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生化大题

生化大题
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一、简述DNA双螺旋结构模型的要点?

答:DNA双螺旋结构模型的要点:

(1)两条链反向平行(走向相反,一条5'→3',另一条3'→5)的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成双螺旋结构。两条链均为右手螺旋。

(2)嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧,磷酸与核糖在外侧,彼此通过3'-5'-磷酸二脂键相连接,形成DNA分子骨架。碱基平面与纵轴垂直,糖环的平面与纵轴平行。

(3)双螺旋的直径为2nm。顺轴反向,每隔0.34nm有一个核苷酸,相邻两个核苷酸之间的夹角为36°。

(4)两条链由碱基间的氢键相连,碱基互补配对。A与T配对,形成两个氢键。G与C配对,形成三个氢键。

(5)由于碱基对排列的方向性,使得碱基对占据的空间是不对称的,所以所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟。

二、简述原核细胞RNA转录的基本过程?

(1)识别:RNA聚合酶的σ因子识别转录起始点,并与核心酶结合形成全酶。位于基因上游,与RNA聚合酶识别、结合并起始转录有关的一些DNA顺序称为启动子。

(2)起始:RNA聚合酶全酶促使DNA局部双链解开,并催化ATP或GTP与另外一个三磷酸核苷聚合,形成第一个3'-5'-磷酸二脂键。

(3)延长:σ因子从全酶上脱离,余下的核心酶继续延DNA链移动,按照碱基互补配对原则,不断聚合RNA。

(4)终止:①自动终止②依赖辅助因子终止

三、简述RNA转录的特点?

(1)转录的不对称性

(2)转录的连续性

(3)转录的单向性

(4)有特定的起始点和终止点

四、DNA复制的基本规律?

(1)复制过程是半保留复制

(2)细菌或病毒DNA的复制通常是由特定的复制起始位点开始,真核细胞染色体DNA复制则可以在多个不同的起始点开始。(3)复制可以是单向或是双向,以双向较为常见。

(4)两条DNA链合成的方向均是以5’向3’方向进行。

(5)复制大部分都是半不连续的,其中一条领头链是连续的,随后链则是不连续的。

(6)各短片段在开始复制时,先形成短片段RNA作为DNA合成引物,这一RNA片段以后被切除,并用DNA填补余下的空隙

五、氨基酸降解通常包含哪些方式

1.脱氨基作用:包括氧化脱氨和非氧化脱氨,分解产物为α-酮酸和氨。

2.脱羧基作用:氨基酸在氨基酸脱羧酶作用下脱羧,生成二氧化碳和胺类化合物。

3.羟化作用:有些氨基酸(如酪氨酸)降解时首先发生羟化作用,生成羟基氨基酸,再脱羧生成二氧化碳和胺类化合物。

六、鸟氨酸循环与尿素的合成的主要反应过程及特点

鸟氨酸循环与尿素的合成:体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏,但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成石经鸟氨酸循环的反应过程来完成,催化这些反应的酶存在于泡液和线粒体中。其主要反应过程如下:NH3+CO2+2ATP→氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素+鸟氨酸。

尿素合成的特点:①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行。②合成一份子尿素需消耗四分子A TP③精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶④尿素分子中的两个氮原子,一个来源也NH3,一个来源也天冬氨酸。

七、糖酵解途径

葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖→(磷酸二羟丙酮+ 3-磷酸甘油醛)磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸→乳酸

关键酶:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。

乳酸的生成:利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH,使NADH重新氧化为NAD+。

八、三羧酸循环

过程:草酰乙酸+ 乙酰CoA→柠檬酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。

三羧酸循环的特点:①循环反应在线粒体中进行,为不可逆反应。②每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基,可生成12分子A TP。③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成,也不被此循环反应所消耗。④循环中有两次脱羧反应,生成两分子CO2。

⑤循环中有4次脱氢反应,生成3分子NADH(生成苹果酸)和1分子FADH2(生成延胡索酸)。⑥循环中有一次直接产能反应,生成一分子GTP。⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系,且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似,辅助因子完全相同。

九、脂肪酸的生物氧化?

(1) 活化:在线粒体外膜或内质网进行此反应过程。由脂肪酸硫激酶(脂酰CoA合成酶)催化生成脂酰CoA。每活化一分子脂肪酸,需消耗两分子A TP。

(2) 进入:借助于两种肉碱脂肪酰转移酶(酶Ⅰ和酶Ⅱ)催化的移换反应,脂酰CoA由肉碱(肉毒碱)携带进入线粒体。肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的关键酶。

⑶ β-氧化:由四个连续的酶促反应组成:①脱氢:脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下,生成FADH2和α,β-烯脂肪酰CoA。

②水化:在水化酶的催化下,生成L-β-羟脂肪酰CoA。③再脱氢:在L-β-羟脂肪酰CoA脱氢酶的催化下,生成β-酮脂肪酰CoA 和NADH+H+。④硫解:在硫解酶的催化下,分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA。后者可继续氧化分解,直至全部分解为乙酰CoA。

十、磷酸戊糖途径的生理意义

1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径:NADPH在体内可用于:⑴作为供氢体,参与体内的合成代谢:如参与合成脂肪酸、胆固醇等。⑵参与羟化反应:作为加单氧酶的辅酶,参与对代谢物的羟化。⑶维持巯基酶的活性。⑷使氧化型谷胱甘肽还原。⑸维持红细胞膜的完整性:由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病,表现为溶血性贫血。

2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径:体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供,其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成,也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。

糖、脂类、维生素

1.糖类:糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称(碳水化合物)。

2.糖基化工程:通过人为地操作,增加,删除,调整糖蛋白的寡糖链而达到有目的地改变糖蛋白的生物功能。

3.过碘酸氧化:是一种选择性的氧化降解反应,能够作用于多糖分子中1,2-二羟基和1,2,3-三羟基而生成相应的醛或甲醛,甲酸。

4.脂类:脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物。

5.必须脂肪酸:机体需要,但是自身不能合成或者合成很少,必须由食物提供。(亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸)。

6.维生素:是机体维持正常生理功能所必需,但在体内不能合成或合成量很少,必须由食物供给的一组低分子量有机物质。

7.微量元素:是指人体每日的需要量在100mg以下的元素,主要包括有铁,碘,铜,锌,锰,硒,氟,钼,钴,铬等。

8.脂溶性维生素:包括维生素A,D,E,K,他们不溶于水,而溶于脂类及多数有机溶剂。在食物中常与脂类一同存在,因此在肠道随脂类一同吸收。

9.水溶性维生素:包括B族维生素和维生素C。水溶性维生素与脂溶性维生素不同,在化学结构上相互差别很大。它们在体内无储存,当血中浓度超过肾域值时,即从尿排出。因此必须从膳食中不断供应,也少有中毒现象出现。

