生物化学网络整理题
（答案在最后）
1. 下列有关酶的正确论述是
A.不能在胞外发挥作用
B.大多数酶的化学本质是核酸
C.能改变反应的平衡点
D.能大大降低反应的平衡点
E.与底物的结合都具有绝对特异性
2．下列哪项不是限制性内切酶识别序列的特点
A.特异性很高
B.常由4~6个核苷酸组成
C.一般具有回文结构
D.少数内切酶识别序列中的碱基可以有规律地替换
E.限制性核酸内切酶的切口均是粘性末端
3．5—FU是哪种碱基的类似物
A.A
B.U
C.C
D.G
E.T
4．白喉毒素对真核生物有剧烈毒性是因为它可以共价修饰下列哪种因子A．EF—2
B．eEF—2
C．EF—1
D．eIF-2
E.eIF – 5
5.乳酸循环不经过下列哪条途径
A．糖酵解
B．糖异生
C．磷酸戊糖途径
D．肝糖原分解
E．肝糖原合成
6.癌基因表达产物的作用中不包括的是
A．生长因子
B.生长因子受体
C．DNA结合蛋白
D．G蛋白结合蛋白
E．具有蛋白酪氨酸激酶活性
7.白化病患者体内缺乏的酶是
A．苯丙氨酸转氨酶
B.酪氨酸转氨酶
C.酪氨酸羟化酶
D．酪氨酸酶
E．多巴脱羟酶
8.在胆固醇逆向转运中起主要作用的血浆脂蛋白是
A．LDL
B.HDL
C.LDL
D.HDL
E.CM9.成熟的真核生物mRNA5’端具有的结构是
A．polyA
B.m7ApppN
C.m7GpppN
D.m7CpppN
E.m7UpppN
10.当缺乏时可以引起巨幼红细胞贫血的维生素是
A．维生素B1
B.维生素B12
C．维生素C
D. 生物素
E．泛酸
11.体内两条电子传递链分别以不同递氢体起始，经呼吸链最后将电子传递成氢，生成水，这两条电子传递链的交叉点是
A.CytB
B.FAD
C.FMN
D.CytC
E.CoQ
12.脂肪酸β—氧化酶系存在于
A.胞质
B.微粒体
C.溶酶体
D.线粒体
E.内质网
13.DNA的解链温度指的是
A．A260达到最大值时的温度
B．A260达到最大值50%时的温度
C．DNA开始解链时所需的温度
D．DNA完全解链时所需的温度
E.A280达到最大值的50%时的温度
14.关于抑癌基因的叙述，下列哪一系是正确的
A.具有抑制细胞增殖的作用
B.与癌基因的表达无关
C.缺失与细胞的增值分化无关
D．不存在于正常人类细胞中
E.肿瘤细胞出现时才表达
15.红细胞内的抗氧化物主要是
A.NADH
B.CoQH2
C.GSH
D.FADH2
E.FMNH2
16.变构效应勿与酶的结合部位是
A．活性中心的结合基团
B.酶分子的-SH基
C．酶的催化基团
D．酶活性中心以外的任何部位
E．酶活性中心以外的特殊部位
17.翻译延长需要
A.氨基酸t-RNA转移酶
B．磷酸化酶
C.氨基酸合酶
D.肽链聚合酶
E. 转肽酶
18.胆固醇是下列哪一种物质的前体
A．CoA
B. 维生素A
C.维生素D
D.乙酰CoA
E.维生素E
19.能降低血糖水平的激素是
A.胰岛素
B.胰高血糖素
C.糖皮质激素
D.肾上腺素
E.生长激素
20.下列有关蛋白质生物合成的叙述中错误的是A．氨基酸必须活化成活性氨基酸
B．活化的氨基酸被搬运到核蛋白体上
C.氨基酸的羧基端被活化
D.tRNA的反密码与mRNA的密码配对结合
E.体内所有的氨基酸都具有相应的密码子
21.与DNA结合并阻止转录进行的蛋白质称为
A.正调控蛋白
B．反式作用因子
C.诱导物
D．阻遏物
E.分解代谢基因活化蛋白
22.属于糖酵解途径关键酶的是
A．6-磷酸葡萄糖酶
B.丙酮酸激酶
C.柠檬酸合酶
D.苹果酸脱氢酶
E.6-磷酸葡萄糖脱氢酶
23.胆固醇不能转化成
A.胆汁酸
B.维生素D3
C.睾丸酮
D.雌二醇
E．胆红素
24.原核生物参与转录起始的酶是
A．解链酶
B.引物酶
