生物化学：名词解释&简答题

名词解释

1、等电点（PI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

2、模体(序)（motif）：在蛋白质分子中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为motif

3、结构域(domain)：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，各自行使其功能。

4、DNA变性：在一定理化因素作用下，DNA双螺旋的空间构象破坏解体，但其一级结构仍完整的现象称变性。

5、DNA复性：变性DNA经过一定处理重新形成双螺旋DNA的过程称复性。

6、Tm值：融解温度，在DNA发生热变性时，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为融解温度（Tm值）。在Tm值时，DNA分子内50%的双螺旋结构被解开。

7、Km：米氏常数，单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。8、酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻断酶与底物结合形成中间产物。由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例，这种作用称为竞争性抑制。

9、同工酶(Isoenzyme)：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。

10、糖酵解（glycolysis）：在缺氧状况下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解。

11、乳酸循环（Cori cycle）：在肌肉中葡萄糖经酵解生成乳酸，乳酸经血循环运到肝脏，肝脏又将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。12、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）：由活性二碳化合物（乙酰CoA）与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，以四次脱氢、二次脱羧再生成草酰乙酸完成循环反应过程，成为三羧酸循环，又称kerb 循环和柠檬酸循环。

13、丙酮酸羧化支路：糖异生中丙酮酸逆向转变为磷酸烯醇式丙酮酸的过程，由丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化完成。

14、胆固醇逆向转运(reverse cholesterol transport)：新生的HDL从肝外组织细胞获得胆固醇并在血浆中LCAT的作用下被酯化，逐步转变为成熟的HDL，经血液运输至肝脏，被肝细胞摄取讲解，其中的胆固醇酯可被分解转化成胆汁酸排出体外。这种将肝外组织多余胆固醇运输至肝脏分解、转化并排放出体外的过程就是胆固醇逆向转运途径。

15、酮体(ketone bodis)：乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮三者统称为酮体。酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解时产生的特有的中间代谢产物。

16、氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）代谢物脱下2个H在呼吸链传递链传递过程中偶联ADP 磷酸化并生成ATP的过程，称氧化磷酸化。是体内产生ATP的主要方式。

17、呼吸链（respiratory chain）位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列酶和辅酶，它们按一定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程相关，称为呼吸链。

18、鸟氨酸循环(Ornithine cycle)：也称尿素循环，机体通过此循环合成尿素，整个循环包括三步反应，由鸟氨酸与氨基甲酰磷酸作用生成瓜氨酸，瓜氨酸再与另一分子的氨生成精氨酸，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸再重复上述过程，构成循环。肝脏是尿素合成的主要器官。

19、一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位，体内的一碳单位(one carbon unit)：有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。

20、抗代谢物：某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物，通过竞争性抑制或以假乱真等方式，干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增值的作用，即为核酸合成的抗代谢物。

21、生物氧化(biological oxidation)：有机物质在生物体内进行的氧化分解过程，统称为生物氧化，

主要是指糖类、脂类等营养物质在氧化分解时逐渐释放能量产生ATP、最终生成CO2和H2O的过程。

22、(别）变构调节(allosteric enzyme)：当某些物质与酶的非催化部位以非共价键形式结合后，可改变酶蛋白分子的构象，进而改变酶的活性，这种调节方式称变构调节。

23、蛋白激酶：细胞内由ATP提供磷酸基及能量，催化酶蛋白（或其他蛋白质分子）中的丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸羟基发生磷酸化的酶类。与化学修饰调节密切相关。

24、随从链(lagging strand)：双链DNA复制时，其中有一条链的合成方向与解链方向相反，不能连续进行，需待模板解开一段再复制一段，称此链为随从链。

25、冈崎片段(Okazaki fragment)：DNA复制时由于解链方向与复制方向不一致，其中一股子链的复制需待母链解出足够长度才开始生成引物，接着延长。这种不连续复制的DNA片段就是冈崎片段。

26、外显子(exon)：为断裂基因上及其转录初级产物上可表达的序列。

27、mRNA编辑(mRNA editing) ：某些mRNA转录后还需插入、删除或取代修饰某些核苷酸残基；这种加工过程是遗传信息在转录水平发生改变，使一个基因产生不止一种蛋白质。又称分化加工。

28、不对称转录(asymmetric transcription)：有双重含义：一是指双链DNA只有一股单链用作转录模板（模板链）；二是同一单链上可反复出现模板链或编码链。

