广东医学院生物化学教学大纲
广东医学院
《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
第一部分生物化学
学习要求：
一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键及多肽链的连接方式，了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构，（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构概念和维持键。掌握模序、结构域概念。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系，熟悉血红蛋白的分子结构。血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念，熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。了解多肽链氨基酸测序的原理。
学习要求：
一、掌握酶的概念；酶的专一性及分类；酶的催化机制。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念；熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。掌握活性中心、必需基团的概念；
二、掌握酶的特异性，酶反应特点。了解酶-底物中间复合物学说。
三、掌握影响酶催化速度的因素，米氏常数K m，最大反应速度V max概念及意义；最适pH,最适温度；竞争性抑制剂结构作用特点；熟悉不同类型可逆抑制作用的动力学特点。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。酶活性变构调节的机理，共价修饰的概念。熟悉协同效应的概念。掌握酶原、酶原激活的概念；同工酶的概念；熟悉酶蛋白合成诱导与阻遏概。五、了解酶与医学的关系。
第5章维生素与微量元素
学习要求：
一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能，了解其化学本质。
五、熟悉B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能；熟悉维生素C的化学结构特点、
性质与生理功能；
六、掌握微量元素的定义、种类。
七、熟悉各类微量元素的需要量、功能及缺乏症。
第6章生物氧化
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组分，排列顺序，两条电子传递链。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章糖代谢
学习要求：
一、掌握糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸循环的过程，特点，意义及调节。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程，NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成分解的基本过程，关键酶，调节方式。肌糖原和肝糖原代谢的异同。
六、掌握糖异生的概念，基本过程，生理意义；乳酸循环的概念。了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。
专题课内容：糖尿病与物质代谢异常
第8章脂类代谢
学习要求：
一、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。了解脂类的分类功能。
二、掌握甘油三酯合成过程。脂肪动员的概念，限速酶及调节。掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程，关键酶及能量生成。
掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。
掌握脂肪酸合成的原料，关键酶及调节。必需脂肪酸的概念。熟悉脂肪合成过程。了解脂酸其它氧化的方式，不饱和脂肪酸的重要衍生物。
三、掌握磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。
四、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。胆固醇的转化。
五、掌握血浆脂蛋白分类及组成，载脂蛋白生理功用。四种脂蛋白的代谢概况。了解高脂蛋白血症的分型及血脂异常。
专题课内容：高脂血症分类及临床特征
第9章氨基酸代谢
学习要求：
一、掌握氮平衡及必需氨基酸的概念，熟悉蛋白质的生理功能。
二、掌握蛋白质的腐败作用及腐败产物。熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
三、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基，L-谷氨酸氧化脱氨基，联合脱氨基，基本过程。熟悉α-酮酸代谢概况。
四、掌握氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
五、掌握氨基酸脱羧基作用，生成的生理活性物质。
