全新第八版生物化学重点总结和期末复习试题
第一章蛋白质的结构与功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.
2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸
3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.
4.色氨酸：分子量最大
5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸
6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸
7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸
8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键
11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面
12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上
13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸
14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键
15.举例说明蛋白质结构与功能的关系
①蛋白质的一级结构决定它的高级结构
②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构
以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系
④Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复
⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。
16.蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键
蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键
蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢
键、范德华力
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键
17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。
18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜
19、蛋白质的分离和纯化
１、沉淀，见六、２
２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白
质其密度与形态各不相同而分开。
第二章核酸的结构与功能
核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
１、碱基：
NH2 NH2 O CH3 O O
O O O NH2
胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌呤
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
２、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
３、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。1．DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基：A G C T,RNA碱基：A G C U 腺苷酸（AMP）鸟苷酸（GMP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP）脱氧腺苷酸（dAMP）脱氧鸟苷酸（dGMP）脱氧胞苷酸（dCMP）脱氧胸苷酸（dTMP）NMP:一磷酸NDP:二磷酸NTP:三磷酸
2.核苷（脱氧核苷）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸，核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸
3.核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序
DNA的二级结构：?DNA的双螺旋结构①DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟，相间排列④碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为3.4nm?氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。
DNA的三级结构?DNA超螺旋a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成?DNA在真核细胞内的组装：①核小体：是染色质丝的最基本
单位②核小体的组成：组蛋白、DNA③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链
4.RNA
㈠mRNA（半衰期最短）
ⅠmRNA结构特点：从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能：mRNA 核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控
ⅡmRNA功能：从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。
㈡tRNA(在蛋白质的模板mRNA和原料氨基酸间起桥梁作用)（分子量最小）包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。
ⅠtRNA一级结构特点：①含10%—20%稀有碱基，②3’末端为—CCA—OH，③5’末端大多为G，④具有TΨC环，⑤小分子核酸每分子含有60-120个核苷酸
ⅡtRNA二级结构特点：三叶草结构，①氨基酸臂，②DHU环，③反密码子环，④TΨC环
⑤额外环
ⅢtRNA三级结构特点：倒L形
㈢tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸
㈣tRNA功能：转运、活化氨基酸，反密码子识别密码子，参与蛋白质翻译
㈤rRNA:参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所
?问其一，答三者：1.DNA变性：某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打断，DNA双链解开成两条单链的过程2.增色效应：变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm （溶解温度）：DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的，这一范围内紫外吸收光值达到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。
5.核酶的化学本质：核酸
6、DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：
名称功能
核蛋白体RNA (rRNA) 核蛋白体组成成分
信使RNA （mRNA) 蛋白质合成模板
转运RNA (tRNA) 转运氨基酸
不均一核RNA (HnRNA) 成熟mRNA的前体
小核RNA (SnRNA) 参与HnRNA的剪接、转运
小核仁RNA (SnoRNA) rRNA的加工和修饰
第三章酶
酶的组成
单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；
辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
参与组成辅酶的维生素
转移的基团辅酶或辅基所含维生素
氢原子 NAD+、NADP+ 尼克酰胺（维生素PP）
FMN、FAD 维生素B2
醛基 TPP 维生素B1
酰基辅酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸
烷基钴胺类辅酶类维生素B12
二氧化碳生物素生物素
氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）
甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸
⒈酶的活性中心
①酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团
②酶的活性中心：在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的
特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。按必须基团作用分类：结合基团：参与酶对底物的结合;催化基团：催化底物变成产物
2.酶与一般催化剂的区别
①高效性：酶的催化作用可是反应速度提高106到1012次方，反应前后酶本身无变化
②专一性（对底物具有选择性）：Ⅰ绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；Ⅱ相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；Ⅲ立体异构体专一性：D-、L-，顺反，α/β.
