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蛋白质化学复习思考题

蛋白质化学复习思考题
蛋白质化学复习思考题

一、蛋白质化学部分复习思考题

一、判断题

1、(A)具有四级结构的蛋白质都是寡聚蛋白质。

2、(x )溶液的pH值等于7时,蛋白质不带电荷。

3、( a )蛋白质的三级结构主要是由它的氨基酸顺序决定的。

4、(X )各种氨基酸的等电点(pI)是它们所有可解离基团的算术平均值。

5、(X )蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此常涉及到肽键的断裂。

6、(x )蛋白质的四级结构指的是如何由多条肽链通过共价键连接成一个完整分子。

7、(X )凡有相同氨基酸组成的蛋白质即有相同的空间结构。

8、(A)由于所有的α-氨基酸都能与茚三酮反应,因此茚三酮常用来作为氨基酸的显色剂。

二、单项选择题

1、(b)组成蛋白质的元素主要有

A.C、H、O、N、P B.C、H、O、N、S C.C、H、O、P、S D.以上都不对

2、(A)下列氨基酸中有乙醛酸反应的是。

A.Trp B.Arg C.Lys D.His

3、( C )对蛋白质三级结构的形成影响最大。

A.氢键B.二硫键C.疏水键D.盐键

4、( C )茚三酮与辅氨酸反应时,在滤纸层析谱上呈现色。

A.蓝紫B.红C.黄D.绿

5、( B )下列氨基酸中有坂口反应的是。

A.Trp B.Arg C.Lys D.His

6、( B )蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件不下稳定。

A.溶液pH大于PI B.溶液pH等于PI C.溶液pH小于PI D.溶液pH等于7.40

7、( D )蛋白质变性是由于。

A.一级结构的改变B.辅基的脱落C.蛋白质分解D.空间结构的改变

8、( B )维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是。

A.肽键B.肽链原子间的氢键C.侧链间的氢键盘D.二硫键和盐键

A9、血清蛋白(PI=4.7)在下列哪种pH溶液中带正电荷?