C．RNA聚合酶Ⅱ
D．RNA聚合酶全酶
E.RNA聚合酶核心酶
25.tRNA的结构特点不包括
A.含甲基化核苷酸
B.5’末端的具有特殊的帽子结构
C．三叶草形的二级结构
D.有局部的的双链结构
E.含有二氢尿嘧啶环
26.含有核黄素的辅酶是
A.FMN
B.HS-CoA
C.NAD+
D.NADP+
E.CoQ
27.下列有关细胞色素的叙述中错误的是
A.是一类以铁卟啉为辅基的电子传递体
B．利用辅基中Fe2+与Fe3+互变传递电子
C．细胞色素C氧化酶中含有Cyt a及Cyt a3
D．除线粒体外细胞色素还存在于细胞的其他部位
E．所有的细胞色素均与线粒体内膜紧密结合不易分离
28.某蛋白分子具有以下特点：1.为三聚体（α、β、γ）
2.有激活型和抑制型两种
3.αGTP为其活化形式4。具有潜在的GTP酶活性。该蛋白最有可能是
A.属于CAM
B.属于胰岛素受体
C.属于PKA
D.活化后调节AC活性
E.活化后调节PKC活性
29.DNA双螺旋分子稳定作用主要靠
A.大量的氢键
B.双链中碱基对之间的氢键
C.G≡C之间的氢键
D.单核苷酸之间的氢键
E.碱基对之间的氢键和碱基对之间的堆积力
30.下列哪项不是受体与配体结合的特点
A.高度专一性
B.高度亲和力
C.可饱和性
D.不可逆性E特定的作用模式
31.原核生物DNA知道的RNA聚合酶由数个亚基组成，其核心酶的组成是A．α2ββ’
B. ααβ’δ
C. ααβ’
D. αδβ
E. αββ’
32.一个操纵子通常含有
A．一个启动序列和一个编码序列
B．一个启动序列和数个编码序列
C．数个启动序列和一个编码序列
D．数个启动序列和数个编码序列
E．两个启动序列和数个编码序列
33．下列物质不是嘌呤核苷酸合成原料的是
A．甘氨酸
B．天冬氨酸
C．谷氨酰胺
D．一碳单位
E．CO2
34.正常人体内哪种物质的含氮量在非蛋白氮中含量最高
A.肌酸和肌酐
B.尿素
C.尿素
D.胆红素
E.氨
35.生物体调节基因表达最根本的目的是
A.调节物质代谢
B.维持个体生长
C.维持细胞分化
D.维持细胞分裂
E.适应环境变化
36.人体活动主要的直接功能物质是
A．磷酸肌酸
B.脂肪酸
C.葡萄糖
D.ATP
E.GTP
https://www.wendangku.net/doc/9b9453220.html,c阻遏蛋白由
A.z基因编码
B.Y基因编码
C.A基因编码
D.I基因编码
E. 以上都不是
38.有关ATP合成机制的叙述正确的是
A．除α、β亚基外，其他亚基有ATP结合部位
B．在ATP合酶F1部分进行
C．F0部分仅起固定F1部分作用
D.F1α、β亚基构成的质子通道
E.H+自由透过线粒体内膜
39.嘌呤核苷酸从头合成时首先产生的是
A.AMP
B.GMP
C.IMP
D.ATP
E.GTP
40.转氨酶的辅酶中含有维生素是
A.维生素B1
B. 维生素B2
C. 维生素B6
D. 维生素B12
E．维生素C
41.真核生物的TATA盒是
A.RNA转录的起始点
B．蛋白质翻译的起始点
C．它是启动子的核心序列
D.它是RNA-pol的活动中心
E.与核蛋白体稳定结构的序列
42.可以识别DNA分子中特异序列并将其切割的酶称为
A.DNA酶（DNase）
B．限制性核酸内切酶
C．限制性核酸外切酶
D.非限制性核酸内切酶
E．非限制性核酸外切酶
43.属于必须脂肪酸
A.亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸
B.油酸，亚麻酸，花生四烯酸
C.亚油酸，软脂酸，花生四烯酸
D.亚麻酸，硬脂酸，亚油酸
E.亚麻酸，亚泊酸，软脂酸
44.原核生物识别转录起始点的是
A.RNA-pol的亚基
B.核心酶
C.δ亚基(因子)
