氨基酸分解代谢
第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340）
本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。2、掌握转氨基作用的概念。掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。3、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。
本章的主要内容：
细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。
§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：
氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。
(一)氨基酸的脱氨基作用：
绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。
（1）氨基转移反应分两步进行：
1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP 则形成磷酸吡哆胺（PMP）。
2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。详细机制可见P305 图30-3。
（2）转氨酶：
已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。
1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。
2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。
人体转氨酶以ALT和AST活力最高。
（二）氧化脱氨基作用
在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。
谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和A TP 抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。
（三）联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。
（1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。
此过程在肌体中广泛存在。
（2）嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用：次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸，后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸（P307图30-6）。
此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。
（四）氨基酸的脱羧基作用
在脱羧酶催化下生成相应的一级胺，产物常有重要生理作用。
Glu →r-氨基丁酸，神经递质，抑制神经。
His →组氨，降血压，刺激胃液分泌。
Tyr →酪氨，升高血压。
（五）氨的命运
氨对生物机体有毒，脑对氨极为敏感，血液中含1%的氨就可引起中枢神经系统中毒。因此生物体必须排泄氨。
水生动物直接排氨，大多数陆生动物排尿素，鸟类和陆生爬行动物排尿酸（结构式见P309）。
[氨的转运]：
（1）主要通过Glu，反应如下：
谷氨酸合成酶
Glu + NH4+ + A TP Glu + ADP + P i + H+
Glu为中性物质，易透过细胞膜，由血液到肝脏，在肝细胞中在谷氨酰胺酶作用下分解成Glu和NH3。Glu是体内氨的一种运输、储存形式，也是氨的暂时解毒方式。（2）在肌肉中可通过葡萄糖—丙氨酸循环，通过Ala则更经济。肌肉在活动时消耗糖产生能量时会产生大量丙酮酸，同时产生氨。两者都需要运送到肝脏中进一步转化，而先将两者转化成Ala再转运到肝脏十分经济。在肝脏中Ala与α-酮戊二酸反应生成丙酮酸和Glu，丙酮酸经葡糖异生生成葡萄糖，经血液到肌肉中，再供产生能量使用，由此形成循环。
§3.2 尿素的形成
尿素中的两个NH2，一个由Glu联合脱氨产生，另一个NH2来自Asp。羰基来自CO2，由柠檬酸循环产生。
尿素在形成过程中是以鸟氨酸为载体形成尿素循环。在尿素循环中，一分子鸟氨酸和一分子氨及CO2结合形成瓜氨酸，瓜氨酸与另一分子氨形成精氨酸，Arg水解形成尿素和鸟氨酸，完成一次循环。尿素循环包括有5步酶反应，2步发生线粒体内，3步发生在细胞溶胶中，如P311 图30-9所示。
（1）氨甲酰磷酸合成（第一个氮原子获取）：
氨甲酰磷酸合成酶
2ATP + HCO3-+ NH+4 + H2O H2NCOOPO32-
-酮戊二酸（氨甲酰磷酸）
Glu
+ 2ADP + P i反应中消耗2分子ATP
（2）瓜氨酸生成：
鸟氨酸转氨甲酰基酶
H2NCOOPO32- + 鸟氨酸瓜氨酸+ Pi
（3）瓜氨酸离开线粒体中，进入细胞溶胶，反应生成精氨琥珀酸（尿素中第二氮原子获取）。COO- NH2+NH3+
精氨琥珀酸合成酶∣‖∣
瓜氨酸+ Asp + A TP -OOCCH2CHNH-C-NH-(CH2)3CHCOO-(精氨
琥珀酸) + AMP + PP i
（4）精氨酸形成：
CHCOOH
精氨琥珀酸裂解酶‖
精氨琥珀酸Arg + HOOCCH（延胡索酸）
生成的延胡索酸为柠檬酸循环中间产物，将尿素循环和柠檬酸循环联系起来。（5）尿素形成：
精氨酸酶
Arg + H2O 鸟氨酸+ 尿素
鸟氨酸进入下一循环。
总反应耗能，使用3个ADP，生成2个ADP，1个AMP。总的消耗4个高能键，但在Glu脱氢生成NH3时，产生一分子NADH，可放能。
尿素循环若出现问题，会发生“高血氨症”，使人智力迟钝，神经发育停滞，以至死亡。
§3.3 氨基酸碳骨架的代谢P314
20种氨基酸碳骨架，由20种不同的多酶体系进行氧化分解，最后集中形成5种产物进入柠檬酸循环。这5种产物均为TCA的中间体。
