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关于今天长安保定百度百度爱第二篇生物化学第一章蛋白质的结构与功能

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关于今天长安保定百度百度爱第二篇生物化学第一章蛋白质的结构与功能.txt心若无尘,一花一世界,一鸟一天堂。我曾经喜欢过你,现在我依然爱你希望月亮照得到的地方都可以留下你的笑容那些飘满雪的冬天,那个不带伞的少年,那句被门挡住的誓言,那串被雪覆盖的再见的的范德萨的地方地方爱的规格好文章第二篇生物化学

第一章蛋白质的结构与功能

【考纲要求】

1.蛋白质的分子组成:①元素组成;②基本单位。

2.蛋白质的分子结构:①肽键与肽;②一级结构;③二级结构--α螺旋;④三级和四级结构概念。

3.蛋白质的理化性质:①等电点;②沉淀;③变性。

【考点纵览】

1.蛋白质的含氮量平均为16%。

2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位,除甘氨酸外属L-α-氨基酸。

3.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。

5.一级结构的主要化学键是肽键。

6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键

7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。

8.溶液pH>pI时蛋白质带负电,溶液pH

9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变,并不涉及一级结构的改变。

【历年考题点津】

(1~3题共用备选答案)

A.蛋白质一级结构

B.蛋白质二级结构

C.蛋白质三级结构

D.蛋白质四级结构

E.单个亚基结构

1.不属于空间结构的是

答案:A

2.整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是

答案:C

3.蛋白质变性时,不受影响的结构是

答案:A

4.维系蛋白质分子一级结构的化学键是

A.离子键

B.肽键

C.二硫键

D.氢键

E.疏水键

答案:B

5.变性蛋白质的主要特点是

A.不易被蛋白酶水解

B.分子量降低

C.溶解性增加

D.生物学活性丧失

E.共价键被破坏

答案:D

6.蛋白质二级结构是指分子中

A.氨基酸的排列顺序

B.每一氨基酸侧链的空间构象

C.局部主链的空间构象

D.亚基间相对的空间位置

E.每一原子的相对空间位置

答案:C

7.下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是

A.由Cα和C-COOH组成

B.由Cα1和Cα2组成

C.由Cα和N组成

D.肽键有一定程度双键性质

E.肽键可以自由旋转

答案:D

(8~9题共用备选答案)

A.一级结构破坏

B.二级结构破坏

C.三级结构破坏

D.四级结构破坏

E.空间结构破坏

8.亚基解聚时

答案:D

9.蛋白酶水解时

答案:A

10.关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指

A.氨基酸的排列顺序

B.每一氨基酸侧链的空间构象

C.局部主链的空间构象

D.亚基间相对的空间位置

E.每一原子的相对空间位置

答案:C

第二章核酸的结构和功能

【考纲要求】

1.核酸的分子组成:①分类;②基本成分;③基本单位。

2.核酸的分子结构:①一级结构;②DNA双螺旋结构;③DNA高级结构;④DNA的功熊。 3. DNA变性及应用;①DNA变性及复性的概念;②核酸杂交。

4. RNA的结构及功能。

5.几种重要的核苷酸:①ATE、ADP;②cAMP、 cGMP。

【考点纵览】

1. RNA和DNA水解后的产物。

2.核苷酸是核酸的基本单位。

3.核酸一级结构的化学键是3′,5′-磷酸二酯键。

4. DNA的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原则。A与T,C与G。 5. Tm为熔点,与碱基组成有关。

6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。

7.ATP是体内能量的直接供应者。cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。

【历年考题点津】

1.下列有关RNA的叙述错误的是

A.主要有mRNA,tRNA和rRNA三类

B.胞质中只有mRNA和tRNA

C. tRNA是细胞内分子量最小的一种:RNA

D. rRNA可与蛋白质结合

E. RNA并不全是单链结构

答案:B

2.下列有关mRNA的叙述,正确的是

A.为线状单链结构,5′端有多聚腺苷酸帽子结构。

B.可作为蛋白质合成的模板

C.链的局部不可形成双链结构

D. 3′末端特殊结构与mRNA的稳定无关

答案:B

(3~5题共用备选答案)

A.核苷酸在核酸长链上的排列顺序

B.tRNA的三叶草结构

C.DNA双螺旋结构

D.DNA的超螺旋结构

E. DNA的核小体结构

3.属于核酸一级结构的描述是

答案:A

4.属于核糖核酸二级结构的描述是

答案:B

5.属于真核生物染色质中DNA的三级结构的描述是

答案:E

6. DNA碱基组成的规律是

A.[A]=[C],[T]=[G]

B.[A]+[T]=[C]+[G]

C.[A]=[T];[C]=[G]

D.([A]+[T])/([C]+G)=1

E.[A]=[G]=[T]=[C]