D.β因子
E.DnaB蛋白
45.肌酸的合成原料是
A.精氨酸和瓜氨酸
B.精氨酸和甘氨酸
C.精氨酸和鸟氨酸
D.鸟氨酸和甘氨酸
E.鸟氨酸和甘氨酸
46.受体的特异性取决于
A.活性中心的构象和活性基团
B.结合域的构象和活性基团
C.细胞膜的构象和活性基团
D.信息传导部分的构象和活性基团
E.G蛋白的构象和活性基团
47.下列关于DNA变形的叙述中正确的是
A.变性时磷酸二酯酶断裂
B.变性时糖氨酸断裂
C.双链间氢键被破坏
D.在280nm处的吸光度增加
E.在260nm处的吸光度减少
48.对酶化学修饰调节特点的叙述中错误的是
A.属该类调节的酶大都具有无（或低）活性和有（或高）活性两种形式
B.活性与非活性的两种形式在不同酶的催化下可以互变
C. 催化上述互变的酶在体内受上游调节因素如激素的控制
D.磷酸化与脱磷酸是常见的酶促化学修饰反应
E.酶化学修饰调节效率常不如别构调节效率高
49.有关温度对酶促反应速度影响的叙述中正确的是
A.温度升高反应速度总是随之加快
B.温使多数酶变性从而降低酶反应速度
C.最适温度对于所有酶都相同
D.最适温度是酶的特征性常数，与反应的进行时间无关
E.最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间最适温度降低
50.下列关于酮体的描述错误的是
A.酮体包括乙酰乙酸、β羟丁酸和丙酮
B.合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰辅酶A
C.只能在肝的线粒体内进行
D.酮体只能在肝外组织氧化
E.酮体是肝输出能量的一种形式
51.有关竞争性抑制的叙述，错误的是
A.抑制剂与底物结构相似
B抑制剂与酶的活性中心相结合
C.抑制剂与酶的结合是可逆的
D.抑制程度只与抑制剂的浓度有关
E.抑制剂与酶非共价结合
52.下列正常人摄取糖类过多时的几种代谢途径中，哪一项错误
A.糖转变为甘油
B.糖转变为蛋白质
C.糖转变为脂肪酸
D.糖氧化分解成CO2，H2O
E.糖转变为糖原
53.下列关于大肠杆菌（大肠埃希菌）DNA聚合酶Ⅰ的叙述正确的是
A.具有3’→5’核酸外切酶活性
B.具有5’→3’核酸内切酶活性
C.是唯一参与大肠杆菌DNA复制的聚合酶
D.dUPT是它的一种作用物
E.以有缺口的双股DNA为模板
54.DNA连接酶催化的化学反应
A.可以填补引物遗留下的空隙
B.水解引物
C.向3’—OH末端加入Dntp
D.生成磷酸二酯键
E.生成氢键
55.有关类固醇激素作用方式的叙述，正确的是
A.激素可进入核内，直接促进转录
B.激素与受体结合后激活G蛋白
C.激素—受体复合物激活热休克蛋白
D.激素与受体结合后促进解聚
E.其受体具有转录因子功能
56.真核生物转录生成tRNA和5s—rRNA的RNA—pol是
A.RNA—polⅠ
B. RNA—polⅡ
C.RNA—polⅢ
D.RNA聚合酶全酶
E.反转录酶
57.已知某酶的Km值为25mmol/L，欲使得酶促反应达到最大反应速度的一半，该底物浓度应为
A.12.5mmol/L
B.25 mmol/L
C.37.5 mmol/L
D.50 mmol/L
E.75 mmol/L
58.重组DNA技术中常用的质粒DNA是
A.细菌染色体DNA的一部分
B.细菌染色体外的独立遗传单位
C.真核细胞染色体DNA的一部分
D.真核细胞染色体外的独立遗传单位
E.病毒基因组DNA的一部分
59.脂酰辅酶A在肝脏—氧化的酶促反应顺序是
A.脱氢、再脱氢、加水、硫解
B.硫解、脱氢、加水、再脱氢
C.脱氢、加水、再脱氢、硫解
D.脱氢、脱水、再脱氢、硫解
E.加水、脱氢、硫解、再脱氢
60.克隆的真核生物基因组可在多种系统表达，例外的是
