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生化习题蛋白质

生化习题蛋白质
生化习题蛋白质

生化习题

(一)选择题

1、下列氨基酸哪个含有吲哚环?( )

A. Met

B. Phe

C. Trp

D. Val

E. His

2、含有咪唑环的氨基酸是()

A. Trp

B. Tyr

C.His

D. Phe

E. Arg

3、下列氨基酸中,哪一种含氮量最高?()

A. Arg

B. His

C. Gln

D. Lys

E. Pro

4、在蛋白质成分中,在280nm处有最大光吸收的成分是()

A. Tyr酚环

B. Phe苯环

C. His咪唑环

D.Trp吲哚环

E. 肽键

5、在pH 6.0时,带正净电荷的氨基酸为()

A. Glu

B. Arg

C. Leu

D. Ala

E.Trp

6、在生理pH条件下,具有缓冲作用的氨基酸残基是()

A. Tyr

B. Trp

C.His

D. Lys

E. Thr

7、下列氨基酸中,哪种是天然氨基酸?()

A. Orn(鸟氨酸)

B. Cit(瓜氨酸)

C. Pro(脯氨酸)

D.HyPro(羟脯氨酸)

E.胱氨酸

8、氨基酸在等电点时,应具有的特点是()

A. 不具正电荷

B. 不具负电荷

C. A+B

D.溶解度最大

E.在电场中不泳动

9、天冬氨酸的pK1=2.09,pK2=3.86,pK3=9.82,则其等电点为()

A. 2.09

B. 2.97

C. 3.86

D. 6.84

E. 9.82

10、氨基酸不具有的化学反应是()

A. 双缩脲反应

B. 茚三酮反应

C. DNFB反应

D. PITC反应

E.甲醛滴定

11、用纸层析法分离丙氨酸、亮氨酸和赖氨酸的混合物,则它们之间R f的关系应为()

A. Ala>Leu>Lys

B. Lys>Ala>Leu

C.Leu>Ala>Lys

D.Lys>Leu>Ala

E.Leu>Lys>Ala

12、氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2中,氨基酸的贡献是()

A.25%

B. 50%

C. 75%

D. 100%

E. 0%

13、将400mL Ala溶液调pH 8.0,然后用过量甲醛处理,所得溶液需加入0.2mol/L NaOH

250mL才能反滴定到pH 8.0,试问原溶液含有多少克Ala?(89.09)()

A. 2.25

B. 3.45

C. 3.95

D. 4.45

E. 5.00

14、可使二硫键氧化断裂的试剂是()

A. 尿素

B.巯基乙醇

C.溴化氰

D.过甲酸

E.以上都不是

15、在一个肽平面中含有的原子数为()

A. 3

B. 4

C. 5

D. 6

E. 7

16、典型的α-螺旋是

A. 2.610

B. 3.613

C. 4.015

D. 4.416

E.310

17、一纯品血红素蛋白含铁0.426%,其最小相对分子质量为多少(Fe56)( )

A.11 500

B. 12 500

C. 13 059

D. 13 146

E. 14 015

18、在pH 5.12时进行电泳,哪种蛋白质既不向正极移动也不向负极移动?()

A.血红蛋白(pI=7.07)

B.鱼精蛋白(pI=12.20)

C.清蛋白(pI=4.64)

D.α-球蛋白(pI=5.06)

E.β-球蛋白(pI=5.12)

19、下面关于多肽Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp的叙述,哪一条是错误的?()

A. 在pH 12时电泳向正极移动

B. 在pH 12时电泳向负极移动

C. 在pH 3时电泳向负极移动

D. 在pH 8时电泳基本不移动

E. 该多肽的等电点大约是8

20、用下列方法测定蛋白质含量时,哪种方法需要完整的肽键?()

A.双缩脲法

B. 凯氏定氮

C.紫外吸收

D.茚三酮反应

E.氨试剂反应

21、下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的?()