29、（遗传）密码的摆动性(wobble)：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认，大多数情况是遵从碱基配对规律的，但也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码的摆动性。rRNA分子上有相当多的稀有碱基，例如次黄嘌呤（I），I常出现于三联体反密码的5'端第一位，它和mRNA 上的A.C.U都可以配对。

30、开放阅读框架（ORF）：mRNA从5'至3'方向，SD序列后第一个AUG开始至终止密码子，可称为一个开放读码框架，读码框架内每3个碱基组成的三联体，就是决定一个氨基酸的遗传密码。

31、SD序列(SD seqence)：在原核生物起始密码AUG的上游，相距8～13个核苷酸处，往往有由一段4～6个核苷酸组成富含嘌呤的序列，这一序列以--AGGA--为核心，是Shine Dalgarno发现的，故名SD序列。它与核蛋白体小亚基上的16S-rRNA近3'-末端的短序列--UCCU--互补，这与翻译起始识别有关。所以mRNA上的SD序列也称核蛋白体结合位点。

，其作用的方式通常与方向、距离无关。

32、顺式作用元件(cis-acting element)：是指可影响自身基因表达活性的真核DNA序列。根据顺式作用元件在基因中的位置，转录激活作用的性质及发挥作用的方式，可分为启动子、增强子及沉默子等。

33、反式作用因子(trans-acting factor)：为一类细胞核内蛋白质因子，主要功能是使基因开放或关闭，通过与特异的顺式作用元件相互作用，反式激活另一基因的转录，故称反式作用因子。

34、cDNA文库：在逆转录酶催化下，以mRNA为模板合成互补DNA，进而在DNA聚合酶作用下以DNA为模板合成双链DNA即形成了cDNA片段，其在适当载体介导下转入受体菌，不同细菌包含了以不同mRNA为模板的cDNA分子，生长的所有细菌所携带的cDNA的集合称cDNA文库。

35、限制性核酸内切酶(restriction endonuclease)：指能够识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。基因重组中常用的限制型内切酶是Ⅱ类酶。

36、G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白，是位于细胞膜胞浆面能与GTP或GDP结合的一种外周蛋白，由α、β、γ三个亚基组成，以三聚体存在并与GDP结合时为非活化型，当α亚基与GTP结合并导致βγ二聚体脱落时则变成活化型，它在细胞表面受体和效应体之间起信号转导作用。

37、第二信使(secondary messenger)：激素与受体结合后，靶细胞内由激素信号转导生成的一些小分子化合物，如cAMP、cGMP、Ca2+等，它们在激素作用中起到信息传递和信号放大效应，这些靶细胞内的小分子化合物称为第二信使。

简答题

1、简述血红蛋白运氧时的构象变化，说明了什么？

血红蛋白是由4个亚基组成的蛋白质，功能是运输氧和二氧化碳。每分子氧加到血红蛋白分子上需打开盐键，当第一个O2与血红蛋白结合后，随后的O2再与血红蛋白结合时，需要打开的盐键要少，因而当第一个O2与Hb结合后就增加了以后的O2与Hb的亲合力。这种Hb分子结构从紧张态到松弛态的别构效应，使Hb能有效的结合O2与释放O2，从而完成O2的运输功能。说明功能随着结构的改变而发生改变。

2、试就组成单位、连接方式、一级结构、紫外吸收性质、变性、功能等方面比较DNA、RNA 和蛋白质。

蛋白质DNA

RNA

组成单位L-α-氨基酸脱氧核苷酸（AGCT）核苷酸（AGCU）连接方式肽键3’5’磷酸二酯键3’5’磷酸二酯键一级结构氨基酸的排列顺序脱氧核苷酸的排列顺序核苷酸的排列顺序紫外吸收λ= 280 λ=260 λ= 260

变性空间结构改变

一级结构不变

空间结构改变

一级结构不变

空间结构改变

一级结构不变粘度↑粘度↓粘度↑

紫外吸收↑紫外吸收↑紫外吸收↑化学性质↑化学性质↑化学性质↑生物活性↓生物活性↓生物活性↓

功能酶，激素，营养，防御，

运输，运动，调控，受

体，结构蛋白

贮存和传递遗传信息，决

定种属差异

和蛋白质共同负责基因

的表达和表达过程的调

控

3、以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物是如何抑制细菌生长的？

对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，以对氨基苯甲酸等为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成，细菌则因核苷酸与核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。

