生化总结
西医综合历年考研真题汇总
生物化学部分
2009年考研西医综合试题
A型题：
25. 在天然蛋白质的组成中，不含有的氨基酸是（）
A.精氨酸
B.瓜氨酸
C.半胱苷酸
D.脯氨酸
26. 蛋白质变性后的主要表现是（）
A.分子量变小
B.黏度降低
C.溶解度降低
D.不易被蛋白酶水解
27. 下列DNA分子中，可以使Tm值达到最高的是（）
A.腺嘌呤和胸腺嘧啶含量为20%
B.腺嘌呤和胸腺嘧啶含量为60%
C.鸟嘌呤和胞嘧啶含量为30%
D.鸟嘌呤和胞嘧啶含量为50%
28. 下列关于辅酶与辅基叙述错误的是（）
A.属于结合酶类的酶分子组成中才含有辅基或辅酶
B.维生素B族多参与辅酶或辅基的组成
C.辅酶或辅基直接参与酶促反应
D.一种辅酶或辅基只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
29. 草酰乙酸不能直接转变生成的物质是（）
A.乙酰乙酸
B.柠檬酸
C.天冬氨酸
D.苹果酸
30. 乙酰CoA羧化酶的变构激活剂是（）
A. AMP
B.柠檬酸
C. ADP
D.2，6-二磷酸果糖
31. 下列氨基酸中，属于生糖兼生酮的是（）
A.亮氨酸
B.组氨酸
C.赖氨酸
D.苏氨酸
32. 下列物质中，不属于高能化合物的是（）
A.二磷酸腺苷
B.乙酰CoA
C.3-磷酸甘油酸
D.磷酸肌酸
33. 下列核苷酸经核糖核苷酸还原酶催化能转化生成脱氧核苷酸的是（）
A.NMP
B.NDP
C.NTP
D.dNTP
34. 下列关于逆转录酶的叙述，正确的是（）
A.以mRNA为模板催化合成RNA的酶
B.其催化合成的方向是3’→5’
C.催化合成时需要先合成冈崎片段
D.此酶具有RNase活性
35. 真核生物RNA聚合酶II催化转录后的产物是（）
A.tRNA
B.hnRNA
C.5.8S-rRNA
D.5S-rRNA
36. 对真核和原核生物反应过程均有干扰作用，故难用作抗菌药物的是（）
A.四环素
B.链霉素
C.卡那霉素
D.嘌呤霉素
37. 一个tRNA的反密码为5’UGC 3’，它可识别的密码是（）
A. 5’GCA 3’
B. 5’ACG 3’
C. 5’GCU 3’
D. 5’GGC 3’
38. 基因表达调控的基本控制点是（）
A.mRNA从细胞核转移到细胞质
B.转录的起始
C.转录后加工
D.蛋白质翻译及翻译后加工
39. 下列选项中不属于重组DNA的工具酶的是（）
A.拓扑异构酶
B.DNA连接酶
C.逆转录酶
D.限制性核酸内切酶
40. 血浆中能够转运胆红素和磺胺的蛋白质是（）
A.清蛋白
B.运铁蛋白
C.铜蓝蛋白
D.纤维蛋白
B型题：
A.磷酸甘油酸激酶
B.丙酮酸激酶
C.丙酮酸羧化酶
D.异柠檬酸脱氢酶
127. 糖酵解的关键酶：B
128. 三羧酸循环的关键酶：D
A. NADH+/NADH+H+
B. FAD/FADH2 C、Cyt b Fe3+/Fe2+ D. Cyt a Fe3+/Fe2+
129. 上述呼吸链氧化还原对中，氧化还原电位最高的是：D
130. 上述呼吸链氧化还原对中，参与构成呼吸链复合体Ⅱ的是：B
A. DnaA蛋白
B. DnaB蛋白
C. DnaC蛋白
D. DnaG蛋白
131. 具有辨认复制起始点功能的蛋白是：A
132. 具有解螺旋酶活性的蛋白是：B
X型题：
157. 体内氨基酸脱氨基作用产生的氨可参与合成的物质有（）
A.尿酸
B.肌酸
C.谷氨酸
D.谷氨酰胺
158. 下列有关DNA聚合酶Ⅲ的叙述正确的有（）
A.在复制延长中起主要催化作用的酶
B.5’-3’聚合酶活性
C. 3’-5’外切酶活性
D. 5’-3’外切酶活性
159. 参与真核生物hnRNA转录前起始复合物形成的因子有（）
A. TFIID
B. TFIIA
C. TBP
D. TFIII
160. 下列选项中，属于蛋白质生物合成后加工的有（）
A.亚基聚合
B.辅基连接
C.个别氨基酸的羟化
D. 去除N-甲酰基或N-甲硫氨酸
161. 重组DNA技术中，可用于获取目的基因的方法有（）
A.化学合成法
B. PCR
C. Western blotting
D. 基因敲除
162. 细胞内信息传递中，能作为第二信使的有（）
A. cGMP
B. AMP
C. DAG
D.TPK
2008年考研西医综合试题
A型题：
25. 下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是（）
A.精氨酸
B.甘氨酸
C.亮氨酸
D.天冬氨酸
26. 下列RNA中，参与形成原核生物50S大亚基的是（）
A. 28S rRNA
B. 23S rRNA
C. 16S rRNA
D. hnRNA
27. 下列关于酶的Km值的叙述，正确的是（）
A.是反应速度达到最大速度时的底物浓度
B.不能反映酶对底物的亲和力
C.对有多个底物的酶，其Km值相同
D.对同一底物，不同的酶有不同的Km值
28. 三羧酸循环中发生底物水平磷酸化的反应是（）
A.柠檬酸→异柠檬酸
B.异柠檬酸→α-酮戊二酸
C.α-酮戊二酸→琥珀酰辅酶A
D.琥珀酰辅酶A→琥珀酸
29. 下列酶中，与丙酮酸生成糖无关的是（）
A.丙酮酸激酶
B.丙酮酸羧化酶
C.果糖双磷酸酶-1
D.葡萄糖-6-磷酸酶
30. 如果食物中长期缺乏植物油，将导致人体内减少的物质是（）
A.软油酸
B.油酸
C.花生四烯酸
D.胆固醇
31. 下列脂蛋白形成障碍与脂肪肝的形成密切相关的是（）
A. CM
B. VLDL
C. LDL
D.HDL
32. 胞质NADH经α-磷酸甘油穿梭后氧化磷酸化产生的ATP数是（）
A.0.5
B.1.5
C.2.5
D.3.5（数据已改为7版教材数据）
33. 脑中氨的主要解毒方式是生成（）
A.尿素
B.丙氨酸
C.谷氨酰胺
D.天冬氨酸
34. 下列核苷酸可直接转变成dTMP的是（）
A. dUMP
B. dUDP
C. dCMP
D. dCDP
35. 下列复制起始相关蛋白质中，具有合成RNA引物作用的是（）
A. DnaA
B. DnaB
C. DnaC
D. DnaG
36. 下列RNA中，参与形成小分子核糖核蛋白体的是（）
A. hnRNA
B. mRNA
C. snRNA
D. tRNA
37. 下列氨基酸中，无相应遗传密码的是（）
A.异亮氨酸
B.天冬酰胺
C.脯氨酸
D.羟赖氨酸
38. 下列关于真核基因结构特点的叙述，错误的是（）
A.基因不连续
B.基因组结构庞大
C.含大量重复序列
D.转录产物为多顺反子
39. 变构调节和化学修饰调节的共同特点是（）
A.引起酶蛋白构象变化
B.酶蛋白发生共价修饰
C.属于快速调节方式
D.有放大效应
40. 下列血浆蛋白中，具有运输胆红素的是（）
A.白蛋白
B.α1球蛋白
C.α2球蛋白
D.β球蛋白
B型题：
A. Klenow片段
B.连接酶
C.碱性磷酸酶
D.末端转移酶
127. 常用于合成cDNA第二链的酶是：A
128. 常用于标记双链DNA3’端的酶是：A
A．RNA聚合酶的α亚基 B．RNA聚合酶的σ因子
C．RNA聚合酶的β亚基 D．RNA聚合酶的β’亚基
129. 原核生物中识别DNA模板转录起始点的亚基是：B
130. 原核生物中决定转录基因类型的亚基是：A
A. CAP结合位点
B.启动序列
C.操纵序列
D.结构基因编码序列
131. 分解（代谢）物激活蛋白在DNA的结合部位是：A
132. 阻遏蛋白在DNA的结合部位是：C
X型题：
157. 下列化合物中，参与脂酸β氧化的有（）
A. NAD+
B. NADP+
C. CoASH
D. FAD
158. 下列选项中，属于生酮兼生糖的氨基酸有（）
A.异亮氨酸
B.苯丙氨酸
C.酪氨酸
D.赖氨酸
159. 与细胞生长、增殖和分化有关的信号转导途径主要有（）
A. cAMP-蛋白激酶途径
B. cGMP-蛋白激酶途径
C. 受体型TPK-Ras-MAPK途径
D. JAK-STAT途径
160. 肝脏合成的初级胆汁酸有（）
A.胆酸
B.鹅脱氧胆酸
C.甘氨胆酸
D.牛磺胆酸
161. 下列基因中，属于原癌基因的有（）
A. c-jun
B. c-fos
C. c-erb B
D. p16
162. 常用于研究基因表达的分子生物学技术有（）
A. Northern blotting
B. Southern blotting
C. Western blotting
D. RT-PCR 2007年考研西医综合试题
A型题：
23. 蛋白质变性是由于（）
A.蛋白质空间构象的破坏
B.氨基酸组成的改变
C.肽键的断裂
D.蛋白质的水解
24. 核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近?