A.蛋白质变性后溶解度增加

B.蛋白质变性后不易被蛋白酶水解

C.蛋白质变性后理化性质不变

D.蛋白质变性后丧失原有的生物活性

E. 蛋白质变性后导致相对分子质量的下降

22、氨基酸与蛋白质共有的性质是()

A.胶体性质

B.沉淀反应

C. 变性性质

D.两性性质

E. 双缩脲反应

23、不能与茚三酮反应的化合物是下面哪种?()

A.氨气

B.多肽

C.脯氨酸

D.α-氨基酸

E.β-氨基酸

24、丝心蛋白的主要构象形式是? ( )

A.α-螺旋

B.β-片层

C.β-转角

D.无规卷曲

E.以上都有

25、维持蛋白质三级结构主要靠()

A.疏水相互作用

B.氢键

C.盐键

D.二硫键

E.范德瓦尔斯力

26、加入哪种试剂不会导致蛋白质的变性()

A.尿素

B. 盐酸胍

C. SDS

D. 硫酸铵

E.二氧化汞

27、下列何种变化不是蛋白质变性引起的?()

A.氢键断裂

B.疏水作用的破坏

C.亚基解聚

D.生物学性质丧失

E.相对分子质量变小

28、蛋白质三维结构的构象特征主要取决于()

A.氨基酸的组成、顺序和数目

B.氢键、盐键、范德瓦尔斯力和疏水力等构象维系力

C.温度、pH和离子强度等环境条件

D.肽链间及肽链内的二硫键

E.各氨基酸间彼此借以相连的肽键

29、具有四级结构的蛋白质特征是()

A.分子中必定含有辅基

B.含有两条或两条以上的多肽链

C.每条多肽链都具有独立的生物学活性

D.依赖肽键维系蛋白质分子的稳定

E.以上都不对

30、蛋白质变性是由于()

A.氢键被破坏

B.肽键断裂

C.蛋白质降解

D.水化层被破坏及电荷被中和

E.亚基的解聚

31、下列那种氨基酸无遗传密码子编码

A 谷氨酰氨

B 天冬酰胺

C 对羟苯丙氨酸

D 异亮氨酸

E 羟脯氨酸

32、胰岛素分子A链、B链间主要连接键是

A 肽键

B 二硫键

C 磷酸酯键

D 磷酸二酯键

E 盐键

33、角蛋白分子中出现频率最高的二级结构是

A α-螺旋

B β-片层

C π-螺旋

D β-转角

E 随意弯曲 A

34、维持蛋白质α-螺旋和β-片层结构的化学键主要是(和)

A 肽键

B 二硫键

C 盐键

D 氢键

E 疏水键D

35、稳定蛋白质三级结构形成分子内核的连接键是

A H键

B 盐键

C 疏水键

D 肽键

E 范德华力

36、体内大多数蛋白质的等电点为pH

A 10以上

B 7-10

C 5-7

D 4-5

E 小于4

37、组成蛋白质的氨基酸中支链氨基酸有几种

A 2

B 3

C 5

D 10

E 20

(二)填空题

1、天然氨基酸的结构通式是______ ______

2、氨基酸的等电点用________表示,其含义是_______________

3、当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以___________离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸以______________离子形式存在。

4、具有紫外吸收能力的氨基酸有_______,______,______,其中以__________的吸收最强。

5、一般规律是:在球蛋白分子中__________性氨基酸侧链位于分子内部,__________性氨基酸侧链位于分子表面。

6、变性蛋白质的主要特征是_________丧失,其次是_________性质改变和___________降低。

7、蛋白质沉淀作用的实质是______________________________________________________

8、蛋白质溶液是亲水胶体,它具有一般胶体溶液的共同性质如:___________、__________、

___________和__________

9、破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有________、_________、_________、__________和__________

10、测定氨基酸常用的试剂是__________,它和氨基酸的反应是___________作用

11、蛋白质变性的实质是_________________________________________________________

12、两性离子是指________________________________________________________________

13、维系蛋白质构象的作用力有_________、_________、_________、__________、________

14、蛋白质之所以出现内容丰富的构象,是因为肽主链的___________键和____ ____键能进行转动。

15、Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型中,每圈螺旋包含___________氨基酸残基,高度为__________,每个氨基酸残基沿轴上升_____________并旋转100度。

16、胰岛素分子一级结构由sanger------年测出,是目前已测知最小分子量的蛋白质,由条肽链组成,共个氨基酸残基组成,分子量是×1000。胰岛素分子中链间二硫键个,链内二硫键数目是个。

(三)问答及计算题

1、蛋白质变性后,其性质有哪些变化?

