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生物化学习题1

生物化学习题

第一章蛋白质化学

1、向1升1mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl ，问所得溶液的Ph 是多少？如果加入0.3mol NaOH 以代替HCl 时，pH 值将是多少？[pH:2.71；

9.23]

2、将丙氨酸溶液（400毫升）调节到pH8.0，然后向该溶液加入过量的甲醛。当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时，消耗0.2mol/L NaOH 溶液250毫升。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]

3、将含有天冬酸（pI=2.98），甘氨酸（pI=5.97），苏氨酸（pI=6.53），亮氨酸（pI=5.98）和赖氨酸（pI=9.74）的pH3.0柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowex-50阳离子交换树脂中，随后用该缓冲液洗脱此柱，并分部地收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[Asp ，Thr ，Gly, Leu, Lys]

4、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH 为4.5）：（1）Ile, Lys; (2)Phe, Ser; (3)Ala, Val, Leu;

(4)Pro, Val; (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His 。[Ile>Lys; Phe>Ser; Leu>Val>Ala; Val>Pro; Glu>Asp; Tyr>Ala>Ser ≈His]

5、（1）当Ala 、Ser 、Phe 、Leu 、Arg 、Asp 和His 的混合物在pH3.9进行纸电泳时，哪些氨基酸移向正极（+）？哪些氨基酸移向负极（-）？（2）纸电泳时，带有相同电荷的氨基酸常有少许分开，例如Gly 可与Leu 分开。试说明为什么？（3）设Ala 、Val 、Glu 、Lys 和Thr 的混合物pH 为6.0，试指出纸电泳后氨基酸的分离情况。[（1）Ala, Ser, Phe 和Leu 以及Arg 和His 移向负极；Asp 移向正极。(2)电泳时，具有相同电荷的较大分子移动得慢，因为电荷/质量之比较小，因而引起每单位质量迁移的驱动力也较小。（3）Glu 移向正极；Lys 移向负极，Val, Ala 和Thr 留在原点。]

6、有一个A 肽：经酸解分析得知由Lys 、His 、Asp 、Glu 2、Ala 、以及Val 、Tyr 和两个NH 3分子组成。当A 肽与FDNB 试剂反应后，得DNP-Asp ；当用羧肽酶处理得游离缬氨酸。如果我们在实验中将A 肽用胰蛋白酶降解时，得到二种肽，其中一种（Lys 、Asp 、Glu 、Ala 、Tyr ）在Ph6.4时，净电荷为零，另一种（His 、Glu 、以及Val ）可给出DNP-His ，在Ph6.4时，带正电荷。此外，A 肽用糜蛋白酶降解时，也得到二种肽，其中一种（Asp 、Ala 、Tyr ）在pH6.4时呈中性，另一种（Lys 、His 、Glu 2、以及Val ）在Ph6.4时，带正电荷。问A 肽的氨基酸顺序如何？[Asn —Ala —Tyr —Glu —Lys —His —Gln —Val]

7、某多肽的氨基酸顺序如下：Asp Trp Arg Phe Cys Asn Lys Val Glu --------5

1 Tyr Cys G Asp Met His Arg Cys Thr Ala Leu Ser Gly Leu --------------ln 20

1510

25Lys Glu Glu Gly ro P -----。（1）如用胰蛋白酶处理，此多肽将产生几个肽？并解释原因（假设没有二硫键存在）；（2）在pH7.5时，此多肽的净电荷是多少单位？说明理由（假高pK a 值：α-COOH4.0；α-NH 3+6.0；Glu 和Asp 侧链基4.0；Lys 和Arg 侧链基11.0；His 侧链基7.5；Cys 侧链基9.0；Tyr 侧链

基11.0）；（3）如何判断此多肽是否含有二硫键？假如有二硫键存在，请设计实验确定5，17和23位上的Cys哪二个参与形成？[（1）4个肽；（2）-2.5单位；（3）如果多肽中无二硫键存在，经胰蛋白酶水解后应得四个肽段；如果存在一个二硫键应得三个肽段并且各肽段所带电荷不同，因此可用离子交换层析、电泳等方法将肽段分开，鉴定出含二硫键的肽段，测定其氨基酸顺序，便可确定二硫键的位置。]

8、今有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys, Gly, Arg, Phe, Ala, Tyr和Ser。

此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生α-DNP-氨基酸。经糜蛋白酶作用后，此肽断裂成两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala, Tyr, Ser和Gly, Phe, Lys, Arg。这两个肽段分别与FDNB反应，可分别产生DNB—Ser和DNP—Lys。此肽与胰蛋白酶反应，同样能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg, Gly和Phe，Tyr, Lys, Ser, Ala。试问此七肽的一级结构是怎样的？[它是一个环肽，顺序为—Phe—Ser—Ala—Tyr—Lys—Gly—Arg—]

9、今有一种植物的毒素蛋白。直接用SDS凝胶电泳分析时，它的区带位于肌红

蛋白（分子量为16 900）和β-乳球蛋白（分子量为37 100）两种标记蛋白之间。当这个毒素蛋白用巯基乙醇和碘乙酸处理后，在SDS凝胶电泳中仍得到一条区带，但其位置靠近标记蛋白细胞色素c（分子量为13 370）。进一步实验表明，该毒素蛋白与FDNB反应并酸水解后，释放出游离的DNP-Gly和DNP-Tyr。关于此蛋白质的结构，你能作出什么结论？[该毒素蛋白由二条不同的多肽链通过链间二硫键交联而成，每条多肽链的分子量各在13 000左右] 10、一种酶分子量为300 000，在酸性环境中可解离为二个不同成分，其中一个

成分分子量为100 000，另一个为500 000。大的占总蛋白的三分之二，具有催化活性；小的无活性。用β-巯基乙醇（能还原二硫桥）处理时，大的颗粒即失去催化能力，并且它的沉降速度减小，但沉降图案上只呈现一个峰。关于该酶的结构可作出什么结论？[此酶含4个亚基，两个亚基的分子量为50 000，两个催化亚基分子量为100 000，每个催化亚基是由二条无活性的多肽链（分子量为50 000）组成，彼此间由二硫键联结在一起]

11、三肽Lys—Lys—Lys的pI值必定大于它的任何一个个别基团的pK a值。这种

说法是否正确？为什么？[正确。因为此三肽处于等电点时，其解离基团所处的状态应是：C末端COO-(pK a=3.0)，N末端NH3+（pK a=8.95），三个侧链3（1/3ε-NH3+）(pK a=10.53)。因为pI时正电荷的总和必须等于负电荷的总和，所以三个ε-氨基的每一个都将是大约1/3电离。它们在1/3电离时的pH大于它们的pK a值（10.53）]

12、α-螺旋的稳定性不仅取决于肽键间的氢键形成，而且还取决于肽链的氨基

酸侧链性质。试预测在室温下的溶液中下列多聚氨基酸哪些种将形成α-螺旋，哪些种形成其它的有序结构，哪些种不能形成有序结构，并说明理由。

（1）多聚亮氨酸pH=7.0；（2）多聚异亮氨酸，pH=7.0；（3）多聚精氨酸，pH=7.0；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=1.5；（6）多聚苏氨酸，pH=7.0。[（1），（4）和（5）能形成α-螺旋；（2），（3）和（6）不能形成有序结构]

13、多聚甘氨酸的右手或左手α-螺旋中，哪一个比较稳定？为什么？[因为甘氨

酸是一种在α-碳原子上呈对称性的特殊氨基酸，因此可以预料多聚甘氨酸的左右手α-螺旋（它们是对映体）在能量上是相当的，因而也是同等稳定的] 14、测得一种血红素蛋白质含0.426%铁，计算其最低分子量。一种纯酶按重量

算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低分子量为多少？[13 110；15 800]

15、简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质：

（1）在低pH 时沉淀。

（2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。

（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH 值时溶解度呈现最小。

（4）加热时沉淀。

（5）当介质的介电常数因加入与水混溶的非极性溶剂而下降时，溶解度降低。

（6）如果介电常数大幅度下降以至介质以非极性溶剂为主，则产生变性。答案：（1）在低pH 时氨基被质子化，使蛋白质带有大量的净正荷。这样造成的分子内的电荷捍斥引起了很多蛋白质的变性，并由于疏水内部暴露于水环境而变得不溶。

