1-蛋白质的结构与功能

A 赖氨酸

B Cys

C 谷氨酸

D Pro

E 丝氨酸

1、碱性氨基酸是:

2、含巯基的氨基酸是：

3、酸性氨基酸是：

4、亚氨基酸是：

5、含非极性侧链的氨基酸是：

A 酸性氨基酸

B 碱性氨基酸

C 含硫氨基酸

D 含羟基的氨基酸

E 含非极性侧链的氨基酸

6、His是：

7、蛋氨酸是：

8、酪氨酸是：

9、Val是：

10：Asp是：

A 一级结构

B 二级结构

C 结构域

D 三级结构

E 四级结构

11、是指多肽链中氨基酸的排列顺序：

12、是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置：

13、是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用：

14、是指多肽链主链原子的局部空间排布：

15、免疫球蛋白中与抗原结合的结构是：

A 蛋白质的等电点

B 蛋白质的沉淀

C 蛋白质的模体

D蛋白质的四级结构 E 蛋白质的变性

16、蛋白质分子所带正负电荷相等时溶液的pH值称为：

17、蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物学活性称为：

18、蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域称为：

19、蛋白质从溶液中析出的现象称为：

20、两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键相互聚合而形成的结构称为：

A 亚基

B β-转角

C α-螺旋

D 三股螺旋

E β-折叠

21、只存在于具有四级结构的蛋白质中的是：

22、α-角蛋白中含量很多的是：

23、血凝块中的纤维蛋白含量很多的是：

24、氢键与长轴接近垂直的是：

25、氢键与长轴接近平行的是：

A 四级结构形成

B 四级结构破坏

C 一级结构破坏

D 一级结构形成

E 二、三、四级结构破坏

26、亚基聚合时出现：

27、亚基解聚时出现：

28、蛋白质水解时出现：

29、人工合成多肽时出现：

30、蛋白质变性时出现：

A 0.9%NaCl B常温乙醇C一定量的强酸

D加入强酸再将溶液调到蛋白质等电点再加热煮沸E高浓度硫酸铵

31、蛋白质既不变性也不沉淀是加入了：

32、蛋白质沉淀但不变性是加入了：

33、蛋白质变性但不沉淀是加入了：

34、蛋白质凝固是：

A 氧化还原反应

B 表面电荷与水化膜

C 一级结构和空间结构

D 紫红色

E 紫蓝色

35、还原型谷胱甘肽具有的功能是：

36、蛋白质胶体溶液稳定的因素是：

37、与蛋白质功能活性有关的主要因素是：

38、蛋白质与双缩脲试剂反应呈：

39、蛋白质分子中游离α-氨基与茚三酮试剂反应是：

名词：

1、蛋白质的一级、二级、三级、四级结构

2、结构域、模体、超二级结构

3、协同效应、别构效应

4、蛋白质的等电点、蛋白质变性

问答题：

1、组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？每类列举两种（中文名、缩写、结构式）

2、阐述蛋白质二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角的结构特征。

3、蛋白质分离纯化常用的方法有哪些，其原理是什么（至少三种方法）。

多选题：

1、下列氨基酸中属于碱性氨基酸的是

A Gly

B Arg

C His

D Ala

E Lys

2、下列氨基酸中其侧链上有一-COOH的是：

A Arg

B Glu

C His

D Asp

E Val

3、维系蛋白质空间结构的非共价键有：

A 氢键

B 肽键

C 二硫键

D 盐键

E 疏水键

4、变性蛋白质的特性有：

A 溶解度降低

B 生物活性增加

C 黏度增加

D 易被蛋白酶水解

E 溶解度增加

填空题：

1、在280nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸有和

2、蛋白质的二级结构的形式有、、和。

3、当蛋白质溶液的pH值大于其pI时，蛋白质分子带电荷。

4、蛋白质变性主要是其结构遭到破坏，而其结构仍可完好无损。

一、选择题

1、DNA和RNA共有的成分是：

A D-核糖

B D-2-脱氧核糖

C 腺嘌呤

D 尿嘧啶

E 胸腺嘧啶

2、稀有碱基主要存在于：

A 核糖体RNA

B 信使RNA

C 转运RNA

D 核内RNA

E 线粒体DNA

3、DNA碱基配对主要靠：

A 范德华力

B 疏水作用

C 共价键

D 盐键

E 氢键

4、在一个DNA分子中，若A所占摩尔比为32.8%，则G的摩尔比为：

A 67.2%

B 32.8%

C 17.2%

D 65.6%

E 16.4%

5、稳定DNA双螺旋的主要因素是：

A 氢键和碱基堆积力

B 与Na+结合

C 与组蛋白结合

D 磷酸二酯键

E 盐键

6、下列关于双链DNA中碱基摩尔含量关系，错误的是：

A A=T

B A+G=C+T

C A+C=G+T

D A+T=G+C

E G=C

7、关于DNA二级结构描述错误的是：

A 碱基配对是A与U，G与C

B 两条DNA链走向相反

C 两条DNA链走向平行

D 双螺旋每周10对碱基

E 碱基对之间形成氢键

