氨基酸的特征反应

教学目标：氨基酸的特征反应

教学重点：掌握氨基酸的两性和等电点、α—氨基酸的鉴定、氨基酸的定量分析

教学安排：K

—>O4；20min

3，M7

-COOH）两种官能团，应具有胺和羧酸的通性和特征氨基酸有氨基（-NH

2）和羧基（

反应，两种官能团于一分子内，因此，还应具有一些氨基与羧基的综合反应，构成氨基酸的特征反应。

一、氨基酸的两性和等电点

1．酸性

氨基酸与碱作用生成羧酸盐，显酸性

2．氨基酸与酸作用生成铵盐，显碱性。

氨基酸两性：有酸性又有碱性，分别显示了-COOH 和-NH

2的特征反应。

氨基酸本身能进行酸碱反应：

内盐：分子内的氨基与羧基反应生成的盐，称为内盐，在晶体时，氨基酸是以内盐的形式存在，显示盐的性质，如熔点高。

偶极离子：氨基酸以内盐的形式存在，分子中有正离子也有负离子称做偶极离子,又称两性离子。偶极离子不仅在固体时存在，在溶液中也可以存在。

由于羧基-COOH 解离出质子的能力与氨基-NH

-COOH

2接受质子的能力不同，即

pH 值溶液中，氨基酸存在的形态不同。在中性的酸性大于-NH

2的碱性，因此，在不同

溶液中，氨基酸也不全是以偶极离子形态存在，可有下列平衡存在：

把这种平衡关系做成图，如下所示：

在溶液中，当氨基酸正离子和负离子的浓度相等，主要以偶极离子形态存在时的溶液的pH 值称做该氨基酸的等电点，用IP 表示。

等电点时溶液的特征：偶极离子浓度最大，溶解度最小，如果在溶液中加两个电极，偶极离子不向正极方向移动，也不向负极方向移动。

利用等电点时溶液的特性，可以分离混合氨基酸。调节溶液的pH 值，使某种氨基酸达到等电点，溶解度最小，过滤出。

由于-COOH 的酸性稍大于-NH

2的碱性，因此中性氨基酸的等电点溶液应偏酸性，pH<7。

中性氨基酸：IP=5.6～6.3

酸性氨基酸：IP=2.8～3.2

碱性氨基酸：IP=7.6～10.8

二、氨基酸受热后消除反应

（学习这一部分内容可与羟基酸脱水（见K

13）反应对照学习，容易记住）不同结构的氨基酸受热后，由于有不同的消除方式，得到不同的产物。

1．α-氨基酸受热后，两分子间脱水，生成六元环的交酰胺：

2.β—氨基酸受热后，分子内脱水生成α、β—不饱和酸：

3．γ、δ—氨基酸受热后，分子内脱水生成五元环或六元环的内酰胺：

γ-己内酰胺（五元环）

δ-氨基酸δ-内酰胺（六元环）4．ω—氨基酸受热后，分子间脱水，缩聚成高分子化合物：

聚酰胺

三、与水合茚三酮的显色反应

α-氨基酸能与水合茚三酮反应生成兰紫色物质：

此反应是α-氨基酸特有的反应，用这个反应可以鉴别α-氨基酸的存在，也常用作α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色。

四、与亚硝酸反应

氨基酸与亚硝酸反应，生成羟基酸，放出氮，反应迅速，定量完成。测量放出氮的体积，可算出试样中氨基数量。做为定量分析用，称为范

氨基酸

氨基酸 氨基酸定义 氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨基酸分类 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]

氨基酸概述

第三节氨基酸 氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。 α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。水解过程可表示如下： 蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸（见表18-3，*）。 一、氨基酸的构造、构型及分类、命名 （一）氨基酸的构造和构型 分子中含有氨基和羧基的化合物，叫做氨基酸。 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸，可用通式表示如下： 除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。天然氨基酸均为L-氨基酸。 L-氨基酸 （二）α-氨基酸的分类和命名 氨基酸有脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 在α-氨基酸分子中可以含多个氨基和多个羧基，而且氨基和羧基的数目不一定相等。因此，天然存在的α-氨基酸常根据其分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基的数目相等的一类氨基酸。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性，称为碱性氨基酸；反之，氨基的数目少于羧基时呈现酸性，称为酸性氨基酸。