（2）增加盐浓度，开始时能稳定带电基团，但是当盐浓度进一步增加时，盐离子便与蛋白质竞争水分子，因此，降低了蛋白质的溶剂化，这样又促进蛋白质分子间的极性相互作用和疏水相互作用，从而导致沉淀。

（3）蛋白质在等电点时分子间的静电斥力最小。

（4）由于加热使蛋白质变性，因此，暴露出疏水内部，溶解度降低。

（5）非极性溶剂能降低表面极性基的溶剂化作用，因此，促进蛋白质之间的氢键形成以代替蛋白质与水之间形成的氢键。

（6）低介电常数能稳定暴露于溶剂中的非极性基团，因此，促进蛋白质的伸展。

16、已知某分子量为240000的蛋白质多肽链的一些节段是α-螺旋，而另一些节段是β-折叠，其分子长度为5.06×10-5cm ，求分子α-螺旋和β-折叠的百分率。

解析：本题考点：多肽链中α-螺旋和β-折叠的计算。

一般来讲氨基酸残基的平均相对分子质量为120，此蛋白质的相对分子量为240000，所以氨基酸残基数为240000/120=2000个。

已知α-螺旋中，每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm ，β-折叠构象中，每个氨基酸残基上升的高度为0.36nm ，设此链中α-螺旋的氨基酸残基数为x ，而β-折叠的氨基酸残基数为2000-x ，则有：

0.15x+0.36×(2000-x)=5.06×10-5×107

0.15x+7200-0.36x=560

求得x=1019

所以α-螺旋占的百分数为%95.50%1002000

1019=?，则β-折叠的百分率为49.05%。

17、蛋白质二级结构的类型、特点及其在分子整体空间结构的作用。

答案：蛋白质的二级结构，主要是指蛋白质多肽链骨架的折叠和盘绕方式。天然蛋白质的二级结构主要有三种基本类型：α-螺旋、β-折叠和β-转角。

（1）α-螺旋 α-螺旋结构是Pauling 和Corey 在1951年提出来的，纤维状蛋

白和球状蛋白中均存在α-螺旋结构，它是蛋白质主链的典型结构形式。

α-螺旋结构的特点是：

1）蛋白质多肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，每上升一圈相当于向上平移0.54nm，即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨基酸残基沿中心轴旋转达100°。

2）α-螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的，相邻的螺圈之间形成键内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸残基的N-H与前面隔3个氨基酸的C=O形成，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此α-螺旋相当稳定。

3）α-螺旋中氨基酸残基的侧键伸向外侧。Α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋。

（2）β-折叠结构，这种结构也是Pauling等人提出来的，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构，β-折叠是两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，靠链间氢键连结为片层结构。Β-折叠结构的特点是：

1）β-折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm（反平行式）及0.325nm（平行式）。

2）肽链按层排列，靠链间维持其结构的稳定性，β-折叠结构的氢键是由相邻肽键主链上的N-H和C=O之间形成的。

3）相邻肽链走向可以平行，也可以反平行，肽链的N端在同侧为平行式，不在同侧为反平行式，（即相邻肽链的N端一顺一倒地排列），从能量角度考虑，反平行式更为稳定。

4）肽链中氨基酸列基的R侧链交替分布在片层的上下。

（3）β-转角，在球状蛋白质中存在的一种二级结构。当蛋白多肽链以180°回折时，这种回折部分就是β-转角，它是由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键，产生一种不很稳定的环形结构。由于β-转角结构，可使多肽链走向发生改变，目前发现的β-转角多数都处在球状蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链的方向阻力比较小。

OH标准溶液测定氨基酸的羧基，再直接求18、测定氨基酸的氨基态氮，使有N

出氨基态氮的量。试问在N

OH滴定前为什么要加甲醛？

解析：本题考点：氨基酸的甲醛滴定。

氨基酸虽然是一种两性电解质，既是酸又是碱，但是它却不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。这是因为氨基酸的酸、碱滴定的等当点pH或过高（12-13）或过低（1-2），没有适当的指示剂可被选用。然而向氨基酸溶液中加入甲醛，可以降低氨基的碱性，甲醛与氨基酸的氨基反应如下图所示：

CH2 N+H3 CH2

NH2 +H+

COO-

HCHO

COO-

Pk a2

COO-

CH2 NHCH2OH CH2

OH)2 COO-

答案：先加入过量的甲醛，用标准氢氧化钠滴定时，由于甲醛与氨基酸的

2作用形成-NH·CH

OH，-N（CH

OH）

等羟甲基衍生物，而降低了氨基的碱性，

相对地增强了氨基的酸性解离，使pK减少2-3个pH单位。使滴定终止由pH12左右移至9附近，亦即达到酚酞指示剂的变色区域。

18、用lmol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；碎片之一用DNP水解得DNP 一谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，写出五肽顺序。

解析：

（1）lmol酸水解生成2个Glu，1个Lys，由于酸水解时，色氨酸，易遭到破坏，且天气酰胺和谷氨酰胺和谷按酰胺基常被水解，所以从回收的氨基酸情况可以推测该五肽的氨基酸组成为2Glx、2Trp、1Lys。

（2）用胰蛋白酶水解五肽，得到两个肽段，由于该酶专一性很强，它只断裂Lys或Arg的羧基参与形成的肽链，所以，Lys必定不是末端氨基酸，即…Lys…

（3）用胰凝乳蛋白酶水解原五肽生成两个肽段及游离的Glu，因为胰凝乳蛋白酶可水解Trp的羧基形成的肽键，所以可推知该肽的氨基酸序列为：X- Trp- Y-Trp-Glu。

（4）综合上面的推测可知该肽的序列为X- Trp-Lys-Trp-Glu。

（5）该肽与DNP作用水解生成DNP-Glu，而DNP一般来说是与N末端的-氨基发生反应的，所以说明该五肽为Glx-Trp-Lys-Trp-Glu。

（6）用胰蛋白酶水解五肽得两个肽段，即为Glx Trp Lys和Trp Glu，在pH7.0时电泳，Trp-Glu带负电荷，向阳极移动，根据题意Glx Trp Lys 应向阴极移动，说明Glx是Gln而不是Glu。

综上所述，该五肽应为：Gln-Trp-Lys-Trp-Glu。

19、简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。

答案：血红蛋白是一种寡聚蛋白质，由四个亚基组成，即2个α亚基和2个β亚基，每个亚基均有一个血红素，且有与氧结合的高亲和力，每个血红素都可以和一个氧分子结合。当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。这种由于血红蛋白分子的构象可以生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。另外，血红蛋白分子上残基若

发生变化，也会影响其功能的改变，如血红蛋白β-链中的N未端第六位上的谷氨酸若被缬氨酸取代，就会产生镰刀形红细胞贫血症，使红细胞不能正常携带氧。

20、列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。

答案：①天然蛋白质的二级结构主要有α-螺旋、β-折叠和β-转角；②超二级结构有三种基本组合形式：αα、βαβ和βββ。

21、根据蛋白质的理化性质，详细阐述蛋白质分离提纯的主要方法。

分离提纯某一特定蛋白质的一般程序可以分为前处理、粗分级和细分级在三步。

第一步是前处理（pretreatment）。分离提纯某一蛋白质，首先要求把蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来，并保持原来的天然状态，不丢失生物活性。为此，应根据不同的情况，选择适当的方法，将组织和细胞破碎。组织细胞破碎以后，选择适当的介质（一般用缓冲液）把所要的蛋白质提取出来。

第二步是粗分级（rough fractionation）当蛋白质混合物提取液获得后，选用一套适当的方法，将所要的蛋白质与其他杂蛋白质分离开业。一般这一步的分级用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离等方法。这些方法的特点是简便、处理量大，既能除去大量杂质，又能浓缩蛋白质溶液。

第三步是细分级（rine fractionation），也就是样品的进一步提纯。样品经粗分级以后，一般体积较小，杂蛋白大部分已被除去。进一步提纯，一般使用层析法包括凝胶过滤，离子交换层析，吸附层析以及亲和层析等。必要时还选择电泳法，包括区带电泳、等电聚焦等作为最后的提纯步骤。用于细分级的一般规模较小，但分辨率高。