柠檬酸循环（又称三羧酸循环，TCA）是糖、脂肪、蛋白三大物质代谢的共同通路，自乙酰辅酶A起，经柠檬酸等几个三羧酸，最终氧化成CO2和水，20种氨基酸碳骨架氧化分解形成的5种产物：①乙酰辅酶A（包括丙酮酸，乙酰乙酰辅酶A），涉及的氨基酸为Ala、Thr、Gly、Ser、Cys、Phe、Tyr、Leu、Lys和Trp等十种，简称C3族。②α-酮戊二酸，涉及的氨基酸为Arg、His、Gln、Pro和Glu等五种，简称C5族。③琥珀酰辅酶A，涉及的氨基酸为Ile、Met和Val等三种。④延胡索酸，涉及的氨基酸为Phe和Tyr，它们除可生成乙酰辅酶A外还可代谢成延胡索酸。⑤草酰乙酸，涉及氨基酸为Asp和Asn，可简称C4族。祥见P315 图30-13，氨基酸碳骨架进入TCA途径。
从图中可看出：
（1）C3族：A、T、G、S、C五种氨基酸经丙酮酸而形成乙酰辅酶A；F、Y、L、K、W五种氨基酸经乙酰乙酰辅酶A再形成乙酰辅酶A。
（2）C5族：R、H、Q、P四种氨基酸通过E转变成α-酮戊二酸。
（3）I、M、V三种氨基酸经琥珀酰辅酶A进入TCA。
（4）F、Y还可以被氧化酶降解为延胡索酸进入TCA。
（5）C4族：D、N经草酰乙酸进入TCA。
§3.4 生糖氨基酸和生酮氨基酸：
生糖氨基酸：能增加尿中葡萄糖排出量，包括能生成丙酮酸，α-酮戊二酸、琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸。
生酮氨基酸：能增加尿中酮体排出量的氨基酸，包括在分解过程中转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸（可进一步生成乙酰乙酸和β-羟丁酸）。
生酮生糖氨基酸：既可生成酮体又可生成糖，如Phe和Tyr。
生酮、生糖氨基酸界限并不十分严格，只Leu为纯粹生酮氨基酸。
糖尿病人尿中酮体除来源于脂肪酸外，还来源于生酮氨基酸。
§3.5 由氨基酸衍生的重要物质：
（一）氨基酸与一碳单位：
许多氨基酸都可作为一碳单位来源，如Gly、Thr、Ser和His等。一碳单位与氨基酸代谢、嘌呤和嘧啶生物合成以及S-腺苷甲硫氨酸（甲基提供者）生物合成有关。一碳单位转移靠四氢叶酸。
（二）氨基酸与生物活性物质：
由氨基酸来源的生物活性物质如P332 表30-2所示。
（1）氨基酸代谢：
1.黑色素生成：
Tyr在酪氨酸羟化酶作用下氧化生成二羟苯丙氨酸（多巴），再在酪氨酸催化下氧化成苯丙氨酸-3，4-醌（多巴醌），然后聚合成黑色素。反应见333 图30-34。
黑色素过多产生雀斑、老年斑，过少则为白癜风等白化病，用酪氨酸酶抑制剂可治疗黑色素过多，用激活剂可治疗白化病。
2.酪氨酸产生儿茶酚胺类物质：
Tyr在酪氨酸羟化酶作用下氧化成多巴，在芳香族氨基酸脱羧酶作用下失羧生成二羟苯乙胺（多巴胺），然后在多巴胺-β-羟化酶作用下氧化生成1-（3，4-二羟苯基）-2-氨基乙醇（去甲肾上腺素或称正肾上腺素），最后在苯乙醇胺-N-转甲基酶作用下甲基化生成肾上腺素，化学名称1-（3，4-二羟苯基）-2-甲胺基乙醇。祥见P333 图30-35。
肾上腺素和去甲肾上腺素均为交感神经末梢的化学介质，使交感神经兴奋，对心脏、血管有生理作用，使血管收缩、血压急剧上升，为含氮激素。肾上腺素使血糖升高，促进蛋白、氨基酸和脂肪分解，使肌体应付意外情况。
3.拟肾上腺素：可代替肾上腺素的药。
麻黄碱（N-甲胺基-1-苯基丙醇），为苯丙胺（PPA）类化合物，还原失水为“冰毒”。
麻黄碱生理功能与肾上腺素相似，但有副作用。
4. 抗肾上腺素：肾上腺素受体分为α-受体和β-受体。β-受体阻断剂：心得宁、心得安可抗心率失常，使心率减慢。
（2）色氨酸代谢产物：
1.色氨酸失羧得5-羟色胺。见P334 图30-36。
5-羟色胺（5-HT）是脊椎动物的一种神经递质，含量与神经兴奋和抑制状态有关，也是血管收缩素，可使心率增加，肠道、支气管收缩。5-HT拮抗药，可医治肠道运动亢进。
2.吲哚乙酸：为Trp脱氨、失羧氧化后产物。见P334，为植物生长激素。
3.松果体素：由5-HT乙酰化、甲基化而得。可促进老年人睡眠和调时差。
（3）组氨酸代谢产物组胺：
由His脱羧而得，见P334，可使血管强烈舒张，作用血管平滑肌，抗组氨药（阻断组胺与受体结合），有镇静催眠作用。
（4）牛黄酸：
氨基乙磺酸，为Cys氧化脱羧产物，是一种抑制性神经递质。
§3.6 氨基酸代谢缺陷症
氨基酸代谢中缺乏某一种酶，都可引起症患，为代谢缺陷症，是分子疾病。病因和DNA 分子突变有关。已发现氨基酸代谢病30多种，如P336 表30-3所示。如苯丙酮尿症，缺少苯丙氧酸单加氧酶；尿黑酸症，缺乏尿黑酸氧化酶。
氨基酸代谢复习题-带答案
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。 91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。
第30章 氨基酸的分解代谢
第三十章氨基酸的分解代谢 第一节氨基酸的来源和分解 一．氨基酸的来源 细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养状态和激素的作用相关。 真核细胞降解蛋白质有两种体系，溶酶体无选择的降解蛋白质，而泛肽给选择降解蛋白质加以标记，这一过程需要消耗ATP，有关的机制将在蛋白质生物合成一章介绍。外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基酸才能吸收，一个70kg 的人每天大约有400g 的蛋白质周转，其中约1/4 被降解或转变为葡萄糖，需要外源蛋白质补充，其余3/4 在体内再循环。细胞内不同的蛋白质周转速度差别很大。氨基酸的代谢有多条途径，可以再合成蛋白质、氧化分解或转化为糖类和脂类。植物和多数细菌氨基酸的合成占主导地位，动物只能合成部分氨基酸，不能合成的氨基酸称作必需氨基酸，包括Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp、His。 二．脱氨基作用和脱羧基作用 大多数氨基酸的脱氨基作用是将氨基转移到á-酮戊二酸或草酰乙酸，然后通过谷氨酸脱氢酶或嘌呤核苷酸循环脱氨基，称作联合脱氨基作用。因此，多数氨基酸的脱氨基作用是由氨基转移反应开始的，氨基转移反应的辅酶是PLP 和PMP。
