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生物化学第一轮复习

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生物化学第一轮复习

前言

一、关于这份资料

首先说明一下它的可靠性,这份资料是我借了食品2014级的生化书,根据老师上课画的重点整理的,保证不超纲,不遗漏,大家可以放心使用。

其实你们现在收到的这一份资料还不是完整版,这一份电子版是第一轮复习的资料,主要是各章节的基本考点梳理,主要目的是通过提问题的方式引导大家看书,大家尽量根据问题线索把书看一遍,能理解的尽量理解,如果有些比较复杂的章节实在理解不了的话,把问题都掌握了,也就把考点掌握了。

接下来的3~5天之内,还会有第二轮和第三轮的复习资料陆续发布。第二轮复习资料主要是在第一轮中涉及较浅,大家普遍觉得比较难的第七、八、九、十一、十二章分为“物质代谢与氧化”和“中心法则”两大专题,对其中的进行详细讲解和归纳,为了方便大家理解,有时会用示意图代替文字讲解,所以,只有手写板或者照片形式……具体发布方式会再作通知。第三轮复习的资料是题目。由于老师给的试题超纲内容很多,难度偏大,我会从手头上的试题中剔除超纲题目,再发给大家。所以在第二、三轮资料还没整理完之前,大家先背好这份资料的知识点,先把考试时间比较近的科目重点复习。生化,有我,没问题。

二、生化复习的三重境界

对于生化是复习我个人喜欢引用王国维在《人间词话》里的说法,将其分为三重境界,对应三个阶段的复习。

第一重:昨夜西风凋碧树,独上高楼,望尽天涯路。在第一阶段的复习中,要对知识点框架有整体的把握,对于每一章节,要能够像下拉菜单一样,对每一章节的基本内容心中有数,做到手上无书,心中有目录。只有像这样把知识框架建立起来,遇到具体知识点的时候才能在心中找到其所属的位置,不至于迷失在零散知识点中。

第二重:衣带渐宽终不悔,为伊消的人憔悴。在建立好知识框架之后,就应该对具体内容进行充实,对于复习而言,这个阶段才是真正的干货,是切实提升的阶段,而这一阶段,必然会伴随一些艰辛和枯燥。而这苦涩感唯有真心的投入才能冲淡。

第三重:众里寻他千百度,蓦然回首,那人却在灯火阑珊处。这一阶段是做题阶段,虽然对于生化来说,刷题不是最重要的,但是刷题还是可以做到强化记忆和找出盲点的。当你遇到某个不会的题目,说不定就能在书里找到一个被你忽略的知识点。

三、用心听者学到灵魂

这一段是纯粹谈心,觉得前面已经写得很长的话可以跳过,不过我还是想写,希望借这个我考研期间看到的标题,跟你们分享一些我的感受。我是很多人眼中的学霸,但是我自己清楚,我有很长一段时间没有静下心来深入地学习一些东西了。现在我很多时候靠的是中学时代我还是一个真正的学霸时候的积累。这几年,我总是可以用很短的时间学到皮毛应付考试,但是真正能积淀下的,确实不算多,相信只是大二的你们也已经身同感受。或许对于你们许多人而言,学习已沦为应付期末考的一种手段,但这样的学习无疑只有痛苦。人与知识之间的关系不应该是这样的。知之者不如好之者,好之者不如乐之者。那种感受着自己在学习中一点一滴进步的喜悦,才是学习的根本动力。这个学期的生化复习,我会陪着你们,给你们最大的支持,这是在你们大学考试生涯中难得的机会,大家不妨抓住这个机会,尝试一下真心爱上学习的感觉,不知道你是否会找回那个久违的自己以后又是否还会为了这种奇妙感觉付出自己的汗水呢?