结晶是蛋白质分离提纯的最后步骤。蛋白质纯度越高，溶液越浓就越容易得到结晶。

答案：蛋白质由氨基酸构成，一部分性质与氨基酸相同，如两性游离和等电点，某些呈色反应等。但蛋白质是由氨基酸借肽键构成的高分子化合物，又有不同于氨基酸的性质，易沉降、不易透过半透膜、变性、沉淀凝固等。通常可利用蛋白质的理化性质和生物学性质来纯化蛋白质。而分离纯化蛋白质又是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。

①蛋白质分子颗粒表面多为亲水基团，因而通过吸水分子形成一层消化膜，

这是蛋白质胶体稳定的重要因素之一。盐析就是利用（NH

4）

、NaCl等中性盐

破坏蛋白质的水化膜，使之从溶液中析出，使不同性质的蛋白质初步得到分离。

②蛋白质分子量较大，不易通过半透膜，故可利用透析的方法将其与小分子化合物分开。人们常用透析法去除蛋白质溶液中的盐等小分子为进一步纯化作准备。

③凝胶过层析法是一种根据各种蛋白质分子量的差异进行分离纯化蛋白质的方法。含有各种分子量的蛋白质溶液，在通过带有小孔的葡聚糖颗粒所填充的长柱时，大分子量蛋白质不能进入葡聚糖颗粒而直接流出，分子量小的蛋白质则进入颗粒而流出滞后，这样就将蛋白质分成不同分子量的若干组分。④蛋白质具有两性游离的特性，在某一pH条件下，蛋白质颗粒表面带有电荷，可利用电泳法和离子交换层析法将蛋白质离纯化。蛋白质被分离纯化后，可用于作一级结构及空间结构的分析。

22、牛血清蛋白质含Trp0.58%（重量比），已知Trp Mr=204，求该蛋白质最低

相对分子质量。

解析：

因为Trp 残基/牛血清蛋白Mr=0.58%，则有：蛋白质Mr=Try 残基/0.58%，而Try Mr=204，所以有：蛋白质Mr=(204-18)/0.58%=32069。

23、请例举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。

答案：测定蛋白质分子量的方法很多，例如渗透、扩散速率，沉降分析等，我们这里简单地介绍几种分子量的测定方法。

（1）沉降法：又叫超速离心法，蛋白质溶液经高速离心时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，利用m=RTS/D(1-V ρ)即可求出其分子量m 。

（2）凝胶过滤法：又称分子排阻层析或分子筛层析法，此法是在层析柱中装入葡聚糖凝胶，这种凝胶颗料中具有大量微孔，这些微孔只允许较小的分子进入胶粒，而大于胶粒微孔的分子则不能进入而被排阻。当用洗脱液洗脱时，被排阻的分子质量大的蛋白质先被洗脱下来，分子质量小的后下来，根据待测样品的洗脱体积可以求出其分子量。

（3）SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳法：蛋白质在SDS 聚丙烯酰胺凝胶中电泳的速度取决于分子质量的大小，根据蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成正比关系，可以求出蛋白质分子量。

24、凝胶过滤或分子筛层析是一种以蛋白质大小为基础的分离蛋白质的方法。蛋白质溶液放在填有高度水化的交联聚合材料（如Sephadex 一交联葡聚糖）细珠的柱上。不同大小的蛋白质穿过水化细珠微孔的能力不同。较小的蛋白质要比较大的容易穿过微孔，因而较小的蛋白质过柱的速度要比较大的慢。

分离蛋白质的第二种技术是园盘电泳。它使蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶支柱物中受到电场的作用。在变性剂十二烷基硫酸钠[SDS ：[CH 3（CH 2）]11SO 4Na 2]存在下

进行电泳时，蛋白质分子按大小被分离开来，较小的分子移动得最快。（SDS 可使蛋白质变性，并与它们进行非特异性结合，给出一个恒定的电荷质量比）。

这两种方法都是根据大小对蛋白质进行分级分离的。并且都使用交联聚合物作为支持介质。为什么在凝胶过程中小分子比大分子更易滞留，而在SDS —聚丙烯酰胺凝胶电泳中情况恰是相反？

答案：凝胶过滤是利用多孔材料的分子筛。每一个交联葡聚糖珠的交联基质都把大的蛋白质排阻在外，而允许小的蛋白质进入。因此，大的蛋白质必须在这些珠之间通过，也就是通过柱体积减去珠体积（此差值称这为空柱体积），小的蛋白质则通过总的柱体积。蛋白质颗粒越大，它在珠内所耗的时间越少，因此，洗脱得越快。

电泳用的聚丙烯酰胺凝胶是以单体丙烯酰胺和甲叉丙烯酰胺（交联剂）为材料，在催化剂的作用下，聚合成含酰胺基侧链的脂肪族长链，在相邻长链之间通过甲撑桥连接成三维网状结构物质。此三维网状结构物质相当于一个大的珠；这里没有珠之间的空隙，所有蛋白质必须通过交联基质。蛋白质越小，它通过交联基质则越容易，因此移动得越迅速。

25、将赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、酷氨酸和丙氨酸的混合物在高pH 下放入阳离子交换树脂中，在用连续降低pH 的洗脱剂洗脱，试预测它们的洗脱

顺序。

查表可知，6种氨基酸pI的排列顺序是：

Asp

(2.98)(3.22)(5.66)(6.02)(9.74)(19.76)

它们△pH值的排列顺序为：

Asp>Glu>Tyr>Ala>Lys>Arg

故它们被洗脱的先后顺序为：

Asp Glu Tyr Ala Lys Arg

26、某一条肽经链酸水解组成分析含5种氨基酸，其N端非常容易环化。经CNBr 处理后得一游离碱性氨基酸，Pauly反应阳性。若用胰蛋白酶作用则得两个肽段；其一为坂口反应阳性，另一个在280mm有强的光吸收，并呈Millon氏阳性反应。求此肽的氨基酸排列顺序，并指出它的等电点（pI）应该是大于、等于或小于pH7。

答案：其N端非常容易环化故是谷氨酸残基。因Pauly反应阳性，故表明有组氨酸或酪氨酸残基；而C端是个碱性残基，故这残基应是组氨酸。经CNBr处理后得一游离碱性氨基酸，因此，在C端的倒数第二位是一个甲硫氨酸残基。且胰蛋白酶作用得两个肽段：其一为坂口反应阳性，则说明肽链中间的一个碱性残基应是精氨酸残基；另一个肽段在280nm有强的光吸收，并呈Millon氏阳性反应，这提示了在精氨酸C端一侧的肽段中有酷氨酸。综上所述，这五肽的序列应是谷氨酰一精氨酰一酪氨酰一甲硫氨酰一组氨酸。这一肽段中有两个碱性残基，而酸性残基只有一个，因此，此肽段的等电点应大于7。

27、有人纯化了一个未知肽，其氨基酸组成为：Asp1，Ser1，Gly1，Ala1，Met1 Phel和lys2，又做了一系列分析，结果如下：

（1）FDNB与之反应再酸水解后得DNP-Ala

（2）胰凝乳蛋白酶（CT）消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为：Asp1，Gly1，Lys1，Met1，此四肽的FDNB反应降解产物为DNP-Gly。

（3）胰蛋白酶（T）消化八肽后又可得到组成分别为Lys1，Alal，Serl及Phel，Lys1，Gly1的两个三肽及一个二肽。此二肽被CNBr处理后游离出自由天冬氨酸。

请列出八肽全顺序并简示你推知的过程。

答案：由结果（1）可得知此肽的N端是Ala；由结果（2）可知C端四肽的序列是Gly-Lys-Met-Asp；由结果（3）可知N端的三肽序列为Ala-Ser-Lys，中间的肽段序列为Phe-Gly-Lys，二肽被CNBr处理后游离出自由天接着氨酸，这提示了这二肽的序列为Met-Asp，而且没有碱性残基，因此是整个肽链的C端二肽。完整的八肽序列为：Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp.