10.维生素需要量:是指保持人体健康,达到机体应有发育水平和充分发挥效率地完成各项体力和脑力活动的,人体所需要的维生素的必须量。

蛋白质

1.蛋白质二级结构;是指多肽链的主链骨架中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象,如a螺旋,B折叠和B转角等。

2.超二级结构:又称模块或模序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成有规则的二级结构聚集体。超二级结构有多种形式,如a螺旋组合(aa),B折叠组合(BBB)和a螺旋B折叠组合(BaB)。

3.结构域:是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元,其通常都是几个超二级结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中,由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系,进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体,即结构域。

4.蛋白质三级结构: 具有二级结构,超二级结构和结构域的一条多肽链,由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用,而进行范围更广泛的盘曲与折叠,形成包括主,侧链在内的空间排列,这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排

布称为三级结构。

5.蛋白质四级结构:许多有生物活性的蛋白质由两条或多条肽链构成,肽链与肽链之间都有自己的一,二和三级结构。这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。由两个或两个以上的亚基之间相互作用,彼此以非共价键相连而形成更复杂的构想,称为蛋白质的四级结构。

6.α-螺旋:蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸a碳原子的旋转,使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的a螺旋构想。a螺旋具有下列特征:(1)螺旋的方向为右手螺旋,每3.6个氨基酸旋转一周,螺距为0.54nm,每个氨基酸残基的高度为0.15nm,肽键平面与螺旋长轴平行。(2)氢键是a螺旋稳定的主要次级键。(3)肽键中氨基酸残基的R基侧链分布在螺旋的外侧,其形状,大小及电荷等均影响a螺旋的形成和稳定性。

7.β-折叠:又称B片层结构。B折叠中多肽链的主链相对较伸展,多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠。此结构具有下列特征:(1)肽链的伸展使肽键平面之间一般折叠成锯齿状。(2)两条以上肽链(或同一条多肽链的不同部分)平行排列,相邻肽链之间的肽键相互交替形成许多氢键,是维持这种结构的主要次级键。(3)肽链平行的走向有顺式和反式两种,肽链的N端在同侧为顺式,两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式,两残基间距为0.70nm。反式叫顺式平行折叠更加稳定。(4)肽键中的氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

8.β-转角:伸展的肽链形成180°的回折,即U型转折结构。是由四个连续氨基酸残基构成,第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。

9.无规线团:蛋白质二级结构除了有规则的构象外,尚存在因肽键平面不规则排列的无规律构象,称为自由折叠或无规线团。

10.亚基:又称亚单位,有人称为原聚体或单体。亚基一般由一条多肽链组成,也有由两条或更多的多肽链组成。亚基本身各具有一,二,三级结构。

11.肽单位:肽键是构成蛋白质分子的基本化学键,肽键与相邻的a两个碳原子所组成的基团,称为肽单位或肽平面。

12.变构效应:一些蛋白质由于受某些因素的影响,其一级结构不变而空间构象发生一定的变化,导致其生物学功能的改变,称为蛋白质的变构效应。

13.蛋白质的变性:某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性作用。

14.盐析:高盐浓度时,因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷,促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀,称为盐析作用。

15.使蛋白质所带正负电荷相等,净电荷为零时溶液的PH,成为蛋白质等电点。

16.镰刀型细胞贫血病: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸(vol),而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。

17.分子病:基因突变可导致蛋白质一级结构的变化,使蛋白质的生物学功能降低或丧失,甚至可引起生理功能的改变而发生疾病。这种由遗传突变引起的,在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病称为分子病。

18.蛋白质工程:利用基因工程手段,包括基因的定点突变和基因表达对蛋白质进行改造,以期获得性质和功能更加完善的蛋白质分子。

1.酶:是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸。

2.酶原激活:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。

3.酶抑制剂:酶分子中的必需基团(主要是指酶活性中心上的一些基团)的性质受到某种化学物质的影响而发生改变,导致酶活性的降低或丧失称为抑制作用。能对酶起抑制作用的物质称为酶抑制剂。

4.固定化酶:是借助于物理化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。

5.酶的变构效应:调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化,使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度,此效应称为酶的变构效应。

6.同工酶:是指能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶,它不仅存在与同一机体的不同组织中,也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异.

7.全酶:由酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶,保持了全酶的催化活性,一旦把酶蛋白与辅助因子分开,无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。

8.自杀底物:有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时,通过酶的催化作用,其中某一基团被活化,使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性,如同酶的自杀,此类抑制剂称为自杀底物。

核酸

1.磷酸二脂键:核酸中的基本化学键。有一分子单核苷酸的3'-羟基和相邻核苷酸5’-磷酸基之间缩合形成的酯键。

2.操纵子:原核基因组中,由几个功能相关的结构基因及其调控区组成一个基因表达的协同单位,叫操纵子。调控区由启动子和操纵区组成。启动子与RNA聚合酶结合,操纵区与阻遏蛋白结合。

3.DNA的一级结构:核酸的一级结构是指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序(碱基排列顺序)。

4.DNA的三级结构:在DNA二级结构基础上,双螺旋的扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构,包括不同二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA的拓扑特征。超螺旋是DNA三级结构的一种形式。它是双螺旋的再度螺旋化。

5.碱基互补原则:腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,鸟嘌呤与胞嘧啶成对。A与T间形成两个氢键,G与C间形成三个氢键。这种碱基之间互相配对称为碱基互补。

6.帽子结构:真核细胞中mRNA的5'-端有一特殊的结构,称为帽子结构。它是由甲基化鸟甘酸经焦磷酸与mRNA的5'-端核苷酸相连,形成5',5'-三磷酸连接。

7.核酸的变性:有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力,使核酸分子的空间结构改变,从而引起核酸理化性质和生物学功能改变。

8.退火:DNA的热变性是可逆的。当逐渐降温时,变性的DNA的二条链重新缔合形成原来的双链结构并恢复原有的理化性质和生物学活性。

9.环化核苷酸:是核苷酸的衍生物,由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖的3'-羟基及5'-羟基形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸或环核苷酸。

10.核小体:真核细胞染色质的基本结构单位是核小体(DNA的一种三级结构)。核小体是由核心颗粒和连接区构成。

生物氧化

1.生物氧化:物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化,它主要是指糖、脂肪及蛋白质等在体内氧化分解最终生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程。