六、掌握一碳单位的概念、载体及生理功能。
七、掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
专题课内容：高血氨的机理与临床。
第10章核苷酸代谢
学习要求；
一、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。熟悉核苷酸生物功能、嘌呤核苷酸补救合成途径。了解核酸的消化。
二、掌握脱氧核苷酸的生成，核糖核苷酸还原酶的成分。
三、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用。痛风症的原因及治疗原则。
四、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。
五、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径，嘧啶核苷酸抗代谢物作用。
六、熟悉核苷酸的转变关系。核苷酸合成调节的基本方式。
第11章物质代谢的联系与调节
学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢，物质代谢间的相互影响和互相转化机制。熟悉主要组织器官的代谢特点。
三、掌握细胞水平代谢调节概念，关键酶、酶的变构调节、酶的化学修饰调节概念、生理意义和特点。熟悉饥饿和应激时机体的整体调节概况。了解酶量调节和激素水平调节概念。
第18章血液的生物化学
学习要求：
一、掌握血浆蛋白的功能。熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。
三、掌握红细胞糖代谢特点。2，3-二磷酸甘油酸旁路，NADH和NADPH的功能。
四、掌握血红素合成原料、关键酶、主要过程。熟悉血红素合成调节，白细胞的代谢。
第19章肝的生物化学
学习要求：
一、掌握肝脏在糖、脂类和蛋白质代谢中重要作用。熟悉肝在维生素、激素代谢中的作用。
二、掌握生物转化作用的概念。掌握肝生物转化反应的类型，加单氧酶系组成、作用，结合反应的种类，结合基团活性供体、酶类。熟悉影响生物转化因素。
三、掌握胆汁酸分类，初级胆汁酸合成，胆汁酸肠肝循环。了解胆汁酸功能。
四、掌握胆色素生成、转运过程。掌握胆红素在肝脏转变。掌握胆红素肠道中变化，胆色素肠肝循环，游离胆红素与结合胆红素。熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。
第16章细胞信号转导
学习要求：
一、信息物质熟悉细胞间信息物质的概念，了解细胞间信息物质的分类及其特点。熟悉细胞内信息物质、第二信息的概念。
二、受体掌握受体的概念及其分类、化学本质。熟悉受体与配体作用的特点。了解受体活性的调节作用。
三、信息的传递途径掌握信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。熟悉细胞膜受体介导的 5 条信息传递途径的大致过程，包括蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路。了解细胞内受体介导的信息传递途径。
四、信息传递途径的交互联系了解信息传递的交互联系特点。
五、信息传递与疾病了解信息传递的异常与疾病的关系。
专题课内容：细胞因子的信号转导途径。
第二部分分子生物学
第3章核酸的结构与功能
学习要求：
一、掌握核苷酸分子组成及结构，DNA、RNA组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点。
五、熟悉以下概念：融解温度、增色效应、DNA复性、核酸分子杂交。
六、熟悉核酸序列分析技术原理。
七、熟悉核酸酶的种类及其功能。
专题课内容：原核生物与真核生物基因组特点。
第12章DNA的生物合成（复制）
学习要求：
一、掌握中心法则、基因表达、半保留复制的概念。
二、掌握参与DNA复制的主要物质及其作用机理。掌握DNA聚合酶作用特点，原核生物和真核生物DNA聚合酶的异同。掌握拓补异构酶、引物酶作用。熟悉DNA复制的方向性、保真性。熟悉连接酶作用机理。
三、掌握DNA复制过程及各阶段的特点。掌握端粒和端粒酶概念及作用。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念，形成。了解滚环复制过程。
四、掌握逆转录概念、作用过程。掌握逆转录酶作用特点、生物学意义及应用。熟悉滚环复制和D环复制方式。
五、掌握突变概念，DNA损伤的类型，切除修复的基本原理；熟悉突变的意义、引发因素。熟悉光修复、SOS修复及重组修复的概念。
专题课内容：端粒与端粒酶。
第13章RNA的生物合成（转录）
学习要求：
一、掌握转录的概念，不对称转录、模板链、编码链。掌握原核生物RNA聚合酶全酶，核心酶的组成和作用。掌握真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物。
二、掌握RNA聚合酶与模板辨认结合。掌握原核转录起始。熟悉真核转录因子，转录前起始复合物。熟悉延长与原核两类转录终止过程。
三、掌握真核基因的断裂基因、内含子、外显子的概念。掌握mRNA、tRNA转录后的加工方式。熟悉内含子剪接机制，rRNA的加工过程，核酶结构、作用特点。
四、熟悉核酶的概念，结构、作用特点。
五、掌握复制与转录的异同。
专题课内容：内含子与RNA的剪接，mRNA的编辑。