A.280nm
B.260nm
C.240nm
D.220nm
25. 核酸变性后，可产生的效应是（）
A.增色效应
B.最大吸收波长发生转移
C.失去对紫外线的吸收能力
D.溶液黏度增加
26. 下列关于ribozyme 的叙述，正确的是（）
A.即核酸酶
B.本质是蛋白质
C.本质是核糖核酸
D.其辅酶是辅酶A
27. 在糖酵解和糖异生中均起作用的酶是（）
A.丙酮酸羧化酶
B. 磷酸甘油酸激酶
C.果糖二磷酸酶
D.丙酮酸激酶
28. 脂肪酸β氧化、酮体生成及胆固醇合成的共同中间产物是（）
A.乙酰乙酰辅酶A
B.甲基二羟戊酸
C.HMG CoA
D.乙酰乙酸
29. 下列关于线粒体氧化磷酸化解偶联的叙述，正确的是（）
A. ADP 磷酸化作用加速氧的利用
B. ADP 磷酸化作用继续，但氧利用停止
C. ADP 磷酸化停止，但氧利用继续
D. ADP 磷酸化无变化，但氧利用停止
30. 肌肉中氨基酸脱氨基作用的主要方式是（）
A.嘌呤核甘酸循环
B.谷氨酸氧化脱氨基作用
C.转氨基作用
D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合
31. 氨由肌肉组织通过血液向肝进行转运的机制是（）
A.三羧酸循环
B.鸟氨酸循环
C.丙氨酸-葡萄糖循环
D.甲硫氨酸循环
32. 合成dTMP 的直接前体是（）
A. dUMP
B. dCDP
C. dUDP
D. dCMP
33. 三羧酸循环中的不可逆反应是（）
A.草酰乙酸→柠檬酸
B.琥珀酰CoA→琥珀酸
C.琥珀酸→延胡索酸
D.延胡索酸→苹果酸
34. 下列关于细胞原癌基因的叙述，正确的是（）
A.存在于DNA 病毒中
B.存在于正常真核生物基因组中
C.存在于RNA 病毒中
D.正常细胞含有即可导致肿瘤的发生
35. 基因启动子是指（）
A.编码mRNA的DNA序列的第一个外显子
B.开始转录生成mRNA的那段DNA 序列
C.阻遏蛋白结合的DNA序列
D.RNA聚合酶最初与DNA结合的那段DNA序列
36. RNA 转录与DNA 复制中的不同点是（）
A.遗传信息储存于碱基排列的顺序中
B.新生链的合成以碱基配对的原则进行
C.合成方向为5’→3’
D.RNA 聚合酶缺乏校正功能
B型题：
A.甘氨酸
B.色氨酸
C.酩氨酸
D.谷氨酸
109. 去甲肾上腺素合成的原料是：C
110. γ-氨基丁酸合成的原料是：D
A.细胞原癌基因
B.抑癌基因
C.病毒癌基因
D.操纵子调节基因
111. P53 基因是一种：B
112. 正常细胞内可以编码生长因子的基因是：A
A.溶酶体
B.内质网
C.线粒体
D.细胞液
113. 糖异生和三梭酸循环共同的代谢场所是：C
114. 胆固醇合成和磷脂合成的共同代谢场所是：B
X型题：
133. 酶与一般催化剂相比，不同点有（）
A.反应条件温和，可在常温、常压下进行
B.加速化学反应速度，可改变反应平衡点
C.专一性强，一种酶只作用一种或一类物质
D.在化学反应前后酶本身不发生质和量的改变
134.磷酸戊糖途径的重要生理功能有（）
A.是糖、脂、氨基酸的代谢枢纽
B.为脂肪酸合成提供NADPH
C.为核酸合成提供原料
D.为胆固醇合成提供NADPH
135. tRNA 的前体加工包括（）
A.剪切5’和3’末端的多余核昔酸
B.去除内含子
C .3 ’末端加CCA-OH D.化学修饰
136. 真核基因的结构特点有（）
A.基因不连续性
B.单顺反子
C.含重复序列
D.一个启动基因后接有几个编码基因
基础类试题：
163. 分子伴侣可以协助蛋白质形成正确的空间构象。下列分子中，属于分子伴侣的是（）
A.胰岛素原
B.热休克蛋白
C.组蛋白
D.DNA结合蛋白
164. 按照Chargaff规则，下列关于DNA碱基组成的叙述，正确的是（）
A. A与C的含量相等
B. A+T=G+C
C.同一生物体，不同组织的DNA碱基的组成不同
D.不同生物体来源的DNA，碱基组成不同
165. 先天缺乏琥珀酰CoA转硫酶的患者若长期摄取低糖膳食，将会产生的代谢障碍是（）
A.酮血症
B.高脂血症
C.低血糖
D.苯丙酮尿症
166. 真核细胞中主要的复制酶是（）
A.DNA-pol α
B.DNA-pol β
C.DNA-pol γ
D.DNA-pol δ
167. 在重组DNA技术中常用的工具酶是（）
A.拓扑酶
B.逆转录酶
C.解螺旋酶
D.RNA聚合酶
168. 基因组是指（）
A.以转录组学为基础的研究领域
B.一个生物体具有的所有遗传信息的总和
C.研究基因的结构，功能及表达产物的学科领域
D.包括转录组学和蛋白质组学等内容的科学领域
169. 下列关于GTP结合蛋白（G蛋白）的叙述，错误的是（）
A.膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶偶联
B.可催化GTP水解为GDP
C.霍乱毒素可使其失活
D.有三种亚基α、β、γ
170. 下列因素中，与Ras蛋白活性无关的是（）
A. GTP
B. GRB2
C.鸟苷酸交换因子
D.鸟苷酸环化酶
171. 利用聚合酶链反应扩增特异DNA序列的重要原因之一是反因体系内存在（）
A.DNA 聚合酶
B.特异RNA模板
C.特异DNA引物
D.特异RNA引物
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）：
（一）生物大分子的结构和功能
Unit 1
★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸]
★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。
★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）
★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读”
★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天”
★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）
★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来”
★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书”
★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸
★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸
★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr）
紫外线最大吸收峰：280nm
★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键
★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键；
维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键
维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力）
维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键
★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构
★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子
★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。
变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。
★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来
★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯
Unit 2
★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同）
★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。
★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键
★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1
★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大
★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
★含有稀有核苷酸的核酸：tRNA
★tRNA三叶草结构（二级结构）：5’端的一个环为DHU环；有一个反密码子环；有一个TψC 环；3’端都是以CCA-OH结构结束的
★核糖体rRNA构成：原核生物小亚基16S；大亚基23S + 5S
真核生物小亚基18S；大亚基28S + 5.8S + 5S
★核酶（ribozyme）：具有催化功能的小RNA（无蛋白质及辅酶参与）
核酸酶（RNA酶）：具有催化功能的蛋白质
★嘌呤和嘧啶都含有共轭双键，紫外线最大吸收值在260nm附近。