A.pH4.0 B.pH5.0 C.pH 6.0 D.pH 8.0

a10、盐析法沉淀蛋白质的原理是。

A.中和电荷B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐

C.降低蛋白质溶液的介电常数D.使蛋白质溶液成为PI

C11、变性蛋白质的主要特征是。

A.不易被蛋白酶水解B.溶解度增加C.丧失原有生物活性D.颜色反应减弱

B12、变性蛋白质最主要特征是原有生物活性的丧失,这是由于。

A.蛋白质一级结构改变B.蛋白质空间结构改变

C.蛋白质亚基的解聚D.蛋白质水解为氨基酸

D13、将蛋白质溶液的PH值调到等电点时。

A.能使蛋白质的稳定性增加B.能使蛋白质表面的静电荷不变

C.能使蛋白质表面的静电荷增加D.能时蛋白质稳定性降低,易于沉淀析出

B14、可用于蛋白质多肽链N-末端分析的方法是。

A.茚三酮法B.二硝基氟苯法C.双缩尿法D.紫外吸收法

D15、关于蛋白质三级结构的叙述,正确的是。

A.稳定蛋白质三级结构最主要的键是氢键

B.具有三级结构的多肽链都有生物学活性

C.具有三级结构的多肽链都无生物学活性

D.指整条多肽链中全部原子的空间排布

E.每条具有三级结构的多肽链在多聚体蛋白质中称为亚基,所有亚基内均含有结构域

A16、有关变性的错误描述为。

1

A.蛋白质变性后,其一级结构和空间结构改变

B. 蛋白质变性后,其理化性质和生物学活性改变

C.加热、紫外线照射、超声波等可以引起蛋白质变性

D.变性蛋白质粘度增加,易被酶水解,易沉淀

E.凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果

三、多项选择题

bC1、有关蛋白质结构的叙述正确的是。

A.链内二硫键在确定蛋白质分子的构象上可能不是重要的。

B.带电荷的氨基酸侧链多伸向蛋白质分子外侧而与溶液接触。

C.蛋白质的一级结构是决定其高级结构的重要因素。

D.氨基酸残基的疏水侧链极少埋在蛋白质分子内部而避免于水接触。

ACD2、关于α-螺旋结构的叙述正确的是。

A.靠分子内的氢键来达到稳定B.通过最大限度地减弱不利的R基相互作用来达到稳定的

C.存在于某些蛋白质中的二级结构的一种类型D.脯氨酸残基可中断α-螺旋结构

AbcD3、下列关于α-氨基酸化学性质的叙述正确的是。

A.所有的α-氨基酸与茚三酮作用生成蓝紫色化合物B.α-氨基酸与亚硝酸作用可定量放出氮气C.α-氨基酸与中性甲醛作用,掩盖了羧基,故可用标准的NaOH滴定

D.2、4-二硝基氟苯(DNFB)和α-氨基酸的作用原理可作为从N-末端分析肽链的基础。

AbC4、分子伴侣。

A.是一种蛋白质

B.在蛋白质二硫键正确形成中起作用

C.可引导肽链正确折叠

D.在亚基聚合时发挥作用

BCD5、蛋白质变性时,。

A.分子量发生改变

B. 溶解度降低

C.溶液粘度降低

D.仅高级结构改变,一级结构无改变

bcd6、蛋白质在280nm波长处有最大光吸收,是由下列结构引起的

A.组氨酸的咪唑基

B.酪氨酸的酚基

C.苯丙氨酸的苯环

D.色氨酸的吲哚环

四、填空题

1、球状蛋白质中有极性侧链的氨基酸常位于分子表面而与水结合。

2、加高浓度的盐使蛋白质溶解度下降,称为盐析。

3、血红蛋白与氧结合的过程呈现別构效应。

4、测得某蛋白质溶液中含氮量为4克,则该溶液中蛋白质的含量是25 克。

5、目前已知的超二级结构有AA、BBB 、BAB 三种基本形式。

6、在Ph6.0时间Gly、Ala、Glu、Lys、Arg和Ser的混合物进行纸电泳,向阳极移动最快的是

;向阴极移动最快的是和;移动很慢接近原点的是、和。

五、名词解释:肽与肽键蛋白质α-螺旋结构别构现象等电点。

六、问答题

1、有三中蛋白质A、B、C,其PI分别为4.0、5.0、7.5,请考虑若在中性条件下,用无机盐如(NH4)2SO4沉淀这三种蛋白质时,哪种蛋白质首先沉淀?哪种其次?哪种最后?为什么?

2、试比较蛋白质二级结构中,α-螺旋、β-折叠、β-转角结构中的氢键形成的异同点。

3、根据下列数据,求出各氨基酸的等电点。若将这三种氨基酸的混合液在PH=6.0的缓冲溶液中电泳分出三个点,如下图所示,请表明它们所在的位置。

氨基酸PK1PK2PK3

亮氨酸 2.40 9.60

谷氨酸 2.19 4.25 9.67

精氨酸 2.17 9.04 12.46

负极

正极原点

4、已知卵清蛋白PI=4.6,乳球蛋白PI=5.2,糜蛋白酶原PI=9.1,问在PH=5.2时,上列每种蛋白质在电场中将向阳极或向阴极移动或不动?

5、蛋白质的分子量很大,为什么在溶液中还相当稳定?

2

参考答案:

一、判断题 1 √ 2 ╳ 3 √ 4 ╳ 5 ╳ 6 ╳ 7 ╳ 8 √

二、单项选择题

1 B

2 A

3 C

4 C

5 B

6 B

7 D

8 B

9 A 10 A 11 C 12 B 13 D 14 B 15

D 16 A

三、多项选择题 1 B C 2 A C D 3 A B C D 4 A B C 5 B C D 6 B C D

四、填空题 1 表面 2 盐析 3 别构效应 4 25 5 ααβαββββ 6 Glu Arg Lys Gly Ala Ser

3

蛋白质化学复习题1

第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1.在生理条件下(pH 7.0左右),蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷,但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质,而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3.范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5.常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6.蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位(α螺旋、β折叠等)相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体,其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠(βαβαβ结构)、β发夹结构(ββ结构)、β曲折结构和希腊钥匙结构等。