T↓CT↓T↓

Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp

DNP-Ala DNP-Gly

28、蛋白质化学研究中常用的试剂有下列一些CNBr，尿素，β巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCL，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。为完成下列各项试验，请回答每一项的最适试剂是什么？

（1）一个小肽的氨基酸顺序的测定

（2）多肽链的氨基末端的确定

（3）一个没有二硫键的蛋白质的可逆变性

（4）芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解

（5）甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解

（6）通过氧化途径将二硫键打开

答案：一个小肽的氨基酸顺序的测定用异硫氰酸苯酯；多肽链的氨基末端的确定用丹磺酰氯；一个没有二硫链的蛋白质的可逆变性用尿素；芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解用胰凝乳蛋白酶；甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解用溴化氰；通过氧化途径将二硫键打开用过甲酸。

29、已知一个九肽的氨基酸顺序是：Ala-Pro-Lys-Arg-Val-Tyr-Glu-Pro-Gly，在实验室只有氨基酸分析仪，而没有氨基酸顺序测定仪的情况下，如何使用（1）羧肽酶A或B；（2）氨肽酶；（3）2，4二硝基氟苯（FDNB）；（4）胰蛋白酶；（5）胰凝乳蛋白酶，来验证上述肽段的氨基酸顺序。

答案：用两种羧肽酶和氨肽酶作用此九肽，都不能释放出氨基酸，证明了第2位和第8位的残基均为脯氨酸；用FDNB可以测得该肽的N末端为Ala，用胰蛋白酶作用可得到Ala，Pro，Lys组成的三肽，这表明了第3位的残基为Lys；同时得到一段五肽和游离的Arg，这提示了Arg是第4位残基，用凝胶乳蛋白酶作用后，可得到一段六肽和一段三肽，同时也确认了第6位残基是带芳香性侧链的Tyr，由六肽的氨基酸组成测得，确定其中含有Val，很自然地可认定这残基应是第五为的残基，用FDNB证明了酶解后所得到三肽的N端，即九肽的第7位残基，是Glu后，九肽的C末端也肯定是Gly.

30、比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单说明。

答案：肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线的差别是，前者是双曲线形式，后者是S 性曲线，原因是肌红蛋白是单个亚基氧结合蛋白，不存在协同效应；而血红蛋白是含4个亚基的氧结合蛋白，彼此之间存在着协同效应。

31、大肠杆菌含有2000种以上的蛋白质，为了分离它所表达的一个外源基因的产物并保持它的活性，常有很大困难。但为了某种目的，请根据下列要求写出具体的方法。

（1）利用溶解度差别进行分离。

（2）利用蛋白质分子大小进行分离。

（3）根据不同电荷进行分离。

（4）已制备有该产物的抗体进行分离。

（5）产物的浓缩

（6）产物纯度的鉴定。

答案：首先要有一种或几种检测或鉴定外源基因表达产物的方法，然后，在每一次分离纯化后，检测表达产物存在那一个级分中。（1）用硫酸铵或酒精分级沉淀，可根据蛋白质的溶解度的差别进行分离。（2）SDS-PAGE、凝胶过滤、超离心，以及超滤可对分子量不同的蛋白质进行分离。（3）对带行为不同的蛋白质可用离子交换层析、等电聚焦、圆盘电泳、毛细血管电泳等方法进行分离，但是在使用这一类型的方法时选择溶液的pH至关重要，因为蛋白质的带电行为和溶液的pH

密切相关。（4）如果具备表达产物的抗体，则可以使用亲和层析或免疫沉淀方法简捷地他离所需的表达产物。（5）使用叭附量较大的离子交换层析和亲和层析，以及对换饱和硫酸铵或聚乙二醇反透析，还有冷冻干燥等方法都可以达到浓缩样品的目的，然而这些方法使用时，都存在着脱盐或除去小分子化合物的问题，相比而言，选用合适截留分子量的超滤膜，进行超过滤，往往能同时达到浓缩样品和去盐（包括小分子）的目的。（6）要上述的（2）和（3）这两大类用于分离纯化产物的过程，实际上也有这样纯度鉴定的作用。此外，末端分析、质谱和反相的HPLC层析也都是有效的样品纯度鉴定的方法，但是应注意，样品的纯度是一个相对概念。

32、简介信号肽及识别信号肽的信号识别体的结构特征？

答案：目前通常所说的信号肽是指翻译产物，新生肽链N端引导新生肽链进入内质网的肽段。这种信号肽一般含有20个氨基酸残基，从其结构上看，中间集中了较多的疏水性残基，两端是一些极性残基，识别信号的识别体，也称为信号肽识别颗粒（SRP）。它是7SRNA和6条不同分子量的肽链组成的复合物，除了信号肽结合外，识别颗粒还可以和其他一些帮助新生肽穿越内质网膜的蛋白质（或复合物）结合，后者停靠蛋白和核糖体受体等。

33、用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时，为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？

答案：最常用的打开二硫键方法是使用巯基试剂，例如巯基乙醇，可使参与二硫键的2个半胱氨酸还原为带有游离巯基的半胱氨酸，为了使还原反应能顺利进行，通常加入一些变性剂，如高浓度尿素等，加入过量的还原剂可以防止还原所得的巯基被重新氧化，如果不准备使肽链重氧化，而是进一步进行结构化学结构的研究，可以将巯基转化为其它的修饰形式，例如和羧甲基化等烷化剂反应。

34、免疫球蛋白质是属于

A、核蛋白

B、简单蛋白

C、脂蛋白

D、糖蛋白

答案：D

34、总复习：

氨基酸的分类（分别以R基团的不同或疏水性的强弱分）必需氨基酸氨基酸的紫外吸收特性，氨基酸与茚三酮的反应特征？肽的结构通式肽键、氨基酸残基、侧链等电点和解离常数蛋白质二、三和四级结构的主要作用力分别是什么？二级结构的种类。

结构域的概念亚基的概念

血红蛋白分子病蛋白质的沉淀作用和变性作用的原理及其应用。蛋白质分离纯化有哪些方法，简述各方法的原理。测定蛋白质含量有哪些方法，主要原理是什么？

第二章核酸的化学

1、比较DNA、RNA在化学组成上、大分子结构上、生物学功能上的特点。

2、DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点？这些特点能解释哪些基本的生命现

象？

3、如果人体有1014个细胞，每一细胞DNA含量为6.4×109bp，试计算一下人体

DNA的总长度为多少米？它相当于地球到太阳的距离（2.2×109米）之几倍？

（2.2×1011米，100倍）。

4、核酸有何紫外吸收特点？在实验室如何利用这一特点研究核酸？

5、核酸的热变性有何特点？T m值表示什么？Cot值表示什么？（Cot值表示DNA 复性反应的速度。）

6、核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？Southern印迹法的基本步骤是什么？

7、比较DNA与RNA一级结构的异同点。

答案：不同点：DNA的一级结构中组成成分为脱氧核糖核苷酸，核苷酸残基的数目由几千到几千万个；而RNA的组成成分为核糖核苷酸，核苷酸残基的数目仅有几十到几千个。另外，在DNA分子中A=T，G=C；而在RNA分子中A≠U，G

≠C。

二者的相同点在于，它们都是以单核苷酸作为基本组成单位，核苷酸残基之间都是由3′，5′-磷酸二酯键相连接的。

8、为什么Φ×174的DNA不符合Chargeff碱基定律。

解析：

Chargaff等在50年代应用纸层析及紫外分光光度计对各种生物DNA的碱基组成进行了定量测定，发现如下规律：

（1）所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，即A=T；鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔含量相等，即G=C。因此，嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等，即

A+G=C+T。

（2）DNA的碱基组成具有种的特异性，即不同生物种的DNA具有自己独特的碱基组成。但DNA的碱基组成没有组织和器官司的特异性。生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

所有DNA中碱基组成必定是A=T，G=C。这一规律的发现，提示了A与T，G 与C之间碱基互补的可能性，为以后DNA双螺旋结构的建立提供了重要根据。

答案：Chargaff碱基比定律主要是用来描述双螺旋DNA的碱基组成的，而Φ×174是单链环状的，所以它的DNA碱基组成不符合Chargaff碱基比定律。

9、简述B型DNA和Z型DNA的结构特点及两者之间的关系。

答案：B型DNA的结构特点：①两条多核苷酸链反向平行绕成一个右手螺旋。

②碱基位于双螺旋内侧，与纵轴垂直糖磷酸骨架位于外侧与纵轴平行。③分子表面朋大沟和小沟。④双螺旋的平行直径为2nm，每10对碱基旋绕一周，每周螺距为3.4nm。⑤氢键与碱基堆积力为维持其结构的主要作用力。