③酶活性对环境因素的敏感性
④酶活性可调节控制：Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素
控制
⑤某些酶催化活力与辅酶因子有关
⑥酶的区域性分布（多在线粒体）：有利于酶活性的调控
3.诱导契合学说：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状①底物诱导酶分子，构象改变②底物和酶分子都发生构象改变
4.酶催化反应的快慢决定于活化能
㈠测定化学反应速度:测定初速度（测定底物消耗小于5%反应时段内的平均速度）
㈡底物浓度对酶促反应速度的影响：
①反应速度最大：底物浓度﹥﹥酶浓度
K1 K3
②中间产物学说E（酶）+S（底物）?ES（中间复合物）→E+P（游离酶产物）
K2
中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物
米氏方程：V=Vmax ×[S] ／﹙Km＋[S] ﹚
⑴当底物浓度很大时([S] ≥10×Km﹚,酶对底物饱和，反应速度达到最大
⑵当反应速度V=1/2Vmax时，Km=[S]
㈢米氏方程中动力学参数Km的意义★
①Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即V=1/2Vmax时，Km=[S]
②Km单位：mol/L
③Km只是在固定的底物、一定的温度和pH条件下、一定缓冲体系中测定，不同条件下，
具有不同Km值。
④不同酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数
⑤同一种酶对不同底物，Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物
⑥Km表示酶与底物间的亲和程度：Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小，
亲和度越大，催化活性越高
㈣影响酶促反应的因素：①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH；⑥激活剂
㈤抑制剂对酶促反应速度的影响
⑴不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结
合，引起酶的失活，物理方法不能消除
⑵可逆抑制作用：Ⅰ竞争性抑制作用：a.抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；b.当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了；c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；d. Km值上升，Vmax不变Ⅱ非竞争性抑制作用：Km值不变，Vmax下降Ⅲ反竞争性抑制作用：Km值下降，Vmax下降
5.酶原激活
①酶原：无活性的酶前体
②激活：一级结构改变，引起构象改变，形成活性中心
6. ①酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性
②别构调节作用：某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变
7.同工酶：①是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶②这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中
★以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系
因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白自由无活性变为有活性
8. ①4—磷酸泛酰巯基乙胺是辅酶A的组成部分、尿酰基载体蛋白的辅基，②酰基载体：肉毒碱、酰基载体蛋白、辅酶A，③多种脱氢酶的辅酶：FMN+2H→FMNH2、FAD+2H→FADH2 NAD+＋2H→NADH＋H+，NADP+＋2H→NADPH＋H+，④不属于维生素的辅酶：硫辛酸、辅酶Q
第四章聚糖的结构与功能第五章维生素与无机盐
一、脂溶性维生素
１、维生素A
作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
２、维生素D
作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
３、维生素E
作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
４、维生素K
作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
二、水溶性维生素
１、维生素B1
又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。
２、维生素B2
又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
３、维生素PP
包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。
NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
４、维生素B6
包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。
５、泛酸
又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。
６、生物素
生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
７、叶酸
以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。
８、维生素B12
又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。