★DNA的变性（双链DNA解离为单链）：增色效应（DNA在260nm处的吸光度增加，而最大吸收峰的波长不会发生转移）、溶液黏度降低。
★DNA的解链温度（Tm，即50%的DNA解离成单链时的温度）：Tm值与DNA长短（分子越长，Tm 值越大）和GC含量（GC含量越高，Tm值越大）相关；此外，如果DNA是均一的则Tm值范围较小，如果DNA是不均一的则Tm值范围较大；Tm值较高的核酸常常是DNA，而不是RNA。
Unit 3
★单纯酶：仅由氨基酸残基构成（推论：并非所有酶的活性中心都含有辅酶）
结合酶：酶蛋白+辅助因子（金属离子/辅酶）=全酶（只有全酶才有催化功能）[酶蛋白决定反应的特异性，辅酶决定反应的种类与性质]
酶的活性中心：酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区（所有的酶都有活性中心）。酶活性中心内的必需基团有两类：结合基团、催化基团。
必需基团：酶活性中心内的必需基团+酶活性中心外的必需基团（推论：并非酶的必需基
团都位于活性中心内；并非所有的抑制剂都作用于酶的活性中心）
★参与组成脱氢酶的辅酶：尼克酰胺（Vit PP）；参与组成转氨酶的辅酶：吡哆醛参与组成辅酶Q：泛醌；参与组成辅酶A：泛酸；参与组成黄酶：核黄素（Vit B2）
含有腺嘌呤的辅酶：NAD+、NADP+、FAD、辅酶A（都带“A”）
★同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
★人体各组织器官中乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的分布：LDH1主要存在于心肌；LDH2主要存在于红细胞；LDH3主要存在于胰腺；LDH5主要存在于肝脏
★通常测定酶活性的反应体系中：应选择该酶作用的最适pH；反应温度宜接近最适温度；合适的（足够的）底物浓度；合适的温育时间；有的酶需要加入激活剂。
★米氏方程：V＝Vmax[S]／Km+[S]（计算题要用到）
当[S]<
Km值：酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度，是酶的特性常数之一（其他如：酶的最适温度、最适pH等均不是酶的特性常数），只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关（推论：同一种酶的各种同工酶的Km值常不同）；Km值可用来表示酶对底物的亲和力，Km 值愈小，酶对底物的亲和力愈大（举例：脑己糖激酶的Km值低于肝己糖激酶的Km值血糖，因此在血糖浓度低时脑仍可摄取葡萄糖而肝不能）。
★竞争性抑制作用（竞争酶的活性中心）：Vmax不变，Km值增大
举例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制（磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似）
非竞争性抑制作用（结合酶活性中心外的必需基团）：Vmax降低，Km值不变
反竞争性抑制作用（与酶和底物形成的中间产物结合）：Vmax和Km同时降低★酶的变构调节：变构剂与酶的调节部位（变构部位）可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性（促进或抑制）。受变构调节的酶称作变构酶或别构酶；导致变构效应的物质称为变构效应剂；有时底物本身就是变构效应剂。
代谢途径中的关键酶（限速酶）多受变构调节；变构酶催化非平衡反应（不可逆反应）。
变构酶分子常含有多个（偶数）亚基，酶分子的催化部位（活性中心）和调节部位有的在同一亚基内，有的不在同一亚基内（这种情况下才有催化亚基和调节亚基之分；推论：并非所有变构酶都有催化亚基和调节亚基）。
变构酶不遵守米氏方程；酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。
★酶的化学修饰调节（共价修饰）：指酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性（无活性/有活性）的过程。酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。磷酸化与脱磷酸化是最常见的共价修饰方式，属于酶促反应（由两种催化不可逆反应的酶所催化），消耗ATP。
（二）物质代谢及其调节
Unit 4
★糖酵解的三个关键酶：
1.己糖激酶：促进：胰岛素；抑制：6-磷酸葡萄糖（反馈）、长链脂酰CoA（变构）
2.6-磷酸果糖激酶-1（最重要）：变构激活剂：AMP、ADP、1,6-二磷酸果糖和2,6-二磷酸果糖（其中，2,6-二磷酸果糖是最强的变构激活剂）
变构抑制剂：ATP、柠檬酸
3.丙酮酸激酶：变构激活剂：1,6-二磷酸果糖
抑制：ATP、丙氨酸（肝内）、胰高血糖素
★糖酵解过程中的两次底物水平磷酸化：
第一次：1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸（磷酸甘油酸激酶，可逆）
第二次：磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸（丙酮酸激酶，不可逆）
★糖酵解过程中生成NADH+H+的反应：
3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸（3-磷酸甘油醛脱氢酶）
NADH+H+的去向：用于还原丙酮酸生成乳酸（缺氧时）；进入呼吸传递链氧化（有氧时）。
产能：获得ATP的数量取决于NADH进入线粒体的穿梭机制（2中可能）：经苹果酸穿梭，一分子NADH+H+产生2.5ATP；经磷酸甘油酸穿梭，一分子NADH+H+产生1.5ATP
★糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解代谢的交汇点：6-磷酸葡萄糖
★磷酸甘油酸激酶：在糖酵解和糖异生过程中均起作用（可逆反应）
★糖酵解的生理意义：1.迅速提供能量；2.机体缺氧或剧烈运动肌局部血流不足时，能量主要通过糖酵解获得；3.红细胞完全依赖糖酵解供应能量。
★三羧酸循环的主要部位：线粒体
★丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶有：硫胺素焦磷酸酯（TPP）、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA ATP/AMP比值增加可抑制丙酮酸脱氢酶复合体；Ca2+可激活丙酮酸脱氢酶复合体。
丙酮酸→乙酰CoA的反应不可逆，因此乙酰CoA不能异生为糖，只能经三羧酸循环彻底氧化，或是合成脂肪酸；糖代谢产生的乙酰CoA通常不会转化为酮体。
★三羧酸循化“一二三四”归纳：
1.一次底物水平磷酸化：
琥珀酰CoA→琥珀酸（由琥珀酰CoA合成酶催化，生成的高能化合物为：GTP）
2.二次脱羧：（1）异柠檬酸→α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）
（2）α-酮戊二酸→琥珀酰CoA（α-酮戊二酸脱氢酶复合体）
3.三个关键酶：
（1）柠檬酸合酶：变构激活剂：ADP；抑制：ATP、柠檬酸、NADH、琥珀酰CoA
（2）异柠檬酸脱氢酶：激活：ADP、Ca2+；抑制：ATP
（3）α-酮戊二酸脱氢酶复合体：激活：Ca2+；抑制：琥珀酰CoA、NADH
4.四次脱氢：（1）异柠檬酸→α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶，生成NADH+H+）
（2）α-酮戊二酸→琥珀酰CoA（α-酮戊二酸脱氢酶复合体，生成NADH+H+）
（3）琥珀酸→延胡索酸（琥珀酸脱氢酶，生成FADH2）
（4）苹果酸→草酰乙酸（苹果酸脱氢酶，生成NADH+H+）
经氧化呼吸链产能：一分子NADH+H+生成2.5ATP；一分子FADH2生成1.5ATP ★琥珀酰CoA的代谢去路：
1.糖异生：琥珀酰CoA→草酰乙酸（三羧酸循环）→磷酸烯醇式丙酮酸（磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶）→糖异生
2.有氧氧化：（接上式）磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸→有氧氧化（三羧酸循环）
3.合成其他物质：（接上式）丙酮酸→乙酰CoA
（1）合成酮体；（2）合成胆固醇；（3）合成脂酸
3.参与酮体的氧化：乙酰乙酸 + 琥珀酰CoA→琥珀酸 + 乙酰乙酰CoA
4.合成血红素：琥珀酰CoA + 甘氨酸 + Fe2+ →血红素
★草酰乙酸的代谢去路：见上述
★乙酰CoA和酮体不能异生为糖，所以脂酸、生酮氨基酸不能进行糖异生；除生酮氨基酸外的氨基酸都可进行糖异生。
★能量计算：1分子丙酮酸彻底氧化可生成12.5ATP（包括四次脱氢生成的9ATP、一次底物水平磷酸化生成的1ATP和三羧酸循环之前一步丙酮酸氧化脱羧生成的2.5ATP）★糖原的合成需要的高能化合物为：ATP（用于生成6-磷酸葡萄糖）和UTP（与1-磷酸葡萄糖反应生成尿苷二磷酸葡萄糖和焦磷酸）
★糖原合成与分解的关键酶：糖原合酶、糖原磷酸化酶（不可逆反应）
★糖原合酶：糖原合酶b没有活性（磷酸化的）；糖原合酶a有活性（去磷酸化的）糖原磷酸化酶：磷酸化酶b没有活性（去磷酸化的）；磷酸化酶a有活性（磷酸化的）★糖异生的原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP（注意：有GTP）
★短期饥饿时，肝糖原几乎耗尽，血糖浓度的维持主要靠糖异生作用；肌糖原及组织中的