答案:C

7.核酸对紫外线的最大吸收峰是

A.220nm

B.240nm

C.260nm

D.280nm

E.300nm

答案:C

8.组成多聚核苷酸的骨架成分是

A.碱基与戊糖

B.碱基与磷酸

C.碱基与碱基

D.戊糖与磷酸

E.戊糖与戊糖

答案:D

9.组成核酸分子的碱基主要有

A.2种

B.3种

C.4种

D.5种

E.6种

答案:D

10.下列关于DNA碱基组成的的叙述正确的是

A.DNA分子中A与T的含量不同

B.同一个体成年期与少儿期碱基组成不同

C.同一个体在不同营养状态下碱基组成不同

D.同一个体不同组织碱基组成不同

E.不同生物来源的DNA碱基组成不同

答案:E

11. DNA变性时其结构变化表现为

A.磷酸二酯键断裂

B. N-C糖苷键断裂

C.戊糖内C-C键断裂

D.碱基内C-C键断裂

E.对应碱基间氢键断裂

答案:E

12.核酸中含量相对恒定的元素是

A.氧

B.氮

C.氢

D.碳

E.磷

答案:E

第三章酶

【考纲要求】

1.酶的催化作用:①酶的分子结构及催化作用;②酶促反应特点;③酶-底物复合物。 2.辅酶与辅助因子:①维生素与辅酶的关系;②辅酶作用;③金属离子作用。

3.酶促反应动力学:①Km与Vmax的概念;②最适pH和最适温度。

4.酶的抑制作用:①不可逆抑制;②可逆抑制。

5.酶的调节:①别构调节;②共价修饰;③酶原激活;④同工酶。

【考点纵览】

1.酶蛋白决定酶特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。

2.酶有三种特异性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。 3.B族维生素与辅酶对应关系。

4. Km含义

5.竞争性抑制特点。

【历年考题点津】

1.下列有关酶的叙述,正确的是

A.生物体内的无机催化剂

B.催化活性都需要特异的辅酶

C.对底物都有绝对专一性

D.能显著地降低反应活化能

E.在体内发挥催化作用时,不受任何调控

答案:D

2.辅酶和辅基的差别在于

A.辅酶为小分子有机物,辅基常为无机物

B.辅酶与酶共价结合,辅基则不是

C.经透析方法可使辅酶与酶蛋白分离,辅基则不能

D.辅酶参与酶反应,辅基则不参与

E.辅酶含有维生素成分,辅基则不含

答案:C

3.Km值是指反应速度为0.5Vmax时的

A.酶浓度

B.底物浓度

C.抑制剂浓度

D.激活剂浓度

E.产物浓度

答案:B

4.下列含有核黄素的辅酶是

A. FMN

B. HS-CoA

C. NAD+

D. NADP+

答案:A

5.关于酶活性中心的叙述,正确的是

A.酶原有能发挥催化作用的活性中心

B.由一级结构上相互邻近的氨基酸组成

C.必需基团存在的唯一部位

D.均由亲水氨基酸组成

E:含结合基团和催化基团

答案:E

6.酶的催化高效性是因为酶

A.启动热力学不能发生的反应

B.能降低反应的活化能

C.能升高反应的活化能

D.可改变反应的平衡点

E.对作用物(底物)的选择性

答案:B

7.辅酶在酶促反应中的作用是

A.起运载体的作用

B.维持酶的空间构象

C.参加活性中心的组成

D.促进中间复合物形成

E.提供必需基团

答案:A

8.关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是

A.抑制剂与底物结构相似

B.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位

C.增加底物浓度也不能达到最大反应速度

D.当抑制剂存在时Km值变大

E.抑制剂与酶非共价结合

答案:C

9.下列为含有B族维生素的辅酶,例外的是

A.磷酸吡哆醛

B.辅酶A

C.细胞色素b

D.四氢叶酸

E.硫胺素焦磷酸

答案:C

10.关于酶的正确叙述是

A.不能在胞外发挥作用

B.大多数酶的化学本质是核酸

C.能改变反应的平衡点

D.能大大降低反应的活化能

E.与底物结合都具有绝对特异性

答案:D

第四章糖代谢

【考纲要求】

1.糖的分解代谢:①糖酵解基本途径、关键酶和生理意义;②有氧氧化基本途径及供能;

③三羧酸循环的生理意义。

2.糖原的合成与分解:①肝糖原的合成;②肝糖原的分解。

3.糖异生:①糖异生的基本途径;②糖异生的生理意义;③乳酸循环。

4.磷酸戊糖途径:①磷酸戊糖途径的关键酶和生成物;②磷酸戊搪途径的生理意义。 5.血糖及其调节:①血糖浓度;②胰岛素的调节;③胰高血糖素的调节;④糖皮质激素的调节。

6.糖蛋白及蛋白聚糖:①糖蛋白概念;②蛋白聚糖概念。

【考点纵览】

1.限速酶:己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶;净生成ATP;2分子ATP;产物:乳酸

2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。

3.能进行糖异生的物质主要有:甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。糖异生的四个关键酶:丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖二磷酸酶,葡萄糖-6-磷酸酶。

4.磷酸戊糖途径的关键酶,6-磷酸葡萄糖脱氢酶,6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

5.血糖浓度:3.9~6.1mmol/L。

6.肾糖域概念及数值。

【历年考题点津】

1.不能异生为糖的是

A.甘油

B.氨基酸

C.脂肪酸

D.乳酸

E.丙酮酸

答案:C

2.1mol丙酮酸在线粒体内彻底氧化生成ATP的mol数量是

A.12

B.15

C.18

D.21

E.24

答案:B

(3~7题共用备选答案)

A.果糖二磷酸酶-1

B.6-磷酸果糖激酶

C.HMGCoA还原酶

D.磷酸化酶

E. HMGCoA合成酶

3.糖酵解途径中的关键酶是

答案:B

4.糖原分解途径中的关键酶是

答案:D

5.糖异生途径中的关键酶是

答案:A

6.参与酮体和胆固醇合成的酶是

答案:E

7.胆固醇合成途径中的关键酶是

答案:C

8.糖酵解的关键酶是

A.3-磷酸甘油醛脱氢酶

B.丙酮酸脱氢酶

C.磷酸果糖激酶一1

D.磷酸甘油酸激酶

E.乳酸脱氢酶

答案:C

(9~12题共用备选答案)

A.6-磷酸葡萄糖脱氢酶

B.苹果酸脱氢酶

C.丙酮酸脱氢酶

D. NADH脱氢酶

E.葡萄糖-6-磷酸酶价

9.呼吸链中的酶是

答案:D

10.属三羧酸循环中的酶是

答案:B

11.属磷酸戊糖通路的酶是

答案:A

12.属糖异生的酶是

答案:E

13.下列关于己糖激酶叙述正确的是

A.己糖激酶又称为葡萄糖激酶

B.它催化的反应基本上是可逆的

C.使葡萄糖活化以便参加反应

D.催化反应生成6-磷酸果酸

E.是酵解途径的唯一的关键酶

答案:C

14.在酵解过程中催化产生NADH和消耗无机磷酸的酶是 A.乳酸脱氢酶

B. 3-磷酸甘油醛脱氢酶

C.醛缩酶

D.丙酮酸激酶

E.烯醇化酶

答案:B

15.进行底物水平磷酸化的反应是

A.葡萄糖→6-磷酸葡萄糖

B. 6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖

C.3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸

D.琥珀酰CoA→琥珀酸

E.丙酮酸→乙酰CoA

答案:D

16.乳酸循环所需的NADH主要来自

A.三羧酸循环过程中产生的NADH

B.脂酸β-氧化过程中产生的NADH

C.糖酵解过程中3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH

D.磷酸戊糖途径产生的NADPH经转氢生成的NADH

E.谷氨酸脱氢产生的NADH

答案:C

(17~18题共用备选答案)

A.6-磷酸葡萄糖脱氢酶

B.苹果酸脱氢酶

C.丙酮酸脱氢酶

D. NADH脱氢酶

E.葡萄糖-6-磷酸酶

17.属于磷酸戊糖通路的酶是

答案:A

18.属于糖异生的酶是

答案:E

19.糖尿出现时,全血血糖浓度至少为

A.83.33mmol/L(1500mg/dl)

B.66.67mmol/L(1200mg/dl)

C.27.78mmol/L(500mg/dl)

D.11.11mmol/L(200mg/dl)

E.8.89mmol/L(160mg/dl)