7.蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8.确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用酶水解原来的蛋白质,然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量,这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10.两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11.在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时,会破坏α螺旋。 12.在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定,因为这三个原子以平行排列。 13.氨基酸的结构通式为。 14.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31g/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸 6.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸 7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸B.亮氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸

E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种B.15种 C.20种D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸B.蛋氨酸 C.丝氨酸D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子B.非极性分子 C.负离子D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应B.茚三酮反应 C.酚试剂反应D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质

蛋白质化学复习题

蛋白质化学(48题) 1.下列蛋白质的生物学功能中,哪种相对是不重要的? A.作为物质运输载体 B.氧化供能 C.作为生物催化剂 D.抵御异物对机体的侵害和感染 E.调节物质代谢和控制遗传信息 2.在各种蛋白质中含量相近的元素是 A.C B.H C.O D.N E.S 3.蛋白质的元素组成中氮的平均含量是 A.8% B.12% C.16% D.20% E.24% 4.组成蛋白质的氨基酸有 A.10种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 5.用酸水解蛋白质时,易被破坏的氨基酸是: A.Met B.Trp C.Thr D.Val E. Tyr 6.下列哪一种氨基酸的不解引起偏振光的旋转。 A.Ala B.Gly C.Leu D.Ser E.Val 7.氨基酸的等电点是: A.溶液ph7.0时氨基酸所带正负电荷数比值 B.氨基酸羧基和氨基均质子化的溶液PH值 C.氨基酸水溶液的ph值 D.氨基酸净电荷等于零时的溶液ph值 E.氨基酸的可解离基因均是解离状态的溶液ph值 8.?关于多肽“Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Phe”电泳的以下描述,哪项是错崐误的? A.PH3时泳向负极 B.ph5时泳向负极 C.PH7时泳向负极 D.ph9时泳向正极 E.PH9时泳向负极 9.?含有Gly、?Asp、Arg、Cys的混合液,其PI依次分别是5.97、2.77、崐10.76、?5.07,在PH10环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电崐泳区带顺序是 A.Gly.Asp.Arg.Cys B.Asp.Cys.Gly.Arg C.Arg.Gly.Cys.Asp D.Cys.Arg.Gly.Asp E.均处于同一位置 10.蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于 A.含硫氨基酸的多少 B.脂肪族氨基酸的多少 C.碱性氨基酸的多少 D.芳香族氨基酸的多少 E.亚氨基酸的含量多少 11.哪一种蛋白质组份在280nm处具有最大光吸收 A.Trp B.Tyr C.Phe D.Cys E.肽键 12.除脯氨酸外,所有的a-氨基酸都能与茚三酮作用是: A.红色反应 B.黄色反应 C.绿色反应 D.紫兰色反应 E.紫红色 13.与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是 A.Phe B.Tyr C.Trp D.His E.Pro 14.蛋白质分子中的主键是 A.肽键 B.二硫键 C.酯键 D.盐键 E.氢键 15.关于肽键特点描述的错误是 A.肽键中的C-N键较N-C键短 B.肽键中的C-N键有单,双键双重性 C.肽键有顺反两种构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 16.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于 A.氨基酸的组成,顺序和数目

生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)

一、选择题 1.下列有关mRAN的论述,正确的一项是() A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T,G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2.下列反密码子中能与密码子UAC配对的是() A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3.下列密码子中,终止密码子是() A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4.下列密码子中,属于起始密码子的是() A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5.下列有关密码子的叙述,错误的一项是() A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6.密码子变偶性叙述中,不恰当的一项是() A、密码子中的第三位碱基专一性较小,所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U,由于密码子的简并性与变 偶性特点,使之仍能翻译出正确的氨基酸来,从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位,使之具有更广泛的阅读能力,(I-U、I-C、I-A)从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示,其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7.关于核糖体叙述不恰当的一项是() A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在(解聚体)时,同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基(P)位点和氨酰基(A)位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子,延伸因子,释放因 子和各种酶相结合的位点 8.tRNA的叙述中,哪一项不恰当() A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外,其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用,统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9.tRNA结构与功能紧密相关,下列叙述哪一项不恰当() A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位,均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守,它对识别核糖体并与核糖体结合有关