第14章蛋白质的生物合成（翻译）
学习要求：
一、掌握翻译的概念及参加蛋白质生物合成的物质，mRNA、tRNA及核糖体的结构和翻译中作用，氨基酰- tRNA的生成。熟悉遗传密码的特点。
二、掌握原核及真核生物翻译的基本过程，起始阶段，延长阶段的三个步骤：注册，成肽，转位，终止阶段。熟悉起始因子、延长因子和释放因子的种类和作用。掌握原核、真核翻译过程异同。
三、掌握多聚核糖体的概念、意义。掌握翻译后加工的概念及加工方式。熟悉高级结构修饰，一级结构修饰。熟悉蛋白质合成后靶向输送。
四、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理。
专题课内容：1.蛋白质合成中翻译后的折叠及加工
2.蛋白质的靶向运输
第15章基因表达调控
学习要求：
一、熟悉基因表达的概念，时间、空间性，基因表达方式，生物学意义。掌握基因转录激活调节的基本要素。
二、掌握原核基因操纵子的概念、结构和功能，乳糖操纵子的负性、正性、协调调节。色氨酸操纵子。熟悉阻遏蛋白的负调控，cAMP介导的CAP的正调控，转录衰减。
三、掌握真核基因调控顺式作用元件和反式作用因子的概念、种类。掌握真核转录因子结构，PIC的装配过程。熟悉真核基因组结构特点，真核基因表达调控特点。
专题课内容：真核基因的转录激活调控。
第20章重组DNA技术
学习要求：
一、掌握结合、转化及转导、转座、基因重组概念。
二、掌握重组DNA技术的相关概念，基本原理。掌握限制性内切酶概念及作用特点。熟悉常用载体及特点，目的基因的获取及与载体连接的方法。
三、熟悉重组体的导入受体细胞及筛选方法。基因克隆表达技术。
四、熟悉重组DNA技术在医学中应用。
专题课内容：PCR技术进展与应用。
第21章常用分子生物学技术原理及其应用
1．
学习要求：
一、掌握分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。
二、掌握PCR的定义、PCR技术的工作原理及主要用途。
一、掌握基因文库、基因组DNA文库和cDNA文库的概念，了解基因文库构建过程。
二、了解疾病相关基因的克隆与鉴定，了解基因修饰动物模型的建立及应用。
三、掌握基因芯片、蛋白质芯片的概念，了解基因芯片与蛋白质芯片的用途及在临床疾病
的诊断和新药开发筛选上的应用潜力。
四、了解蛋白质相互作用研究技术的基本原理及其用途。
专题课内容：蛋白质相互作用研究技术的新进展。
第23章基因组学与蛋白质组学
学习要求：
一、掌握基因组的定义、基因组学的基本概念，了解结构基因组学、功能基因组学与比较基因组学三者研究范畴的不同及意义。
二、掌握“基因病”的基本概念，熟悉单基因病、多基因病、获得性基因病的概念。
三、了解疾病相关基因的鉴定方法，了解基因组学与医学的关系，从而认识基因组学研究在医学上的重要价值。
专题课内容：后基因组学研究进展
第17章癌基因与抑癌基因(自学)
学习要求：
一、掌握癌基因概念、病毒癌基因概念、致病机理。掌握细胞癌基因特点和分类。
二、掌握原癌基因的活化机制，原癌基因的表达产物与功用。
三、熟悉抑癌基因概念、类型和作用机理。
四、熟悉生长因子概念、分类。了解生长因子作用机理，细胞凋亡概念。
专题课内容：1.细胞凋亡研究进展
2.抑癌基因研究进展
(完整版)生物化学理论教学大纲
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
广东医学院数据库课程设计一资料
课程设计（一）学校的教务数据库设计如下： 教师信息表3 T_TEACHER 考试成绩表4 T_SCORE
创建教务数据库，创建用户，完成以下作业： 1）创建以上几张表，并给表中输入数据; CREATE TABLE T_STUDENT(--学生表一 STUNO V ARCHAR2(16) PRIMARY KEY, STUNAME V ARCHAR2(16), STUSEX V ARCHAR2(6) CHECK(STUSEX IN('男','女')), STUBIR DATE) CREATE TABLE T_COURSE(--课程信息表2 COURSENO V ARCHAR2(16) PRIMARY KEY, COURSENAME V ARCHAR2(16), TEANO V ARCHAR2(16) NOT NULL, FOREIGN KEY(TEANO)REFERENCES T_TEACHER(TEANO)) CREATE TABLE T_TEACHER(--教师信息表3 TEANO V ARCHAR2(16) PRIMARY KEY,
TEANAME V ARCHAR2(16), TEATITLE VARCHAR2(16)) CREATE TABLE T_SCORE(--考试成绩表4 STUNO V ARCHAR2(16), COURSENO V ARCHAR2(16) NOT NULL, TYPE V ARCHAR2(6) NOT NULL CHECK(TYPE IN('期中','期末')), SCORE FLOAT, PRIMARY KEY(STUNO,COURSENO,TYPE), FOREIGN KEY(COURSENO) REFERENCES T_COURSE(COURSENO)， FOREIGN KEY(STUNO) REFERENCES T_STUDENT(STUNO)) 2）查询T_STUDENT中所有的数据; SELECT * FROM T_STUDENT 3）查询T_STUDENT中所有学生的姓名和性别; SELECT STUNAME,STUNO FROM T_STUDENT 4）将学号和姓名显示，其中，姓名的格式为：“姓名：xxx”;// SELECT '姓名'XXX,STUNAME,STUNO FROM T_STUDENT 5）为了更好地体现各个学生的考试情况，将T_SCORE中的信息显示，分数显示为与60分的差; SELECT STUNO,COURSENO,TYPE,SCORE-60 FROM T_SCORE 6）将T_SCORE中的信息显示，分数显示为与60分的差值，列名为“差值”，如果第一条记录分数为空，会得出来什么结果。 