8、双链DNA有较高的解链温度是由于它含有较多的：

A 嘌呤

B 嘧啶

C A和T

D C和G

E A和C

9、有关核酸的变性和复性的正确描述为：

A 热变性后DNA经缓慢冷却后可复性；

B 热变性的DNA迅速降温过程也称作退火；

C 复性的最佳温度为25℃；

D 不同的单链DNA，在合适温度下都可复性；

E 热变性DNA迅速冷却后即可相互结合；

10、hnRNA是下列那种RNA的前体：

A tRNA

B 真核rRNA

C 原核rRNA

D 真核mRNA

E 原核mRNA

11、tRNA在发挥其“对号入座”功能时的两个重要部位是：

A DHU环和反密码环B氨基酸臂和DHU环 C DHU环和TψC环

D TψC环和反密码环

E 氨基酸臂和反密码环

12、核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部位是：

A 核苷B碱基序列 C 磷酸戊糖 D 磷酸二酯键E磷酸戊糖骨架

13、参与hnRNA剪接的RNA是：

A hnRNA

B tRNA

C mRNA

D snRNA

E rRNA

14、DNA变性的原因是：

A 温度升高是唯一的原因

B 磷酸二酯键断裂

C 多核苷酸链水解

D 碱基的甲基化修饰

E 互补碱基之间的氢键断裂

15、下列那种碱基组成的DNA分子Tm值高；

A A+T=15%

B G+C=25%

C G+C=40%

D A+T=80%

E G+C=35%

16、tRNA连接氨基酸的部位是在：

A 1’-OH

B 2’-P

C 3’-P

D 3’-OH

E 5’-P

17、tRNA分子3’-末端的碱基序列是：

A AAA-3’

B CCA-3’

C CCC-3’

D AAC-3’

E ACA-3’

A AMP

B ADP

C ATP

D dATP

E cAMP

18、含一个高能磷酸键：

19、含脱氧核糖基：

20、含分子内3’5’-磷酸二酯键：

A tRNA

B mRNA

C rRNA

D hnRNA

E DNA

21、分子量最小的一类核酸：

22、细胞内含量最多的一类RNA是：

23、带有反密码子的RNA是：

24、加工修饰后有5’帽子结构的是：

25、有3’-CCA-OH结构的是：

26、有较多的稀有碱基的是：

27、mRNA的前体是：

A 变性

B 复性

C 杂交

D 重组

E 层析

28、DNA原有的两股单链重新缔合成双链称为：

29、单链DNA与RNA形成局部双链称为：

30、不同DNA单链重新形成局部双链称为：

A 超螺旋结构

B 三叶草形结构

C 双螺旋结构

D 帽子结构

E 茎环结构

31、RNA二级结构的基本特点是：

32、tRNA二级结构的基本特征是：

33、DNA二级结构的特点是：

34、真核mRNA的5’端具有：

二、填空题

1、RNA可分为三大类，其中构成遗传密码的是（），破译遗传密码运载氨基酸的是（），参与构成核糖体的是（）。

2、核酸完全水解产物是（）、（）和（），其中（）又可分为（）和（）。

3、体内的嘌呤碱主要有（）和（）；嘧啶碱主要有（）、（）和（）。某些RNA分子中还含有微量的其他碱基，称为（）。

4、碱基和戊糖相连接的化学键是（），连接生成的化合物叫（）。

5、核酸的基本单位是（），它们之间相连接的化学键是（）。

6、嘌呤碱和嘧啶碱均具有共轭双键，故核酸的紫外最大吸收峰在波长（）。

7、DNA双螺旋结构中A、T之间有（）个氢键，G、C之间有（）个氢键。

8、tRNA的二级结构是（），三级结构是（）。

9、在DNA分子中，与片段5’-TAGA-3’互补的片段为（）。

10、真核生物mRNA多数在3’-末端有（）。

11、酪氨酸tRNA的反密码子是5’-GUA-3’, 它能辨认的mRNA上相应的密码子是（）。

三、名词解释

1、DNA变性

2、DNA复性

3、Tm值

4、增色效应

5、核酸分子杂交

四、问答题

1、动物细胞内有哪几类主要的RNA，其主要功能是什么？

2、叙述DNA双螺旋结构模型的要点。

3、简述真核生物mRNA的结构特点及其作用。

4、试就组成单位、连接方式、一级结构、紫外吸收性质、变性、功能等方面比较DNA、RNA和蛋白质。

一、选择题

1、结合酶具有催化活性的条件是：

A 酶蛋白形式存在

B 辅酶形式存在

C 辅基形式存在

D 全酶形式存在

E 酶原形式存在

2、辅酶与辅基的主要区别是：

A 化学本质不同

B 免疫学性质不同

C 与酶蛋白结合的紧密程度不同

D 理化性质不同

E 生物学活性不同

3、酶催化作用的机制是：

A 降低反应的活化能

B 降低反应的自由能

C 降低产物的热能

D 增加底物的热能

E 增加反应的自由能

4、酶的特异性是指：

A 与底物结合具有严格选择性

B 与辅酶的结合具有选择性

C 催化反应的机制各不相同

D 在细胞中有特殊的定位

E 在特定条件下起催化作用

5、加热后，酶活性降低或消失的主要原因是：

A 酶水解

B 酶蛋白变性

C 亚基解聚

D 辅酶脱落

E 辅基脱落

6、全酶是指：

A 酶蛋白-辅助因子复合物

B 酶蛋白-底物复合物

C 酶活性中心-底物复合物

D 酶必需基团-底物复合物

E 酶催化基团-结合基团复合物

7、酶分子中使底物转变为产物的基团称为：

A 结合基团

B 催化基团

C 碱性基团

D 酸性基团

E 疏水基团

8、酶促反应速度达到最大速度的80%时，Km等于：

A [S]