以上所言,发自肺腑;用耳听者,学到皮肤;用心听者,学到灵魂。

丛派.逆风

第一轮复习:基本概念的梳理与知识框架构建。

第一轮复习有两个目标:1、背目录,对课本框架基本熟悉,做到手中无书,心中有目录,清楚每一章节讲了什么,至少精确到节以下的一级标题(如下面的第二章第一节,一、核苷酸化学组成与命名,就是节以下的一级标题),最好精确到节以下的二级标题。2、弄清各章节的基本概念基本问题,按照下面的问题提示全面看一遍书,加黑内容为容易考试的考点。要做到看着问题可以比较完整地回答出书上内容。

本轮复习的重心放在前五章,前五章是本课程的基础章节,以记忆型知识点为主,除了个别知识点我可以教你们方便记忆的技巧外,没有太多捷径。另外,前五章在第二轮复习中不再单独归纳,请务必扎实复习,把知识点多记忆几遍,不打折,不取巧。从糖类代谢开始,往后的章节会考得比较细致灵活,且知识点之间的联系非常密切,在第二轮复习中作为重点,看我写的归纳复习,在第一轮复习中只需把基本概念理解清楚,不必耗费太多时间。

第二章核酸化学

第一节核苷酸

一、化学组成与命名

1、碱基?3种基本嘧啶碱基?2种基本嘌呤碱基?嘌呤和嘧啶环上原子排列顺序?

2、核糖?核糖分哪两类,有何区别?

3、核苷?核苷中核糖与碱基以何种化学键连接?

4、核苷酸?核苷酸完全水解的产物是?

二、细胞内游离核苷酸及其衍生物

1、细胞中重要的核苷酸衍生物有哪3大类?

2、NMP / NDP / NTP / dNMP / dNDP / dNTP表示什么?中文名称?

3、NTP与dNTP在核酸生物合成中的作用?

4、NDP、NTP还有那些作用?选2个例子记住

5、ppGpp / ppGppp / ppApp / ppAppp的中文名字及主要作用?

6、cAMP、cGMP的中文、作用

7、NAD、NADP、FAD的中文、作用(可以在“维生素”那章统一记忆)

第二节DNA分子结构(重点)

一、DNA一级结构

1、DNA一级结构的定义

2、一条DNA单链中核苷酸以何种化学键相连,该化学键由什么基团反应生成?

3、DNA碱基序列的阅读顺序

4、DNA一级结构测序的2种基本方法是?

二、DNA二级结构

1、DNA二级结构定义

2、Chargaff定律的两大结论(碱基当量定律、不对称比率)

3、双螺旋结构的4个要点(记住以下关键词,尽可能还原书上原话)

(1)反向平行、大沟小沟

(2)外侧骨架、内侧碱基平面

(3)螺旋直径、碱基距离、螺距(记住具体数值)

(4)结构稳定(4大作用力是什么?与维持蛋白质各级结构的作用力共同记忆和区分)

4、DNA多态性的两个影响因素?

5、4类DNA双螺旋分别是什么,有何区别(结合书上表格了解)?细胞中主要存在的是哪

一种?

6、回文序列?镜像重复?

7、回文序列和镜像重复会导致怎样的DNA螺旋结构产生?有何意义?

三、DNA三级结构

1、DNA三级结构定义?DNA三级结构与超螺旋的关系?

2、何种超螺旋结构是天然DNA主要形式,有利于基因表达?

第三节RNA分子结构(重点)

一、tRNA结构

1、tRNA一级结构的特点(小,多稀有碱基,多彼此分隔又能相互配对的保守序列)

2、tRNA的二级结构是什么?四臂四环分别是什么?(尤其注意氨基酸臂和反密码子环)

3、tRNA的三级结构是什么?与氨基酸结合的部位是什么结构?

二、rRNA结构

1、rRNA的特点(数量多,种类少)

2、rRNA的作用(构成核糖体、构成核酶)

三、mRNA结构

1、mRAN的主要功能?

2、顺反子、单顺反子、多顺反子的定义?

3、原核生物与真核生物mRNA的差异?

4、SD序列是什么?

5、真核生物mRNA结构?“帽子”和“尾巴”的作用分别是什么?

第五节核酸的性质与分离纯化

一、核酸的一般性质

1、核酸的一般性质有哪些?(溶液黏度、固体性状、溶解性、酸碱性、带电性)

二、核酸的紫外吸收特性

1、核酸及其降解产物吸收紫外光的原理?吸收波段?最大吸光度?