2.呼吸链:代谢物分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出,脱下的氢再经过一个或几个中间传递体按一定的顺序传递,最终与分子氧结合成水。该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关,故又称为呼吸链。

3.氧化磷酸化:代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时,释放能量用以使ADP磷酸化生成A TP,由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生,故称为氧化磷酸化。

4.底物水平磷酸化:底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水品磷酸化,与呼吸链的电子传递无关。

5.A TP循环:在能量代谢中起关键作用的是ATP-ADP系统,ADP能接受代谢物质中所形成的一些高能化合物的一个磷酸基团和一部分能量转变成A TP,也可以在呼吸链氧化过程中直接获取能量,用无机磷酸合成A TP;ATP水解释放出一个磷酸基团又变成ADP,同时释放出能量又被用于合成代谢和其他需要能量的生理活动,这就是A TP循环。

6.高能磷酸化合物:生物氧化过程中释放的能量大约有40%以化学能的形式储存于一些特殊的有机磷化合物中,形成磷酸酯。这些磷酸酯键水解

糖代谢

1.糖异生:从非糖化合物(乳糖、甘油、氨基酸等)转变为葡糖糖或糖原的过程叫糖异生。

2.coti循环:肌肉收缩(尤其在供氧不足时)经糖酵解产生乳糖,它通过血液入肝,在肝内异生为葡萄糖,葡糖糖经血液备肌肉摄取,构成一个循环叫cori循环。

蛋白质代谢

1.联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行,从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程,称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行,是体内主要的脱氨基的方式。

2.蛋白质互补作用:将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用,以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。

3.γ-谷氨酰胺:指氨基酸从肠粘膜细胞吸收,通过定位于膜上的γ-谷氨酰胺转肽酶催化使吸收的氨基酸与GSH反应,生成γ-谷氨酰基-氨基酸而将氨基酸转入细胞内的过程。由于该过程具有循环往复的性质,故称其为γ-谷氨酰基循环。

4.转氨基作用:由转氨酶催化,将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上,生成相应的α-氨基酸,而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。

5.必需氨基酸:赖氨酸Lys、色氨酸Trp、苯丙氨酸Phe、蛋氨酸Met、苏氨酸Thr、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、颉氨酸Val。

6.生糖氨基酸:在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。

7.生酮氨基酸:在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。

8.丙氨酸-葡萄糖循环:肌肉中的氨基酸将氨基转移给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基,生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。

9.一碳单位:是指含有一个碳原子的有机基团,这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基、羟甲基。

10.腺苷酸循环:这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中,腺苷酸脱氨酶的活性较高,该酶可催化AMP脱氨基,此反应与转氨基反应相联系,即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。

11.鸟氨酸循环:也称尿素循环,是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程,有解除氨毒害的作用。

12.泛素:是一种由76个氨基酸残基组成的序列高度保守的多肽,存在于除细菌以外的许多生物体中,用以标记细胞内需要降解的蛋白质,使其在蛋白酶体中被降解。

13.蛋白酶体:蛋白酶体是负责降解被泛素标记的蛋白质的蛋白复合体,包括两种形式,一种是20S复合体,另一种是26S复合体。

脂代谢

1.脂肪动员:脂库中贮存的脂肪经常有一部分经脂肪酶的水解而释放出脂肪酸和甘油,叫脂肪动员。

2.酮体:肝脏中脂肪酸的氧化很不完全,体内经常出现脂肪酸氧化分解的之间产物:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,这三者统称为酮体。

3.柠檬酸-丙酮酸循环:使乙酰CoA由线粒体进入细胞浆。乙酰CoA在线粒体内与草酰乙酸生成柠檬酸,柠檬酸由载体转运到胞质,释放出乙酰CoA和草酰乙酸,后者还原成苹果酸,再分解为丙酮酸,丙酮酸被转运进入线粒体,最终形成草酰乙酸,参与转运乙酰CoA。

核酸代谢

1.核酸内切酶:在核酸水解酶中,水解DNA分子链内部磷酸二酯键生成寡/寡聚核苷酸的酶。

2.核酸外切酶:是一类能从多核甘酸链的一端开始按序催化水解3,5-磷酸二酯键,降解核苷酸的酶。其水解的最终产物是单个的核苷酸。

3.嘌呤核苷酸的从头合成途径:在体内,5-磷酸核糖焦磷酸先与合成嘌呤碱的原料相结合,再通过一系列酶促反应合成次黄嘌呤核苷酸(IMP),然后转变成腺嘌呤核苷酸(AMP)和鸟嘌呤核苷酸(GMP)。

4.嘌呤核苷酸的补救合成:骨髓、脑等组织由于缺乏有关合成酶,不能按“从头合成”的途径合成嘌呤核苷酸,必须依靠从肝脏运来的嘌呤和核苷合成核苷酸的过程。

5.嘧啶核苷酸的从头合成:氨基甲酰磷酸合成酶II催化Gln与CO2合成氨甲酰磷酸,氨甲酰磷酸再与Asp结合经一系列变化生成乳清酸(即尿嘧啶甲酸),然后再与PRPP作用生成乳清酸核苷酸,最后脱羟生成尿嘧啶核苷酸,其他嘧啶核苷酸则由尿嘧啶核苷酸转变而成。

6.嘧啶核苷酸的补救合成:尿嘧啶可与PRPP生成UMP,也可与1-磷酸核糖生成尿苷,再被尿苷激酶催化生成UMP,此种以尿嘧啶为原料直接合成嘧啶核苷酸的途径称为嘧啶核苷酸的补救合成途径。

代谢控制总论

1.诱导酶:由于诱导物的存在,使原来关闭的基因开放,从而引起某些酶的合成数量明显增加,这样的酶称为诱导酶。

2.协同反馈抑制:是指两个或以上的反馈抑制作用,其作用点是一个酶时,反馈作用的强度大于两者单独作用之和。

3.顺序反馈抑制:是指串联反应中的每一步的中间代谢物都能反馈抑制合成其本身的酶,从而造成终产物的反馈抑制作用逆向于串联反应的传递。

4.中间代谢:就是经过消化、吸收的外界营养物质和体内原有的物质,在全身一切组织和细胞中进行的多种多样化学变化的过程。

5.阻遏物:由调节基因产生的一种变构蛋白,当它与操纵基因结合时,能够抑制转录的进行。

6.辅阻遏物:能够与失活的阻遏蛋白结合,并恢复阻遏蛋白与操纵基因结合能力的物质。辅阻遏物一般是酶反应的产物。

7.同化作用:由外界环境摄取营养物质,通过消化、吸收在体内进行一系列复杂而有规律的化学变化,转化为机体自身物质。

8.异化作用:机体自身原有的物质不断地转化为废物而排出体外。

9.共价修饰:某种小分子基团可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上,引起酶分子构象变化,从而调节代谢的方向和速度。