对氨基苯甲酸磺胺类药物

5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？

（1）在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H+的氢原子还原生成乳酸。

（2）在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。

（3）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。

（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸，可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。

（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在胞液中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。

决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到别构效应剂与激素的调节。

4、试列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义？

糖酵解糖有氧氧化

反应条件供氧不足有氧情况

进行部位胞液胞液和线粒体

关键酶己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖

激酶-1、丙酮酸激酶己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶

产物乳酸，A TP H2O；CO2；A TP

能量1mol葡萄糖净得2molATP 1mol葡萄糖净得30或32molATP

生理意义迅速供能；某些组织依赖糖酵解供能是机体获取能量的主要方式

6、血浆脂蛋白如何分类，各类脂蛋白的组成有何特点？在体内如何代谢？各有何生理功能？分类乳糜微粒VLDL LDL HDL

乳糜微粒前β—脂蛋白β—脂蛋白α—脂蛋白

组成(%)

TG 80-95 50-70 10 5

磷脂5-7 15 20-25 50

胆固醇1-4 15 45-50 20

蛋白质 1 10 20 50

功能转运外源性TG

及胆固醇转运内源性TG

及胆固醇

转运内源性胆固

醇

逆向转运胆固醇

代谢：1）CM：小肠粘膜细胞内产生→血中形成成熟的CM→肌肉、心及脂肪等组织毛细血管内皮细胞表面的LPL使其中TG逐步水解→释出脂肪酸为心、肌、脂肪组织及肝组织所利用。

2）VLDL：肝细胞内合成后入血→获得apoC II→激活LPL→水解TG。

3）LDL：由VLDL转变而来→与分别于肝、动脉壁细胞等细胞膜表面的LDL受体结合→受体聚集成簇，内吞入细胞与溶酶体融合→其中的胆固醇酯被水解为游离胆固醇和脂肪酸。

4）HDL：肝脏合成新生HDL→其表面的apoA1激活LCAT→血中胆固醇酯化→转运进入HDL的核心→成熟的HDL→肝细胞膜的受体结合→被肝细胞摄取→胆固醇转化。

5）

8、比较体内NADH和NADPH的产生与去向有何不同。

NADH：产生：糖的无氧氧化、有氧氧化，脂肪酸的β—氧化；去向：进入呼吸链，产生ATP。NADPH：产生：磷酸戊糖途径；去向：合成代谢。如：脂肪酸的合成、胆固醇的合成等。

7、呼吸链中各成分的排列顺序如何？其排列顺序是怎样确定的？

呼吸链各成分排列顺序为：

琥珀酸

↓

FAD

[Fe-S]

↓

NADH →FMN →CoQ →Cytb →Cytc1 →Cytc →Cytaa3 →O2

[Fe-S]

或者：琥珀酸

↓

复合体II

↓

NADH →复合体I →Q →复合体III →Cytc →复合体IV →O2

呼吸链成分的排列顺序可以由多种实验方法来确定，如：

(1)根据呼吸链各成分的标准氧化还原电位△E0’(V)，由低到高按顺序排列（电位低容易失去电子）。

(2)将呼吸链成分拆开并重组，鉴定四种复合体的组成与排列。

(3)利用特异的抑制剂阻断呼吸链中某一组分的电子传递。在阻断部位以前的组分处于还原状态，后面组分处于氧化状态，以此确定排列顺序。

(4)利用呼吸链各成分特有的吸收光谱，以离体线粒体无氧时处于还原状态作为对照，缓慢给氧，观察各组分被氧化的顺序。

9、简述谷氨酸在体内如何转变为尿素、CO2和H2O的主要代谢过程。

谷氨酸→α—酮戊二酸+NADH+H++NH3……………………………………（谷氨酸脱氢酶）

α—酮戊二酸→草酰乙酸+CO2+FADH2+NADH+H+…………………………（三羧酸循环）

草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸……………………………………（磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶）

磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸………………………………………………………（丙酮酸激酶）

丙酮酸→乙酰CoA………………………………………………………（丙酮酸脱氢酶复合体）

乙酰CoA→2CO2+FADH2+3NADH+H++A TP……………………………………（三羧酸循环）NADH+H+→H2O+ATP……………………………………………………（NADH氧化呼吸链）