SELECT STUNO,COURSENO,TYPE,SCORE-60 AS"差值" FROM T_SCORE (注意：空值具有特殊性，包括空值的任何算术表达式都等于空) 7）将学号和姓名显示，其中，列名分别显示为“学生”和姓名; SELECT STUNO AS"学生",STUNAME AS"姓名" FROM T_STUDENT 8）将学号和姓名显示在一个列中，列名显示为：信息; SELECT CONCAT(STUNO,STUNAME) AS "信息" FROM T_STUDENT 9）查询教师的职称种类; SELECT TITLE FROM T_TEACHER 10）查询女生的姓名; SELECT STUNAME FROM T_STUDENT WHERE STUSEX='女' 11）查询课程VB的信息; SELECT *
大连海事大学《生物化学》课程教学大纲
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
吴铁教授简历
药理学学科带头人----吴铁教授简历 吴铁，男，1955年生，药理学教授，硕士研究生导师，广东 医学院药理学教研室主任，广东省高等院校扶持学科药理学学科 带头人；广东医学院基础学院副院长，广东医学院药学院筹备领 导小组组长，广东医学院医药科技开发中心总经理。 吴铁1982年毕业于广东医学院并留药理教研室任教，1987 年晋升药理学讲师,1993年1月晋升为药理学副教授, 1996年任 药理学硕士导师，1996年任药理学教研室主任，2002年晋升为药 理学教授。在此期间，1989年被定为广东省高等院校重点培养教师，于1992年创建广东医学院医药科技开发中心，并任总经理，1994年定为正处级；1996任骨生物学研究室代主任，负责申报“广东省五个一科教兴医工程”重点实验室，获批后任该重点实验室负责人，1997.7兼任广东医学院实验动物中心主任，重建实验动物中心，至2000.4；1998负责筹建及申报“广东天然药物研究与开发重点实验室”，获批后任该重点实验室常务副主任，至1999.10；2002年负责药理学科申报广东省高等院重点学科，获批为省扶持学科后任药理学学科带头人。2003年任广东医学院基础学院副院长，2004年兼任广东医学院药学院筹备领导小组副组长，负责筹建药学院，2005年兼任广东医学院药学院筹备领导小组组长。 吴铁1996年起任广东医学院学术委员会委员。1998年以来, 任中国药理学会抗炎免疫专业委员会委员, 广东省药理学会常务理事, 湛江市药学会副理事长，国家自然科学基金委的同行评议专家，广东省自然科学基金评审专家，广东省教育评估专家。国际华人骨研学会会员。 吴铁任职以来，已发表教学研究和科研论文共220多篇。有12项科研成果获湛江市政府和广东省中医药管理局科技进步奖，申报了41项国家发明专利，其中有12项发明专利获得国家授权，2003年获广东省优秀专利发明者称号。近5年内主持广东省科技计划重点项目2项，省科教兴医重点项目1项，省教育厅、卫生厅和湛江市级课题5项。获得科研经费100多万，已培养了17位硕士研究生获得学位，现指导的在读的研究生11位。主要研究方向为抗骨质疏松药理学，皮肤药理学，抗炎免疫和抗癌药理学，临床药理学。
生物化学实验指导
生物化学实验须知 一、实验目的 1．培养学生严谨的科学作风，独立工作能力及科学的思维方法。 2．学习基础的生物化学实验方法，为今后的学习与研究准备更好的条件。 3．培养学生爱护国家财物、爱护集体、团结互助的优良道德品质。 4．培养学生的书面及口头表达能力。 二、实验的总要求 1．按教研室予先公布的实验进度表，了解各次实验的具体内容，并认真做好预习。弄清各步骤的意义，避免教条或机械式做实验。 2．进行实验不仅要求结果良好，而且要求敏捷高效。为达到此目的，实验者应注意：①一切步骤都按正规操作法进行；②样品与试剂勿过量取用；③宜粗者勿细（例如粗天平称量物品即足够准确时，不用分析天平，用量筒取液足够准确时，不用吸量管）；④试剂、仪器防止污染及破损，保持实验环境的整洁。⑤注意力集中，避免差错。 3．实验中观察要仔细，记录要详尽、及时与客观，不得于实验后追记，应直接记在实验报告本中，而且无论实验成功与失败，都应记下。对于失败的实验，要分析其原因。 4．实验室是集体学习与工作的场所，实验时应保持肃静，不得大声喧哗，以免影响他人的工作与思考。对师长尊敬，对同学要团结友爱。实验后应清洗整理用过的仪器及清理自己的实验场所。 三、实验报告 实验报告的书写是培养学生书面表达能力和科学作风的重要手段之一，实验者应该重视。实验报告的内容包括下列各项：实验名称、实验日期、实验目的、实验原理、实验步骤、实验记录、计算（定量测定、解释）、讨论或小结。实验记录除应包括“实验总要求”的第3项要求外，还应包括原始记录。原始记录是随做随记的第一手记录，应由指导教师签字认可。书写实验报告要字迹工整，语句通顺。书写工整的实验报告，是尊师的重要表现之一。 四、组织与分组 1．每一个班学习委员负责①实验报告的收集与分发；②安排清扫值日名单； ③反映同学学习情况及对教学工作的意见；④其它临时性的工作。 2．一般实验都为两个学生单独进行。有的实验要4人一组，由相邻两学生组成固定小组。小组的成员在指导教师的同意下，可作适当的调整。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