2、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?简述各种变性因素引起变性作用的机制。

3、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些?

4、聚赖氨酸(poly-Lys)在pH 7时呈无规线团,在pH 10时则呈α-螺旋,为什么?

5、什么是蛋白质的构象?构象与构型有什么异同?

6、氨基酸残基的平均相对分子质量为120。有一个多肽链的相对分子质量是15 120,如果此多肽完全以α-螺旋的形式存在,试计算该α-螺旋的长度和圈数?

7、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的基本含义。

8、什么是两性化合物? 什么是氨基酸的等电点? 它有何实际意义? 已知His的Pk1(COOH)=1.82、Pk2(咪唑基)=6.0、Pk3(-NH3+)=9.17,请计算出它的等电点。

肽键、肽平面、超二级结构结构域

氨基酸在多肽链中连接方式

1 酶促反应的初速度不受哪一因素影响()

A.[S] B.[E] C.时间 D.温度 E.[PH]

2 在下面酶促反应中Vmax 为K1 K

3 ()

S+E ES P+E

K2

A K3[Et]

B k2/k3

C k2/k1

D (k2+k3)/K1

E 都不对

3 在2题中ks应为()

4 在2题中,Km应为()

5 如果要求酶促反应速度v=VmaxX90%,则[S]应为Km的倍数是()

A 4.5 B.9 C.8 D.5 E.90

6 下列哪一项不是Km值的功能()A.Km值是酶的特征性物理常数,可以用于鉴别不同的酶

B.Km值可以表示酶与底物之间的亲和力,Km值越小,亲和力越大。

C.Km值可以预见系列反应中哪一步是限速步骤

D.用Km值可以选择酶的最适底物

E 比较Km值可以估计不同酶促反应速度。

7 酶促反应的初速度()

A .与[S]成正比 B.与[S]无关 C.与Km成正比D.与[I]成正比 E. 与温度成正比

8米氏常数在推导过程中引入了那些假设?

A.酶浓度为底物浓度的一半

B.由于ES的存在使底物初始浓度降低

C.忽略反应ES→E+S的存在

D.由于P→0,所以不考虑反应E+P→ES的存在。

9 非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是( ),竞争性抑制作用时为()。

A.Km基本不变,Vmax变大

B. Km减小,Vmax变小

C. Km不变,Vmax变小

D. Km变大,Vmax不变

E. Km值、Vmax值都不变

10 从组织中提取酶时,最理想的结果是()

A.蛋白质产量最高

B.酶活力单位数值很大

C.比活力最高

D.Km最小

E. 转换数最高

名词解释

1.全酶(holoenzyme)与酶蛋白(apoenzyme)

2.米氏常数(K m值,Michaelis constant)

3.底物专一性(substrate specificity)

4.绝对专一性(absolute specificity )、相对专一性与立体异构专一性(stereospecificity)5.辅基(prosthetic group)与辅酶(coenzyme)

6.单体酶(monomeric enzyme)寡聚酶(oligomeric enzyme)多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)抑制剂(inhibitor inhibiton)

8.酶的失活与抑制

9.可逆抑制(reversible inhibition)与不可逆抑制(irreversible inhibition)

10.竞争性抑制(competitive inhibition)与非竞争性抑制(noncompetitive inhibition)11.变构酶(allosteric enzyme)别构效应allosteric effect

12.同工酶(isozyme)