氨基酸的系统命名方法与羟基酸一样，但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名（见表18-3）。 表18-3 常见的α-氨基酸

氨基酸的常见化学反应

氨基酸的常见化学反应 ? -氨基的反应 ?亚硝酸反应 ?范围：可用于Aa定量和蛋白质水解程度的测定（Van slyke法） ?注意：生成的氮气只有一半来自于Aa，ε氨基酸也可反应，速度较 慢． ?与酰化试剂的反应 ?Aa＋酰氯，酸酐－→Aa被酰基化 ?丹磺酰氯用于多肽链末端Ａa的标记和微量Ａa的定量测量． ?烃基化反应 ?Aa的氨基的一个氢原子可被羟基（包括环烃及其衍生物）取代． ?与2，4－二硝基氟苯（DNFB，FDNB）反应 ?最早Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基末端的Aa ?与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应 ?Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端Aa．在多肽和蛋白 质的Aa顺序分析方面占有重要地位（Edman降解法） ?形成西佛碱反应 ?Aa的α-NH2能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱（schiff ‘s base） ?前述甲醛滴定：甲醛与H2N-CH2-COO-结合,有效地减低了后者的 浓度,所以对于加入任何量的碱, [H2N-CH2-COO- ]/ [+H3N-CH2-COO- ]的比值总要比不存在甲醛的情况下小得多。加入 甲醛的甘氨酸溶液用标准盐酸滴定时，滴定曲线B并不发生改变。 ?脱氨基反应 ?Aa在生物体内经Aa氧化酶催化即脱去α-NH2而转变成酮酸 ?α-COOH参加的反应 ?成盐和成酯反应 ?Aa + 碱－→盐 ?Aa + NaOH －→氨基酸钠盐(重金属盐不溶于水) ?Aa-COOH + 醇－→酯 ?Aa+ EtOH －－－→氨基酸乙酯的盐酸盐 ?当Aa的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反 应性能被掩蔽或者说COOH被保护，NH2的化学性能得到 了加强或活化，易与酰基结合。Aa酯是制备Aa的酰氨or 酰肼的中间物 ?成酰氯反应 ?当氨基酸的氨基用适当的保护基保护以后，其羧基可与二氯亚砜作 用生成酰氯 ?用于多肽人工合成中的羧基激活 ?叠氮反应 ?氨基酸的氨基通过酰化保护后，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼 和亚硝酸变成叠氮化合物 ?用于多肽人工合成中的羧基激活 ?脱羧基反应

各种氨基酸的作用

天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。8种人体必需氨基酸的记忆口诀①"借一两本蛋色书来" 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). ②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋" 笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）③”携带一两本甲硫色书来”携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸) 其理化特性大致有：1）都是无色结晶。熔点约在230°C 以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功