参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称
甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。
９、维生素C
促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。
维生素：维生素是维持机体正常生命活动所必须的一类小分子有机化合物，但在体内不能合成，或合成量甚微，不能满足机体需求，必须由食物供给。
名称体内活性形式（辅酶）功能
维生素B1（硫胺素）焦磷酸硫胺素（TPP）抗脚气病
维生素B2（核黄素）黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二
核苷酸FAD 具有可逆的氧化还原性，起递氢体的作用
维生素PP（吡啶的衍生物）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅
酶I）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
（NADP+，辅酶II）NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用
维生素B6磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺转氨酶的辅酶
泛酸(遍多酸) 辅酶A（CoA）功能基团：—SH 酰基载体
生物素①是多种羧化酶的辅酶②唯一不
发生化学反应直接作为辅酶羧化酶
的辅酶CO2的递体，在生物体中有固定CO2的作用
叶酸FH4(四氢叶酸)为一碳单位载体抗巨幼红细胞性贫血
维生素B12唯一含有金属离子的维生素
甲钴胺素5’-脱氧腺苷钴胺素抗巨幼红细胞性贫血甲基转移酶的辅酶
维生素A 构成视觉细胞内感光物质参
与糖蛋白的合成
维生素D 促进钙磷吸收，利于新骨的生成、
钙化加强肾小管对钙、磷的重吸收
抗佝偻病、软骨病
维生素E 抗不孕、抗氧化作用促进血红
素代谢
维生素K 凝血作用
辅酶Q 存在于动物和细菌的线粒体中泛醌氧化型硫辛酸不是维生素，是辅酶可作为递氢体NAD+
NADP+
FMN B族维生素
递氢体FAD
辅酶Q
硫辛酸
脂溶性维生素：A、D、E、K
水溶性维生素：B族维生素，维生素C和硫辛酸
第六章糖代谢
1.糖的化学本质（即组成）：多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物
2.糖的生理功能：①氧化供能②组成人体组织结构的重要成分③参与构成体内一些重要的生物活性物质④提供碳源
3.糖的无氧分解：指机体在不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）
4.糖酵解反应过程：㈠第一大阶段：葡萄糖或糖原转变生成丙酮酸，又称糖酵解途径；㈡第二大阶段：丙酮酸被还原为乳酸
★三个限速酶：己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶
⑴★能量物质在分解代谢过程中产生的高能化合物，其高能键裂解所释放的能量，驱使ADP 磷酸化，产生ATP的过程，称为底物水平磷酸化。底物水平磷酸化是糖酵解的产能方式。★两次底物水平磷酸化是①1,3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸
⑵糖酵解的反应特点：
①整个反映在细胞液中进行，起始物为葡萄糖或糖原，终产物为乳酸；
②糖酵解是一个无需氧的过程；
③糖酵解通过底物水平磷酸化可产生少量能量，每一分子葡萄糖净生成1.5分子ATP糖原生成2.5分子ATP。因此，通过糖酵解只能产生少量ATP
④糖酵解中的己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶为糖酵解过程中的关键酶，分别催化了3步不可逆的单向反应
⑶糖酵解的调节：①激素的调节；②代谢物对限速酶的变构调节
★⑷糖酵解的生理意义：
①使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；
②是某些细胞在氧供应正常的情况下的重要供能途径：Ⅰ无线粒体的细胞Ⅱ代谢活跃的细胞；
③某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量；
④糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体
5.糖的有氧氧化
部位：胞液及线粒体
⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸
⑵丙酮酸氧化(→脱H)脱羧(→生成CO2)生成乙酰辅酶A：在线粒体中进行，关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体
⑶三羧酸循环：指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。三羧酸循环在线粒体中进行。
★三羧酸循环的反应过程：一圈▲消耗一个乙酰CoA ▲4次脱氢2次脱羧1次底物水平磷酸化▲生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP ▲关键酶:柠檬酸复合酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶▲整个反应为不可逆反应（以FAD为受氢体的是琥珀酸脱氢酶）
三羧酸循环的生理意义：①营养物质氧化分解的共同途径（所有氧化分解的共同的末端通路）②是三大营养物质代谢联系的枢纽③为其他物质代谢提供小分子前提④为呼吸链提供H 和电子
6.磷酸戊糖途径：是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再进一步转变为3—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖的过程。生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，限速酶：6—磷酸葡萄糖脱氢酶，细胞定位：胞液