13.诱导酶(induced enzyme)协同效应共价调节酶

14.酶原(zymogen或proenzyme)与酶原的激活(proenzyme activation)

15.酶反应的初速度(initial speed)

16.酶活力(enzyme activity)与酶的比活力(enzymatic compare energy)

17.(酶的)活性中心(active center)

18.酶的转换数k cat(turnover number)

19.核酶(ribozyme)

20.抗体酶(abzyme)

21.固定化酶(immobilized enzyme)

1.NAD+(nicotinamide adenine dinucleotide)2.FAD(flavin adenine dinucleotide)

3.THFA(tetrahydrofolic acid)

4.NADP+(nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)

5.FMN(flavin mononucleotide)

6.CoA(coenzyme A)

7.PLP(pyridoxal phosphate)

8.BCCP(biotin carboxyl carrier protein)

9.ACP(acyl carrier protein)

填空及问答:

1 对于某些调节酶来说,v对[S]作图呈S型曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种

效应引起的。

2.磺胺类药物抑制细菌生长是因为它是的结构类似物,能

性地抑制酶的活性。

3.一个酶对A、B、C三种底物的米-曼氏常数KmA,KmB,KmC,且KmA>KmB>KmC,此酶的最适底物

为,与酶亲和力最小的底物是。

4.从刀豆中得到一种物质,可能是脲酶,你如何确定它是蛋白质,如何判断他是否是酶?

5 试简述Km、米曼氏方程的意义和应用。

6 影响酶促反应速度的因素有哪些?用曲线说明它们各有什么影响?

7酶定量测定中要控制那些条件?为什么?

8某一个酶的Km=24x10-4mol/L,当[S]=0.05mol/L时,测得v=128μmol/(L.min),计算出底物浓度为10-4mol/L时的初速度。(Vmax=134x10-6,v=5.36μmol/(L)

9.变构酶的特点是:(1),(2),它不符合一般的,当

以V对[S]作图时,它表现出型曲线,而非曲线。它是酶。

10.一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。

11.辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密,需要除去,与酶蛋白结合疏松,可以用除去。

12延胡索酸脱氢酶受琥珀酸的抑制,根据加抑制剂(5*10-2mol/L)后反应速度如下表,用作图法判断抑制作用类型,分别求出米氏常数和最大反应速度。

13 从下表的数据表示某酶促反应过程中S转变成P时的记录,如果该酶遵循米氏方程,根据表中数据求:

-5-5

14.延胡索酸酶催化延胡索酸生成苹果酸,该酶有四个亚基组成,相对分子质量194000。下表延胡索酸为底物,初始反应速率是在Ph5.7,25℃下,酶浓度2*10-6mol/L时得到的。用双倒数法求出延胡索酸酶在这些条件下的Vmax和Km. Kcat。

160、关于酶的抑制剂的叙述正确的是:

A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂

B、酶的抑制剂只与活性部位上的基团结合

C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降

D、酶的抑制剂一般是大分子物质

E、酶的抑制剂都能竞争性地使酶的活性降低

161、关于酶的抑制作用的叙述,正确的是:

A、可逆抑制作用是指加人大量底物后可解除抑制剂对酶活性的抑制

B、不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用

C、非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用可用于了解酶的必需基因的种类

D、非竞争性抑制属于不可逆抑制作用

E、可逆抑制作用与不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度是否能够逆转

抑制剂对酶活性的抑制

在酶促反应体系中增加酶的浓度时,可出现下列哪一种效应?

A、不增加反应速度

B、1/[S]对1/v作图所得直线的斜率下降

C、Vmax保持不变

D、v达到Vmax/2时的[S]已全部转变成产物

E、Km值变小

149、下列哪一项不能加速酶促反应速度?

A、底物浓集在酶表面

B、利用肽键的能量降低反应活化能

C、使底物的化学键有适当方向

D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体

E、以上都不是

假定一种酶只有当某一特定的组氨酸残基侧链未被质子化时,酶分子才具有活性,降低pH对于该酶会发生下列哪一种类型的抑制作用?