Z型DNA的结构特点：①两条多核苷酸链反向平行绕成一个左手螺旋。②碱基对在分子轴外侧，并构成了分子的凸面。③糖磷酸骨架链的走向呈“Z”字型。

④分子表面只有小沟。⑤DNA双螺旋体细长。

两者之间的关系：B型、Z型DNA为DNA的两种结构形式，都是反向平等的双螺旋结构，B型DNA与Z型DNA之间可以互相转变。

10、溶液A中含有浓度为1M的20个碱基对的DNA分子，溶液B中含有0.05M的400个碱基对的DNA分子，所以每种溶液含有的总的核苷酸残基数相等。假设DNA 分子都有相同的碱基组成。

（a）当两种溶液的温度都缓慢上升时，哪个溶液首先得到完全变性的DNA？

（b）哪个溶液复性的速度更快些？

解析：

（a）溶液A中的DNA将首先被完全变性，因为在20个碱基对螺旋中的堆积作用力比在400个碱基对螺旋中的力小很多，在DNA双链的末端的DNA的碱基对只是部分堆积。在片段短的分子中这种“末端效应”更大。

（b）在溶液A中复性的速率更大。成核作用（第一个碱基对的形成）是一个限速步骤，单链分子的数目越大，重新形成碱基对的机率就越大，因而在溶液A中的DNA（含有2M单链DNA）将比溶液B中的DNA（含有0.1M）更快地复性。

答案：（a）溶液A；（b）溶液A。

11、假尿苷(pseudouridine)中的糖苷键是（）

（1）C-N连接

（2）C-C连接

（3）N-N连接

12、一tRNA的反密码子为IGC，它可识别的密码子为（）

（1）GCA （2）GGG （3）CCG （4）ACG

13、核酸分子杂交的概念及其意义。

概念：两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。

意义：广泛应用在分子生物学和分子遗传学研究领域。利用核酸的分子杂交，可以确定或寻找不同物种中具有同源顺序的DNA或RNA片段。

14、印渍技术的类别及应用。

①DNA印渍技术：又称为Southern杂交，即DNA-DNA杂交分析。②RNA印渍技术：又称为Northern杂交，即RNA-DNA杂交分析。③蛋白质印渍技术：又称为Western 杂交，或免疫印渍技术，即利用抗原-抗体反应，检测转移到硝酸纤维素膜上的特异性蛋白质。

15、稀有核苷酸碱基主要是在哪类核酸中发现？

A、rRNA

B、mRNA

C、tRNA

D、核仁DNA

答案：C。

16、绝大多数mRNA的5′端有

A、polyA

B、帽子结构

C、起始密码子

D、终止密码子

答案：B

17、真核生物mRNA的帽子结构中，m7G与多核苷酸链通过三个磷酸基连接，连接方式是

A、2′-5′

B、3′-5′

C、3′-3′

D、5′-5′

答案：D

18、细胞质中主要有三种RNA：tRNA、mRNA和rRNA，其相对含量是

A、tRNA>mRNA>rRNA

B、tRNA>rRNA>mRNA

C、rRNA>tRNA>mRNA

答案：C

19、热变性的DNA有哪一种特性

A、磷酸二酯键发生断裂

B、形成三股螺旋

C、同源DNA有较宽的变性范围

D、在波长260nm处光吸收减少

E、溶解温度直接随A-T对的含量改变而变化

答案：E

20、某双链DNA样品含15%的A，该样品含C为

A、35%

B、15%

C、30%

D、20%

答案：A

21、根据Watson-Crick模型，求得每1 m DNA双螺旋核苷酸对的平均数为

A、25400

B、2540

C、29411

D、2941

E、3505

答案：D

22、DNA一条链部分碱基顺序为5′-A-T-C-T-3′能与其互补的链是

A、5′-A-G-A-T-3′

B、5′-A-T-G-T-3′

C、5′-U-C-U-A-3′

D、5′-G-C-G-A-3′

答案：A

23、下列何种结构单元不是tRNA三级结构倒L 的长线部分？

A、氨基酸臂

B、可变坏

C、环

D、反密码子臂

E、臂

答案：A

24、RNA和DNA彻底水解后的产物是

A、戊糖不同，碱基不同

B、戊糖相同，碱基不同

C、戊糖不同，碱基相同

D、戊糖相同，碱基相同

答案：A

25、RNA用碱水解，产生

A、2′-，5′-核苷酸混合物

B、2′-，3′-核苷酸混合物

C、3′-，5′-核苷酸混合物

答案：B

第三章糖类的结构与功能

1、在糖的名称之前附有“D”或“L”、“+”或“－”以及“α”或“β”，它们

有何意义？什么称为变旋现象？什么称为旋光度、旋光率？如何测定？

（在不同条件下获得的D（+）-葡萄糖，其比旋值不同。从低于30℃的乙醇中结晶、熔点146℃、［α］D20=112.2°的称为α型；从98℃吡啶中结晶、熔点

148-155℃、［α］D20= +18.7°的称为β型。这两种晶体分别溶于水中，放置

一定时间后，其比旋达到同一恒定值：+52.6℃。这种现象称为变旋现象。）

2、麦芽糖水溶液的旋光率为+138°，在旋光管长10cm下观察到旋光度为+23°，

求测试的麦芽糖浓度（g/100cm）。

3、举例说明何谓异头物？何谓差向异构体？

（α-及β-异头物（αorβanomer）：指葡萄糖分子形成环状半缩醛结构以后，C1原子也变成了不对称碳原子，半缩醛羟基可产生两种不同的排列方位，因此

形成了α-及β-两种异头物，α型的羟基位于决定构型的羟基的同侧，β型则位于相反的一侧。）差向异构体(epimers)：仅有一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体为差向异构体。（以D-葡萄糖和D-甘露糖为例）

相同点：(1)全含六个碳原子，

(2)五个－OH，一个CHO，

(3)四个不对称的碳原子。

不同点：(1).基团排列有所不同，

(2).除了一个不对称C原子不同外，其余结构部分相同。

4、淀粉、糖原和纤维素及几丁质化学组成如何？其结构和性质有何异同？

5、透明质酸、肝素、硫酸软骨素A的组成单糖是什么？

第四章脂类和生物膜

1、250mg纯橄榄油样品安全皂化需47.5mgKOH，计算橄榄油中三脂酰甘油的平

均分子量。

2、上题中橄榄油与碘反应，680mg 油刚好吸收碘578mg，试问

（1）一个三脂酰甘油分子平均有多少个双键？

（2）该油的碘值是多少？（碘值指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数）

3、重要的甘油磷脂和鞘氨醇磷脂有哪些重要代表？它们在结构上有何特点？

4、将含有（a）卵磷脂，（b）磷脂酰甘油，(c)磷脂酰乙醇胺，（d）磷脂酰丝氨酸

和（e）O-赖氨酰磷脂酰甘油的脂类混合物在pH7时进行电泳，指出这些化合物各自在电场中移动的情况。

5、一种生物膜含蛋白质和磷脂重量分别为60%和40%，假设磷脂的平均分子量

为800，蛋白质的平均分子量为50 000，求磷脂与蛋白质的摩尔比。

6、试述生物膜的二侧不对称性。

答案：对生物膜的不对称表现在：

（1）脂双层两侧的磷脂组成不同；

（2）膜蛋白在膜内外有不同的拓扑排列；

（3）膜内带有糖基的化合物，包括糖蛋白和糖脂，分布不对称，在哺乳动物质膜是都位于膜的外侧。这些膜的不对称保证了膜的方向性功能。

7、生物膜的主要组成是什么？分述它们的主要作用。

8、生物膜分子结构“流体镶嵌”模型的要点是什么？

第五章酶化学

1、进行酶活力测定时应注意什么？为什么测定酶活力时以测初速度为宜，并且

底物浓离应大大地超过酶浓度？

2、说明米氏常数（K m）及最大反应速度（V max）的意义及应用。

3、何谓竞争性和非竞争性抑制作用？举例说明不可逆抑制剂及可逆抑制剂。研

究抑制作用的理论意义及实践意义何在？

4、指出下列几个酶：溶菌酶、羧肽酶A及胰凝乳蛋白酶中：

（1）哪个酶的催化活性需要金属离子？(羧肽酶A)