各种氨基酸的生产工艺

各种氨基酸的生产工艺 1、谷氨酸 (1)等电离交工艺方法——从发酵液中提取谷氨酸，即将谷氨酸发酵液降温并用硫酸调PH值至谷氨酸等电点(pH3.0- 3.2)，温度降到10 以下沉淀，离心分离谷氨酸，再将上清液用硫酸调pH至1.5上732强酸性阳离子交换树脂，用氨水调上清液pH10进行洗脱，洗脱下来的高流分再用硫酸调pH1.0返回等电车间加入发酵液进行等电提取，离交车间的上柱后的上清液及洗柱水送去环保车间进行废水处理。 该工艺方法的缺点是：废水量大，治理成本高，酸碱用量大。 (2)连续等电工艺——将谷氨酸发酵液适当浓缩后控制40℃左右，连续加入有晶种的等电罐中，同时加入硫酸，控制等电罐中PH值维持在3.2左右，温度40℃进行结晶。 该工艺方法废的优点是：水量相对较少；缺点是：氨酸提取率及产品质量较差。 (3)发酵法生产谷氨酸的谷氨酸提取工艺——谷氨酸发酵液经灭菌后进入超滤膜进行超滤，澄清的谷氨酸发酵液在第一调酸罐中被调整pH值为3.20～3.25，然后进入常温的等电点连续蒸发降温结晶装置进行结晶，分离、洗涤，得到谷氨酸晶体和母液，将一部分母液进入脱盐装置，脱盐后的谷氨酸母液一部分与超滤后澄清的谷氨酸发酵液合并；另一部分在第二调酸罐中被调整pH值至4.5～7，蒸发、浓缩、再在第三调酸罐中调pH值至3.20～3.25后，进入低温的等电点连续蒸发降温结晶装置，使母液中的谷氨酸充分结晶出来，低温的等电点连续蒸发降温结晶装置排出的晶浆被分离、洗涤，得到谷氨酸晶体和二次母液。(4)水解等电点法 发酵液-----浓缩（78.9kPa，0.15MPa蒸汽）----盐酸水解（130 ℃，4h ）----过滤-----滤液脱色-----浓缩-----中和，调pH至3.0-3.2（NaOH或发酵液） -----低温放置，析晶-------谷氨酸晶体 此工艺的优点：设备简单、废水量减少、生产成本低、酸碱用量省 (5)低温等电点法 发酵液-----边冷却边加硫酸调节pH4.0-4.5-----加晶种，育晶2h-----边冷却边加硫酸调至pH3.0-3.2------冷却降温------搅拌16h------4 ℃静置4h------离心分离 --------谷氨酸晶体 此工艺的优点：设备简单、废水量减少、生产成本低、酸碱用量省 (6)直接常温等电点法 发酵液-----加硫酸调节pH4.0-4.5-----育晶2-4h-----加硫酸调至pH3.5-3.8------育晶2h------加硫酸调至pH3.0-3.2------育晶2h------冷却降温------搅拌16-20h------沉淀2-4h-------谷氨酸晶体 此工艺的优点：设备简单、操作容易、生产周期短、酸碱用量省。 2、L-亮氨酸 （1）浓缩段 原料：蒸汽 将一次母液通入浓缩罐内，通入蒸汽，温度120度，气压-0.09Mpa，浓缩时间6h，结晶。终点产物：结晶液（去一次中和段） （2）一次中和段 辅料：硫酸，纯水 结晶液进入一次中和罐，通入硫酸，纯水，温度80，中和时间4h，过滤 终点产物：1，滤液（回收利用）2，滤渣（去氨解段）

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质 糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素，是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要 素，也是生命活动的物质基础，它们的结构特点及主要化学性质如下： 一、糖类的组成、结构和分类： 糖类由C 、H 、O 三种元素组成，多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示（m 和n 可以相同， 也可以不同）；从结构上看，糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物，糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖，一般为多羟基醛或多羟基酮，葡萄糖是一种重要的单糖，它是一种多羟基醛；二糖和多糖均可水解，常见的二糖有麦芽糖、蔗糖；常见的多糖有淀粉、纤维素，它们是天然高分子化合物。 二、糖类的化学性质： 糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团，可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应 如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化：分子中含醛基的糖（如葡萄糖、麦芽糖）有还原性，均可发生此反应。 如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2O CH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基，故可发生酯化反应，如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖 五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 3、加成反应：糖中含羰基，能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。 4、水解反应：二糖和多糖均可水解。 (C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 （催化剂:硫酸） 淀粉 (葡萄糖) 5、淀粉的特性：遇碘单质变蓝色。 三、氨基酸的结构和性质 1、氨基酸的结构：氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物，分子中含 有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。天然蛋白质水解的产物均为α-氨基酸，α-氨基酸的结构简式可表示为 2、氨基酸的主要化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中含有氨基和羧基，通常以两性离子形式存在，能与酸、碱反应生成盐。 如：与酸反应 NH 2CH 2COOH+NaOH →NH 2CH 2COO-Na++H 2O 与碱反应 NH 2CH 2COOH+HCl →Cl -+NH 3CH 2COOH ②氨基酸的成肽反应 在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键 的化合物，称为成肽反应。 四、蛋白质的组成、结构和性质 1、蛋白质的组成和结构： ① 蛋白质的成分里含C 、H 、O 、N 、S 等元素。 ② 不同氨基酸按不同排列顺序相互结合构成的多肽，多肽与蛋白质没有本质区别，一般将 相对分子质量在10000以上的称为蛋白质，它是高分子化合物。10000以下的为多肽。 R –CH –COOH NH 2 O —C —NH — ‖