A、反竞争性

B、非竞争性

C、竞争性

D、混合型

E、以上都不是

别构酶与不同浓度的底物发生作用,常呈S形曲线,这说明:

A、别构酶是寡聚体

B、别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物

C、与单条肽链的酶相比,别构酶催化反应的速度较慢

D、别构酶结合一个底物后,将促进它与下一个底物的结合,并增强酶活力

E、产物的量在不断增加

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

精品文档 精品文档《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸(即R基团带正电的氨基酸)的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述,错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述,错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述,错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定,其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构,也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)

一、选择题 1.下列有关mRAN的论述,正确的一项是() A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T,G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2.下列反密码子中能与密码子UAC配对的是() A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3.下列密码子中,终止密码子是() A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4.下列密码子中,属于起始密码子的是() A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5.下列有关密码子的叙述,错误的一项是() A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6.密码子变偶性叙述中,不恰当的一项是() A、密码子中的第三位碱基专一性较小,所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U,由于密码子的简并性与变 偶性特点,使之仍能翻译出正确的氨基酸来,从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位,使之具有更广泛的阅读能力,(I-U、I-C、I-A)从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示,其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7.关于核糖体叙述不恰当的一项是() A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在(解聚体)时,同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基(P)位点和氨酰基(A)位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子,延伸因子,释放因 子和各种酶相结合的位点 8.tRNA的叙述中,哪一项不恰当() A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外,其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用,统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9.tRNA结构与功能紧密相关,下列叙述哪一项不恰当() A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位,均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守,它对识别核糖体并与核糖体结合有关

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质 (一)名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) (二) 填空题 1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

大学生物化学习题-答案

生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点(pl)是指—水溶液中,氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时,主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以负/阴离子形式存在,在pH

生物化学-蛋白质化学练习含答案

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在 pH > 。 2

6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud) 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法,其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3

生物化学--蛋白质部分习题及答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳 B.含大量的糖C.含少量的硫 D.含少量的铜E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸 B.赖氨酸C.甘氨酸 D.谷氨酸E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸 B.丙氨酸C.脯氨酸 D.精氨酸E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸 B.苏氨酸C.酪氨酸 D.谷氨酸E.赖氨酸 6.在的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸 B.精氨酸C.谷氨酸 D.赖氨酸E.天冬氨酸 7.在时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸 B.亮氨酸C.谷氨酸 D.赖氨酸

E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸 B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸 D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型 C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链 E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸 B.蛋氨酸 C.丝氨酸 D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子 B.非极性分子 C.负离子 D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应 B.茚三酮反应 C.酚试剂反应 D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16%。 2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1.20种氨基酸中是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要是基团.分子内部主要是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸(即R基团带正电的氨基酸)的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述,错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述,错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述,错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定,其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构,也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

生物化学总结 蛋白质

蛋白质 一、概述 1.蛋白质:一切生物体中普遍存在的,由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子;其种类繁多,各具有一定的相对分子质量,复杂的分子结构和特定的生物功能;是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成:CONH。基本组成单位:氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链,该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类:按形状和溶解性:纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状,多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形,可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质:生物大分子;胶体性质;带电性质;溶解性与沉淀;灼烧时可以产生特殊气味;颜色反应;可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性? 二、氨基酸 1.α-氨基酸结构: 2.分类:必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质: a.非极性氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸: 不带电:Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys; 带正电:His、Lys、Arg; 带负电:Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸,R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸,R基团带有正电。