（2）哪个酶是单条的多肽链？（溶菌酶、羧肽酶A）

（3）哪个酶被DIFP迅速地失活？（胰凝乳蛋白酶）

（4）哪个酶是被一种蛋白酶切割其酶原而形成的？(羧肽酶A、胰凝乳蛋白酶)

溶菌酶（Lysozyme）：

存在于鸡蛋清及动物的眼泪中，其生物学功能是催化某些细菌细胞壁多糖的水解，从而溶解这些细菌的细胞壁。

其相对分子质量为14.6×103，由129个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，含4对二硫键。

活性部位有Glu35和Asp52，典型的酸碱催化。（质子转移，糖苷键被裂解，形

成正碳离子中间物）

羧肽酶A(Carboxypeptidase A):

是一个外肽酶,催化肽链C末端的肽键水解（芳香族或大的脂肪族侧链较为敏感）.由307个氨基酸残基组成的单肽链活性酶，含金属离子Zn 2+。

起作用的主要因素是：“邻近”、“定向”效应，酶与底物的“诱导契合”，酶的Glu270、Zn 2+使底物的敏感键产生电子张力。

α-胰凝乳蛋白酶（属丝氨酸蛋白酶）

其活性部位由3个催化基团（催化部位）和一个疏水性口袋（底物结合部位）组成。

3个催化基团是His57,Asp102,Ser195，称电荷中继网。

5、解释下列名词概念

（1）活力、比活力（2）酶的转换数

（3）全酶（4）多酶体系

（5）反馈作用（6）别构效应

（7）别构酶（8）寡聚酶

（9）RNA酶（10）诱导酶

（11）同工酶（12）酶原的激活

（13）固定化酶（14）别构酶的序变模型及齐变模型Ks：为ES的解离常数（底物常数）。Ks=k2/k1。

Km：是米氏常数。Km=(k2+k3)/k1。

Kcat：即k3，表示当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。又

叫转换数（简称TN），通称为催化常数（catalytic constant）。Kcat值越大，酶的催化效率越高。

Kcat/Km比值系酶与底物反应的二级速度常数，可以用来衡量酶对底物的亲和力大小。酶作用的底物，Kcat/Km比值越大，越适合于酶的作用。

Km=(k2+k3)/k1 Kcat/Km=k3k1/(k2+k3)

6、用AgNO a对在10毫升含有1.0毫克/毫升蛋白质的纯酶溶液进行全抑制，需

用0.342微摩尔AgNO a，求该酶的最低分子量。（2.90×104）.

7、焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解成磷酸，它的分子量为120 000，由6个相同的

亚基组成。纯酶的V max为2 800单位/毫克酶。它的一个活力单位规定为：在标准的测定条件下，37℃,15分钟内水解10微克焦磷酸所需要的酶量。问：（1）每毫克酶在每秒钟内水解了多少摩尔底物[（3.11×10-5摩尔/秒）/毫克酶]？

（2）每毫克酶中有多少摩尔的活性中心（假设每个亚基上有一个活性中心）（5×10-8摩尔的活性中心）？

（3）酶的转换数是多少（622/秒或622摩尔焦磷酸/秒/摩尔酶活性中心）？

8、有1克淀粉酶制剂，用水溶解成1000毫升，从中取出1毫升测定淀粉酶活力，

测知每5分钟分解0.25克淀粉。计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（3 000单位）。

9、称取25毫克蛋白酶粉配制成25毫升酶溶液，从中取出0.1毫升酶液，以酷

蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1 500微克酷氨酸。另取2毫升酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2毫克。若以每分钟产生1μg酷氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求出：

（1）1毫升酶液中所含的蛋白质及活力单位。（0.625毫克蛋白质，250单位）。

（2）比活力（400单位/毫克蛋白质）。

（3）1克酶制的总蛋白含量及总活力（0.625克，2.5×105单位）。

10、当一酶促反应进行的速度为V max的80%时，在K m及[S]之间有何关系？

（K m=0.25[S]）。

11、当过氧化氢酶的K m值为2.5×10-2摩尔/升，当底物过氧化氢浓度为100毫摩

尔/升时，求在此浓度下，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数（80%）。

12、从一种植物叶中得到了粗细胞提取液，每ml含蛋白质32mg，在提取条件下，10μl提取液的催化反应速率为0.14μmol/min，取50ml提取液，用硫酸铵盐析分析，将饱和度0.3~0.6的沉淀物，再溶于10ml水中，此溶液的蛋白质浓度为50mg/ml，从中取出10μl，测定其反应速度为0.65μmol/min。

计算：（1）提取过程中，酶的回收百分率；（2）酶的提纯倍数。

粗提取液：蛋白质浓度32mg/ml，50ml提取液含总蛋白质=50×32=1600mg 蛋白质的活力单位数0.14μmol/min，现取10μl，则所含蛋白质=32×10-2mg。

则比活力

1=活力单位数/蛋白质0.14/32×10-2=

U/mg总活力1=

×1600。

提纯液：蛋白质浓度50mg/ml,10ml提纯液内含总蛋白质50×10=500mg

蛋白质的活力单位数=0.65μmol/min，提取10μl，则所含蛋白质=50×10-2mg

则比活力

2=活力单位数/蛋白质0.65/50×10-2=mg

,总活力

=500

所以：酶的回收百分率=总活力2/总活力1=%93160032

145005065=?? 酶的提纯倍数)(332

5065

12倍比活力比活力===

13、确定一个酶催化反应的V max 的困难之一需要很高的底物才能使本科完全饱和，

需要多大的底物浓离（以K m 的倍数表示）才能得到初速度的0.75V max 、0.9 V max 、0.95 V max 和V max ？

解析：

当V=0.75 V max 时，由米氏方程]

[][75.0:][][max max max S Km S V V S Km S V V +=+=

可得则[S]=3K m 11][1,1][][,][][:,19]

[][95.0:,95.09][]

[][9.0:,9.0max max max max max max max =+=+====+===+=

=S Km S Km S S Km S V V V V K S Km S V V V V K S S Km S V V V V maz m m maz 则即有方程时当有方程时当则有方程时当由于K m 为酶的特征常数，不可能为0，所以要使本式成立，则需,0]

[→S Km 所以[S]→∞

从上面结果可以看出，只有当底物浓度足够大，才能使酶促反应的反应速度达到最大值。

答案：3 Km 、9 Km 、19 Km 、无穷大。

14、简述酶具有高催化效率的因素。

解析：本题考点：影响酶促反应的因素。

酶是专一性强，催化效率很高的生物催化剂，这是由酶分子的特殊结构决定的，经过多种途径的研究，发现有许多因素可以使酶反应加速。

（1）邻近和定向效应：可以说酶和底物复合物的形成过程既是专一性的识别过程，更重要的是分子间反应变为分子内反应的过程，在这一过程中包括两种效应：邻近效应和定位效应。邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应则是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。

（2）分子张力和扭曲：当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可

以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应的活化能，使反应易于发生。

（3）酸碱催化：酸碱催化则通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子经稳定过渡态，来加速反应。

（4）共价催化：共价催化在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或吸取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间化合物，降低反应活化能，使反应加速。

（5）低介电子环境的影响：酶分子活性中心穴内相对地说是非极性的，极性的水分子被排斥到穴外，这样，酶的催化基因处于低介电环境中。由于没有水分子的屏蔽作用，底物分子的敏感键和酶的催化基团之间就容易发生反应，加速了催化反应的进行。

上述实现酶反应高效率的五个重要因素，其中最主要的可能是酶与底物结合时，两者构象的改变使它们互相契合，底物分子适当地向酶分子活性中心靠近，并且趋向于本科的催化部位，使活性中心这一局部地区的底物浓度大大增高，并使底物分子发生扭曲，易于断裂。其他因素在不同的本科促反应中的作用可能各有偏重。如胰凝乳蛋白酶催化剂特定肽键水解时，起主要作用的是形成酰化共价中间产物和广义酸碱催化。

15、举例说明别构效应的生物学意义。

答案：别构效应是指生物体内具有多个亚基的蛋白质与别构效应剂结合后而引起其构象的改变，从而导致蛋白质分子生物活性大小改变的现象。

例如：血红蛋白分子是由四个亚基（α

2β

）组成的蛋白质。脱氧血红蛋白

分子由于分子内形成了八对盐键，使其构象受到约束，构象稳定，和氧的亲和力较弱。当一个α-亚基与O

结合后，部分盐键被破坏，某些氨基酸残基发生位移，这时与氧的结合位点随即暴露出来，使第二个α-亚基构象改变，对氧的亲和力增加而与氧结合，这样又可以使两个β-亚基依次发生构象改变而以更高的亲和