氨基酸的讲解

氨基酸的讲解 一、判断题 （）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。 （）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。 （）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。 （）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。 （）5．限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。 （）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。 （）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。 （）8．尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。

（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。 （）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。 二、选择题（单选题） 1．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为： A．氧化脱氨基B．还原脱氨基C．直接脱氨基D．转氨基E．联合脱氨基 2．成人体内氨的最主要代谢去路为： A．合成非必需氨基酸B．合成必需氨基酸C．合成NH4+随尿排出D．合成尿素E．合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等 3．转氨酶的辅酶组分含有： A．泛酸B．吡哆醛（或吡哆胺）C．尼克酸D．核黄素E．硫胺素

4．GPT（ALT）活性最高的组织是： A．心肌B．脑C．骨骼肌D．肝E．肾 5．嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行？ A．肝B．肾C．脑D．肌肉E．肺 6．嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自： A．天冬氨酸的α-氨基B．氨基甲酰磷酸C．谷氨酸的α-氨基D．谷氨酰胺的酰胺基E．赖氨酸上的氨基 7．在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？ A．鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B．瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 C．精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D．精氨酸→鸟氨酸+尿素E．草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸

氨基酸结构特点

氨基酸结构特点：蛋白质分子地基本组成单位.种，除脯为α亚氨基酸、甘不含手性碳原子外，其余α氨基酸. 分类：根据基团极性大小：①非极性中性(种)②极性中性(种)③酸性(和)④碱性(、和). 体内不能合成，必须由食物蛋白质供给地氨基酸称为必需氨基酸.酪和半胱需以必需为原料合成，故称半必需氨基酸. 生酮氨基酸：苯丙、酪、亮、色、赖.生糖：能形成丙酮酸α酮戊二酸琥珀酸和草酰乙酸地.生酮和生糖：苯丙、酪 氨基酸地脱氨基作用：．氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化.氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大.谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以或为辅酶.该酶作用较大，属于变构酶，其活性受，地抑制，受，地激活. ．转氨基作用：由转氨酶催化，将α氨基酸地氨基转移到α酮酸酮基地位置上，生成相应地α氨基酸，而原来地α氨基酸则转变为相应地α酮酸.转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶.转氨基作用可以在各种氨基酸与α酮酸之间普遍进行.除，，，外，均可参加转氨基作用.较为重要地转氨酶有：⑴丙氨酸氨基转移酶（），又称为谷丙转氨酶（）.催化丙氨酸与α酮戊二酸之间地氨基移换反应，为可逆反应.该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中活性明显升高.⑵天冬氨酸氨基转移酶（），又称为谷草转氨酶（）.催化天冬氨酸与α酮戊二酸之间地氨基移换反应，为可逆反应.该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中活性明显升高. ．联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α酮酸地过程，称为联合脱氨基作用.可在大多数组织细胞中进行，是体内主要地脱氨基地方式. ．嘌呤核苷酸循环（）：这是存在于骨骼肌和心肌中地一种特殊地联合脱氨基作用方式.在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶地活性较高，该酶可催化脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环地脱氨基作用. 氨地代谢：鸟氨酸循环与尿素地合成：体内氨地主要代谢去路是用于合成尿素.合成尿素地主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成.尿素合成是经鸟氨酸循环地反应过程来完成，催化这些反应地酶存在于胞液和线粒体中.其主要反应过程如下：→氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素鸟氨酸. 尿素合成特点：①在肝脏地线粒体和胞液中进行②合成一分子尿素需消耗分子③精氨酸琥珀酸合成酶是关键酶④分子中两个氮原子一个来源于一个来源于天冬氨酸. 脱羧基作用：由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛（只有组氨酸脱羧酶不需辅酶），产物为和胺. ．γ氨基丁酸地生成：是一种重要神经递质，由谷氨酸脱羧产生.由谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高. ．羟色胺地生成：也是重要神经递质且具强烈缩血管作用，原料色氨酸.过程为：色氨酸→羟色氨酸→羟色胺. ．组胺地生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈地舒血管作用. ．多胺地生成：精脒和精胺均属多胺，它们与细胞生长繁殖地调节有关.合成原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶. 肽键( )是由一分子氨基酸地α羧基与另一分子氨基酸地α氨基经脱水而形成地共价键().氨基酸分子参与形成肽键后由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基.每条多肽链都有两端：自由氨基端(端)与自由羧基端(端)，肽链方向是端→端. 肽键平面(肽单位)：肽键具部分双键性质，不能自由旋转；组成肽键四个原子及其相邻两个α碳原子处同一平面上，为刚性平面结构，