答案:E

第五章氧化磷酸化

【考纲要求】

1.ATP与其他高能化合物:①ATP循环有高能磷酸键;②ATP的利用;③其他高能磷酸化合物。

2.氧化磷酸化:①氧化磷酸化的概念;②电子传递链;③ATP合成酶;④氧化磷酸化的调节。

【考点纵览】

1. ATP是体内能量的直接供应者。

2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。

3.线粒体内有两条重要的呼吸链:NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。

4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为:b cl c aa3。

5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。

【历年考题点津】

1.通常生物氧化是指生物体内

A.脱氢反应

B.营养物氧化成H2O和CO2的过程

C.加氧反应

D.与氧分子结合的反应

E.释出电子的反应

答案:B

2.生命活动中能量的直接供体是

A.三磷酸腺苷

B.脂肪酸

C.氨基酸

D.磷酸肌酸

E.葡萄糖

答案:A

3.下列有关氧化磷酸化的叙述,错误的是

A.物质在氧化时伴有ADP磷酸北生成ATP的过程

B.氧化磷酸化过程存在于线粒体内

C.P/O可以确定ATP的生成数

D.氧化磷酸化过程有两条呼吸链

E.电子经呼吸链传递至氧产生3分子ATP

答案:E

第六章脂肪代谢

【考纲要求】

1.脂类生理功能:①储能;②生物膜的组成成分。

2.脂肪的消化与吸收:①脂肪乳化及消化所需酶;②一脂酰甘油合成途径及乳糜微粒。 3.脂肪的合成代谢:①合成部位及原料;②基本途径。

4.脂肪酸的合成代谢:部位及原料。

5.脂肪的分解代谢:①脂肪动员;②脂肪酸的氧化。

【考点纵览】

1.必需脂肪酸指亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

2.脂肪的合成原料为乙酰辅酶A和NADPH。

3.脂肪分解的限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶。

4.酮体生成的限速酶是HMG-CoA合成酶。

5.酮体利用的酶是乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸单酰CoA转硫酶。

6.肝内生酮肝外用。

【历年考题点津】

1.下列属于营养必需脂肪酸的是

A.软脂酸

B.亚麻酸

C.硬脂酸

D.油酸

E.十二碳脂肪酸

答案:B

2.体内脂肪天量动员时,肝内生成乙酰辅酶A主要生成

A.葡萄糖

B.二氧化碳和水

C.胆固醇

D.酮体

E.草酰乙酸

答案:D

3.脂肪酸合成的原料乙酰CoA从线粒体转移至胞液的途径是

A.三羧酸循环

B.乳酸循环

C.糖醛酸循环

D.柠檬酸-丙酮酸循环

E.丙氨酸-葡萄糖循环

答案:D

4.合成脂肪酸的乙酰CoA主要来自

A.糖的分解代谢

B.脂肪酸的分解代谢

C.胆固醇的分解代谢

D.生糖氨基酸的分解代谢

E.生酮氨基酸的分解代谢

答案:A

5.下列关于酮体的描述错误的是

A.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮

B.合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰CoA

C.只能在肝的线粒体内生成

D.酮体只能在肝外组织氧化

E.酮体是肝输出能量的一种形式

答案:B

6.脂肪酸合成过程中,脂酰基的载体是

A.CoA

B.肉碱

C.ACP

D.丙二酰CoA

E.草酰乙酸

答案:A

第七章磷脂、胆固醇及血浆脂蛋白

【考纲要求】

1.甘油磷脂代谢:①甘油磷脂基本结构与分类;②合成部位和合成原料。

2.胆固醇代谢:①胆固醇合成部位和合成原料;②胆固醇合成的调节;③胆固醇的去路;

④类固醇激素代谢终产物。

【考点纵览】

1.磷脂的合成部位在内质网,合成原料为甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。

2.胆固醇合成酶系存在于胞液及滑面内质网上。合成胆固醇的原料为乙酰辅酶A和NADPH。

3.胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA还原酶。

4.胰岛素和甲状腺素促进胆固醇的合成,胰高血糖素和皮质醇减少胆固醇的合成。

5.胆固醇的转化:①转化为胆汁酸;②转化为类固酮激素;③转化为维生素D3。

【历年考题点津】

1.胆固醇不能转变成

A.维生素D3

B.雄激素

C.雌激素

D.醛固酮

E.胆色素

答案:E

2.能激活血浆中LCAT的载脂蛋白是

A. apoA I

B. apoA Ⅱ

C. apo B

D. apo C

E. apo D

答案:A

3.胆固醇合成的关键酶是

A.柠檬酸裂解酶

B.HMG-CoA合酶

C.HMG-CoA裂解酶

D.HMG-CoA还原酶

E.鲨烯合酶

答案:D

第八章氨基酸代谢

【考纲要求】

1.蛋白质的生理功能及营养作用:必需氨基酸的概念和种类。

2.蛋白质的消化、吸收及腐败作用:蛋白质的腐败作用。

3.氨基酸的一般代谢:①转氨酶;②氨基酸的脱氨基作用。

4.氨的代谢:①体内氨的来源;②氨的转运;③体内氨的去路。

5.个别氨基酸的代谢:①氨基酸的脱梭基作用;②一碳单位概念及来源;③蛋氨酸循环;

④苯丙氨酸和酪氨酸代谢。

【考点纵览】

1.人体内有8种必需氨基酸:苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。

2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。

3.氨基酸的脱氨基方式包括:①氧化脱氨基;②转氨基作用;③联合脱氨基作用。

4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。

5.氨的来源:①脱氨基作用;②肠道产氨;③肾脏泌氨。

6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。

7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。

8.谷氨酸脱羧生成GABA;组氨酸脱羧生成组胺。

9.一碳单位来源:丝、甘、组、色氨酸。FH4为其载体。一碳单位参与碱基的合成。10. SAM是体内甲基的活性供体。

11.多巴胺、去甲肾上腺素统称为儿茶酚胺。

【历年考题点津】

1.人体内合成尿素的主要脏器是

A.脑

B.肌组织

C.肾

D.肝

E.心

答案:D

2.下列氨基酸中能转化生成儿茶酚胺的是

A.天冬氨酸

B.色氨酸

C.酪氨酸

D.脯氨酸

E.蛋氨酸

答案:C

3.下列氨基酸在体内可以转化为γ-氨基丁酸 (GABA)的是

A.谷氨酸

B.天冬氨酸

C.苏氨酸

D.色氨酸

E.蛋氨酸

答案:A

4.转氨酶的辅酶是

A.磷酸吡哆醛

B.焦磷酸硫胺素

C.生物素

D.四氢叶酸

E.泛酸

答案:A

5.肌肉中最主要的脱氨基方式是

A.嘌呤核苷酸循环

B.加水脱氨基作用

C.氨基移换作用

D. D-氨基酸氧化脱氨基作用

E. L-谷氨酸氧化脱氨基作用

答案:A

(6~7题共用备选答案)