2、减色效应定义?(从原理上理解,并类比得出增色效应定义)

三、核酸的变性、复性和分子杂交

1、核酸变性的定义?复性的定义?分子杂交的定义?

2、DNA变性的表示方式?

3、Tm的中文名及定义?

4、影响Tm值的因素有哪些(2个)

5、变性DNA可发生复性的条件(缓慢冷却、pH)

6、探针技术

第三章蛋白质化学

第一节蛋白质的分子组成

一、元素组成

1、蛋白质中主要的5种元素?

2、蛋白质中氮含量与蛋白质质量的关系?

二、氨基酸

1、氨基酸定义?

2、构成生物体的氨基酸(或者说有密码子对应的氨基酸)有20种,其中非α-氨基酸的是?

无手性碳的是?有两个手性碳的是?

3、氨基酸的分类(记忆技巧见补充材料1,倒数第二页)

4、氨基酸的物理性质(固体性状、熔点、溶解度、旋光性、吸光性)

5、两性离子定义?

6、氨基端等电点定义?计算方法(分R基是否可离解)?氨基酸处于不同pH下的带电情

况?

三、肽

1、肽、寡肽、多肽的定义?

2、肽键、氨基酸残基的定义?

3、肽链的书写顺序?

4、肽键的3大性质?

第二节蛋白质分子结构

一、一级结构

1、蛋白质一级结构定义?

2、维系蛋白质一级结构的作用力?

二、空间结构

1、蛋白质二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、亚基、四级结构的定义?超二级结

构和结构域与二级结构、三级结构的关系是什么?

2、维系蛋白质三维结构的作用力有哪些?其中次级键有哪些?最主要的是哪个?

3、蛋白质二级结构有哪几种模式(只记名字)?

4、蛋白质超二级结构主要有哪3种模式(只记名字)?

三、蛋白质等电点与蛋白质变性的概念(第4节)

1、蛋白质等电点定义?决定因素?

2、蛋白质变性的定义?可逆变性与不可逆变性?

3、导致蛋白质变性的因素?

4、变性蛋白质的物理、结构、化学、生物性质变化?

5、蛋白质的凝固作用

第四章酶

第一节酶的一般性质

一、酶是生物催化剂

二、酶催化的特性

三、酶的化学本质

1、酶的定义

2、酶与无机催化剂的2个共性与酶的5个特性。

第二节酶的组成和结构

1、单纯酶与结合酶?

2、辅助因子、辅基、辅酶?

3、单体酶、寡聚酶、多酶复合体?

第三节酶的活性中心与催化专一性

一、酶的活性中心

1、酶的活性中心定义?结合酶的活性中心有何特别?催化部位与结合部位?

2、鉴别酶活性中心的三种方法?

二、酶的专一性理论及有关假说

1、酶的专一性可分为哪两大类?每一大类又可以怎样细分?

2、解释酶专一性的3个假说分别是什么?请重点掌握“诱导契合假说”的内容

3、中间产物学说?(第四节)

第五节酶促反应动力学(重点)

本节6个标题为影响酶促反应速率的6个因素,请记住

一、酶浓度

二、底物浓度(重点)

三、pH

四、温度

五、激活剂

六、抑制剂

1、酶促反应动力学研究什么?

2、酶促反应速率与酶浓度成何种关系?前提条件是什么?如果不符合这个前提条件会怎

样?

3、米氏方程的定义和写法?

4、米氏方程中Km值的意义是什么?Km值的大小意味着什么?

5、结合米氏方程v—[S]图像,当[S]《Km与[S]》Km时,酶促反应分别有什么特点,表现为

几级反应?

6、米氏方程的倒数形式?以双倒数作图后如何在图像上找出Vmax和Km?

(物化学得比较好的同学可以尝试按照书上步骤推导米氏方程,)

7、pH影响酶活性可能的两种原因?

8、酶的最适温度定义?最适温度受什么因素影响?

9、激活剂的定义?按化学属性可分为哪三类?

10、酶的抑制作用与酶的失活作用定义分别是什么?

11、可逆抑制与不可逆抑制的定义?