氨基转移反应：氨基酸1+á-酮酸2≒á-酮酸1+氨基酸2。丙氨酸氨基移换酶催化的反应：
氨基移换酶的作用机制：
谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用：体内过多的氨会使身神经系统中毒，可能的原因是氨会与á-酮戊二酸反应生成谷氨酸，同时消耗NADPH，使柠檬酸循环不能正常进行。水生生物可以将氨直接排出体外；鸟类和爬行类将氨转化为尿酸排出体外；多数陆生生物将氨转化为尿素排出体外。
24 氨基酸分解代谢
第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340） 本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。2、掌握转氨基作用的概念。掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。3、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。 本章的主要内容： 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (1) 氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。 （1）氨基转移反应分两步进行： 1. 氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自 身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1. 丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于 肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2. 天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、 肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用
氨基酸的一般代谢
氨基酸的一般代谢 食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种来源的氨基酸称为外源性基酸。机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。 氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。 从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。 各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。 食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。 图7-1氨基酸代谢的基本概况 一、氨基酸的脱氨基作用 图7－2谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氢反应
氨基酸代谢复习题带答案教学提纲
氨基酸代谢复习题带 答案
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。
91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP 和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。 答案：谷氨酸；转氨 126、氨基酸降解的主要方式有作用，作用，作用。
氨基酸的代谢概述
第三节氨基酸的一般代谢 一、氨基酸的来源与去路 （一）氨基酸的来源 1．食物蛋白质经消化被吸收的氨基酸 2．体内组织蛋白质的降解产生氨基酸 3．体内合成非必需氨基酸 （二）氨基酸去路 1．合成蛋白质和多肽 2．氨基酸分解代谢 3．转变成含氮化合物、嘌呤、嘧啶、肾上腺素等
二、氨基酸的分解代谢 （一）氨基酸的脱氨基作用 有4种： 氨基酸氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环。
1．氨基酸氧化脱氨基作用 通式： 体内存在酶有3种： L-氨基酸氧化酶(animo aci oxideativese ） D-氨基酸氧化酶 L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ） R-CH-COOH NH 2 氨基酸氨基酸氧化酶 -2H R-C-COOH NH 亚氨酸H 2O NH 3R-C-COOH O -酮酸α
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）
2．转氨基作用 ⑴转氨基作用的概念 在转氨酶的作用下,可逆地把氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸（α-ketoacid）。故为转氨基作用。 氨基酸α-酮酸 COOH H2N H R1+ R2 + 转氨酶 C COOH H2N H C COOH R1 C O COOH R2 C O
⑵转氨基作用的特点： ①转氨酶（transaminase）。其辅酶为磷酸吡 哆醛，属于维生素B6。其作用机制： ②转氨基作用是合成非必需氨基酸的重要途径。 ③体内存在多种转氨酶。其中最重要的酶是： 谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT,又称ALT )和谷草转氨酶（glutamic oxaloacetic transaminase,GOT又称AST）。 ④转氨酶在体内广泛存在,但各组织中含量不等。 应用的意义：可作为临床上疾病诊断和预后 的指标之一。
生物化学氨基酸代谢知识点总结
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 !
