氨基酸的代谢概述
第三节氨基酸的一般代谢
一、氨基酸的来源与去路
（一）氨基酸的来源
1．食物蛋白质经消化被吸收的氨基酸
2．体内组织蛋白质的降解产生氨基酸
3．体内合成非必需氨基酸
（二）氨基酸去路
1．合成蛋白质和多肽
2．氨基酸分解代谢
3．转变成含氮化合物、嘌呤、嘧啶、肾上腺素等
二、氨基酸的分解代谢
（一）氨基酸的脱氨基作用
有4种：
氨基酸氧化脱氨基作用
转氨基作用
联合脱氨基作用
嘌呤核苷酸循环。
1．氨基酸氧化脱氨基作用
通式：
体内存在酶有3种：
L-氨基酸氧化酶(animo aci oxideativese ） D-氨基酸氧化酶
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ） R-CH-COOH NH 2
氨基酸氨基酸氧化酶
-2H R-C-COOH
NH 亚氨酸H 2O NH 3R-C-COOH O -酮酸α
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）
2．转氨基作用
⑴转氨基作用的概念
在转氨酶的作用下,可逆地把氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸（α-ketoacid）。故为转氨基作用。
氨基酸α-酮酸
COOH
H2N H
R1+
R2
+
转氨酶
C
COOH
H2N H
C
COOH
R1
C O
COOH
R2
C O
⑵转氨基作用的特点：
①转氨酶（transaminase）。其辅酶为磷酸吡
哆醛，属于维生素B6。其作用机制：
②转氨基作用是合成非必需氨基酸的重要途径。
③体内存在多种转氨酶。其中最重要的酶是：
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase,
GPT,又称ALT )和谷草转氨酶（glutamic
oxaloacetic transaminase,GOT又称AST）。
④转氨酶在体内广泛存在,但各组织中含量不等。
应用的意义：可作为临床上疾病诊断和预后
的指标之一。
谷氨酸草酰乙酸酮戊二酸天冬氨酸
丙氨酸丙酮酸
α-ALT
AST
正常成人各种组织中AST及ALT活性
AST ALT AST ALT
组织 (单位/克湿组织) (单位/克湿组织) 组织 (单位/克湿组织) (单位/克湿组织) 心 156000 7100 胰腺 28000 2000
肝 142000 44000 脾 14000 1200
骨骼肌 99000 4800 肺 10000 700
肾 91000 19000 血清 20 16
3．联合脱氨基作用
⑴概念: 将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作
用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨
基生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸
的联合脱氨基作用。
⑵特点：①体内脱氨基的主要方式，尤其在
肝脏和肾脏中。
②它也是合成非必需氨基酸的主要
途径。
L-氨基酸CHNH 2COOH R C COOH R O
酮酸α-转氨酶L-谷氨酸脱氨酶
NAD ++H 2O NADH ++NH 3COOH
(CH 2)2
CO
COOH
COOH
(CH 2)2
COOH
酮戊二酸
α-L-谷氨酸CHNH 2
NADH+H ++NH 3
4．嘌呤核苷酸循环
肌肉中是通过嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）脱去氨基。
嘌呤核苷酸循环的特点：在肌肉组织中进行，此循环消耗1分子ATP。
氨基酸COOH (CH 2)2CO COOH COOH (CH 2)2COOH
酮戊二酸α-酮酸α-L-谷氨酸转氨酶CHNH 2
CH 2COOH
CH 2COOH
草酰乙酸天冬氨酸
O HN N N N R-5'-P HN N N N R-5'-P HOOCCH 2CHCOOH NH 2
HOOCCH 2CHCOOH NH 腺苷酸代琥珀酸CH 2COOH
CHOHCOOH
苹果酸CHCOOH CHCOOH
延胡索酸
NH 2HN N N N R-5'-P 腺苷酸次黄嘌呤核苷酸H 2O NH 3(AMP)(IMP)GTP 腺苷酸代琥珀酸合成酶裂解酶腺苷酸代琥珀酸
腺苷酸脱氨酶谷氨酸
脱氨酶
嘌呤核苷酸循环
（二）氨的代谢
1．体内氨的来源 ⑴ 内源性产生的氨 ① 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨 的主要来源。 ② 胺类的分解产生氨。 ③ 肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自 谷氨酰胺。
RCH 2NH 2RCOH + NH 3胺氧化酶
CONH 2(CH 2)2CHNH 2COOH 谷氨酰胺+H 2O
谷氨酰胺酶COOH (CH 2)2
CHNH 2
COOH
+谷氨酸NH 3
⑵外源性产生的氨有两个来源：
①肠内腐败作用产生的氨每日大约4g
②肠内尿素经细菌尿素酶水解产生的氨
机体内代谢产生的氨以及消化道吸收来的氨进入血液，形成血氨。氨具有毒性，脑组织对氨的作用尤为敏感。体内的氨主要在肝脏合成尿素而解毒。
2．氨的转运——有2种形式：⑴丙氨酸一葡萄糖循环
（alanine-glucose cycle）
丙氨酸一葡萄糖循环特点：
将肌肉组织中的氨运送至肝脏。
⑵谷氨酰胺的运氨作用
肝脏葡萄糖酵解