FADH2→H2O+ATP…………………………………………………………（琥珀酸氧化呼吸链）

NH3+CO2+A TP→氨基甲酰磷酸→尿素……………………………………………（鸟氨酸循环）

10、何谓丙氨酸-葡萄糖循环？有何重要的生理意义？

在肌肉组织中，大量的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，然后丙酮酸释放入血随血液循环运往肝脏，经联合脱氨基作用将氨放出来并用于合成尿素。转氨后生成的丙酮酸可经糖异生作用合成葡萄糖，葡萄糖由血循环运往肌肉组织经糖代谢途径进行分解转变成丙酮酸，然后再接受氨基生成丙氨酸，如此周而复始地在肌肉与肝脏之间进行氨的传递。故将这一途径称为丙氨酸—葡萄糖循环。

其生理意义在于将肌肉组织中的氨以无毒的丙氨酸形式运往肝脏，同时肝脏又为肌肉组织提供生成丙酮酸的葡萄糖。

11、体内物质代谢过程中，乙酰辅酶A有哪些主要来源与去路？

来源：（1）糖的有氧氧化；（2）脂肪酸的β—氧化；（3）某些氨基酸的分解代谢；（4）酮体的氧化分解。

去路：（1）进入三羧酸循环被彻底氧化；（2）在肝脏合成酮体；（3）合成脂肪酸和胆固醇等。

12、参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？

原核生物有DNA—pol I、II、III；真核生物为DNA—pol α、β、γ、δ、ε；而且每种都各有其自身的功能。这是最主要的差别。相同之处在于底物（dNTP)相同，催化方向（5’→3’）相同，催化方式（生成磷酸二酯键）相同，放出PPi相同等等。当然其他的酶类、蛋白质也会有差别。例如DNA拓扑异构酶的原核、真核生物就有不同；又如：解螺旋酶，原核生物是dnaB基因的表达产物（DnaB)，真核生物就不可能是这个基因和这种产物。

13、简述原核生物中参与DNA复制的酶和主要蛋白质因子的作用。

（1）DnaA：辨认复制起始位点。（2）DnaB(解螺旋酶）：解开DNA的双链。（3）DnaC：协助解螺旋酶发挥作用。（4）SSB：维持复制中的模板处于单链状态并保护单链的完整。（5）拓扑异构酶：以改变DNA分子拓扑构象，理顺DNA链来配合复制进程。（6）DnaG（引物酶）：合成RNA引物。（7）DNA聚合酶III：在引物的基础上合成新的互补DNA链，是复制的主要酶类。（8）DNA聚合酶I：填补切除引物后的空隙。（9）DNA连接酶：连接复制中两段不连续的单链。

（2）

14、原核生物转录起始的—35区和—10区序列是怎样发现和证实的？

用RNA聚合保护法：RNA pol和转录起始前区段的DNA结合后，再用DNAase水解。酶结合的DNA因有酶蛋白保护，不受核酸酶降解。对这些保护区段进行核苷酸序列测定，找到其共有的序列。

15、简述真核生物mRNA转录后的加工过程和意义？

真核生物mRNA转录后，需进行首、尾部的修饰及对mRNA链进行剪接等。

（1）加帽：mRNA5’端形成m7GpppN m(7甲基鸟嘌呤核苷三磷酸），帽子结构和翻译过程有关。（2）加尾：mRNA3’端加多聚腺苷酸尾，维持mRNA的活性，增加稳定性。

（3）甲基化：在剪接之前，由特异的甲基化酶催化分子内部的一些碱基甲基化。

（4）剪接：把hnRNA中的内含子除去，外显子连接起来。

（5）RNA编辑：经过插入、删除或取代一些核苷酸序列而改变RNA编码序列。

真核生物初级转录产物都需经一定程度的加工才具有活性；hnRNA经加工成熟为mRNA，才能作为翻译的模板。同时，遗传信息在转录水平发生改变，基因编码序列经转录后加工，可有多用途分化，一个基因产生不止一种蛋白质。

16、在蛋白质生物合成中，各种RNA起什么作用？

mRNA是翻译的直接模板，以三联体密码子的方式把遗传信息传递为蛋白质的一级结构信息。tRNA 是氨基酸搬运的工具，以氨基酸—tRNA的方式使底物氨基酸进入核糖体生成肽链。rRNA与核内蛋白质组成核糖体，作为翻译的场所。

