定性与定量实验方法资料

蛋白质与核酸的定性与定量 一、实验目的 1、学习和掌握纯化蛋白质的原理和方法、蛋白质等电点的测量原 理和方法。 2、进一步掌握使用双缩脲法对蛋白质的定性测定、利用定糖法对 核酸的定性与定量测定 二、实验原理 1、蛋白质的定性测定：双缩脲法，课本P99 2、蛋白质的定量测定：Folin-酚法，实验P19 3、核酸的定性与定量测定：定糖法，课本P131、 4、蛋白质等电点的测量 在IEF的电泳中，具有pH梯度的介质其分布是从阳极到阴极，pH值逐渐增大。如前所述，蛋白质分子具有两性解离及等电点的特征，这样在碱性区域蛋白质分子带负电荷向阳极移动，直至某一pH位点时失去电荷而停止移动，此处介质的pH恰好等于聚焦蛋白质分子的等电点（pl）。同理，位于酸性区域的蛋白质分子带正电荷向阴极移动，直到它们的等电点上聚焦为止。可见在该方法中，等电点是蛋白质组分的特性量度，将等电点不同的蛋白质混合物加入有pH梯度的凝胶介质中，在电场内经过一定时间后，各组分将分别聚焦在各自等电点相应的pH位置上，形成分离的蛋白质区带 pH梯度的组成 pH梯度的组成方式有二种，一种是人工pH梯度，由于其不稳定，重复性差，现已不再使用。另一种是天然pH梯度。天然pH梯度的建立是在水平板或电泳管正负极间引入等电点彼此接近的一系列两性电解质的混合物，在正极端吸入酸液，如硫酸、磷酸或醋酸等，在负极端引入碱液，如氢氧化钠、氨水等。电泳开始前两性电解质的混合物pH为一均值，即各段介质中的pH相等，用pH0表示。电泳开始后，混合物中pH最低的分子，带负电荷最多，pI1为其等电点，向正极移动速度最快，当移动到正极附近的酸液界面时，pH突然下降，甚至接近或稍低于PI1，这一分子不再向前移动而停留在此区域内。由于两性电解质具有一定的缓冲能力，使其周围一定的区域内介质的pH保持在它的等电点范围。pH稍高的第二种两性电解

第三节 蛋白质和核酸

普通高中课程标准实验教科书—化学选修第五册[人教版] 第四章生命中的基础有机物质 第三节蛋白质和核酸 教学目的 1.能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 2.了解蛋白质的组成、结构和性质，理解人工合成多肽、蛋白质的意义，体会化学科学在生命科学发展中作用。 教学重点：蛋白质和氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。 教学难点：蛋白质的化学组成，相对分子质量，基本组成单位，分子结构，主要功能。 探究建议： 1、实验：酶的催化作用。 2、阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 3、实验：蛋白质的性质。 课时划分：两课时 教学过程： 第一课时 [导入]同学们，你们知道世界上第一头克隆羊叫什么名字吗？对，叫多利。（用投影片打出多利的照片）你们看多利长得多漂亮、健壮。它是应用克隆技术的成果。 由中国“两院”院士在1998年评出的十大科技进展。其中的第三位：我国转基因羊研究获重大突破；第七位：我国的人类基因组研究获重大进展；第九位：我国研制成功基因重组人胰岛素。 在十大科技进展中与蛋白质、生物工程相关的占有三项，由此可见该领域的研究是何等的活跃。 今天我们就一起来学习相关蛋白质和核酸的知识。 [板书]第三节蛋白质和核酸 [问题]α-氨基酸是构建蛋白质的基石，首先来学习氨基酸。你们都听说过氨基酸吗？有哪些？ [回答] 有赖氨酸饼干、“红牛”饮料中也含有赖氨酸。 [板书[一、氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念 [讲解]赖氨酸的结构简式： —NH2叫氨基。能够看成NH3失一个H后得到的，是个碱性基。 [定义[羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。 [讲解[蛋白质最终都水解得到α-氨基酸。指出离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β氢原子。羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 例如：甘氨酸（α-氨基乙酸）的结构简式为：

蛋白质和核酸 说课稿 教案

蛋白质和核酸 教学目标 （1）了解氨基酸、蛋白质的组成和结构特征。 （2）了解蛋白质的结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）了解蛋白质的用途。 （4）了解酶的作用和用途。 （5）了解核酸的作用。 重点难点：蛋白质的性质。 第一课时重点难点：氨基酸的性质和肽的形成 第二课时重点难点：蛋白质的性质。 第一课时 [板书]一、氨基酸： [板书] 1、氨基酸概念：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物； [讲述] 注意 (1) 氨基：氨气分子(NH3)去掉一个氢原子后的部分。氨基的电子式： (2) α—氨基酸：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物。 (3) α—氨基酸是构成蛋白质的基石。 [板书] 2、氨基酸的结构：α—氨基酸通式R—CH—COOH， NH2 既含有氨基(—NH2)又含有羧基(—COOH)。 [板书] 3、几种常见的氨基酸： 名称俗称结构简式 氨基乙酸甘氨酸CH2—COOH NH2 α—氨基丙酸丙氨酸CH3—CH—COOH NH2 α—氨基—β—苯基丙酸苯丙氨酸—CH2—CH—COOH NH2