B 1/2[S]

C 1/3[S]

D 1/4[S]

E 1/5[S]

9、酶促反应速度达最大速度的25%时，[S]等于：

A 1/4Km

B 3/4Km

C 2/3Km

D 1/2Km

E 1/3Km

10、当Km等于1/2[S]时，V等于：

A 1/3Vmax

B 1/2Vmax

C 2/3Vmax

D 3/5Vmax

E 3/4Vmax

11、同工酶是指：

A 酶蛋白分子结构相同

B 免疫学性质相同

C 催化功能相同

D 分子量相同

E 理化性质相同

12、Km值是指：

A v等于1/2Vmax时的底物浓度

B v等于1/2Vmax时的酶浓度

C v等于1/2Vmax时的温度

D v等于1/2Vmax时的抑制剂浓度

E 降低反应速度一半时的底物浓度

13、酶的活性中心内，能够与底物结合的基团是：

A 结合基团

B 催化基团

C 疏水基团

D 亲水基团

E 以上都不是

14、酶促反应动力学研究的是：

A 酶促反应速度与底物结构的关系

B 酶促反应速度与酶空间结构的关系

C 酶促反应速度与辅助因子的关系

D 酶促反应速度与影响因素之间的关系

E 不同酶分子间的协调关系

15、酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是：

A 底物被酶饱和

B 反应速度达到最大

C 酶浓度远远大于底物浓度

D 底物浓度远远大于酶浓度

E 以上都不是

16、v=Vmax后再增加[S]，v不再增加的原因是：

A 部分酶活性中心被产物占据

B 过量产物抑制酶的催化活性

C 酶的活性中心已被底物所饱和

D 产物生成过改变反应的平衡常数

E 以上都不是

17、能被化学毒气路易士气抑制的酶是：

A 胆碱酯酶

B 羟基酶

C 巯基酶

D 磷酸酶

E 羧基酶

18、有机磷农药（如敌百虫）中毒属于：

A 不可逆抑制

B 竞争性抑制

C 可逆性抑制

D 非竞争性抑制

E 反竞争性抑制

19、有机磷农药敌敌畏可结合胆碱酯酶活性中心的是：

A 丝氨酸残基的-OH

B 半胱氨酸残基的-SH

C 色氨酸残基的吲哚基

D 精氨酸残基的胍基

E 甲硫氨酸残基的甲硫基

20、磺胺类药物的抑菌或杀菌作用的机制是：

A 叶酸

B 对氨基苯甲酸

C 谷氨酸

D 甲氨蝶呤

E 二氢叶酸

21、酶浓度不变以反应速度对底物浓度作图其图像为：

A 直线

B S形曲线

C 矩形双曲线

D 抛物线

E 钟罩形曲线

22、乳酸脱氢酶同工酶是由H亚基、M亚基组成的：

A 二聚体

B 三聚体

C 四聚体

D 五聚体

E 六聚体

A 底物浓度

B 酶浓度

C 激活剂

D pH值

E 抑制剂

23、影响酶与底物的解离：

24、能使酶活性增加：

25、酶被底物饱和时，反应速度与之成正比：

26、可与酶的必须基团结合，影响酶活性：

二、填空题

1、全酶由（）和（）两部分组成，其中（）决定酶催化反应的特异性，而（）决定反应的类型。

2、根据与酶蛋白结合的紧密程度，辅助因子分为（）和（），其中（）与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤去除，（）与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤去除。