A.半胱氨酸

B.丝氨酸

C.蛋氨酸

D.脯氨酸

E.鸟氨酸

6.含巯基的氨基酸是

答案:A

7.天然蛋白质中不含有的氨基酸是

答案:E

第九章核苷酸代谢

【考纲要求】

1.核苷酸代谢:①两条嘌呤核苷酸合成途径的原料;②嘌呤核苷酸的分解代谢产物;③两条嘧啶核苷酸合成途径的原料。

2.核苷酸代谢的调节:①核苷酸合成途径的主要调节酶;②抗核苷酸代谢药物的生化机制。

【考点纵览】

1.嘌吟碱的代谢终产物为尿酸。

2.嘌呤核苷酸的抗代谢物是一些嘌呤、氨基酸或叶酸的类似物。

【历年考题点津】

1.嘌呤碱在体内分解的终产物是

A.次黄嘌呤

B.黄嘌呤

C.别嘌呤醇

D.氨、CO2和有机酸

E.尿酸

答案:E

2.男,51岁,近3年来出现关节炎症状和尿路结石,进食肉类食物时,病情加重。该患者发生的疾病涉及的代谢途径是

A.糖代谢

B.脂代谢

C.嘌呤核苷酸代谢

D.核苷酸代谢

E.氨基酸代谢

答案:C

第十章遗传信息的传递

【考纲要求】

1.遗传信息传递概述:①中心法则。

2. DNA的生物合成:①DNA的生物合成的概念;②DNA的复制;③反转录;④DNA的修复类型。

3.RNA的生物合成:①RNA的生物合成的概念;②转录体系的组成及转录过程;③转录后加工过程。

4.蛋白质的生物合成:①蛋白质生物合成的概念;②蛋白质生物合成体系;③蛋白质合成与医学的关系。

【考点纵览】

1. DNA的复制是半保留复制。

2.新链生成方向是从5′→3′。

3.反转录合成的DNA链称为互补DNA(cDNA)。

4.DNA损伤修复有多种方式,如切除修复、重组修复和SOS修复。

5.转录是一种不对称性转录。

6.模板链并非永远在一条单链上。

7. RNA的合成方向也是从5′→3′。

8. mRNA加工过程包括:①剪内含子连外显子;②5′末端加“帽”;③3′末端加“尾”;

