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第三章生物化学

第三章酶

第一节酶是生物催化剂

一酶的概念

酶是由生物细胞产生的，以蛋白质为主要成份的生物催化剂。

酶作为生物催化剂，也具有一般催化剂的特征：

?只能催化热力学上允许进行的反应；

?有量少，催化剂效率高；

?对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的，只能缩短平衡到达的时间，不改变反应的平衡点;

?催化机理都不降低反应所需的活化能。

酶作为生物催化剂，又具有一般催化剂不具有的特征；

二酶的特征

?具有极高的催化效率（高效性）

同一反应，酶催化的反应效率比非酶催化的反应效率高~倍。

正因为有如此高的催化效率，仅生物体内有极少量没就可以催化大量反应。

2 . 酶得催化作用具有高度专一性（专一性）

酶作为催化剂，只能只能作用于一些结构近似的化合物，甚至只能作用于某一化合物发生一定的反应。

既酶对底物和催化的反应都有严格的选择性。

3．酶易失活（不稳定性）

酶主要是蛋白质，凡是能仅蛋白质变形的因素都能使酶丧失活性。

因此，酶能催化的反应往往都是作在较温和的常温、常压和接近中性的条件下进行4．.酶催化活性受到调节、控制（可调控性）

酶作为细胞蛋白质组成成分，不断的进行自我更行和组分变化，其催化活性极易受环境条件的影响，所以生物体是通过多种机制和形式对酶活性进行调节和控制，才是极其复杂的代谢活动有条不紊地进行。