10.级联系统:在连锁代谢反应中一个酶被激活后,连续地发生其他酶被激活,导致原始调节信号的逐级放大,这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。

11.抗代谢物:抗代谢物是指在化学结构上与天然代谢物类似,这些物质进入体内可与正常代谢物相拮抗,从而影响正常代谢的进行,因此抗代谢物又称拮抗物。

DNA复制与转录

1.半保留复制:双链DNA的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。

2.前导链:以3'-5'方向的亲代DNA链作模板的子代链在聚合时基本上是连续进行的,这一条链被称为前导链。

3.滞后链:以5'-3'方向的亲代DNA链为模板的子代链在聚合时是不连续的,这条链被称为滞后链。

4.半不连续合成:在DNA复制过程中,一条链是连续合成的,而另一条链是不连续合成。合成5'-3'前导链是连续的,复制方向与复制叉一致。合成3'-5'随从链是,复制方向与复制叉相反,首先按照5’-3’合成短的不连续片段,最后这些不连续片段连成一条链。

5.冈崎片段:DNA在复制时,由随从链所形成的一些子代DNA短链称为冈崎片段。

6.拓扑异构酶:可将DNA双链中的一条链或两条链切断,松开超螺旋后再将DNA链连接起来,从而避免出现链的缠绕。

7.重组修复:DNA在有损伤的情况下也可以复制,复制时子代链跃过损伤部位并留下缺口,通过分子间重组,从完整的另一条母链上将相应的核甘酸序列片段移至子链缺口处,然后用再合成的多核苷酸的序列补上母链的空缺,此过程称重组修复。

蛋白质生物合成

1.密码子:mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体,代表一个氨基酸的信息,此三联体就称为密码子,共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码,3个是作为终止密码子。

2.摆动学说:克里克为解释tRNA分子如何去识别不止一个密码子而提出的一种理论,据此,反密码对密码的识别,通常也是根据碱基互补原则。但反密码子的第一个核苷酸与密码子第三核苷酸之间的配对,并不严格遵循碱基互补原则,这种配对称为不稳定配对。

3.蛋白质合成过程:1氨基酸的活化与搬运2肽链合成的起始3肽链的延长4肽链的终止。因为后三步反应是在核蛋白体上进行的,且是一个循环机制,因此多肽链的合成过程也称为核蛋白体循环。

生化习题及答案

期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分,共10分) 1.Watson-Crick的DNA结构为: B.DNA双链呈反平行排列 2.已知某酶的Km为0.05mol/L,使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80%时的底物浓度是:C. 0.2mol/L 3.tRNA的作用是:B.把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4.下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶:B.FAD 5.若电子通过下列过程传递,释放能量最多的是: A.NADH-->Cytaa3 6.氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是:B.两性性质 7.稀有核苷酸主要存在于:C.tRNA 8.在寡聚蛋白中,亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为:D.别构现象 9.下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸:D.Glu 10.DNA一级结构的连接键是:B. 肽键 11.定位于线粒体内膜上的反应是:D、呼吸链 12.属于解偶联剂的物质是:A.2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确:D.酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是:B.辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过:D.碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的:C.嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是:A.线粒体内膜外侧pH比线粒体

基质中高

18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是:B.T为15% 19.底物水平磷酸化涵义:C.底物分子重排后形成高能磷酸键,经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环,哪条不正确:C.无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题(选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内;)1.属于酸性氨基酸的是:C.天冬E.谷 2.EMP中,发生底物水平磷酸化的反应步骤是:P208 A.甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E.磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3.蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式:P27 A.α-螺旋 B.β-折叠D.β-转角 E.无规则卷曲 4.下列哪些是呼吸链组成成份:P177 A.辅酶Q B.乙酰CoA C.细胞色素类D.铁硫蛋白E.钼铁蛋白5.下列属于高能化合物的是:A.磷酸烯醇式 B.ATP C.柠檬酸 D.磷酸二羟丙酮 E.3-磷酸甘油酸 6.蛋白质变性后: B.次级键断裂 D.天然构象解体 E.生物活性丧失 7.维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A.疏水作用 B.氢键 C.离子键 D.范德华作用力

生物化学试题及答案

第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白(ACP) 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶(LCAT) 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是,电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是,其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是,递氢体是,限速酶是,胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制,促进脂肪动员的激素称,抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤,每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA,脱下的氢由和携带,进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成,并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体,是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是,递氢体是,它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于,内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是,其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中,胆碱可由食物提供,亦可由及在体内合成,胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、,和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是,由、及所构成。

生化大题最终版

第三章蛋白质化学 3,蛋白质的结构层次及其维持力。 蛋白质的一级结构:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构;其维持力主要为肽键,还可能存在二硫键等其他共价键。 蛋白质的二级结构:是指蛋白质多肽链局部片段的构象,该片段的氨基酸序列是连续的,主链构象通常是规则的;其维持力为氢键。[蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,尤其是那些稳定的、有规律的周期性结构。这些结构涉及的是该段肽链主链骨架原子的相对位置,不涉及AA残基侧链的构象。](课件概念) 蛋白质的超二级结构:又称模体、基序,是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 蛋白质的三级结构:是指蛋白质分子整条肽链的空间结构,描述其所有原子的空间排布。蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果;其维持力为疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键及二硫键等少量共价键。 蛋白质的四级结构:多亚基蛋白质的亚基与亚基通过非共价键结合,形成特定的空间结构,这一结构层次称为该蛋白质的四级结构;其维持力为疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键。 4.比较蛋白质变性和蛋白质变构。 2.B-DNA右手双螺旋结构的基本内容。