临床生物化学实验原理方法及检测介绍
临床生物化学实验原理、分析方法及检测技术 中国中医研究院广安门医院临床检测中心 生物化学实验——是把化学(分析技术)和生物化学(实验反应原理)的方法应用于疾病的诊断、治疗、监控的实验分支。 一个生化实验的最后测定结果应包括四大部分来完成。 一、实验反应原理及分析方法（理论依据） 二、实验检测技术（手段）生化仪的分析技术。 三、质量控制程序（质量保证）室内质控、室间质评、仪器、试剂、人员五要素。 四、临床意义（目的）咨询服务、异常结果的解释。 实验反应原理及分析方法(理论依据) 一个生物化学实验的反应原理设计，首先要找出所检测的化学特性，如测定体液（首先是血液）中酶的含量血液中除少数酶（如凝血溶血酶、铜氧化酶及假性胆碱脂酶等）含量较多外，血液正常生理状况下含量微乎其微。一般每毫升含微微克（Pg）水平，要直接测定如此微量物质是相当困难的。用免疫化学方法可测定全部酶蛋白分子含量（不论其有无活性）而用化学方法测定只能测定酶的催化活性，间接计算出酶的含量。目前利用酶具有催化活性这一特性，在临床上已普遍应用测定酶蛋白，同时还可以测定三大代谢的产物，如糖、脂类、蛋白质、这样也就建立起利用酶促反应的一级反应测定代谢物的方法。一级反应—反应速度与底物浓度成正比，因此只有当酶反应为一级反应时，才能准确测定底物含量，（如测定血糖、总甘油三脂、总胆固醇等）。从此在临床试剂盒的方法中出现了以酶为试剂测定各种代谢产物。 临床化学方法的分类 特别是自动生化仪方法的特点 以往临床化学实验都采用比色法进行各个项目的测定，这是因为比色法具有微量、迅速、准确的优点，特别适合于微量的生物体体液中各项物质测定。 在一般比色法中，手工使用比色计或分光光度计可以测定各种反应溶液的吸光度，但由于很难控制测定时间和反应温度，很难准确记录反应过程中吸光度变化，因此，毫不奇怪在很长一段时间内我们所使用的方法，都是在呈色反应达到完全或者反应达到平衡时，吸光度达到稳定时才进行测定。即所谓平衡法或终点法。 但自从自动生化仪出现后，从根本上改变了上述情况。通过各项先进技术，人们可以精确测定反应的动态过程。并可以准确计算任何一段反应时间内的反应速率，这样大大开阔了临床化学家对方法选择。除经典的终点法外还可以进行动态测定。这样不仅缩短了操作时间，大大提高了工作效率，还可进行一些用常规比色方法不能进行的测定。如测定酶反应的初速 度（V o ）等等。测酶初速度（V o ）只能用分光光度法。 因此，用好自动生化仪一个重要前提必须对自动生化仪可以提供的测试方法类型有所了解。 生化自动分析仪特点： 1 精确测定反应的动态过程； 2 准确计算任何一段反应时间内的反应速率； 3 除经典的终点法外还可以进行动态测定。 分析方法的分类
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
2016医科大学排名
根据国家重点学科及实验室、省部级重点学科及实验室、博士点、院士、长江学者、国家杰青、国家人才计划、论文数量、博导数量、附属医院实力综合评价)(括号里为主要闻名附属医院) 1.清华大学北京协和医学院(北京协和医院、阜外心血管病医院、肿瘤医院) 2.北京大学医学部(人民医院、第一医院、第二医院、积水潭医院) 3.复旦大学上海医学院(中山医院、妇产科医院、华山医院) 4.上海交通大学医学院(瑞金医院、仁济医院、新华医院、上海六院、上海九院) 5.华中科技大学同济医学院(同济医院、武汉协和医院、梨园医院) 6.中山大学中山医学院(中山一院、中山二院、中山三院肿瘤医院) 7.四川大学华西医学中心(华西医院、华西妇产儿童医院、华西口腔医院) 8.第二军医大学(长征医院、长海医院、东方肝胆医院) 9.第四军医大学(唐都医院、西京医院、口腔医院) 10.第三军医大学(西南医院、新桥医院、大坪医院) 11.中南大学湘雅医学院(湘雅一院、湘雅二院) 12.北京中医药大学(东直门医院、护国寺中医医院) 13.浙江大学医学院(浙医一院、浙医二院、邵逸夫医院) 14.中国医科大学(盛京医院、中国医大一院、中国医大四院) 15.南方医科大学(南方医院、珠江医院) 16.首都医科大学(同仁医院、宣武医院、安贞医院、佑安医院) 17.哈尔滨医科大学(附属一院、二院、肿瘤医院) 18.广州中医药大学(第一附属医院、第二附属医院) 19.吉林大学白求恩医学部(白求恩第一医院、白求恩第二医院、白求恩第三医院) 20.山东大学医学院(齐鲁医院、山大二院、省立医院) 21.西安交通大学医学院(第一医院、第二医院、中日联谊医院) 22.重庆医科大学(第一医院、第二医院、儿童医院) 23.天津医科大学(总医院、医大二附属医院、肿瘤医院) 24.武汉大学医学院(湖北省人民医院、中南医院) 25.