5．有些酶的催化活性与辅因子有关。

有些酶是复合蛋白质，又酶蛋白和外蛋白的辅因子构成，若除去这些辅因子，酶就失去活性。

三．酶作用的专一性（specificity）

酶对底物及它的催化的反应具有严格的选择性。

其中酶对底物的专一性可分为两种情况：

㈠结构专一性

各种酶对底物结构的专一性要求是不同的：

?相对专一性

有些酶对底物的要求不严格，可做用于异类结构相近的底物，这种专一性称为“相对专一性”。

相对专一性又分为：

①键专一性

有些酶只哎哟球作用于求作用于底物一定的键，而对键两端的基因并无严格要求。

例如酯酶催化酯键的水解，对底物两端的R及基团没有严格的要求。

②基团专一性

又称“族专一性”，有些酶对底物要求比较高，不但要求一定的化学键，而且对键的基团也有一定的要求。

例如，?—D—葡萄糖苷酶，不但要求?—糖苷键，并且要求?—糖苷键的一端必须有葡

萄糖残基，对另一倒R基要求不严格。

?绝对专一性

有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于任何物质。

例如，脲酶只能水解尿素，而对尿素的各种衍生物不起作用。

⑵立体异构专一性

几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度专一性。

立体异构专一性又分为：

?旋光异构专一性

当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。

例如.L—氨基酸氧化酶只能催化L—氨基酸氧化，而对D—氨基酸不起作用。

?几何异构专一性

当底物具有几何异构体时，酶只能作用于其中一种。

例如，延胡索酸水化酶，只能催化延胡素酸（即反—丁烯二酸）

水合生成苹果酸，而不能催化顺—丁烯二酸

四．酶的化学本质

除少数具有催化活性的RNA外，几乎所有酶都是蛋白质。

㈠按照化学组成酶分为单纯酶和混合酶

单纯酶，仅由蛋白质组成，如尿酸，胃蛋白酶，核糖核酸酶

混合酶，除蛋白质组分外，还含有非蛋白的小分子物质。

酶蛋白和辅因子单独存在时，均无催化活力，只有二者混合成全酶才具有活性。

全酶==酶蛋白+辅因子

辅因子有两种：

辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机物。

辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物资

如细胞色素氧化酶中的铁卟啉、黄素蛋白中的FAD等

㈡根据酶蛋白分子结构上的特点，酶可分为单体酶，寡聚酶和多酶复合体

?单体酶

只有一条多肽链组成。

这类酶较少，如溶菌酶，核糖核酸酶，羧肽酶等

?寡聚酶

由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的，也可以是不同的

亚机之间由外共价键结合。

例如，磷酸化酶?，己糖激酶等

?多酶复合体

是由几个酶聚合而成的复合体。一般由在系列反应中2~6个功能相关的酶组成。

例如，脂肪的合成酶复合体由7种酶组成。

㈢核糖

最早在1981年，由等人研究四膜生26SRNA时发现的

核酸泛指一类具有生物催化功能的RNA分子

一般是指无需蛋白质参与或不与蛋白质结合，就具有催化功能的RNA分子，迄今已发现几十种核酸。

第二节酶的分类及命名

酶学研究进展很快，迄今发现的酶约4000多种，为**和使用的方面，需要对已知的酶加以分类和命名

?酶得分类

国际酶学委员会，将已有的酶促反应性质分为六大类：

?氧化还原类

催化氧化还原反应涉及H或的转移。

如琥珀酸氧化酶，*脱氢酶

?转移酶类

催化分子向功能基团的转移。

如谷丙转氨酶，己糖激酶等

?水解酶类

催化水解反应。

如蛋白酶，淀粉酶等

?裂合酶类

催化底物的非水*或非氧化的裂解，形成一个双键的反应

如醛缩酶，脱氢酶等

?异构酶类

催化同分异构体的相互转变。

如葡萄糖异构酶，果糖异构酶等。

?合成酶类

催化一切必须与ATP分解相偶联，并由两种物质合成一种物质的的反应

如天冬酰胺合成酶，丙酮酸羧化酶等。

在每一大类酶中，又可以根据不同的原则，分为几个亚基，每一个亚基又可分为几个

亚亚基。然后再把属于某一亚基，亚亚基的酶按顺序排好，这样就把已知的酶分门类

别的排列成一个表，称为酶表。每一种酶在酶表中的位置可用一个统一的编号来表示。

国际酶学委员会规定，每个酶得编号都由四个数字组成

?酶得命名

?习惯命名法

1961年以前使用的酶的名称都习惯沿用的，称为习惯名

习惯名法依据的两个原则：

①根据没作用的底物命名。底物明+酶

如催化水解淀粉的酶节叫淀粉酶

催化水解蛋白质的酶叫蛋白酶

有时还加上来源以区别不同来源的同一类酶

如胃蛋白酶，胰蛋白酶

②根据酶催化反应的性质及类型命名

如，水解酶，氧化酶，转移酶

有的酶结合上述两个原则来命名

如，乳酸脱氢酶，DNA聚合酶等

这种命名法缺乏科学系统性，易产生“一酶多名”或“一名多酶”问题。

但这种命名比较简单，应用历史较长，现在还被人们使用。

?国际系统命名法

国际系统命名法的原则，是以酶所催化的整体反应为基础的，规定每种酶的名称应当

明确却标明酶得底物及催化反应的性质。

即酶得名称应当包含两个部分，前面为底物，后面为催化反应的名称。

若前面底物有两个，则两个底物都写上，并在两个底物之间用“：”隔开。若底物之一是水，则将水忽略不写。

如乙醇脱氢酶，乙醇：氧化酶乙醇+=乙醛+NADH+

谷丙转氨酶，丙氨酸：?—酮戊二酸氨基转移酶

脂肪酶脂肪：水解酶

用国际系统命名发看起来科学而严谨但用起来不方便

因此，国际酶学会建议：每个没都给予2个名称，习惯名，系统名

酶得英文名称后缀一般为“—ase”。

第三节酶的作机理

?酶的催化作用与分子活化能

酶为什么能催化化学反应？

在一个反应体系中，任何反应物分子都有进行化学反应的可能性，但并不是全部反应物分子都能进行反应。

因为在反应体系中各个反应物分子所含的能量不同。

1活化分子

所含能量达到或超过某一限度（称为能阈）的分子。

2活化能

活化分子处于活化态，活化态于常态的能量差

也即分子由常态转变为活化态所需的能量称为活化能。J/mol.

3酶能降低反应分子所需的活化能。

?酶如何使反映的活化能降低？——中间分子学说认为酶于底物通过形成中间产物使反应沿一个地活化能的途径进行。

设一反应

酶在催化此反应时，能与底物先合成一个不稳定的中间产物ES,然后ES再分解为产物和原来的酶

在这一反应中，由于S于E的结合，导致底物分子中某些化学键发生变化，成不稳定状态，也就是活化态，使反应活化能降低。

?酶和底物是如何结合成中间产物的？

?酶的活性中心和必需基因

1酶的活性中心（active center）（或酶活性部位）

是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

①酶活性中心是相对酶整个体态来说，占据的方向很小

②酶活性中心是一个活性空间结构在一级结构上可能相距很远的氨基酸残基经肽

链折叠会靠近，形成具有一定空间结构的区域。

③酶活性中心通常位于酶空白表面的裂缝或凹槽。

④酶活性中心有两个功能

结合部位：有一些参与底物基因的结合组成

催化部位：有一些参与催化反应的基因组成

2必需基团

酶活性中心的基团都属必需基团，但必须基团还包括那些在活性中心以外的，对维持酶得空间构象必需的基团。

那么酶和底物到底如何结合成中心产物的？

为什么酶对底物具有严格的选择性？

?锁钥学说

1890年Emil Fischer提出，认为酶和底物的结合，就像是锁和钥匙的关系

也就是底物和进行化学反应的部位于酶分子活性中心具有紧密的互补关系。

这一学说很好的解释了酶得立体异构专一性，但不能解释酶得活性中心即适应可逆反应的底物，又适用于产物，也不能解释酶专一性的所有现象。

?诱导契合学说

1985年，由D.Ekodshland提出的，认为酶分子活性中心的结构原来并非底物的结构互相吻合，但酶得活性中心并不是僵硬的结构具有一定的柔性。

当底物与酶相遇，时可诱导酶活性中心的构象发生变化，其上有关的基团达到正确的排列和定向，因而使和底物能完全契合，引起底物发生反应。

当反应结束，产物从酶分子上脱落下来后，酶得活性中心又恢复成原来的构象。

有X射线晶体衍射法分析的结果证明了这一假设。

四酶为什比一般催化剂具有更高的催化效率？

?领近效应和定向效应

邻近效应：是指底物和酶活性部位的邻近及两底物分子之间的邻近，大大提高了活性部位上底物的有效浓度；

邻近效应：互相靠近的底物分子之间底物分子与酶活性基团之间的定向排布，使分子向反应进似分子内反应。

这两方面的作用，有利于底物进入活化态，降低活化能，增加了酶—底物结合物进入过渡态的几率。

?“张力”和“变性”

根据“契合诱导学说”，底物与酶分子结合，诱导酶分子的构想发生变化，而变化的酶分子又对底物分子的敏感键产生“张力”和“变形”，促进酶—底物结合物进入过渡期。

?酸碱催化

酶活性部位上的某些基团又可以作为良好的质子提供体或受体，对底物进行酸碱催化。

如组氨酸的咪唑基

既可以作为质子的受体又可以作为质子受体，在酶促反应中发挥作用。多以咪唑既是最有效，最活泼的一个催化功能的基团。

?共价催化

某些酶可以和底物形成反应活性很高的不稳定的共价中间物，这个中间物很容易变成过态，使反映的活化能大大降低。

?酶活性中心是低价电区

某些酶得活性中心穴内是非极性的，酶得催化基团被低价电环境包围，排除高极性得水分子，有利于底物的分子的敏感键和酶催化基团之间形成反应力加速反应进行。

五胰凝乳蛋白的催化机理

胰凝乳蛋白酶是研究最早，最彻底的一个酶。

它的作用是在动物小肠中催化具有疏水基团的羧基肽键水解。

?胰凝乳蛋白酶的结构

胰凝乳蛋白的酶是一个丝氨酸蛋白酶，活性中心由Ser195，His57及Asp102组成，其中Ser有非常强的反应活性。

空间结构分析发现，His57，ASP102与Ser195三者形成一个电荷转接系统

?胰凝乳蛋白酶对多肽的水解过程

第一阶段：水解反应的酰化阶段。

首先是Ser195的氮原子由底物敏感肽键的羰基碳原子进行亲核攻击，形成一个不稳定的四面体活化态（中间物）。

同时一个质子从Ser195转移到His57，结果对底物的敏感键段列，形成酰基酶中间物。胺与

酶的His57咪唑基相连。

第二阶段：水解反应脱酰阶段。

胺释放出来，水分子进入，水分子上的氧原子对连接在Ser195上的底物羰基碳原子进行亲核攻击，形成一个不稳定的四面体过渡态。然后His57供出一个质子到Ser195的氧原子上，底物中的酸成分从Ser195上释放出来。