3×6—磷酸葡萄糖＋6NADP+→2×6—磷酸果糖＋3—磷酸甘油醛＋6 NADPH＋H+＋3
CO2
⑴反应阶段：①氧化阶段?磷酸戊糖的生成，此阶段反应不可逆；②非氧化阶段?基团转移反应，此阶段反应均为可逆△转酮基反应△转醛基反应△转酮反应
⑵特点①脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH＋H+；②反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移转移反应，经过了3,4,5,6,7碳糖的演变过程；③反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖；④一分子G—6—P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和两分子NADPH＋H+
⑶生理意义
Ⅰ5—磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料
Ⅱ使不同碳原子数的糖相互转换
Ⅲ产生NADPH＋H+作为供氢体，参与多种代谢反应：a.作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；b. NADPH＋H+参与羟化反应；c. NADPH＋H+可维持谷胱甘肽（GSH）的还原性；
d. NADPH＋H+参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用
㈠概念：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程；原料：生糖氨基酸（甘、丙、苏、丝）、有机酸（乳酸）、甘油；定位：肝肾细胞的胞浆及线粒体
㈡关键酶（限速酶）：①丙酮酸羧化酶；②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；③果糖二磷酸酶④葡萄糖6—磷酸酶
㈢糖异生的调节：①激素对糖异生的调节②代谢物对糖异生的调节：Ⅰ糖异生原料的浓度对糖异生作用的调节Ⅱ乙酰辅酶A 浓度对糖异生的影响 ㈣糖异生的生理意义
①维持血糖浓度恒定 ②促进乳酸再利用
③协助氨基酸代谢 ④促进肾小管泌氨，调节酸碱平衡
8.乳酸循环的意义：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用乳酸，与乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程
① 乳酸再利用，避免了乳酸损失； ② 防止乳酸堆积引起了酸中毒
9.醛羧酶催化的底物：Ⅰ.3-磷酸甘油醛 Ⅱ.磷酸二羟丙酮 产物：1,6-二磷酸果糖 10.糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程
至少含4个葡萄糖残基的α-1,4-多聚葡萄糖作为引物 ★ 葡萄糖基的供体：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖) ★ 糖原合成的限速酶：糖原合酶 11.糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶 12.激素对糖原合成与分解的调节：
①关键酶都以活性、无（低）活性存在，2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换
G
糖异生途径 丙酮酸 乳酸
G
肌糖原
酵解途径 丙酮酸
乳酸
乳酸
③双重调节
④关键酶调节酶上存在级联反应
⑤肝、肌糖原代谢各有特点：Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；Ⅱ分解肌糖原的激素主要是肾上腺素
13.肌糖原分解为肌肉自身收缩提供能量
肝糖原的合成与分解主要是维持血糖浓度的相对恒定 肌糖原不能维持血糖浓度恒定的原因：缺少6—磷酸葡萄糖酶 14.糖的有氧氧化： 第一阶段——酵解途径
第二阶段——丙酮酸脱羧合成乙酰CoA 第三阶段——羧酸循环
15.5
个辅助因子：焦磷酸硫胺素（TPP ）、二氢硫辛酸、CoA 、FAD 、NAD +
16.丙酮酸脱氢酶复合体包括：丙酮酸脱氢酶（E 1）、二氢硫辛酸、乙酰转移酶（E 2）二氢硫辛酸脱氢酶（E 3） 17.血糖的来源和去路
第七章 脂质代谢
1.脂肪动员：长期饥饿或交感神经兴奋时，储存与脂肪组织中的脂肪在一系列酶的作用下水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。三酰甘油脂肪酶是关键酶，
血
糖 3.89—6.21 mmol/L
食物糖
肌糖原
非糖物质
消化吸收
分解
糖异生
氧化分解
糖原合成
磷酸戊糖途
脂类、氨基酸代谢
尿糖
CO 2+H 2O 乳酸
肝、肌糖原
其他糖
脂肪、氨基酸等
线粒体
其活性受激素的调节，又称激素敏感脂肪酶。产物：FFA、甘油。
激素敏感脂肪酶：在脂肪动员时，三酰甘油脂肪酶活性受激素的调节
2.脂肪酸氧化分解的四个阶段：（载体：肉毒碱）
①脂肪酸的活化；
②脂肪酰基进入线粒体，酰基载体：肉毒碱
③脂肪酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解
④TCA循环偶联氧化磷酸化
3.酮体：是乙酰乙酸、丙酮、β—羟基丁酸三种物质的总称，由肝细胞合成，肝外组织氧化利用
4.酮体生成的生理意义
①在长期饥饿或者是交感神经兴奋时，脂肪动员产生的中长链脂肪酸不能通过毛细血管壁和血脑屏障，酮体分子量小、水溶性强，在血中运输不需要载体，能通过血脑屏障及肌肉细胞毛细血管壁，使肌肉和脑组织的重要能源
②酮体在肝脏生成，由肝外组织利用。脑组织主要利用血糖供能。肝外组织（尤其是肌肉组织）利用酮体氧化供能，减少对葡萄糖的需求，保证脑组织对葡萄糖的需要。
5.合成酮体的原料是乙酰CoA，全过程在肝细胞线粒体内进行，合成的限速酶为β—羟—β—甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）