上海中医药大学(曙光医院、龙华医院、中医医院) 26.南京大学医学院(鼓楼医院、南京军区总医院) 27.南京医科大学(第一附属、第二附属医院) 28.汕头大学医学院(第一附属、第二附属，附属肿瘤医院) 29.山东中医药大学(第一附属、第二附属医院) 30青岛大学医学院(青岛大学医疗集团) 31.河北医科大学(附属第一医院、第二医院) 32.郑州大学医学院(第一附属医院、第二附属医院) 33.苏州大学医学院(附属第一医院) 34.安徽医科大学(第一附属医院、附属省立医院) 35.福建医科大学(附属第一医院、附属第二医院、附属协和医院 ) 36.广西医科大学(附属第一医院、肿瘤医院) 37.温州医学院(附属第一医院、第二医院) 38.南京中医药大学(江苏省中医院、第二附属医院) 39.山西医科大学(附属第一医院、第二医院) 40.新疆医科大学(第一附属医院、第二附属医院) 41.兰州大学医学院(第一附属医院、第二附属医院) 42.大连医科大学(附属第一医院、第二医院) 43.暨南大学医学院(广州华侨医院、珠海市人民医院) 44.东南大学医学院(中大医院) 45.南昌大学医学院(第一附属医院、第二附属医院) 46.昆明医学院(第一附属医院、第二附属医院) 47.同济大学医学院(上海十院、同济医院) 48.广州医学院(第一附属医院、第二附属医院) 49.广东医学院(广东医学院附属医院) 50.新乡医学院(新乡医学院第一附属医院)
生物化学实验内容
《生物化学》实验教学大纲 课程类别：专业基础 适用专业：本科临床学专业 课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程 开课实验室名称：生化实验室 一、目的和任务 生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。 二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。 三、考试方法及成绩评定方法 四、说明 实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表
2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。 六、各实验项目教学大纲 实验一蛋白质的沉淀反应 【预习要求】 预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。 【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 【实验内容】 （一）蛋白质的盐折 1. 原理 大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。
医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)
医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月
目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002
广东医学院《眼科学》试卷(B)
一、填空题。 1、眼的屈光间质是角膜、房水、晶状体、玻璃体。 2、支配眼外肌运动的神经有动眼神经、滑车神经、外展神经。 3、急性结膜炎最常见的体征是结膜充血。 沙眼的特有体征有沙眼型角膜血管翳、睑结膜瘢痕。 4、角膜软化症是由维生素A缺乏引起的。 5、年龄相关性白内障其中皮质性白内障按其发展过程分四期，分别为初发期、膨胀期、成熟期、过熟期。 6、我国人正常眼压定义在10~21mmHg。 7、在急性前葡萄膜炎中，前房细胞是反映眼前段炎症的可靠指标。 8、眼球穿通伤的治疗原则是去除异物、封闭伤口、预防感染。 初期缝合伤口，恢复眼球完整性、防治感染等并发症、必要时行二期手术。 9、远视眼用凸透镜矫正。 10、世界卫生组织规定一个人的较好眼的最好矫正视力<0.05时为盲人。 白内障的视力矫正措施：眼镜矫正、角膜接触镜，人工晶体。 二、单项选择题 1、眼球壁分为哪三层：（D） A．纤维膜、虹膜、葡萄膜 B．纤维膜、角膜、视网膜 C．纤维膜、巩膜、视网膜 D．纤维膜、葡萄膜、视网膜 E．纤维膜、虹膜、视网膜 2、不通过眶上裂的组织结构是：（E） A．眼上静脉B．第Ⅲ脑神经 C．第Ⅳ脑神经D．第Ⅴ脑神经第一支 E．第Ⅴ脑神经第二支 3、用国际标准视力表检查远视力时，被检查者与视力表的距离为：（B） A．50m B．5m C．3m D．2.5m E．6m 4、外睑腺炎治疗不正确的是：（D）
A．局部热敷B．口服抗生素 C．切开排脓D．将脓液挤出 E．滴抗生素眼药水 5、流泪主要是由于：（E） A．泪小点的阻塞B．泪小管的阻塞 C．鼻泪管的阻塞D．鼻腔粘膜的肿胀 E．泪液的分泌增多 6、睑缘炎是一种：（C） A．急性炎症B．慢性炎症 C．亚急性或慢性炎症D．自身免疫性炎症E．变态反应炎症 7、耳前淋巴结肿大和压痛最常见于：（B） A．细菌性结膜炎B．病毒性结膜炎 C．过敏性结膜炎D．沙眼 E．包涵体性结膜炎 8、预防淋球菌性细菌结膜炎最重要的是：（A） A．做好隔离措施B．发病前局部用药 C．发病前全身用药D．注射疫苗 E．定期做结膜囊分泌物细菌培养 9、世界上首次分离出沙眼衣原体的是：（A） A．中国B．美国C．澳大利亚 D．荷兰E．瑞典 10、发病率和致盲率占角膜病首位的角膜炎是：（C）A．细菌性B．真菌性 C．单纯疱疹病毒性D．棘阿米巴E．衣原体 11、暴露性角膜炎的治疗关键是：（C） A．睑缘缝合B．抗生素消炎 C．去除暴露原因D．眼罩遮盖 E．戴软性角膜接触镜 12、细菌性角膜炎治疗的关键是：（D） A．全身大剂量的抗生素B．散瞳 C．胶原酶抑制剂 D．高浓度的抗生素滴眼液频繁滴眼 E．治疗性角膜移植 13、白内障的主要症状是什么：（A）