结果酶又恢复自由态，再进行下一轮催化

六酶原的激活

许多酶（如与消化有关的酶）刚合成时是没有活性的酶的前体形成，称为“酶原”。

酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，仅酶构想发生一定的变化形成具有活性的三维结构的构成，叫“酶原激活”。

例如，胰凝乳蛋白的酶原由一条肽链组成，含245个氨基酸的残基及5个—S—S—键。

激活过程中，胰您如蛋白酶原在Arg15，Ile16，和149Asn148断裂，去掉Ser14—Arg15和Thr147—Asn148两个二肽，仅一条肽链形成三条肽键互相靠近二硫键连接。

仅在激活过程中由于肽链断裂，引起酶分子的构象的变化，使组成活性中心的Ser195，His57，Asn102三个氨基酸残基在空间上彼此靠近，发挥催化作用。

第四节影响酶促反应速度的因素

酶促反应动力学主要研究酶促反应的速度影响因素。这些因素包括酶浓度，底物浓度，PH，温度，激活剂，抑制剂。

一酶促反应的速度测定

测定酶促反应的速度有两种方法：

测定单位时间内第五的消耗量或产物的生成量。

通常以测定产物生成量为标准。

若以产物的生成量对时间作图，即可得到反应过程曲线。不同产物的反应速度就是时间为不同值时曲线的斜率。酶促反应初速度就是由原点作曲线的斜率：V=

二酶浓度对酶作用的影响

在底物足量二其他条件固定不变，又没有干扰因素时，酶促反应速度和酶浓度成正比，即V=k 【E】

三底物浓度对酶作用的影响

⑴底物浓度与酶促反应速度的关系

在酶浓度，PH，温度等条件固定不变的情况下，底物浓度与酶促反应速度有如下关系：

?当底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而升高，反应速度与底物浓度关系成正比，符合一级反应特征；

?当底物浓度较高时，随着底物浓度的增加，反应速度也随着升高，但不显著，此时符合混合级反应；

?当底物浓度继续增大，达到某一定定值时，再增加底物浓度，反应速度不再升高，趋于定值，符合零级反应特征。此时的速度为最大速度Vmax，底物浓度出现饱和现象。为了解释这个现象，并说明酶促反应速度与底物浓度影响的关系。1913年Michealis和Menten根据中间产物学说，推出了能够表示整个反应中底物浓度和反应速度关系公式，称为米氏方程

⑵米氏方程

1925年Brigg和Haldane又对Miehealis—Menten equation的基本原理进行补充和发展们提出“稳态假说”：

①测定的速度为反应初速度

②底物的浓度显著的超过酶的浓度，即【s】>>【E】

③反应体系处于稳态，即ES络合物生成的速度=ES络合物分解的速度，在这三个假设的基础上对米氏方程进行推导：

?米氏方程的推导

根据中间产物学说，酶促反应分两步进行：

E + S = ES —> E + p

[Et]-[Es] [S] [ES]

其中[Et]为酶总浓度，[Et]-[Es]为游离酶浓度，[Es]为美底物中间络合物浓度，[S]为底物浓度，k1，k-1，k2各个反应的速度常数。

假说①测定的速度为反应得出初速度，酶与底物络合物的速度V1=k1（[Et]-[Es]）[S]

ES络合物分解的速度，V2=K-1[ES]+k2[ES]

假说③反应体系处于稳态，即Es生成的速度等于ES的分解速度

V1=V2

K1（[Et]-[ES]）（S）=k-1[ES]+k2[ES]=（k-1+k2）[ES]

设=则=

整理得[ES]=

因为酶促反应的速度取决于ES转换为E+P的速度

即V=[ES] =>[ES]=代入上式得==>V=k2假说②[s]?[E].这时所有的酶都以中间络合物ES的形式存在，即[Et]=[Es],此时的反应速度也达到最大，所以=k2[Et]将此式代入上式V=或V=这就是米氏方程，为米氏常数

如果知道和，就能确定酶促反应速度与第五浓度之间的定量关系

?米氏常数的意义

当反应速度v等于最大反应速度一半时，v=Vmax带入米氏方程得==>=[S]

由此看出值得物理意义，它是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。单位为浓度单位，一般用mol.或mmol.表示。米氏常数酶学说研究非常重要的数据，表现在一下方面：