12、竞争性抑制与非竞争性抑制的定义?两者对于米氏方程中Vmax和Km的影响(最好结合双倒数图像理解)?

第六节酶的分类和命名(重点)

一、酶的分类

二、几种重要的酶

1、酶按照催化反应类型分为哪6大类?(必须按顺序!)

2、酶有哪两种命名方法?

3、别构酶、同工酶、核梅的定义?

4、别构中心与别构效应的定义?

5、别构激活剂与别构抑制剂?

6、别构酶一般出现在什么部位?其调节物一般是哪些?

7、别构酶不服从米氏方程,那么,它的动力学曲线是怎样的?如何解释?

第五章维生素和辅酶

第一节维生素简介

一、维生素的概念

二、维生素分类

第二节水溶性维生素(重点)

见补充材料2归纳(最后一页)

第七章糖类代谢

一、糖异生作用

二、糖酵解

三、三羧酸循环

四、磷酸戊糖途径

五、乙醛酸循环

把上述五种糖代谢途径的定义和生物学意义分别梳理一遍,其他内容在第二轮复习中看归纳再作认真复习。

第八章生物氧化

一、生物氧化的基本概念

二、呼吸链及其组成

三、氧化磷酸化的概念

四、氧化磷酸化的偶联机制

五、氧化磷酸化的解偶联和抑制

第一轮复习主要掌握以下概念和问题,第二轮复习看归纳再作深化。

1、生物氧化的定义与3个特点?

2、呼吸链的定义?真核生物有哪2种呼吸链,两者的区别与适用范围分别是什么?

3、呼吸链中有哪4种复合体(对于具体一条呼吸链则是3种复合体)?

4、呼吸链中各组分排列顺序及其确定依据?

5、会画呼吸链中各组分排列顺序的图,并用箭头标出3类常见电子传递抑制剂(鱼藤酮、

抗霉素A和氰化物(CN-)/CO/H2S/叠氮化合物)在呼吸链中的作用部位(很可能考大题哦)

6、底物水平磷酸化与氧化磷酸化的定义?

7、磷氧比(P/O)的定义?NADH与FADH2的(P/O)分别为多少(采用新算法:2.5与1.5)?

8、关于氧化磷酸化偶联机制的3个假说?(前两个只记名字,重点掌握化学渗透假说的主

要内容)

9、氧化磷酸化的3种抑制方式与相对应的3种抑制剂?

第九章脂类代谢

一、脂肪的合成代谢

二、脂肪的分解代谢与转化

第一轮别看,主要考点在第二版P202或第三版P247的表格里,在第二轮复习看归纳理解透以后直接背表格。

第十章核酸的生物合成

一、DNA复制(重点)

二、逆转录

三、DNA损伤、修复和突变

四、转录(重点)

1、中心法则的基本内容?

2、半保留复制的定义?

3、原核生物DNA复制

(1)原核生物DNA聚合酶发挥作用的3个条件,以及复制方向?

(2)原核生物的3种DNA聚合酶及其生物活性?

(3)原核生物DNA复制除DNA聚合酶外还需要哪4种蛋白质的配合?

(4)原核生物的DNA复制三大过程:起始、延长、终止

①复制起始要点:复制叉的形成。复制原点有何特点?蛋白质在复制起始中起什么作用?

②延长过程要点:引物酶与引物?前导链与滞后链?冈崎片段?半不连续复制?

③复制终止要点:终止区域。环形DNA分子复制终止过程。

4、真核生物DNA复制

(1)核小体、复制子、端粒的概念

(2)真核生物DNA复制与原核生物DNA复制的相同点与不同点?

(3)端粒酶作用的可能机制。

5、逆转录酶的定义?

6、逆转录酶的3种活性及其对应作用过程?

7、光复活、切除修复、重组修复、SOS修复的定义、适用范围?

8基因突变的3种形式?

9、转录的定义?有义链与反义链、启动子与终止子?

10、原核生物的转录

(1)原核生物的RNA聚合酶(全酶?核心酶?σ因子的作用?)

(2)原核生物转录的四大步骤?