氨基酸代谢 重要知识点

蛋白质降解及氨基酸代谢 1、细胞内的蛋白质降解 （1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。在营养充足的细胞内没有选择性。饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。 （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） 2、细胞内蛋白质降解的意义 （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式； （3）在需要时降解供肌体需要。 3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。 4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。 5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。

6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。 8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。 9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。 10、NH3去向。（1）重新利用：合成AA、核酸。（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。 11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。 过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天

氨基酸对人体的作用

氨基酸对人体地作用 一.甘氨酸（） 、降低血液中地胆固醇浓度，防治高血压 、降低血液中地血糖值，防治糖尿病 、能防治血凝、血栓 、提高肌肉活力，防止胃酸过多 、甜味为砂糖地倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（） 、降低血液中地血糖值，对治疗头晕有作用 、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 .促进睡眠，减低对疼痛地敏感，缓解偏头痛·缓和焦躁及紧张情绪 .减轻因酒精而引起人体中化学反应失调地症状，并有助于控制酒精中毒参考食物：牛奶、鱼类、香蕉、花生及所有含丰富蛋白质地食物 三.甲硫氨酸（蛋氨酸）（） 、参与胆碱地合成，具有去脂地功能，防治动脉硬化高血脂症 、有提高肌肉活力地功能，防止肌肉软弱无力 、促进皮肤蛋白质和胰岛素地合成 .参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴地功能 .帮助分解脂肪，能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病地发生 .将有害物质如铅等重金属除去 . 治疗风湿热和怀孕时地毒血症 .一种有利地抗氧化剂 参考食物：大豆、其它豆类、鱼类、大蒜、肉类、洋葱和酸奶 四.酪氨酸（） 、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素地必需氨基酸 、可防治老年痴呆症 、促进新陈代谢，增进食欲 .医药用作甲状腺功能亢进；食品添加剂. 、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 .是一种重要地生化试剂，是合成多肽类激素、抗生素、多巴等药物地主要原料. .广泛用于农业科学研究，也作饮料添加剂和配制人工昆虫饲料. 五.组氨酸（） 、参与血球蛋白合成，促进血液生成 、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁地渗透性 、医治胃病、十二指肠等有特效 、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六.苏氨酸（） .人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 .有转变某些氨基酸达到平衡地功能 .是协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少地氨基酸 .防止肝脏中脂肪地累积 .促进抗体地产生，增强免疫系统 参考食物：肉类等

氨基酸的常见化学反应

-氨基的反应 亚硝酸反应 范围：可用于Aa定量和蛋白质水解程度的测定（Van slyke法） 注意：生成的氮气只有一半来自于Aa，ε氨基酸也可反应，速度较 慢． 与酰化试剂的反应 Aa＋酰氯，酸酐－→Aa被酰基化 丹磺酰氯用于多肽链末端Ａa的标记和微量Ａa的定量测量．烃基化反应 Aa的氨基的一个氢原子可被羟基（包括环烃及其衍生物）取代． 与2，4－二硝基氟苯（DNFB，FDNB）反应 最早Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基末端的Aa 与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应 Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端Aa．在多肽和蛋白 质的Aa顺序分析方面占有重要地位（ Edman降解法）形成西佛碱反应 Aa的α-NH2能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱（schiff ‘s base） 前述甲醛滴定：甲醛与H2N-CH2-COO-结合,有效地减低了后者的浓 度,所以对于加入任何量的碱, [H2N-CH2-COO- ]/ [+H3N-CH2-COO- ] 的比值总要比不存在甲醛的情况下小得多。加入甲醛的甘氨酸溶液 用标准盐酸滴定时，滴定曲线B并不发生改变。 脱氨基反应 Aa在生物体内经Aa氧化酶催化即脱去α-NH2而转变成酮酸 α-COOH参加的反应 成盐和成酯反应 Aa + 碱－→盐 Aa + NaOH －→氨基酸钠盐(重金属盐不溶于水) Aa-COOH + 醇－→酯 Aa+ EtOH －－－→氨基酸乙酯的盐酸盐 当Aa的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性 能被掩蔽或者说COOH被保护，NH2的化学性能得到了加强或 活化，易与酰基结合。Aa酯是制备Aa的酰氨or酰肼的中间 物 成酰氯反应 当氨基酸的氨基用适当的保护基保护以后，其羧基可与二氯亚砜作 用生成酰氯 用于多肽人工合成中的羧基激活 叠氮反应 氨基酸的氨基通过酰化保护后，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼 和亚硝酸变成叠氮化合物