①是酶的特征物理常数。

一个酶在一定条件下，对某一底物的为一定值，所以可以通过测定的数值，鉴定酶

②是酶对底物亲和力的程度。大表示酶对底物的亲和力低，小表示酶对底物的亲和力大?米氏常数的测定

测定一个酶促反应的和方法很多，最常用的是Lineweaver—burk作图法，也叫双倒数作图法。

取米氏常数的倒数形式，=+

若以对作图，既可以得到一条直线，如图

此直线，在纵轴上截距为

在横轴上截距为

斜率为

做出图后，量取直线在两坐标轴上的截距，或量取直线在任意坐标轴上的截距和斜率数值，可以很方便的求出。

四pH对酶作用力的影响

1大多数酶得活性收pH的影响较大

每一种酶只能在一定pH下才表现酶的最大速率，通常此pH为酶反应的最适pH

典型的最适pH曲线是钟罩型曲线如图

各种美的最适pH值不同，一般酶在4~8之间

植物和微生物体内的酶最适pH在5.5~6.5

动物酶在6.5~8.0

但也有例外，如胃蛋白酶再是pH为1.9，胰蛋白酶为8.1，肝精氨酸为9.7

酶的最适pH不是固定不变的，其数值收酶的活性，底物的种类和浓度，缓冲溶液的种类

和浓度等的影响。

2 pH对酶作用影响的原因

①极值pH（过酸或过碱）影响酶蛋白构象，是不变性失活。

②pH影响底物分子的解离状态

因为底物分子上某些基团只有在一定的解离状态才适于与酶结合发生反应

③pH影响酶分子基团解离

因为有些酶分子上的基团必须处于一定解离状态才能很好的与底物结合

五温度对酶作用的影响

温度对酶促反应速度有影响，反应速度最大的时的温度为最适温度。

各种酶在一定条件下都有其一定的最适温度。

温度对酶作用的影响有两方面：

1 在达到最适温度之前，反应速速随温度的升高而加快。

通常把温度提高10度时，反应速度与原来反应速度相比称为反应的温度系数，用表示。大多数的酶温度系数为1~2

2 随温度的升高，酶蛋白变性的速度也加快

由于这两种相反作用的结果，在低于最适温度时，前一种反应为主；在高于最适温度时，后一种反应为主，反应速度也迅速下降。

第三章生化简明教程章节习题集

一、练习题目 (一)名词解释 1全酶 2．别构酶 3．别构效应 4．单体酶 5．寡聚酶 6．诱导酶 7．固定化酶 8．酶原 9．酶原激活 10．序变模型 11．齐变模型 12．同I 酶 13．酶的最适pH 14．共价调节酶 15．酶的辅助因子 16．酶的活性中心 17．酶的抑制作用 18．酶的最适底物 19．多酶体系 20．邻近效应 21．定向效应 22．竞争性抑制作用 23．非竞争性抑制作用 24．反竞争性抑制作用 25．核糖酶 26．细胞外酶 27．细胞内酶 28．酶活力 29．酶的活力单位 30．酶的比活力 31．酶的转换系数 32．酶工程 33．生物酶工程 34．维生素 (二)问答题 1简述酶和一般催化剂的共性及特性 2．以胰凝乳蛋白酶为例，说明酶作用的机理。 3．简述酶促反应速度的影响因素。 4．米氏方程 ] [][max S m K S V V += 的推导过程。 5．简述米氏常数Km 值的物理意义。 6．简述酶的分离、提纯的步骤。 7．遵循米氏方程式的酶催化反应中，求(1)当V=0．1V max 时底物浓度 (2)当V=0．9V max 时底物浓度。 8．过氧化氢酶的Km 值为2．5×10-2M ，当底物过氧化氢浓度为l00mM 时，求过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。 9．已知无抑制剂时：Km=1．1×10-5M ，V max =50μ m ／min ，有抑制剂时Km=3．1×10-5M ， V max =50μm ／min ，试确定抑制剂类型。 10．某酶Km 为4．7×10-5M ，V max 是22μm ／min ，在2×10-4M 底物和下述抑制剂存在的情况下反应速度为多少?：①5×10-4M 竞争性抑制剂；②5×10-4M 非竞争性抑制剂；以上两种情况的 K i 都是3×10-4M 。 1l ．称取25mg 蛋白酶粉配制成25ml 酶溶液，从中取出0．1ml 酶液，以酪蛋白为底物，用 Folin 一酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500μg 酪氨酸。另取2ml 酶液，测得蛋白氮为0.2mg ，若以每分种产生1μg 酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，求出：①每ml 酶液中所含蛋白质量及活力单位；②比活力；③l 克酶制剂的总蛋白及总活力。 12．写出各种水溶性维生素的辅酶(辅基)形式、中文名称、英文代号、生化功能。 13．进行酶活力测定时应注意什么?为什么测定酶活力时以测初速度为宜? 14．为什么酶反应的酸碱催化主要不是依靠H +和OH -?酶反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团?酶蛋白中既能作为质子供体又能作为质子受体的最有效又最活泼的催化基团是什么?活性中心是疏水区有何意义? 15．有一克淀粉酶制剂，用水溶解成1000毫升，从中取出1毫升测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0.25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数?(已知淀粉酶活力单位的定义为：在最适条件下每小时分解l 克淀粉的酶量称为1个活力单位。) 16．怎样区别不可逆抑制剂和可逆抑制剂? (三)填空 1．酶是生物细胞产生的以____________为主要成分的生物催化剂。 2．根据酶的组成可分为__________和__________两类。 3．组成酶的蛋白质叫_____________，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为

生物化学第3章脂类的化学

课外练习题一、名词解释 1、活性脂质； 2、必须多不饱和脂肪酸； 3、脂蛋白； 4、磷脂； 5、鞘磷脂；二、符号辨识 1、TG； 2、FFA； 3、PL； 4、CM； 5、VLDL； 6、IDL； 7、LDL； 8、HDL； 9、PUFA；10、PC；11、PE；12、PG；13、CL；三、填空 1、脂类按其化学组成分类分为（）、（）和（）； 2、脂类按其功能分类分为（）、（）和（）； 3、脂肪酸的Δ命名法是指双键位置的碳原子号码从（）端向（）末端计数； 4、脂肪酸的（）命名法是指双键位置的碳原子号码从甲基末端向羧基端计数； 5、天然脂肪酸的双键多为（）式构型； 6、必须多不饱和脂肪酸是指人体及哺乳动物虽能制造多种脂肪酸，但不能向脂肪酸引入超过（）的双键，因而不能合成（）和（），必须由膳食提供。 7、简单三酰甘油的R1＝R2＝R3，（）、（）和（）等都属于简单三酰甘油； 8、鲛肝醇和鲨肝醇属于（）酰基甘油； 9、（）是由长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形成的酯； 10、复脂是指含有磷酸或糖基的脂类，分为（）和（）两大类； 11、（）是构成生物膜的第一大类膜脂； 12、重要的甘油磷脂有（）、（）和（）等； 13、磷脂酰丝氨酸、脑磷脂和卵磷脂的含氮碱分别是（）、（）和（），它们可以相互转化； 14、血小板活化因子是一种（）甘油磷脂； 15、鞘氨醇磷脂由（）、（）和（）组成； 16、糖脂是指糖通过其半缩醛羟基以（）与脂质连接的化合物； 17、鞘糖脂根据糖基是否含有（）或硫酸基成分分为（）鞘糖脂和（）鞘糖脂； 18、最简单的硫苷脂是（）脑苷脂；神经节苷脂的糖基部分含有（）； 19、萜类是（）的衍生物，不含脂肪酸，属简单脂类； 20、类固醇的基本结构骨架是以（）为基础构成的甾核； 21、糖脂分为（）类和（）类。前者主要是（）细胞膜的结构和功能物质，后者主要是（）的重要结构成分，动物中含量甚微。 22、脂肪酸及由其衍生的脂质的性质与脂肪酸的（）和（）有密切关系； 23、磷脂是分子中含磷酸的复合脂，包括（）和（）两大类，是生物膜的重要成分； 24、鞘磷脂是由（）、（）、（）和胆碱或乙醇胺组成的脂质； 25、最常见的固醇是（），主要在肝脏中合成，是（）脂质中的一个成分； 26、人体中许多激素、胆汁中的胆酸、昆虫的蜕皮激素、植物中的皂素和强心苷等，都有（）的甾体骨架，这些甾体化合物统称为（）； 27、脂蛋白是由脂质和蛋白质组成的复合物，脂质和蛋白质之间没有（）结合； 28、脂质混合物的分离可根据它们的（）差别或在非极性溶剂中的（）差别进行；四、判别正误 1、磷脂的极性头基团在电荷与极性上表现出变化；（） 2、高等动植物中的脂肪酸的碳原子数都是偶数；（） 3、鞘糖脂的极性头部分是鞘氨醇；（） 4、动物细胞中所有的糖脂几乎都是鞘糖脂；（） 5、由于胆固醇是两亲性分子，能在水中形成微团；（） 6、植物油的必须脂酸含量丰富，所以植物油比动物油营养价值高；（）

生物化学第二章核酸的结构与功能试题及答案

第二章核酸的结构与功能一、名词解释 1.核酸 2.核苜 3.核甘酸 4.稀有碱基 5.碱基对 6. DNA的?级结构 7.核酸的变性8. Tm值9. DNA的复性10.核酸的杂交二、填空题 11.核酸可分为—和—两大类，其中—主要存在于—中，而—主要存在于—= 12.核酸完全水解生成的产物有—、—和—，其中糖基有—、—.碱基有—和—两大类。 13.生物体内的噂吟碱主要有和,啼嚏碱主要有、和=某些RNA分广中还含有微量的其它碱基，称为—。 14. DNA和RNA分子在物质组成上有所不同，主要表现在和的不同，DNA分子中存在的是和，RNA分子中存在的是和。 15. RNA的基本组成单位是、、、, DNA的基本组成单位是、、、—,它们通过—键相互连接形成多核甘酸链。 16. DNA的二级结构是结构，其中碱基组成的共同特点是（若按摩尔数计算）、、 17.测知某DNA 样品中，A=0.53mok C=0.25mok 那么T=mol, G=mol. 18.噪吟环上的第一位氮原『与戊糖的第一位碳原子相连形成—键，通过这种键相连而成的化合物叫—= 19.啼咤环上的第一位氮原广与戊糖的第一位碳原子相连形成—键，通过这种键相连而成的化合物叫—。 20.体内有两个主要的环核昔酸是—、—，它们的主要生理功用是一° 21.写出下列核昔酸符号的中文名称：ATP、 22.DNA分子中，两条链通过碱基间的相连，碱基间的配对原则是一对—、—对—o 23. DNA二级结构的重要特点是形成—结构，此结构属于—螺旋，此结构内部是由—通过—相连维持。 24.因为核酸分广中含有—和—碱基，而这两类物质又均含有—结构，故使核酸对一波长的紫外线有吸收作用。 25. DNA双螺旋直径为_2_nm,双螺旋每隔_3_nm转?圈，约相当于」0—个碱基对。戊糖和磷酸基位于双螺旋_外_侧、碱基位于_内_侧。 26、核酸双螺旋结构中具有严格的碱基配对关系，在DNA分广中A对、在RNA分广中A 时—、它们之间均可形成一个氢键，在DNA和RNA分子中G始终与—配对、它们之间可形成一个氢键。 27. DNA的Tm值的大小与其分子中所含的—的种类、数量及比例有关，也与分广的—有关。若含的A-T配对较多其值则、含的G-C配对较多其值则 .分/?越长其Tm值也越 29.组成核酸的元素有一、—、—、—、—等，其中—的含量比较稳定，约占核酸总量的—，可通过测定—的含量来计算样品中核酸的含量。。和双螺旋结构的维系力主要有DNA. 30. 31. ?般来说DNA分子中G、C含量高分子较稳定，同时比重也较—、解链温度也—。 33.DNA分广中两条多核甘酸链所含的碱基和间有三个氢键，—和—之间仅有两个氢键。 34.RNA主要有三类，鹿、和、，典型的tRNA二级结构是型结构。 36.在生物细胞中主要有三种RNA,其中含量最多的是、种类最多的是、含有稀有碱基最多的是一= 三、选择题 A型题

运动生物化学习题

《运动生物化学》习题集绪论一.名词解释运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。二.是非判断题 1、人体的化学组成是相对稳定的，在运动的影响下，一般不发生相应的变化。（错） 2、运动生物化学是研究生物体化学组成的一门学科。（错） 3、1937年Krebs提出了三羧酸循环的代谢理论。（对） 4、《运动生物化学的起源》是运动生物化学的首本专著。（错）三.填空题 1、运动时人体内三个主要的供能系统是＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿＿。 2、运动生物化学的首本专著是＿＿＿＿。 3、运动生物化学的研究任务是＿＿＿＿。 1、磷酸原系统、糖酵解系统、有氧代谢系统 2、《运动生物化学概论》 3、揭示运动人体变化的本质、评定和监控运动人体的机能、科学地指导体育锻炼和运动训练四.单项选择题 1. 运动生物化学成为独立学科的年代是（）。 A. 1955年 B. 1968年 C. 1966年 D. 1979年 2. 运动生物化学是从下列那种学科发展起来的（）。 A. 细胞学 B. 遗传学 C. 生物化学 D. 化学 3. 运动生物化学的一项重要任务是（）。 A. 研究运动对机体组成的影响 B. 阐明激素作用机制 C. 研究物质的代谢 D. 营养的补充 4. 运动生物化学的主要研究对象是（）。 A. 人体 B. 植物体 C. 生物体 D. 微生物 1、A 2、C 3、A 4、A 五.问答题 1．运动生物化学的研究任务是什么？ 1 揭示运动人体变化的本质 2 评定和监控运动人体的机能 3 科学地指导体育锻炼和运动训练第一章物质代谢与运动概述一.名词解释