①两股DNA链反向互补形成双链结构:在该结构中,脱氧核糖与磷酸交替连接构成主链,位于外面,碱基侧链位于内部。双链碱基形成Watson-Crick碱基对,即腺嘌呤(A)以两个氢键与胸腺嘧啶(T)结合,鸟嘌呤(G)以三个氢键与胞嘧啶(C)结合,这种配对称为碱基配对原则。由此,一股DNA链的碱基序列决定着另一股DNA链的碱基序列,两股DNA链称为互补链。 ②DNA双链进一步形成右手双螺旋结构:在双螺旋结构中,碱基平面与螺旋轴垂直,糖基平面与碱基平面接近垂直,与螺旋轴平行;双螺旋直径为2nm,每一螺旋含10bp(bp:双链核酸长度单位,1bp 为1个碱基对),螺距为3.4nm,相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm;双螺旋表面有两条沟槽:相对较深、较宽的为大沟(轴向沟宽2.2nm),相对较浅、较窄的为小沟(轴向沟宽1.2nm)。[课件沟宽计算方式不同,如下:大沟(也称主槽 major groove)宽1.2nm,小沟(也称次槽minor groove)宽0.6nm。] ③氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性:碱基对氢键维系双链结构的横向稳定性,碱基对平面之间的碱基堆积力(属于疏水作用和范德华力)维系双螺旋结构的纵向稳定性。 3.从分子组成、结构、功能方面对蛋白质及DNA进行比较。

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B -1 C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生化考试试题汇总

------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

生化习题-答案

第一章绪论 略 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1.核苷:是核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱生成的糖苷。 2.核苷酸:核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化,形成核苷酸。 3.核酸:多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸,称为核酸。4.核酸的一级结构:指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。 5.核酸的二级结构:即DNA的双螺旋结构模型。 6.环化核苷酸:即cAMP和cGMP。在细胞的代谢调节中作为激素的第二信使,控制细胞的生长、分化和细胞对激素的效应。 7.增色效应:DNA变性后,在260nm处的紫外吸收显著增高的现象,称增色效应(高色效应)。 8.减色效应:DNA复性后,在260nm处的紫外吸收显著降低的现象,称为减色效应。 9.核酸变性:指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程,并不涉及共价键的断裂。 10.熔解温度:50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度(Tm)或解链温度。11.退火:变性DNA在缓慢冷却时,可以复性,此过程称为退火。 12.核酸复性:变性DNA在适当条件下,又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,这个过程称复性。 13.分子杂交:形成杂交分子的过程称为分子杂交。当两条来源不同的DNA(或RNA链或DNA 链与RNA链之间)存在互补顺序时,在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子,这种分子称为杂交分子。 14. 核酸降解:多核苷酸链上共价键(3′,5′-磷酸二酯键)的断裂称为核酸的降解。15.碱基配对:DNA双螺旋内部的碱基按腺嘌呤(A)与胸腺嘧啶(T)结合,鸟嘌呤(G)与胞嘧啶(C)结合,这种配对关系,称为碱基配对。 16.稀有碱基:是指A、G、C、U之外的其他碱基。 17.超螺旋:以DNA双螺旋为骨架,围绕同一中心轴形成的螺旋结构,是在DNA双螺旋基础上的进一步螺旋化。 二、填空 1.260. 2.下降,增大。 3.核糖,脱氧核糖。 4.嘌呤碱,嘧啶碱,260nm。5.大,高。 6.戊糖/核糖。7.核苷酸。 8.反密码子。 9.核苷酸,3′,5′-磷酸二酯键,磷酸,核苷,戊糖,碱基。 10.脱氧核糖核酸(DNA),核糖核酸(RNA),脱氧核糖,A、G、C、T;核糖,A、G、C、U。

生物化学试题及答案(6)

生物化学试题及答案(6) 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号:大中小 生物化学试题及答案(6) 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号:大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10.在NADH 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____,此三处释放的能量均超过____KJ。 11.胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体,并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链,可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12.ATP生成的主要方式有____和____。 13.体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14.胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____,线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15.铁硫簇主要有____和____两种组成形式,通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17.FMN或FAD作为递氢体,其发挥功能的结构是____。 18.参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19.呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20.构成呼吸链的四种复合体中,具有质子泵作用的是____、____、____。 21.ATP合酶由____和____两部分组成,具有质子通道功能的是____,____具有催化生成ATP 的作用。 22.呼吸链抑制剂中,____、____、____可与复合体Ⅰ结合,____、____可抑制复合体Ⅲ,可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23.因辅基不同,存在于胞液中SOD为____,存在于线粒体中的 SOD为____,两者均可消除体内产生的 ____。 24.微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题

大一生化习题

磷氧比: 当底物磷酸化时,每消耗一个氧原子所消耗的用于ADP生成ATP的无机磷酸中的磷原子数。 蛋白质的等电点: 当蛋白质溶液在某一定pH值时,使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点。 变构效应: 有些酶分子表面除了具有活性中心外,还存在被称为调节位点(或变构位点)的调节物特异结合位点,调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化,导致酶的活性提高或下降,这种现象称为变构效应。酶的专一性: 一种酶只能作用于一种或一类结构相似的物质,促使其发生一定的化学反应,这种特性称为酶的专一。 磷酸戊糖途径: 是指糖从6-磷酸葡萄糖开始,不经过糖酵解和柠檬酸循环,直接将其分解为核糖,同时将能量以一种还原力的形式贮存,供机体生物合成时使用。这个途径称为磷酸戊糖途径。 冈崎片段 DNA双链中,合成方向与复制叉移动方向不同的单链,其在合成时,先形成小的DNA片段,称为冈崎片段. 减色效应 DNA复性后紫外吸收减少的现象称为减色效应。 酶原激活 没有活性的酶原转变为有活性的酶的过程。 底物水平磷酸化: 在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。 氨基酸的等电点 当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。 呼吸链

有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链。 肽键 一个氨基酸的α--羧基与另一个氨基酸的α--氨基之间脱去一分子水相互连接而成的化学键叫肽键。 尿素循环 尿素循环也称鸟氨酸循环,是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程,有解除氨毒害的作用。 同工酶 存在于同一种属或不同种属,同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞,具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶,称之为同工酶。 氧化脱氨基 氨基酸在酶的作用下,先脱氢形成亚氨基酸,进而与水作用生成酮酸和氨的过程。 糖酵解途径 糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应,是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。 分子病 由于基因突变导致蛋白质一级结构突变,使蛋白质生物功能下降或丧失,而产生的疾病被称为分子病。 增色效应: 当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增加,这种现象称为增色效应。 盐析 在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。 核酸的变性 当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2% 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D A.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸 3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸 4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 5.关于肽键特点的错误叙述是:E A.肽键中的C-N键较C-N单键短 B.肽键中的C-N键有部分双键性质 C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.依赖肽键维系四级结构的稳定性 B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.分子中必定含有辅基 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B A.Ala,Cys,Lys,Asp B.Asp,Cys,Ala,Lys C.Lys,Ala,Cys,Asp D.Cys,Lys,Ala,Asp E.Asp,Ala,Lys,Cys 9.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降 B.溶解度增加