力与氧结合，这时八对盐键已经全部断裂，α

1β

和α

之间的位移也达到7A0，

血红蛋白分子的变构作用使得整个分子以很快的速度与全部四个氧原子完全结合，从而提高血红蛋白的携氧功能。

16、为什么His常被选择作为酶分子中的活性中心的构成成分而并不作为蛋白质的一般结构成分。

答案：原因有二：一是在生理条件下，His的咪唑基有一半解离，它既可作为质子供体，又可作为质子受体在酶促反应中发挥催化作用；二是His上的咪唑基供出质子或接受质子的速度十分迅速。

17、举例说明酶活性调节的几种主要方式。

答案：①别构效应的调节，如ATCase；②可逆共价修饰的调节，如糖原磷酸化酶；③酶原的激活，例：一系列作用于消化过程的蛋白酶原；④激促蛋白质和抑促蛋白质的调控，如钙调蛋白等。

18、何谓竞争性和非竞争性抑制作用，根据米氏学说原理推导，分析其抑制作用动力学。

答案：竞争性抑制作用：竞争性抑制剂（Ⅰ）具有底物（S ）相类似的结构，它与底物竞争酶（E ）的活性部位，从而影响了底物和酶的正常结合，而酶的活性部位不能同时既和底物又和抑制剂结合，这样抑制剂和底物之间超着竞争作用使反应速度下降。当系统中有这种抑制剂存在时，酶便与抑制剂结合形成EI 复合物，该复合物不能分解为产物，使反应速度下降。

根据米氏学说原理可推导出反应速度（V ），底物浓度[S]和抑制剂浓度[I]之间的关系为：

变大不变加入竞争性抑制剂后m m K V S Ki

I K S V V ,,,][)][1(][max max ++=。非竞争性抑制作用：非竞争性抑制剂可以和酶活性中心以外的部位结合，且不妨碍酶与底物的结合，底物和抑制剂之间没有竞争关系，这样就可形成酶、抑制剂、底物三者的复合物EIS ，但这种复合物不能进一步转变为产物，致使反应速度下降。

根据米氏学说原理，可推导出速度、底物浓度和抑制剂浓度之间的关系为：不变减小加入非竞争性抑制剂后m m K V S K Ki

I S V V ,,,][(][1][max max ++=。

19、对于某一个酶有两个底物a 和b ，如何判断哪一个是该酶的最适底物。请说明判断的原理和实验设计。

答案：分别测定两个底物的米氏常数，米氏常数小的底物是最适底物。其原理是根据方程：

max

max 1][11V S V K V m +?=

20、提纯醇脱氢酶，用55%饱和度的硫酸铵沉淀。沉淀溶解于水中，其蛋白质浓度为1.5g/L ，500倍稀释后，取10μ1酶溶液测定活性（总体积为3.0ml 的pH9.2的缓冲液中，用过量的乙醇和NAD +，测定在340nm 光吸收变化），初速度为0.11OD 单位/min 。硫酸铵沉淀后上清液的蛋白质浓度为2.0g/L ，1000倍稀释后也取10μ1溶液按上述方法测活，初速度为0.08OD 单位/min 。计算二个组分的比活性。（ε340（NADH-NAD ）+）=6.2×103/mol/L ）。请你对该提纯步骤作出评价。上述的实验是否有不足之处？如果有，请你指出。

答案：标准的酶活力单位U 以μmol/min 表示，用初速度除以ε340，乘以稀释倍数和测活力时体积比（10μl 至3ml ），即为样品中的酶活力，沉淀溶解液和硫酸铵沉淀后上清液的酶活力分别为0.11×500×300/6.2=2661和0.08×100×300/6.2=3871U/ml 。比活的单位是U/mg 蛋白质，由此可求得沉淀溶解液和硫酸铵沉淀后的上清液以比活分别为1774和1936U/mg 。

根据活力测定，可认为55%饱和度的硫酸铵沉淀，并没有达到更高酶的比活，即纯化实验是失败的，而且在所得的两个级分中酶的含量几乎相当，沉淀后的上清液中略多些，这一实验的设计比较粗糙，应该使用分级沉淀的方法，例如可先用

CH 3 O ‖

S NH = 30%饱和度的硫酸铵沉淀，再在上清液中加固体硫酸铵，提记硫酸铵的浓度到65%。更为合适的方法是进行预试验，分别取和20%、20%～40%、40%～65%不同饱和度的学沉淀，对各级分别测定酶的比活，根据不同级的比活再修改沉淀所用的硫酸铵的饱和度。

21、化学修饰结果表明，某个酶的Lys-274可能是其底物结合必需基团，请试用点突变方法，设计实验进一步证明之（只要求写出大致步骤）。

答案：实验点突变方法，改变Lys-274为Ala ，然后用基因工程的方法，表达突变后的酶蛋白，在分离得到突变以后的酶蛋白，在证明突变后的酶蛋白的二级结构没有明显改变的前提下，测定突变酶蛋白的米氏常数，如米氏常数变大，则可作为Lys-274为底物结合必基因的又一证据。

22、从漂白过的面粉中有时可分离到一种甲硫氨酸衍生物——甲硫氨酸亚砜亚铵（methionine sulfoximine ），它的结构如下：

O = NH

‖

S CH 3 CH 2 CH 2

H C NH 3 + COO- 它可引起机体抽搐，是谷氨酰胺合成酶的强烈抑制剂。请提出这一抑制可能的作用机制？

（甲硫氨酸亚砜亚胺与谷氨酸的差异仅在γ位一个是甲基亚砜亚胺一个是羧基，甲硫氨酸亚砜亚胺经酶催化转变为甲硫氨酸亚砜亚胺磷酸，后者与谷氨酰胺合成酶结合牢固）。

23、1μg 纯酶（MW 为9200），在最适条件下，催化反应速度为0.5μmol/min 。计算：⑴酶的比活力（U/mg 蛋白质）；⑵转换数（TN 值）。

答案：⑴∵V=0.5μmol/min ∴活力单位：0.5U

酶的比活力=0.5/1×10-3=0.5×103U/mg

⑵转换数（TN 值）:0.5μmol/60秒=0.0083μmol/秒

24、某酶制剂的比活力为42U/mg 蛋白，每毫升含12mg 蛋白质。

⑴计算1mL 反应液中含5μl 酶制剂时的反应初速度。

⑵计算1mL 反应液内含5μl 酶制剂，在10分钟内消耗底物多少？为保证测定酶的初速度，所需要的最低底物浓度是多少？

答案：⑴5μl 含活力单位：5/103×42×12=2.52U

由活力单位定义可知: 反应初速度=2.52μmol/mL.min

⑵10min 消耗的底物:2.52μmol/mL.min ×10min=25.2μmol/mL

为保证测定酶的初速度，底物消耗要低于5%:2.52×10-2/0.05=0.504mol/L

第六章维生素和辅酶

1、为什么人体、猴和豚鼠必须从食物中获得抗坏血酸；而大鼠、小鼠、犬、兔等不需从食物中获得抗坏血酸？

2、解释：NAD 、NADP 、FMN 、FAD 。

3、维生素B 6和转氨作用有什么联系？

4、四氢叶酸在代谢中有什么作用？

O ‖

C OH

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《生物化学》题库习题一参考答案一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参

与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合成的场所是核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:

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生物化学习题集生物化学教研室二〇〇八年三月

生物化学习题第一章核酸的结构和功能一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（） A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是：（） A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是：（） A、有反密码环和 3’—端有—CCA序列 B、有密码环 C、有反密码环和5’—端有—CCA序列 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的？（） A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的？（） A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交?（） A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（） A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述哪项是错误的？（） A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（） A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（） A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力 D德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正确的？（） A、3'，5'－磷酸二酯键 C、互补碱基对之间的氢键 B、碱基堆积力 D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键 13、Tm是指( )的温度 A、双螺旋DNA达到完全变性时 B、双螺旋DNA开始变性时 C、双螺旋DNA结构失去1/2时 D、双螺旋结构失去1/4时