丙酮酸谷氨酸 酮戊二酸α-丙氨酸肌肉血液丙氨酸丙氨酸氨基酸酮酸α-转氨酶蛋白质谷氨酸
酮戊二酸
α-丙酮酸
葡萄糖葡萄糖异生H 2O+NAD +
NADH ++NH 3NADH+H ++NH 3
CONH2
(CH2)2
CHNH2
COOH
谷氨酰胺
谷氨酰胺合成酶
COOH
(CH2)2
CHNH2
COOH
+
谷氨酸
NH3+ATP
+ADP+Pi
谷氨酰胺作用的特点：
①将脑和肌肉组织中的氨运送至肝脏或肾脏。
②谷氨酰胺不仅起氨运输的作用，而且是解
毒的产物，储存氨的形式。
③谷氨酰胺在脑中起着重要作用。临床上对
氨中毒病人可服用或输入谷氨酸盐，来降
低氨的浓度。
④谷氨酰胺还可以提供其酰胺基使天冬氨酸
转变成天冬酰胺。
氨基酸代谢教案
生物化学课程 教 案 课程编号： 总学时：周学时： 适用年级专业（学科类）： 开课时间：学年第学期 使用教材： 授课教师姓名：
第八章氨基酸代谢 第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能（5分钟） (一)维持组织的生长、更新和修复蛋白质是组织、细胞的重要结构物质，参与组织、细胞的组成。膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。 (二)参与多种重要的生理功能人体内有多种功能的蛋白质、多肽，执行多种特殊生理功能，如催化功能(如酶)、调节功能(如激素)、运输功能(如血红蛋白、脂蛋白)、储存功能(如肌红蛋白、铁蛋白)、保护功能(如抗体、补体、凝血酶原)、维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。 (三)氧化供能体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的α酮酸可直接或间接参加三羧酸循环氧化分解。每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1kcal)能量，是体内能量来源之一。一般来说，成人每日约有18％的能量来自蛋白质。因为蛋白质的这种功能可由糖及脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。 (四)转变为糖类和脂肪。 二、氮平衡（5分钟） 蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况 (1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。 (2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 (3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。 三、蛋白质的营养价值（10分钟） 人体内有8种氨基酸不能合成，即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸，必须由食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。 第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化与吸收（自学） 二、蛋白质的腐败作用（5分钟） 肠道细菌对未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸所起的作用称为蛋白质的腐败作用。因此，蛋白质的腐败作用是细菌的代谢过程，以无氧分解为主。腐败作用的大多数产物对人体有害，如氨基酸脱羧反应产生胺类、脱氨基反应产生氨，以及其他物质，如苯酚、吲哚、硫化氢等；腐败作用也可产生少量脂肪酸、维生素等可被机体利用的物质。值得一提的是，酪氨酸脱羧产生的酪胺和苯丙氨酸脱羧产生的苯乙胺若不能在肝分解而进入脑内，可分别经β羟化形成β羟酪胺和苯乙醇胺．后二者与儿茶酚胺结构类似，称假神经递质，可对大脑产生抑制作用。
氨基酸用途说明
甘氨酸 产品描述： 分子式C2H5NO2 性状白色斜晶系或六方晶系晶体，或结晶性粉末。无臭，有特殊甜味，味觉阈值0.13%。熔点232-236度。（产生气体并分解）。水溶液呈微酸性（PH值5.5-7.0）.易溶于水(25g/100ml,25度).极难溶于乙醇(0.06g/100g无水乙醇).不溶于丙酮、乙醚等有机溶剂。 用途1 调味与丙氨酸合用于含醇饮料，添加量：葡萄酒0.4%，威士忌酒0.2%，香槟酒1.0%。其他如粉末汤料约添加2%；酒糟腌的食品1%。由于其能一定程度呈虾、墨鱼味，可用于调味酱。 2 对枯草杆菌及大肠杆菌的繁殖有一定抑制作用。故可用于鱼糜制品、花生酱等的防腐剂。添加量1%-2%。 3 缓冲作用因甘氨酸为具有氨基和羧基的两性离子，故有很强的缓冲性。对食盐和醋等的味感能起缓冲作用。添加量为盐腌品的0.3%-0.7%，酸渍品0.05%-0.5%。 4 抗氧化作用（利用其金属螯合作用）添加于奶油、干酪、人造奶油、牛乳制品等可延长保存期3-4倍。为使焙烤食品中的猪油稳定，可添加葡萄糖2.5%和甘氨酸0.5%。速煮面用的小麦粉中添加0.1%-0.5%，同时可起调味作用。 医药上用作制酸剂（胃酸过多症）、肌肉营养失调治疗剂、解毒剂等。亦为苏氨酸等氨基酸的合成原料。 5 按我国GB2760-96规定可用作香料。 DL-丙氨酸 产品描述： 分子式C3H7NO2 性状无色至白色无臭针状结晶或结晶性粉末。有甜味。味觉阈值在0.06%.由水-乙醇液重结晶者为斜方晶系,由水重结晶者为针状结晶或结晶性粉末.5%水溶液的PH值5.5-7.0.约为295-300度熔化并分解.化学性质稳定.遇亚硝酸可转化为L-乳酸.易溶于水(16.72g/100ml,25度).微溶于乙醇.无旋光性. 用途营养增补剂。调味料，包括下述若干方面。 1．增强化学调味料的调味效果2.改善人工甜味剂的味感3.改善有机酸的酸味4.提高腌制效果5.提高含醇饮料的质量6.防止油类氧化7.改善浸渍品的风味8.合成清酒的调味料 L-丙氨酸 产品描述： 分子式C3H7NO2 性状白色无臭结晶性粉末。有特殊甜味，甜度约为蔗糖的70%。200度以上开始升华，