A.E.coli表达体系
B.酵母表达体系
C.昆虫表达体系
D.COS细胞表达体系
E.CHO细胞表达体系
61.经演变生成牛磺酸的氨基酸是
A.赖氨酸
B.半胱氨酸
C.甲硫氨酸
D.异亮氨酸
E.天冬氨酸
62．激活的G蛋白直接影响下列哪种酶
A.蛋白激酶A
B.蛋白激酶C
C.蛋白激酶G
D.磷脂酶A
E.磷脂酶C
63.成熟红细胞内磷酸戊糖途径所生成的NADPH的主要功能是
A.合成膜上胆固醇
B.促进脂肪合成
C.提供能量
D.维持还原性谷胱甘肽的正常水平
E.使MHb（Fe3+）还原
64.真核细胞DNA前导链合成的主要复制酶是
A.DNA聚合酶δ
B.DNA聚合酶β
C.DNA聚合酶γ
D.DNA聚合酶α
E.DNA聚合酶ε
65.DNA双螺旋结构模型的描述中哪一条不正确
A.腺嘌呤的克分子数等于胸腺嘧啶的克分子数
B.同种生物体不同组织中的DNA碱基组成极为相似
C.DNA双螺旋中碱基对位于外侧
D.DNA多核苷酸链通过A与T或C与G之间的氢键连接
E.维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力
66.原核生物的DNA聚合酶Ⅲ
A.该酶的大片段称为Klenow片段
B.是一条连续的肽链
C.α、ε、θ组成核心酶
D.酶蛋白二级结构中很少α—螺旋
E.以FAD为辅酶
67.依赖Ca2+蛋白激酶的是
A.PKA
B.PKC
C.PKG
D.受体型TPK
E.非受体型TPK
68脑中氨的主要去路是
A. 扩散入血
B. 合成尿素
C. 合成嘌呤
D. 合成必需氨基酸
E. 合成谷氨酰胺
69.关于管家基因叙述错误的是
A.在生物个体的几乎所有细胞中持续表达
B.在生物个体的几乎各生长阶段持续表达
C.在一个物种的几乎所有个体中持续表达
D.在生物个体的某一生长阶段持续表达
E.在生物个体全生命过程的几乎所有细胞中表达
70．不对称转录是指
A.双向复制后的转录
B.同一DNA模板转录可以是从5’之3’延长和从3’至5’延长
C.同一单链DNA,转录时可以交替有义链和反义链
D.转录反应生成氨基酸，氨基酸含有不对称碳原子
E.没有规律的转录
71.下列哪一种物质在体内可直接合成胆固醇
A.丙酮酸
B.草酸
C.苹果酸
D.乙酰CoA
E.α—酮戊二酸
72.DNA拓扑异构酶的作用是
A.解开DNA双螺旋，便于复制
B.使DNA断开螺旋复合不致打结、缠绕
C.把DNA异构为RNA,因为复制需RNA引物
D.辨认复制起始点
E.稳定复制叉
73. 下列化合物中属次级胆汁酸的是
A.鹅脱氧胆酸
B.牛磺胆酸
C.苷氨胆酸
E.胆酸
74. 核算的基本组成单位是
A.核糖与脱氧核糖
B.嘌呤碱与嘧啶碱
C.核苷
D.核苷酸
E.寡核苷酸
75. 蛋白质生理价值大小主要取决于
A.氨基酸种类
B.氨基酸数量
C.必须氨基酸数量
D.必须氨基酸种类
E.必须氨基酸种类,数量及比例
76. 不属于嘌呤核苷酸从头合成直接原料的是
A.CO2
B.甘氨酸
C.谷氨酸
D.天冬氨酸
E.一氧化碳
77. 干扰素诱导生成的寡核苷酸是
A.2’-5’G
B.3’-5’G
C.2’-5’A
D.3’-5’U
E.2’-5’C
78. 下列哪一种物质不参与由乙酰辅酶A合成脂肪酸的反应
A.乙酰乙酸
B.乙酰辅酶A
C.NADPH+H+
D.ATP
E.CO2
79. 体内脂肪酸合成的主要原料是
A.NADPH和\乙酰COA
B.NADH和乙酰COA
C.NADPH和丙二巯COA
D.NADPH和乙酰乙酸
E.NADH和丙二巯COA
80. 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序是从
A.C端到N端
B.N端到C端
C..5’端到3’端
D.3’端到5’端