④碱基修饰。

9.tRNA加工过程包括:①剪切;②3′末端加 CCA-OH;③碱基修饰。

10.起始密码子:AUG;终止密码子:UAA、UAG、UGA。

11.tRNA分子结构中有反密码子,与mRAN上的密码子互补。

【历年考题点津】

1.RNA指导的DNA合成称

A.复制

B.转录

C.反转录

D.翻译

E.整合

答案:C

2.基因表达就是

A.基因转录的过程

B.基因翻译的过程

C.基因转录和转录/翻译的过程

D.基因复制的过程

E.基因复制、转录和翻译的过程

答案:C

3.涉及核苷酸数目变化的DNA损伤形式是

A. DNA(单链)断链

B.链间交联

C.链内交联

D.插入突变

E.置换突变

答案:D

4.镰刀形红细胞贫血患者,其血红蛋白β链N端第六个氨基酸残基谷氨酸被下列哪种氨基酸代替

A.缬氨酸

B.丙氨酸

C.丝氨酸

D.酪氨酸

E.色氨酸

答案:A

5.反密码子UAG识别的mRNA上的密码子是

A. GTC

B. ATC

C. AUC

D. CUA

E. CTA

答案:D

6.紫外线对DNA的损伤主要是引起

A.碱基缺失

B.碱基插入

C.碱基置换

D.嘧啶二聚体形成

E.磷酸二酯键断裂

答案:D

7. tRNA分子上3′一端序列的功能是

A.辨认mRNA上的密码子

B.剪接修饰作用

C.辨认与核糖体结合的组分

D.提供-OH基与氨基酸结合

E.提供-OH基与糖类结合

答案:D

8.逆转录的遗传信息流向是

A. DNA→DNA

B. DNA→RNA

C. RNA→DNA

D. RNA→蛋白质

E. RNA→RNA

答案:C

9.关于DNA聚合酶的叙述,错误的是

A.需模板DNA

B.需引物RNA

C.延伸方向为5′→3′

D.以NTP为原料

E.具有3′→5′外切酶活性

答案:D

10.蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是

A.半胱氨酸

B.羟脯氨酸

C.甲硫(蛋)氨酸

D.丝氨酸

E.酪氨酸

答案:B

11.关于原核RNA聚合酶叙述正确的是

A.原核RNA聚合酶有3种

B.由4个亚基组成的复合物

C.全酶中包括一个δ因子

D.全酶中包括两个W因子

E.全酶中包括一个α因子

答案:A

第十一章基因表达调控

【考纲要求】

1.基因表达调控概述:①基因表达的概念及基因调控的意义;②基因表达的时空性;③基因的组成性表达、诱导与阻遏;④基因表达的多级调控;⑤基因表达调控基本要素。

2.基因表达调控基本原理:①原核基因表达调控(乳糖操纵子);②真核基因表达调控(顺式作用原件、反式作用因子)。

【考点纵览】

1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。

2.基因表达调控是在多级水平上进行的,其中转录起始(转录激活)是基本控制点。 3.启动子由转录起始点、RNA聚合酶结合位点及控制转录的调节元件组成。

4.真核基因结构特点:①真核基因组结构庞大;②单顺反子;③重复序列;④基因不连续性。

5.真核基因转录特点:①活性染色质结构变化;②正性调节占主导;③转录与翻译分隔

进行。

【历年考题点津】

1.细菌经紫外线照射会发生DNA损伤,为修复这种损伤,细菌合成DNA修复酶的基因表达增强,这种现象称为

A. DNA损伤

B. DNA修复

C. DNA表达

D.诱导

E.阻遏

答案:D

2.一个操纵子通常含有

A.一个启动序列和一个编码基因

B.一个启动序列和数个编码基因

C.数个启动序列和一个编码基因

D.数个启动序列和数个编码基因

E.两个启动序列和数个编码基因

答案:B

第十二章信息物质、受体与信号传导

【考纲要求】

1.细胞信息物质:①概念;②分类。

2.膜受体激素信号传导机制:①蛋白激酶A通路;②蛋白激酶C通路;③酪氨酸蛋白激酶通路。

【考点纵览】

1.细胞间信息物质分类:局部化学介质、激素、神经递质。

2.肾上腺素通过蛋白激酶A通路发挥作用。

3.胰岛素通过酪氨酸蛋白激酶通路发挥作用。

4.类固醇激素通过核内或胞内受体发挥作用。

【历年考题点津】

1.通过蛋白激酶A通路发挥作用的激素是

A.生长因子

B.心钠素

C.胰岛素

D.肾上腺素

E.甲状腺素

答案:D

2.可被Ca2+激活的是

A. PKA

B. PKG

C. PKC

D. RTK

E. G蛋白

答案:C

3.下列具有受体酪氨酸蛋白激酶活性的是

A.甲状腺素受体

B.雌激素受体

C.乙酰胆碱受体

D.表皮生长因子受体

E.肾上腺素受体

答案:D

4.激活的PKC能磷酸化的氨基酸残基是

A.酪氨酸/丝氨酸

B.酪氨酸/苏氨酸

C.丝氨酸/苏氨酸

D.丝氨酸/组氨酸

E.苏氨酸/组氨酸

答案:C

5.依赖cAMP的蛋白激酶是

A.受体型TPK

B.非受体型TPK

C. PKC

D. PKA

E. PKG

答案:D

第十三章重组DNA技术

【考纲要求】

1.重组DNA技术概述:①相关概念;②基因工程基本原理。 2.基因工程与医学:①疾病基因的发现;②DNA诊断。

【考点纵览】

1.在基因工程技术中最常用的工具酶是限制性核酸内切酶。 2.充当克隆载体的分子有质粒、噬菌体和病毒。

3.基因工程技术基本过程。

【历年考题点津】

1.限制性内切酶是一种

A.核酸特异的内切酶

B.DNA特异的内切酶

C.DNA序列特异的内切酶

D.RNA特异的内切酶

E.RNA序列特异的内切酶

答案:C

2.限制性内切酶的作用是

A.特异切开单链DNA

B.特异切开双链DNA

C.连接断开的单链DNA

D.切开变性的DNA

E.切开错配的DNA

答案:B

3.关于重组DNA技术的叙述,错误的是

A.质粒、噬菌体可作为载体

B.限制性内切酶是主要工具酶之一

C.重组DNA由载体DNA和目标DNA组成

D.重组DNA分子经转化或传染可进入宿主

细胞

E.进入细胞内的重组DNA均可表达目标蛋白

答案:E

4.细菌“核质以外的遗传物质”是指

A.mRNA

B.核蛋白体

C.质粒

D.异染颗粒

E.性菌毛

答案:C

第十四章癌基因与生长因子概念

【考纲要求】

癌基因与抑癌基因概念。

【考点纵览】

1.癌基因、病毒癌基因、细胞癌基因。

2.抑癌基因是一类抑制细胞过度生长从而遏制肿瘤形成的一类基因。

第十五章血液生化

【考纲要求】

1.血液的化学成分:①水和无机盐;②血浆蛋白质。

2.血浆蛋白质分类、来源及功能。

3.红细胞的代谢:①血红素的合成;②成熟红细胞的代谢特点。

【考点纵览】

1.合成血红素的基本原料是甘氨酸、琥珀酰辅酶A、Fe2+。

2.ALA合成酶是血红素合成的限速酶。

3.蚕豆病的病人G-6-P-D缺陷。

【历年考题点津】

1.大多数成年人血红蛋白中珠蛋白组成是

A.ξ2ε 2

B.α2ε 2

C.α2γ 2

D.α2β2

E.α2δ2

答案:D

2.合成血红素的原料是

A.乙酰CoA、甘氨酸、Fe2+

B.琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+

C.乙酰CoA、甘氨酸、Fe2+

D.丙氨酰CoA、组氨酸、Fe2+

E.草酰CoA、丙氨酸、Fe2+

答案:B

第十六章肝胆生化

【考纲要求】

1.肝脏的生物转化作用:①肝脏生物转化的概念和特点;②生物转化反应类型及酶系;

③影响肝脏生物转化作用的因素。

2.胆汁酸代谢:①胆汁酸化学;②胆汁酸代谢;③胆汁酸代谢的调节。

3.胆色素代谢:①游离胆红素和结合胆红素的性质;②胆色素的肝肠循环。

【考点纵览】

1.生物转化的反应类型:①氧化反应;②还原反应;③水解反应;④结合反应。

2.参与结合反应的物质有葡萄糖醛酸(UDPGA供给)、硫酸基(PAPS供给)、甲基(SAM 供给)、乙酰基(乙酰CoA供给)。

3.胆汁酸盐是胆汁的主要成分。胆汁内的胆汁酸是以胆汁酸钠盐或钾盐形式存在。

4.胆色素包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素。

5.胆红素与清蛋白结合而运输。

6.未结合胆红素又称间接(反应)胆红素。

7.胆红素-葡萄糖醛酸为结合胆红素,在肝细胞内生成,葡萄糖醛酸基由UDPGA提供。

8.结合胆红素又称直接(反应)胆红素。

【历年考题点津】

1.胆汁中含量最多的有机成分是

A.胆色素

B.胆汁酸

C.胆固醇

D.磷脂

E.粘蛋白

答案:B

2.不属于初级结合型胆汁酸的是

A.甘氨胆酸

B.甘氨脱氧胆酸

C.牛磺鹅脱氧胆酸

D.牛磺胆酸

E.甘氨鹅脱氧胆酸

答案:B

3.胆汁酸合成的限速酶是

A.1-α-羟化酶

B.12-α-羟化酶

C. HMCCoA还原酶

D. HMGCoA合酶

E.7-α-羟化酶

答案:E

4.下列关于胆汁的描述,正确的是

A.非消化期无胆汁分泌

A.消化期只有胆囊胆汁排入小肠

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕,它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展,它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构,有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基,那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的,它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向,有时以环的形式存在,但不是任意变动的。从结构的稳定性上看,右手α螺旋>β折叠> U型回折>无规卷曲,但在功能上,酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当,α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕、卷曲和折叠,形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上,特指具有特殊生化功能的序列模体,也可被用于功能模体或结构模体,相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分,基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括:左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块,由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位,它们通常是独自折叠形成的,与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型,结构域可分为五大类:α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式,每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心,疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能:已知有些蛋白质具有多种功能,也有些蛋白质功能至今尚未阐明。蛋白质在机体内几乎无处不发挥各种特有的功能。 1:构成细胞和生物体结构蛋白质是组成人体各种组织、器官、细胞的重要成分。人的肌肉,内脏、神经、血液、骨骼等,包括皮肤,毛发都含有丰富的蛋白质。蛋白质是细胞的重要结构组分,如膜蛋白质,细胞器的组成蛋白质,染色体蛋白质等。这些组织细胞每天都在不断的更新。因此,人体必须每天摄入一定量的蛋白质,作为构成和补充组织细胞的原料。 2:物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。人体不断地从外界获取的营养物质和氧气运输到组织细胞,将代谢产生的废物排出体外。血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分,供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合,将其作为载体才能运转。例如血液中的载脂蛋白不仅运输脂质,还具有调节被运输脂质代谢的作用。清蛋白能与脂肪酸,ca2+.胆红素,磺酸等多种物质结合。此外,血浆中还有皮质激素传递蛋白,运铁蛋白,铜蓝蛋白等。 3:催化功能人体内每时每刻都进行着化学反应来实施新陈代谢。大量的酶类快速精准的催化化学反应,所有的生命活动都离不开酶和水的参与,没有酶就没有生命。这些各具特殊功能的酶,绝大多数是蛋白质。 4:信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应的效应的受体是蛋白质。信号转导通路中的衔接蛋白,含有各种能与其他蛋白质结合的结构域,能形成各种信号复合体。通过特异性的蛋白质—蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 5:免疫功能保护机体抵抗相应病原体的感染的抗体、淋巴因子等免疫分子,都是蛋白质。6:氧化功能体内的蛋白质可以彻底氧化分解为水,二氧化碳,并释放能量。正常膳食情况下,机体首先利用糖提供能量。饥饿时,组织蛋白质分解增加,故氧化供能是蛋白质的生理功能。 7:维持机体的酸碱平衡机体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内才能完成其正常的生理活动。机体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺,肾以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分。因此,蛋白质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 8:维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由蛋白质分子构成,其中,血浆清蛋白分子量较小,数目较多,决定血浆胶体渗透压的大小。血浆渗透压能使血浆和组织之间的物质交换保持平衡。如果血浆蛋白质特别是清蛋白的含量降低,血液内的水分便会过多地渗入周围组织,造成临床上的营养不良性水肿。