氨基酸代谢复习题-带答案
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。 91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。
氨基酸概述
第三节氨基酸 氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。 α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。水解过程可表示如下： 蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸（见表18-3，*）。 一、氨基酸的构造、构型及分类、命名 （一）氨基酸的构造和构型 分子中含有氨基和羧基的化合物，叫做氨基酸。 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸，可用通式表示如下： 除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。天然氨基酸均为L-氨基酸。 L-氨基酸 （二）α-氨基酸的分类和命名 氨基酸有脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 在α-氨基酸分子中可以含多个氨基和多个羧基，而且氨基和羧基的数目不一定相等。因此，天然存在的α-氨基酸常根据其分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基的数目相等的一类氨基酸。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性，称为碱性氨基酸；反之，氨基的数目少于羧基时呈现酸性，称为酸性氨基酸。
氨基酸的系统命名方法与羟基酸一样，但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名（见表18-3）。 表18-3 常见的α-氨基酸
第30章 氨基酸的分解代谢
第三十章氨基酸的分解代谢 第一节氨基酸的来源和分解 一．氨基酸的来源 细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养状态和激素的作用相关。 真核细胞降解蛋白质有两种体系，溶酶体无选择的降解蛋白质，而泛肽给选择降解蛋白质加以标记，这一过程需要消耗ATP，有关的机制将在蛋白质生物合成一章介绍。外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基酸才能吸收，一个70kg 的人每天大约有400g 的蛋白质周转，其中约1/4 被降解或转变为葡萄糖，需要外源蛋白质补充，其余3/4 在体内再循环。细胞内不同的蛋白质周转速度差别很大。氨基酸的代谢有多条途径，可以再合成蛋白质、氧化分解或转化为糖类和脂类。植物和多数细菌氨基酸的合成占主导地位，动物只能合成部分氨基酸，不能合成的氨基酸称作必需氨基酸，包括Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp、His。 二．脱氨基作用和脱羧基作用 大多数氨基酸的脱氨基作用是将氨基转移到á-酮戊二酸或草酰乙酸，然后通过谷氨酸脱氢酶或嘌呤核苷酸循环脱氨基，称作联合脱氨基作用。因此，多数氨基酸的脱氨基作用是由氨基转移反应开始的，氨基转移反应的辅酶是PLP 和PMP。
氨基转移反应：氨基酸1+á-酮酸2≒á-酮酸1+氨基酸2。丙氨酸氨基移换酶催化的反应：
氨基移换酶的作用机制：
谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用：体内过多的氨会使身神经系统中毒，可能的原因是氨会与á-酮戊二酸反应生成谷氨酸，同时消耗NADPH，使柠檬酸循环不能正常进行。水生生物可以将氨直接排出体外；鸟类和爬行类将氨转化为尿酸排出体外；多数陆生生物将氨转化为尿素排出体外。
氨基酸滋味概述
氨基酸滋味概述 IMB standardization office【IMB 5AB- IMBK 08- IMB 2C】
氨基酸滋味概述 2012级13班 孙雨辰 “凡是可以食用的东西，都有自己的味道。” ----------------《现代生物化学》 大米的香味与胱氨酸有关，啤酒的苦味与其存在有三个支链的氨基酸有关。 -----------------于自然P8 二十种必须氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。 1.甘氨酸： 甘氨酸有独特的甜味，能缓和酸、碱味，掩盖食品中添加糖精的苦味并增强甜味。人体若摄入甘氨酸的量过多，不仅不能被人体吸收利用，而且会打破人体对氨基酸的吸收平衡而影响其它氨基酸的吸收，导致营养失衡而影响健康。以甘氨酸为主要原料生产的含乳饮料，对青少年及儿童的正常生长发育很容易带来不利影响。 2.丙氨酸: 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 用于合成新型甜味剂及某些手性药物中间体的原料。