葡萄糖不能转变为血糖；长期饥饿时血糖主要来自肌蛋白降解来的氨基酸，其次为甘油。
★糖异生的四个关键酶：
1.丙酮酸羧化酶（最关键）：辅酶为生物素（以生物素为辅基的酶：丙酮酸羧化酶和乙酰CoA羧化酶），需消耗ATP；乙酰CoA是丙酮酸羧化酶的变构激活剂。
2.磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
3.果糖二磷酸酶-1：ATP是其变构激活剂
4.葡萄糖6-磷酸酶
★糖异生的部位：线粒体（原因：丙酮酸羧化酶仅存于线粒体）+胞质（丙酮酸被丙酮酸羧基酶催化成草酰乙酸，而草酰乙酸不能透过线粒体膜，需要以苹果酸或天冬氨酸的形式逸出线粒体，需要的酶分别是苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶）
★甘油的糖异生途径与其他两类原料的糖异生途径前面部分不同，其途径为：甘油→3-磷酸甘油（甘油激酶）→磷酸二羟丙酮（3-磷酸甘油醛）→1,6-二磷酸果糖（三者共同途径）★不能通过线粒体膜的有：草酰乙酸、脂酰CoA、乙酰CoA
★静息状态时，体内耗糖量最多的器官是脑；产热量最多的器官是肝。
★糖尿病和饥饿时：促进糖异生、酮体生成增多。
Unit 5
★脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯被脂酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
★脂酸的β氧化过程：
第一步：脂酸活化为脂酰CoA
部位：线粒体外；所需酶：脂酰CoA合成酶（条件：ATP、CoASH、Mg2+） 1分子脂酸活化消耗2个高能磷酸建
第二步：脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体
这一步是脂酸β氧化的主要限速步骤，肉碱脂酰转移酶Ⅰ是限速酶。
第三步：脂酰CoA在线粒体内被氧化成乙酰CoA
分脱氢、加水、再脱氢、硫解（分别对应四种同名酶）四步连续反应。
参与的化合物：FAD、NAD+、CoASH
经过一次β氧化，可产生1分子乙酰CoA、1分子FADH2、1分子NADH+H+ 和比β氧化前少2个碳原子的脂酰CoA；后者继续反应，直至最终彻底分解为乙酰CoA。生成的乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化。
★含2n个碳原子的脂酸进行β氧化的能量计算：
第一次脱氢生成FADH2 →产生ATP数量：（n-1）×1.5
第二次脱氢生成NADH+H+→产生ATP数量：（n-1）×2.5
产生的总能量＝（n-1）×1.5＋（n-1）×2.5 ＋10n－2＝ 14n-6 个ATP
举例：一分子软脂酸（C16）彻底氧化生成：14×8－6＝106 ATP
一分子硬脂酸（C18）彻底氧化生成：14×9－6＝120 ATP
例题（1996年）：1克软脂酸（分子量256）较1克葡萄糖（分子量180）彻底氧化所产生的ATP高多少倍？
1mol软脂酸～ 256g ～ 106 ATP 1mol葡萄糖～ 180g ～ 32 ATP
1g x 1g y 解得：x/y＝2.33
★酮体包括：乙酰乙酸、β羟丁酸、丙酮
★酮体的合成：肝细胞的特有功能（但肝不能利用酮体：缺乏琥珀酰CoA转硫酶）
1.前两步为合成酮体和胆固醇的共同步骤：
第一步：2分子乙酰CoA→乙酰乙酰CoA（乙酰乙酰CoA硫解酶）
第二步：乙酰乙酰CoA→羟甲基戊二酸单酰CoA（HMG CoA）（HMG CoA合成酶）
※注意：乙酰乙酰CoA是脂酸β氧化、酮体和胆固醇合成的共同中间产物
2.第三步：HMG CoA→乙酰乙酸+乙酰CoA（HMG CoA裂解酶）
其他两种酮体的生成：乙酰乙酸→β羟丁酸（β羟丁酸脱氢酶）
乙酰乙酸→丙酮（乙酰乙酰脱羧酶）
★酮体在肝外组织的利用：琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酰硫激酶、β羟丁酸脱氢酶
★脂酸的合成：
1.合成部位：胞液
2.合成原料：乙酰CoA（主要来自葡萄糖）[细胞内的乙酰CoA全部在线粒体内产生，而合成脂酸的酶系存在于胞液，需要通过柠檬酸-丙氨酸循环（可同时为机体合成脂肪酸提供NADPH）将乙酰CoA转运到胞液]
其他原料：ATP、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径）、HCO3-(CO2)、Mn2+、生物素
3.合成过程：
第一步：乙酰CoA→丙二酰CoA（乙酰CoA羧化酶）
乙酰CoA羧化酶激活剂：柠檬酸、异柠檬酸、乙酰CoA
乙酰CoA羧化酶抑制剂：脂酰CoA
第二步：脂酸合成：每次加2个碳原子，最终生成软脂酸
★软脂酸碳链的延长：在肝细胞的内质网或线粒体中进行
步骤：缩合、加氢、脱水、再加氢（脂酸β氧化的逆过程）
★甘油三酯的合成：
1.合成部位：肝（合成能力最强→合成的甘油三酯不能形成VLDL分泌入血→脂肪肝）、脂肪组织及小肠
2.原料：脂酸、甘油
3.合成过程：（1）甘油一酯途径：小肠黏膜细胞
（2）甘油二酯途径：肝细胞和脂肪细胞
3-磷酸甘油（主要由糖代谢提供；肝肾等组织含有甘油激酶，能利用游离甘油，使之生成3-磷酸甘油，而脂肪细胞缺乏甘油激酶因而不能利用甘油合成脂肪）→磷脂酸（脂酰CoA 转移酶）→1，2-甘油二酯（磷脂酸磷酸酶）→甘油三酯（脂酰CoA转移酶）
★合成前列腺素（PG）、血栓烷（TX）、白三烯（LT）的前体均为花生四烯酸，去脂饮食可造成三种物质的缺乏
★含胆碱的磷脂有：卵磷脂（磷脂酰胆碱）、鞘磷脂
★磷脂合成与胆固醇合成共同的代谢场所是：内质网（肝、肾、肠）
★甘油磷脂的合成除需ATP外，还需CTP参加。
★甘油磷脂合成基本过程：
1.甘油二酯（1,2-甘油二酯）途径：脑磷脂（CDP-乙醇胺）、卵磷脂（CDP-胆碱）
2.CDP-甘油二酯途径：磷脂酰肌醇、心磷脂（磷脂酰甘油）、磷脂酰丝氨酸
★甘油磷酸的降解：
1.磷脂酶C→甘油二酯（特征）
2.磷脂酶D→磷酸甘油+含氮碱
3.磷脂酶A1→溶血磷脂2→磷脂酶B2→甘油磷酸胆碱
4.磷脂酶A2→溶血磷脂1→磷脂酶B1→甘油磷酸胆碱
溶血卵磷脂还可在血浆卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）催化下，由HDL表面卵磷脂的2位脂酰基转移至胆固醇3位羟基生成。（7版教材155页）
★胆固醇的合成：
1.合成部位：细胞胞液及内质网内
2.原料：乙酰CoA、ATP、NADPH+H+（主要来自磷酸戊糖途径）
3.关键酶：HMG CoA还原酶
★胆固醇的去路：
1.在肝细胞中转化成胆汁酸（主要去路）
2.转化为类固醇激素：3种性激素（睾酮、雌二醇、孕酮）、皮质醇、醛固酮、VitD3
★血浆脂蛋白（CM、VLDL、LDL、HDL）比较：
1.CM的密度最低，HDL密度最高；
2.密度与蛋白质含量成正比，与脂类含量成反比（推论：CM含甘油三酯最多，HDL含蛋白质最多）；
3.LDL含胆固醇及其酯最多；其余三种密度越大含量越多
★各种血浆脂蛋白的功能：
1.CM：外源性甘油三酯及胆固醇的主要运输形式
2.VLDL：运输内源性甘油三酯的主要形式
3.LDL：转运内源性胆固醇的主要形式（LDL主要由VLDL在人血浆中转变而来，故不是肝在脂类代谢中的特有作用；肝是降解LDL的主要器官）；另外，LDL还有转运磷脂酰胆碱的作用（当血浆中的LDL与LDL受体结合后，受体聚集成簇，内吞入细胞与溶酶体融合，其所含的磷脂酰胆碱伴随而入，相当于起到了转运磷脂酰胆碱的作用）。
4.HDL：参与胆固醇的逆向转运（HDL有助于防止动脉粥样硬化）
★脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶（ACAT）：使游离胆固醇酯化成胆固醇酯在胞液中储存
★卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）：卵磷脂→溶血卵磷脂
LCAT由肝实质细胞合成，分泌入血，在血浆中发挥作用（推论：肝细胞受损时，合成LCAT 的能力降低，血中LCAT活性降低；其他酶如LDH、ACAT、ALT、AST等正常情况下血中酶活性很低，当肝细胞受损时这些酶被大量释放入血，酶活性增高）。
Unit 6
★递氢体同时也是递电子体，但递电子体则只能传递电子而不能起递氢作用。
★硫铁蛋白是氧化呼吸链的组成部分。
★泛醌和FMN类似，可以同时传递氢和电子。
★细胞色素（Cyt）是一类含血红素样辅基（以铁卟啉为辅基）的电子传递蛋白，其排列顺序为Cyt b →Cyt c1→Cyt c →Cyt aa3
Cyt c是氧化呼吸链为一水溶性球状蛋白，与线粒体内膜外表面疏松结合，不包含在呼吸链复合体中。Cyt c可将从Cyt c1获得的电子传递到复合体Ⅳ（又称细胞色素c氧化酶）。
★呼吸链的排列顺序是按照标准氧化还原电位由低到高的顺序排列的。
★氧化呼吸链的两条途径及经该链传递的物质：
1.NADH氧化呼吸链：丙酮酸、α-酮戊二酸、苹果酸、β-羟丁酸、谷氨酸、异柠檬酸（推论：全都带“酸”，不带“酸”的可以排出）；P/O =
2.5
2.FADH2氧化呼吸链（琥珀酸氧化呼吸链）：琥珀酸、脂酰CoA、α-磷酸甘油；P/O =1.5
※抗坏血酸底物直接通过Cyt c传递; P/O =1
★三类氧化磷酸化抑制剂：
1.呼吸链抑制剂：
可阻断复合体Ⅰ的：鱼藤酮、粉蝶霉素、异戊巴比妥
可阻断复合体Ⅱ的：萎锈灵
可阻断复合体Ⅲ的：抗霉素A、粘噻唑菌醇
可阻断复合体Ⅳ的：CN-（CN-中毒抑制Cyt aa3）、N3-、CO（CO能抑制电子传递体细胞色素C氧化酶，使电子不能传递给氧，造成氧化受阻，则偶联的磷酸化也无法进行，以至呼吸链功能丧失）
2.解偶联剂：二硝基苯酚