生物化学试题及其参考答案脂类

一、填空题 1．在所有细胞中乙酰基的主要载体是辅酶A(-CoA) ，ACP是酰基载体蛋白，它在体内的作用是以脂酰基载体的形式，作脂肪酸合成酶系的核心。 2．脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是脂酰辅酶A 脱氢，该反应的载氢体是FAD 。 3．发芽油料种子中，脂肪酸要转化为葡萄糖，这个过程要涉及到三羧酸循环，乙醛酸循环，糖降解逆反应，也涉及到细胞质，线粒体，乙醛酸循环体，将反应途径与细胞部位配套并按反应顺序排序为 b. 三羧酸循环细胞质 a. 乙醛酸循环线粒体c. 糖酵解逆反应乙醛酸循环体。 4．脂肪酸b—氧化中有三种中间产物：甲、羟脂酰-CoA; 乙、烯脂酰-CoA 丙、酮脂酰- CoA,按反应顺序排序为乙；甲；丙。 5．脂肪是动物和许多植物的主要能量贮存形式，是由甘油与3分子脂肪酸脂化而成的。6．三脂酰甘油是由3-磷酸甘油和脂酰-CoA 在磷酸甘油转酰酶作用下，先生成磷脂酸再由磷酸酶转变成二脂酰甘油，最后在二脂酰甘油转酰基酶催化下生成三脂酰甘油。 7．每分子脂肪酸被活化为脂酰-CoA需消耗 2 个高能磷酸键。 8．一分子脂酰-CoA经一次b-氧化可生成1个乙酰辅酶A 和比原来少两个碳原子的脂酰-CoA。 9．一分子14碳长链脂酰-CoA可经 6 次b-氧化生成7个乙酰-CoA, 6 个NADH+H+，6 个FADH2 。10．真核细胞中，不饱和脂肪酸都是通过氧化脱氢途径合成的。 11．脂肪酸的合成，需原料乙酰辅酶A 、NADPH 、和ATP、HCO3-等。 12．脂肪酸合成过程中，乙酰-CoA来源于葡萄糖分解或脂肪酸氧化，NADPH主要来源于磷酸戊糖途径。 13．乙醛酸循环中的两个关键酶是苹果酸合成酶和异柠檬酸裂解酶，使异柠檬酸避免了在三羧酸循环中的两次脱酸反应，实现了以乙酰-CoA合成三羧酸循环的中间物。 14．脂肪酸合成酶复合体I一般只合成软脂酸，碳链延长由线粒体或内质网酶系统催化，植物Ⅱ型脂肪酸碳链延长的酶系定位于细胞质。 15．脂肪酸b-氧化是在线粒体中进行的，氧化时第一次脱氢的受氢体是FAD ，第二次脱氢的受氢体NAD+。二、选择题 1.D 2.D 3.C 4.C 5.C 6.C 7.D 8.C 9.A 10.B 1．脂肪酸合成酶复合物I释放的终产物通常是：D A、油酸 B、亚麻油酸 C、硬脂酸 D、软脂酸 2．下列关于脂肪酸从头合成的叙述错误的一项是：D A、利用乙酰-CoA作为起始复合物 B、仅生成短于或等于16碳原子的脂肪酸 C、需要中间产物丙二酸单酰CoA D、主要在线粒体内进行 3．脂酰-CoA的b-氧化过程顺序是：C A、脱氢，加水，再脱氢，加水 B、脱氢，脱水，再脱氢，硫解 C、脱氢，加水，再脱氢，硫解 D、水合，脱氢，再加水，硫解 4．缺乏维生素B2时，b-氧化过程中哪一个中间产物合成受到障碍C A、脂酰-CoA B、b-酮脂酰-CoA

生物化学测试题及答案.

生物化学第一章蛋白质化学测试题一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解

D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白

生物化学第3章酶

第三章酶一、填空题： 1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱氨酸的。 4、丙二酸是酶的性抑制剂。 5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的方法是。 6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。 7、酶活性中心的特点：、、。 8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶的底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。 12、表示酶量的多少常用表示。 13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。 15、全酶包括和。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的必需基团。 17、酶是由产生的，具有催化能力的。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。 19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。 21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。 22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基因是，可传递。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。 24、BCCP的中文名称为。 25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它的生化作用是。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的辅酶。 28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能是。

生物化学脂质代谢知识点总结

第七章脂质代谢第一节脂质的构成、功能及分析脂质的分类脂质可分为脂肪和类脂，脂肪就是甘油三脂，类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分可转化为一些有重要功能的固醇类化合物第二节脂质的消化吸收条件：1，乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用； 2，酶的催化作用位置：主要在小肠上段

第三节甘油三脂代谢甘油三脂的合成 1.合成的部位：肝脏（主要），脂肪组织，小肠粘膜 2.合成的原料：甘油，脂肪酸 3.合成途径：甘油一脂途径（小肠粘膜细胞）甘油二脂途径（肝，脂肪细胞）

注：3-磷酸甘油主要来源于糖代谢，部肝、肾等组织摄取游离甘油，在甘油激酶的作用下可合成部分。内源性脂肪酸的合成： 1.场所：细胞胞质中，肝的活性最强，还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料：乙酰COA，ATP，NADPH，HCO??，Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程：

4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成： ②合成软脂酸：

③软脂酸延长在内质网和线粒体内进行：脂肪酸碳链在内质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体脂肪酸合成的调节： ①代谢物的调节作用： 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。抑制剂：软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂：柠檬酸、异柠檬酸糖代谢增强，相应的NADPH及乙酰CoA供应增多，异柠檬酸及柠檬酸堆积，有利于脂酸的合成。 ②激素调节：甘油三脂的氧化分解： ①甘油三酯的初步分解： 1.脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶：激素敏感性甘油三脂脂肪酶（HSL）

生物化学重点_第二章核酸化学

第二章核酸化学一、核酸的化学组成: 1、含氮碱: 参与核酸与核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱与嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶(U)、胞嘧啶(C)与胸腺嘧啶(T),它们都就是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤(A)与鸟嘌呤(G),它们都就是嘌呤的衍生物。 2、戊糖:核苷酸中的戊糖主要有两种,即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖,由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。 3、核苷:核苷就是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。如:假尿苷(ψ) 二、核苷酸的结构与命名: 核苷酸就是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少,分为一磷酸核苷(核苷酸)、二磷酸核苷与三磷酸核苷。此外,生物体内还存在一些特殊的环核苷酸,常见的为环一磷酸腺苷(cAMP)与环一磷酸鸟苷(cGMP),它们通常就是作为激素作用的第二信使。核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧,第二位用大写字母代表碱基,第三位用大写字母代表磷酸基的数目,第四位用大写字母P代表磷酸。三、核酸的一级结构: 核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。核酸具有方向性,5’-位上具有自由磷酸基的末端称为5’-端,3’-位上具有自由羟基的末端称为3’-端。 DNA由dAMP、dGMP、dCMP与dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。DNA 的一级结构就就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。RNA 由AMP,GMP,CMP,UMP四种核糖核苷酸组成。四、DNA的二级结构: DNA双螺旋结构就是DNA二级结构的一种重要形式,它就是Watson与Crick 两位科学家于1953年提出来的一种结构模型,其主要实验依据就是Chargaff研究

运动生物化学学习重点大全

绪论生物化学：是研究生命化学的科学，它从分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。运动生物化学：是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。运动生物化学的任务主要体现在：1、解释人体运动变化的本质；2、评定和监控运动人体的机能；3、科学的知道体育锻炼和运动训练。第一章 1.酶催化反应的特点是什么？影响酶促反应速度的因素有哪些？一、高效性；二、高度专一性；三、可调控性一、底物浓度与酶浓度对反应速度的影响；二、PH对反应速度的影响；三、温度对反应速度的影响；四、激活剂和抑制剂对反应速度的影响； 2.水在运动中有何作用？水代谢与运动能力有何关系？人体内的水是进行生物化学反应的场所，水还具有参与体温调节、起到润滑等作用，并与体内的电解质平衡有关。运动时，人体出汗量迅速增多，水的丢失加剧。一次大运动负荷的训练可以导致人体失水2000~7000ml,水丢失严重时即形成脱水，会不同程度的降低运动能力。 3.无机盐体内有何作用？无机盐代谢与运动能力有何关系？无机盐在体内中解离为离子，称为电解质，具有调节渗透压和维持酸碱平衡等重要作用。

4.生物氧化合成ATP有几种形式，他们有何异同？生物氧化共有两种形式：1、底物水平磷酸化；2、氧化磷酸化相同点：1、反应场所都是在线粒体；2、都要有ADP和磷酸根离子存在不同点：1、在无氧代谢供能中以底物水平磷酸化合成ATP为主，而人体所利用的ATP约有90%来自于氧化磷酸化的合成即在有氧代谢中主要提供能量；2、底物水平低磷酸化不需要氧的参与，氧化磷酸化必须要有氧；3、反应的方式不同。 5.酶对运动的适应表现在哪些方面？运动对血清酶有何影响？一、酶催化能力的适应；二、酶含量的适应。 ①、运动强度：运动强度大，血清酶活性增高 ②、运动时间：相同的运动强度，运动时间越长，血清酶活性增加越明显 ③、训练水平：由于运动员训练水平较高，因此完成相同的运动负荷后，一般人血清酶活性增高比运动员明显 ④、环境：低氧、寒冷、低压环境下运动时，血清酶活性升高比正常环境下明显。 6.试述ATP的结构与功能。 ATP分子是由腺嘌呤、核糖和三个磷酸基团组成的核苷酸，其分子结构功能：生命活动的直接能源；合成磷酸肌酸和其他高能磷酸化合物 7.酶：酶是生物体的活性细胞产生的具有生物催化功能的蛋白质。生物氧化：指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中一系列氧化---还原反应，故又称为细胞呼吸。同工酶：人体内有一类酶，他们可以催化同一化学反应，但催化特性、理

生物化学第三章

《生物化学》第03章在线测试《生物化学》第03章在线测试剩余时间：59:52 答题须知：1、本卷满分20分。 2、答完题后，请一定要单击下面的“交卷”按钮交卷，否则无法记录本试卷的成绩。 3、在交卷之前，不要刷新本网页，否则你的答题结果将会被清空。第一题、单项选择题（每题1分，5道题共5分） 1、下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA： A、尿嘧啶 B、腺嘌呤 C、胞嘧啶 D、胸腺嘧啶 2、某DNA分子中腺嘌呤的含量为20％，则胞嘧啶的含量应为： A、20％ B、40％ C、60％ D、80％ 3、DNA的Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致： A、G+A B、C+G C、A+T D、A+C 4、核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近 A、280nm B、260nm C、220nm D、340nm 5、某一DNA片段，其中一股的碱基序列为5ˊ-AACGTT-3ˊ，另一股应为 A、5ˊ-TTGCAA-3ˊ B、5ˊ-AACGTT-3ˊ C、5ˊ-UUGCAA-3ˊ D、5ˊ-AACGUU-3ˊ 第二题、多项选择题（每题2分，5道题共10分） 1、DNA二级结构的维系力有： A、氢键 B、盐键 C、碱基堆积力

D、磷酸二酯键 E、疏水键 2、ATP是： A、直接供能物质 B、RNA合成原料 C、DNA合成原料 D、蛋白质合成原料 E、参与物质代谢调节 3、Tm是表示DNA的： A、螺旋温度 B、水解温度 C、复性温度 D、融解温度 E、变性温度 4、DNA和RNA的区别表现在下列哪些方面？ A、戊糖组分 B、碱基组分 C、紫外吸收的波长 D、生物学功能 E、二级结构 5、参与体内合成RNA的核苷三磷酸有 A、UTP B、CTP C、dTTP

“运动生物化学”课程教学大纲

“运动生物化学”课程教学大纲教研室主任：田春兰执笔人：王凯一、课程基本信息开课单位：体育科学学院课程名称：运动生物化学课程编号：144213 英文名称：sports biochemistry 课程类型：专业方向任选课总学时： 36理论学时：36 实验学时： 0 学分：2 开设专业：休闲体育先修课程：运动解剖运动生理二、课程任务目标（一）课程任务运动生物化学是从分子水平上研究运动与身体化学组成之间的相互适应，研究运动过程中机体内物质和能量代谢及调节的规律，从而为增强体质、提高竞技能力提供理论和方法的一门学科，是一门科学性和应用性很强的学科。重视最新科学成就的介绍和体现体育专业的特点及需要。在体育科学和体育教学中占有重要的地位，在体育专业各层次教学中被列为专业基础理论课，是体育院校学生的必修课。（二）课程目标在学完本课程之后，学生能够： 1.使学生初步了解运动与身体化学组成之间的相互适应，初步掌握运动过程中机体物质和能量代谢及调节的基本规律。 2.为增强体质、提高竞技能力(如运动性疲劳的消除和恢复、反兴奋剂及其监测技术、机能监控和评定、制定运动处方等)提供理论和方法。 3.增强学生的科学素养，培养科学思维的良好习惯。三、教学内容和要求

第一章绪论 1.理解运动生物化学的概念，研究任务，发展、现状及展望； 2.了解运动生物化学在体育科学中的地位；激发学生学习本学科的兴趣； 3.使学生树立整体观、动态观，用辩证的思维去看待生命、看待运动人体。重点与难点：运动生物化学的概念；运动生物化学的研究任务。第二章糖代谢与运动 1.掌握糖的概念、人体内糖的存在形式与储量、糖代谢不同化学途径与ATP合成的关系； 2.了解糖酵解、糖的有氧氧化的基本代谢过程及其在运动中的意义； 3.掌握糖代谢及其产物对人体运动能力的影响； 4.熟悉糖原合成和糖异生作用的基本代谢过程及其在运动中的意义； 5.了解运动训练和体育锻炼中糖代谢产生的适应性变化。重点与难点：糖代谢的不同化学途径及其与ATP合成的关系第三章脂代谢与运动 1.掌握脂质的概念与功能、脂肪酸分解代谢的过程； 2.了解酮体的生成和利用及运动中酮体代谢的意义； 3.掌握运动时脂肪利用的特点与规律； 4.理解运动、脂代谢与健康的关系。重点与难点：脂肪酸分解代谢的过程、酮体代谢的意义；运动时脂肪利用的特点与规律。第四章蛋白质代谢与运动 1.掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过程； 2.理解蛋白质结构与功能的辩证关系。 3.了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应。重点与难点：运动时蛋白质和氨基酸代谢变化的规律；蛋白质的代谢过程；第五章水无机盐维生素的生物化学与运动 1.了解掌握水的生物学功能与对运动能力影响 2.了解掌握无机盐的生物学功能及与运动能力的关系 3.了解掌握维生素的生物学功能与运动能力的关系第六章酶与激素 1了解酶的特点，理解运动中酶的适应变化及运动对血清酶的影响和应用 2了解运动对

生化第三章酶

第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。一、酶的分子结构与功能 1.单体酶：由单一亚基构成的酶。（如溶菌酶） 2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。（如磷酸果糖激酶-1） 3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。（如丙酮酸脱氢酶复合物） 4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子 1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。 2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。 3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。 4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。 5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。 6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用 ①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生； ②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物； ③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合； ④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。 7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位 1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。 2.酶的必需基团：酶分子氨基酸残基的侧链中与酶活性密切相关的化学基团。

运动生物化学学习重点大全

绪论生物化学：是研究生命化学的科学，它从分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。运动生物化学：是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。运动生物化学的任务主要体现在：1、解释人体运动变化的本质； 2、评定和监控运动人体的机能； 3、科学的知道体育锻炼和运动训练。第一章 1.酶催化反应的特点是什么影响酶促反应速度的因素有哪些一、高效性；二、高度专一性；三、可调控性一、底物浓度与酶浓度对反应速度的影响；二、PH对反应速度的影响；三、温度对反应速度的影响；四、激活剂和抑制剂对反应速度的影响； 2.水在运动中有何作用水代谢与运动能力有何关系人体内的水是进行生物化学反应的场所，水还具有参与体温调节、起到润滑等作用，并与体内的电解质平衡有关。运动时，人体出汗量迅速增多，水的丢失加剧。一次大运动负荷的训练可以导致人体失水2000~7000ml,水丢失严重时即形成脱

水，会不同程度的降低运动能力。 3.无机盐体内有何作用无机盐代谢与运动能力有何关系无机盐在体内中解离为离子，称为电解质，具有调节渗透压和维持酸碱平衡等重要作用。 4.生物氧化合成ATP有几种形式，他们有何异同生物氧化共有两种形式：1、底物水平磷酸化；2、氧化磷酸化相同点：1、反应场所都是在线粒体；2、都要有ADP和磷酸根离子存在不同点：1、在无氧代谢供能中以底物水平磷酸化合成ATP为主，而人体所利用的ATP约有90%来自于氧化磷酸化的合成即在有氧代谢中主要提供能量；2、底物水平低磷酸化不需要氧的参与，氧化磷酸化必须要有氧；3、反应的方式不同。 5.酶对运动的适应表现在哪些方面运动对血清酶有何影响一、酶催化能力的适应；二、酶含量的适应。 ①、运动强度：运动强度大，血清酶活性增高 ②、运动时间：相同的运动强度，运动时间越长，血清酶活性增加越明显 ③、训练水平：由于运动员训练水平较高，因此完成相同的运动负荷后，一般人血清酶活性增高比运动员明显 ④、环境：低氧、寒冷、低压环境下运动时，血清酶活性升高比正常环境下明显。

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学 1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。 3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。 5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。 6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。 7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。 8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。 9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。 10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。 11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。 12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。 13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。 14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。 15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。 16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体重要的抗氧化剂。 18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。 19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。 20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。 22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域。 23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。

生物化学习题第二章核酸化学

第二章核酸化学一、名词解释 1、DNA一级结构DNA分子中的核苷酸序列，碱基排列顺序。反应生物界物种多样性和复杂性。决定其高级结构，对阐明遗传物质结构，功能及表达调控重 2．增色效应核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。 3．分子杂交不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。如核酸(DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。 4．碱基互补碱基互补配对的规律规律一：一个双链dna分子中，a=t，c=g，a+g=c+t，即：嘌呤碱基数=嘧啶碱基数。规律二：双链dna分子中，互补配对的碱基在两条单链中所占的比例与整个dna分子中所占的比例是相等的规律三：双链dna分子中，两条互补单链中非互补配对的碱基和的比值互为倒数二、简答题： 1、为什么核酸有紫外吸收性质？简述这一特性的应用。答：嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在240~290nm的紫外波段有一强烈的吸收峰，因此核酸具有紫外吸收特性。DNA钠盐的紫外吸收在260nm附近有最大吸收值（图3-25），其吸光率（absorbance）以A260表示，A260是核酸的重要性质，在核酸的研究中很有用处。在230nm处为吸收低谷，RNA钠盐的吸收曲线与DNA无明显区别。不同核苷酸有不同的吸收特性。所以可以用紫外分光光度计加以定量及定性测定。 2、组成核苷酸的常见碱基有哪些？代号如何表示？答：DNA中戊糖为D-2-脱氧核糖(D-2-deoxyribose)，碱基为腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶；RNA中戊糖为D-核糖(D-ribose)，碱基为腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶核苷酸中的嘌呤碱（purine）主要是鸟嘌呤（guanine，G）和腺嘌呤（adenine，A），嘧啶碱（pyrimidine）主要是胞嘧啶（cytosine，C）、尿嘧啶（uracil，U）和胸腺嘧啶（thymine，T）。DNA和RNA都含有鸟嘌呤（G）、腺嘌呤（A）和胞嘧啶（C）；胸腺嘧啶（T）一般而言只存在于DNA中，不存在于RNA中；而尿嘧啶（U）只存在于RNA中，不存在于DNA中。它们的化学结构请参见图示。

第三章生物化学

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