3.缬氨酸: 本品为白色结晶或结晶性粉末；无臭，味微甜而后苦。 在水中溶解，在乙醇中几乎不溶。 4.亮氨酸: 亮氨酸一般多用于面包、面类制品。配制氨基酸输液及综合氨基酸制剂，降血糖剂，植物生长促进剂。可用作香料，可改善食品风味。 为白色结晶或结晶性粉末；无臭，味微苦。 5.异亮氨酸: 菱形叶片状或片状晶体，味苦。熔点：284摄氏度。 溶于水，微溶于乙醇。 6.苯丙氨酸: 常温下为白色结晶或结晶性粉末固体，减压升华，溶于水，难溶于甲醇、乙醇、乙醚。苯丙氨酸广泛用于医药和阿斯巴甜的主要原料。 7.脯氨酸: 白色结晶或结晶性粉末或无色针状结晶，含一个结晶水。微臭，味微甜。 8.色氨酸: 为白色或微黄色结晶或结晶性粉末；无臭，味微苦。水中微溶，在乙醇中极微溶解，在氯仿中不溶，在甲酸中易溶，在氢氧化钠试液
24 氨基酸分解代谢
第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340） 本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。2、掌握转氨基作用的概念。掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。3、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。 本章的主要内容： 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (1) 氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。 （1）氨基转移反应分两步进行： 1. 氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自 身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1. 丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于 肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2. 天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、 肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用
氨基酸代谢复习题带答案教学提纲
氨基酸代谢复习题带 答案
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。
91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP 和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。 答案：谷氨酸；转氨 126、氨基酸降解的主要方式有作用，作用，作用。
氨基酸的代谢概述
第三节氨基酸的一般代谢 一、氨基酸的来源与去路 （一）氨基酸的来源 1．食物蛋白质经消化被吸收的氨基酸 2．体内组织蛋白质的降解产生氨基酸 3．体内合成非必需氨基酸 （二）氨基酸去路 1．合成蛋白质和多肽 2．氨基酸分解代谢 3．转变成含氮化合物、嘌呤、嘧啶、肾上腺素等
二、氨基酸的分解代谢 （一）氨基酸的脱氨基作用 有4种： 氨基酸氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环。
1．氨基酸氧化脱氨基作用 通式： 体内存在酶有3种： L-氨基酸氧化酶(animo aci oxideativese ） D-氨基酸氧化酶 L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ） R-CH-COOH NH 2 氨基酸氨基酸氧化酶 -2H R-C-COOH NH 亚氨酸H 2O NH 3R-C-COOH O -酮酸α
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）
2．转氨基作用 ⑴转氨基作用的概念 在转氨酶的作用下,可逆地把氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸（α-ketoacid）。故为转氨基作用。 氨基酸α-酮酸 COOH H2N H R1+ R2 + 转氨酶 C COOH H2N H C COOH R1 C O COOH R2 C O
⑵转氨基作用的特点： ①转氨酶（transaminase）。其辅酶为磷酸吡 哆醛，属于维生素B6。其作用机制： ②转氨基作用是合成非必需氨基酸的重要途径。 ③体内存在多种转氨酶。其中最重要的酶是： 谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT,又称ALT )和谷草转氨酶（glutamic oxaloacetic transaminase,GOT又称AST）。 ④转氨酶在体内广泛存在,但各组织中含量不等。 应用的意义：可作为临床上疾病诊断和预后 的指标之一。
生物化学氨基酸代谢知识点总结
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 !