6.脂肪酸的合成：原料是乙酰CoA，还需NADPH供氢及A TP供能。在胞液中进行。
7.柠檬酸-丙酮酸循环：是乙酰CoA穿出线粒体的途径
目的：把线粒体内的乙酰基运输到线粒体外，用来合成脂肪酸
8.营养必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
9.多不饱和脂肪酸的重要衍生物：前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特点是：在细胞中含量很低，生理活性很强，对细胞代谢调节有重要作用。
10.甘油磷脂的生理功能：
①磷脂是构成生物膜的重要成分
②磷脂是构成血浆脂蛋白的重要成分并参与血浆脂蛋白的代谢
③心磷脂是线粒体内膜的特征性磷脂，而且是唯一具有抗原性的磷脂分子
④二软脂酰磷酸胆碱是肺表面活性物质
⑤血小板激活因子也是一种特殊的磷脂酰胆碱
③甘油磷脂分子上C2位的脂酰基多为不饱和必需脂肪酸，因而存在于膜结构中的甘油磷
脂还是必须脂肪酸贮库
11.胆固醇合成原料：每合成一份子胆固醇需18分子乙酰CoA ，36分子ATP 及16分子NADPH ＋H +。鲨烯是合成的中间代谢物 限速酶：HMG-CoA 还原酶 12.胆固醇在体内的转变与排泄
②在肾上腺皮质，转变为肾上腺皮质激素，包括盐皮质激素和糖皮质激素；醛固酮主要调节水盐代谢，皮质醇和皮质酮在调节糖、脂及蛋白质代谢中发挥作用 ⑵胆汁酸肠肝循环的生理意义 ① 循环可节约人们对胆汁酸的需求
② 胆汁酸与脂类形成微团，促进脂类的消化吸收
③ 胆汁中的胆汁酸盐和磷脂酰胆碱可与胆固醇形成微团而使胆固醇在胆汁中以溶解状态
存在，可避免胆固醇析出沉淀 13.血脂的组成、运输形式：载脂蛋白
①血浆中所含的脂类统称血脂，包括三酰甘油及少量二酰甘油及单酰甘油、磷脂、胆固醇和胆固醇酯以及非脂化脂肪酸。
②血脂在血浆中与蛋白质结合，形成亲水复合体，呈颗粒状，称为脂蛋白，脂蛋白是血脂在血浆中的存在及运输形式。
③脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。 ⒕超离心法测得的４种血浆脂蛋白（按密度）：
乳糜微粒（ＣＭ）﹤极低密度脂蛋白（ＶＬＤＬ）﹤低密度脂蛋白（ＬＤＬ）﹤高密度脂蛋白（ＨＤＬ）
名称
功能
ＣＭ
转运外源性三酰甘油及胆固醇 ＶＬＤＬ（前β－脂蛋白） 转运内源性三酰甘油及胆固醇 ＬＤＬ （β－脂蛋白） 转运内源性胆固醇 ＨＤＬ （α－脂蛋白）
逆向转运胆固醇
⑴转变
①胆固醇转变为胆汁酸 ②胆固醇转变为类固醇激素
③胆固醇转变为维生素D 3：肝脏、肾脏
⒖载脂蛋白的功能：
①参与脂蛋白的合成和分泌。
②作为高度疏水性脂肪的增溶剂，使脂肪有可能在血液中运输。
③协同调节脂蛋白代谢酶活性。
④介导脂蛋白颗粒之间相互作用，促进脂质转化或转运。
⑤介导脂蛋白颗粒与细胞膜上脂蛋白受体结合，使之与细胞进行脂质交换或被摄入细胞内
进行分解代谢。
高脂蛋白血症分型
分型脂蛋白变化血脂变化
Ⅰ CM↑甘油三酯↑↑↑
Ⅱa LDL↑胆固醇↑↑
Ⅱb LDL、VLDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑
Ⅲ IDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑
Ⅳ VLDL↑甘油三酯↑↑
Ⅴ VLDL、CM↑甘油三酯↑↑↑
注：IDL是中间密度脂蛋白，为VLDL向LDL的过度状态。
家族性高胆固醇血症的重要原因是LDL受体缺陷
第八章生物氧化
1.生物氧化：能源物质在生物体内完全氧化分解生成CO2和H2O并释放能量的过程
2.呼吸链：在线粒体内膜，由若干递氢体、递电子体按一定顺序排列组成的，把能源物质分解代谢脱下来的H氧化生成的H2O的链式反应体系称为电子传递链，亦称为呼吸链。
呼吸链组分的排列顺序：①标准氧化还原电位；②拆开和重组；③特异抑制剂阻断；④还原状态，呼吸链缓慢给氧
⑴NADH电子传递链（氧化呼吸链）：NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cyt c→复合体Ⅳ→Q2
⑵琥珀酸电子传递链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→Q2
两条电子传递链：NADH→FMNH2→FeS→Q→b→Q→C1—C—aa3—1/2O2
3.氧化磷酸化：在线粒体中，能源物质分解代谢脱下的氢原子经电子传递链氧化生成水，在
此过程中释放能量使ADP 磷酸化生成ATP ，ATP 这种生成方式称为氧化磷酸化。 4.P/O 比值：指物质氧化时，每消耗1mol 氧原子所消耗的无机磷的摩尔原子数 5.胞液中NADH 的氧化：①α—磷酸甘油穿梭；②苹果酸穿梭 6.酰基载体：①CoA ；②肉毒碱；③ACP （酰基载体蛋白）
第九章 氨基酸代谢
⒈８种必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、荐氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。简记为：缬、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色
⒉决定蛋白质营养价值高低的因素：氨基酸的种类、含量、比例。 ⒊氨基酸的一般代谢：
⑴脱氨作用：①转氨反应是指α－氨基酸与α－酮酸在转氨酶催化下，氨酮二基互换的过程，其重要转氨基酶为丙氨酸转氨酶（A TL ）和天冬氨酸（AST ）。
②氧化脱氨：氨基酸先经脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α－酮酸和氨，此反应称为氧化脱氨基作用，其限速酶为Ｌ－谷氨酸脱氢酶。
③联合脱氨：转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用，其反应途径有转氨作用偶联氨酸氧化脱氢途径和嘌呤核苷酸循环脱氨。 ⑵氨代谢：①血氨的来源和去路
②氨转运：⑴丙氨酸—G 循环
⑵谷氨酰胺运氨作用：Ⅰ肝外组织在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；Ⅱ
