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生化论述题缩印版

1. 试述蛋白质等电点与溶液的PH 和电泳行为的相互关系？答：PI>PH 时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动; PI

叙述B-DNA 双螺旋结构的要点？

答：（1）DNA 是一反向平行、右手螺旋的双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链的外侧，疏水性碱基位于双链的内侧；（2）DNA 双链之间形成了互补碱基对：两条链的碱基之间以氢键相连；（3）疏水作用力和氢键共同维系，纵向的稳定性则靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维系。 3.

试述真核生物mRNA 的结构特点？

答：（1）大多数的真核mRNA 在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构，这种结构称帽子结构；帽子结构在mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA 的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA 的稳定性。（2）在真核mRNA 的3’末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A 尾；一般由十个至一百几十个腺苷酸连接而成；因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为他是在RNA 生成后才加进去的；随着mRNA 存在的时间延续，这段聚A 尾巴慢慢变短；因此，目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA 从核内向胞质的转位及mRNA 的稳定性有关。

答：（1）ADP 的调节：氧化磷酸化的速率主要受ADP 水平调节；A TP 利用增多时，ADP 浓度增高，转运到线粒体加速氧化磷酸化的进行，反之亦然。（2）抑制剂：①呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递的物质；②解偶联剂：使物质氧化与ADP 磷酸化偶联过程脱离；③其他抑制剂。（3）甲状腺激素：加速A TP 分解，促进氧化磷酸化进行。 6.

线粒体内膜上的电子传递链是如何排列的，并说明氧化磷酸的偶联部位？

答：（1）NADH 氧化呼吸链：NADH →FMN →CoQ →Cyt b →Cyt c1→Cyt c →Cyt aa3→O2。（2）琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸→FAD →CoQ →Cyt b →Cyt c1→Cyt c →Cyt aa3→O2。（3）三个偶联部位：NADH →CoQ ；CoQ →Cyt c ；Cyt aa3→O2。 7.

试述ATP 的生成方式并举例？

答：A TP 主要的生成方式为底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

(1)底物水平磷酸化：ADP 或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接偶联的反应过程；（2）氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP 磷酸化，生成A TP 的过程。 8.

论述脑组织中Glu 彻底氧化分解的主要途径及生成多少个ATP ？

答：Glu （NAD+→NH3，NADH ）①→α-酮戊二酸（HSCoA,NAD+→NADH ）②→琥珀酰CoA(Pi+GDP →GTP) ③→琥珀酸（FAD →FADH2）④→延胡索酸（+H2O ）→苹果酸（NAD+→NADH ）⑤→草酰乙酸→（以天冬氨酸或苹果酸形式穿过线粒体内膜进入胞液）草酰乙酸（GTP →GDP+CO2）⑥→磷酸烯醇式丙酮酸（ADP →ATP ）⑦→丙酮酸→入线粒体→丙酮酸⑧→乙酰CoA （TAC ）→CO2+H2O 。酶：①L-谷氨酸脱氢酶，②α-酮戊二酸脱氢酶复合体，③琥珀酰CoA 合成酶，④琥珀酸脱氢酶，⑤苹果酸脱氢酶，⑥磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，⑦丙酮酸激酶，⑧丙酮酸脱氢酶复合体。能量：净生成22.5分子A TP 。 9.

叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机制？

答：在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位的转运，若缺乏叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成障碍，继而影响核酸与蛋白质的合成以及细胞的增殖。维生素B12是蛋氨酸合成酶的辅基，若体内缺乏维生素B12会导致N5-CH3-FH4上的甲基不能转移，减少FH4的再生，也影响细胞分裂，故产生巨幼红细胞性贫血。 10.

体内嘌呤核苷酸合成的原料、主要被调节的酶、合成特点及分解产物是什么？

答：原料：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位、二氧化碳、磷酸核糖；主要被调节的酶：PRPP 合成酶、PRPP 酶酰胺转移酶；特点：在磷酸核糖的分子上逐步加上小分子物质合成嘌呤核苷酸；分解产物：人类为尿酸，其他哺乳动物可将尿素氨氧化成尿囊酸，个别的可将尿囊酸变成NH3和CO2。答：（1）原核生物中转录和翻译可同步发生，真核生物中转录和翻译在不同的区域；（2）RNA 聚合酶不同：原核生物只有一种，而真核生物有三种；（3）启动子不同：原核生物启动子核心序列为-10区和-35区，真核生物启动子核心序列为TA TA 盒；（4）转录起始调控模式不同：原核生物采用操纵子模式调控转录起始，真核生物通过不同反式作用因子与顺式作用元件间的相互作用调控转录起始；（5）转录延长过程有不同：真核生物转录延长过程中可观察到核小体移位和解聚现象；（6）转录终止的方式不同：原核生物有依赖p 因子和非依赖p 因子的两种转录终止方式，真核生物只有一种；（7）转录后RNA 加工修饰不同：真核生物mRNA 转录后要进行加工修饰，原核生物则不需要；（8）转录产物不同：原核生物转录产物为多顺反子，真核生物转录产物为单顺反子。 13.