生物化学试题及参考答案

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（C） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（C） A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是（D） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（C）

A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（B） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂）A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ACE） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（BDE） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ABE）

A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是（ABCDE） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？

答：胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路？答：来源：食物脂类的消化吸收；体内自身合成的 2、（β-[及胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性，增加乙酰CoA羧化酶的活性，故能促进脂肪合成，抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径：答：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量

生物化学试题带答案

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的

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生物化学试题库蛋白质化学一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸

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生物膜五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？答：.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？答：.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。生物氧化与氧化磷酸化一、选择题 1．生物氧化的底物是： A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？ A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？ A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是：

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生物化学试题库及其答案——糖类化学一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。三、选择题

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第28章脂代谢一、判断题（每小题1.0分） 1．脂肪酸合成的碳源可以通过酰基载体蛋白穿过线粒体内膜而进入胞浆。（ F ）2．甘油在生物体内可转变为丙酮酸。（ T） 3．在脂肪酸合成中,由乙酰辅酶A生成丙二酸单酰辅酶A的反应需要消耗两个高能键。（ F） 4．只有偶数碳脂肪酸氧化分解产生乙酰辅酶A。（ F ） 5．酮体在肝内产生,在肝外组织分解,是脂肪酸彻底氧化的产物。（ F ） 6．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物。（ T） 7．脂肪酸的合成是脂肪酸?-氧化的逆过程。（ F） 8．用乙酰辅酶A合成一分子软脂酸要消耗8分子ATP。（ F ） 9．脂肪酸合成的每一步都需要CO2参加，所以脂肪酸分子中的碳都来自CO2。（ F ）10．?-氧化是指脂肪酸的降解每次都在α和?-碳原子之间发生断裂，产生一个二碳化合物的过程。（T ） 11．磷脂酸是三脂酰甘油和磷脂合成的中间物。（T ） 12．CTP参加磷脂生物合成，UTP参加糖原生物合成，GTP参加蛋白质生物合成(T）13．在动植物体内所有脂肪酸的降解都是从羧基端开始。（ F） 14．不饱和脂肪酸和奇数脂肪酸的氧化分解与?-氧化无关。（ F ） 15．胆固醇的合成与脂肪酸的降解无关。（ F ） 16．植物油的必需脂肪酸含量较动物油丰富，所以植物油比动物油营养价格高。( T ）17．ACP是饱和脂肪酸碳链延长途径中二碳单位的活化供体。（ F ） 18．人可以从食物中获得胆固醇，如果食物中胆固醇含量不足，人体就会出现胆固醇缺乏症。（ F ） 19．脂肪酸β—氧化是在线粒体中进行的，其所需的五种酶均在线粒体内。（ F ）20．细胞中酰基的主要载体一般是ACP。（ F ） 21．脂肪酸的从头合成与其在微粒体中碳链的延长过程是全完相同的。（F）22．脂肪酸的分解与合成是两个不同的过程，所以它们之间无任何制约关系。（ F ）23．脂肪酸的彻底氧化需要三羧酸循环的参与。（ T） 24．动物不能把脂肪酸转变为葡萄糖。（T） 25．柠檬酸是脂肪酸从头合成的重要调节物。（ T ） 26．已酸和葡萄糖均含6个碳原子，所以它们氧化放出的能量是相同的。（ F）

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糖一、名词解释 1、直链淀粉：是由α―D―葡萄糖通过1，4―糖苷键连接而成的，没有分支的长链多糖分子。 2、支链淀粉：指组成淀粉的D－葡萄糖除由α－1,4糖苷键连接成糖链外还有α－1，6糖苷键连接成分支。 3、构型：指一个化合物分子中原子的空间排列。这种排列的改变会关系到共价键的破坏，但与氢键无关。例氨基酸的D型与L型，单糖的α—型和β—型。 4、蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链连接，糖含量可超过95%，其总体性质与多糖更相近。 5、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，其一定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。二、选择 *1、生物化学研究的内容有（ABCD） A 研究生物体的物质组成 B 研究生物体的代谢变化及其调节 C 研究生物的信息及其传递 D 研究生物体内的结构 E 研究疾病诊断方法 2、直链淀粉的构象是（Ａ） A螺旋状 B带状 C环状 D折叠状三、判断 1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有负旋光性。（×） 2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。（×）# 3、人体既能利用D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄糖。（×） 4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。（√） 5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。（√）四、填空 1、直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈棕红色。（紫蓝紫红） 2、蛋白聚糖是指。 (蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物) 3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均一多糖。(葡萄糖) 脂类、生物膜的组成与结构一、名词解释 1、脂肪与类脂：脂类包括脂肪与类脂两大类。脂肪就是甘油三酯，是能量储存的主要形式，类脂包括磷脂，糖脂。固醇类。是构成生物膜的重要成分。 2、生物膜：细胞的外周膜和内膜系统统称为生物膜。 #3、外周蛋白：外周蛋白是膜蛋白的一部分，分布于膜的脂双层表面，通过静电力或范德华引力与膜结合，约占膜蛋白质的20—30%。二、选择 1、磷脂作为生物膜主要成分，这类物质的分子最重要的特点是：（A） A 两性分子 B 能与蛋白质共价结合 C 能替代胆固醇 D 能与糖结合 2、生物膜含最多的脂类是（ C ） A.甘油三酯 B.糖脂 C.磷脂 3、下列那种物质不是脂类物质（Ｄ） A前列腺素 B甾类化合物 C胆固醇 D鞘氨醇 4、“流体镶嵌”模型是何人提出的？（ D ） A、Gorter和Grendel B、Danielli和 Davson C、Robertson D、Singer和Nicolson 5、下列哪一种脂蛋白的密度最低（ A ） A、乳糜微粒 B、β-脂蛋白 C、β-前脂蛋白 D、α-脂蛋白 *6、生物膜中分子之间不起主要作用的力有（ D E ） A、静电力 B、疏水力 C、范得华力 D、氢键 E、碱基堆积力三、判断生物膜内含的脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等，其中以糖脂为主要成分。（×） 2、生物膜在一般条件下，都呈现脂双层结构，但在某些生理条件下，也可能出现非双层结构。（√） 3、甘油三酯在室温下为液体者是脂，是固体者为油。（×） 4、生物膜质的流动性主要决定于磷脂。（√） 5、植物细胞膜脂的主要成分是甘油磷脂，动物细胞膜脂的主要成分是鞘磷脂。（×） 6、生物膜的流动性是指膜脂的流动性。（×）四、填空生物膜主要由、、组成。（蛋白质脂质多糖） 2、磷脂分子结构的特点是含一个的头部和两个尾部。（极性非极性） 3、生物膜主要由蛋白质、脂质、多糖组成。 4、根据磷脂分子所含的醇类，磷脂可分为

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蛋白质一、填空R （1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。（2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。（3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。（4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。（5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。（6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH

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生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

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生物化学试题及答案（4）第四章糖代谢【测试题】一、名词解释 1．糖酵解（glycolysis）11．糖原累积症 2．糖的有氧氧化12．糖酵解途径 3．磷酸戊糖途径13．血糖(blood sugar) 4．糖异生（glyconoegenesis)14．高血糖(hyperglycemin) 5．糖原的合成与分解15．低血糖(hypoglycemin) 6．三羧酸循环（krebs循环）16．肾糖阈 7．巴斯德效应(Pastuer效应) 17．糖尿病 8．丙酮酸羧化支路18．低血糖休克 9．乳酸循环（coris循环）19．活性葡萄糖 10．三碳途径20．底物循环二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有、和。 22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在，最终产物为。 23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在酶催化下完成的，受氢体是。两个底物水平磷酸化反应分别由酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶—2催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子A TP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子A TP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1分子葡萄糖氧化成CO2和H2O净生成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个A TP结合位点，一是ATP作为底物结合，另一是与ATP亲和能力较低，需较高浓度A TP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控，而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。 40．在饥饿状态下，维持血糖浓度恒定的主要代谢途径是。三、选择题

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生物化学试题及答案绪论一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子蛋白质一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。三、简答题

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《基础生物化学》试题一一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。

生物化学测试题及答案

生物化学第一章蛋白质化学测试题一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀

9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：ABC

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第十章D N A的生物合成（复制）一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5，二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。

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