【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ：
氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢 第一节 体内氨基酸的来源 一、 外源氨基酸 （一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽 1.场所一：胃 酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶 消化程度：多肽及少量氨基酸 2.场所二：小肠 酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽 ——小肠是蛋白质消化的主要部位 3.场所三：小肠粘膜细胞内 酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。 （二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转 入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。 2.方式二：γ-谷氨酰基循环 （三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。 组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病） 二、 内源氨基酸 （一）蛋白质的降解及其半寿期 1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。 2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。 （二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径 胃蛋白 胃蛋白酶 + 多肽碎片 胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋 白 2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。 （3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察 由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。如果这个细胞受损，又不能得到修复，则P53蛋白将参与启动过程，使这个细胞在细胞凋亡中死去。 三、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 第二节 氨基酸的转换和分解 一、转氨基作用（氨基酸与α-酮酸之间的氨基交换） 1.重要的转氨酶：谷氨酸转氨酶GTA 2.磷酸吡哆醛PLP 是 转氨酶的辅酶. 二、氨基酸脱氨基的途径 （一）氧化脱氨基 1.在肝内谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸脱去氨基 场所：肝、脑、肾细胞线粒体基质 2. 联合脱氨基作用 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 （二）嘌呤核苷酸循环脱去氨基 1.此种方式主要在肌肉组织进行。 α-酮戊二酸 丙酮酸 草酰乙酸 Asp Glu AST Ala α-酮戊二酸 丙酮酸Glu ALT 草酰乙酸
氨基酸滋味概述
氨基酸滋味概述 2012级13班 孙雨辰 “凡是可以食用的东西，都有自己的味道。” ----------------《现代生物化学》 大米的香味与胱氨酸有关，啤酒的苦味与其存在有三个支链的氨基酸有关。 ----------------- 于自然P8 二十种必须氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。 1.甘氨酸： 甘氨酸有独特的甜味，能缓和酸、碱味，掩盖食品中添加糖精的苦味并增强甜味。人体若摄入甘氨酸的量过多，不仅不
能被人体吸收利用，而且会打破人体对氨基酸的吸收平衡而影响其它氨基酸的吸收，导致营养失衡而影响健康。以甘氨酸为主要原料生产的含乳饮料，对青少年及儿童的正常生长发育很容易带来不利影响。 2. 丙氨酸: 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 用于合成新型甜味剂及某些手性药物中间体的原料。 3. 缬氨酸: 本品为白色结晶或结晶性粉末；无臭，味微甜而后苦。 在水中溶解，在乙醇中几乎不溶。 4. 亮氨酸: 亮氨酸一般多用于面包、面类制品。配制氨基酸输液及综合氨基酸制剂，降血糖剂，植物生长促进剂。可用作香料，可改善食品风味。 为白色结晶或结晶性粉末；无臭，味微苦。 5. 异亮氨酸: 菱形叶片状或片状晶体，味苦。熔点：284摄氏度。 溶于水，微溶于乙醇。 6. 苯丙氨酸: 常温下为白色结晶或结晶性粉末固体，减压升华，溶于水，难溶于甲醇、乙醇、乙醚。苯丙氨酸广泛用于医药和阿斯巴
氨基酸习题
生化测试一：氨基酸 一、填空题 1.氨基酸的结构通式为 。 2.氨基酸在等电点时，主要以_____________离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以______ 离子形式存在，在pH 第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (一)氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。（1）氨基转移反应分两步进行： 1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP 恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用 在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。 谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。 （三）联合脱氨基作用 氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。 （1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。 此过程在肌体中广泛存在。 （2）嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用：次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸，后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸（P307图30-6）。 此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。 国内外主要氨基酸使用概述 世界上最大的氨基酸消费市场是饲料添加剂，目前国内用于饲料添加剂的氨基酸主要有赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸。其中赖氨酸和蛋氨酸占饲料工业的95% 以上，而苏氨酸的使用呈增长趋势。表1 为近年来，世界三种氨基酸产量及主要生产商。 表1 近年来世界三种氨基酸产量（万吨）及主要生产商 1、赖氨酸 1.1 赖氨酸的作用 赖氨酸是谷物中最缺乏的氨基酸，因此，一般来说它是第一限制性氨基酸，是限制猪、肉禽蛋白质沉积的主要氨基酸；是猪的第一限制性氨基酸，是禽的第二限制氨基酸。 工业生产的赖氨酸至少发挥着下面几个方面的作用：（1）补充动物赖氨酸需要的不足，（2）改善饲料氨基酸的平衡，提高动物的生长速度（3）改善谷物饲料的营养价值；（4）降低动物饲粮蛋白质含量，配制低蛋白质日粮。 1.2 国内外主要生产商及产量 2011年全球赖氨酸产量为148万吨，主要生产商为中国长春大成实业集团公司、日本味之素公司、美国ADM公司、德国德固萨公司、日本协和公司、韩国的希杰、台湾的味丹和德国巴斯夫公司等。 近几年我国赖氨酸产能高速增长。从2001 年不足5 万吨/年增长到2011年的近68万吨/年，成为世界最大的赖氨酸生产国。仅大成集团的赖氨酸产量已占全球45%。目前国内主要生产企业有长春大成、川化味之素、聊城希杰、宁夏伊品、山东金玉米、安徽丰原等。 1.3 赖氨酸主要品种 2003年以前，中国市场主要赖氨酸产品为98.5%的赖氨酸盐酸盐，品种比较单一。大成生化公司于2003年自行研发生产65%赖氨酸硫酸盐，是继德国德固萨（Degussa）公司后，世界上第二家生产赖氨酸硫酸盐的制造商，有相当的竞争优势。2011年中国98%赖氨酸产量为22.1万吨，同比下降1.34%，65%赖氨酸产量为45.8万吨，同比上升10.1%。近年该2种氨基 一、氨基酸代谢的概况 ?重点、难点 ?第一节蛋白质的营养作用 ?第二节蛋白质的消化,吸取 ?第三节氨基酸的一般代谢 ?第四节个别氨基酸代谢 食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。 图8-2 氨基酸代谢库 二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。 (一)氧化脱氨基作用 氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。 1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。 谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。 (二)转氨基作用 转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此，转氨基作用既属于氨基酸的分解过程，也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 图8-4 转氨基作用 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应，它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase，GPT，又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase，GOT，又称AST)最为重要。它们催化下述反应。 转氨酶的分布很广，不同的组织器官中转氨酶活性高低不同，如心肌GOT最丰富，肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高，心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断，也可作为观察疗效和预后的指标。 各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下，α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上，生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸；而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上，生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6)，可使转氨基反应可逆进行。 氨基酸是构成蛋白质分子的基本单位。蛋白质是生命活动的基础。体内的大多数蛋白质均不断地进行分解与合成代谢。 一、蛋白质的营养作用 1．蛋白质的生理功能 维持细胞、组织的生长、更新、修补；运输；代谢调节、催化作用；能量供给2．氮平衡 蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况 (1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。 (2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 (3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。 3．蛋白质的营养价值 蛋白质的互补作用 蛋白质的互补作用是指营养价值较低的食物蛋白同时食用时，必需氨基酸可以相互补充，从而提高营养价值。 必需氨基酸 机体需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种必需氨基酸即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1．蛋白质的消化与吸收 食物蛋白质的消化自胃中开始，主要在小肠进行。 