试述肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程？

答：肾上腺素+β受体→肾上腺素-β受体复合物↗（无活性G 蛋白→活性G 蛋白↗(无活性AC →活性AC ↗（A TP →cAMP ↗（无活性PKA →活性PKA ↗（活性糖原合酶a →无活性糖原合酶b ）（无活性磷酸化酶b 激酶→有活性磷酸化酶b 激酶↗（无活性磷酸化酶b →有活性磷酸化酶b ↗（糖原→Glu ））） 14.

概述EGF 受体介导的信号转导途径？

答：EGF 受体介导的信号转导途径：EGF 与受体结合使受体二聚体化，并自身磷酸化→接

头蛋白Grb2→调控分子SOS 与Grb2结合并活化→活化Ras 蛋白→活化Raf （MAPKKK ）→MAPKK →MAPK →转位至细胞核使转录调控因子磷酸化→调控基因表达。 15.

试述成熟红细胞糖代谢特点及生理意义？

答：特点：（1）糖酵解：一次糖酵解提供2个A TP ；（2）2，3-BPG 旁路：占糖酵解的15%~50%，2、3-BPG 磷酸酶活性较低，2、3-BPG 的生成大于分解，故红细胞内2、3-BPG 升高，调节血红蛋白的运氧功能；（3）磷酸戊糖途径：与其他细胞相同，产生NADPH+H*。生理意义：（1）A TP 的功能：维持红细胞膜上纳泵、钙泵的正常运行，维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换，少量A TP 用于GSH 、NAD*的生物合成，用于葡糖糖的活化，启动糖酵解过程；（2）2、3-BPG 的功能：可与血红蛋白结合使血红蛋白分子的T 构象更稳定，降低血红蛋白与O2的亲和力，当PO2较低时，2、3-BPG 的存在可能使O2释放显著增加；（3）NADH 和NADPH 的功能：具有抗氧化作用，保护细胞膜蛋白、血红蛋白、酶蛋白的巯基等不被氧化。 16.

结合胆红素与未结合胆红素有什么区别，对临床诊断有何用途？

答：区别：（1）未结合胆红素是指血清中的胆红素与清蛋白形成的复合物。他分子量大，不能随尿排出；未与清蛋白结合的胆红素是脂溶性，易透过生物膜进入脑产生毒害作用，所以血中当其浓度增加时可导致胆红素脑病。（2）结合胆红素主要是指葡萄醛酸胆红素，他分子量小，水溶性好，可随尿排出。临床诊断用途：（1）血浆未结合胆红素增高主要见于胆红素的来源过多，如溶血性黄疸；其次见于未结合胆红素处理受阻，如肝细胞性黄疸。（2）血浆结合胆红素增高主要见于阻塞性黄疸，其次见于肝细胞性黄疸。（3）血浆未结合胆红素和结合胆红素均轻度升高见于肝细胞性黄疸。 17.

胆固醇与胆汁酸之间的代谢关系是什么？

答：（1）胆汁酸是由胆固醇在肝细胞内分解生成；（2）胆汁酸的合成受肠道向肝内胆固醇转运量的调节，胆固醇在抑制HMG-CoA 还原酶，从而降低体内胆固醇合成的同时，增加胆固醇7a-羟化酶基因的表达，从而使胆汁酸的合成量增多；（3）胆固醇的消化吸收排泄均受胆汁酸盐的影响。 18.

常食用生鸡蛋清好吗？为什么？

答：不好。因为生鸡蛋清中含有抗生物素蛋白，能与生物素结合成复合物而妨碍生物素的吸收，若较长时间吃生鸡蛋清，会导致生物素缺乏。在体内生物素构成了多种羧化酶的辅基，例如丙酮酸羧化酶、乙酰CoA 羧化酶，参与二氧化碳的固定反应。动物缺乏生物素，变得消瘦，导致皮炎、脱毛、神经过敏等症状。 19.