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16%。 2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1.20种氨基酸中是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要是基团.分子内部主要是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

蛋白质的化学结构

第二章蛋白质 第三节蛋白质的化学结构 一、肽键及多肽链 (一)基本概念 肽键:蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的,即前一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基缩合,失去一个水分子形成肽(peptide),该C-N化学键称为肽键(peptide bond)。 多肽:由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽;含三个氨基酸的肽,称为三肽,以此类推; 含20个以上的称多肽(polypeptide)。 肽与蛋白质之间无明显界限,50个以上氨基酸构成的肽一般称蛋白质。 氨基酸残基:蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子,称为氨基酸残基。 H2N CH C O CH C OH O H2N CH C R O N CH C R OH O H 多肽链:通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链(polypeptide chain),其骨架由-N-Cα-C-重复构成。 书写格式:把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边,称为N-末端(氨基端),把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边,称为C-末端(羧基端)。 除肽键外,蛋白质中还含有其他类型的共价键,例如,蛋白质分子中的两个半胱氨酸可通过其巯基形成二硫键(-S-S-,又称二硫桥),这是蛋白质分子中一种常见的共价键,可存在于多肽链内部或两条肽链之间。 (二)肽类存在的生理意义 肽类作为小分子蛋白质,在体内有一些相当重要的功能,并有一定的应用价值。 如:1.神经肽的类似物内啡肽(endorphins),可作为天然的止痛药物; 2.动物体内的谷胱甘肽具有重要生理功能,它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成,其中 谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸形成肽键。 二、蛋白质的一级结构 (一)蛋白质一级结构的概念

生物化学-蛋白质化学练习含答案

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在 pH > 。 2

6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud) 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法,其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3

蛋白质化学习题参考答案

习题——蛋白质化学

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( C ) A.氢键B.疏水键C.肽键D.二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是( D ) A.一级结构发生改变B.构型发生改变 C.分子量变小D.构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈(A) A.S形曲线B.抛物线C.双曲线D.直线4、蛋白质变性后出现的变化是(D ) A.一级结构发生改变B.溶解度变大 C.构型发生改变D.构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为( D ) A.1 B.2 C.3 D.4 6、不会导致蛋白质变性的方法有(A) A.低温盐析B.常温醇沉淀 C.用重金属盐沉淀D.用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是( D ) A.丝氨酸B.丙氨酸C.亮氨酸D.甘氨酸8、下列氨基酸中,含有吲哚环的是( C ) A.蛋氨酸B.苏氨酸C.色氨酸D.组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化,这个蛋白质(A) A.二级结构一定改变B.二级结构一定不变 C.三级结构一定改变D.功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳( C ) A、抑制了巯基酶的活性,使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性,使乙酰胆碱累积,引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后,血红蛋白失去了运输氧的能力,使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性,使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈(A)

A.双曲线B.抛物线C.S形曲线D.直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是( C ) A.紫外吸收B.凯氏定氮法C.双缩脲法D.茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为(C ). A.丙氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠( D ) A.范德华力B.氢键C.盐键D.疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是(C ) A.胶体性质B.变性性质C.两性性质D.双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链(-S-S-相连)的试剂是( B ) A.胃蛋白酶B.巯基乙醇C.尿素D.乙醇胺17、Sanger试剂是指(B ) A.PITC B.DNFB C.DNS-C1 D.对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于(A) A.氢键被破坏B.肽键断裂 C.蛋白质降解D.水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指(A) A.PITC B.DNFB C.DNS-C1 D.对氯苯甲酸20、下列氨基酸中,含有咪唑基的是( D ) A.蛋氨酸B.苏氨酸C.色氨酸D.组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是(B ) A.亮氨酸B.丙氨酸C.赖氨酸D.异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是(C ) A.胶体性质B.变性性质C.两性性质D.双缩脲反应23、蛋白质在等电点时,应具有的特点是( D ) A.不具有正电荷B.不具有负电荷 C.既不具有正电荷也不具有负电荷D.在电场中不泳动 24、以下说法错误的是(A) A. pH增加,血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加,血红蛋白与氧的亲和力下降