国内外主要氨基酸使用概述

国内外主要氨基酸使用概述 世界上最大的氨基酸消费市场是饲料添加剂，目前国内用于饲料添加剂的氨基酸主要有赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸。其中赖氨酸和蛋氨酸占饲料工业的95% 以上，而苏氨酸的使用呈增长趋势。表1 为近年来，世界三种氨基酸产量及主要生产商。 表1 近年来世界三种氨基酸产量（万吨）及主要生产商 1、赖氨酸 1.1 赖氨酸的作用 赖氨酸是谷物中最缺乏的氨基酸，因此，一般来说它是第一限制性氨基酸，是限制猪、肉禽蛋白质沉积的主要氨基酸；是猪的第一限制性氨基酸，是禽的第二限制氨基酸。 工业生产的赖氨酸至少发挥着下面几个方面的作用：（1）补充动物赖氨酸需要的不足，（2）改善饲料氨基酸的平衡，提高动物的生长速度（3）改善谷物饲料的营养价值；（4）降低动物饲粮蛋白质含量，配制低蛋白质日粮。 1.2 国内外主要生产商及产量 2011年全球赖氨酸产量为148万吨，主要生产商为中国长春大成实业集团公司、日本味之素公司、美国ADM公司、德国德固萨公司、日本协和公司、韩国的希杰、台湾的味丹和德国巴斯夫公司等。 近几年我国赖氨酸产能高速增长。从2001 年不足5 万吨/年增长到2011年的近68万吨/年，成为世界最大的赖氨酸生产国。仅大成集团的赖氨酸产量已占全球45%。目前国内主要生产企业有长春大成、川化味之素、聊城希杰、宁夏伊品、山东金玉米、安徽丰原等。 1.3 赖氨酸主要品种 2003年以前，中国市场主要赖氨酸产品为98.5%的赖氨酸盐酸盐，品种比较单一。大成生化公司于2003年自行研发生产65%赖氨酸硫酸盐，是继德国德固萨（Degussa）公司后，世界上第二家生产赖氨酸硫酸盐的制造商，有相当的竞争优势。2011年中国98%赖氨酸产量为22.1万吨，同比下降1.34%，65%赖氨酸产量为45.8万吨，同比上升10.1%。近年该2种氨基

生物化学知识实验一蛋白质和氨基酸的呈色反应.doc

实验一 蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、目的要求 验证蛋白质特性；学习和掌握蛋白质呈色反应的原理和方法；学习几种常用 的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 二、实验原理 蛋白质中的某些化学键或氨基酸残基中的某些化学基团可以与某些特殊试 剂形成特定的有色物质。这些反应称为蛋白质的呈色反应。 各种蛋白质的氨基酸残基不完全相同。因此，呈色反应产物的颜色也不完全 一样。呈色反应不是蛋白质所特有，一些非蛋白物质也能呈现类似的呈色反应。因此，不能仅以呈色反应结果来判别被测物质是否为蛋白质。 三、呈色反应 双缩脲反应 1.原理 两分子尿素经加热至180°C 后可以缩合成一分子双缩脲，并放出一分子氨。 双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成紫红色络合物，此反应称为双缩脲反应。 多肽及所有蛋白质均具有肽键，与双缩脲分子中亚酰胺键结构相同，也能发 生此反应，因此，蛋白质在碱性溶液中与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的颜色反应。 2.器材与试剂 1)器材 试管、药匙、电炉、试管夹、滴管。 2)试剂 〈1〉蛋白质溶液(10%卵清蛋白溶液)：吸取鸡蛋清溶液10ml ，加蒸馏水稀 释，定容至100ml 。 〈2〉10%氢氧化钠溶液。 〈3〉1%硫酸铜(CuSO4)溶液。 〈4〉0.1%甘氨酸(Gly)溶液：称0.1g 甘氨酸溶于蒸馏水中，稀释至100ml 。 〈5〉结晶尿素。 3.实验步骤 双缩脲反应实验 1234 尿素＋ 加热后的尿素＋ 蛋白质溶液/滴3 0.1%Gly/滴3 10%NaOH/滴5555 1%CuSO 4/滴1111 显色现象 试管 试剂/滴 (1)制备双缩脲：取结晶尿素少许(约火柴头大小)，放入干燥的小试管中。 微火加热至尿素熔解至硬化，刚硬化时立即停止加热，尿素放出氨，此时双缩脲