17、简述原核生物蛋白质生物合成的基本过程。

蛋白质的生物合成包括以下几个基本步骤：（1）翻译的起始：在此过程中，首先核蛋白体大小亚基解聚，fMet—tRNA和mRNA结合于小亚基上，随后此复合物和大亚基结合，形成翻译起始复合物。（2）肽链的延长：在此过程中，通过“进位—成肽—转位”循环将氨基酸依次加入合成中的肽链上，使肽链不断延长。（3）肽链合成的终止：当终止密码子出现在核蛋白体时，无相应的氨基酰—tRNA进入A位，在释放因子的作用下，合成的肽链脱落，mRNA释放，核蛋白体拆离，翻译过程终止。

18、以乳糖操纵子为例说明操纵子学说？

操纵子学说认为：原核生物的一种或几种蛋白质的合成由一个操纵子控制。操纵子由信息区及控制区两部分组成，信息区为结构基因所在部位，含有编码一种或数种蛋白质的遗传信息，控制区包括启动序列和操纵序列两部分，启动序列是RNA聚合酶起始转录时的结合部位，操纵序列是RNA聚合酶向结构基因移动必经的部位，是控制转录的“开关”，在操纵子的上游还存在有调节基因，调

节基因通过调节阻遏蛋白的合成来控制操纵基因的“开关”。不同调节基因控制合成的阻遏蛋白其作用和特性不完全相同。

乳糖操纵子中含三个结构基因：Z基因（编码β—半乳糖苷酶），Y基因（编码透酶），A基因（编码转乙酰基酶），和调控区：一个启动序列P（promoter），一个操纵序列O（operator）；在启动序列P上游还有一个分解（代谢）物基因结合蛋白(CAP)结合位点，它与启动序列P ，操纵序列O共同构成Lac操纵子调控区。此外在Lac操纵子上游还有一个调节基因I，I基因编码阻遏蛋白。阻遏蛋白可牢固地结合在操纵序列上，这样就关闭了RNA聚合酶移向结构基因，不能启动结构基因转录，从而阻抑蛋白质的合成，当细胞得到乳糖供应时，乳糖作为诱导物与阻遏蛋白结合，并使阻遏蛋白构象改变，使之失去与操纵序列结合的活性，于是结合在启动序列上RNA聚合酶就能通过操纵序列，到达结构基因，转录出mRNA，从而促进蛋白质（β—半乳糖苷酶、半乳糖透性酶和半乳糖苷转乙酰酶）的合成，增加对乳糖的利用。

另外CAP具有正性调节作用。当无葡萄糖时，cAMP浓度较高，cAMP与CAP结合成复合物，后者再结合到CAP位点上，刺激RNA聚合酶转录活性，使之提高50倍。当有葡萄糖时，cAMP浓度较低，cAMP与CAP结合受阻，Lac操纵子表达下降。同时阻遏蛋白的负性调节和CAP的正性调节是相互协调的，当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；但如果没有CAP存在来加强转录活性，即使阻遏蛋白从操纵子上解聚，仍几乎无转录活性，可见二者是相辅相成，互相协调、互相制约的。

19、G蛋白如何调控细胞膜上腺甘酸环化酶活性？

很多激素或递质的受体通过调节细胞膜上腺苷酸环化酶（AC）活性产生效应。有两类G蛋白介导激素、受体等对AC的作用。一类是介导激活AC作用Gs，另一类是介导抑制AC作用的Gi。当激动剂Hs与相应的激动型受体Rs结合后，原来与Rs偶联以三聚体形式存在，且与GDP结合的无活性的Gs蛋白释放GDP，在Mg2+存在的情况下，GTP与Gs结合，进而整个复合体解离成Hs亲和力底下的受体，βγ复合体和αs—GTP亚单位三个部分。αs—GTP即可激活AC。由于αs本身就有GTP酶活性，αs—GTP被水解成αs—GTP，后者再与βγGTP形成无活性Gs三聚体。AC 抑制剂与相应的抑制型受体结合，历经同样的过程，有Gi介导对AC的抑制。此外，两类G蛋白在调控过程中产生的βγ复合物可与彼此的活性亚单位结合使之灭活，可以协调两类G蛋白对AC 作用。