以谷氨酰胺形式将氨经血液循环带到肝脏，由谷氨酰胺酶分解，产生氨作用与合成尿素；Ⅲ运输到肾脏、分解，直接排出；Ⅳ谷氨酰胺对氨有运输、贮存和解毒作用
③尿素的生物合成：Ⅰ合成场所：肝脏的线粒体和胞液中进行；Ⅱ合成一分子尿素消耗4个ATP 。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；Ⅲ两个氮原子，一个来自NH 3,一个来自天冬氨酸
⑶α—酮酸代谢：①转变为糖和脂类；②经氨基化生成非必须氨基酸；③氧化功能
血氨
合成尿素
合成氨基酸
直接排出
肠道/肾吸收
氨基酸脱氨
其它含氨化合物
合成其他含氮化合物
4.肝昏迷：血氨增高氨中毒
5.蛋氨酸：参加反应前蛋氨酸必须先于A TP起反应生成S—腺苷蛋氨酸（SAM），SAM被称
为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体
半胱氨酸：含有巯基（—SH）
硫酸在体内的形式：3’—磷酸腺苷—5’—磷酰硫酸
6.儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素的统称。来源于酪氨酸代谢
7.色氨酸代谢：①色氨酸脱羧生成5—羟色氨；②分解代谢生成一碳单位；③产生酮体或脂
肪酸；④色氨酸是一种生糖兼生酮的氨基酸；⑤色氨酸可以转变成维生素PP；⑥生成褪黑
激素
8.一碳单位：又称一碳基团，是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的化学基团，即甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基的总称。四氢叶酸（FH4）是这类集团的
载体或传递体。一碳单位主要来自甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸和组氨酸等
第十章核苷酸代谢
1.从头合成途径：通过利用一些简单的前体物，如5—磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2、ATP等，从无到有合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的从头合成途径。（在胞液中进行）原料：嘌呤碱前身物——氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳单位
生成DNA、RNA 原料dAMP、dGMP、AMP、GMP
特点：嘌呤核苷酸是在五磷酸核糖的基础上逐渐形成五磷环的；从头合成途径首先合成次黄
嘌呤核苷酸（IMP）；在IMP的基础上分别形成GMP、AMP；IMP的合成需5个A TP，6
个高能磷酸键；AMP/GMP的合成又需要1个A TP
2.补救合成途径中两个转移酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）、次黄嘌呤—鸟嘌呤磷酸核
糖转移酶（HGPRT）
次黄嘌呤类似物：6—巯基嘌呤（6—MP），作用：抑制次黄嘌呤核苷酸（IMP）转变为AMP，是竞争性抑制
3.嘌呤核苷酸的分解的终产物是尿酸
痛风症：体内嘌呤核苷酸分解代谢异常
4.嘧啶核苷酸的从头合成
⑴尿嘧啶核苷酸（UMP）的合成【氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ】
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（尿素）氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ（合成嘧啶）
生物化学期末考试试题及答案范文
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学期末考试试卷与答案
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
生物化学期末考试试题及答案
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素就是蛋白质分子表面形成水 化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,就是因为它含有的不 饱与脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键就是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的 结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用就是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( )
10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位就是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素就是通过与胞液或胞核中受体的
1、下列哪个化合物就是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: () A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物就是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位就是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基 酸 E、以上都不就是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点就是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的 时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质与量无改 E、对 正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物就是: ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链 Ｅ、DNA
2014生物化学期末考试试题
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径： 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体 生物化学（一）复习思考题 一、名词解释 核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链; G蛋白；波尔效应（Bohr effect）；葡萄糖异生；可立氏循环（Cori cycle） 1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。 2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须 由食物提供的一类低分子有机化合物。 3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。 4.中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传 信息的转录和翻译的过程。 5.结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷 曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。 6.锌指蛋白：DNA结合蛋白中2个His,2个Cys结合一个Zn. 7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内 部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。 8.α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸 二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。 9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP. 10.呼吸链：电子从NADH到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。 11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成. 12.波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低 生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结 暨南大学生物化学期末考试试题一 一、选择题（A型题，每题1分,共40分）（在每小题的五个备选答案中选出一个最佳答案，填在答题纸的括号内） 1.下列氨基酸中，哪种含有巯基？ A.蛋氨酸 B.丝氨酸 C.酪氨酸 D.半胱氨酸 E.天冬酰胺 2.蛋白质分子中引起280nm波长处特征吸收峰的主要成份是: A.半胱氨酸的巯基 B.谷氨酸γ-羧基 C.色氨酸的吲哚环 D.肽键 E.丝氨酸的羟基 3.胸腺嘧啶为 A.2-氧，4-氨基嘧啶 B.2，4-二氧嘧啶 C.5-甲基尿嘧啶 D.3氧，4-氨基嘧啶 E.1，4-二氧嘧啶 4.嘌呤核苷中的戊糖连于嘌呤的 A.N9上 B.C3上 C.C5上 D.N1 E.C2上 5.双链DNA分子中，如果A的含量为20%，则G的含量为： A.20% B.30% C.40% D.50% E.60% 6.核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的? A.磷酸二酯键 B.核糖戊环 C.碱基上的共轭双键 D.糖苷键 E.磷酸上的磷氧双键 7.合成胆固醇的限速酶是 A.HMGCoA合成酶 B.HMGCoA裂解酶 C.HMGCoA还原酶 D.甲羟戊酸激酶 E.鲨烯环氧酶 8.18碳硬脂酸经过β氧化其产物通过三羧酸循环和氧化磷酸化生成ATP的摩尔数为 A.131 B.129 C.148 D.146 E.150 9.ATP一般最容易断裂哪个磷酸键进行供能： A.α B.β C.γ D.δ E.ε 10.下列反应中属于氧化与磷酸化偶联的部位是： A.FAD→CoQ B.CoQ→Cytb C.Cytb→Cytc D.Cytc→Cytaa3 E.琥珀酰CoA→琥珀酸 11.下列哪种维生素与氨基酸氧化脱氨基作用有关? A.维生素PP B.维生素B6 C.维生素B1 D.维生素C E.泛酸 12.关于尿素合成的叙述正确的是 A.合成1分子尿素消耗2分子ATP B.氨基甲酰磷酸在肝细胞胞液中形成 C.合成尿素分子的第二个氮子由谷氨酰胺提供 D.鸟氨酸生成瓜氨酸是在胞液中进行 E.尿素循环中鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸不因参加反应而消耗 13.下列哪一种物质是体内氨的储存及运输形式 A.谷氨酸 B.酪氨酸 C.谷氨酰胺 D.谷胱甘肽 E.天冬酰胺 14.儿茶酚胺与甲状腺素均由哪种氨基酸转化生成 A.谷氨酸 B.色氨酸 C.异亮氨酸 D.酪氨酸 E.甲硫氨酸 蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧 血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分 生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－ 磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质生物化学期末考试试题及答案
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