最新《生物化学》练习题及答案

《生物化学》练习题及答案 纵观近几年来生化自考的题型一般有四种:(一)最佳选择题,即平常所说的A型多选题,其基本结构是由一组题干和A、B、C、D、E 五个备选答案组成,其中只有一个是最佳答案,其余均为干扰答案。 (二)填充题,即填写某个问题的关键性词语。(三)名词解释,答题要做到准确全面,举个例来说,名解“糖异生”,单纯回答“非糖物质转变为糖的过程”这一句话显然是不够的,必需交待异生的场所、非糖物质有哪些等,诸如此类问题,往往容易疏忽。(四)问答题,要充分理解题意要求,分析综合,拟定答题方案。现就上述四种题型,编写了生物化学习题选,供大家参考。 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( )

A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( )

生化大题汇总

生化大题汇总 ※参与DNA复制的主要酶和蛋白因子有哪些?各有什么功能? 拓扑异构酶:松解DNA的超螺旋。 解链酶:打开DNA的双链。 引物酶:在DNA复制起始处以DNA为模板,催化合成互补的RNA短片断。 DNA聚合酶:以DNA为模板、dNTP为原料,合成互补的DNA新链。 连接酶:连接DNA片断。 DNA结合蛋白:结合在打开的DNA单链上,稳定单链。 ※DNA复制有何主要特点? 半保留复制,半不连续合成、需RNA引物,以dNTP(A,T,C,G)为原料,新链合成方向总是5’->3’,依赖DNA的DNA聚合酶(DDDP) ※DNA复制的高保真性主要取决于哪些因素? DNA复制的高保真性取决于三个方面:1、DNA双链碱基的严格配对与DNA聚合酶对配对碱基的严格选择性;2、5’->3’外切核酸酶的即时校读作用;3、对DNA分子中的错误或损伤的修复机制。 ※真核生物DNA复制在何处进行?如何进行? 在细胞核内。 复制分为以下几个阶段:1、起始阶段(DNA解旋解链及引物合成):DNa拓扑异构酶、解链酶分别使DNA 解旋、解链,形成复制叉,在起始点由引物酶催化合成RNA引物;2、DNA合成阶段:以DNA的两条链分别作为模板,dNTP为原料按碱基互补原则(A-T,C-G)在RNa引物引导下,由DNA聚合酶催化合成DNA新链(分前导链和随从链);3、终止阶段:水解RNa引物(polI),填补空缺(polI),连接DNA片断(连接酶)。 ※何谓反转录?在哪些情况下发生反转录?写出主要酶促反应过程。 以RNA为模板在反转录酶的作用下合成DNA的过程叫做反转录。 反转录可发生于:1、在RNA病毒感染宿主细胞甚至致癌过程中;2、在基因工程中,以mRNA为模板合成cDNA。 病毒RNA(反转录酶dNTP)->RNA-DNA杂化链(RNA酶活性)->cDNA单链(DNA聚合酶活性)->cDNA 双链 ※概述DNA的生物合成。 DNA的生物合成包括DNA半保留复制,DNA损伤后的修复合成和反转录 DNA复制是以DNa的两条链分别作为模板,以dNTP为原料,在DNA聚合酶作用下按照碱基配对原则合成互补新链,这样形成的两个子代DNA分子与原来DNa分子完全相同,一条链来自亲代,另一条链是新合成的,故称为半保留复制。 在某些梨花、生物学因素作用下DNa链发生碱基突变、缺失、交联或链的断裂等损伤后,可进行修复。修复方式有光修复、切除修复、重组修复与SOS修复等。切除修复:1、核酸内切酶从损伤处的5’端切开,出现正常的3’端;2、核酸外切酶水解已打开的损伤DNA段;3DNA聚合酶以互补的DNA链为模板,dNTP为原料,5’->3’方向合成新的DNa片段;4、连接酶连接形成完整的DNA链。 以RNA为模板在反转录酶的作用下合成DNA的过程叫做反转录。反转录在病毒致癌过程中起重要作用;在基因工程中可用于以mRNA为模板合成cDNA的实验。 ※催化磷酸二酯键形成的酶有哪些?比较各自不同特点。 有DNA聚合酶、RNA聚合酶、引物酶、反转录酶、连接酶和拓扑异构酶。

高等生物化学测试题及答案

生物化学测试题及答案 —临床生物化学实验室基本技术与管理 一、A型选择题 1.在荧光定量分析法中,下列哪种不是影响荧光强度的因素() A.荧光物质的浓度B.溶剂的性质 C.荧光物质的摩尔吸光系数D.温度E.溶液的pH值 2.琼脂糖凝胶电泳用pH8.6的巴比妥缓冲液可以把血清蛋白质分成五条区带,由正极向负极数起它们的顺序是() A.白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白 B.白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白 C.白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白、β-球蛋白 D.α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白、白蛋白 E.白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、γ-球蛋白、α2-球蛋白 3.在区带电泳中,能产生电荷效应和分子筛效应的固体支持介质有() A.醋酸纤维素薄膜、纤维素、淀粉B.纤维素、淀粉、琼脂糖 C.硅胶、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶 D.淀粉、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶 E.醋酸纤维素薄膜、硅胶、纤维素 4.利用流动相中的离子能与固定相进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的方法是() A.凝胶层析法B.吸附层析法C.分配层析法D.亲和层析法 E.离子交换层析法 5.通过在波片或硅片上制作各种微泵、阀、微电泳以及微流路,将生化分析功能浓缩固化在生物芯片上称() A.基因芯片B.蛋白质芯片C.细胞芯片D.组织芯片E.芯片实验室 6.离心机砖头的旋转速度为20000γ/min的离心为() A.低速离心B.平衡离心C.高速离心D.超速离心

E.等密度离心 7.标本条码下有10个阿拉伯数字,其中第4~5位表示() A.标本号B.标本类型C.组合号D.月份E.日期 8.由实验室自己配置或为商品,其中有关物质的量由参考方法定值的标准品为() A.一级标准品B.二级标准品C.控制物D.参考物 E.原级参考物 9.经过详细的研究,没有发现产生误差的原因或在某些方面不够明确的方法为() A.决定性方法B.推荐方法C.参考方法D.常规方法 E.对比方法 10.测定恒定误差的试验是() A.重复性试验B.回收试验C.线性试验D.干扰试验 E.检测能力试验 二、X型选择题(多选题) 1.酶免疫分析的基本技术组成为( ) A.应有高活性的酶和高质量的酶标抗体B.最佳固相载体和抗体包被技术C.最佳酶作用的底物D.通过电场来精确控制整个分析过程E.检测放大系统及再生技 2.免疫比浊测定应注意的事项为( ) A.抗原或抗体量不能大大过剩B.应维持反应管中抗体蛋白量始终过剩 C.高血脂标本易受干扰D.易受环境温度和pH值的影响 E.加入聚合剂可促进免疫复合物的形成 3.流式细胞仪接受并分析的信号主要有( ) A.光散射讯号B.光吸收讯号C.荧光讯号D.电流讯号 E.生物发光讯号 4.鉴定纯酶度的常用方法是( )