【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ：
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况 ?重点、难点 ?第一节蛋白质的营养作用 ?第二节蛋白质的消化,吸取 ?第三节氨基酸的一般代谢 ?第四节个别氨基酸代谢 食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。 图8-2 氨基酸代谢库 二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。 (一)氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。 1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。 谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。 (二)转氨基作用 转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此，转氨基作用既属于氨基酸的分解过程，也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 图8-4 转氨基作用 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应，它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase，GPT，又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase，GOT，又称AST)最为重要。它们催化下述反应。 转氨酶的分布很广，不同的组织器官中转氨酶活性高低不同，如心肌GOT最丰富，肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高，心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断，也可作为观察疗效和预后的指标。 各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下，α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上，生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸；而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上，生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6)，可使转氨基反应可逆进行。
第三章 氨基酸分解代谢 (30章).
第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (一)氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。（1）氨基转移反应分两步进行： 1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP 恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用 在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。 谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。 （三）联合脱氨基作用 氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。 （1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。 此过程在肌体中广泛存在。 （2）嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用：次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸，后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸（P307图30-6）。 此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。
氨基酸的代谢
一、选择题 1.转氨酶的辅酶是（）。E A、NAD+ B、NADP+ C、FAD D、FMN E、磷酸吡哆醛 2. 氨的主要去路是（）。A A、合成尿素 B、合成谷氨酰胺 C、合成丙氨酸 D、合成核苷酸 E、合成非必需氨基酸 3. 1mol尿素的合成需消耗ATP摩尔数是（）。C A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 4.有关鸟氨酸循环，下列说法哪一个是错的。（）A A 循环作用部位是肝脏线粒体 B、氨基甲酰磷酸合成所需的酶存在于肝脏线粒体 C、尿素由精氨酸水解而得 D、每合成1mol尿素需消耗4molATP E、循环中产生的瓜氨酸不参与天然蛋白质合成 5．参与尿素循环的氨基酸是（）。B A、蛋氨酸 B、鸟氨酸 C、脯氨酸 D、丝氨酸 E、丙氨酸 6. 一碳单位的载体是（）。B A、二氢叶酸 B、四氢叶酸 C、生物素 D、焦磷酸硫胺素 E、硫辛酸 7 . 在鸟氨酸循环中，尿素有下列哪种物质水解而得。（）C A、鸟氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、瓜氨酸 E、谷氨酸 8 . 参与转变作用的氨基酸是（）。D A、Tyr B、Trp C、Glu D、Cys E、Ser 9. 人类营养必需氨基酸指（）。A A、Val，Leu B、Trp，Pro C、Phe，Tyr D、Met，Cys E、Ser，Trp 10 .尿素循环与三羧酸循环是通过哪些中间产物的代谢连接起来的。（）C A、Asp B 、草酰乙酸C、Asp和延胡索酸D、瓜氨酸E、Asp和瓜氨酸 11 .尿素循环中，能自由通过线粒体膜的物质是（）。B A、氨基甲酰磷酸 B、鸟氨酸和瓜氨酸 C、精氨酸和延胡索酸 D、精氨酸和代琥珀酸 E、尿素和鸟氨酸 12 .联合脱氨作用所需的酶有（）。B A、转氨酶和D－氨基酸氧化酶 B、转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶 C、转氨酶和腺苷酸脱氢酶 D、腺苷酸脱氢酶和L-谷氨酸脱氢酶 E、以上都是 13. 不能脱下游离氨的氨基酸脱氨方式是（）。B A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 14. 能增加尿中酮体排出量的氨基酸是（）。A A、Leu B、Gly C、His D、Ser E、Ala 15. 即增加尿中葡萄糖也增加尿中酮体的排出量的氨基酸是（）。E A、Ile B、Trp C、Tyr D、Thr E、以上都是 16. 动物体内转氨酶的种类虽然很多，但就其辅酶来说仅有一种，即（）。E A、磷酸 B、辅酶A C、辅酶Ⅰ D、辅酶Ⅱ E、磷酸吡哆醛
生物化学氨基酸代谢试题及答案
【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用 9.联合脱氨基作用 10.多胺 11.一碳单位 12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸？ A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸？ A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环
氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢 第一节 体内氨基酸的来源 一、 外源氨基酸 （一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽 1.场所一：胃 酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶 消化程度：多肽及少量氨基酸 2.场所二：小肠 酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽 ——小肠是蛋白质消化的主要部位 3.场所三：小肠粘膜细胞内 酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。 （二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转 入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。 2.方式二：γ-谷氨酰基循环 （三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。 组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病） 二、 内源氨基酸 （一）蛋白质的降解及其半寿期 1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。 2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。 （二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径 胃蛋白 胃蛋白酶 + 多肽碎片 胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋 白 2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。 （3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察 由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。如果这个细胞受损，又不能得到修复，则P53蛋白将参与启动过程，使这个细胞在细胞凋亡中死去。 