3.酸碱化学:氨基酸是两性电解质,氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在,在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。 氨基酸完全质子化时,可以看成是多元酸,侧链不解离可看作二元酸(阳离子—兼性离子—阴离子)。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得,二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点:在某一pH值下,氨基酸所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时的pH值称为氨基酸的等电点,用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时,氨基酸净电荷数等于零,在电场中不能移动;氨基酸在等电点可以解离,解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α-氨基、α-羧基参加的反应: 共同参加的反应:茚三酮显色反应。二者的聚合反应(成肽反应)。 侧链R基参加的反应:二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星: Pro—亚氨基酸;影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环;有特殊的光谱性质,是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团;在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键;影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离;影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质;参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离;可带正电荷;解离常数接近生物体液pH;供出和接受质子的速率很大;在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽,组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠,因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果: a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内,两个C可以处于顺式构型或反式构型,反式构型比顺式构型稳定,肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极,肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性:N-端氨基酸残基为起点,C-端氨基酸残基为终点。 4.命名:12~20寡肽,后为多肽。 5.肽的物理和化学性质:小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值,算出其pI值。 6.双缩脲反应:含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法:多肽的人工合成有两种类型,一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成,另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构,这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象,但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种,它们在热力学上是最稳定的,处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构:多肽链的氨基酸序列。 二级结构:多肽链借助氢键排列成的局部规则结构(如α螺旋)。 三级结构:多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构:指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

生物化学习题-蛋白质的生物合成

第十二章蛋白质的生物合成 一、知识要点 (一)蛋白质生物合成体系的重要组分 蛋白质生物合成体系的重要组分主要包括mRNA 、tRNA 、rRNA、有关的酶以及几十种蛋白质因子。其中,mRNA是蛋白质生物合成的直接模板。tRNA的作用体现在三个方面:3ˊCCA接受氨基酸;反密码子识别mRNA链上的密码子;连接多肽链和核糖体。rRNA和几十种蛋白质组成合成蛋白质的场所——核糖体。 遗传密码的特点:无标点性、无重叠性;通用性和例外;简并性;变偶性。 (二)蛋白质白质生物合成的过程 蛋白质生物合成的过程分四个步骤:氨基酸活化、肽链合成的起始、延伸、终止和释放。 其中,氨基酸活化即氨酰tRNA的合成,反应由特异的氨酰tRNA合成酶催化,在胞液中进行。氨酰tRNA合成酶既能识别特异的氨基酸,又能辩认携带该氨酰基的一组同功受体tRNA分子。 肽链合成的起始对于大肠杆菌等原核细胞来说,是70S起始复合物的形成。它需要核糖体30S和50S亚基、带有起始密码子AUG的mRNA、fMet-tRNA f 、起始因子IF1、IF2、IF3(分子量分别为10 000、80 000和21 000的蛋白质)以及GTP和Mg2+的参加。 肽链合成的延伸需要70S起始复合物、氨酰-tRNA、三种延伸因子:一种是热不稳定的EF-Tu,另一种是热稳定的EF-Ts,第三种是依赖GTP的EF-G以及GTP和Mg2+。 肽链合成的终止和释放需要三个终止因子RF1、RF2、RF3蛋白的参与。 比较真核细胞蛋白质生物合成与原核细胞的不同。 (三)蛋白质合成后的修饰 蛋白质合成后的几种修饰方式:氨基末端的甲酰甲硫氨酸的切除、肽链的折叠、氨基酸残基的修饰、切去一段肽链。 二、习题 (一)(一)名词解释 1.密码子(codon) 2.反义密码子(synonymous codon) 3.反密码子(anticodon) 4.变偶假说(wobble hypothesis) 5.移码突变(frameshift mutant) 6.氨基酸同功受体(isoacceptor) 7.反义RNA(antisense RNA) 8.信号肽(signal peptide) 9.简并密码(degenerate code) 10.核糖体(ribosome) 11.多核糖体(poly some) 12.氨酰基部位(aminoacyl site) 13.肽酰基部位(peptidy site) 14.肽基转移酶(peptidyl transferase) 15.氨酰- tRNA合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16.蛋白质折叠(protein folding) 17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger) 19.亮氨酸拉链(leucine zipper) 20.顺式作用元件(cis-acting element) 21.反式作用因子(trans-acting factor)