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点: 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸:酸水解:破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解:所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类:非极性氨基酸(8种):Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp;极性氨基酸(12种):带正电荷氨基酸Lys、Arg、His;带负电荷氨基酸Asp和Glu;不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸: 氨基酸的酸碱性质: 氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的pK值,pI的概念及计算, 高于等电点的任何pH值,氨基酸带有净负电荷,在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性:芳香族侧链有紫外吸收,280nm, 氨基酸的化学反应:α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热,可发生反应,生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽:基本概念;肽键;肽;氨基酸残基;谷胱甘肽;肽键不能自由转动,具有部分双键性质;肽平面 蛋白质的分子结构:一级结构,N-末端分析,异硫氰酸苯酯法;C-末端分析,肼解法 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式,包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构:超二级结构是指二级结构的基本结构单位(α螺旋、β折叠等)相互聚集,形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域: 蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系,其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点:大多数非极性侧链(疏水基团)总是埋藏在分子内部,形成疏水核;大多数极性侧链(亲水基团),总是暴露在分子表面,形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链(亚基)通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应;血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键:氢键,疏水键,范德华力,盐键,二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系:一级结构决定高级结构,核糖核酸酶的可逆变性;变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理; 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质:双电层,水化层;1. 透析;2. 盐析;3. 凝胶过滤; 酸碱性质:1. 等电点沉淀;2. 离子交换层析;3. 电泳 蛋白质的变性:蛋白质变性后,二、三级以上的高级结构发生改变或破坏,但共价键不变,一级结构没有破坏。

蛋白质化学习题

蛋白质化学习题 蛋白质化学习题 一、选择题 1.为了形成稳定的肽链空间结构,肽键中的四个原子和与其相邻的两个α-碳原子必须位于() a、连续卷绕状态 b、相对自由旋转状态 c、同一平面d以及随不同外部环境变化的状态 2.甘氨酸的解离常数为pK1=2.34,pK2=9.60,等电点为()A,7.26 B,5.97 C,7.14 D,10.77 3,肽键为: () a,顺式结构b,顺式和反式共存c,反式结构 4.维持蛋白质二级结构稳定性的主要因素有: () 静电力b,氢键c,疏水键d,范德华力 5、蛋白质变性是由于() 一级结构改变b,空间构象破坏c,生长素脱落d,蛋白质水解6,必需氨基酸为()。 植物b,动物c,动物和植物d,人和动物 7.天然蛋白质中包含的20个氨基酸的结构(A)都是L-型,都是D-型,部分是L-型,部分是D-型,除了甘氨酸以外都是L-型。 8、天然蛋白质中不存在的氨基酸是() a、半胱氨酸 b、瓜氨酸 c、丝氨酸 d、甲硫氨酸9,破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是: () 亮氨酸b,丙氨酸c,脯氨酸d,谷氨酸

10、当蛋白质处于等电点时,可以使蛋白质分子() 稳定性增加,表面净电荷保持不变,表面净电荷增加,溶解度最小2.真或假(在问题后的括号中打勾或打x) 1.所有的蛋白质都有一、二、三和四种结构。( ) 2.蛋白质分子中单个氨基酸的取代不一定会引起蛋白质活性的变化。( ) 3.镰状细胞性贫血是一种先天性遗传性分子疾病,其原因是正常血红蛋白分子中的谷氨酸残基被缬氨酸残基取代。()4。天然氨基酸都有一个不对称的α碳原子。( ) 5.变性蛋白质的分子量也会改变。( ) 6.蛋白质在等电点的净电荷为零,溶解度最小。()3。问题和计算问题 1.为什么蛋白质是生命活动最重要的物质基础? 2.尝试比较甘氨酸、脯氨酸和其他常见氨基酸结构的异同,以及它们如何影响多肽链二级结构的形成? 3.为什么蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体? 4.试着说明蛋白质结构和功能之间的关系(包括初级结构、高级结构和功能之间的关系)。 5.什么是蛋白质变性?退化的机制是什么?举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 6.聚赖氨酸在pH7时不规则卷曲,在pH10时呈α螺旋。聚谷氨酸Glu)在pH7呈现不规则螺旋,在pH4呈现α螺旋。为什么? 7.多肽链片段在疏水环境或亲水环境中更有利于α-螺旋的形成,为什

蛋白质化学练习题及参考答案

-第一章蛋白质化学测试题-- 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是:

A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷? A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:

蛋白质化学复习思考题.doc

一、蛋白质化学部分复习思考题 一、判断题 1、(A )具有四级结构的蛋白质都是寡聚蛋白质。 2、(x )溶液的pH值等于7吋,蛋口质不带电荷。 3、( a )蛋口质的三级结构主要是由它的氨基酸顺序决定的。 4、( X )各种氨基酸的等电点(pl)是它们所有可解离基团的算术平均值。 5、(X )蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此常涉及到肽键的断裂。 6、(x )蛋白质的四级结构指的是如何由多条肽链通过共价键连接成一个完整分子。 7、(X )凡有相同氨基酸组成的蛋片质即有相同的空间结构。 8、( A )由于所有的a-氨基酸都能与即三酮反应,因此即三酮常用來作为氨基酸的显色剂。 二、单项选择题 1、(b)组成蛋白质的元素主要有 A.C、H、O、N、P B. C、H、O、N、S C? C、H、0、P、S D.以上都不对 2、(A )下列氨基酸屮有乙醛酸反应的是______ o A. Trp B? Arg C. Lys D? His 3、(C )对蛋白质三级结构的形成影响最人。 A.氢键 B.二硫键 C.疏水键 D.盐键 4、(C )苛三酮b辅氨酸反应时,在滤纸层析谱上呈现色。 A.蓝紫 B.红 C.黄 D.绿 5、(B )下列氨基酸中有坂口反应的是o A. Trp B. Arg C. Lys D. His 6、(B )蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件不下稳定_______ o A.溶液pH大于PI B.溶液pH等于PI C.溶液pH小于PI D.溶液pH等于7.4() 7、(D )蛋口质变性是由于_______ o A. 一级结构的改变 B.辅基的脱落 C.蛋口质分解 D.空间结构的改变 8、(B )维持蛋白质分子a ■螺旋结构的化学键是______ o A.肽键 B.肽链原了间的氢键 C.侧链间的氢键盘 D.二硫键和盐键 A9、血清蛋白(PI=4.7)在下列哪种pH溶液中带正电荷? A. pH4.0 B. pH5.0 C. pH 6.0 D. pH 8.0 alO、盐析法沉淀蛋口质的原理是______ o A.中和电荷 B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C.降低蛋白质溶液的介电常数 D.使蛋白质溶液成为P1 C11、变性蛋白质的主耍特征是________ o A.不易被蛋口酶水解 B.溶解度增加 C.丧失原有生物活性 D.颜色反应减弱 B12、变性蛋口质最主要特征是原有牛?物活性的丧失,这是由于____ o A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间结构改变 C.蛋白质亚基的解聚 D.蛋白质水解为氨基酸 D13、将蛋白质溶液的PH值调到等电点时_____ o A.能使蛋口质的稳定性增加 B.能使蛋口质表而的静电荷不变 C.能使蛋口质表面的静电荷增加 D.能时蛋口质稳定性降低,易于沉淀析出 B14、可用于蛋白质多肽链N■末端分析的方法是____ o A.即三酣法 B.二硝基氟苯法 C.双缩尿法 D.紫外吸收法 D15、关于蛋白质三级结构的叙述,正确的是________ o A.稳定蛋口质三级结构最主要的键是氮键 B.貝有三级结构的多肽链都有牛:物学活性 C.具有三级结构的多肽链都无生物学活性 D.指整条多肽链屮全部原子的空间排布 E.每条具有三级结构的多肽链在多聚体蛋白质小称为亚基,所有亚基内均含有结构域A16、有关变性

第一章蛋白质化学习题答案

(一)名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

1蛋白质化学(答案)

1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI):在某一pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋:多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠:两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病:由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳:蛋白质在溶液中解离成带电颗粒,在电场中可以向电荷相反的电极移动,这种现象称为电泳。 6、变构效应:又称变构效应,是指寡聚蛋白与配基结合,改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析:在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐,可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷,从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀,这种现象称为盐析(salting out )。 8、分段盐析:不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同,调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出,这种方法称为分段盐析。 9、盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含(N )量颇为相近,平均含量为(16)%。 2、在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的(羧基)与另一个氨基酸α碳原子上的(氨基)脱去一分子水形成的键叫(肽键),它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的(水化层)和(电荷)是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为(9.74)。 <碱性氨基酸;PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为( )。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有(赖氨酸)、(精氨酸)和(组氨酸)。酸性氨基酸有(天冬氨酸)和(谷氨酸)。 7、氨基酸在等电点时,主要以(兼性或偶极)离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以(阴)离子形式存在,在pH

蛋白质化学习题及答案

第一章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时,主要以________________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在,在pH

最新生物化学蛋白质测试题

单元测试一:蛋白质化学 班级:姓名:分数: 一.填空题(每空1.5分,共30分) 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时,其带_ 零 _电荷;当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时,其带_ 负 _电;溶液pH小于某种氨基酸的等电点时,其带_ 正电。 2.盐浓度低时,盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _,称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低,称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面,有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状,维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1.用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量大的先被洗脱下来,分子量小的后下来。对 2.变性后,蛋白质的溶解度增加(减小),这是因为电荷被中和(空间结构被破坏),以及水化膜破坏所引起的。错 3.变性后(物理变性不可逆,化学变性可逆,可复性)的蛋白质在一定条件下,有些还能复性,恢复其生物学功能。对 4.有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去,且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别,是由其空间结构决定的。错(一级结构) 6.蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7.氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8.天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9.肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转,使多肽链出现多种构象。错(不可旋转) 10.维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力(不是)。错 11.蛋白质一级结构对空间结构起决定作用,空间结构的改变会引起功能的改变。对 12.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13.蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错(肌球蛋白是三级结构可存活) 14.蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错(不具有活性) 15.具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16.溶液中带电粒子在电场中向电性相同(相反)的电极移动,这种现象称为电泳。错 17.溶液pH值等于7时,蛋白质不带电荷。错 18.加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中, 大部分以离子形式存在,在pH > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的 羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其常用的试剂 是。14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能 有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、 和。 20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。 21. 血红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现效应,是通过Hb的 现象实现的。 22. 当溶液中盐离子强度低时,增加盐浓度可导致蛋白质溶解,这种现象称 为。当盐浓度继续增加时,可使蛋白质沉淀,这种现象 称。 23. 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为,这是凯氏定氮法的基础。 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使它和其他小分子物质分开的方法有 _ 和。 25. 蛋白质的超二级结构是指,其基本组合形式常见的有3 种,一是,如结合钙离子的模体;二是,如锌指结构;三是。 26. 蛋白质的二级结构有、、和 四种稳定构象异构体。 27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是和 28. 蛋白质进入层析柱后,小分子流出的时间较,大分子流出的时间 较,因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数(S)主要与蛋白质的和有关。 30. 通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量,而且 测定含较多的蛋白质,所得的结果更准确。 31. 和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为和 33. 根据蛋白质的形状可分为和

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