解偶联→ADP磷酸化停止，但氧利用继续
3.ATP合酶抑制剂：对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用，如寡霉素
★正常机体氧化磷酸化速率主要受ADP调节，ADP浓度升高则氧化磷酸化加速。
★属于高能化合物的有：磷酸烯醇式丙酮酸、氨基甲酰磷酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸肌酸、ATP、乙酰CoA、ADP、焦磷酸、1-磷酸葡萄糖（要么以“酸”结尾，要么以字母结尾；唯一的
一个是“糖”于是开头为1）
★胞质中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链：
1.α-磷酸甘油穿梭：主要存在于脑和骨骼肌中，P/O=1.5
2.苹果酸-天冬氨酸穿梭：主要存在于肝和心肌，P/O=2.5，其意义是：将胞液中NADH+H+的2H带入线粒体内
★人微粒体细胞色素P450单加氧酶参与生物转化过程，不伴磷酸化，也不生成ATP。
Unit 7
★体内最广泛存在、活性最高的转氨酶是将氨基转移给α-酮戊二酸（三羧酸循环）。
★联合脱氨基作用：氨基酸＋α-酮戊二酸→α-酮酸＋谷氨酸（转氨酶）
谷氨酸→α-酮戊二酸＋NH3（L-谷氨酸脱氢酶）
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶协同作用→把氨基酸转变成NH3及相应α-酮酸★在心肌和骨骼肌中，氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
★氨在血液中主要以丙氨酸和谷氨酰胺两种形式转运。
★肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式（丙氨酸-葡萄糖循环）运往肝，同时，肝又为肌肉提供了生成丙氨酸的葡萄糖；脑中氨的主要去路是合成谷氨酰胺（谷氨酰胺合成酶），并由血液运往肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸及氨。因此，谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式。
★谷氨酰胺的代谢去路：参与嘌呤、嘧啶核苷酸合成、糖异生、氧化供能
★体内蛋白质分解代谢的最终产物是尿素（合成尿素是肝的特有功能，就像合成酮体），只有少部分氨在肾以铵盐形式随尿排出。
★鸟苷酸循环：
1.部位：线粒体、胞液
2.关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、精氨酸代琥珀酸合成酶
3.基本步骤：（1）NH3＋CO2＋H2O＋2ATP→氨基甲酰磷酸＋2ADP＋Pi（关键步骤1）
（2）鸟氨酸＋氨基甲酰磷酸→瓜氨酸（鸟氨酸氨基甲酰转移酶）
（3）瓜氨酸＋天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸（关键步骤2）
（4）精氨酸代琥珀酸→精氨酸＋延胡索酸（精氨酸代琥珀酸裂解酶）
（5）精氨酸→尿素＋鸟氨酸（精氨酸酶）
※延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸（三羧酸循环步骤）→天冬氨酸（转氨基）★尿素中的两个氮原子分别来源于：NH3和天冬氨酸
★个别氨基酸的代谢：
1.谷氨酸[脱羧基]→γ-氨基丁酸（GABA）
2.色氨酸→5-羟色胺；一碳单位；丙酮酸和乙酰乙酰CoA；烟酸（尼克酸）
3.鸟氨酸→腐胺→精脒和精胺
4.一碳单位：四氢叶酸是一碳单位的运载体
一碳单位主要来自丝氨酸（Ser）、甘氨酸（Gly）、组氨酸（His）和色氨酸（Trp）的分解代谢；另外，蛋氨酸（Met）经活化转变为S腺苷蛋氨酸，也可提供一碳单位；S腺苷蛋氨酸是体内最重要的甲基直接供体。一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成。
5.由甲硫氨酸转甲基作用生成的生理活性物质有：肾上腺素、肉碱、胆碱和肌酸
6.肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，S腺苷甲硫氨酸提供甲基而合成，肝是合成肌酸的主要器官。肌酸＋ATP→磷酸肌酸＋ADP（肌酸激酶）
★甘氨酸参与的代谢过程有：肌酸的合成、嘌呤核苷酸的合成、血红素的合成
7.半胱氨酸→牛磺酸
8.苯丙氨酸[羟化]→酪氨酸（不可逆）；苯丙氨酸→苯丙酮酸（少量）[先天性苯丙氨酸羟化酶缺陷者体内产生大量苯丙酮酸并经尿排出——苯丙酮尿症]
9.酪氨酸[羟化]→多巴→多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素（统称儿茶酚胺）
酪氨酸→多巴（酪氨酸酶）→黑色素[先天性酪氨酸酶缺乏——白化病]
酪氨酸→对-羟苯丙酮酸（酪氨酸转氨酶）→尿黑酸→延胡索酸、乙酰乙酸（酮体）[分解尿黑酸的酶先天性缺陷——尿黑酸尿症]
10.支链氨基酸：缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）都属于必需氨基酸，其分解代谢主要在骨骼肌进行。
Unit 8
★嘌呤的合成原料：甘氨酸（Gly）、谷氨酰胺、天冬氨酸（Asp）、CO2、甲酰基（FH4）嘧啶的合成原料：谷氨酰胺、天冬氨酸（Asp）、CO2
★直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是：5-磷酸核糖（磷酸戊糖途径中产生）
★嘌呤核苷酸的从头合成分两个阶段：合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）→AMP和GMP
1.IMP的合成：5-磷酸核糖→磷酸核糖焦磷酸（PRPP，磷酸核糖焦磷酸合成酶）→5-磷酸核糖胺（PRA，磷酸核糖酰胺转移酶）→→IMP；
2.IMP→AMP→ADP→ATP；IMP→GMP→GDP→GTP
★补救合成：腺嘌呤→AMP；次黄嘌呤→IMP；鸟嘌呤→GMP
★脱氧核苷酸的生成基本是在二磷酸核苷（NDP）水平上进行的，即NDP→dNDP（核糖核苷酸还原酶）；dTMP由dUMP甲基化而生成。
★嘌呤核苷酸的抗代谢物：
1.6-巯基嘌呤（6MP）：结构与次黄嘌呤相似，其作用为：
（1）抑制IMP转变为AMP和GMP（即从头合成途径的第二阶段）
（2）抑制PRA的生成以及次黄嘌呤→IMP
2.氮杂丝氨酸：结构与谷氨酰胺相似，可抑制PRA的生成、IMP→GMP等
3.甲氨蝶呤（MTX）：叶酸的类似物，可抑制二氢叶酸还原酶（造成一碳单位缺乏）
★嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸。进食高嘌呤饮食、分解代谢↑（如白血病、恶性肿瘤）或肾疾病均可导致血中尿酸升高。临床上常用别嘌呤醇治疗痛风症。别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制黄嘌呤氧化酶（黄嘌呤X→尿酸）从而抑制尿酸的生成。
★嘧啶的合成开始于氨基甲酰磷酸，由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ催化（细胞液中）；尿素合成中所需的氨基甲酰磷酸由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化（线粒体中）。
★嘧啶核苷酸的合成步骤：
1.尿嘧啶核苷酸（UMP）的合成
2.UMP→UDP→UTP→CTP→CDP→dCDP；UMP→UDP→dUDP→dUMP→TMP（dTMP）
★补救合成：嘧啶→磷酸嘧啶核苷（嘧啶磷酸核糖转移酶，对胞嘧啶不起作用）
★嘧啶核苷酸的抗代谢物：
1.5-氟尿嘧啶（5-FU）：结构与胸腺嘧啶相似，在体内转变为FdUMP和FUTP，FdUMP与dUMP 结构类似，可阻断dTMP的合成
2.氮杂丝氨酸：可抑制CTP的生成
3.甲氨蝶呤：抑制dTMP的生成
4.阿糖胞苷：抑制dCDP的生成
Unit 9
★体内的直接功能物质为：ATP
★三大营养物质代谢的交叉点是：乙酰CoA
（三）基因信息的传递
Unit 10
★DNA半保留复制：将一个完全被放射性标记的DNA分子放于无放射性标记的环境中复制三代后，所产生的全部DNA分子中，无放射性标记的有：6个。
★DNA复制、转录互补结构或反密码子的推断：反向（右→左）读取，正向书写
★冈崎片断：复制中的不连续片断
★参与DNA复制的物质：
1.底物（原料）：dNTP
2.聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶（DNA-pol或DDDP）
3.模板：解开成单链的DNA母链
4.引物：提供3’-OH的短链RNA分子（由引物酶催化合成）
5.其他酶和蛋白质因子：包括拓扑异构酶、连接酶、SSB（稳定已解开的单链）、Dna蛋白（DnaA-辨认起始点；DnaB-解螺旋酶；DnaC-运送和协同DnaB；DnaG-引物酶）★原核生物的3种DNA聚合酶：
DNA-polⅢ是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶；
3种DNA-pol都具有5’→3’聚合活性及3’→5’核酸外切酶活性；
只有DNA-polⅠ具有5’→3’外切酶活性
★原核生物的DNA生物合成：
1.复制起始：参与的酶有拓扑异构酶、Dna蛋白和SSB
2.复制过程中具有催化3’,5’-磷酸二酯键生成的酶有：引物酶、DNA聚合酶、拓扑异构酶、
DNA连接酶
3.拓扑异构酶的作用：解开DNA超螺旋；切断单链DNA；连接3’,5’-磷酸二酯键