生物化学蛋白质化学

生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子,占人体重量的16~20%,占干重的45%,肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能:生物催化作用、调节作用(激素,基因表达调控作用)、免疫防御与保护作用(细胞因子、补体、抗体)、转运和储存作用(转运蛋白)、结构功能(保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态,细胞骨架)、运动与支撑作用、信息接收 传递作用(受体蛋白)、生物膜功能 ?蛋白质组学:蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质;蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征,包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等,由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种,组成蛋白质的氨基酸只有20余种(基本氨基酸)。 ?基本氨基酸的共同特点:①除脯氨酸为α-亚氨基酸外,其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸;②除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子,且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型;③不同的氨基酸的R链不同,对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式(见书P11) ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸;极性不带电R基氨基酸(易溶于水):甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;带负电的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;带正电的R基氨基酸:赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质:①高熔点,200℃以上,以离子状态存在;②一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂;③氨基酸一般有味;④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质:①两性解离与等电点:pH高于等电点带负电,低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在,极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围,践行氨基酸的pI在碱性围,酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质:色氨酸(280nm)、酪氨酸(275nm)和苯丙氨酸(257nm)含有苯环共轭双键系统,具有紫外吸收特性。③茚三酮反应:与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质,与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色,与天冬酰胺反应呈棕色;④α-羧基的反应:与碱、醇、硼氢化锂反应;⑤R基的反应:Million反应(Tyr-红色)、Folin反应(Tyr-蓝色)、坂口反应(Arg-红色)、Pauly反应(His、Tyr-橘红色)、乙醛酸的反应(Trp-紫红色环)。 ?氨基酸的功能:①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位;②多种生物活性物质的前体; ③作为神经递质或神经营养素;④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括:①组成蛋白质的多肽链的数目;②多肽链的氨基酸顺序;③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时,均是从氨基端开始,延长到羧基端终止,因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念:蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

蛋白质 1、氨基酸(amino acid,aa):蛋白质多肽链的基本结构单位,或称构件分子、构造单元(building block) 2、旋光性:旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点:当氨基酸在某一pH值时,氨基酸所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时的pH值称为氨基酸的等电点,用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序:在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序 6、蛋白质:成百上千个氨基酸分子以肽键相连,组成的长链分子(多肽链) 7、蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质:进化上相关的一组蛋白质,它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性:同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性,这种相似性称序列同源性 10、不变残基:同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的,称为不变残基 11、可变残基:其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化,称可变残基 12、进化树:根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树,显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用:非极性分子进入水中,有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势,保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说,在水相溶液中,球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部,这种现象可称为疏水作用 14、盐键(又称离子键):正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面:因为肽键不能自由旋转,所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面,称肽平面 16、蛋白质的二级结构:指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件:主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素:相连残基R基团的静电排斥或吸引 相邻R基的大小 相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构:相邻的二级结构元件组合在一起,彼此相互作用,形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串,充当三级结构的构件,称为超二级结构。 20、结构域:多肽链在二级结构及超二级结构的基础上,进一步卷曲折叠,形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域 21、蛋白质三级结构:一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白:由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基:寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基(subunit),亚基一般由一条肽链构成,也称为单体(monomer) 24、原体:对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构:指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中, 大部分以离子形式存在,在pH > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的 羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其常用的试剂 是。14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能 有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、 和。 20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。 21. 血红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现效应,是通过Hb的 现象实现的。 22. 当溶液中盐离子强度低时,增加盐浓度可导致蛋白质溶解,这种现象称 为。当盐浓度继续增加时,可使蛋白质沉淀,这种现象 称。 23. 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为,这是凯氏定氮法的基础。 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使它和其他小分子物质分开的方法有 _ 和。 25. 蛋白质的超二级结构是指,其基本组合形式常见的有3 种,一是,如结合钙离子的模体;二是,如锌指结构;三是。 26. 蛋白质的二级结构有、、和 四种稳定构象异构体。 27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是和 28. 蛋白质进入层析柱后,小分子流出的时间较,大分子流出的时间 较,因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数(S)主要与蛋白质的和有关。 30. 通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量,而且 测定含较多的蛋白质,所得的结果更准确。 31. 和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为和 33. 根据蛋白质的形状可分为和

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