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 (The relationship between protein structure and function) 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强!现而今关于蛋白质功能研究还有待发展,一门新兴学科正在发展,血清蛋白组学,生物信息学等!本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词:蛋白质结构;折叠/功能关系;蛋白质构象紊乱症;分子伴侣 Keywords:protein structure;fold/function relationship;protein conformational disorder;molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密,但结构与功能的这种关联亦若隐若现,并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能,折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈,该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内,此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位(fallosteric site)”,凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外,在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手,从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形,又非完全的无规线团(randomcoil),而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化,只保留某种几何特征或拓扑模式,并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律,且根据这一规律将蛋白质进行分类,再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较,以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系,那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中,多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说,共价键维系了蛋白质的一级结构;主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构;而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础,蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础,而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏;,可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化,这就是蛋白质变性。变性的蛋白质,只要其一级结构仍然完好,可在一定条件下恢复其空间结构,随之理化性质和生物学性质也可重现,这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链,分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键,进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性,其分子中的氢键和4个二硫键解开,严密的空间结构遭破坏,丧失了生物学活性,但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇,RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种,复性时之所以选择了自

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

生物化学第二章蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案

生物化学(本科)第二章蛋白质的结构与功能 随堂练习与参考答案 第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质 1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L,则该溶液中蛋白质含量约为 A.16 g/L B.20 g/L C.25 g/L D.30 g/L E.40 g/L 参考答案:C 2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于 A.L-β-氨基酸 B.D-β-氨基酸 C.L-α-氨基酸

D.D-α-氨基酸 E.L、D-α-氨基酸 参考答案:C 3. (单选题)属于碱性氨基酸的是 A.精氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.A+B E.A+B+C 参考答案:E 4. (单选题)下列有关肽的叙述,错误的是 A.肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物 B.组成肽的氨基酸分子都不完整 C.多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线 D.氨基酸一旦生成肽,完全失去其原有的理化性质 E.根据N末端数目,可得知蛋白质的亚基数 参考答案:E

5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 A.盐键 B.二硫键 C.肽键 D.疏水键 E.氢键 参考答案:E 6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有 A.多为左手螺旋 B.螺旋方向与长轴垂直 C.氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D.肽键平面充分伸展 E.靠盐键维系稳定性 参考答案:C 7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述,错误的是 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.亲水基团多位于三级结构的表面

C.三级结构的稳定性由次级键维系 D.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 E.三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案:A 8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述,正确的是 A.一条多肽链卷曲成螺旋结构 B.两条以上多肽链卷曲成二级结构 C.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质 D.每个亚基都有各自的三级结构 E.以上都不正确 参考答案:D 9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于 A.肽链氨基酸的序列 B.α-螺旋和β-折叠 C.肽链中的氨基酸侧链 D.肽链中的肽键 E.肽链中的二硫键位置

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答: 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指:肽链中氨基酸残基(包括二硫键的位置)的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础,包含分子所有的信息,且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础,与蛋白质的功能密切相关,一级机构的改变,往往引起蛋白质功能的改变。 例如:镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白(HbS)与正常人的血红蛋白(HbA)相比,发现,两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化,这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中,β链N端第6位氨基酸发生了置换,HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基,即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白质的一级机构具有相似性,称为序列的同源性。最为典型的例子, 例如:细胞色素C(Cyt c) Cyt c是古老的蛋白质,是线粒体电子传递链中的组分,存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种,Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致,人与绵羊的Cyt c有10个残基不同,与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下,蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构,称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系: 一级结构决定高级机构,当特定构象存在时,蛋白质表现出生物功能;当特定构象被破坏时,即使一级构象没有发生改变,蛋白质的生物学活性丧失。例如:牛胰核糖核苷酸酶A(RNase A)的变性与复性 当RNase A处于天然构象是,具有催化活性; 当RNase A处于去折叠状态时,二硫键被还原不具有催化活性;当RNase A恢复天然构象时,二硫键重新形成,活性恢复。 ②变构效应 变构效应:是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用,这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时,构象发生一定变化。 例如:肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处,结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基,都能与氧进行可逆结合,因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同,在氧分压较高时,血红蛋白几乎被氧完全饱和;而在氧分压较低时,血红蛋白与氧的亲和力降低,释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

高考生物必备知识点:蛋白质结构与功能的关系

高考生物必备知识点:蛋白质结构与功能的关系小编给各位考生整理了高考生物必备知识点:蛋白质结构与功能的关系技巧,希望对大家有所帮助。更多的资讯请持续关注。 高考复习正在进行中,高考生物想在原有的基础上提分,这就要求考生要掌握一定的知识量,能随机应变,灵活运用已掌握的知识。以下是小编对《高考生物必备知识点:蛋白质结构与功能的关系技巧》进行的总结,供考生参考。 常见考法:在平常测试中,蛋白质知识占有较大比例,可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题,出题形式灵活,难度较大。在高考中,从近几年生物试题看,有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点,题目多以选择题形式考查。除上海高考题外,其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 高考生物必备知识点:蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构又称化学结构(primary structure),是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置,肽链中氨基酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构,它决定了蛋白质的二级结构和三级结构,其三维结构所需的全

部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 二级结构(secondary structure)是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。 三级结构(tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上,进一步折叠,盘曲而形成特定的球状分子结构。 四级结构(quaternary structure)是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。 不同的蛋白质,由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质,功能与结构密切相关。 高考生物必备知识点:蛋白质相关概念 1、氨基酸:氨基酸的结构是这节的一个难点,因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写,而这些内容在化学方面还没有介绍,因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多,但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种,这20种都有个共同的特定,就是都至少有一个氨基和一个羧基,并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上,这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点,大家只需要记住氨基酸的结构通式,会判断就可以,具体氨基酸的结构式不需要掌握。 2、氨基酸的脱水缩合:这个也是一个难点。脱水缩合是氨