4.复制的终止过程包括去除RNA引物和换成DNA，最后把DNA片段连接成完整的子链（片断连接时由ATP供能）；需要的酶：RNA酶、DNA-polⅠ、连接酶
★真核生物是以复制子为单位各自进行复制的，所以引物和随从链的冈崎片段都比原核生物短；真核生物DNA合成，就酶的催化速率而言，远比原核生物慢，但真核生物是多复制子复制，因而总体速度是不慢的。
★含有RNA的酶有：核酶、端粒酶
★端粒酶：由RNA和蛋白质组成，兼有提供RNA模板和催化逆转录的功能（逆转录酶）。
★逆转录酶：以RNA为模板合成双链DNA（cDNA）的酶，全称是依赖RNA的DNA聚合酶（RDDP）；逆转录酶有三种活性：RNA或DNA作模板的dNTP聚合活性和RNase活性（RNA水解酶活性）；逆转录酶没有3’→5’核酸外切酶活性，因而无校对功能，错误率高；逆转录也需要引物，该引物现认为是病毒本身的一种tRNA。
★紫外线诱发DNA突变的机制是：生成嘧啶二聚体
★突变的DNA分子改变可分为错配、缺失、插入和重排。错配又称点突变，可导致单个氨基酸置换；缺失或插入都可导致框移突变，后果是翻译出的蛋白质可能完全不同。
★DNA损伤的修复主要有错配修复、直接修复、切除修复、重组修复和SOS修复。
核苷酸切除修复是细胞内最重要和有效的修复方式，其过程包括去除损伤的DNA，填补空隙和连接。后两步与复制去除DNA引物的填补和连接相似，需要的酶有：DNA连接酶、DNA-pol Ⅰ、AP内切核酸酶（UvrA、UvrB是辨认及结合DNA损伤部位的蛋白质；UvrC有切除作用，可能还需要有解螺旋酶）
Unit 11
★mRNA、rRNA和tRNA主要参与蛋白质的合成；真核细胞内核小RNA（snRNA）和微小RNA（miRNA）分别与mRNA的剪切和基因表达调控有关。
★转录中的碱基配对原则：A-U、T-A、G-C
★原核生物的依赖DNA的RNA聚合酶（RNA-pol）的全酶由α2、β、β’、σ四种亚基组成，其中α2ββ’合称为核心酶，需要参与整个转录过程，而σ亚基仅参与转录起始阶段。各个亚基的功能：
α亚基：决定哪些基因被转录
β亚基：与转录全过程有关（催化）
β’亚基：结合DNA模板（开链）
σ亚基：辨认起始点
★原核生物转录终止分为依赖ρ（Rho）因子与非依赖ρ因子两大类。
★真核生物RNA的生物合成产物为单顺反子；原核生物：多顺反子。
★真核生物的3种RNA-pol的功能：
1.RNA-polⅠ：rRNA的前体（45S-rRNA）→28S、5.8S、18S-rRNA
2.RNA-polⅡ（最活跃）：hnRNA→mRNA（成熟过程需进行甲基化修饰）
3.RNA-polⅢ：tRNA、5S-rRNA、小RNA分子
★转录起始点上游多数有共同的TATA序列，成为Hognest盒或TATA盒，通常认为这就是启动子的核心序列。
★参与RNA-polⅡ转录的转录因子（TF）Ⅱ及功能：
TFⅡD（包括TBP和TAF）：结合TATA盒（辨认起始点）
TFⅡA：稳定TFⅡD-DNA复合物
TFⅡB：促进RNA-polⅡ结合
TFⅡF：解螺旋酶
TFⅡE：ATPase
TFⅡH：蛋白激酶活性
★外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列（即被转录也被翻译的序列）；内含子；隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。
Unit 12
★起始密码子：AUG（编码甲硫氨酸）
终止密码子：UAA、UAG、UGA（不编码任何氨基酸→遗传密码不只代表氨基酸）★羟脯氨酸、羟赖氨酸没有遗传密码
★遗传密码的简并性：一种氨基酸可具有两个或两个以上的密码子为其编码（甲硫氨酸、色氨酸除外）；遗传密码的特异性主要由头两位核苷酸决定
★通用性：遗传密码适用于生物界的所有物种
★摆动性：反密码子与密码子之间的配对并不严格遵守碱基配对规律，如反密码子第1位为此黄嘌呤核苷酸（I），则可与密码子第3位的A、U或C配对；第一位的U可与A或G配对；第一位的G可与C或U配对（特殊配对：U-G）
★核糖体（核蛋白体，由rRNA和蛋白质组成）是蛋白质生物合成的场所。
★核糖体的rRNA组成：
原核生物：小亚基16S-rRNA；大亚基23S-rRNA、5S-rRNA
真核生物：小亚基18S-rRNA；大亚基28S-rRNA、5.8S-rRNA、5S-rRNA ★蛋白质生物合成的能源物质为ATP（氨基酸的活化过程）和GTP（肽链的生物合成过程）[GTP参与的其他重要过程：糖异生]
★氨基酸的活化形式为：氨基酰-tRNA
★原核生物翻译的起始因子（IF，initiate）：IF-1、IF-2、IF-3
延长因子（EF，elongate）：EF-T、EF-G
释放因子（RF，release）：RF-1、RF-2、RF-3
★真核生物翻译的起始因子：eIF-1、eIF-2、eIF-3、eIF-4、eIF-5、eIF-6 延长因子：eEF-1、eEF-2
释放因子：eRF
★蛋白质生物合成的干扰和抑制：
四环素：作用于小亚基，抑制氨基酰-tRNA与小亚基结合
链霉素：作用于小亚基，改变构象引起读码错误、抑制起始
氯霉素：作用于大亚基，抑制转肽酶、阻断肽链延长
嘌呤霉素：作用于原核、真核核糖体
白喉毒素：主要抑制哺乳动物蛋白质合成，使eEF-2失活
干扰素（IFN）：使eIF-2磷酸化而失活，抑制病毒蛋白质的合成
Unit 13
★并非所有基因表达过程都产生蛋白质，转录过程也属于基因表达。（即基因表达并非均经历基因转录及翻译过程）
★管家基因：生物个体中在几乎所有细胞中持续表达的基因
★操纵子的基因表达调节系统属于转录水平的调节。
★乳糖操纵子：
构成：3个结构基因（Z、Y、A分别编码β-半乳糖苷酶、透酶、乙酰基转移酶）＋操纵序列O＋启动序列P＋调节基因I＋CAP结合位点
I基因编码阻遏蛋白，后者与O序列结合，使操纵子受阻遏处于关闭状态。
P序列能与RNA聚合酶结合。
分解（代谢）物激活蛋白在DNA的结合部位是：CAP结合位点
P序列、O序列和CAP结合位点共同构成乳糖操纵子的调控区。
★真核基因顺式作用元件分为：启动子、增强子及沉默子
启动子是指RNA聚合酶最初与DNA结合的那段DNA序列，最具典型意义的是TATA盒。
Unit 14
★重组DNA技术中常用的工具酶：
1.限制性核酸内切酶：存在于细菌体内，可识别特异序列，切割DNA（“剪刀”）；切割点
附近的碱基顺序通常为回文结构
2.DNA连接酶：将目的基因与载体DNA拼接（“针线”）
3.DNA-polⅠ
4.Klenow片段：用于cDNA第二链合成、双链DNA3’-末端标记等
5.反转录酶：合成cDNA；替代DNA-polⅠ进行填补、标记或DNA序列分析
★质粒：存在于细菌染色体外的小型环状双链DNA分子，能够自主复制，可携带抗药性基因，可含有克隆位点。
★目的基因的获取途径：
1.化学合成；
2.基因组DNA文库筛选；
3.cDNA文库在体外利用反转录酶合成与mRNA互补的DNA；
4.聚合酶链反应（PCR）
（四）生化专题
Unit 15
★常见的第二信使：cAMP、cGMP、DAG、IP3、Ca2+、NO等
★腺苷酸环化酶（AC）直接影响细胞内cAMP的含量，磷酸二酯酶（PDE）促进cAMP的水解；cAMP作用于cAMP依赖性蛋白激酶，即蛋白激酶A（PKA）
★鸟苷酸结合蛋白（G蛋白）有α、β、γ三种亚基，具有GTP酶活性，可将GTP水解成GDP （可被霍乱病毒抑制，使G蛋白处于持久激活状态）。膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶偶联。
★通过胞内受体发挥作用的激素有：类固醇激素、甲状腺激素、维A酸、维生素D
★AC-cAMP-PKA通路：肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素
★与细胞生长、增殖和分化有关的信号转导途径主要有：Ras-MAPK途径（表皮生长因子受体信号的主要通路）、JAK-STAT途径（转导白细胞介素受体信号）
Unit 16
★血浆清蛋白：人体血浆中含量最多的蛋白质；肝脏合成最多的蛋白质；不属于糖蛋白的血浆蛋白质；对血浆胶体总渗透压贡献最大。
★血浆清蛋白运输：脂肪酸、Ca2+、胆红素、磺胺等
★通常血清中酶活性升高的主要原因是：细胞受损使细胞内酶释放入血
★红细胞的糖代谢：主要经糖酵解通路和2,3-二磷酸甘油酸旁路进行代谢，少部分通过磷酸戊糖途径进行代谢。
★1,3-二磷酸甘油酸是高能磷酸化合物；2,3-二磷酸甘油酸不是高能磷酸化合物。
★2,3-二磷酸甘油酸在红细胞内含量高，由1,3-二磷酸甘油酸转变生成，经水解脱去磷酸
后生成3-磷酸甘油酸。2,3-二磷酸甘油酸是红细胞的能量储存形式，也是调节血红蛋白（Hb）运氧能力的重要因素，能降低血红蛋白与O2的亲和力。
★血红蛋白由珠蛋白和血红素组成，是体内主要的含铁蛋白质，在血液运输O2和CO2中起重要作用。血红素不但是Hb的辅基，也是肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶等的辅基。
★合成血红素的基本原料：甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+
合成场所：线粒体（起始和终末过程）、胞质（中间阶段）
关键酶：ALA合酶，磷酸吡哆醛是该酶的辅基（维生素B6缺乏将影响血红素的合成），受血红素的反馈抑制，可能属于别构抑制。
Unit 17
★肝在脂类代谢中的特有作用有：合成并分泌胆汁酸；产生酮体；合成与分泌卵磷脂-胆固醇脂酰基转移酶（LCAT）；合成VLDL等
★除γ-球蛋白（来源于浆细胞）外，几乎所有的血浆蛋白均来自于肝；人血浆内的免疫球蛋白大多存在于γ-球蛋白，故肝功能不良时，免疫球蛋白的合成受影响较小。