10、真核生物的转录

(1)真核生物的RNA聚合酶

①真核生物的RNA聚合酶有几种?分别对应合成何种RNA?

②真核生物RNA聚合酶识别启动子与原核生物有何不同?

(2)真核生物转录的步骤

除了启动子的识别外,与原核生物类似

(3)转录后加工

①什么是初原转录本?初原转录本包含什么结构?经过什么加工过程才能成为成熟RNA

分子?

②真核生物mRNA加工修饰的具体过程?

③真核生物tRNA,rRNA加工修饰的大致过程?

第十二章蛋白质的生物合成(翻译)

一、翻译体系中的重要组分的结构与功能(三种RNA)

二、原核生物翻译的过程

1、密码子的定义与4个特性?

2、tRNA在翻译过程中有哪4个基本功能?

3、原核生物翻译最基本的四大过程是什么?

4、什么是氨基酸的活化?由什么酶催化?

5、翻译合成多肽起始与哪一端?

6、原核生物起始密码子AUG既是起始密码子,又是多肽链内部的一种氨基酸,识别起始密码子AUG与内部编码甲硫氨酸密码子AUG的tRNA有什么不同?(提示:注意区分Met与fMet的中文)

7、用一句话概括翻译起始过程:tRNA携带甲酰甲硫氨酸残基进入核糖体P位点。

8、原核生物翻译过程中,多肽链的延伸过程分为哪3个步骤?分别用一句话概括各个步骤。

9、核糖体上有哪两个tRNA结合位点?

10、终止密码子有哪些?

11、核糖体复合物包括哪些结构?翻译终止后会发生什么变化?

12、翻译过程中哪些步骤用到ATP,哪些步骤用到GTP提供能量?

13、什么是多核糖体?有何生物学意义?

补充材料1 通过一首诗记住所有氨基酸亚基的特点

请鉴赏下列诗歌

天冬谷、赖精组,

苯丙色酪芳香族。

丝苏半甘两胺有,

甲丙缬亮异脯无。

【分析】

氨基酸根据R基有多种分类方法,其中,按R基种类分类是最基本的分法,一切性质都可从中得出;而按R基是否带电荷分类和按R基是否有极性分类则是最难记忆的,下面是记忆方法,大家结合书上表格对照记忆。

1、[天冬谷]:天冬氨酸和谷氨酸是2种酸性氨基酸,其R基带有-COOH。但是

对应的酰胺盐天冬酰胺和谷酰胺由于-COOH与氨生产酰胺基-COONH,失去酸性

2、[赖精组]:赖氨酸、精氨酸、组氨酸是碱性氨基酸,其R基带有-NH2

3、[苯丙色酪芳香族]:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的R基中带有苯环,分别为:

甲苯基、吲哚环(一种杂环,回忆高中生物必修3,“生长素”吲哚乙酸就是以色氨酸为前体生成的)、甲酚基。由于苯环的共轭结构,是20种氨基酸中3种可吸收紫外光的氨基酸,另外所有氨基酸都可吸收可见光。

4、[丝苏半甘两胺有]:丝氨酸(CH2OH)、苏氨酸(CH2CH2OH)、半胱氨酸(CH2SH)、

甘氨酸(-H)、天冬酰胺与谷酰胺属于“R基不带电荷但有极性”的氨基酸。

此外,酪氨酸有酚羟基,也属于此类。

另外,天冬谷、赖精组有酸碱性,属于“带电荷且有极性”的氨基酸

结论:有极性的氨基酸有“丝苏半甘两胺”+酪+天冬谷、赖精组;其中“丝苏半甘两胺”+酪R基不带电荷,天冬谷、赖精组R基带电荷。

5、[甲丙缬亮异脯无]:甲硫氨酸(CH2CH2SCH3)、丙氨酸(CH3)、缬氨酸(CH(CH3)2)、亮氨酸(异丁基)、异亮氨酸(新丁基)、脯氨酸(非α-氨基酸)属于“无极性”氨基酸。