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要:蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强!现而今关于蛋白质功能研究还有待发展,一门新兴学科正在发展,血清蛋白组学,生物信息学等!本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词:蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症;分子伴侣正文: 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功能,甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血,就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度,使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时,容易凝聚并沉淀析出,从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面,在蛋白质结构和功能关系中,一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失,则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同,有种族差异,但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质,其一级结构往往相似,但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶,细菌的和小鼠的就相差很大,具有明显的种族差异,可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白,分子中含有大量的α-螺旋二级结构,因此性质稳定坚韧又富有弹性,这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构,使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道,就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中,一侧多由亲水性氨基酸组成,而另一侧却多由疏水性氨基酸组成,因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点,几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道,而其疏水侧,即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性,既能与血浆中脂类结合,又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能,这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链,经盘曲折折叠形成三级结构,整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状,疏水氨基酸侧链在分子内部,亲水氨基酸侧链在分子外部,形成亲水的球状蛋白,血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链,两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋,有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似,也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化,是另一个亚基更易于与氧结合,这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

蛋白质的空间结构和功能

蛋白质的空间结构和功能 1.构象(conformation)指的是,一个由多个碳原子组成的分子,因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列,只需单键的旋转即可造成新的构象。多肽链主链在形式上都是单键。因此,可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。然而,一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象,并为生物功能所必需。这种天然的构象是什么样的因素促成的? 答:①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质,不能自由旋转,因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳定有很大的影响,使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象 2.假若一条多肽链完全由丙氨酸构成,什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋,是疏水环境还是亲水环境? 答;一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键,也能与水分子形成氢键。如果后者发生,多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争,因此,更可能促进α-螺旋结构的形成。 3.以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋(coiled coil)的长度。假定肽链是由100个残基构成。 答:α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象,而每个α-螺旋含 3.6个残基。在α-角蛋白中,每轮螺旋的长度为0.51nm。因此, α-角蛋白卷曲螺旋(coiled coil)的长度是: (100残基÷3.6个残基/轮)×0.51/轮=14.2nm 4.一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-(X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种)顺序中的X和Y之间肽键的酶。为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。 答:-Gly-Pro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中,在身体的各部位都存在,包括皮肤。由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解,故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。 5.①是T rp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面?②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部?③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间?④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中? 答:蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性

生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)

1.9 蛋白质结构与功能的关系: P252,第六章 从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用,肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。 一一一肌红蛋白(Mb)的结构与功能 一1一三维结构:由一条多肽链和一个血红素辅基构成,相对分子量1670 0,含153个氨基酸残基。分子中多肽链由8段α- 螺旋组成,分子结构致密结实,带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面,疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部,见P253 图6-1。 一2一辅基血红素:由二价铁和原卟啉Ⅸ组成,原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成,见P254 图6-2。 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋白质提供疏水洞穴,固定血红素基,保护血红素铁免遭氧化,为氧提供一个结合部位。结合氧只发 生暂时电子重排。 一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能 一1一血红蛋白由4个多肽链(亚基)组成,如α2β2(成人血红蛋白HbA),每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位,α-链有141个残基,β- 链有146个残基,且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似(P259 图6- 9)。实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的,这表明蛋白质高级结构的保守性。只要功能相同(都与氧结合),高级结构就相似,有时甚至是唯一的。 血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构,是四聚体,,而肌红蛋白只有三级结构。因此血红蛋白运载氧能力增强,还能 运载H+和CO2,在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。且Hb为变构蛋白,可受环境中其他分子,如H+,CO2和2,3- 二磷酸甘油酸(BPG)的调节。 一2一氧结合引起血红蛋白构象变化,氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同,发生构象变化。 氧与血红蛋白结合是协同进行的,具有正协同性同促效应,即一个氧分子与Hb结合,使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加, 再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。 一3一Hb和Mb氧合曲线如P262 图6-14所示。 P(O2):氧分压,表示氧的浓度(氧浓度与氧分压成正比)。 Y:氧饱和百分数,为被占氧合部位与氧合部位总数之比。 当Y=0,所有氧合部位空着;Y=1,所有氧合部位被氧占据;Y=0.5,半载,此时所需氧分压大小为对氧亲和力指标。 Mb氧合曲线为双曲线;Hb氧合曲线为S型曲线。 S曲线分析: ① 肺区氧分压较高,P(O2)约为100torr(空气中氧分压760×21%=160torr) ,Y=0.97,近于1,载氧。 ②组织肌肉中需氧,P(O2)约为20torr,Y=0.25,卸氧。 ③ΔY:氧饱和百分数变化;ΔP(O2):氧分压变化。

高中生物蛋白质结构与功能的关系

高中生物蛋白质结构与功能的关系 常见考法:在平常测试中,蛋白质知识占有较大比例,可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题,出题形式灵活,难度较大。在高考中,从近几年生物试题看,有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点,题目多以选择题形式考查。除上海高考题外,其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 1蛋白质相关概念 1.氨基酸:氨基酸的结构是这节的一个难点,因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写,而这些内容在化学方面还没有介绍,因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多,但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种,这20种都有个共同的特定,就是都至少有一个氨基和一个羧基,并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上,这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点,大家只需要记住氨基酸的结构通式,会判断就可以,具体氨基酸的结构式不需要掌握。小编为大家整理整理了高中语数外、政史地、物化生九科知识点,各科知识点都包含了知识专题、学习方法、解题技巧等内容。更多2016年高考各科复习知识点请查看>>,高考知识点频道有你想要的珍贵复习资料。欢迎访问,高考生的专属网站。 2.氨基酸的脱水缩合:这个也是一个难点。脱水缩合是氨基酸相互结合的方式,并且脱水缩合只发生在共同结构的氨基和羧基之间,R基上的氨基和羧基不参与脱水缩合。三肽和三肽以上又叫多肽,也叫肽链,有时还考查到环状肽。肽链不呈直线,也不在同一平面上,因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。 3.蛋白质的结构和功能:蛋白质的结构可以分为化学结构和空间

第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 (一)名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 (二)选择题 A型题: 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是: A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸: A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分: A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有: A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克,该样品中蛋白质含量大约为: A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键: A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况: A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是: A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是: A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构: A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲

蛋白质空间结构

蛋白质结构与功能的关系 ――――蛋白质的一级结构 一、蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。 下面以肌红蛋白和血红蛋白为例,说明蛋白质空间结构和功能关系。 (一)蛋白质的一级结构决定其高级结构 如核糖核酸酶含124个氨基酸残基,含4对二硫键,在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后,该有正确一级结构的肽链,可自动形成4对二硫键,盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。 (二)一级结构与功能的关系 已有大量的实验结果证明,如果多肽或蛋白质一级结构相似,其折叠后的空间构象以及功能也相似。几种氨基酸序列明显相似的蛋白质,彼此称为同源蛋白质。可认为同源蛋白质来自同一祖先,它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性,构成蛋白质家族。在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变,蛋白质结构逐渐发生变异,同源蛋白质序列的相似性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。比较广泛存在各种生物的某种蛋白质,如细胞色素C的一级结构,通过分析不同物种的细胞色素C一级结构间相似程度,可反映出该物种在进化中的位置。 二、蛋白质的空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。下面以肌红蛋白和血红蛋白为例,说明蛋白质空间结构和功能关系。 (一)肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的结构的相似性决定了功能的相似性 肌红蛋白与血红蛋白都都能与氧结合,因为它们以血红素为辅基,并且在血红素周围以疏水性氨基酸残基为主,形成空穴,为铁原子与氧结合创造了结构环境。 (二)肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的结构的差异性决定了功能的不同 肌红蛋白为单肽链蛋白质,而血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白,这样的空间结构差异决定了它们之间的功能的各自特性。

蛋白质结构与功能关系

举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构,高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间,有些 aa 发生变化,不影响他的生物功能,例如,胰岛素的种属差异十分明显,但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用,不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用,不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同,但功能相同,主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外,还包括细胞色素c,肌红蛋白,血红蛋白等一级结构稍有不同,功能相似。 3、在不同种属之间,由于基因突变,有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如,人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替,由一个 aa 的变化,导致红细胞呈镰刀状, 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之,蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同,不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用,可变残基发生改变,不引起功能变化。不变残基在功能上起作用,可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一,结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成, 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基,分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大,能首先与第一个氧结合,导致 a 亚基构象发生变化,进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化,增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变,与氧的结合能力大大加强,在肺部充分利用氧,使氧分压不致过高,在血液流经组织内时,当第一个氧放出后,其余三个氧很快放出,供组织利用氧。

蛋白质的结构和功能

第二章蛋白质的结构和功能 蛋白质(protein)在生物体内具有广泛和重要的生理功能,它不仅是各器官、组织的主要化学组成,且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的,而且蛋白质在其中还起着关键的作用,所以蛋白质是生物化学学科中传统、基础的内容,在分子生物学学科中又是发展最快、最重要的部分之一,protein一词就是来自1938年Jons J Berzelius创造的希腊单词protios,意为第一或最重要的意思。 第一节蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质是生命的物质基础,一切生命活动离不开蛋白质。 蛋白质普遍存在于生物界,从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质,病毒除核酸外几乎都由蛋白质组成,甚至朊病毒(prion)就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种生物体内含量最多的有机物质(表2-1)。人体内蛋白质含量就约占其干重的45%左右。 体内一些蛋白质的重要生理功能: (一)催化功能 (二)调节功能 (三)保护和支持功能 (四)运输功能 (五)储存和营养功能 (六)收缩和运动功能 (七)防御功能 (八)识别功能 (九)信息传递功能 (十)基因表达调控功能 (十一)凝血功能 (十二)蛋白质的其他众多生理功能 1

2 第二节 蛋白质的分子组成 一、 蛋白质的元素组成和分子量 蛋白质是大分子化合物,相对分子质量(Mr )一般上万,结构十分复杂,但都是由 C 、H 、O 、N 、S 等基本元素组成,有些蛋白质分子中还含有少量Fe 、P 、Zn 、Mn 、Cu 、I 等元素,而其中氮的含量相对恒定,占13%~19%,平均为16%,因此通过样品中含氮量的测定,乘以6.25,即可推算出其中蛋白质的含量。 二、 蛋白质的氨基酸组成 大分子蛋白质的基本组成单位或构件分子(building-block molecule )是氨基酸(amino acid ,AA )(表2-2)。在种类上,虽然自然界中存在着300多种氨基酸,但构成蛋白质的只有20种氨基酸,且都是L,α-氨基酸,在蛋白质生物合成时它们受遗传密码控制。另外,组成蛋白质的氨基酸,不存在种族差异和个体差异。 在20种氨基酸中,除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酰是亚氨基酸外,其余 均为L,α-氨基酸。氨基酸分子的结构通式为:R H | C | COOH N H 2-- (一) 氨基酸的分类 20种氨基酸按其侧链R 结构的不同,在化学中可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类,分别含15种、2种和3种氨基酸。在脂肪族氨基酸中,3种是支链氨基酸,而大多是直链氨基酸。在20种氨基酸中,有2种是含硫氨基酸和3种是含羟基的氨基酸。在生物化学中,氨基酸是根据其酸性基团(羧基)和碱性基团(氨基、胍基、咪唑基)的多寡而分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸三类,其中酸性氨基酸含2个羧基和1个氨基,碱性氨基酸含2个或2个以上碱性基团和一个羧基,都属于含有可解离基团的极性氨基酸,而中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基,在形成蛋白质分子时都被

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 专业:植物学 摘要:蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强。而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位,实现了生物技术与计算机技术的完美结合。 关键词:蛋白质的结构、功能;折叠/功能关系;蛋白质构象紊乱症;分子模拟技术;同源建模 RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链,分子中 8 个Cys的-SH构成4对二硫键,形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下,酶分子中的二硫键全部被还原,酶的空间结构破坏,肽链完全伸展,酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后,发现酶大部分活性恢复,所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式,酶完全丧失活性。这个实验表明,蛋白质的一级结构决定它的空间结构,而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。前体与活性蛋白质一级结构的关系,由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原,在合成的时候完全没有活性,当切去N-端的24个氨基酸信号肽,形成84个氨基酸的胰岛素原,胰岛素原也没活性,在包装分泌时,A、B链之间的33个氨基酸残基被切除,才形成具有活性的胰岛素。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列;种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构,可能有某些差异,但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化,蛋白质的功能可能发生很大的变化。蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强。 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密,但结构与功能的这种关联亦若隐若现,并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能,折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈,该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关 系 文件编码(TTU-UITID-GGBKT-POIU-WUUI-0089)

蛋白质结构与功能的关系 专业:植物学 摘要:蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强。而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位,实现了生物技术与计算机技术的完美结合。 关键词:蛋白质的结构、功能;折叠/功能关系;蛋白质构象紊乱症;分子模拟技术;同源建模 RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链,分子中 8 个Cys 的-SH构成4对二硫键,形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下,酶分子中的二硫键全部被还原,酶的空间结构破坏,肽链完全伸展,酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后,发现酶大部分活性恢复,所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式,酶完全丧失活性。这个实验表明,蛋白质的一级结构决定它的空间结构,而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。

前体与活性蛋白质一级结构的关系,由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原,在合成的时候完全没有活性,当切去N-端的24个氨基酸信号肽,形成84个氨基酸的胰岛素原,胰岛素原也没活性,在包装分泌时,A、B链之间的33个氨基酸残基被切除,才形成具有活性的胰岛素。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列;种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构,可能有某些差异,但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化,蛋白质的功能可能发生很大的变化。蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强。 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密,但结构与功能的这种关联亦若隐若现,并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能,折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈,该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型

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