81. 下列有关真核生物DNA-pol的叙述中不正确的是
A.有α,β,γ,δ,ε等五种
B.DNA-polα具有引物酶活性
C.DNA-polβ具有解螺旋酶活性
D.DNA-polδ是延长子链的主要酶
E.DNA-polε起校读.修复和填补引物缺口的租用
82. 一般仅出现在RNA分子中的碱基是
A.腺嘌呤
B.鸟嘌呤
C.胸腺嘧啶
D.胞嘧啶
E.尿嘧啶
83. 不直接受细胞内第二信使调节的蛋白激酶是
A.PKA
B.PKC
C.PKG
D..PTK
E.Ca+/CaM激酶
84. 有关还原当量的穿梭叙述错误的是
A.2H经苹果酶穿梭在线粒体内生成3分子ATP
B.2H经α磷酸甘油穿梭在线粒体内生成2分子ATP
C.胞液生成的NADH只能进线粒体才能氧化成水
D.2H经穿梭作用进入线粒体需消耗ATP
E.NADH不能自由通过线粒体内膜
85. 有关DNA双螺旋结构的叙述,错误的是
A.DNA双螺旋是核酸二级结构的重要形式
B.DNA双螺旋由两条以脱氧核糖,磷酸作骨架的双链组成
C.DNA双螺旋以右手螺旋的方式围绕同一轴有规律地盘旋
D.两股单链从5’至3’端走向在空间排列相同
E.两碱基之间的氢键是维持双螺旋横向稳定的主要化学键
86. 克隆某一目的DNA的过程不包括
A.基因载体的选择和构建
B.外源基因与基因载体的拼接
C.重组DNA分子导入受体细胞
D.筛选并无性繁殖含重组分子的受体细胞
E.表达目的基因编码的蛋白质
87. 点突变引起的后果是
A.DNA降解
B.转录终止
C.DNA复制停止
D.氨基酸缺失
E.氨基酸读码改变
88. 体内一碳单位的载体是
A.叶酸
B.二氢叶酸
C.四氢叶酸
D.维生素B12
E.维生素B6
89. Lac阻遏蛋白结合乳糖操纵子的
A.I基因
B.Z基因
C.P基因
D.O基因
E.CAP结合序列
90. 糖原分子中一个葡萄糖单位经糖酵解途径分解成乳酸是能产生多少ATP
A.1
B.2
C.3
D.4
E.5
91. 血液非蛋白氮中含量最多的物质是
A.肌酐
B.肌酸
C.蛋白质
D.尿酸
E.尿素
92. 糖酵解的关键酶是
A.丙酮酸羧化酶
B.己糖激酶
C.果糖二磷酸酶
D.葡萄糖-6-磷酸酶
E.磷酸化酶
93. 造成蛋白质变性的因素中不包括
A.加热
B.强酸
C.重金属离子
D.生物碱试剂
E.中性盐
94. 哺乳动物细胞中DNA紫外线损伤最主要的修复酶是
A.DNA聚合酶α
B.DNA聚合酶β
C.DNA聚合酶γ
D.DNA聚合酶δ
E.DNA聚合酶ε
95. 在DNA和RNA组成中都存在的成分是
A.鸟嘌呤
B.尿嘧啶
D.D-核酸
E.D-2-脱氧核糖
96. 下列哪组胆汁酸是初级胆汁酸
A.胆酸.脱氧胆酸
B.甘氨胆酸,石胆酸
C.牛磺胆酸,脱氧胆酸
D.石胆酸.脱氧胆酸
E.甘氨鹅脱氧胆酸,牛磺鹅脱氧胆酸
97. 属于抑癌基因的是
A.Rb
B.Ras
C.Myc
D.cryB-2
E.sis
98. 实验室内常用的连接外源性DNA载体的酶
A.Taq酶
B.T4DNA连接酶
C.DNA聚合酶I
D.DNA聚合酶II
E.DNA聚合酶III
99. 外显子是
A.基因突变的表现
B.DNA被水解断裂片段
C.转录模板链
D.真核生物的编码序列
E.真核生物的非编码序列
100. 遗传密码中科编码20中氨基酸的共有
A.64种
B.63种
C.62种
D.61种
E.60种
101. 呼吸链中细胞色素的排列顺序为
A.c→c1→b→aa3
B.b→c1→c→aa3
C.c→c1→b1→aa3
D.b→c→c1→aa3
E.c→b→c1→aa3
102. 作为染色质的基本组成单位是
A.双螺旋
B.多台螺旋
D.核小体
E.串珠样结构
103. 辅酶含有维生素PP的是
A.FAP
B.