胃蛋白酶、胰蛋白酶等是蛋白质消化的主要酶，通过各种蛋白酶的协同作用，生成氨基酸及二肽后方可被吸收。 氨基酸的吸收主要在小肠进行，可通过肠粘膜细胞膜上的氨基酸载体，也可通过γ－谷氨酰基循环吸收氨基酸。 人体内有四种氨基酸载体即中性氨基酸载体、碱性氨基酸 载体、酸性氨基酸载体和亚氨基酸与甘氨酸载体；γ－谷氨酰基循环是氨基酸吸收的一种方式，通过谷胱甘肽的代谢来完成，包括多种酶催化多种反应，其中γ－谷氨酰基转移酶位于细胞膜上，是该循环的关键酶。 2．蛋白质的腐败作用 在蛋白质消化过程中,有一部分蛋白质不被消化,也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用,称为腐败作用。大多数腐败作用产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等有用物质。这些有害物质大部分随粪便排出。 三、氨基酸代谢库 1.氨基酸代谢库 食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种 中国饲料成分及营养价值表（第30版） TABLES OF FEED COMPOSITION AND NUTRITIVE VALUES IN CHINA 表3. 饲料中氨基酸含量Amino Acids 序号中国饲料号 CFN 饲料名称 Feed Name 干物质 DM% 粗蛋白质 CP% 精氨酸 Arg% 组氨酸 His% 异亮氨酸 Ile% 亮氨酸 Leu% 赖氨酸 Lys% 蛋氨酸 Met% 胱氨酸 Cys% 苯丙氨酸 Phe% 酪氨酸 Tyr% 苏氨酸 Thr% 色氨酸 Trp% 缬氨酸 Val% 1 4-07-0278 玉米corn grain 86.09.40.380.230.26 1.03 0.260.190.220.430.340.310.08 0.40 2 4-07-0288 玉米corn grain 86.08.50.500.290.270.74 0.360.150.180.370.280.300.08 0.46 3 4-07-0279 玉米corn grain 86.08.70.390.210.250.93 0.240.180.200.410.330.300.07 0.38 4 4-07-0280 玉米corn grain 86.08.00.370.230.270.96 0.240.170.170.370.310.290.06 0.35 5 4-07-0272 高粱sorghum grain 88.08.70.330.200.34 1.08 0.210.150.150.41-0.280.09 0.42 6 4-07-0270 小麦wheat grain 88.013.40.620.300.460.89 0.350.210.300.610.370.380.15 0.56 7 4-07-0274 大麦（裸）naked barley grain 87.013.00.640.160.430.87 0.440.140.250.680.400.430.16 0.63 8 4-07-0277 大麦（皮）barley grain 87.011.00.650.240.520.91 0.420.180.180.590.350.410.12 0.64 9 4-07-0281 黑麦rye 88.09.500.480.220.300.58 0.350.150.210.420.260.310.10 0.43 10 4-07-0273 稻谷paddy 86.07.80.570.150.320.58 0.290.190.160.400.370.250.10 0.47 11 4-07-0276 糙米rough rice 87.08.80.650.170.300.61 0.320.200.140.350.310.280.12 0.49 12 4-07-0275 碎米broken rice 88.010.40.780.270.390.74 0.420.220.170.490.390.380.12 0.57 13 4-07-0479 粟（谷子）millet grain 86.59.70.300.200.36 1.15 0.150.250.200.490.260.350.17 0.42 14 4-04-0067 木薯干cassava tuber flake 87.0 2.50.400.050.110.15 0.130.050.040.100.040.100.03 0.13 15 4-04-0068 甘薯干sweet potato tuber flake 87.0 4.00.160.080.170.26 0.160.060.080.190.130.180.05 0.27 16 4-08-0104 次粉wheat middling and reddog88.015.40.860.410.55 1.06 0.590.230.370.660.460.500.21 0.72 17 4-08-0105 次粉wheat middling and reddog87.013.60.850.330.480.98 0.520.160.330.630.450.500.18 0.68 18 4-08-0069 小麦麸wheat bran 87.015.7 1.000.410.510.96 0.630.230.320.620.430.500.25 0.71 19 4-08-0070 小麦麸wheat bran 87.014.30.880.370.460.88 0.560.220.310.570.340.450.18 0.65 20 4-08-0041 米糠rice bran 87.014.5 1.200.440.71 1.13 0.840.280.210.710.560.540.16 0.91 21 4-10-0025 米糠饼rice bran meal(exp.) 88.015.0 1.190.430.72 1.06 0.660.260.300.760.510.530.15 0.99 22 4-10-0018 米糠粕rice bran meal(sol.) 87.015.1 1.280.460.78 1.30 0.720.280.320.820.550.570.17 1.07 23 5-09-0127 大豆soybeans 87.035.5 2.570.59 1.28 2.72 2.200.560.70 1.420.64 1.410.45 1.50第三章 氨基酸分解代谢 (30章).
国内外主要氨基酸使用概述
氨基酸的代谢
第七章 氨基酸代谢
中国饲料成分及营养价值表(第 30 版)饲料描述及常规成分 氨基酸