缺乏叶酸和维生素B12时，为什么会患巨幼红细胞性贫血？

答：巨幼红细胞性贫血的特点是骨髓呈巨幼红细胞增生。该病的发生与叶酸和维生素B12缺乏有密切关系。其发病机理是由于合成核苷酸的原料一碳单位缺乏，DNA 合成受阻，骨髓幼红细胞DNA 合成减少，细胞分裂速度降低，体积增大，而数目减少所致。一碳单位是某些氨基酸分解代谢所产生的含一个碳原子的有机基团，一碳单位是合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，后两者又是合成DNA 和RNA 的原料。叶酸的活性形式是FH4它既是一碳单位转移酶的辅基，由分子内N5，N10两个氮原子携带一碳单位参与体内多种物质的合成。FH4他又是携带和转移一碳单位的载体，故一碳单位都是以N5-CH3-FH4形式运输和储存的。如果N5-CH3-FH4的缺乏直接影响了一碳单位的生成和利用，FH4的再生可以在甲基转移酶的催化下将甲基转移给同型半胱氨酸生成蛋氨酸，而N5-CH3-FH4则生成FH4以促进一碳单位代谢。甲基转移酶的辅基是维生素B12，所以维生素B12可通过促进FH4的再生而参与一碳单位代谢。当维生素B12缺乏时同样也会影响核苷酸代谢，影响红细胞的分裂及成熟，因此，叶酸和维生素B12的缺乏都会导致巨幼红细胞性贫血。 20.

描述信号肽假说？

答：信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA 在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，他被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到腔外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。 21.

叙述乳糖操纵子的组成、功能及其调节机制？

答：操纵子：几个功能相关的结构基因连同其上游的调控成分，称为操纵子，是原核生物转录单位。（1）组成及功能：①结构基因（S ）：有三个，分别为Z 、Y 、A ，为利用lac 的三种酶编码。②启动子（P ）：由转录起始点、识别部位、结合部位组成，是RNA-pol 与DNA 结合的位点。③操纵序列（O ）位于结构基因与启动子之间，阻遏蛋白（物）可与操纵序列结合，此处是控制基因转录的“闸门”。④调控基因Ⅰ：此基因可表达，其产物是阻遏蛋白。⑤CAP 结合位点：CAP （分解代谢物基因激活蛋白）分子内有DNA 结合区及cAMP 结合位点。当CAP 与cAMP 结合后，通过分子内DNA 结合区与基因的CAP 结合位点结合，使转录活性提高50倍。（2）调控机制：①阻遏蛋白的负调控：a 。当无乳糖存在时，调控基因表达生成阻遏蛋白，并与0序列结合，阻碍RNA-pol 与P 序列结合，操纵子处于关闭状态；b 。当有乳糖存在时，lac 操纵子可被诱导而开放。有乳糖时，乳糖经通透酶催化，进入细胞，由原存在与细胞中的少数β-半乳糖苷酶催化，转变为半乳糖。半乳糖作为诱导剂与阻遏蛋白结合，使蛋白质构象改变，而与0序列解离，基因开放。②CAP 的正性调节：阻遏蛋白的负调控揭示了单一因素变化时，操纵子的调控机制。但细菌的生长环境是复杂的，当G 与lac 并存时，细菌首选G 作为能源，而不是lac 。其机理是：当有G 存在时，细

胞内cAMP 浓度低，CAP 与cAMP 结合受阻，影响CAP 与DNA 上CAP 结合位点的结合，使lac 操纵子表达下降。当没有G 时，cAMP 水平较高，cAMP 与CAP 结合，并与启动子附近的CAP 位点结合，刺激RNA 转录活性，使之提高50倍。③协调调节：lac 操纵子中，lac 启动子是弱启动子，RNA-pol 与之结合的能力很弱，只有当CAP 结合到启动子上游的CAP 位点后，促进RNA-pol 与启动子结合，才能有效转录。Lac 操纵子的转录起始是由CAP 和阻遏蛋白两种调控因子控制的。阻遏蛋白的负调控与CAP 的正调控机制，根据存在的碳源性质，及cAMP 的水平协调调节lac 操纵子的表达。 22.

糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径和糖异生的生理意义？

答：糖酵解：（1）在缺氧情况下供能；（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量；（3）肌肉收缩情况下迅速供能。三羧酸循环：（1）是三大营养素彻底氧化的最终通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）为其他合成代谢提供小分子前提；（4）为氧化磷酸化提供还原当量。磷酸戊糖途径：（1）提供磷酸核糖，为核酸的生物合成提供核糖；（2）提供NADPH ，作为供氢体参与合成代谢，羟化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。糖异生：（1）空腹或饥饿时，利用非糖化合物异生成葡糖糖，以维持血糖水平；（2）使肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；（3）调节酸碱平衡。

生物化学试题及答案

第五章脂类代谢【测试题】一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。

专升本生物化学问答题答案(A4)..

温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案下列打“*”号的为作业题，请按要求做好后在考试时上交问答题部分：（答案供参考） 1、蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？答：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。 *2、什么是蛋白质的二级结构？它主要形式有哪两种？各有何结构特征？答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。 β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？临床上的应用？（变性与沉淀的关系如何？）（考过的年份：2006 答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。（变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。） 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。（同26题）答：信使RNA（mRNA）：蛋白质合成的直接模板；转运RNA(tRNA)：氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器；核蛋白体RNA(rRNA)：组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。答：1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。答：tRNA的一级结构特点：含10~20% 稀有碱基，如DHU；3′末端为—CCA-OH；5′末端大多数为G；具有TψC 。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组

生化技术复习题简答题问答题

思考题一.生物大分子物质的制备简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点? 特点：与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性：（1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。（2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。（4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。（5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。生物材料选择的一般原则有哪些？生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。生物材料如暂不提取应冷冻保存。常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些? 提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。常用稀盐溶液、缓冲溶液和有机溶剂等来提取生物大分子。

生化考试试题汇总

------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

生化简答题与答案

生化简答题 ●肿瘤抑制因子p53在调控磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway, PPP)中的作用机制 6-磷酸葡糖脱氢酶此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡糖进入磷酸戊糖途径的流量。此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。 p53可以与磷酸戊糖途径上的第一步反应的关键酶葡萄糖-6-磷酸脱氢酶(glucose-6-phosphate dehydrogenase，G6PD)相结合，并且抑制它的活性。在正常情况下，p53参与阻止这一途径的进行，细胞中的葡萄糖因此被主要用于进行酵解和三羧酸循环；在p53发生突变或缺失的肿瘤细胞中，由于p53的突变使它失去与G6PD 结合的能力和对G6PD的抑制，细胞中利用葡萄糖的另一代谢途径即磷酸戊糖途径因此加速进行，大量消耗葡萄糖，这一发现部分解释了自19世纪20年代末科学家所提出的Warburg 现象（Warburg effect）。另外，由于PPP的加速，产生大量NAPDH及戊糖（DNA的组份原料），可以满足肿瘤细胞快速生长所需要的大量的DNA复制。这一研究还第一次提出：p53除了具有转录活性外，还具有催化功能，它通过与底物瞬时结合，以”hit-and-run”的模式使G6PD酶的活性降低。 ● 结合所学糖代谢所学知识,分析临床上使用果糖2,6二磷酸辅助治疗心肌缺血的机制. F-2,6-2P是磷酸果糖激酶-1（PFK-1）的别构激活剂，能够促进葡萄糖的分解，产生ATP，为心肌提供能量，弥补了因缺血造成的能量不足。【二磷酸果糖（ＦＤＰ）属于心血管类正性肌力药物，是机体葡萄糖代谢中的一个重要中间产物，二磷酸果糖在代谢过程中通过刺激果糖激酶和丙酮酸激酶的活性，增加细胞内三磷酸腺苷（ＡＴＰ）和磷酸肌酸的浓度，具有调节细胞代谢，增加细胞能量，维持细胞骨架，提高红细胞韧性和释氧等功能。因此，在抗缺血，缺氧，提高机体功能方面显示出一定的作用，由于二磷酸果糖静脉给药后可较好地改善心肌代谢，保护心肌，改善心肌缺血，常作为心肌缺血的辅助治疗用药(2,6二磷酸果糖】心绞痛、心衰、心肌梗塞的辅助治疗药物，在临床治疗中适用症较广，副作用轻微，在心血管急慢性病症中发挥了一定的作用。 ● 二甲双胍（Metformin)是临床上重要的降血糖药物,据研究其机制与metformin促进糖的无氧分解和抑制糖异生有关，请试结合糖的无氧酵解生化知识分析，metformin有何副作用？糖无氧氧化反应终产物为乳酸，而二甲双胍促进糖的无氧分解，故在使用二甲双胍的病人中，由于二甲双胍的累积有可能发生乳酸性酸中毒。（大概这个意思吧~其他的自己看着办） ● 病例分析某对夫妻，喜得一子，无比喜悦！可第三天，医生检查发现小宝宝出现黄疸、贫血、面色苍白。初步诊断为新生儿黄疸，给予光照治疗以去黄疸，患儿3天后因多器官衰竭死亡。 1、请问医生的处理正确吗？错误在哪里？ 2、新生儿有哪些病会引起黄疸呢？ 1、错，宝宝贫血、面色苍白为病理性性黄疸（溶血性黄疸），而医生误诊为生理性黄疸，耽误治疗。