NADP+
C.CoQ
D.FMN
E.FH4
104. 血红素合成的部位是
A.线粒体
B.线粒体和胞液
C.线粒体与内质网
D.胞液与内质网
E.核蛋白体与内质网
105. 关于”基因表达”的概念叙述错误的是
A.其过程总是经历基因转录与翻译的过程
B.某些基因表达经历基因转录及翻译等过程
C.某些基因表达产物是蛋白质分子
D.某些基因表达产物不是蛋白质分子
E.某些基因表达产物是RNA分子
106. 下列对分子伴侣的叙述中不正确的是
A.其可使肽链正确折叠
B.在二硫键正确配对中其重要作用
C.可维持蛋白质空间构象
D.许多分子伴侣具有ATP酶活性
E.分子伴侣与为折叠肽链的结合是可逆的
107. 胆固醇体内合成的原料是
A.胆汁酸盐和磷脂酰胆碱
B.17羟类固醇和17酮类固醇
C.胆汁酸和VD等
D.乙酰CoA和NADPH
E.胆汁酸
108. 下述有关糖异生途径关键酶的叙述中,哪项错误
A.丙酮酸羧化酶
B.丙酮酸激酶
C.PEP羧激酶
D.果糖双磷酸酶I
E.葡萄糖-6-磷酸酶
109. 以下有关反转录酶的叙述中错误的是
A.作用物是四种dNTP
B.合成方向为3’→5’
C.催化以RNA为模板进行DNA合成
D.具有催化RNA水解的能力
形成RNA-DNA杂化双链的中间产物
110. 下列有关蛋白质四级结构的叙述中正确的是
A.二硫键是稳定四级结构的主要化学键
B. 蛋白质变性时其四级结构不变
C.亚基间的结合力主要是氢键和离子键
D.蛋白质都具有四级结构
E.四级结构是所有蛋白质保持生物活性必须的111. 氨从肌肉组织经血液向肝运转的路径是
A.γ谷氨酰基循环
B.丙氨酸-葡萄糖循环
C.柠檬酸-丙酮酸循环
D.甲硫氨酸循环
E.鸟氨酸循环
112. 酵解过程中可被别构调节的限速酶是
A.3-磷酸甘油醛脱氢酶
B.6-磷酸果糖激酶
C.乳酸脱氢酶
D.醛羧酶
E.磷酸己糖异构酶
113. 基因表达调控的主要环节是
A.基因扩增
B.转录起始
C.转录后加工
D.翻译起始
E.翻译后加工
114. DNA连接酶的催化作用在于
A.解开超螺旋
B.解开双螺旋
C.合成引物RNA
D.连接DNA链3’OH末端与另一DNA链的5’P末端
E.连接DNA和RNA分子
115. 丙酮酸脱氢酶复合体中不包含
A.NAD+
B.FAD
C.辅酶A
D.生物素
E.硫辛酸
116. 血红素的合成部位在造血器官的
A.线粒体
B.胞液与内质网
C.微粒体与核糖体
D.线粒体与胞液
E.内质网和线粒体
117. 与DNA修复过程缺陷有关的疾病是
A.黄疸
B.痛风
C.卟啉病
D.黄嘌呤尿症
E.着色性干皮病
118. 低分子质量G蛋白是
A.G蛋白的α亚基
B.G蛋白的β和γ亚基
C.Grb-2结合酶
D.Ras蛋白
E.Raf蛋白
119. 增强子的作用特点是
A.只作用于真核细胞中
B.有固定的部位,必须在启动子上游
C.有严格的专一性
D.无需与蛋白质因子结合就能增强转录作用
E.作用无方向性
120. 一个tRNA反密码子为5’IGC3’,它可以识别的密码是
A.5’GCA3’
B.5’GCG3’
C.5’CCG3’
D.5’ACG3’
E.5’UCG3’
121. 胆固醇生物合成的限速酶是
A.HMG-CoA合成酶
B.羟基戊酸激酶
C.HMG-CoA还原酶
D.鲨烯环氧酶
E.HMGCoA裂解酶
122. 脑中氨的主要去路是
A.合成尿素
B.合成谷氨酰胺
C.合成嘌呤
D.扩散入血
E.合成必需氨基酸
123. 关于蛋白质α-螺旋的叙述,错误的是
A.链内氢键稳定其结构
B.有些侧链R集团不利于α-螺旋的形成
C.是二级结构的形式之一
D.一般蛋白质分子结构都含有α-螺旋
E.链内疏水作用稳定其结构
124. 成熟红细胞中的主要能量来源于
A.糖酵解
B.2,3-BPG支路
C.糖有氧氧化
D.磷酸戊糖途径
E.脂肪酸β氧化
125. 在体内分解产生β-氨基丁酸的核苷酸是
A.AMP
B.CMP
C.IMP
D.UMP
E.TMP
126. 有关RNA分类,分布及结构的叙述错误的是
A.主要有mRNA,tRNA和rRNA三类
B.tRNA分子量比mRNA和rRNA小
C.胞质中只有mRNA
D.rRNA可与蛋白质结合
E.RNA并不完全是单链结构
127. 下列反应经三羧酸循环及磷酸化后产生ATP最多的是
A.柠檬酸→异柠檬酸
B.异柠檬酸→α-酮戊二酸
C.α-酮戊二酸→琥伯酸
D.琥伯酸→苹果酸
E.苹果酸→草酰乙酸
128. 下列哪项反应属于生物转化第二相反应
A.乙醇转为乙酸
B.醛变为酸
C.硝基苯转变为苯胺
D.乙酰水杨酸转化为水杨酸
E.苯酚形成苯β-葡糖醛甘酸
129. 镰状细胞贫血是因为血红蛋白β链基因上哪种突变引起的
A.点突变
B.插入
C.缺失
D.倒位
E.移码突变
130. 具有四级结构的蛋白质的特征是
A.分子中含有辅基
B.胰岛素具有四级结构
C.每条多肽链都具有独立的生物学活性
D.