3、酶是由活细胞产生的具有催化作用的特殊（）或（）。

4、酶的活性中心包括（）和（）两种必需基团，其中与底物直接结合的称为（），催化底物转化为产物的称为（）。

5、体内主要通过两种方式调节酶的活性，分别是（）和（）。

6、LDH同工酶分为5种，心肌细胞中含量最高的是( )，肝细胞中含量最高的是（）。

7、竞争性抑制剂的结构必须与（）的结构相似，并与其竞争酶的同一（）。

8、酶区别于一般催化剂催化化学反应的四个特点分别是（）、（）、（）和（）。

三、名词解释

1、酶

2、酶的活性中心

3、酶原

4、同工酶

5、变构调节

6、化学修饰调节

7、酶的最适温度

8、酶的最适pH

9、激活剂

10、抑制剂

11、竞争性抑制作用

12、非竞争性抑制作用

四、问答题

1、简述诱导契合学说。

2、试述影响酶活性的因素及它们是如何影响酶的催化活性？

一、选择题

A 维生素K

B 维生素B12

C 维生素E

D 维生素C

E 维生素A

1、吸收时需要有内因子协助的维生素是：

2、与合成视紫红质有关的维生素是：

3、与生育有关的维生素是：

A 磷酸吡哆醛B生物素C维生素B1 D 维生素K E四氢叶酸

4、参与氨基转移的辅酶是：

5、参与α-酮酸氧化脱羧作用的辅酶中含有：

6、能够转移一碳单位的是：

A辅酶A B生物素 C FAD D硫胺素E磷酸吡哆醛

7、能够转移酰基的是：

8、能够转移氢原子的是：

9、能够转移CO2的是：

10、能够转移氨基的是：

A VB1

B VB12

C VC

D VD

E VE

11、缺乏可引起坏血病的维生素是：

12、缺乏可引起脚气病的维生素是：

13、缺乏可引起巨幼红细胞性贫血的维生素是：

14、缺乏可引起佝偻病的维生素是：

A 转移酰基

B 转移氨基

C 转移一碳单位

D 转移氢原子

E 转移CO2

15、磷酸吡哆醛的作用是：

16、生物素的作用是：

17、四氢叶酸的作用是：

二、填空题

1、维生素按其溶解性不同，可分为（）和（）两大类。

2、脂溶性维生素包括（）、（）、（）和（）。

3、维生素D的活性形式是（）

4、水溶性维生素包括（）和（）两大类。

三、问答题

1、列举出几种维生素缺乏症的名称；

2、B族维生素和维生素C参与构成的辅酶分别是什么？在代谢调节中具有哪些作用？

3、激素如何调节钙磷代谢？

4、减数脂溶性维生素的分类及其作用。

一、选择题

1、下列化合物中不属于丙酮酸氧化脱氢酶系组成成分的是：

A TPP

B 硫辛酸

C FMN

D FAD

E NAD+

2、糖原中一个葡萄糖基转变为2分子乳酸，可净得ATP的分子数是：

A 1

B 2

C 3

D 4

E 5

3、主要发生在线粒体中的代谢途径是：

A 糖酵解途径

B 三羧酸循环

C 磷酸戊糖途径

D 脂肪酸合成

E 乳酸循环

4、糖酵解时提供~P使ADP生成A TP的一对代谢物是：

A 3-磷酸甘油醛及磷酸果糖

B 1,3-二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸

C 3-磷酸甘油酸及6-磷酸葡萄糖

D 1-磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸

E 1,6-二磷酸果糖及1,3-二磷酸甘油酸

5、用于糖原合成的1-磷酸葡萄糖首先需经何种物质活化：

A ATP

B CTP

C GTP

D UTP

E TTP

6、成熟红细胞中糖酵解的主要功能是：

A 调节红细胞的带氧状态

B 供应能量

C 提供磷酸戊糖

D 对抗糖异生

E 提供合成用原料

7、与糖酵解途径无关的酶是：

A 己糖激酶

B 磷酸果糖激酶

C 烯醇化酶

D 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

E 丙酮酸激酶

8、关于糖的有氧氧化的描述，错误的是：

A 糖有氧氧化的产物是CO2和H2O

B 糖有氧氧化是细胞获得能量的主要方式

C 三羧酸循环是三大营养物质相互转变的途径

D 有氧氧化在胞浆中进行

E 葡萄糖氧化成CO2和H2O时可生成30或32个A TP

9、合成糖原时葡萄糖残基的直接供体是：

A 1-磷酸葡萄糖

B CDPG

C 5-磷酸葡萄糖

D GDPG

E UDPG

10、1分子磷酸二羟丙酮生成为乳酸可生成几个ATP：

A 2个

B 3个

C 4个

D 5个

E 6个

11、与丙酮酸异生成葡萄糖无关的酶是：

A 果糖二磷酸酶1

B 烯醇化酶

C 丙酮酸激酶

D 醛缩酶

E 磷酸己糖异构酶

12、糖酵解途径中催化不可逆反应的是：

A 3-磷酸甘油醛脱氢酶

B 磷酸甘油酸激酶

C 醛缩酶

D 烯醇化酶

E 丙酮酸激酶

13、磷酸戊糖途径：

A 是体内CO2的主要来源

B 可生成NADPH直接通过呼吸链产生ATP