生化实验报告模版
生物化学实验报告 姓名：郭玥 学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科 组别：第8实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】 实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术 实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别， 可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可 使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由 于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃 至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷 大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。
4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆 的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。 5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。 它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中 各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电 泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α 2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。 实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱 DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液 醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸 1%BaCl 溶液氨基黑染色液 2 漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液 电泳仪、电泳槽 实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定） 实验步骤： （一）盐析+凝胶柱层析除盐：
临床专业生物化学教学大纲
《生物化学》理论教学大纲 （供五年制基础、临床、口腔、检验、药学等专业本科使用） I 前言 生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已将生物化学列为各有关专业的主要课程。它也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。因此生物化学是一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。本大纲在生化统编第六版教材基础上编写，适用于医学临床、口腔、检验、药学等专业本科学生使用，现将大纲使用中有关问题说明如下： 一、为了使教师和学生更好地掌握教材，大纲每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。 二、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。 三、总教学参考学时为120学时，理论课88学时，实验课32学时，理论与实验学时之比2.75：1。 四、教材：《生物化学》，人民卫生出版社，周爱儒主编，6版，2004年。
II 正文 绪论 一、教学目的 通过生物化学概念、发展简史、研究的主要内容等知识介绍，使学生了解生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、教学要求 （一）熟悉生物化学的定义。 （二）了解生物化学发展史。 （三）了解生物化学研究的主要内容。 （四）了解生物化学与医学的关系。 三、教学内容 （一）概述：生物化学的定义。 （二）生物化学发展简史 （三）生物化学研究的主要内容 （四）生物化学与医学 第一章蛋白质的结构与功能 一、教学目的 在认识蛋白质是生物体内重要大分子的基础上，学习蛋白质的基本组成、一级结构与空间结构的概念及相互关系、结构与功能的关系，以及蛋白质的理化性质。