三、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 第二节 氨基酸的转换和分解 一、转氨基作用（氨基酸与α-酮酸之间的氨基交换） 1.重要的转氨酶：谷氨酸转氨酶GTA 2.磷酸吡哆醛PLP 是 转氨酶的辅酶. 二、氨基酸脱氨基的途径 （一）氧化脱氨基 1.在肝内谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸脱去氨基 场所：肝、脑、肾细胞线粒体基质 2. 联合脱氨基作用 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 （二）嘌呤核苷酸循环脱去氨基 1.此种方式主要在肌肉组织进行。 α-酮戊二酸 丙酮酸 草酰乙酸 Asp Glu AST Ala α-酮戊二酸 丙酮酸Glu ALT 草酰乙酸
第二节 个别氨基酸代谢
第二节个别氨基酸代谢 一、一碳单位代谢 某些氨基酸在代谢过程中能生成含一个碳原子的基团，经过转移参与生物合成过程。这些含一个碳原子的基团称为一碳单位(C1unit或one carbon unit)。有关一碳单位生成和转移的代谢称为一碳单位代谢。 体内的一碳单位有：甲基(－CH3，methyl)、甲烯基(－CH2 ,methylene)，甲炔基(－CH＝,methenyl)、甲酰基(-CHO,formyl)及亚氨甲基(-CH＝NH,formimino)等。它们可分别来自甘氨酸、组氨酸、丝氨酸、色氨酸、蛋氨酸等(图7-12)。 图7-12一碳单位的来源 (一)一碳单位代酸的辅酶 一碳单位不能游离存在，通常与四氢叶酸(Tetrahydrofolic acid,FH4)结合而转运或参加生物代谢，FH4是一碳单位代谢的辅酶。 四氢叶酸由叶酸(folic acid)衍生而来。叶酸需经二次还原方可转变为活性辅酶形式－FH4(图7-13)。两次还原均由二氢叶酸还原酶(dihyclrofolate reductase)所催化。
图7-13四氢叶酸的生成 一碳单位共价连接于FH4分子的N5、N10位或N5和N10位上。 (二)一碳单位的来源及转换 一碳单位主要来源于丝氨酸，在丝氨酸羟甲基转移酶催化为甘氨酸过程中产生的N5，N10 甲烯 FH4；甘氨酸在甘氨酸合成酶(glycine synthase)催化下可分解为CO2，NH+4和N5，N10桟H2桭H4。此外，苏氨酸和丝氨酸都可经相应酶催化转变为丝氨酸。因此亦可产生N5、N10桟H2桭H4。 在组氨酸转变为谷氨酸过程中由亚胺甲基谷氨酸提供了N5桟H＝NH FH4。 色氨酸分解代谢能产生甲酸，甲酸可与FH4结合产生N10桟HO桭H4。 体内一碳单位分别处于甲酸、甲醛不同的氧化水平，在相应的酶促氧化还原反应下可相互转换(图7-14)。这些反应中，N5-CH3-FH4的生成基本是不可逆的。N5-CH3桭H4可将甲基转移给同型半胱氨酸生成蛋氨酸和FH4。催化此反应的酶是N5-CH3FH4同型半胱氨酸甲基转移酶，辅酶为甲基B12。此反应不可逆，故N5-CH3FH4不能自蛋氨酸生成。
07第七章 氨基酸的分解代谢
第七章氨基酸分解代谢一、多选题 Ａ型题 1.关于蛋白质的叙述下列哪项是错误的? A.维持生长发育 B.是组成细胞的主要成分 C.水解产物只含有氨基酸 D.参与含氮物的合成 E.在体内不断更新 2.蛋白质的互补作用是指： A.糖和蛋白质混合食用，以提高食物的生理价值作用 B.脂肪和蛋白质混合食用，以提高食物的生理价值作用 C.几种生理价值低的蛋白质混合食用，以提高食物的生理价值作用 D.糖、脂肪、蛋白质及维生素混合食用，以提高食物的生理价值作用 E.用糖和脂肪代替蛋白质的作用 3.正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为： A.5～10g B.11～20g C.21～30g D.30～50g E.45～60g 4.蛋白质生理价值高低主要取决于： A.氨基酸的种类 B.氨基酸的数量 C.必需氨基酸的种类、数量及比例 D.必需氨基酸的数量 E.必需氨基酸的种类 5.营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人常保持： A.氮平衡 B.氮的负平衡 C.氮的正平衡 D.氮的总平衡 E.以上都不是 6. 组氨酸是通过哪种作用生成组胺的？ A.转氨基作用 B.羟化作用 C.氧化作用 D.脱羧作用 E.还原作用 7.因种种原因造成负氮平衡时，人体主要消耗下列哪一种脏器或组织的蛋白质？ A.血浆蛋白 B.骨骼肌蛋白 C.肝脏蛋白 D.脾脏蛋白 E.心脏蛋白 8.为了减少病人含氮代谢废物的产生和维持氮的总平衡最好是： A.尽量减少蛋白质的供应量 B.禁食含蛋白质的食物 C.摄取低蛋白高糖饮食 D.只供给足量的糖 E.低蛋白、低糖、低脂肪饮食 9.人体内氨基酸的主要来源是： A.肝脏合成 B.食物蛋白消化吸收 C.组织蛋白分解 D.α－酮酸的氨基化 E.以上都不是 10.血中NPN明显增高的主要原因是： A.蛋白质进食太多 B.肝脏功能不良 C.肾脏功能不良 D.尿素合成增加 E.谷氨酰胺合成增加 11.下列氨基酸中哪一个是非必需氨基酸？ A.赖氨酸 B.谷氨酸 C.色氨酸 D.甲硫氨酸 E.苏氨酸 12.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸？ A.脯氨酸 B.组氨酸 C.焦谷氨酸 D.色氨酸 E.赖氨酸 13.肠道中氨基酸的主要腐败产物是： A.吲哚 B.色胺 C.组胺 D.氨 E.腐胺 14.生成尿素的主要器官是： A.肝脏 B.心脏 C.肾脏 D.肺脏 E.骨骼肌 15.谷丙转氨酶（丙氨酸氨基转移酶ALT）活性最高的器官是： A.心肌 B.肾脏 C.肝脏 D.脑 E.肺 1