5生物化学习题(答案)

4脂类化学和生物膜 一、名词解释 1、外周蛋白:在细胞膜的细胞外侧或细胞质侧与细胞膜表面松散连接的膜蛋白,易于用不使膜破坏的温和方法提取。 2、内在蛋白:整合进入到细胞膜结构中的一类蛋白,它们可部分地或完全地穿过膜的磷脂双层,通常只有用剧烈的条件将膜破坏 才能将这些蛋白质从膜上除去。 3、同向协同:物质运输方向与离子转移方向相同 4、反向协同:物质运输方向与离子转移方向相反 5、内吞作用:细胞从外界摄入的大分子或颗粒,逐渐被质膜的小部分包围,内陷,其后从质膜上脱落下来而形成含有摄入物质的 细胞内囊泡的过程。 6、外排作用:细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌泡,然后与细胞质膜接触、融合并向外释放被裹入的物质的过程。 7、细胞识别:细胞通过其表面的受体与胞外信号物质分子选择性地相互作用,从而导致胞内一系列生理生化变化,最终表现为细 胞整体地生物学效应的过程。 二、填空 1、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为内在蛋白与外周蛋白两类。 2、根据磷脂分子中所含的醇类,磷脂可分为甘油磷脂和鞘磷脂两种。 3、磷脂分子结构的特点是含一个极性的头部和两个非极性尾部。 4、神经酰胺是构成鞘磷脂的基本结构,它是由鞘氨醇以酰胺键与脂肪酸相连而成。 5、磷脂酰胆碱(卵磷脂)分子中磷酰胆碱为亲水端,脂肪酸的碳氢链为疏水端。 6、磷脂酰胆碱(卵磷脂)是由甘油、脂肪酸、磷酸和胆碱组成。 7、脑苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸和单糖(葡萄糖/半乳糖)组成。 8、神经节苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、糖和唾液酸组成。 9、生物膜内的蛋白质疏水氨基酸朝向分子外侧,而亲水氨基酸朝向分子内侧。 10、生物膜主要由膜脂和膜蛋白组成。 11、膜脂一般包括磷脂、糖脂和固醇,其中以磷脂为主。 三、单项选择题鞘 1、神经节苷脂是()A、糖脂 B、糖蛋白 C、脂蛋白 D、脂多糖 2、下列关于生物膜的叙述正确的是() A、磷脂和蛋白质分子按夹心饼干的方式排列。 B、磷脂包裹着蛋白质,所以可限制水和极性分子跨膜转运。 C、磷脂双层结构中蛋白质镶嵌其中或与磷脂外层结合。 D、磷脂和蛋白质均匀混合形成膜结构。 3、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基() A、大部分是酸性 B、大部分是碱性 C、大部分是疏水性 D、大部分是糖基化 4、下列关于哺乳动物生物膜的叙述除哪个外都是正确的() A、蛋白质和膜脂跨膜不对称排列 B、某些蛋白质可以沿膜脂平行移动 C、蛋白质含量大于糖含量 D、低温下生长的细胞,膜脂中饱和脂肪酸含量高 5、下列有关甘油三酯的叙述,哪一个不正确?() A、甘油三酯是由一分子甘油与三分子脂酸所组成的酯 B、任何一个甘油三酯分子总是包含三个相同的脂酰基 C、在室温下,甘油三酯可以是固体,也可以是液体 D、甘油三酯可以制造肥皂 E、甘油三酯在氯仿中是可溶的 6、脂肪的碱水解称为() A、酯化 B、还原C、皂化 D、氧化 E、水解 7、下列哪种叙述是正确的? () A、所有的磷脂分子中都含有甘油基 B、脂肪和胆固醇分子中都含有脂酰基 C、中性脂肪水解后变成脂酸和甘油 D、胆固醇酯水解后变成胆固醇和氨基糖 E、碳链越长,脂酸越易溶解于水 8、一些抗菌素可作为离子载体,这意味着它们() A、直接干扰细菌细胞壁的合成 B、对细胞膜有一个类似于去垢剂的作用 C、增加了细胞膜对特殊离子的通透性 D、抑制转录和翻译 E、仅仅抑制翻译 9、钠钾泵的作用是什么? () A、Na+输入细胞和将K+由细胞内输出 B、将Na+输出细胞 C、将K+输出细胞 D、将K+输入细胞和将Na+由细胞内输出 E、以上说法都不对 10、生物膜主要成分是脂与蛋白质,它们主要通过什么键相连?()A、共价键 B、二硫键 C、氢键 D、离子键E、疏水作用 11、细胞膜的主动转运() A、不消耗能量 B、需要ATP C、消耗能量(不单指ATP) D、需要GTP 四、是非题 1、自然界中常见的不饱和脂酸多具有反式结构。(顺式) 2、天然脂肪酸的碳链骨架碳原子数目几乎都是偶数。? 3、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。? 4、细胞膜的内在蛋白通常比外周蛋白疏水性强。? ①胆固醇:胆固醇的含量增加会降低膜的流动性。 ②脂肪酸链的饱和度:脂肪酸链所含双键越多越不饱和,使膜流动性增加。 ③脂肪酸链的链长:长链脂肪酸相变温度高,膜流动性降低。 ④卵磷脂/鞘磷脂:该比例高则膜流动性增加,是因为鞘磷脂粘度高于卵磷脂。 ⑤其他因素:膜蛋白和膜脂的结合方式、温度、酸碱度、离子强度等。 5、缩短磷脂分子中脂酸的碳氢链可增加细胞膜的流动性。? 6、某细菌生长的最适温度是25℃,若把此细菌从25℃移到37℃的环境中,细菌细胞膜的流动性将增加。? 7、细胞膜的两个表面(外表面、内表面)有不同的蛋白质和不同的酶。?

生化课后习题答案

一绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等 6 种是解答蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的 4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成 4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多 O 种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(C)、羧基(—COOH)、

巯基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 二蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1)N-末端测定法:常采用2, 4 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。①2, 4 ―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2, 4 ―二硝基氟苯2, 4 ―DNFB)(反应(Sanger 反应)生成DNP―

生化课后题目及答案

2 蛋白质化学 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少? 解答: (1)血红蛋白: 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量==铁的百分含量 (2)酶: 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为: 1.65%: 2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3.指出下面pH 条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点? (1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0; (2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0; (3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 6.由下列信息求八肽的序列。 (1)酸水解得 Ala ,Arg ,Leu ,Met ,Phe ,Thr ,2Val 。 (2)Sanger 试剂处理得DNP -Ala 。 (3)胰蛋白酶处理得Ala ,Arg ,Thr 和 Leu ,Met ,Phe ,2Val 。当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP -Ala 和DNP -Val 。 (4)溴化氰处理得 Ala ,Arg ,高丝氨酸内酯,Thr ,2Val ,和 Leu ,Phe ,当用Sanger 试剂处理时,分别得DNP -Ala 和DNP -Leu 。 解答:由(2)推出N 末端为Ala ;由(3)推出Val 位于N 端第四,Arg 为第三,而Thr 为第二;溴化氰裂解,得出N 端第六位是Met ,由于第七位是Leu ,所以Phe 为第八;由(4),第五为Val 。所以八肽为:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 。 7.一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。 解答:180/3.6=50圈,50×0.54=27nm ,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm 。 8.当一种四肽与FDNB 反应后,用5.7mol/LHCl 水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸;

生化大题

一、什么是酶?酶与一般催化剂有何区别? 酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。 它与一般催化剂的区别表现在: (1)酶对底物具有极高的催化效率。较一般催化剂高107~1013倍。(2)酶对底物具有高度的特异性。一般可分为绝对特异性(即一种酶只能催化一种底物,进行一种反应)、相对特异性(即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键)和立体异构特异性。 (3)酶的活性与酶量具有可调节性。包括对酶的生成与降解量的调节,酶催化效力的调节。体内许多酶的活性和酶量受体内代谢物或激素的调节。 (4)酶具有不稳定性。酶的化学本质主要是蛋白质,在某些理化因素(如高温、强酸、强碱等)的作用下,酶会发生变性而失去催化活性。因此,酶促反应往往都是在常温、常压和接近中性的条件下进行的。 二、什么是酶原?某些酶以酶原形式存在具有什么生物学意义? 有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态,这种无活性的酶前体称作酶原。 1、避免细胞产生的酶对自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。 2、有的酶原可以视为储存形式。在需要时激活,发挥其催化作用。

例1消化道蛋白酶以酶原形式分泌可避免胰腺的自身消化和细胞外基质蛋白遭受蛋白酶的水解破坏,同时还能保证酶在特定环境和部位发挥其催化作用。 例2 生理情况下,血管内的凝血因子以酶原形式存在,不发生血液凝固,可保证血流畅通。一旦血管破损,一系列凝血因子被激活,凝血酶原被激活生成凝血酶,后者催化纤维蛋白原转变成纤维蛋白,产生血凝块以阻止大量失血,对机体起保护作用。 三、简述酮体代谢的特点和生理意义。 酮体代谢特点:肝内生成,肝外氧化利用。 酮体代谢的生理意义: (1)分子小,易溶于睡,便于在血中运输。脂肪酰辅酶A进入线粒体内膜,需要载体肉毒碱转运,脂肪酸在血中转运需要与血浆清蛋白结合,而酮体通过线粒体内膜以及在续重转运均不需要载体。(2)易通过血脑屏障及肌肉等的毛细血管壁,因而酮体易于利用可以把酮体看做脂肪酸在肝脏加工生成的半成品 (3)节省葡萄糖供脑和红细胞利用。肝外组织利用酮体氧化功能减少了对葡萄糖的需求,以保证脑组织和红细胞的葡萄糖供应。在饥饿状态下也利用酮体功能,饥饿5-6周,酮体功能可多达70%。(4)肌肉组织利用酮体时可抑制肌肉蛋白质的分解,减少蛋白质的消耗。

生化大题

1. 简述酶的“诱导契合假说”。 2. 受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机理何在? 3. 复制中为什么会出现领头链和随从链? 4. 简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 5. 何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。 1.酮体是如何产生和利用的? 2.为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标?3.讨论复制保真性的机制。 4.试述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。 5.举例说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。 1.胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程?试述其具体机制。 2.举例说明蛋白质的变构效应。 3.糖、脂、蛋白质在体内是否可以相互转变?简要说明可转变的途径及不能转变的原因。 4.试述复制和转录的异同点。 5. 试述人体胆固醇的来源与去路。 1.人体生成ATP的方法有哪几种?请详述具体生成过程。 2. 何谓基因克隆?简述基因克隆的基本过程。 3. 细胞内有哪几类主要的RNA?其主要功能是什么? 4. 原核生物复制中的引发体是如何形成的? 5. 脂肪酸的β-氧化与生物合成的主要区别是什么? 1.什么是血浆脂蛋白,它们的来源及主要功能是什么? 2.简述谷氨酸在体内转变成尿素、CO2与水的主要代谢过程。 3.试述复制和转录的异同点。 4.已知人类细胞基因组的大小约30亿bp,试计算一个二倍体细胞中DNA 的总长度,这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的? 5. 原核生物和真核生物翻译起始复合物的生成有何异同? 1.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理。

2.为什么说真核生物基因是断裂基因?请讨论hnRNA的剪接过程。3.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?4.简述肝糖原合成代谢的直接途径与间接途径。 5.何谓目的基因?写出其主要来源或途径 1.比较三种可逆性抑制作用的特点。 2.试述原核生物的转录终止。 3.概述肾上腺素对血糖水平调节的分子机制。 4.物质在体内氧化和体外氧化有哪些异同点?请加以说明。 5.1mol软脂酸彻底氧化分解净生成多少ATP? 1.为什么说逆转录现象的发现在生命科学研究中有重大的研究价值?2.简述糖异生的生理意义。 3.试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用。 4.酶与一般催化剂相比有何异同? 5.简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。 1、试述复制和转录的异同点。 2、1mol软脂酸彻底氧化分解净生成多少ATP? 3、蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 4、举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 5.简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。 1. 原核生物和真核生物翻译起始复合物的生成有何异同? 2. 简述血糖的来源和去路。 3. 说明高氨血症导致昏迷的生化基础。 4. 有哪些方法可获得目的基因? 5. 何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构? 1. 何谓基因克隆?简述基因克隆的基本过程。 2. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的? 3. 试列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、 产物、能量生成及生理意义。 4.简述各种RNA在肽链合成过程中的作用。 5. 说明酶原与酶原激活的意义。 1.讨论复制保真性的机制。

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