★血浆清蛋白的功能：非特异性运输载体；维持血浆胶体渗透压
★肝是体内除支链氨基酸（主要在肌肉组织中代谢）以外的所有氨基酸分解和转变的重要场所。肝是清除血氨的主要器官，通过尿苷酸循环合成无毒的尿素。肝昏迷时，患者血液中芳香族氨基酸↑、血NH3指标↑、尿素↓。
★胆红素主要来源于衰老红细胞的破坏，以胆红素-清蛋白复合体的形式存在和运输，在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管。狗切除肝后，在死亡前可观察到：血氨↑、血清游离胆红素↑、血浆蛋白↓。
★凝血因子大部分由肝合成，因此严重肝细胞损伤时，可出现凝血时间延长及出血倾向。
★肝是机体内生物转化最重要的器官，最常见部位在肝脏的微粒体，小部分在胞液。生物转化最重要的意义在于使非营养物质极性增加，利于排泄（具有解毒与致毒的双重性特点）。肝的生物转化可分为两相反应。第一相反应包括氧化、还原和水解，其中以微粒体依赖的加单氧酶系（参与体内维生素D3、胆汁酸、类固醇激素等物质的羟化过程）最重要。第二相反应以葡糖醛酸结合反应最普遍。第二相反应常见的结合物有：活性葡糖醛酸（UDPGA）、活性硫酸（PAPS，即3’-磷酸腺苷5’-磷酸硫酸，主要来源于半胱氨酸的分解）、谷胱甘肽、乙酰CoA等。
★初级胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸或牛磺酸的结合产物
次级胆汁酸：脱氧胆酸、石胆酸及其与甘氨酸或牛磺酸的结合产物
★以胆固醇为原料合成胆汁酸是胆固醇在体内的主要代谢去路。
限速酶：胆固醇7α-羟化酶（胆固醇合成的关键酶：HMG CoA还原酶）★胆色素是体内血红素代谢的终产物，包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素，其中胆红素居于胆色素代谢的中心，是人体胆汁中的主要色素，呈橙黄色。
★某些有机阴离子（如磺胺药、水杨酸、胆汁酸、脂肪酸等）可与胆红素竞争性地结合清蛋白，使游离胆红素增多，可产生对脑的毒性作用。
★胆红素与葡糖醛酸结合（由UDP-葡糖醛酸基转移酶催化，由UDP-葡糖醛酸提供葡糖醛酸基）生成结合胆红素，是肝对有毒性胆红素的一种根本性的生物转化解毒方式。
★结合胆红素（直接胆红素、肝胆红素）：水溶性大、脂溶性小（生物转化的共性），透过细胞膜的能力及毒性小，能透过肾小球随尿排出（彻底解毒），与重氮试剂反应直接阳性。
游离胆红素（间接胆红素、血胆红素）：水溶性小、脂溶性大，透过细胞膜的能力及毒性大，不能透过肾小球随尿排出，与重氮试剂反应间接阳性。
★胆红素在肠道内的转化：
胆红素→胆素原（橙黄色→无色，由回肠下段和结肠的肠菌作用产生，包括d-尿胆素原、中胆素原和粪胆素原）→胆素（无色→黄褐色，胆素原接触空气氧化而成，包括d-尿胆素、i-尿胆素和粪胆素，是尿液、粪便的主要颜色）
经粪便排出体外的有：胆素原、粪胆素
经尿液排出体外的有：尿胆素原、尿胆素（正常人尿中检测不到尿胆红素）
★溶血性黄疸：血浆总胆红素↑、游离胆红素↑，结合胆红素浓度改变不大；尿胆红素阴性；尿中尿胆素原和尿胆素↑；粪胆素原和粪胆素↑（本质：血红素产生↑，肝功正常）肝细胞性黄疸：游离胆红素↑；血清结合胆红素↑（肝细胞肿胀，压迫毛细胆管，使部分结合胆红素返流入血）；尿胆红素阳性（血中结合胆红素↑通过肾小球滤过）；粪胆素↓（结合胆红素合成↓、经胆管排入肠道的胆红素↓），粪便颜色可变浅（本质：肝功损害，不能正常处理胆红素，胆红素进入血液↑而进入肠道↓）
阻塞性黄疸：血清结合胆红素明显↑，游离胆红素可无明显变化；尿胆红素呈阳性反应，尿的颜色变深，可呈茶叶水色；胆管完全阻塞的病人粪便呈白陶土色（无胆红素进入肠道）（本质：原本该进入肠道的胆红素由于胆道阻塞进入了血液）
Unit 18
★参加钙磷代谢调节的激素有：甲状旁腺素、降钙素、1,25-(OH)2-D3
★维生素D的活化形式是1,25-二羟维生素D。从胆固醇生成的维生素D3原在紫外线的照射下转变为维生素D3，维生素D3在肝微粒体25-羟化酶的催化下生成25-OH-D3（血浆中维生素D3的主要存在形式）；25-OH-D3在肾小管上皮细胞线粒体1α-羟化酶的作用下生成维生素D3的活性形式。（胆固醇→维生素D3原→光照→维生素D3→肝→25-OH-D3→肾→活化形式）
★功能：1,25-(OH)2-D3促进小肠对钙、磷的吸收，使血钙升高；影响细胞分化
Unit 20
★细胞癌基因（原癌基因）广泛存在于生物细胞中（病毒中的叫病毒癌基因）。
★癌基因的名称用三个斜体小写字母表示。
★Rb基因是最早发现的抑癌基因；p53基因是迄今为止发现的与人类肿瘤相关性最高的基因，野生型p53是一种抑癌基因。
★erb B的表达产物：生长因子受体
sis的表达产物：生长因子
ras的表达产物：GTP结合蛋白
mys的表达产物：DNA结合蛋白
jun、fos的表达产物：转录因子
src的表达产物：酪氨酸蛋白激酶
Unit 21
★Southern blot（DNA印记）：用于基因组DNA的定性和定量分析（研究DNA）
★Northern blot（RNA印记）：用于检测某一组织或细胞中已知mRNA的表达水平，也可以比较不同组织或细胞中的同一基因的表达情况（研究基因表达）
★Western blot（蛋白质印迹）：用于检测样品中特异性蛋白质的存在、细胞中特异性蛋白质的半定量分析以及蛋白质分子的相互作用研究（研究基因表达）
★RCR（聚合酶链反应）：用于目的DNA的扩增（目的基因获取的方法之一）
★RT-PCR（逆转录PCR）：获得目的基因以及对已知序列的RNA进行定性及半定量分析（研究基因表达）
生化总结
生化总结 第二章蛋白质的结构与功能 ※推算蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数﹡6.25﹡100=100克样品中蛋白质含量（g%）. ※蛋白质的生物学功能：①酶的催化作用；②调控作用；③运动与支持；④参与运输储存； ⑤免疫保护；⑥参与细胞间信息传递；⑦氧化作用。 ※氨基酸的理化性质：两性解离与等电点；氨基酸的紫外吸收性质；荫三酮反应。 ※等电点：在某一PH得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子的浓度相等，呈电中性，此时的溶液的PH值称为氨基酸的等电点。 氨基酸的最大紫外吸收值：280mm 荫三酮反应：蓝紫色络合物。 ※蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。 ※蛋白质的一级结构是其空间结构和特异生物学功能的基础。 ※蛋白质的二级结构：是指多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 ※蛋白质的二级结构包括:四种 ※蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 ※蛋白质的三级结构的稳定是靠次级键（如：疏水作用力，盐键，氢键） ※结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域。 ※蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下蛋白质的空间结构受到破坏从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。 ※蛋白质的变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。 蛋白质紫外吸收最大值：280mm 原因：共轭双键 第三章：核算结构与功能 ※核酸的连接方式：3′，5′磷酸二酯键 书写方向：由一个核酸的3′-羟基和另一个核苷酸的5′-磷酸脱水缩合 ※DNA的一级结构：是指DNA分子中脱氧核苷酸从5′-末端到3′-末端的排列顺序。 DNA的一级结构即是DNA的碱基排列顺序。 Chargaff规则：①A=T,G=C;②不同生物种属的DNA的碱基组成不同；③同一个体的不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。 ※DNA双螺旋结构的生物学意义： ①第一次从结构角度阐明了DNA充当遗传物质的结构基础； ②阐明了基因的本质，基因是存在于染色体上，具有特定遗传功能的DNA片段； ③揭示了DNA半保留复制的奥秘； ④双螺旋结构模型的创立，标志着生物科学的发展进入了分子生物学阶段。 ※DNA的最大紫外吸收值：260mm处 ※DNA的变性：是指在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使双链DNA解链为单链的过程。 ※退火:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性的过程。 第五章：酶 ※酶分为单纯酶和结合酶 单纯酶：决定反应特异性 结合酶：决定反应的种类和性质 ※酶催化作用的特点：特异性；高效性；酶活性的可调节性；酶活性的不稳定性。 ※某些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶分子发生构象的变化
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
生化基本知识总结归纳表