10种必需氨基酸及作用

人体必需氨基酸 人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有赖氨酸（Lysine ）、色氨酸（Tryptophane）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine ）、亮氨酸（Leucine ）、缬氨酸（Viline）8种，另一种说法把组氨酸（Hlstidine）、精氨酸（Argnine）也列为必需氨基酸总共为10种。 8种人体必须氨基酸的简单记忆方法：―假设来写一两本书‖就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 氨基酸的种类有20种，大致可以分为三类：必需氨基酸、和非必需氨基酸。其中，有8种氨基酸，人体不能自己合成，而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。另外的十种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸。 一、赖氨酸 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还。 赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。 赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly 研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。 二、色氨酸（促进胃液及胰液的产生） 色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细

氨基酸

氨基酸 氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。 氨基酸的结构通式 α-氨基酸的结构通式： （R是可变基团） 构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的 有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨基酸的分类 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸 （essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。

氨基酸的作用和功能详解

氨基酸的作用和功能详解 作者: MEILIN 位于: 保健食品 什么是氨基酸？ 氨基酸是蛋白质的构建模块。从生命诞生起它们就相互链接在一起构筑人体，因此可以把氨基酸看做生命的积木。这是有两个步骤的过程：氨基酸链接到一起，形成肽或多肽。蛋白质由这些群组制成。 氨基酸的种类不止一个。其中构成蛋白质的氨基酸总共有20个不同种类。氨基酸的种类决定了蛋白质的形状。 人们比较熟悉的氨基酸包括谷氨酰胺，甘氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，缬氨酸。其中的苯丙氨酸，色氨酸，缬氨酸是人类必需氨基酸，其他的必需氨基酸还有异亮氨酸，亮氨酸，赖氨酸，蛋氨酸和苏氨酸。人体本身不能合成必需氨基酸，因此需要从食物获得。 其中一个最知名的必需氨基酸是色氨酸，它在人体许多功能中扮演了重要角色。色氨酸诱导正常睡眠，帮助减轻压力，抑郁，和动脉痉挛风险，并促进免疫系统健康。色氨酸最著名的用途可能是产生血清素，正是这种物质帮助你睡个好觉。 氨基酸的作用 氨基酸是蛋白质的组成部分，而蛋白质是肌肉，腺体，器官，肌腱，酶，指甲和头发的组成部分。这使氨基酸的地位变得至关重要。尽管我们掌握很多关于维生素的知识，但大部分人对氨基酸的作用了解的很少。 你会发现氨基酸涉及到生活中的各个方面，甚至还与睡眠呼吸暂停有联系，缺乏它会导致一系列疾病。虽然这种元素的缺乏通常不能用传统诊断方法获知，但生化检查可以发挥很大作用，它可以帮助医生认识和治疗疾病。 每日需要量 当身体感觉疲劳和锻炼受损时，就需要引起一些注意。。氨基酸可以帮助修复，恢复和建立人体组织。身体可以自然产生10种氨基酸（总共20种），这些氨基酸被称为非必需氨基酸。其他的氨基酸必须从食物获取。如果不能获得足够的氨基酸，身体蛋白质就会降低，从而导致疾病发生。人体不能像储存脂肪一样存储氨基酸，因此，每日饮食必须包含氨基酸。 制造蛋白质 氨基酸是组成蛋白质的基本元素。 当某些人体细胞需要蛋白质时(例如当人体“增长”肌肉时)，氨基酸排列连接在一起形成RNA（即核糖核酸、DNA的复制品）。