广东医学院外科学题库
23.Honler综合征是指 A.甲状腺癌压迫喉返神经产生声嘶 B.甲状腺癌压迫气管产生呼吸困难 C.甲状腺癌压迫颈交感神经节产生系列症状 D.甲状腺癌压迫食管产生吞咽困难 E.甲状腺癌侵袭颈丛浅支产生系列症状 24.乳房患病机会最多的象限是 A.外上象限 B.外下象限 C.内下象限 D.内上象限 E.中央区 25.急性乳房炎的常见致病菌是 A.金黄色葡萄球菌 B.大肠杆菌 C.变形杆菌 D.脆弱类杆菌 E.β—溶血性链球菌 26.Richter疝是指 A.在病人行走、劳动时疝突出，在平卧、休息时又可回纳到腹腔中 B.盲肠（包括阑尾）、乙状结肠或膀胱都是疝囊壁的一部分 C.嵌顿的内容为部分肠壁，系膜侧肠壁及其系膜并未进入疝囊 D.嵌顿的小肠是Meckel憩室 E.嵌顿的肠管包括几个肠袢，呈“W”形 27.下列哪一项是直疝的特点 A.多见于儿童及青壮年 B.经腹股沟管突出，可进阴囊 C.疝块呈椭圆或梨形，上部呈蒂柄形 D.疝囊颈在腹壁下动脉外侧 E.较易嵌顿 28.Ferguson法是 A.显露斜疝囊颈，予以高位结扎，然后切去疝囊 B.在精索后方把腹内斜肌下缘和联合腱缝至耻骨梳韧带上 C.利用同侧腹直肌前鞘瓣向外下翻转，在精索后方缝至腹股沟韧带上 D.把精索挑起，在其后方把腹内斜肌下缘和联合腱缝至腹股沟韧带上 E.在精索前方将腹内斜肌下缘和联合腱缝至腹股沟韧带上 29. 在各种常用的腹部切口中，最常发生切口疝的是 A.经腹直肌切口 B.腹部横切口 C.沿肋缘斜切口 D.正中切口 E.旁正中切口 30.腹部最易受损的内脏是 A.肝脏
B.十二指肠 C.横结肠 D.脾 E.肾脏 31.在腹部闭合性损伤行手术治疗时，如未找到明确损伤时，应进行探查的顺序是 A.肝、脾等实质性器官→胃→十二指肠第一部→空肠→回肠→大肠及它们的系膜→盆腔器官 B. 肝、脾等实质性器官→十二指肠第一部→胃→回肠→空肠→大肠及它们的系膜→盆腔器官 C.肝、脾等实质性器官→膈肌→胃→十二指肠第一部→空肠→回肠→大肠以及它们的系膜→盆腔器官 D.胃→肝、脾等实质性器官→膈肌→十二指肠第一部→空肠→回肠→大肠以及它们的系膜→盆腔器官 E.胃→膈肌→肝、脾等实质性器官→十二指肠第一部→空肠→回肠→大肠以及它们的系膜→盆腔器官 32.微小胃癌是指 A.癌灶的直径＜2cmk B.癌灶的直径＜1.5cm C.癌灶的直径＜1cm D.癌灶的直径＜8mmn E.癌灶的直径＜5mm 33.下列哪一种途径属于恶性程度较高的胃癌进行的跳跃式转移 A.胃小弯部胃癌转移至沿胃小弯淋巴结 B.胃近幽门部癌肿转移至幽门上区淋巴结 C.胃大弯部胃癌转移至腹腔动脉周围淋巴结 D.胃癌通过胸导管转移到左锁骨上淋巴结 E.胃癌转移至肠系膜血管根部淋巴结 34.下述哪一种是血运性肠梗阻 A.寄生虫堵塞肠腔引起的肠梗阻 B.肠系膜血管栓塞引起的肠梗阻 C.肿瘤压迫引起的肠梗阻 D.先天性肠道闭锁引起的肠梗阻 E.由于肠管痉挛引起的肠梗阻 35.结肠癌最常见的大体病理类型是 A.肿块型 B.浸润型 C.溃疡型 D.弥散型 E.以上均不是 36.小儿急性阑尾炎的特点是 A.大网膜发育不全，且盲肠位置较高，病情不同于成人 B.病情发展快且重，早期即出现高热、呕吐等 C.右下腹体征不明显、很少有局部的明显压痛和肌紧张
生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
医学生物化学基本实验
医学生物化学基本实验 第一节蛋白定量分析实验 蛋白质是一切活细胞和有机体的最重要组成成分，它是构成人体及所有动物机体组织的主要部分。蛋白质是由二十种氨基酸以肽键相互连接而成的复杂的高分子化合物。蛋白质含量可通过它们的物理化学性质，如折射率﹑比重﹑紫外吸收﹑染色等测定而得知，或用化学方法，如微量凯氏定氮﹑folin-酚试剂、双缩脲反应等方法来测定，表2-1为五种蛋白质的测定方法的比较。 表五种蛋白质测定方法比较 方法灵敏度原理干扰物质 凯氏定氮法(Kjedahl法) 0.2～1.0mg 将蛋白质转化为氮，用 酸吸收后滴定 非蛋白氮（可用三氯乙 酸沉淀蛋白质而分离） 双缩脲法(Biuret法) 1～20mg 多肽键加碱性铜离子 生成紫色络合物 硫酸铵；Tris缓冲液； 某些氨基酸 Folin-酚试剂法(Lowry法) 5μg 磷钼酸-磷钨酸试剂被 Tyr和Phe还原 硫酸铵；Tris缓冲液； 甘氨酸；各种硫醇 考马斯亮蓝法(Bradford法) 1～5μg 考马斯亮蓝染料与蛋 白质结合时其λmax由 465nm变为595nm 强碱性缓冲液； TritonX-100； SDS 紫外吸收法50～100μg 蛋白质中的酪氨酸和 色氨酸残基在280nm 处的光吸收 各种嘌呤和嘧啶；各种 核苷酸 实验一双缩脲法测定蛋白质含量 【实验目的】 掌握双缩脲法测定蛋白质浓度的原理和标准曲线的绘制。 【实验原理】蛋白质分子中含有许多肽键，与双缩脲结构类似，在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物（称双缩脲反应）。在一定浓度范围，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，故可用比色法测定蛋白质的含量。含有两个以上肽键的物质才有此反应，故氨基酸无此反应。 【实验内容与方法】 1. 标准曲线的制作 (1) 取小试管7支，编号，按表2-2操作 表2-2 双缩脲法操作步骤