C 可生成NADPH，供还原性合成代谢需要

D 是体内生成糖醛酸的途径

E 饥饿时葡萄糖经此途径代谢增加

14、糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：

A 6-磷酸葡萄糖

B 6-磷酸果糖

C 1,6-二磷酸果糖

D 磷酸烯醇式丙酮酸

E 3-磷酸甘油醛

15、肌糖原分解不能直接转变为血糖的原因是：

A 肌肉组织缺乏己糖激酶

B 肌肉组织缺乏葡萄糖激酶

C 肌肉组织缺乏糖原合酶

D 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶

E 肌肉组织缺乏糖原磷酸化酶

16、氨基酸生成糖的途径是：

A 糖有氧氧化

B 糖酵解

C 糖原分解

D 糖原合成

E 糖异生

17、一份子乙酰CoA经三羧酸循环净生成的ATP数为：

A 2

B 3

C 6

D 12

E 10

18、对糖酵解和糖异生都起催化作用的酶是：

A 丙酮酸激酶

B 丙酮酸羧化酶

C 3-磷酸甘油醛脱氢酶

D 果糖二磷酸酶

E 己糖激酶

19、糖异生的主要意义在于：

A 防止酸中毒

B 将乳酸等物质转变为糖原

C 更新肝糖原

D 维持饥饿情况下血糖浓度的相对稳定

E 保证机体在缺氧时获得能量

20、促进糖原合成的激素是：

A 肾上腺素

B 胰高血糖素

C 胰岛素

D 肾上腺皮质激素

E 甲状腺素

21、完全依靠糖酵解供能的组织细胞是：

A 肌肉

B 肺

C 肝

D 成熟红细胞

E 肾

22、5-磷酸核糖的主要来源是：

A 糖酵解

B 糖有氧氧化

C 磷酸戊糖途径

D 脂肪酸氧化

E 糖异生

23、糖酵解途径的细胞定位是：

A 线粒体

B 线粒体及胞浆

C 胞浆

D 内质网

E 细胞核

24、三羧酸循环及氧化磷酸化的细胞定位是：

A 线粒体

B 线粒体及胞浆

C 胞浆

D 内质网

E 细胞核

25、三羧酸循环中的底物水平磷酸化反应是：

A 异柠檬酸生成α-酮戊二酸

B α-酮戊二酸生成琥珀酰辅酶A

C 琥珀酰辅酶A生成琥珀酸

D 琥珀酸生成延胡索酸

E 延胡索酸生成苹果酸

26、6-磷酸葡萄糖脱氢酶的辅酶是：

A FMN

B FAD

C NAD+

D NADP+

E TPP

27、下列关于NADPH功能的叙述，错误的是：

A 为脂肪酸合成提供氢原子

B 参与生物转化反应

C 维持谷胱甘肽的还原状态

D 直接经电子传递链氧化功能

E 为胆固醇合成提供氢原子

28、红细胞中还原型谷胱甘肽不足容易引起溶血，原因是缺乏：

A 葡萄糖-6-磷酸酶

B 果糖二磷酸酶

C 磷酸果糖激酶

D 6-磷酸葡萄糖脱氢酶

E 葡萄糖激酶

29、组成核酸的核糖主要来源于：

A 糖的有氧氧化

B 糖异生

C 磷酸戊糖途径

D 糖酵解

E 糖原合成

30、葡萄糖有氧氧化过程中的脱氢反应次数有：

A 3次

B 4次

C 5次

D 6次

E 7次

31、三羧酸循环中为FAD提供2H的反应是：

A 柠檬酸生成异柠檬酸

B 异柠檬酸生成α-酮戊二酸

C α-酮戊二酸生成琥珀酸

D 琥珀酸生成延胡索酸

E 延胡索酸生成苹果酸

32、不能进行糖异生的物质是：

A 乳酸

B 丙酮酸

C 草酰乙酸

D 脂肪酸

E 天冬氨酸

33、与糖原合成无关的因素是：

A UTP

B 糖原合酶

C 分支酶

D 脱支酶

E 糖原引物蛋白

34、1分子葡萄糖进行有氧氧化时底物水平磷酸化的次数是：

A 2

B 3

C 4

D 5

E 6

二、填空题

1、1分子葡萄糖经糖酵解可净生成（）分子ATP和（）分子乳酸；经有氧氧化可净生成（）分子ATP。

2、催化糖酵解途径中三个不可逆反应的酶是：（）、（）、（）。

3、糖原合成途径的关键酶是（），糖原分解途径的关键酶是（）。

4、一次三羧酸循环共发生（）次脱氢反应，（）次脱羧反应，（）次底物水平磷酸化，共生成（）分子ATP。

5、丙酮酸氧化脱氢酶系包括（）种酶和（）种辅助因子。

6、升高血糖的激素主要有（）、（）、（）等，降低血糖的激素是（）。

7、糖的有氧氧化的细胞定位在（）与（）。

8、三羧酸循环反应中异柠檬酸→（）→琥珀酰CoA→（）→延胡索酸→（）→草酰乙酸。

9、糖无氧氧化反应中1,3二磷酸甘油酸→（）→2-磷酸甘油酸→（）→烯醇式丙酮酸→（）→乳酸。

三、名词解释

1、糖异生

2、糖酵解

3、糖有氧氧化

4、三羧酸循环

5、血糖

四、问答题

1、血糖有哪些来源与去路？胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素是如何调节血糖的？

2、总结糖酵解、糖异生、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成、糖原分解进行的部位、关键酶及产物。