氨基酸代谢概述
氨基酸代谢概述 「考纲」 1.蛋白质的生理功能及营养作用：必需氨基酸的概念和种类。 2.蛋白质的消化、吸收及腐败作用：蛋白质的腐败作用。 3.氨基酸的一般代谢：①转氨酶；②氨基酸的脱氨基作用。 4.氨的代谢：①体内氨的来源；②氨的转运；③体内氨的去路。 5.个别氨基酸的代谢：①氨基酸的脱梭基作用；②一碳单位概念及来源；③蛋氨酸循环； ④苯丙氨酸和酪氨酸代谢。 「考点」 1.人体内有8种必需氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。 2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。 3.氨基酸的脱氨基方式包括：①氧化脱氨基；②转氨基作用；③联合脱氨基作用。 4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。 5.氨的来源：①脱氨基作用；②肠道产氨；③肾脏泌氨。 6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。 7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。 8.谷氨酸脱羧生成GABA；组氨酸脱羧生成组胺。 9.一碳单位来源：丝、甘、组、色氨酸。FH4为其载体。一碳单位参与碱基的合成。 10.SAM是体内甲基的活性供体。 11.多巴胺、去甲肾上腺素统称为儿茶酚胺。 「试题」 1.人体内合成尿素的主要脏器是 A.脑 B.肌组织 C.肾 D.肝 E.心 答案：D 2.下列氨基酸中能转化生成儿茶酚胺的是 A.天冬氨酸 B.色氨酸 C.酪氨酸 D.脯氨酸 E.蛋氨酸 答案：C 3.下列氨基酸在体内可以转化为γ-氨基丁酸（GABA）的是 A.谷氨酸 B.天冬氨酸 C.苏氨酸 D.色氨酸 E.蛋氨酸 答案：A 4.转氨酶的辅酶是
A.磷酸吡哆醛 B.焦磷酸硫胺素 C.生物素 D.四氢叶酸 E.泛酸 答案：A 5.肌肉中最主要的脱氨基方式是 A.嘌呤核苷酸循环 B.加水脱氨基作用 C.氨基移换作用 D.D-氨基酸氧化脱氨基作用 E.L-谷氨酸氧化脱氨基作用 答案：A （6～7题共用备选答案） A.半胱氨酸 B.丝氨酸 C.蛋氨酸 D.脯氨酸 E.鸟氨酸 6.含巯基的氨基酸是 答案：A 7.天然蛋白质中不含有的氨基酸是答案：E
氨基酸代谢教案
一、教学目的与要求： 1、掌握氮平衡、蛋白质的生理功能、蛋白质的营养价值、氨基酸代谢库、氨基酸的转氨基作用、α-酮酸的代谢去路，体内氨的来源、尿素的生成的鸟氨酸循环，一碳单位的概念、辅酶、生理功用，甲硫氨酸与转甲基作用、活性甲基的供体、甲硫氨酸循环的过程与生理意义，肌酸的合成。 2、熟悉氨基酸的吸收、蛋白质的腐败作用，氨的转运，个别氨基酸的代谢，苯丙氨酸和酪氨酸的代谢，儿茶酚胺与黑色素的合成。 3、了解蛋白质的生理需要量，蛋白质的消化，γ-谷氨酰基循环过程，谷丙转氨酶和谷草转氨酶的临床意义，高血氨症和氨中毒，白化病、苯丙酮酸尿症，支链氨基酸的代谢。 二、教学重点、疑点： 教学重点：要求掌握的内容。 教学疑点：氨中毒学说。 三、教学方法设计： 1．联系第一章蛋白质的结构与功能引出蛋白质的基本组成单位基酸，简单说明由于蛋白质在体内先分解为氨基酸而后再进一步代谢，所以学习氨基酸代谢之前，首先叙述蛋白质的营养作用及蛋白质的消化吸收问题，从蛋白质降解与动态平衡引出氨基酸代谢库的概念，先从总的方面讲述氨基酸的来源和去路，再分别详细阐述；以氨的来源和去路为线索讲述氨的代谢； 2．突出重点，分散难点，深入浅出，抓住关键；
3．语言表达、图文并茂的多媒体课件相结合，讲课过程中注意基础理论与临床实际结合，增加讲课的趣味性，提高学生学习的兴趣；4. 在一些重点或关键处可适当板书，起到突出重点、引导学生思路从而更易掌握的作用； 5. 课堂上多提问，与学生交流，调动他们的积极性，也可先设疑，在后续教学中引导学生寻找答案，做到深入浅出，逐层剥离。 四、教具或教学手段： 电脑、教鞭、制作好多媒体课件。 五、教学过程与板书设计： （一）联系第一章蛋白质的结构与功能引出蛋白质的基本组成单位基酸，简单说明由于蛋白质在体内先分解为氨基酸而后再进一步代谢，引入氨基酸代谢； （二）讲述本章的教学内容 第七章氨基酸代谢 第一节蛋白质的营养作用（共80分钟） 一、蛋白质营养的重要性（ 5分钟） 二、蛋白质的需要量和营养价值（ 10分钟）第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化（ 2分钟） 二、氨基酸的吸收（ 3分钟） 三、蛋白质的腐败作用（ 5分钟）第三节氨基酸的一般代谢 一、体内蛋白质的转换更新（ 5分钟） 二、氨基酸的脱氨基作用（40分钟）