生物化学简答题

什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能： 1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间构象所必需何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成 1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成 2.5分子ATP。磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活

生化简答题

名词解释： 1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。 2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。 3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。 9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。 10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。可分为DNA酶和RNA酶。 11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。 13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。 14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。 17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。 18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。 19 、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。 20 、酮体：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者酮体。是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。 21 、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。 22 、基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。问答题： 1、简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。答正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。 2 、什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。 3 、磺胺类药物的作用机制。答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。 4 、什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。 5、什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。子

生物化学试题及答案(6)

生物化学试题及答案（6）默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小生物化学试题及答案（6）医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小第六章生物氧化【测试题】一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。三、选择题

生化简答题大全及答案教学文稿

1.脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。 4.简述脂肪肝的成因。肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。 7.写出甘油的代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用) 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有ATP的生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。11．试述体内的能量生成、贮存和利用。糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是ATP。ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。ATP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的ATP。在骨骼肌和心肌还可将ATP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗ATP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。

生物化学简答题答案

生物化学简答题 1. 产生ATP的途径有哪些试举例说明。答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。 2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组

织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 4. 简述氨基酸代谢的途径。答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。 5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。

生化论述题

生化论述题 1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。题解: 1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。 2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。 3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。 2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．γ－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对γ－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。题解： 1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，γ－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。 2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。 3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。 (二)蛋白质空间构象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。如血红蛋白结构与氧离曲线，Hb中的亚基和氧结合后，会促进下一个亚基和氧的结合。

生物化学期末考试试题及答案-2

《生物化学》期末考试题A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA

生化简答题及论述题

简答题及论述题 1、请描述沃森和克里克在1953 年提出的DNA 双螺旋结构模型 1、两条反平行链，右手螺旋；碱基在链内侧，戊糖磷酸在外侧，碱基垂直于螺旋轴，碱基与糖垂直。10 个核苷酸形成一个螺旋，螺距 3.4nm。碱基互补配对，一个 A 对应一个T ，一个G 对应一个 C 。 2、某些金属和非金属离子以及一些有机小分子对酶的结构和功能有何影响？ 2、（1）通过结合底物为反应定向。（2）通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。（3）通过静电效应稳定或屏蔽负电荷。（4）作为辅酶或者辅基起到电子或原子的传递作用。 3、使酶活力降低或丧失的可能因素有哪些？ 3、（1）温度升高（2）酸碱变化（3）有机溶剂或重金属离子 4、试比较酶的变性与失活有什么异同 4、酶是由蛋白质组成的，所以具有蛋白质的性质。即在高温、过强的酸、碱环境下会发生组成或是结构的改变，这就是变性。由于组成或者结构改变，酶的功能也会受到破坏。酶的变性往往是不可逆的。当温度或者酸碱度达到一个程度时，酶的活性持续下降，当把条件恢复到初始状态时，酶活并没有恢复，这说明酶已失活。但是酶的结构或组成没有发生改变。在经过特殊处理后，酶活能够得到恢复。 5、试列举五种测定蛋白质分子量的方法 5、渗透压法、化学组成法、沉降分析法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法。 6、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种形式？ 6、蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，成为蛋白质的二级结构。二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和β突起以及无规则卷曲。 7、什么是抗体？简述其结构特点（可用简图表示） 7、机体是在抗原物质刺激下，由 B 细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白。抗体是具有 4 条多肽链的对称结构，其中 2 条较长、相对分子量较大的相同的重链（H 链）；2 条较短、相对分子量较小的相同的轻链（L 链）。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由 4 条多肽链构成的单体分子。 8、简述从蛋白质与氨基酸的混合物中分离和鉴定氨基酸的方法 8、分配柱层析、纸层析、离子交换层析、薄层层析