3、糖无氧氧化、磷酸戊糖途径、糖异生、糖有氧氧化各有何生理意义？

第九、十章氨基酸、核苷酸代谢

一、名词解释

1、联合脱氨基所用

2、营养必需氨基酸

二、选择题

1、人体内氨的最主要代谢去路为：

A 合成非必需氨基酸

B 合成必需氨基酸

C 合成NH4+随尿排出

D 合成尿素随尿排出

E 合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等

2、转氨酶的辅酶组分含有：

A 泛酸

B 吡哆醛

C 尼克酸

D 核黄素

E 硫胺素

3、可经脱氨基作用直接生成α-酮戊二酸的氨基酸是：

A 谷氨酸

B 甘氨酸

C 丝氨酸D苏氨酸 E 天冬氨酸

4、经转氨基作用可生成草酰乙酸的氨基酸是：

A 甘氨酸

B 天冬氨酸

C 甲硫氨酸

D 苏氨酸

E 丝氨酸

5、ALT活性最高的组织是：

A 心肌

B 脑

C 骨骼肌

D 肝

E 肾

6、AST活性最高的组织是：

A 心肌

B 脑

C 骨骼肌

D 肝

E 肾

7、能直接进行氧化脱氨基作用的氨基酸是：

A 天冬氨酸

B 缬氨酸

C 谷氨酸

D 丝氨酸

E 丙氨酸

8、下列是在线粒体中进行反应的是：

A 鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应

B 瓜氨酸与天冬氨酸反应

C 精氨酸生成反应

D 延胡索酸生成反应

E 精氨酸分解成尿素反应

9、体内转运一碳单位的载体是：

A 叶酸

B 维生素B12

C 硫胺素

D 生物素

E 四氢叶酸

10、不能由酪氨酸生成的物质是：

A 尿黑酸

B 肾上腺素

C 多巴胺

D 苯丙氨酸

E 黑色素

11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于：

A 游离氨

B 谷氨酰胺

C 天冬酰胺

D 天冬氨酸

E 氨基甲酰磷酸

12、血氨的最主要来源是：

A 氨基酸脱氨基作用生成的氨

B 蛋白质腐败产生的氨

C 尿素在肠道细菌脲酶作用下产生的氨

D 体内胺类物质分解释放出的氨

E 肾小管远端谷氨酰胺水解产生的氨

13、白化病的根本原因之一是由于先天性缺乏：

A 酪氨酸转氨酶

B 苯丙氨酸羟化酶

C 酪氨酸酶

D 尿黑酸氧化酶

E 对羟苯丙氨酸氧化酶

14、生酮氨基酸包括：

A 丙氨酸、色氨酸

B 苯丙氨酸、甲硫氨酸

C 鸟氨酸、精氨酸

D 亮氨酸、赖氨酸

E 组氨酸、赖氨酸

15、体内含硫氨基酸有：

A 精氨酸、赖氨酸

B 鸟氨酸、瓜氨酸

C 甲硫氨酸、半胱氨酸

D 丝氨酸、苏氨酸

E 酪氨酸、色氨酸

16、直接参与鸟氨酸循环的氨基酸不包括：

A 鸟氨酸

B 天冬氨酸

C 瓜氨酸

D 精氨酸

E 色氨酸

17、氨基酸经脱氨基作用产生的α-酮酸的去路不包括：

A 氧化供能

B 转变成脂肪

C 转变成糖

D 合成必需氨基酸

E 合成非必需氨基酸

18、苯丙氨酸和酪氨酸代谢缺陷时可能导致：

A 苯丙酮酸尿症、蚕豆黄

B 白化病、苯丙酮酸尿症

C 尿黑酸症、蚕豆黄

D 镰刀形红细胞性贫血、白化病

E 白化病、蚕豆黄

19、急性肝炎时血清中活性升高的酶是：

A LDH1, ALT

B LDH5, ALT

C LDH1, AST

D LDH5, AST

E CK

20、心肌梗死时血清中活性升高的酶是：

A LDH1, ALT

B LDH5, ALT

C LDH1, AST

D LDH5, AST

E AST, ALT

21、氧化脱氨基作用中最重要的酶是：

A L-谷氨酸脱氢酶

B D-谷氨酸脱氢酶

C L-氨基酸氧化酶

D 转氨酶

E D-氨基酸氧化酶

22、对于高血氨患者的叙述，错误的是：

A NH3比NH4+易于透过细胞膜而被吸收

B 碱性肠液有利NH4+→NH3

C NH4+比NH3易于吸收

D 酸性肠液有利NH3→NH4+

E 酸化肾小管腔利于降血氨

23、下列化合物中不是鸟氨酸循环成员的是：

A 鸟氨酸

B α-酮戊二酸

C 瓜氨酸

D 精氨酸代琥珀酸

E 精氨酸

24、N-乙酰谷氨酸是哪个酶的变构激活剂：

A 氨基甲酰磷酸合成酶I

B 氨基甲酰磷酸合成酶II

C 鸟氨酸氨基甲酰转移酶

D 精氨酸代琥珀酸合成酶

E 精氨酸酶

25、非必需氨基酸是：

A 苯丙氨酸

B 赖氨酸

C 色氨酸

D 甲硫氨酸

E 谷氨酸

26、能不可逆生成酪氨酸的氨基酸是：

A Phe

B Trp

C His

D Lys

E Arg

27、用亮氨酸喂养实验性糖尿病犬时，从尿中排出增加的物质是：

A 葡萄糖

B 酮体

C 脂肪

D 乳酸

E 非必需氨基酸

28、鸟氨酸循环的作用是：

A 合成尿素

B 合成非必需氨基酸

C 合成AMP

D 协助氨基酸的吸收

E 脱去氨基

29、在三羧酸循环和尿素循环中存在的共同中间循环物为：

A 草酰乙酸

B α-酮戊二酸

C 琥珀酸

D 延胡索酸

E 柠檬酸

30、精氨酸分解的产物除了尿素外还有1分子：

A 鸟氨酸

B 瓜氨酸

C 天冬氨酸

D 谷氨酸

E 延胡索酸

31、尿素合成中能穿出线粒体进入胞质的是：

A Arg

B 瓜氨酸

C 鸟氨酸

D 氨基甲酰磷酸

E Asp

32、人体内必需的含硫氨基酸是：

A Cys

B Val

C Met

D Leu E胱氨酸

33、SAM被称为活性甲硫氨酸是因为它含有：

A 高能磷酸键

B 高能硫酯键

C 活性-SH

D 活性甲基

E 活泼肽键

34、在氨基酸转氨基过程中不会产生：

A 氨基酸

B α-酮酸

C 磷酸吡哆胺

D NH3

E 磷酸吡哆醛

三、填空题

1、氨基酸脱氨基的主要方式有（）、（）、（）等。

2、正常情况下肝组织中活性最高的转氨酶是（）、心肌组织中活性最高的转氨酶是（）。

3、尿素合成的部位是（），鸟氨酸的亚细胞定位在（）、（）。

4、真核细胞在蛋白酶体中对经（）标记的组织蛋白质进行降解

5、体内核苷酸的合成有（）和（）两条途径

6、在嘌呤核苷酸的从头合成中首先合成IMP，然后转化成（）、（）

7、嘌呤碱在体内分解代谢的终产物是（），当血中浓度超过0.48mmol/L时，可导致（）症

四、问答题

1、简述血氨的来源与去路

2、何谓鸟氨酸循环，有何意义

3、试述丙氨酸-葡萄糖循环的过程和意义

4、试述肝昏迷（氨中毒）的发病机制

5、别嘌呤治疗痛风症的基本机制是什么？

1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1. 氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、& 折叠8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11 、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构 效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有 ___________________ 、 ______________ 、 _____________ 。 2. 氨基酸在等电点（pl）时，以 ___________ 离子形式存在，在pH>pl时以__________________ 离子形式存在，在pH

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自

1 蛋白质结构和功能 作业