氨基酸的代谢练习题
氨基酸的代谢 一、名词解释： 1）转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸和α-酮酸之间氨基的转移作用，结果使原来的氨基酸转变为相应的酮酸，而原来的α-酮酸则在接受氨基后转变为相应的α-氨基酸。 2）联合脱氨基作用：是将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的脱氨方式。 3）生糖氨基酸：凡能在分解过程中转变为丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。 4）生酮氨基酸：凡能在分解过程中转变为乙酰CoA和乙酰乙酰CoA的氨基酸称为生酮氨基酸。 5）鸟氨酸循环(尿素循环)：1分子氨和CO2在氨甲酰磷酸合成酶的催化下生成氨甲酰磷 酸，反应在线粒体基质进行，消耗2分子ATP；（2）在鸟氨酸氨甲酰基转移酶的作用下，氨甲酰磷酸的氨甲酰基转移到鸟氨酸上形成瓜氨酸，反应在线粒体基质中进行；（3）瓜氨酸由线粒体运至胞浆，精氨基琥珀酸合成酶催化瓜氨酸和天冬氨酸缩合成精氨琥珀酸，反应在细胞质中进行，消耗1分子ATP中的两个高能磷酸键（生成AMP）；（4）
精氨琥珀酸酶（裂解酶）将精氨琥珀酸裂解为精氨酸，释放出延胡索酸，反应在细胞质内进行；（5）精氨酸被精氨酸酶水解为尿素和鸟氨酸，鸟氨酸进入线粒体，可再次与氨甲酰磷酸合成瓜氨酸，重复述循环过程。 6）葡萄糖-丙氨酸循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。 二、填空题 1、体内氨基酸主要来源于食物中蛋白质分解产生和自身组织蛋白质分解产生。 2、催化谷氨酸转变成α-酮戊二酸的酶是谷氨酸脱氢酶，其辅酶为NAD＋或NADP＋。 3、转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。 4、肝外组织产生的氨，以谷氨酰胺和丙氨酸两种方式转运至肝脏合成尿素。 5、尿素主要是在肝脏中合成的。 6、尿素循环中的2个非蛋白氨基酸是瓜氨酸和鸟氨酸。 7、合成一分子的尿素可从体内清除掉 2 分子的氨和 1 分子
氨基酸的分解代谢
第九章蛋白质的代谢 第一节蛋白质的营养 一蛋白质的营养价值 食物蛋白质的营养价值主要包括含量和质量，更主要指质量。含量高、质量好的食物蛋白质营养价值高，反之则低。食物蛋白质的营养价值主要取决于其在人体内的消化吸收率，利用率又取决于必需氨基酸组成。必需氨基酸组成接近人体需要者，利用率和营养价值均高；反之则低。 例：蛋类蛋白质的消化率为98%，大豆整粒进食的蛋白质消化率仅为60%；加工成豆浆可提高至90%以上，乳制品类蛋白质的消化率为97%，肉类蛋白质为92%—94%，米饭及面制品蛋白质为80%，马铃薯为74%，玉米面窝头为66%，动物性蛋白质的消化率一般较植物蛋白质高。 人体日常所需蛋白质的来源，主要是依靠食物。畜、禽肉类和水产类，其蛋白质含量一般为10%—20%，鲜乳类为1.5%—3.8%；蛋类为11%—14%，干豆类为20%—40%，是植物性食物中含量中较高的；坚果类如花生、核桃、莲子等也含有15%—30%的蛋白质，谷类一般含蛋白质6%—8%，薯类约含2%—3%。 二蛋白质的消化和吸收 （一）、蛋白质的消化 胃壁细胞分泌无活性的胃蛋白酶原在酸性环境中通过自身催化转变为有活性的胃蛋白酶，当食物进入胃内后，胃酸使蛋白质变性，变性的蛋白质空间构象改变，经胃蛋白酶水解。 胰腺分泌的胰蛋白酶和糜蛋白酶水解蛋白。 （二）、蛋白质的吸收 蛋白质经消化分解为氨基酸后，几乎全部被小肠吸收，氨基酸的吸收是主动的。小肠刷状缘上也存在着二肽和三肽转运系统，可直接吸收二肽和三肽，进入细胞后直接分解为氨基酸，再进入血液循环。
三、氨基酸的吸收和转运 蛋白质的消化产物主要是氨基酸。氨基酸吸收主要是一个耗能的主动吸收过程。现知存在两种方式。 （一） 载体对氨基酸吸收的作用 肠粘膜细胞膜上具有运输氨基酸的载体蛋白，能与氨基酸和Na + 形成三联体，将Na +和氨基酸转运入细胞内。为了维持细胞内Na +的低浓度，再由钠泵将Na +泵出细胞，并消耗ATP 。 （二） γ-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用 除上述氨基酸载体转运外，氨基酸向细胞内转运还存在一种通过谷胱甘肽的途径。故称此机制为γ-谷氨酰循环，每转运一分子氨基酸需消耗三分子ATP 。 第二节 氨基酸的分解代谢 一 脱氨基作用 1. 氧化脱氨 催化氨基酸氧化脱氨的酶: ? L-氨基酸氧化酶: ? D-氨基酸氧化酶: ? 专一性氨基酸氧化酶： L-谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶 + + H 2O -酮戊二酸+ + NH 3 P ）H L-谷氨酸脱氢酶不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+ or NADP+ 别构抑制： GTP 、ATP 别构 激活： GDP 、ADP 2. 转氨基作用 在转氨酶的催化下， α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。