α—氨基戊二酸谷氨酸HOOC—CH2—CH2—CH—COOH NH2 [板书] 4、氨基酸的性质： (1)与酸反应：R—CH—COOH+HCl →R—CH—COOH NH2NH3Cl (2)与碱反应：R—CH—COOH + NaOH →R—CH—COONa+H2O NH2NH2 结论：氨基酸具有两性。 思考：①写出：R—CH—COOH与过量NaOH反应的化学方程式。 NH3Cl 答：R—CH—COOH+2NaOH →R—CH—COONa+NaCl+2H2O NH3Cl NH2 ②在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？ 答：Al、Al2O3、Al(OH)3、(NH4)2CO3NH4HCO3、NaHCO3等。 [板书] (3)成肽反应： 二肽 氨基酸氨基酸二肽 [板书] 肽键 思考：1.将甘氨酸和丙氨酸放在同一容器内发生成肽反应，有几种二肽生成？写出有关反应方程式。 答案：四种

第4章第3节蛋白质和核酸教学设计

最新整理 第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 、教材分析: 本节书是在学生对有机物知识有较全面认识的基础上要认真了解的一部分重要知识。 有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质。蛋白质在日常生活中是常见的物质。所以学生对蛋白 质是既感到熟悉又感到神奇物质。 这一节的教学要充分利用这一点， 让学生在现有的知识基础上大胆探索新的知 识，做 到乐学和主动学习。 二、教学目标: 1. 知识目标 了解蛋白质的结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等） 了解蛋白质的用途。 了解核酸的作用。 2. 能力和方法目标 通过蛋白质的学习，提高对“蛋白质是生命的基础”的认识。调动学习化学的积极性。 3?情感和价值观目标 通过本节内容的学习，使学生在了解蛋白质、酶等重要物质的重要性的基础上，加强唯物主义教育。 通过介绍我国科学家首先合成有生命活力的蛋白质一一结晶牛胰岛素等事例, 学生对生命科学的研究和探索的兴趣。 三、 教学重点难点： 重点：蛋白质的性质。 难点：氨基酸的性质和肽的形成 四、 学情分析： 教材中，主要突出蛋白质的性质， 还有是氨基酸的性质和成肽反应。 本节先从学生已经了解过的蛋白质的性 质入手，必修2讲蛋白质的性质时，简单介绍了灼烧蛋白质的现象和蛋白质的颜色反应，先让学生回忆总结，引 入蛋白质的变性，盐析，水解。再着重介绍蛋白质水解的产物一一氨基酸，羧基的性质学生已熟悉，氨基的性质 是新知识，但氨的性质也是较熟悉的。利用学生已学内容，让学生充分思考探索氨基酸的性质。同时还复习相关 知识。然后简介结构完全以学生已有的知识作为引导进行探索。 题-实验-解决问题这一模式进行螺旋教学，以突破教学重点，并调动学生探究的积极性 五、 教学方法：对比、分类、归纳、总结等方法 六、 课前准备： 同时，在必修2教材中, (1) 了解氨基酸、蛋白质的组成和结构特征。 (2) (4) 了解酶的作用和用途。 唤起学生的民族自豪感， 激发 以问题为桥梁，通过引导学生提出问题一分析问

高考生物复习——蛋白质和核酸考点分析及训练

高考生物复习——蛋白质和核酸考点分析及训练 考纲、考情——知考向 核心素养——提考能 最新考纲 1.蛋白质、核酸的结构和 功能(Ⅱ) 2.实验：观察DNA、RNA 在细胞中的分布 生命 观念 蛋白质结构的多样性决定功能 的多样性；核酸种类及功能 全国卷考 情 2018·全国卷Ⅰ(2)、 2018·全国卷Ⅱ(1)、 2018·全国卷Ⅲ(30)、 2018·全国卷Ⅰ(5) 科学 思维 1.蛋白质分子多种多样的功能 归纳 2.蛋白质与核酸的内在关系整 合 考点一生命活动的主要承担者——蛋白质 1.组成蛋白质的氨基酸及其种类 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 2.蛋白质的合成及其结构、功能多样性 (1)二肽的形成过程