氨基酸代谢习题

氨基酸代谢习题 （一）填空（42分） 1．氨基酸的降解反应包括（）和（）作用。 2．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是（）。 3．谷氨酸经脱氨后产生（）和氨，前者进入（）进一步代谢。 4．尿素循环中产生的（）和（）两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 5．尿素分子中两个N原子，分别来自（）和（）。 6．氨基酸脱下氨的主要去路有（）、（）和（）。 7．生物体中活性蛋氨酸是（），它是活泼（）的供应者。 （二）选择题（24分） 1．转氨酶的辅酶是： A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 2．参与尿素循环的氨基酸是： A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸 3．γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来: A．Gln B．His C．Glu D．Phe 4．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素： A．维生素B1 B．维生素B2 C．泛酸D．维生素PP 5．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生： A．鸟氨酸B．精氨酸C．瓜氨酸D．半胱氨酸 6．下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的： A．脯氨酸B．羟脯氨酸C．天冬氨酸D．异亮氨酸 7．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的： A．还原作用B．羟化作用C．转氨基作用D．脱羧基作用8．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输： A．尿素B．氨甲酰磷酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺 （三）是非判断题（15分） （）1．蛋白质的营养价值主要决定于必需氨基酸的组成和比例。 （）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。 （）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。

（）4．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。 （）5．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。（四）问答题（19分） 1．什么是尿素循环，有何生物学意义？（9分） 2．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？（10分）

氨基酸

第一章氨基酸 一、自然蛋白质的组分 自然蛋白质几乎都是由18种共同的L-氨基酸，L-亚氨基脯氨酸和甘氨酸组成。 稀少的例外就是在少数蛋白质中掺入L-硒代胱氨酸 二、氨基酸的结构 除脯氨酸外各个氨基酸都含有：一个羧基，一个氨基，一个不同的侧链（R基），连接到α碳原子上。 在蛋白质中，几乎所有的羟基和氨基都是通过肽键来结合，一般而言，除了氢键的形成外化学反应没有利用它们。 氨基酸残基的侧链R基提供多种功能团给予个体蛋白质分子的特殊性质，导致：A．特殊的折叠构像 B．溶解程度 C．聚集态 D．和配体或其他大分子形成络合物的能力，酶活力等等。 蛋白质的功能和它的氨基酸排列顺序有关，各个氨基酸残基的一些特点促成蛋白质的独特功能。 通过氨基酸的侧链特性将氨基酸分类： A．含有非极性侧链的氨基酸 B 含有不带电的极性侧链的氨基酸 C 含有酸性侧链的氨基酸D 含有碱性侧链的氨基酸 A．含有非极性侧链的氨基酸： 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、脯氨酸 非极性氨基酸在蛋白质中的定位 在水溶液的蛋白中，非极性氨基酸的侧链在蛋白质的内部成簇积聚在一起。 甘氨酸 结构：最简单的氨基酸，是蛋白质中唯一一个缺少不对称的氨基酸 功能：甘氨酸经常在蛋白质的结构中起重要的作用，由于它缺少β碳原子允许它在构像上有很大程度上的灵活性和比其他残基更容易达到它的构像位置。 特点：临近肽键的位置，甘氨酸具有比正常化学反应性更大的活性，例如：Asn-Gly 位置：1．甘氨酸经常位于紧密转角，和位于由大量侧链在空间紧密包装成单环（如位于胶原）或底物结合的地方。 2．甘氨酸也是促成酶催化蛋白质进行特定修饰的位点，如作为N末端十四酰基化和精氨酸的甲基化的标志序列。 丙氨酸 结构：丙氨酸是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特点：1．是蛋白质中最丰富的氨基酸残基，弱疏水性 2．化学反性性非常低 缬氨酸 特点：适度的疏水残基——脂肪族的侧链 功能：1．减小构像灵活性 2．使肽键附近发生的化学反应产生空间位阻，特别是在临近的残基也有β-分支侧链（缬氨酸或异亮氨酸） 异亮氨酸 特点：疏水残基——脂肪族的侧链 功能：1．β-分支侧链的空间位阻在肽键附近发生影响 2．疏水的侧链喜欢位于折叠蛋白质结构的内部 3．异亮氨酸有第二个不对称中心 亮氨酸