第一章蛋白质的结构与功能 内容提要 蛋白质是重要的生物大分子物质，体内分布广，含量丰富，种类繁多。每种蛋白质都有特定的空间构象及生物学功能。 组成蛋白质的基本单位为氨基酸，共20种，除甘氨酸外均为L–α–氨基酸。氨基酸为两性电解质，在溶液的pH等于其pI时氨基酸呈兼性离子。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。氨基酸之间通过肽键相连而成肽。肽键是蛋白质分子中的主要共价键也称为主键。小于10个氨基酸组成的肽为寡肽，大于10个氨基酸为多肽，其为链状称为多肽链。多肽链是蛋白质的基本结构，两端分别称为氨基末端（N－末端），羧基末端（C－末端）。 蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构。多肽链从氨基末端至羧基末端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构，其连接键为肽键，还有二硫键。 二级、三级及四级结构为空间结构（高级结构）。肽键中的六个原子基本上位于同一平面，称为肽单元。蛋白质的主链局部空间构象（而不涉及氨基酸侧链）称为蛋白质的二级结构，主要形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角及无规卷曲，以氢键维持其稳定性。两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互邻近形成的特殊空间构象，称为模体。蛋白质的三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。其稳定性维持主要靠次级键。分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各执行其功能，称为结构域。亚基与亚基间通过非共价键结合所形成的空间结构为四级结构。 蛋白质也具有两性解离性质，体内大多数蛋白质的等电点接近pH5.0。所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。蛋白质是生物大分子之一，其颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素。若除去蛋白质胶体表面电荷和水化膜，蛋白质极易从溶液中下沉析出。一般认为，蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰。 蛋白质的结构与其功能密切相关，一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间结构及功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病。 多肽链正确折叠对其形成正确构象和功能的发挥具有重要意义。除一级结构是决定蛋白质折叠成正确空间构象的因素外，还需分子伴侣的参与。若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。 分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的技术有电泳法、层析法、超速离心法等。

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与 一、名词解释 1.氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、性折叠8、超二级结构 （模体）9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有___________________ 、______________ 、______________ 。 2.____________________________________ 氨基酸在等电点（pl）时，以_________________ 离子形式存在，在pH>pl时以____________________________________________ 离子形式存在，在pHvpl 时，以_______________ 离子形式存在。 3.组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是___________________ ，含硫的氨基酸有 _______________ 和 4.蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带____________________ 电荷，在碱性溶液中带_______________ 电荷。当蛋白质处在某一pH 溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为 _________________ ，该溶液的pH 称为 蛋白质的______________ 。 5.蛋白质二级结构的形式主要有_________________ 、______________ 、 ____________ 和_______________ 。 6.蛋白质中的________________ 、____________ 和______________ 3种氨基酸具有______________ 特性，因而使蛋白 质在280nm 处有最大吸收值。 7.a螺旋结构是由同一肽链的________________ 和_______________ 间的_______________ 键维持的，螺距为 ，每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的a螺旋大都属于手螺旋。 8.球状蛋白质中有_______________ 侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有 _________________ 侧链的氨基酸残基位于分子的内部。 9.维持蛋白质的一级结构的化学键有_________________ 和_______________ ；维持二级结构靠________________ ；维持三级 结构和四级结构靠_______________ 键，其中包括______________ 、______________ 、_____________ 和 ________________________________ 。 10. ________________________________________________________________________________________ 谷氨 酸的pK i（a COOH）= 2.19，pK2 （^NH a+）= 9.67，pg （R）= 4.25，谷氨酸的等电点为 _________________________ 。11. ________________________________________________________ 一个a螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有__________________________________________________________________ 圈螺旋，该a螺旋片段的轴长为 12.可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是____________________ 。 13. ___________________________________________ 血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现效应，是通过Hb的实现的。 14.组成蛋白质的氨基酸中侧链pK 接近中性的氨基酸是 __________________ 。无游离（自由）氨基的氨基酸是 15. _______________________________________________ 在蛋白质分子中，一个氨基酸的a碳原子上的与另一个氨基酸a碳原子上的____________________________________________ 脱去一分子水 形成的键叫___________ ，它是蛋白质分子中的基本结构键。 16.丝氨酸侧链特征基团是______________ ；半胱氨酸的侧链基团是 ______________ ；组氨酸的侧链基团是 。 17.蛋白质颗粒表面的_____________ 和_____________ 是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 18.氨基酸的结构通式为______________________ 。 19.在生理pH 条件下，蛋白质分子中， ______________ 和____________ 氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而 __________ 和___________ 氨基酸残基侧链完全荷正电，而______________ 的侧链则部分带正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分） 20.两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为____________ 。 21.用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH 条件下，不同蛋白质的 _________________ 、____________ 和____________