依赖肽键维系四级结构的稳定性
E.由两条或两条以上三级结构的多肽键组成
131. 胆汁酸合成的限速酶是
A.7α-羟化酶
B.7α-羟胆固醇氧化酶
C.胆酰CoA合成酶
D.鹅脱氧胆酸CoA合成酶
E.胆汁酸合成酶
132. 体内肌肉能量的储存形式
A.CTP
B.ATP
C.磷酸肌酸
D.磷酸烯醇或丙酮酸
E.所有的三磷酸核苷酸
133. 在三羧酸循环中,,经底物水平磷酸化生成的高能化合物是
A.ATP
B.GTP
C.TTP
D.CTP
E.UTP
134. 下列有关糖原合成的叙述中错误的是
A.合成过程中有焦磷酸生成
B.葡萄糖的直接供体是UDPG
C.α-1,6-葡萄糖苷酶翠华形成分支
D.葡萄糖基加在糖链末端葡萄糖C4上
E.从葡萄糖合成糖原耗能的过程
135. 蛋白质具有紫外线吸收特性,它的最大吸收峰在( )波长
A.260nm
B.280nm
C.350nm
D.420nm
E.650nm
136. 下述哪种酶缺乏可致白化病
A.酪氨酸转氨酶
B.苯丙氨酸转氨酶
C.苯丙酮酸羟化酶
D.酪氨酸羟化酶
E.酪氨酸酶
137. 胆固醇合成的主要场所是
A.肾
B.肝
C.小肠
D.脑
E.胆
138. 生物转化过程最重要的意义是
A.使毒物的毒性降低
B.使药效失效
C.使生物活性物质灭活
D.使某些药物药效更强或毒性增加
E.使非营养物质极性增强,利于排泄
139. 当Km等于0.5[s]时,反应速度为最大速度的
A.1/3
B.1/2
C.2/3
D.3/5
E.3/4
140. 细胞色素氧化酶(aa3)中除含铁铺林外还含有
A.Mn
B.Zn
C.Co
D.Mg
E.Cu
141. CPS I和CPS II均催化氨基甲酰磷酸的合成,而生成的氨基酸甲酰磷酸可参与尿素和嘧啶核苷酸合成,下述有关其叙述哪些正确
A.CPS I参与嘧啶核苷酸合成
B.CPS II参与尿素的合成
C.N乙酰谷氨酸是CPS I的别构激活剂
D.N乙酰谷氨酸是CPS II的别构抑制剂
E.CPS I可作为细胞增殖的指标,CPS II可作为肝细胞分化指标
142. 下列有关呼吸链的叙述正确的是
A.两条呼吸链均由四种酶复合体组成
B.电子传递体同事也是递氢体
C.递氢体同是也是电子传递体
D.呼吸链的组分通常按Eθ,由高到低顺序排列
E.一直Cyt aa3,则呼吸链中各组分都呈氧化状态
143. 脂酸在血浆中被运输的主要形式是
A.参与组成CM
B.参与组成VLDL
C.参与组成HDL
D.与清蛋白结合
E.与球蛋白结合
144. 转录前起始复合物是指
A.RNA聚合酶与TATA序列
B.RNA聚合酶与TATA序列结合
C.各种转录因子互相结合后再与RNA聚合酶.DNA模板结合
D.α因子与RNA聚合酶结合
E.阻遏物变构后脱离操纵基因的复合物
145、下列哪组物质在复制起始，但尚在未进入延长时已经出现
A.DNA蛋白、引发体、单链DNA结合蛋白
B.DNA拓扑异构酶、连接酶、DNA -pol III
C.DNA外切酶、DNA内切酶、连接酶
D.RNA酶、解螺旋酶、DNA -pol III
E.冈崎片段、复制叉、DNA -pol I
146、有关RNA的叙述，错误的是
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢
核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ？ B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的
《生化分离工程》思考题与答案
第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？一般说来，生化分离过程主要包括4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法；②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 ％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40～ 80 ％；精细、药用产品的比例更高达70 ～90 ％。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。
4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系？ 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合， 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化；②调节悬浮液的pH 值，pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质，适当调节pH 可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学与分子生物学复习归纳笔记
生物化学与分子生物学重点(1) https://www.wendangku.net/doc/9b9453220.html, 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的
一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)； ② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和
生化实验思考题参考答案[1].