此外,苯丙氨酸和色氨酸为非极性的共轭结构,也属于此类

结论:非极性氨基酸有:“甲丙缬亮异脯”+苯丙+色

补充材料2 水溶性维生素与辅酶

名词解释喜欢给出英文缩写,让学生写中文名称及生理功能,选择填空易考缺乏症。

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学试题带答案

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的

生物化学试题及答案(6)

生物化学试题及答案(6) 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号:大中小 生物化学试题及答案(6) 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号:大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10.在NADH 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____,此三处释放的能量均超过____KJ。 11.胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体,并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链,可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12.ATP生成的主要方式有____和____。 13.体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14.胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____,线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15.铁硫簇主要有____和____两种组成形式,通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17.FMN或FAD作为递氢体,其发挥功能的结构是____。 18.参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19.呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20.构成呼吸链的四种复合体中,具有质子泵作用的是____、____、____。 21.ATP合酶由____和____两部分组成,具有质子通道功能的是____,____具有催化生成ATP 的作用。 22.呼吸链抑制剂中,____、____、____可与复合体Ⅰ结合,____、____可抑制复合体Ⅲ,可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23.因辅基不同,存在于胞液中SOD为____,存在于线粒体中的 SOD为____,两者均可消除体内产生的 ____。 24.微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学 复习资料 重点+试题 第五章 脂类代谢

第六章脂类代谢 一、知识要点 (一)脂肪的生物功能: 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类,即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分,如磷脂是构成生物膜的重要组分,油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质,与细胞识别,种特异性和组织免疫等有密切关系。 (二)脂肪的降解 在脂肪酶的作用下,脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应,转变成磷酸二羟丙酮,纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下,生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱:脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质,经β-氧化降解成乙酰CoA,在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤,每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外,某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸;经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸,为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸,后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 (三)脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面:饱和脂肪酸的从头合成,脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液,需要CO2和柠檬酸的参与,C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与,分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先,乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成,然后在脂肪酸合成酶系的催化下,以ACP作酰基载体,乙酰CoA为C2受体,丙二酸单酰CoA为C2供体,经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤,先生成含4个碳原子的丁酰ACP,每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH,直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA,参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内,饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下,进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸,必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸,在经磷酸酶催化变成二酰甘油,最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 (四)磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂,也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油,在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应,生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油,再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应,分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题

生物化学试题带答案

生物化学试题带答案. 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D )

A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮 酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用

D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶一磷酸甘油脱氢酶3、E. 10、DNA二级结构模型是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋11、下列维生素中参与转氨基作用的是( D )

A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( B )

生物化学期末考试重点

等电点:在某PH的溶液中,氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性:某些理化因素会导致氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,称为DNA变性 解链温度(Tm):在解链过程中,紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心:酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合,并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心 同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合:在酶和底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变性、相互适应,这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数(Km值):等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活:酶的活性中心形成或暴露,酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环:是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,再4次脱氢,2次脱羧,又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生:从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织,氧化利用的过程 酮体:是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白:血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链:线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体,可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸:体内需要而又不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸 一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模极,按碱基配对规律,合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来,另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这中复制方式称为半保留复制 生物转化:机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强,易于通过胆汁或尿液排出体外,这一过程为生物转化 氧化磷酸化:代谢物脱氢进入呼吸链,彻底氧化成水的同时,ADP磷酸化生成ATP,称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化:底物由于脱氢脱水作用,底物分子内部能量重新分布生成高能键,使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解:葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程,最终形成乳酸或丙酮酸,同时释放出部分能量,形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构:指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构:多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

生物化学超全复习资料

第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸:脯氨酸:唯一一个亚氨基酸甘氨酸:分子量最小,α-C原子不是手性C原子,无旋光性. 4.色氨酸:分子量最大 5.酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环:苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸:蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区(220—300mm)有吸收光能力的氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面:肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转,因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上,这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点:氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是:羟脯氨酸、羟赖氨酸,但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式:①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点:以肽键平面为单位,α—C为转轴,形成右手螺旋,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺径为0.54nm,维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系:镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异(一级结构的改变),能引起空间结构改变,进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系:a.别构效应,某物质与蛋白质结合,引起蛋白质构象改变,导致功能改变。协同作用,一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构(变构)效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化,构象决定功能。b.变性作

生物化学题库及答案.

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸

大学生物化学复习资料

一、名词解释 1、血液:血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化:指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水,同时释放大量能量,供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷(ATP)。 5、三羧酸循环(TAC循环):由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解:是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。(在供氧不足时,葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸再进一步还原乳酸。) 7、血脂:血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白:指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。(脂类在血浆中的存在形式和转运形式) 9、脂肪动员:指在病理或饥饿条件下,储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸(FFA)及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用,该过程称为脂肪动员。 (补充知识:脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。)10、酮体:在肝脏中,脂肪酸的氧化很不完全,因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物,这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体。(知识补充:酮体是脂肪分解的产物,而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。)

生物化学复习资料

生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性: 蛋白质分子在变性因素的作用下,高级构象发生变化,理化性质改变,失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来构象,并恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶: 在蛋白质的水溶液中,加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等,使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中,加入低浓度的盐离子,会使蛋白质分子散开,溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体: 激素是指机体内一部分细胞产生,通过扩散、体液运送至另一部分细胞,并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体(神经递质、激素、细胞因子)并与其结合,从而引起各种生物效应的分子,其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应: 增色效应是指DNA变性后,溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中,溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基: 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基, 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象: 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布,使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠: α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕,借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。

β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起,相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链,这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域: 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起,形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活: 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值: 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度,用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数,Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代,Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性,而没有组织的特异性。 2、DNA变性后,紫外吸收能力增强,生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸,构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能,但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明,核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后,或在pH2以下,或pH12以上时,其OD260增加,同样条件下,单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高,其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低,其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm,每匝螺旋的碱基数为10,这是B型DNA的结构。 10、NAD+,FAD和CoA都是的腺苷酸(AMP)衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年,R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体,称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变,如Km增大,Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素,而不作用于其他任何底物,因此它具有绝对专一性,甘油激酶可以催化甘油磷酸

生物化学复习题及答案

《生物化学》 一、单项选择(在每小题的备选答案中,只选一个最佳答案) 1、使蛋白质变性的化学因素中不包括( C ) A、强酸 B、强碱 C、尿素 D、重金素 A、激素敏感性脂肪酶 B、抗脂解激素 C、脂解激素 D、卵磷脂-胆固醇酰基转移酶 3、关于核酸正确的说法是(B ) A、核酸是中性电解质 B、核酸是两性电解质 C、核酸是酸性电解质 D、核酸是碱性电解质 4、蛋白质的特征性的吸收峰是在(D ) A、250nm波长处 B、300nm波长处 C、260nm波长处 D、280nm波长处 5、维生素的本质为(A ) A、小分子有机化合物 B、非营养素

C、高分子有机化合物 D、重要能源物质 6、核酸分子的主要连接键是( D ) A、1’,5’-磷酸二酯键 B、3’,4’-磷酸二酯键 C、二硫键 D、3’,5’-磷酸二酯键 7、机体利用非糖物质转变为糖的过程称为( B ) A、糖原的合成 B、糖的异生作用 C、有氧氧化 D、糖酵解 A、体内氨基酸生成过多 B、肝功能严重障碍 C、组织蛋白分解过多 D、急性肾功能衰竭 9、机体不能合成,必须由食物提供的氨基酸称为(A) A、必需氨基酸 B、非必需氨基酸 C、脂肪族氨基酸 D、芳香族氨基酸 10、降低血糖的激素( A ) A、胰岛素 B、甲状腺素 C、肾上腺皮质素 D、胰高血糖素

11、血液的正常pH范围维持在(C ) A、7.5~8.0之间 B、6.35~7.45之间 C、7.35~7.45之间 D、5.35~7. 45之间 A、2或3分子 B、4分子 C、15或18分子 D、38或36分子 A、维生素C族 B、维生素B2 C、维生素PP D、维生素A 14、酶能加速化学反应的机理是(A ) A、降低化学反应的活化能 B、酶的活性中心形成 C、增加化学反应的活化能 D、向反应体系中提供能量 A、胆红素与血浆清蛋白的结合 B、胆红素肝细胞Y蛋白的结合 C、胆红素肝细胞Z蛋白的结合 D、胆红素与葡萄糖醛酸的结合 16、三叶草结构是用来描述核酸下列哪种结构( C ) A、DNA分子的三级结构 B、mRNA的空间结构

生物化学试题及答案 (1)

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是( C ) A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是( C ) A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是( C ) A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能( C ) A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是( A ) (内源) 136.高密度脂蛋白的主要功能是( D ) A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是( C ) A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱( B ) A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂

二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是( A D E ) A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是( A B D E ) A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括( C D E ) A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA,不参与下列哪些代谢( A E ) A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是( A C E ) A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为( B D E ) A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料( A B E ) A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是( A B C D E ) A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解

生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 ?每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。 1.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。 2.极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。 3.酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。 4.碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。 ?含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。 ?芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中,氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同,成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pI), 氨基酸带有的净电荷为零,在电场中不泳动。pI值的计算如下:pI=1/2(pK 1 + pK 2 ),(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长:280nm ?结构特点:分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 ?呈色反应:氨基酸与茚三酮水合物共加热,生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰;蓝紫色化合物=(氨基酸加热分解的氨)+(茚三酮的还原产物)+(一分子茚三酮)。 肽的相关概念 ?寡肽:小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽:大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基:肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键:连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,组成肽单元。

生物化学试题及答案 (3)

一、名词解释 二、选择题(每题1分,共20分) 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时,主要靠哪种次级键维持() A:疏水键;B:肽键: C:氢键;D:二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为()。 A B C: D: 3、 A: C: 4、 A B C D 5 A B C D 6、非竟争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是()。 A:Km增大,Vm变小; B:Km减小,Vm变小; C:Km不变,Vm变小; D:Km与Vm无变化。 7、电子经FADH2呼吸链交给氧生成水时释放的能量,偶联产生的ATP数为()A:1;B:2;C:3;D:4。 8、不属于呼吸链组分的是()A:Cytb;B:CoQ;C:Cytaa3;D:CO2。 9、催化直链淀粉转化为支链淀粉的是() A:R酶;B:D酶; C:Q酶;D:α—1,6糖苷酶10、三羧酸循环过程叙述不正确的 1 。C:脱氨基作用;D:水解作 用。 15、合成嘌呤环的氨基酸是()。A:甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酸;B:甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺;C:甘氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;D:蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酸。 16、植物体的嘌呤降解物是以() -来源网络,仅供个人学习参考

形式输送到细嫩组织的。 A:尿酸;B:尿囊酸; C:乙醛酸;D:尿素。 17、DNA复制方式为()。 A:全保留复制; B:半保留复制; C:混合型复制; D:随机复制。 18、DNA复制时不需要下列那种A: B C: D: 19 A: 20、 A B C D 三、 1 ( 2 ( 3、生物氧化是()在细胞中(),同时产生()的过程。 4、麦芽糖是()水解的中间产物。它是由两分子的()通过()键连接起来的双糖。 5、磷酸戊糖途径是在()中进行的,其底物是(),产物是()和()。 6、核糖核酸的合成有()和()。 7、蛋白质合成步骤为()、()、()。 四、是非判断题(每题1分,共10分) 1、蛋白质分子中的肽键是单键,因此能够自由旋转。() 2、复性后DNA分子中的两条链依然符合碱基配对原则。() ) 。 蛋白质的空间结构遭到破坏,性质发性改变,生物活性丧失的现象。 2、减色效应:指DNA分子复性时其紫外吸收减少的现象。 3、活性中心:酶分子上直接与底物结合并进行催化的部位。 4、电子传递体系:代谢物上的氢原子经脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体传递给最终受体氧形成二氧化碳和水的全部过程。 5、必需脂肪酸:是指人体不能合成,必需由食物提供的脂肪酸。 6、遗传密码:mRNA中的核苷酸和肽链中氨基酸的对应方式。 7、生糖氨基酸:分解产物可以进入糖异生作用生成糖的氨基酸。 8、逆转录:是指以RNA为模板指导DNA生物合成的过 -来源网络,仅供个人学习参考

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

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