名词解释 第一章 蛋白质的结构与功能

生物化学名词解释 第一章蛋白质 1.amino acid：An organic acid with an α-carbon atom linked to a carboxylic acid, an amino group, a hydrogen atom, and a side chain (the R group). Twenty different amino acids are the building blocks of proteins. 2.peptide bond： A covalent linkage formed between the α-carboxyl group of one amino acid and the α- amino group of another. Also known as an amide bond. 3.peptide: Two or more amino acids covalently joined by peptide bonds. 4.polypeptide: A long chain of amino acids linked by peptide bonds; the molecular weight is generally less than 10,000. 5.Configuration. The spatial arrangement in which atoms are covalently linked in a molecule. 6.Conformation. The spatial arrangement of atoms in a protein is called its conformation. 7.primary structure ：In a polymer, the sequence of amino acids and any interchain and intrachain disulfide bonds of a protein. This sequence is specified by genetic information. 8.secondary structure：The localized conformation of a protein. As the polypeptide chain folds, it forms certain localized arrangements of adjacent amino acids . 9.peptide unit: The six atoms of the peptide group (Cα1、C、O、N、H、Cα2) lie in a single plane, with the oxygen atom of the carbonyl group and the hydrogen atom of the amide nitrogen trans to each other. 10.T ertiary structure ：The overall three-dimensional conformation of a protein in its native folded state. 11.The molecular chaperones are large, multisubunit proteins that accelerate the folding process by providing a protected environment where polypeptides fold into native conformations and form quaternary structures. 12.quaternary structure：In proteins containing more than one polypeptide chain, the spatial arrangements of those chains (subunits) and the nature of contacts among them. 13.subunit: The independently three-dimensional structure in a protein with quaternary structure. 14.allosteric effect：an effect that a small molecule, called an effector, noncovalently binds to a protein and alters its activity. 15.Bohr effect : increase in the concentration of H+ and Pco2 reduces oxygen affinity to hemoglobin 16.isoelectric point of protein: The pH at which a protein solute has no net electric charge and thus does not move in an electric field. 17.denaturation of protein : Many physical and chemical reagents (urea or SDS, etc.) that break noncovalent bonds disrupt secondary, tertiary, and quaternary structure of protein with attendant loss of biologic activity.

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

1蛋白质的结构与功能习题

1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1、氨基酸的等电点 2、肽键 3、肽单位 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、α-螺旋 7、β-折叠 8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2．氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH

1-蛋白质的结构与功能

A 赖氨酸 B Cys C 谷氨酸 D Pro E 丝氨酸 1、碱性氨基酸是: 2、含巯基的氨基酸是： 3、酸性氨基酸是： 4、亚氨基酸是： 5、含非极性侧链的氨基酸是： A 酸性氨基酸 B 碱性氨基酸 C 含硫氨基酸 D 含羟基的氨基酸 E 含非极性侧链的氨基酸 6、His是： 7、蛋氨酸是： 8、酪氨酸是： 9、Val是： 10：Asp是： A 一级结构 B 二级结构 C 结构域 D 三级结构 E 四级结构 11、是指多肽链中氨基酸的排列顺序： 12、是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置： 13、是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用： 14、是指多肽链主链原子的局部空间排布： 15、免疫球蛋白中与抗原结合的结构是：

A 蛋白质的等电点 B 蛋白质的沉淀 C 蛋白质的模体 D蛋白质的四级结构 E 蛋白质的变性 16、蛋白质分子所带正负电荷相等时溶液的pH值称为： 17、蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物学活性称为： 18、蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域称为： 19、蛋白质从溶液中析出的现象称为： 20、两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键相互聚合而形成的结构称为： A 亚基 B β-转角 C α-螺旋 D 三股螺旋 E β-折叠 21、只存在于具有四级结构的蛋白质中的是： 22、α-角蛋白中含量很多的是： 23、血凝块中的纤维蛋白含量很多的是： 24、氢键与长轴接近垂直的是： 25、氢键与长轴接近平行的是： A 四级结构形成 B 四级结构破坏 C 一级结构破坏 D 一级结构形成 E 二、三、四级结构破坏 26、亚基聚合时出现： 27、亚基解聚时出现： 28、蛋白质水解时出现：

第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲

蛋白质结构与功能关系

举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。

蛋白质的结构和功能

第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。

图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin