《生物化学》重点与习题

《生物化学》重点与习题

绪论

教学目的与要求：

1、掌握生物化学的概念，生物化学研究的内容。

2、理解生物化学与化学及有关生物学科间的关系。

3、了解生物化学的应用，生物化学的发展状况及生物化学课程的学习方法。

重点：

生物化学的概念及内容

第一章蛋白质化学

教学目的与要求：

1、掌握蛋白质和氨基酸的主要理化性质，蛋白质的一、二级结构，掌握蛋白质分子结构与功能的关系。

2、理解肽键的概念，肽键的形成，蛋白质和氨基酸的组成成分和分类及重要的化学键。

3、了解蛋白质的三、四级结构，蛋白质和氨基酸的分离和提纯，蛋白质的生物学意义。

重点：

1、氨基酸与蛋白质的理化性质

2、蛋白质的一、二级结构

3、蛋白质结构与功能的关系

难点：

1、蛋白质的一级结构与空间结构

2、蛋白质结构与功能的关系

总结：

蛋白质的重要性、元素组成及基本结构单位，明确：蛋白质的特征性元素是氮，基本结构单位是氨基酸。氨基酸的结构通式和结构特征，熟练地掌握20种标准氨基酸、氨基酸重要的理化性质。

氨基酸之间的连接键——肽键。了解有关肽的概念：肽，肽键，氨基酸残基等。掌握肽的方向性问题：从左到右，为Ｎ端→Ｃ端。

蛋白质结构的层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。区分构型与构象，理解主链构象和侧链构象，肽平面等概念，明确维持各个层次结构的作用力，重点掌握α－螺旋结构及β－折叠结构的结构特征。理解蛋白质是如何形成其稳定的三维构象的。

蛋白质结构与功能的关系，要求能够以血红蛋白为例来阐述蛋白质的一级结构与功能的关系及蛋白质的空间结构与功能的关系，明确别构现象与别构蛋白质。

蛋白质的各种理化性质，掌握其中的两性解离性质，等电点，变性作用等。

习题：

1、20种氨基酸的平均分子量为128，含有100个氨基酸残基的蛋白质的分子量大约为多少?（11000）

2、某蛋白质样品含氮15.2％，它的蛋白质含量约为多少?（95％）

3、丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和丝氨酸的中性（pH7）溶液属于

以下哪一类?

非极性、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷

4、写出丙氨酸和谷氨酰胺作用产生二肽的反应式及可能的二肽产物的结构式。

5、苯丙氨酸有2个可解离的质子，写出相当于两次解离的平衡方程式。

6、什么是等电点？如在pH6.0时对Gly、Glu、Lys、Arg、His和Ala的混合溶液进行电泳，哪些氨基酸移

向正极？哪些氨基酸移向负极？哪些氨基酸不移动或接近原点？

7、如用电泳法分离脲酶和肌红蛋白ｃ，使pH值维持在3、6还是9才能得到最好的分离效果？为什么？

在其它两种pH值时，这两种蛋白质移动的方向是什么？（等电点：脲酶5.0 肌红蛋白ｃ7.0）

8、解释下列名词：

酰胺平面、变性、兼性离子、等电点、蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。

9、蛋白质的α－螺旋及β－折叠结构的结构要点。

10、确定下列概念的正误：

⑴、因为细胞色素ｃ和血红蛋白都是血红素蛋白，它们必具有相同的三级结构。

⑵、肌红蛋白的三级结构与血红蛋白的α－和β－亚基的三级结构很不相同。

⑶、镰刀型细胞贫血症患者血红蛋白的分子结构有所改变。

⑷、血红蛋白的α－亚基有运输氧的功能。

⑸、肽链中截然分开的氨基酸残基相互作用的结果形成二级结构。

⑹、在序列中空间接近的氨基酸残基相互作用则产生三级结构。

⑺、非必需氨基酸不是体内合成蛋白质所必需的。

⑻、生物体内的一切多肽，毫无例外地均由L－α－Aa组成。

11、以血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系。

12、简述蛋白质电泳的原理。

13、何谓蛋白质的变性作用，举例说明与实践的关系。蛋白质变性后性质与结构发生了哪些主要变化？什

么叫复性?

14、用紫外吸收法测定溶液中蛋白质含量时，波长是多少？用此波长的依据是什么?

15、试述蛋白质沉淀的类型、方法及与实践的关系。试述蛋白质的颜色反应及用途。

第二章核酸的化学

教学目的与要求：

1、掌握核酸的主要理化性质及核酸的一、二级结构。

2、理解核酸的组成、分类和分布。

3、了解生物体内重要的核苷酸及其衍生物

4、了解核酸的重要性

重点：

1、核酸的二级结构即DNA双螺旋结构与tRNA的三叶草型结构

2、核酸重要的理化性质

难点：

1、3'、5' 磷酸二酯键的表达

2、核酸的空间结构

3、核酸变性与复性性质的应用

总结：

在本章中，首先介绍了核酸发现的历史及命名，然后讲述了核酸的分类与分布，接下来，又重点介绍了核酸的生物功能，由此向大家介绍了一个著名的实验——肺炎双球菌的转化实验。要求同学们了解这个的实验过程，了解这个实验的巨大意义。

核酸的化学组成章节里，要了解核酸的特征性元素是磷。掌握二种戊糖、五种碱基的基本骨架，取代基团及取代部位。要掌握核苷酸的结构，其分子中戊糖与碱基之间的连接键及在生理条件下，磷酸在戊糖上的连接部位，并要了解核酸水解产物的性质。

在核酸的结构这一节里，要掌握核酸的基本结构单位——核苷酸与核苷酸之间的连接方式，即3＇、5＇-磷酸二酯键，掌握多核苷酸链的方向性问题。理解核酸一级结构的两种书写方式。对于核酸的空间结构，DNA应掌握Watson-Crick提出的双螺旋结构，即双螺旋结构的特征、稳定其结构的作用力及该结构提出的伟大意义；RNA则要掌握tRNA的二级结构——四臂四环的三叶草型结构，并要知道各臂各环的功能。对于A型DNA、Z－DNA的结构、DNA及tRNA的三级结构作一般了解。

在掌握核酸结构的基础上，应将核酸的结构与性质联系起来。了解核酸的一般理化性质，掌握核酸的紫外吸收性质，最大紫外吸收波长，核酸的变性与复性性质等。对于基本概念，要掌握的有：核酸的热变性、Tm、退火、核酸杂交、增色效应及减色效应等。

要了解体内常见的核苷酸的衍生物及功能。

了解核酸序列测定的一般步骤。

了解DNA的化学合成法。

习题：

1、比较DNA、RNA在化学组成上，大分子结构上及生物学功能方面的不同特点。

2、RNA有哪些主要类型，其生物学功能是什么?

3、酵母DNA的碱基组成中，T的摩尔分数为32.9％，试计算此DNA分子中其它碱基的含量。

4、试述DNA双螺旋结构模型的要点及其与DNA生物学功能的关系。

5、如果人体有1014个细胞，每个细胞DNA含量为6.4×109 bp，试计算人体DNA（以双螺旋形式存在）

的总长度有多少米？每个细胞DNA的分子量约是多少?（设碱基对的平均分子量为660）。

6、写出下列核苷酸序列的反平行互补链。pA TCGCAGTTCGCTAC

7、噬菌体M13 DNA的碱基组成是：A＝23％，T＝36％，

G＝21％，C＝20％。这些信息告诉我们关于此噬菌体DNA的哪些性质?

8、下列哪种关于DNA碱基组成的关系是错误的?

（a）A＋T＝G＋C （b）A＝T （c）A＋G＝C＋T （d）G＝C

9、在下列描述后面填上合适的化学键。

（a）连接核糖和磷酸（b）在两条DNA链间搭桥

（c）连接碱基和戊糖（d）在RNA中连接核苷酸

10、tRNA在分子结构上有哪些特点？其主要环与臂的功能是什么？

11、核酸的紫外吸收性质有何特点？有何应用?

12、核酸变性后，其性质上发生哪些变化？

13、DNA溶液强烈吸收260nm的紫外光。天然DNA与其变性DNA溶液相比，哪一个的260nm光吸收值

高？怎么解释？

14、什么是核酸的热变性、解链温度、核酸的分子杂交？核酸杂交技术有何应用？影响特定核酸分子Tm

值大小的因素是什么？为什么？

15、有一DNA，其结构为

GCGCGCGCGCGCGCGC

CGCGCGCGCGCGCGCG

将此DNA的溶液加热到80℃时其粘度大幅度下降。原因何在？如将溶液保持在100℃，DNA的哪种结构占优势? 如使溶液缓慢冷却到25℃，DNA结构又会发生什么变化？

16、同源DNA的变性是可逆的。有三个因素可促使DNA的复性，即：（a）阳离子的存在（b）比熔点低

的温度（c）DNA链的高浓度。解释这些因素的作用。

17、在一定条件下，双螺旋DNA部分变性（即螺旋只在一定区域解链）。能否推测解链区的G≡C对多还

是A＝T对多? 为什么？

18、解释下列名词：

复制、转录、反转录、翻译、三联体密码、中心法则（信息流）、内含子、外显子、居间序列

19、真核生物DNA的基因组织有何特点？

第五章酶

教学目的与要求：

1、掌握酶催化的特异性，酶的作用原理，酶的结构与功能的关系及影响酶促反应速度的因素。

2、理解酶的化学本质，组成，概念，分类及同工酶的概念。

3、了解酶的命名，酶活力的测定，酶的制备和应用。

重点：

1、酶催化的特性，酶的作用机制。

2、酶结构与功能的关系，影响酶促反应速度的因素。

难点：

1、酶的作用机制，中间产物学说，诱导契合学说。

2、底物浓度及抑制剂对酶促反应速度的影响。

总结：

在本章中，首先介绍了酶的一般概念，理解酶的概念，理解酶与一般催化剂的异同点，特别应理解酶作为特殊的催化剂——生物催化剂，所具有的几个特点。

对于酶的命名，一般了解即可，了解酶有习惯命名与系统命名。酶的分类，则应明确分类的依据，据此，可将酶分为六大类，应明确每一大类中，酶催化反应的类型及实例。

在酶的化学本质这一节里，应理解酶的化学本质就是蛋白质。掌握结合酶的组成，及各个组成在催化反应中所起的作用。还应掌握许多基本概念：辅酶、辅基、全酶、酶蛋白等。理解单体酶、寡聚酶、多酶复合物等概念。

在介绍酶的结构与功能的关系这一节时，介绍了一些概念。应理解同工酶、酶原及酶原的激活等的概念，掌握什么叫酶的活性部位、什么叫酶的必需基团。掌握酶的结构与功能的关系。

在酶作用的专一性这一节中，应掌握酶作用专一性的概念，酶作用专一性的几种类型。

酶的作用机制，也是本章的重点内容。应掌握酶的催化作用与分子活化能的关系，如何用中间产物学说解释之。掌握解释酶作用机制的几种学说：锁钥学说及诱导契合学说的要点，了解其不足之处。了解使酶具有高催化效率的几点因素。

酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素这一节中，应理解酶促反应速度的测量，理解为何要测酶促反应的初速度。理解酶浓度、pH 、温度、激活剂等对酶促反应速度的影响。掌握底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。掌握米氏方程式，米氏常数的意义及测定方法，掌握抑制作用类型及特点等。

对酶活力的概念、酶活力的测定及测定时应注意的问题、酶的活力单位等要有所了解。

应了解什么是核酶、什么是抗体酶，理解什么是化学酶工程和生物酶工程。

酶的制备、酶的应用作一般了解即可。

习题：

1、酶与一般催化剂的异同点

2、为什么说大多数酶的本质是蛋白质?

3、区别：酶蛋白和全酶酶蛋白和酶的辅因子（各起何作用）

4、活性部位

5、何谓酶分子的必需基团? 有哪些类型？其作用如何？

6、何谓酶原？其是怎样被激活的？有何生理意义？

7、什么是同工酶？同工酶的生物学意义。

8、何谓酶的专一性？有哪几类？各举一例说明。

9、中间产物学说要点诱导契合学说要点它们各是解释什么问题的？

10、酶促反应的初速度是如何规定的？为什么要测定初速度？

11、假如反应体系中存在着下列各种情况，求其速度v相当于理论最大速度Vmax的百分数。

⑴ S＝Km ⑵ S＝（1／2）Km

⑶ S＝2Km ⑷ S＝（1／10）Km

⑸ S＝10Km

12、酶促反应的初速度：(a)、与底物浓度成正比(b)、与酶浓度成正比(c)、在中性pH时最大

(d)、当底物浓度与Ｋｍ相等时最大(e)、与温度无关。请选择正确的答案。

13、米氏方程的基本形式是什么？Km的意义何在？如何测定？

14、区别：v0与Vmax

15、判断下列概念的正误：

⑴、一般酶和其底物大小差不多

⑵、酶分类的依据是其催化的反应类型

⑶、酶影响它所催化反应的平衡

⑷、如果有一个合适的酶存在，达到化学反应能阈所需的活化能就减少

⑸、在酶已饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应的初速度增加

⑹、当ES 络合物的量增加时，酶促反应的初速度也增加

⑺、酶促反应的米氏常数与所使用的底物无关

⑻、在低底物浓度时，酶促反应的初速度与底物浓度成正比

⑼、若已知在给定酶浓度时的Km和Vmax，则可计算在任何底物浓度时酶促反应的初速度

16、酶的最适温度与最适pH 酶的激活剂与抑制剂

17、什么叫酶的抑制作用？其可分为哪些类型？比较不同类型可逆抑制作用的特点或机理。

18、人血清中含有酸性磷酸酶，这类酶在微酸性（pH=5.0）条件下可水解磷酸酯类物质。红细胞、肝、肾、

脾和前列腺都能产生酸性磷酸酶。从临床的观点出发，前列腺酸性磷酸酶最重要，因为血液中此酶活性的升高常是前列腺癌的征兆。前列腺磷酸酶被酒石酸根强烈抑制，而其它组织的酸性磷酸酶则不被酒石酸抑制。怎样利用这种性质设计测量人血清中前列腺酸性磷酸酶活性的特殊方法？

19、甲醇（木醇）是一种常用作汽车防冻剂的商业溶剂，毒性很强，人服用30mL即可致死。其毒性并非

来自甲醇本身，而是来自它的代谢产物甲醛。甲醇能被肝脏中的醇脱氢酶迅速氧化成甲醛。甲醇中毒的医药处理之一是：给患者口服或静脉注射乙醇（酒精），使用量是能引起正常人中毒的剂量。为什么这种处置会奏效?

20、酶的分类与命名：

（1）、叙述酶的系统分类法，其优点何在？

（2）、酶共分成几大类？反应通式？举出具体实例。

（3）、酶的命名如何规定？一个酶可有几种表示法？举例说明。

第六章维生素和辅酶

教学目的与要求：

1、掌握水溶性维生素和辅酶的关系、功能及功能部位。

2、理解脂溶性维生素的生理功能。

3、了解维生素的概念、分类、来源及化学性质。

重点：

水溶性维生素与辅酶的关系及作用机制

难点：

维生素在体内的活性形式及其作用

总结：

在维生素和辅酶这一章中，首先应理解的是维生素的概念，维生素在生物体内的作用及维生素的分类。

通过本章学习，应掌握水溶性维生素与辅酶的关系。维生素Ｂ族及维生素Ｃ在生物体内均以辅酶的形式参与代谢，要掌握各种水溶性维生素在体内的活性形式，功能部位及维生素以辅酶形式存在时，在体内物质代谢中所起的作用及作用机制。

对于脂溶性维生素，应理解各种脂溶性维生素的生理功能。

了解维生素的来源，常见维生素的缺乏病及一般防治方法。

习题：

1、什么叫维生素？维生素在体内主要有什么作用？

2、列举维生素与辅酶的关系。下列辅酶（或辅基）中含有哪些维生素成分？

(a) NAD+(b) FADH2(c) 辅酶A (d) FH4

3、在人类中曾发现哪些维生素缺乏症？写出其名称并注明这种病是因为缺乏何种维生素所致？

4、为什么缺乏硫胺素常会引起神经系统及消化系统的机能障碍？

5、进食生鸡蛋过多为何能引起生物素缺乏症？

6、叶酸由哪几种化合物缩合而成？又以何种形式在体内起作用？

7、维生素C具有什么化学特征？缺乏时可引起何种疾病？

8、下面的哪种维生素在甲基（－CH3）和甲酰基（－CHO）的转移中有用？

(a) 硫胺素(b) 抗坏血酸(c) 叶酸(d) 核黄素

9、下列各种说法是否正确？指出错误的说法并加以改正。

(a) α-生育酚为维生素E (b) 氰钴胺素为维生素B12

(c) 硫胺素即维生素B1(d) 磷酸吡哆醛又叫维生素B2

(e) 羧基生物素是氢的载体

10、若缺乏水果蔬菜类食物，人最可能发生下列哪些维生素缺乏症？

(a) 维生素A (b) 维生素C (c) 硫胺素(d) 烟酸(e) 氰钴胺素

11、下列哪些辅酶（或辅基）为核苷酸类化合物

(a) FAD (b) NAD+(c) FH4(d) TPP (e) 磷酸吡哆醛

12、维生素D的活性形式是什么? 为什么多晒太阳可以预防佝偻病?

13、维生素A、K、E各有什么生理功能？

第七章新陈代谢总论与糖代谢

教学目的与要求：

1、掌握糖的无氧氧化过程，糖的有氧氧化过程，戊糖磷酸途径，糖异生作用，主要代谢过程的生理意义

及能量计算。

2、理解糖的酶促水解，自由能的产生和变化，高能化合物的概念及重要的高能化合物。

3、了解单糖的吸收，蔗糖、淀粉及糖原的合成过程。

重点：

1、糖的无氧氧化途径，糖的有氧氧化途径，戊糖磷酸途径。各代谢途径的生理意义。

2、糖异生作用及生理意义。

3、能量计算。

难点：

1、糖的各条分解代谢途径

2、糖异生途径

3、糖代谢过程中能量的变化。

总结：

在糖代谢这一章中，一共讲了三个大问题：新陈代谢、自由能与高能化合物、糖代谢。

新陈代谢这一节中，要理解各种基本概念：新陈代谢、合成代谢、分解代谢等，理解新陈代谢的内容及特点。

关于自由能与高能化合物这一节，首先叙述了热力学第一定律及热力学第二定律，然后介绍了自由能的概念。要理解自由能的概念，理解高能化合物的概念。要求能够根据自由能，来判断一个反应是否能自发进行。要求掌握几种常见的高能化合物。

最后是糖代谢。糖代谢不仅是本章的主要内容，也是本学期的主要内容，因为它也是学习其它物质代谢的基础。在学习的时候要注意：首先，要掌握各种基本概念，例如：酵解、发酵、无氧氧化、有氧氧化、糖异生等；其次，是糖的分解代谢途径，在四条分解代谢途径中，重点要求掌握糖的无氧氧化途径及糖的有氧氧化途径，要求掌握这两条途径中参与反应的酶或酶系、反应方程式、生理意义、关键酶、A TP的计算及途径在细胞内的定位，对于乙醛酸循环途径作一般了解即可，对戊糖磷酸途径，要掌握其重要的生理意义，要理解这四条途径之间的关系，将这四条途径沟通的物质；再次，糖的合成代谢途径，重点在糖异生途径，要掌握其概念及非糖物质转化为糖的代谢通路，对于糖原的合成，作一般了解；最后应总结：小分子核苷酸在糖代谢中的作用，生物大分子合成的特点等。

习题：

1、何谓中间代谢？何谓合成代谢和分解代谢？它们之间有何关系？

2、举例说明说明是高能磷酸化合物。

3、糖类物质的生理功能是什么？

4、何谓淀粉或糖原的磷酸解？

5、解释：无氧氧化，何谓“发酵”与“酵解”，两者有何异同？

6、在缺氧状态下葡萄糖是如何转变为乳酸的？有什么生理意义？（具体过程、参与反应的酶及辅因子）

7、葡萄糖在肌肉细胞中转化成乳酸所释放的自由能仅为葡萄糖完全氧化成二氧化碳和水时的7％，这是否

意味着肌肉中的酵解作用是一种浪费？为什么？

8、解释：糖的有氧氧化、三羧酸循环

9、试述丙酮酸脱氢酶系的组成、影响其活性的因素？

10、三羧酸循环中有几个调节酶？它们受什么物质调节？各催化哪些反应？

11、比较糖的无氧酵解和有氧氧化过程（进行的部位、反应的条件、反应过程、生理意义、ATP生成的方

式等）。

12、何谓乙醛酸循环？对植物体有何生理意义？

13、何谓戊糖磷酸途径？其生理意义是什么？

14、戊糖磷酸途径可使（选择下述正确的答案）

A、葡萄糖完全氧化成二氧化碳和水

B、产生甘油参加脂肪合成

C、产生NADPH C、产生戊糖参加核酸合成

D、产生葡-1-磷参加糖原合成

15、何谓糖异生？其生理意义是什么？

16、写出糖酵解和糖异生途径的关键酶，它们受哪些重要因素的控制？这些关键酶各催化哪些反应？

17、下列反应中各需何种辅助因素或辅酶？各起何种作用？

A、丙酮酸→乳酸

B、葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸

C、糖原→糖原（多一个葡萄糖）

D、琥珀酰CoA→琥珀酸＋HSCoA

E、丙酮酸＋CO2→草酰乙酸

F、甘油醛-3-磷酸＋Pi→甘油酸-1，3-二磷酸

G、甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸

18、指出下列酶各参加哪一个反应？并写出反应方程式。

A、丙酮酸激酶

B、烯醇式丙酮酸磷酸羧激酶

C、果糖磷酸激酶

D、葡萄糖激酶

E、果糖-1,6-二磷酸磷酸酶

F、葡-6-磷磷酸酶

19、从2 mol丙酮酸合成１mol葡萄糖，需要几mol ATP及几mol NADH？（写出推算的大致过程）

第八章生物氧化

教学目的与要求：

1、掌握生物氧化过程中水的生成、ATP的生成，掌握电子传递与氧化呼吸链的关系，呼吸链各组分的结

构与功能。

2、理解生物氧化过程中CO2的生成，生物氧化的概念，生物氧化的特点，氧化磷酸化偶联作用和偶联部

位。

3、了解氧化磷酸化的偶联机制。正确理解呼吸链中各组分电极电位与排列顺序的关系。

重点：

1、电子传递与氧化呼吸链，呼吸链的组分、结构与功能。

2、氧化磷酸化作用。

难点：

1、电子传递链组分的结构和排列顺序。

2、A TP生成的偶联机制。

总结：

本章基本概念多，所以首先要掌握各个基本概念。

在CO2的生成这一节中，要明确，生物体内CO2的生成，是有机酸脱羧的结果。对脱羧的两种方式：氧化脱羧和直接脱羧，要能举例说明。

电子传递和氧化呼吸链是重点。首先应掌握呼吸链的概念，通过此概念来理解生物氧化过程中水是如何生成的。然后要掌握呼吸链的重要组分，这些组分的基本结构，在呼吸链中所起的作用，以及各个组分在呼吸链中的排列顺序。

在氧化磷酸化作用这一节中，首先要掌握两个概念：底物水平磷酸化和氧化磷酸化，这是ATP生成的两种方式，也是本章的重点内容之一。所以要求掌握ATP生成的方式、数量、部位，理解ATP生成的机制，即ATP生成的三种假说，理解化学渗透假说的要点。

在这一章中，还遇到一个概念：穿梭。要理解什么叫穿梭，理解线粒体外的NADH是通过穿梭方式进入线粒体的，明确当穿梭物质不同时，一对由NADH所携带的氢，由线粒体外进入线粒体内后，产生ATP 数量的不同。

最后，要了解ATP在生物体内的重要作用。

习题：

1、何谓生物氧化？它与体外氧化有何不同？

2、何谓呼吸链？其由哪些组分构成？

3、列举维生素在生物氧化中的作用。

4、将下列物质按容易给出电子的顺序加以排列：

CytC NADH CoQH2乳酸H2

5、将下列物质按容易接受电子的顺序加以排列：

α－酮戊二酸＋CO2草酰乙酸O2NADP+

6、当１摩尔电子对从下列一种物质转移到另一种物质时，ΔG°＝？

A、由琥珀酸→Cytb

B、由苹果酸→NAD+

C、由NADH→O2

7、α－酮戊二酸经三羧酸循环和呼吸链能否完全燃烧？为什么？

8、试述NADH脱氢酶、CoQ、Cytaa3在呼吸链中的特殊作用。

9、说NADH呼吸链有三个偶联部位，有何依据？

10、解释：底物水平磷酸化氧化磷酸化P／O比值

11、区别两种磷酸化作用。在哪些代谢反应中ATP通过底物水平磷酸化生成？

12、苹果酸在三羧酸循环中氧化成草酰乙酸时，通过氧化磷酸化作用产生３个ATP，而琥珀酸氧化成延胡

索酸时仅产生２个ATP。上述氧化作用均需要传递２个电子，为什么琥珀酸氧化却少产生１个ATP？

由此比较NADH呼吸链及琥珀酸呼吸链在组成上及产生ATP上的异同点。

13、写出各氧化呼吸链中组分的排列顺序。

14、试述体内ATP如何生成？

15、说明氧化磷酸化中化学渗透学说的要点。

16、组织中肌酸有何生理功能？

17、何谓穿梭？胞浆中NADH可以通过哪些穿梭进入线粒体？

18、下列底物在细胞匀浆中完全氧化成二氧化碳和水时可以产生多少ATP？假设酵解、三羧酸循环及氧化

磷酸化作用均正常进行

A、果糖-6-磷酸

B、甘油醛-3-磷酸

C、乙酰CoA

D、烯醇式丙酮酸磷酸

E、NADH

F、甘油

G、果糖-1,6-二磷酸

19、下列关于化学渗透学说的叙述哪些是正确的？

A、线粒体电子传递的功能是使质子移位跨过内膜进入线粒体基质。

B、线粒体电子传递释放的自由能储存于电呼吸梯度中。

C、线粒体内膜的头部是F。-F1ATP 酶。

D、F。-F1ATP酶催化ADP及Pi在体内合成A TP。

E、化学渗透偶联生成ATP仅在线粒体中存在。

第九章脂类的代谢

教学目的与要求：

1、掌握脂肪酸的β-氧化过程，酮体的生成和利用，脂肪酸的从头合成过程。

2、理解脂类的酶促水解，甘油的分解过程，脂肪酸氧化过程中能量的转化。

3、了解脂类的吸收，脂肪酸合成的其它途径，磷脂的生物合成，胆固醇的生物合成、转变和排泄。

重点：

1、脂肪酸的β-氧化过程

2、酮体的生成和利用

3、脂肪酸的从头合成过程。

难点：

1、脂肪酸β-氧化途径及能量计算

2、酮体生成的意义

3、脂肪酸从头合成途径。

总结：

通过本章的学习，要了解脂类分类的依据，了解脂类的生理功能，理解为什么称脂肪是富能燃料，同时也要了解脂类的酶促水解过程。

在脂肪的分解代谢这一节里，首先学习了甘油的氧化，然后又学习了几种脂肪酸的氧化途径，其中，最重要的，要求掌握的是脂肪酸的β-氧化途径，要求掌握其反应过程，产生ATP的数量及部位。在这一节中，还应掌握酮体的概念，明白酮体是如何生成的又是如何利用的，其生理意义是什么，由此来理解糖代谢与脂代谢的关系，理解为什么脂肪必须在糖的火焰中燃烧这一说法。

脂肪酸的合成途径，介绍了几条，重点是从头合成途径。在复习时，可总结比较脂肪酸β-氧化途径与脂肪酸从头合成途径，例如在细胞内的定位，反应过程，参与反应的酶与辅酶，酰基的载体，能量变化等等，以加深印象，更好地掌握本章的重点。

对于磷脂，要了解其结构通式，了解在磷脂合成时，CTP所起的重要作用。

最后是胆固醇，要明确知道其合成原料是什么，在体内胆固醇有什么重要的生理功能，即胆固醇的转化。另外，也可从胆固醇的合成原料——乙酰CoA，合成时的供能物质——ATP，合成反应的供氢体——NADPH等，来说明糖的分解代谢与胆固醇的合成代谢之间的关系。

在全面复习的基础上，可总结：在生物体（这里主要指人及动物）内，脂能否转化为糖？糖又能否转化为脂？要用具体事例来说明。

习题：

1、何谓脂类？脂类有哪些种类？脂类物质有哪些重要的生理功能？

2、何谓必需脂肪酸？举例说明。

3、何谓酰基载体蛋白？

4、写出脂肪、卵磷脂、胆固醇的结构式。

5、何谓β-氧化学说？Knoop如何通过实验证明存在β-氧化方式？

6、β-氧化降解过程是如何进行的？

7、试计算1分子硬脂酸在细胞内完全燃烧时生成ATP的分子数。

8、脂肪酸合酶复合体的组成和结构特点如何？

9、乙酰CoA在参加脂肪酸合成之前需发生哪些转化反应？

10、试比较脂肪酸氧化及合成的区别。

11、脂肪在体内能否转化为糖？为什么？

12、以谷物填喂家鸭，结果鸭体肥美多脂，试述此种鸭在填喂期间体内有何代谢特点。

13、在豆蔻酸（14C）β-氧化过程中：

A、活化豆蔻酸生成脂酰CoA需几摩尔ATP？

B、需通过几轮β-氧化才能生成7摩尔乙酰CoA？

C、生成几摩尔FADH0及NADH？

D、FADH2及NADH进入呼吸链生成几摩尔ATP？消耗几摩尔氧？

14、上题(13题)中，7摩尔乙酰CoA通过三羧酸循环氧化成二氧化碳和水，

A、产生多少摩尔GTP？

B、产生多少摩尔FADH2及NADH？

C、通过三羧酸循环产生多少摩尔A TP？

D、消耗多少摩尔氧？

E、此酸氧化生成二氧化碳和水净生成多少摩尔A TP？

15、指出胞浆脂肪酸生成及线粒体β-氧化的特点：

A、胞浆饱和脂肪酸生成

B、饱和脂肪酸β-氧化

(1) 需ACP转移脂酰基(2) 利用NAD+→NADH

(3) 利用丙二酰CoA为主要前体(4) 能包括18C到24C 的脂肪酸

(5) 利用FAD→FADH2(6) 利用NADPH→NADP+

(7) 能由柠檬酸激活(8) 需乙酰CoA参加

根据其特点将A或B填入各项.

16、在胞浆合成软脂酸时要消耗多少丙二酰单位？

A、5

B、6

C、7

D、8

17、二氧化碳是脂肪酸生成的必需原料，二氧化碳的功能是什么？假如用肝脏的可溶部分与14Ｃ标记的二

氧化碳及其它脂肪酸合成所需组分共同保温,生成的软脂酸中是否含有14Ｃ？

18、试写出从甘油及软脂酸合成脂肪（三软脂酰基甘油）的平衡反应方程式。

19、何谓酮体？在何处生成？如何生成？在何处氧化？如何氧化？酮体的生成有何生理及病理意义？

20、眩晕症患者，主诉不能进食、乏力、眩晕、恶心呕吐，经检查血酮体明显增高，尿中酮体强阳性，诊

断为酮症酸中毒，试分析其酮症产生的机理。

21、磷脂（卵磷脂、脑磷脂）的合成过程如何？

22、体内合成胆固醇的原料为何？胆固醇在体内可转变为哪些物质？

第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢

教学目的与要求：

1、掌握氨基酸脱氨基作用及其产物氨和α-酮酸的代谢去路。

2、理解蛋白质酶作用的专一性；理解氨基酸合成的几种方式；必需氨基酸和非必需氨基酸的含义。

3、了解氨基酸的脱羧基作用，蛋白质的酶促水解和蛋白质的营养作用。

重点：

1、联合脱氨基作用

2、氨的代谢去路

难点：

1、联合脱氨基作用

2、鸟氨酸循环

3、一碳单位的作用

总结：

在这一章中，首先简单复习了一下蛋白质的生理功能，并介绍了有关氮平衡的概念及正常成年人的每日蛋白质需要量问题。

接着，学习了有关蛋白质的酶促降解问题。要掌握酶作用的专一性，要理解何谓内切酶，何谓外切酶的概念及何谓自溶现象。

在氨基酸的一般代谢这一节中，介绍了氨基酸的分解代谢和合成代谢，重点在氨基酸的分解代谢。氨基酸的分解代谢可在两个层次上进行，即氨基酸的脱氨基作用和氨基酸的脱羧基作用。这里，重点放在氨基酸的脱氨基作用，要理解脱氨基作用的几种方式，掌握联合脱氨基作用，其概念、反应通式、参与反应的酶等。对于脱羧基作用，一般了解即可。当氨基酸脱去氨基后，产生了氨，氨是有毒的，必须转化成无毒的物质排出体外。所以，还应掌握体内氨的转化，特别是尿素的生成，即尿素生成的部位、过程及概念——鸟氨酸循环，理解临床上肝昏迷的解释。在氨基酸的分解代谢中，还应理解几个概念：生糖氨基酸和生酮氨基酸等。

在氨基酸的合成代谢中，要理解必需氨基酸、非必需氨基酸的概念，理解什么是蛋白质的互补作用，了解氨基酸的合成途径。

最后是一碳单位的概念和作用，要掌握一碳单位的概念，理解一碳单位和氨基酸代谢的关系。

习题：

1、氨基酸有哪几种脱氨形式？举例说明。

2、参与氧化脱氨作用的酶有哪些类别？其区别是什么？

3、何谓转氨基作用？氨基酸转氨机理如何？

4、氨基酸分解代谢产物α-酮酸、氨和二氧化碳的去向如何？

5、氨基酸生物合成有哪几种方式？

6、解释：必需氨基酸一碳单位蛋白质的互补作用联合脱氨基作用鸟氨酸循环

7、联合脱氨基作用的生理意义。

8、鸟氨酸循环的生理意义。

9、维生素B6在氨基酸代谢中有哪些重要作用？

10、体内氨的来源及去路有哪些？

11、写出天冬氨酸、谷氨酸、丙氨酸与α-酮戊二酸转氨基作用后生成相应α-酮酸的名称和结构式。

12、谷氨酸的氨基如何参与鸟氨酸循环而生成尿素的？

13、何谓生糖氨基酸？Asp、Glu各是如何成糖的？

14、Asp、Glu在体内进行分解代谢时各可产生多少ATP？写出其大致代谢途径。

15、脑中γ-氨基丁酸、5-羟色胺是如何生成的？

16、叶酸及维生素B12在一碳单位代谢中有何作用？为什么缺乏此二种维生素皆可导致巨幼红细胞贫血？

17、临床上用谷氨酸及精氨酸治疗肝昏迷，其生化基础是什么？

18、禁食动物喂以无精氨酸蛋白质可导致氨中毒，如单纯喂以甘氨酸，则氨中毒更加严重，如给以鸟氨酸

则无中毒现象，试解释其机理。如非禁食动物，则不易中毒，何故？

19、假如膳食中含有丰富的丙氨酸，但缺乏天冬氨酸，问是否会出现天冬氨酸缺乏的现象？为什么？

20、有哪几个氨基酸参与了尿素合成的鸟氨酸循环代谢途径？

21、尿素循环中尿素的两个氮原子来自何方？

鸟氨酸中γ氨基氨基甲酰磷酸盐鸟氨酸的α氨基天冬氨酸的氮

22、参与蛋白质水解作用的酶有哪些类型？专一性如何？

第十一章核苷酸代谢

教学目的与要求：

1、理解嘌呤分解代谢的最终产物，理解嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源。

2、了解核酸、核苷酸及核苷的酶促降解，了解两类碱基的分解代谢和核苷酸的合成代谢。

重点：

1、嘌呤碱分解代谢的最终产物

2、嘌呤环及嘧啶环上各个原子的来源

难点：

本章无难点

总结：

本章在简单复习了核酸及核苷酸的生理功能后，就转入对核酸酶促降解的介绍。首先是DNA和RNA 的酶促降解，这里，要掌握几个概念：核酸内切酶、核酸外切酶，5'→3' 外切酶和3'→5' 外切酶等，并要了解核酸酶促降解的大致过程。然后是核苷酸的酶促降解，也应了解其降解的大致过程及参与的酶。

对于嘌呤和嘧啶的分解代谢，要掌握的是分解代谢的最终产物，对分解代谢过程，反应方程式看懂即可。

在核苷酸生物合成一节中，要了解核苷酸合成的两种方式——从头合成途径和补救途径，要了解其概念，要掌握嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸合成时，其碱基上各个原子的来源，及核苷酸合成代谢与糖、脂、蛋白质代谢的关系。

要了解NDP、NTP及脱氧核苷酸是在什么水平上生成的，胸腺嘧啶核苷酸是在什么水平上生成的。

最后，根据本章P.245，图11-13，了解各个核苷酸生物合成之间的关系。

习题：

1、降解核酸的酶有哪几类？举例说明它们的作用特点。

2、核酸中嘌呤和嘧啶在体内的合成原料各是哪些？要分解产物又是什么？说明嘌呤环及嘧啶环上各原子

的来源。

3、体内脱氧核苷酸是如何形成的？

4、PRPP可参加哪些物质的合成代谢？

5、嘌呤核苷酸全合成的特点是什么？述从IMP合成AMP和GMP的生化过程。

6、在嘌呤合成中，有1种氨基酸完全参入到嘌呤环结构中。如口服放射性标记的这种氨基酸并收集所排

泄的标记尿酸，可以估算人的尿酸每日生产量。这是哪种氨基酸？

Asp Gly Gln Glu

7、在嘧啶的生物合成过程中，嘧啶环的氮原子从何而来？

谷氨酰胺和氨氨甲酰磷酸和谷氨酸天冬氨酸和氨甲酰磷酸谷氨酰胺和谷氨酸

8、嘧啶分解代谢

产生尿酸在痛风病中过强需要黄嘌呤氧化酶产生氨和二氧化碳，它们能转变成尿素

9、在合成过程中，嘌呤核苷酸的3个组分产生或结合的次序为何？

A、嘧啶环、咪唑环、然后是核糖-5-磷酸

B、核糖-5-磷酸、嘧啶环、然后是咪唑环

C、咪唑环、核糖-5-磷酸、然后是嘧啶环

D、核糖-5-磷酸、咪唑环、然后是嘧啶环

10、哺乳动物核苷酸还原酶

A、催化核苷二磷酸（如ADP）还原产生相应的脱氧核苷二磷酸（如dADP）

B、使用NADPH作为辅因子

C、用维生素B12为辅因子

D、用蛋白质为辅因子，如硫氧还蛋白

11、简述从乳清苷酸合成UMP、CMP的生化过程。

12、简述从四种核苷酸合成四种脱氧核苷酸的生化过程。

13、胸苷酸合成酶

A、催化脱氧尿苷三磷酸(dUTP)甲基化产生脱氧胸苷三磷酸（dTTP）

B、用甲基四氢叶酸为甲基供体

C、用NADPH为辅因子

D、用硫氧还蛋白为辅因子

14、简述糖、脂肪、氨基酸及核苷酸代谢的相互关系。

第十二章 核酸的生物合成

教学目的与要求：

1、掌握DNA 的半保留复制，DNA 指导下的DNA 合成及DNA 指导下的RNA 合成过程。

2、理解DNA 的损伤和修复，细菌的限制－修饰系统，基因重组与DNA 克隆，逆转录过程。

3、了解RNA 复制，真核生物DNA 的复制。

重点：

1、DNA 的半保留复制

2、DNA 指导下的DNA 合成

3、DNA 指导下的RNA 合成

难点：

1、DNA 的生物合成（复制、逆转录）

2、RNA 的生物合成（转录、转录后加工）

3、细菌的限制－修饰作用及限制性内切酶

总结：

本章叙述的是DNA 和RNA 的生物合成，实际上讲的就是遗传信息的传递问题。在这一章中，首先一个就是基本概念，本章介绍了许多基本概念，例如：信息流、转录、复制、逆转录、翻译、半保留复制、冈崎片段、有意义链、半不连续复制、RNA 的转录后加工等等。在复习时，要把这些概念好好地理一下，给以掌握，要求能够用简洁、准确的语言予以回答。

在介绍DNA 的半保留复制、半不连续复制等问题时，同时介绍了与之相关的证明实验，要求能理解这些实验，复述这些实验。

围绕着生物大分子DNA 与RNA 的合成，介绍了四种酶：

依赖于DNA 的DNA 聚合酶 （DNA 复制） 依赖于RNA 的DNA 聚合酶 （RNA 的逆转录） 依赖于DNA 的RNA 聚合酶 （DNA 转录）

依赖于RNA 的RNA 聚合酶 （RNA 复制）

应总结一下这四种酶催化反应的相同点与不同点，在此基础上，总结生物大分子合成的特点。在总结比较时，可从这么几方面进行：四种酶催化反应时的底物、多核苷酸链延伸的方向、模板、引物、需要的金属离子等，可列表比较，从而更好地掌握本章的主要内容

（例如：合成过程：均有起始、延长、终止三个阶段

均要模板

底物都是高能化合物（NTP 、dNTP ），所以合成反应要消耗大量能量

聚合反应，有很强的方向性，均为5'→3'

均要二价金属离子（Mg 2+ 或Mn 2+）及多种蛋白因子参与）。

另外，要求理解引起DNA 损伤的因素及几种损伤后修复的机制。对于细菌的限制－修饰体系，要求掌握什么是限制性内切酶，以及该酶发现的重大意义。

要掌握的内容还有一个，就是RNA 转录后的加工，特别是真核生物 mRNA 的转录后加工问题，在哪里加工，如何加工等。

最后，还可以总结DNA 病毒与RNA 病毒的复制与感染过程：①、DNA 病毒：复制：依赖于DNA 的DNA 聚合酶，感染宿主时，合成RNA ：依赖于DNA 的RNA 聚合酶；②、RNA 病毒：在RNA 病毒中的RNA 有双重作用：第一，指导RNA 复制：依赖于RNA 的RNA 聚合酶，第二，指导蛋白质的生物合成；③、RNA －DNA 病毒（使动物致癌的RNA 病毒）：通过逆转录酶即依赖于RNA 的DNA

聚合酶，指导病DNA 合成

RNA 合成

毒DNA的合成，该DNA可插入到宿主DNA中，随宿主DNA的复制而复制，也可再转录成RNA并指导病毒蛋白质的合成。

习题：

1、何谓中心法则？其意义如何？

2、若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中繁殖三代，然后提取DNA，以密度梯度超离心进行分析，测

定14N-DNA分子与14N-15N杂合分子的比例应为多少？

3、试根据Meselson-Stahl实验，说明DNA是进行半保留复制的。

4、何谓DNA的半不连续复制？何谓冈崎片段？大肠杆菌中前导链和滞后链的合成各有何特点？试述冈崎

片段的合成过程。

5、比较原核生物和真核生物DNA复制的异同及两者DNA聚合酶的特点和作用。

6、DNA复制的真实性如何？哪些因素可保证此特性？

7、简要说明大肠杆菌DNA的复制过程，参与反应的酶和因子，以及它们在复制中的作用。

8、紫外线造成的DNA损伤为何？如何进行修复？何谓光复活修复？

9、何谓反转录作用？其具有哪些生物学意义？反转录酶的酶活性包括哪些方面？

10、把下列DNA复制的各步骤编排一个合适的次序：

A、引物合成酶合成RNA引物

B、解旋蛋白质打开DNA双螺旋

C、DNA指导的DNA聚合酶合成互补的DNA链

D、DNA连接酶连接DNA片段的末端

E、DNA聚合酶移去RNA引物

11、有一种修复胸腺嘧啶二聚体的方法是利用DNA连接酶、DNA聚合酶和核酸内切酶，这些酶作用的次

序是怎样的？

A、DNA连接酶、DNA聚合酶、核酸内切酶

B、DNA 聚合酶、核酸内切酶、DNA连接酶

C、核酸内切酶、DNA聚合酶、DNA连接酶

D、核酸内切酶、DNA连接酶、DNA聚合酶

12、有一双链DNA为：

5'-ATTCGCGAGGCT-3' 链1

3'-TAAGCGCTCCGA-5' 链2

如转录方向为5'→3'，上述哪一条链为有义链？其转录产物mRNA的碱基序列为何？

13、比较在复制和转录过程中引入１个错误碱基的后果。

14、转录作用在遗传信息流动中的重要性为何？

15、何谓不对称转录？

16、试说明DNA聚合酶、RNA聚合酶、逆转录酶及RNA复制酶催化不同的核酸生物合成作用有哪些共

性？

17、何谓启动子？何谓终止子？各有何功能？

18、比较原核生物和真核生物RNA加工过程的异同。RNA加工过程主要有几种类型的反应？举例说明。

19、试述mRNA前体剪接作用中有哪些反应发生？

20、RNA聚合酶的结构特点及功能。

21、原核生物及真核生物的DNA或RNA合成的抑制剂有哪些？

第十三章蛋白质的生物合成

教学目的与要求：

1、掌握遗传密码的基本特性、蛋白质生物合成过程中氨基酸的活化与转运，肽链合成的起始、延长、终

止和释放。

2、理解mRNA、tRNA、rRNA在蛋白质生物合成过程中的作用。

3、了解肽链合成后的加工处理。

重点：

1、遗传密码的基本特点

2、主要的RNA在蛋白质生物合成中的作用

3、蛋白质生物合成过程

难点：

1、肽链合成的起始、延长、终止和释放

2、遗传密码的摆动性

总结：

在本章中，首先介绍了mRNA的作用，要求掌握三联体密码的概念，理解其证明过程及遗传密码的基本特点。

第二部分是tRNA的作用，要掌握氨基酸接受臂的运载功能及反密码子环的功能。

然后介绍了核糖体的作用，要理解原核生物及真核生物核糖体的主要组成，大小亚基的组成及各种结合位点，由此，来理解为什么说核糖体是蛋白质生物合成的场所。

最后具体讨论了原核生物的蛋白质生物合成过程，以大肠杆菌为例说明。要求掌握：蛋白质的生物合成分为几个阶段，各阶段参与的因子及这些因子的作用，按图，应能描绘出蛋白质生物合成的全过程。对于真核生物的蛋白质生物合成过程，应了解其与原核生物蛋白质生物合成的主要区别。还应了解蛋白质合成时所需的能量。

习题：

1、何谓三联体密码？何谓密码子与反密码子？

2、遗传密码有哪些特点？第一个密码子是怎样破译的？

3、已知DNA单链的顺序为：

5'-TCGTCGACGATGACTA TCGGC-3'

①试写出复制合成的另一条链的顺序

②转录生成的mRNA的顺序

③指导合成的肽链中氨基酸顺序

4、tRNA的生物功能是什么？

5、rRNA的生物功能是什么？

6、何谓多聚核糖体？

7、蛋白质生物合成体系由哪些物质组成，它们各起何作用？

8、何谓起始密码？何谓终止密码？是否在mRNA任何部位的AUG都代表起始信号？

9、起始tRNA与一般的甲硫氨酰-tRNA有何差别？

10、何谓核蛋白体循环？简述肽链合成的起始、延长、终止的重要步骤。

生物化学题库及答案大全

《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参

与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:

生物化学练习题及答案(全部)

第一章蛋白质化学 一、选择题 1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？ a、Met b、Phe c、Trp d、Val e、His 2、含有咪唑环的氨基酸是： a、Trp b、Tyr c、His d、Phe e、Arg 3、氨基酸在等电点时，应具有的特点是： a、不具正电荷ｂ、不具负电荷ｃ、溶解度最大ｄ、在电场中不泳动 4、氨基酸与蛋白质共有的性质是： ａ、胶体性质ｂ、沉淀反应ｃ、变性性质ｄ、两性性质ｅ、双缩脲反应 5、维持蛋白质三级结构主要靠： ａ、疏水相互作用ｂ、氢键ｃ、盐键ｄ、二硫键ｅ、范德华力 6、蛋白质变性是由于： ａ、氢键被破坏ｂ、肽键断裂ｃ、蛋白质降解 ｄ、水化层被破坏及电荷被中和ｅ、亚基的解聚 7、高级结构中包含的唯一共价键是： ａ、疏水键ｂ氢键ｃ、离子键ｄ、二硫键

8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理不产生任何更小的肽？ a、溴化氰 b、胰蛋白酶 c、胰凝乳蛋白酶 d、盐酸 9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中，多少个氨基酸旋转一周？ a、0.15 b、5.4 c、10 d、3.6 二、填空题 １、天然氨基酸的结构通式是。 ２、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、，其中以的吸收最强。 ３、盐溶作用是 。 盐析作用是 。 ４、维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。 ５、蛋白质的三种典型的二级结构是，，。

６、Ｓａｎｇｅｒ反应的主要试剂是。 7、胰蛋白酶是一种酶，专一的水解肽链中 和的 形成的肽键。 8、溴化氢（HBr）是一种水解肽链肽键的化学试剂。 三、判断题 1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。 2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。 3、维系蛋白质二级结构的最重要的作用力是氢键。 4、所有蛋白质分子中氮元素的含量都是１６%。 5、利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 6、能使氨基酸净电荷为０时的ｐH值即ｐＩ值就一定是真正的中性ｐH值即ｐH＝７。 7、由于各种天然氨基酸都有２８０ｎｍ的光吸收特性，据此可以作为紫外吸收法定性 检测蛋白质的依据。 8、氨基酸的等电点可以由其分子上解离基团的解离常数来确定。 9、一般变性的蛋白质都产生沉淀现象，而沉淀的蛋白质一定是变性蛋白质。 10、某氨基酸的等电点为６.５，当它在ｐＨ＝４.８的缓冲液中

生物化学试题及参考答案

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（C） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（C） A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是（D） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（C）

A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（B） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 ）A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ACE） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（BDE） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ABE）

A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是（ABCDE） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？

答：胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路？ 答：来源：食物脂类的消化吸收；体内自身合成的 2、 （β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性，增加乙酰CoA羧化酶的活性，故能促进脂肪合成，抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径： 答：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量

生物化学试题带答案

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的

生物化学题库及答案.

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸

生物化学试题库(试题库+答案)

生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题

16 生物化学习题与解析

16 生物化学习题与解析 血液的生物化学一、选择题 A 型题 1 ．人体的血液总量占体重的 A ．5% B ．8% C ．55% D ．60% E ．77% 2 ．血液的pH 平均为 A ． B ． C ． D ． E ． 3 ．在的缓冲液中，进行血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳，泳动最快的是A ．α 1 - 球蛋白B ．α 2 - 球蛋白C ．β- 球蛋白D ．γ- 球蛋白E ．清蛋白 4 ．浆细胞合成的蛋白质是A ．清蛋白B ．纤维蛋白原C ．纤维粘连蛋白 D ．γ 球蛋白 E ．凝血酶原 5 ．血浆清蛋白的功能不包括 A ．营养作用 B ．缓冲作用 C ．运输作用 D ．免疫功能 E ．维持血浆胶体渗透压 6 ．在血浆内含有的下列物质中，肝脏不能合成的是 A ．清蛋白 B ．γ- 球蛋白 C ．凝血酶原

D ．纤维粘连蛋白 E ．纤维蛋白原 7 ．绝大多数血浆蛋白质的合成场所是 A ．肾脏 B ．骨髓 C ．肝脏 D ．肌肉 E ．脾脏8 ．唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是 A ．因子ⅢB ．纤维蛋白原C ．因子ⅫD ．因子Ⅷ E ．因子Ⅳ9 ．水解凝血酶原生成凝血酶的是 A ．因子Xa B ．Ca 2+ -PL 复合物 C ．因子Va D ．Ca 2+ E ．PL 10 ．不是糖蛋白的凝血因子是 A ．凝血因子Ⅲ与Ⅳ B ．凝血因子Ⅱ C ．凝血因子Ⅶ D ．凝血因子Ⅸ E ．凝血因子Ⅹ 11 ．凝血因子ⅩⅢ a 的功能是 A ．活化因子V B ．催化因子III 释放 C ．催化纤维蛋白共价交联 D ．催化凝血酶原激活物的形成 E ．促进因子X 的活化12 ．凝血因子Ⅱ、VII 、IX 、X 均肝合成，合成过程中依赖的维生素是 A ．Vit PP B ．Vit B 1 C ．Vit B 6 D ．Vit B 2 E ．Vit K 13 ．催化纤维蛋白原生成

生物化学题库及答案1

生物膜 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 答：.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 答：.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方 向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运 输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。 生物氧化与氧化磷酸化 一、选择题 1．生物氧化的底物是： A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？ A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？ A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是：

10 生物化学习题与解析DNA的生物合成

DNA的生物合成 一、选择题 （一） A 型题 1 ．按中心法则遗传信息传递的方向是 A ．DNA → DNA → RNA →蛋白质 B ．RNA → RNA → mRNA →蛋白质 C ．DNA → RNA → tRNA →蛋白质 D ．RNA → DNA → rRNA →蛋白质 E ．RNA → RNA → rRNA →蛋白质 2 ．基因表达是指 A ．复制与转录 B ．转录与翻译 C ．复制与翻译 D ．转录与加工 E ．翻译与加工 3 ．基因表达产物是 A ． DNA B ． RNA C ．蛋白质 D ． RNA 和蛋白质 E ． DNA 和 RNA 4 ．实验证明 DNA 半保留复制的是 A ． Watson B ． Sanger C ． Wringht D ． Messelson 和 Stahl E ． Nierenberg 5 ． DNA 复制所需原料是（ N 表示 A 、 G 、 C 、 T ） A ． NTP B ． NDP C ． dNTP D ． dNDP E ． dNMP 6 ． DNA 复制的产物是 A ． DNA B ． RNA C ．蛋白质 D ．以上都是 E ．以上都不是 7 ．参与 DNA 复制的酶不包括 A ． DNA-pol B ． RNA-pol C ．连接酶 D ．引物酶 E ．拓扑异构酶 8 ．原核生物催化 DNA 复制的主要酶是 A ． DNA-pol I B ． DNA-pol II C ． DNA-pol III D ．以上都是 E ．以上都不是 9 ．真核生物在 DNA 复制延长中起主要作用的酶是 A ． DNA-pol α B ． DNA-pol β C ． DNA-pol γ D ． DNA-pol δ E ． DNA-pol α 10 ．关于原核生物 DNA 聚合酶（ DNA-pol ）正确的是 A ． DNA-pol III 是细胞内含量最多的 B ． DNA-pol II 是由十种亚基组成的不对称二聚体 C ． DNA-pol I 主要功能是即时校读错误 D ． DNA-pol I 只具有 3 ＇→ 5 ＇外切活性 E ． DNA-pol II 和 III 都具有两个方向的外切酶活性 11 关于真核生物 DNA 聚合酶（ DNA-pol ）正确的是 A ．有 DNA-pol α、β、γ三种 B ．由 DNA-pol α催化领头链和随从链的合成 C ． DNA-pol δ是真核生物线粒体内的酶 D ． DNA-pol δ是复制延长中主要起催化作用的酶 E ． DNA-pol β是具有校读作用的酶 12 ．关于 DNA 拓扑异构酶正确的是 A ．作用是解开双链便于复制 B ．只存在于原核生物 C ．对 DNA 分子的作用是既能水解又有连接磷酸二酯键的作用

生物化学题库(含答案).

蛋白质 一、填空R （1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。 （2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。 （3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。 （4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。 （5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。 （6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH

生物化学试题及答案(1)

生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

12 生物化学习题与解析

12 生物化学习题与解析 蛋白质的生物合成一、选择题 A 型题 1 ．蛋白质生物合成 A ．从mRNA 的 3 ‘ 端向5 ‘ 端进行B ．N 端向C 端进行 C ． C 端向N 端进行D ．28S-tRNA 指导E ．5S-rRNA 指导 2 ．蛋白质生物合成的延长阶段不需要 A ．转肽酶 B ．GTP C ．EF-Tu 、EF-Ts 、EFG D ．mRNA E ．fMet-tRNA fMet 3 ．有关蛋白质合成的叙述正确的是 A ．真核生物先靠S-D 序列使mRNA 结合核糖体 B ．真核生物帽子结合蛋白复合物在起始过程中发挥作用 C ．IF 比eIF 种类多 D ．原核生物和真核生物使用不同的起始密码 E ．原核生物有TATAAT 作为起始序列，真核生物则是TATA 4 ．关于氨基酸密码子的描述错误的是

A ．密码子有种属特异性，所以不同生物合成不同的蛋白质 B ．密码子阅读有方向性，从 5 ‘ 端向 3 ‘ 端进行 C ．一种氨基酸可有一组以上的密码子 D ．一组密码子只代表一种氨基酸 E ．密码子第3 位碱基在决定掺入氨基酸的特异性方面重要性较小 5 ．遗传密码的简并性是 A ．蛋氨酸密码可作起始密码 B ．一个密码子可编码多种氨基酸 C ．多个密码子可编码同一种氨基酸 D ．密码子与反密码子之间不严格配对 E ．所有生物可使用同一套密码 6 ．遗传密码的摆动性正确含义是 A ．一个密码子可以代表不同的氨基酸 B ．密码子与反密码子可以任意配对 C ．一种反密码子能与第三位碱基不同的几种密码子配对 D ．指核糖体沿着mRNA 从5 ‘ 端向 3 ‘ 端移动 E ．热运动所导致的DNA 双螺旋局部变性7 ．一个tRNA 的反密码子为 5 ‘- IGC-3 ‘ ，它可识别的密码是 A ．GCA B ．GCG

生物化学试题及答案(4)

生物化学试题及答案（4） 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解（glycolysis）11．糖原累积症 2．糖的有氧氧化12．糖酵解途径 3．磷酸戊糖途径13．血糖(blood sugar) 4．糖异生（glyconoegenesis)14．高血糖(hyperglycemin) 5．糖原的合成与分解15．低血糖(hypoglycemin) 6．三羧酸循环（krebs循环）16．肾糖阈 7．巴斯德效应(Pastuer效应) 17．糖尿病 8．丙酮酸羧化支路18．低血糖休克 9．乳酸循环（coris循环）19．活性葡萄糖 10．三碳途径20．底物循环 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有、和。 22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在，最终产物为。 23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在酶催化下完成的，受氢体是。两个 底物水平磷酸化反应分别由酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶—2催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子A TP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子A TP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1分子葡萄糖氧化成CO2和H2O净生成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个A TP结合位点，一是ATP作为底物结合，另一是与ATP亲和能力较低，需较高浓度A TP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控，而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。 40．在饥饿状态下，维持血糖浓度恒定的主要代谢途径是。 三、选择题

生物化学试题及答案 .

生物化学试题及答案 绪论 一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。 三、简答题

15 生物化学习题与解析--细胞信息转导

细胞信息转导 一、选择题 ( 一 )A 型题 1 ．下列哪种物质不是细胞间信息分子 A ．胰岛素 B ． CO C ．乙酰胆碱 D ．葡萄糖 E ． NO 2 ．通过核内受体发挥作用的激素是 A ．乙酰胆碱 B ．肾上腺素 C ．甲状腺素 D ． NO E ．表皮生长因子 3 ．下列哪种物质不是第二信使 A ． cAMP B ． cGMP C ． IP 3 D ． DAG E ． cUMP 4 ．膜受体的化学性质多为 A ．糖蛋白 B ．胆固醇 C ．磷脂 D ．酶 E ．脂蛋白 5 ．下列哪种转导途径需要单跨膜受体 A ． cAMP - 蛋白激酶通路 B ． cAMP - 蛋白激酶通路 C ．酪氨酸蛋白激酶体系 D ． Ca 2+ - 依赖性蛋白激酶途径 E ．细胞膜上 Ca 2+ 通道开放 6 ．活化 G 蛋白的核苷酸是 A ． GTP B ． CTP C ． UTP D ． ATP E ． TTP 7 ．生成 NO 的底物分子是 A ．甘氨酸 B ．酪氨酸 C ．精氨酸 D ．甲硫氨酸 E ．胍氨酸 8 ．催化 PIP 2 水解为 IP 3 的酶是 A ．磷脂酶 A B ．磷脂酶 A 2 C ．磷脂酶 C D ． PKA E ． PKC 9 ．第二信使 DAG 的来源是由 A ． PIP 2 水解生成 B ．甘油三脂水解而成 C ．卵磷脂水解产生 D ．在体内合成 E ．胆固醇转化而来的 10 ． IP 3 受体位于 A 、细胞膜 B 、核膜 C 、内质网 D 、线粒体内膜 E 、溶酶体 11 ． IP 3 与内质网上受体结合后可使胞浆内 A ． Ca 2+ 浓度升高 B ． Na 2+ 浓度升高 C ． cAMP 浓度升高 D ． cGMP 浓度下降 E ． Ca 2+ 浓度下降 12 ．激活的 G 蛋白直接影响下列哪种酶的活性 A ．磷脂酶 A B ．蛋白激酶 A C ．磷脂酶 C D ．蛋白激酶 C E ．蛋白激酶 G 13 ．关于激素，下列叙述正确的是 A ．都由特殊分化的内分泌腺分泌 B ．激素与受体结合是可逆的 C ．与相应的受体共价结合，所以亲和力高 D ．激素仅作用于细胞膜表面 E ．激素作用的强弱与其浓度成正比 14 ． 1 ， 4 ， 5 - 三磷酸肌醇作用是 A ．细胞膜组成成 B ．可直接激活 PK C C ．是细胞内第二信使 D ．是肌醇的活化形式 E ．在细胞内功能 15 ．酪氨酸蛋白激酶的作用是 A ．分解受体中的酪氨 B ．使蛋白质中大多数酪氨酸磷酸化 C ．使各种含有酪氨酸的蛋白质活化 D ．使蛋白质结合酪氨酸

生物化学试题及答案

《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。

生物化学习题(含答案解析)

1变性后的蛋白质,其主要特点是 A、分子量降低 B、溶解度增加 C、一级结构破坏 D、不易被蛋白酶水解 E、生物学活性丧失 正确答案：E 答案解析：蛋白质变性的特点：生物活性丧失溶解度降低粘度增加结晶能力消失 易被蛋白酶水解。 蛋白质变性：是蛋白质受物化因素（加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等）的影响，改变其空间构象被破坏，导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。一级结构不受影响，不分蛋白质变性后可复性。 2下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时,最先被洗脱的是 A、MB(Mr:68500) B、血清白蛋白(Mr:68500) C、牛ν-乳球蛋白(Mr:35000) D、马肝过氧化氢酶(Mr:247500) E、牛胰岛素(Mr:5700) 正确答案：D 答案解析：凝胶过滤层析，分子量越大，最先被洗脱。 3蛋白质紫外吸收的最大波长是 A、250nm B、260nm C、270nm D、280nm E、290nm 正确答案：D 答案解析：蛋白质紫外吸收最大波长280nm。 DNA的最大吸收峰在260nm（显色效应）。 4临床常用醋酸纤维素薄膜将血浆蛋白进行分类研究,按照血浆蛋白泳动速度的快慢,可分为 A、α1、α2、β、γ白蛋白 B、白蛋白、γ、β、α1、α2 C、γ、β、α1、α2、白蛋白 D、白蛋白、α1、α2、β、γ E、α1、α2、γ、β白蛋白 正确答案：D 答案解析：醋酸纤维素薄膜电泳血浆蛋白泳动速度的快慢， 白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白背吧 5血浆白蛋白的主要生理功用是 A、具有很强结合补体和抗细菌功能

B、维持血浆胶体渗透压 C、白蛋白分子中有识别和结合抗原的主要部位 D、血浆蛋白电泳时,白蛋白泳动速度最慢 E、白蛋白可运输铁、铜等金属离子 正确答案：B 答案解析：血浆白蛋白的生理功用 1、在血浆胶体渗透压中起主要作用，提供75－80%的血浆总胶体渗透压。 2、与各种配体结合，起运输功能。许多物质如游离脂肪酸、胆红素、性激素、甲状腺素、肾上腺素、金属离子、磺胺药、青霉素G、双香豆素、阿斯匹林等药物都能与白蛋白结合，增加亲水性而便于运输。 6下列有关MB(肌红蛋白)的叙述哪一项是不正确的: A、MB由一条多肽链和一个血红素结合而成 B、MB具有8段α-螺旋结构 C、大部分疏水基团位于MB球状结构的外部 D、血红素靠近F8组氨基酸残基附近 E、O2是结合在血红素的Fe2+上 正确答案：C 答案解析：肌红蛋白是由一条多肽链+一个辅基多肽链（亚铁血红素辅基）组成；多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，亲水侧链多位于分子表面，因此其水溶性较好。 7下列有关Hb的叙述哪一项是不正确的: A、Hb是一条多肽链和一个血红素结合而成,其氧解离曲线是直角曲线 B、Hb是α2β2四聚体,所以一分子Hb可结合四分子氧 C、Hb各亚基携带O2时,具有正协同效应 D、O2是结合在血红素的Fe2+上 E、大部分亲水基团位于Hb分子的表面 正确答案：A 答案解析：1个血红蛋白分子由1个珠蛋白+4个血红素（又称亚铁原 卟啉）组成；其氧解离曲线是“S”形曲线 8下列有关蛋白质的叙述哪一项是不正确的: A、蛋白质分子都具有一级结构 B、蛋白质的二级结构是指多肽链的局部构象 C、蛋白质的三级结构是整条肽链的空间结构 D、并不是所有蛋白质分子都具有四级结构 E、蛋白质四级结构中亚基的种类和数量均不固定 正确答案：B 答案解析：蛋白质的二级结构为肽链主链或一段肽链主链骨架原子的局部空间构象，它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 9具有蛋白质四级结构的蛋白质分子,在一级结构分析时发现 A、具有一个以上N端和C端 B、只有一个N端和C端