①过程a：脱水缩合，其场所一定(一定，主要)在核糖体中。b：二肽，c：肽键。 ②H2O中H来源于氨基和羧基；O来源于羧基。 ③多个氨基酸发生脱水缩合，产物名称为多肽，其不具备(填“具备”或“不具备”)生物活性。 (2)蛋白质的结构层次 点悟：一条肽链上至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，分别位于肽链的两端；其余的氨基(或羧基)在R基上。 (3)蛋白质结构多样性的原因 3.蛋白质的功能(连线) 下图甲表示有关蛋白质分子的简要概念图；图乙中的①②③分别表示生物体内的三个生理过程，其中Q分别代表三种物质。请分析：

(1)图甲中a的元素一定有哪些？可能还会有哪些？ (2)图甲中①过程是指________，该过程进行的场所是什么？ (3)真核细胞中进行图甲中②过程的场所有哪些？ (4)图甲中b、c的内容是什么？请写出b、c的化学表达式。 (5)图乙中①②③分别体现了蛋白质怎样的功能？ 提示(1)一定有C、H、O、N，可能还会有S等。 (2)脱水缩合核糖体 (3)内质网、高尔基体。 (4)b、c依次为“氨基酸”“肽键”； b的化学表达式为； c的化学表达式为—CO—NH—。 (5)催化功能、运输功能、免疫功能。 教材VS 高考 1.高考重组判断正误 (1)肌细胞中的某些蛋白质参与肌肉收缩的过程(2018·全国卷Ⅱ，1B)() (2)细胞核中某些蛋白质是染色体的重要的组成部分(2018·全国卷Ⅱ，1D)() (3)蛋白质空间结构的改变可以使其功能发生变化(2015·全国卷Ⅰ，5C)() (4)线粒体中的DNA能控制某些蛋白质的合成(2013·全国卷Ⅰ，1D)() (5)氨基酸序列相同的多肽链可折叠成不同的空间结构(2017·海南卷，1D)()

第三节 蛋白质和核酸 教案

第三节蛋白质和核酸 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学： 第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能： （1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； （2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法： 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”的认识。学会运用比较、分类、归纳、概括等方法对所得信息进行加工。

第三节 蛋白质和核酸教学设计(教案与学案)

第三节蛋白质和核酸教学设计 车琳 第一课时 教学内容：氨基酸的结构与性质 教学目标 1、知识与技能 了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2、过程与方法 采用自主探究小组合作的学习方法，通过阅读教材，搜索信息；联系已有知识，分析认识氨基酸的结构与性质。 3、情感态度与价值观 培养学生从生活中发现化学、应用化学的能力，以及培养学生探究科学知识的兴趣 教学重点：氨基酸的结构与性质。 教学难点：氨基酸的组成和结构、肽键的形成 教学策略：采用自主探究小组合作的学习方法 教学进程 【课前研读】（提示：请同学课前务必完成！） 一、氨基酸的结构 1、氨基酸概念 组成蛋白质的氨基酸几乎都是。 2、氨基酸的结构：α—氨基酸通式 既含有又含有羧基。 3、写出几种常见的氨基酸的结构简式：甘氨酸____________丙氨酸___________苯丙氨 酸____________谷氨酸_____________ 二、氨基酸的性质：

1、氨基酸的两性： （1）:与酸反应： （2）：与碱反应： 结论：氨基酸具有两性。 思考：在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？ 2、成肽反应： 二肽 氨基酸氨基酸二肽 肽键： 对比酯化反应，加深对这两类物质相关性质的认识。 [思考]将甘氨酸和丙氨酸放在同一容器内发生成肽反应，有几种二肽生成？写出产物的结构式。 多肽 氨基酸→ 多肽→ 蛋白质， 【课堂讨论】（争做课堂主人！） （一）、预习检查（5分钟）

（二）、分小组讨论（选代表汇报，在全班交流。10分钟） 小组1：同学们能说说蛋白质在自然界中的存在吗？它在生命活动过程中起什么作用？ 小组2：老虎、狼为什么只吃肉而不吃草，马、牛、羊只吃草但为什么不吃肉？（可借助网络搜索资料，或与老师研讨） 小组3：蛋白质是天然的高分子化合物，同学们知道它的基本结构单元是什么？它在自然界中的存在怎样？ 小组4：组成天然蛋白质的氨基酸有什么结构共性，请同学们从结构出发推推他们应该具有怎样的化学特性？（教师结合幻灯片，师生一起讨论得出反应）写出反应式。 （三）、集体研讨 什么是成肽反应（请举例，写出反应式）？ 【思考与交流】（放飞思维，张扬个性，展示自我！） 已知-NH2连在苯环上显碱性,O=C-NH2连在苯环上显中性;分子式为C7H7NO2的有机物,其分子结构中有一个苯环,两个侧链,试写出四种同分异构体A、B、C、D。 具体要求:A既有酸性又有碱性,B只有酸性,C只有碱性,D显中性(均写任意一种)