生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么？ 答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些？ 答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法； (2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等； (3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？ 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 （1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？ 答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。 （2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答：防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？ 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。 答： 2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？ 答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？ 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点？ 答:
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
[考研]生物化学笔记
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
食品·微生物学实验思考题答案
食品微生物学技术思考题答案1.如何区别高倍镜和油镜 答：（1）油镜更接近标本片（2）油镜与标本间的介质是香柏油（3）油镜刻有“oil”或“Hi”字样，也刻有一圈红线或黑线为标记。 2．为什么在使用高倍镜及油镜是应特别注意避免粗调节器的错误操作答：使用高倍镜及油镜时镜头距离标片很近，而粗调节器的调节幅度较大，粗调节器的错误操作会使镜头大幅度向标本移动，很容易损坏标本和镜头。一般先用低倍镜找到物象后换到高倍镜，就只需要用细调节器了。 3.用油镜观察时应注意哪些问题在载破片和镜头之间加滴什么油起什么作用 答：（1）应该先用擦镜纸将镜头擦干净，以防止上次实验的污染，操作时，先低倍再高倍，用完要擦掉油。（2）在转换油镜时，从侧面水平注视镜头注视镜头与玻片的距离。使镜头浸入油中而不以压破载玻片为宜。（3）从目镜内观察，把孔径光阑开到最大，使其明亮。然后用微调将镜台下降，直至视野内物象清晰。如油镜已离开油面仍未见物象，需重复操作。加的是香柏油。作用是增加折光率，增加显微镜的分辨率。 4.在调节焦距时，往往出现一些疑似观察标本的物象点，物象点可能是目镜或物镜上的杂质，也可能是标本片上的观察对象，如何通过操作判断这些物象点是否在标片上 答：移动标本片，看物象点是否移动，如果不移动，则不在标本片上。 5．如果涂片未经热固定或固定温度过高、时间过长，会出现什么现象答：固定时间是杀死菌体，使菌体蛋白质凝固黏附于载玻片上，增加菌体对染色剂的结合力，易于着色。但是如果没固定，不容易着色，且容易被清水冲走。
温度过高会使细胞收缩变形，时间过长会导致菌体变形或形态破坏，难以着色，从而导致难以着色。 6.为什么要培养18-24h的细菌菌体进行革兰氏染色 答:此时菌体进入比较活泼的繁殖生长期，细胞壁比较好着色。若菌龄太老，由于菌体死亡或自溶常使革兰氏阳性菌转呈阴性反应，关键在于细胞壁的通透性的改变。如果菌龄过老，不便于显微镜下观察时阴性还是阳性菌。 7．如何操作才能保证革兰氏染色结果正确，其中的关键环节是什么答：具体操作步骤为（1）涂片，与简单染色法相同，要求薄而均匀。（2）干燥、固定，在空气中自然晾干，或将涂面朝上，在酒精灯微小火焰上干燥；在酒精灯火焰上通过3-4次，温度不宜过高。（3）染色，用结晶紫进行初染1min,然后水洗。用碘液进行媒染，用碘液覆盖染色部位1min,水洗。在涂有细菌的部位连续滴加95%乙醇，约30s，水洗脱色。用番红溶液复染1min,水洗。（4）干燥，自然干燥或用吸水纸吸干，也可以用电吹风吹干。（5）镜检。 关键环节是酒精脱色。 8．为何常用插片法培养放线菌观察个体形态 答：放线菌的营养菌丝生长在培养基表面或插入培养基里面，不易被接种针挑取制片。采用插片法可观察到放线菌自然生长状态下的特征，而且便于观察不同生长时期的形态。 9.在显微镜下，如何区分基内菌丝和气生菌丝 答：一般气生菌丝颜色较深，直生或分枝丝状，比基内菌丝粗；而基内菌丝色浅、发亮，可看到隔膜，继而断裂成球状或杆状小体。 10.放线菌与细菌的菌落最显着的差异是什么
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。 主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)； 超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体； 胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。 胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶） 有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨：(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨：(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）： 总：2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP） 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢 脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ；PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质，肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质： 1.肉碱软脂酰转移酶I（在MIT外膜）：脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体：介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II（在MIT基质）：脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化（MIT基质）： ⑴脂酰-CoA脱氢酶：脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3)，FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶：反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶：氧化β位(C3)的羟基为酮基，NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶：硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA（直到乙酰-CoA） 总：脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA（少2C）+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运：丙二酸单酰-CoA（脂肪酸合成前体）抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少，则脂肪酸氧化增加：产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成（细胞溶胶）：合成时的H-载体是NADPH，增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶：形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶：经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程，加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白（用于运输脂类）：乳糜颗粒，LDL低密度脂蛋白，VLDL极低~，HDL高~。 LDL是胆固醇载体，在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症（引起动脉粥样硬化，冠心病）：LDL受体合成缺陷；受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷；LDL与受体的结合缺陷；细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。生物化学笔记(完整版)
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生物化学考试知识点提要