20、简述胆红素的来源和去路？

来源：1）80%来源于血红蛋白；

2）其它来自铁卟啉酶类

3）血红素在单核—吞噬细胞系统细胞中，在血红素加氧酶系作用下生成胆红素。

去路：1）胆红素入血后与清蛋白结合成血胆红素（游离胆红素）而被运输；

2）被肝细胞摄取的胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素—葡萄糖醛酸酯，称为肝胆红素(结合胆红素）；

3）肝胆红素岁胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成无色胆素原，大部分胆素原随粪便排出，小部分胆素原经门静脉被重吸收入肠道，大部分又被肝细胞再分泌入肠，构成胆素原的肠肝循环；

4）重吸收的胆素原少部分进入人体循环，经肾由尿排出。

21、什么是基因工程？简述基因过程的基本过程？

基因工程又称基因克隆，是体外实施基因重组的方法及相关工作的总称。基因工程的基本过程包括：（1）目的基因的获取；（2）克隆载体的选择与构建；（3）外源基因与载体的连接；（4）重组DNA 导入受体菌；（5）重组体的筛选；（6）克隆基因的表达。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

生物化学名词解释

生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

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第二章 1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？此模型如何解释Chargaff定律? A天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋，形成大沟和小沟。 b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间的碱基按A=T（两个氢键），G=C配对（三个氢键）配对形成碱基平面，碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。 c螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。因此，螺旋结构每隔10bp重复一次，间距为3.4nm d DNA双螺旋结构是非常稳定的。稳定力量主要有两个，一是碱基堆积力，二是碱基配对的氢键。 2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别？ ①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。 ②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。 ③原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。 ④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。 原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区，称前导顺序，3′端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区（编码区）、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体（或mRNA前体）。一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA 的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。 3从两种不同细菌提起DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64°C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么? 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%：A 32% G 18% C 18% T 32% 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%：A 17% G 33% C 33% T 17% 由于含氢键越多，DNA越稳定，GC碱基对之间是三个氢键，AT碱基对之间是两个氢键，所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定，是从温泉中分离出来的。 4正确写出下列寡核苷酸的互补的DNA和RNA序列 (1)GATCAA（2）TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT DNA 5’UUGATC3’5’GTTCCA3’5’ACGCGT3’5’ATGCTA3’RNA 5’UUGAUC3’5’G UU CCA3’5’ACGCG U3’5’A UGCU A3’

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】

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生化考试名词解释 2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。 3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。 5. EMP 途径：又称糖酵解途径。指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分 解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。 6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。 7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。

8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA 循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶 A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成 CO2 和水及大量能量。 9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。 10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。剧烈运动后，骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸，乳酸可通过细胞膜弥散入血，通过血液循环运至肝脏，经糖异生作用再转变为葡萄糖，葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。 11. 血糖：指血液当中的葡萄糖，主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖，另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。 19. 比活力：是表示酶制剂纯度的一个指标，指每毫克酶蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数（有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示），即：比活力=活力单位数/酶蛋白（氮）毫克数。 20. 0.14摩尔法：一种分离提取DNP和RNP的方法，DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加，在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍，

生物化学名词解释全

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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)

生物化学名词解释及简答题

生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？

答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？

生物化学名词解释

名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收

生物化学名词解释

9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖

生化复习题 名词解释

生化复习题 1.蛋白质一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白 质最基本的结构。 2.蛋白质二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。 3.超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此 相互作用，形成规则的二级结构聚集体 4.蛋白质三级结构：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成 具有一定规律的三维空间结构 5.蛋白质四级结构：具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽 链间通过次级键相互组合而形成的空间结构 6.蛋白质等电点：某一pH值的溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相等，净电荷 为零，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点 7.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 8.核酸的变性与复性：变性指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸 的天然构象和性质发生改变。复性指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到 天然双螺旋结构的现象。 9.退火：热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为" 退火" 10.增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象 11.减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象 12.碱基堆积力：每个碱基对平行伸展并且与上面的和下面的碱基对非常靠近，这一现象叫 做碱基堆积。碱基堆积力是指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。维持DNA 双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。 13.超螺旋DNA：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲，包括负超螺旋或正超螺旋的结 果。 14.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。 由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。 15.DNA的二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。 16.结合蛋白质：由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白 部分。 17.蛋白质变性作用：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间 构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 18.蛋白质盐析作用：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和 其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。 19.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位 20.酶的专一性：一定条件，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反 应的特性 21.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通 常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不 变。

名词解释及答案生物化学

1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断