生化基本知识归纳总结表 目录 A．氨基酸的分类 B．氨基酸和蛋白质的理化性质比较 01—01 蛋白质分子各级结构的特征及意义比较表 01—02 蛋白质二级结构中的α－螺旋与β－折叠结构比较表 02—01 DNA和RNA组成结构、性质、功能比较表 03—01 三种可逆抑制类型比较表 03—02 酶的变构调节、共价修饰调节与酶原激活作用比较表 04—01 糖代谢途径总结归纳表 04--02 参予糖代谢中的主要维生素及其作用一览表 04—03 糖代谢中的重要中间产物及关连作用一览表 05—01 脂肪酸、脂肪分解合成代谢总结归纳表 05—02 酮体生成与利用比较表 05—03 脂肪酸合成与氧化过程的重要区别表 05—04 类脂合成代谢总结归纳表 05—05 血浆脂蛋白种类、性质、功能特点的比较 06—01 生物氧化与体外氧化(如燃烧)比较表 06—02 底物水平磷酸化、氧化磷酸化和线粒体外氧化的特点与意义比较表06—03 三羧酸循环与氧化磷酸化途径汇总表 07—01 氨基酸脱氨基作用比较表 07—02 由氨基酸代谢生成的生物活性物质或基团归纳表 08—01 嘧啶、嘌呤核苷酸合成归纳比较表 08—02 嘌呤、嘧啶核苷酸转变归纳与比较表(从中间产物→产物) 08—03 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ与Ⅱ的比较 09—01 物质代谢调节中的重要限速酶 09—02 主要代谢途径(酶)的区域化(细胞定位)分布表 09—03 饱食、长期饥饿与应激状态下的物质代谢强度变化表(箭号表示) 10—01 大肠杆菌DNA聚合酶的特性 10—02 原核与真核生物复制比较表 11—01 原核与真核生物转录比较表 11—02 rRNA、mRNA、tRNA合成加工比较表 12—01 原核与真核生物翻译比较表 12—02 复制、转录、反转录、翻译比较汇总表 13—01 原核与真核基因转录及其调控特点的比较 15—01 膜受体与内受体激素作用比较表 15—02 细胞间主要的信息传递途径比较表 17—01 初级与次级胆汁酸的合成特点与功能 17—02 胆汁酸和胆色素肠肝循环比较表 17—04 三类黄疸比较表
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径：
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体
○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
检验科生化室工作流程
检验科生化室工作流程 1.标本的接收与处理 1.1标本的接收 ①严格执行患者、化验单及标本收集器皿的核对制度，保证无差错。 ②认真审核检验申请单，申请单上需标明：患者姓名、性别、年龄、科别、病区及床号、临床诊断、标本采集时间和实验室收到时间等。 ③签收人员应逐一检查标本的质量，避免血少或严重污染等，对不合格、但可以接受 的样本，签收人员要记录标本的缺陷，对于不符合要求的样本，签收人员应拒绝接受， 同时注明拒收原因，并通知临床重新采集标本。 1.2 标本的处理 ①生化室收到临床标本后，应尽快低速离心分离血清或血浆(天冷血清尚未析出，可将 标本放置水浴箱15-20 min)，离心速度为3000 r/min左右，时间为5-10 min。不主张用玻璃棒或类似器材去剥离附着于试管壁和管塞上的凝块，因处理不当可导致溶血；如果必须将凝块与试管内壁分开或取下管塞时，一定要小心处理。 2.仪器与试剂 2.1 仪器 ①建立仪器档案：保存每一台仪器的购置论证书、仪器说明书、操作手册。 ②建立仪器操作程序：按照操作手册的要求，建立本室仪器操作程序，并在实际操作中严格按操作程序实施。 ③仪器校准：所有仪器按要求进行校准。校准时，必须选用与仪器配套的校准品，不同系统应选用不同的校准品。所有校准都应有时间、结果、变更和频度的记录和说明。④仪器比对:对具有两台或两台以上同类仪器, 并有相同检测项目，应定期进行仪器间比对实验, 以确保结果的一致性。一般3个月或有以下情况应进行一次比对：质控结果不一致、其中一台仪器经维修保养、更换元器件、试剂更换厂家等。
⑤检测方法选择:原则上在确保质量的前提下，生化室应尽可能选择各项目的推荐方法，如因测定方法和试剂的更换造成临床正常值参考范围发生变动的，应做好对临床的宣传工作。 2.2 试剂 ①试剂选择：参照《卫生部临床检验体外诊断试剂盒质量检定暂行标准》的有关规定，在充分考虑质量的前提下，应尽可能选用和生化检验仪器相配套的试剂，如使用其他商品化试剂应做相应的对照实验并有可行性的报告和记录。 ②试剂的使用和保存：严格按照说明书的要求进行操作和保存，如果是干粉或片剂，一定要注意复溶水的质量。在试剂的使用过程中，应有相应的批号、使用情况及更换记录和说明。 3.室内质控与室间质评 室内质控是为了监测和评价实验室工作质量，以决定常规检验报告能否发出所采取 的一系列检查、控制手段，它代表每天检验结果的准确性；而室间质评既由实验室 以外的某个机构对各实验室常规工作的质量进行监测忽然评定，以评价各实验室工作 质量，逐步提高常规检测的准确性和可比性。以切实做好本室的室内质控为基础，实 验室应积极参加室间质评活动，以增加检验结果的准确度和可比性。各类生化检验项 目应有相应的室内质量控制系统。①质控品选择：选择符合要求的两个浓度质控品。 ②严格按照质控品说明书要求，正确使用和保存。③设定靶值：实验室应对新批号质 控品的各个测定项目确定靶值，靶值必须用本室现行使用的测定方法进行确定；定值 质控品的标定值只能作为确定靶值的参考。④质控方法选择：根据室内质控的要求选 择多规则质控方法。⑤绘制质控图及记录质控结果:根据质控品的靶值和控制限绘制 Levey Jennings控制图(单一浓度水平)，或将不同浓度水平的结果绘制在同一图上 的Youden图，将原始质控结果记录在质控图表上，保留打印的原始质控记录。⑥失 控处理及原因分析：填写失控报告，分析误差原因，并采取相应处理措施；根据分析 所得的失控原因，判断结果是真失控还是假失控，以决定当批结果是否发出或重新测 定。
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生化名词解释总结
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生化室实习自我鉴定
生化检验科实习鉴定 在生化室实习的时间即将结束，在这一个月实习期间，我认真遵守科室的制度，团结同学，尊敬老师。 生化中的肝肾、血脂功能检查，是每个医院都是必不可少的基本检查。 虽然每天我需要处理大量的标本，先编号、再离心、最后上机，对每一项操作检验员都得仔细把好关。因为影响生化检查结果的因素有很多很多。 每天必做的生化质控，是一项最重要的指标，可以衡量今天仪器状态、试剂稳定、结果的可靠与否。 老师也会积极地给我们演示操作、讲解原理，帮助我们清晰认知质控的重要性、必要性。 很多人认为生化室的工作时轻松的，但我不这么认为，尽管现在全自动生化仪普及，不需要花费太多人力，但生化质控偏离、生化结果起伏是要检验人员作出精准的分析判断。 生化科室的实习，更近一步地丰富了自己的操作经验，也为自己熟练生化操作垫定基础。相信自己以后一定可以做好生化检验员！篇二：2012临床生化组实习小结光阴似箭，时间如梭，三周的时间确实太过短暂，刚熟悉了生化组的工作，就面临轮转其他专业组，心里全是不舍，这两天真希望时间的脚步能停留下来，能让我对生化组多留下一些记忆。很喜欢生化组融洽的气氛，很留恋老师们爽朗的笑声，很珍惜在生化组难忘的日子，因为珍惜，祈求时间停留；因为珍惜，只想再多争取做些工作。在生化组实习的这段日子里，每一位老师都教会了我很多，我也领悟了很多，现在唯一遗憾就是时间太短，很多东西都只能浅尝辄止，缺乏更深入的体会。 生化组的实习的工作在其他同学看来既简单又无趣，而对我来说则是既熟悉而又陌生，以前最喜欢的课程就是临床生化，因为兴趣加上自己的努力，临床生化的理论知识我还是学的比较扎实，所以一直认为生化组的实习应该会比较得心应手，但在实习的过程中我还是发现纸上得来终觉浅，绝知此事要躬行，深深的感觉到所学知识的肤浅和在实际运用中的专业知识的匮乏，自己的实际动手能力与工作的要求的还有一定的差距，健康所系，性命所托，生化组的工作作远比想象中的要细致严谨得多，这时才真正领悟到“活到老学到老”的含义，以下是我的实习总结： 实习目的 通过生化组的实习，将所学临床生化相关基础理论密切联系临床实际，巩固和提高所学的专业知识，熟练掌握常用临床检验生物化学基本操作技能，培养正确的思维方法与独立处理标本的能力，达到能分析、解决临床实际问题的目的。形成谦虚谨慎、多做、多学、多思考的习惯，树立全心全意为伤病员服务的思想，发扬救死扶伤的革命人道主义精神，培养高尚的职业道德、严肃的科学态度和一丝不苟的工作作风，毕业后能胜任临床检验相关医（技）师工作。 实习内容及要求 1.熟悉临床生化实验室的各项规章制度，严格遵守生化室的各项操作规程，熟悉sop文件操作规程，严格按照sop文件操作。 2.熟练掌握常用肝功、肾功、电解质、血糖、血脂等检验项目原理、方法、临床意义； 3.掌握脑脊液生化、浆膜腔液生化检查项目原理、方法、临床意义； 4.掌握尿液标本的尿蛋白定量、尿肌酐、尿糖等检查项目原理、方法、临床意义； 5.掌握生化分析仪、血气分析仪等仪器设备的原理、使用，以及定标、质控、保养措施及注意事项。了解自动生化分析仪的工作原理、主要性能指标及主要参数设置。 6.掌握全程质控原则：进行标本签收、排序、离心和分离，试剂准备，仪器定标、质控和标本测定，结果分析等，每一个环节每一个步骤的操作都要注意规范化标准化。 7.培养与应用沟通技巧、建立良好的医患关系，培养自学能力和在专业上继续探索与发
生化总结
生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学期末重点总结
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
生化病例总结
Q1.镰状细胞贫血症。 正常异常 DNA CTT CAT RNA GAA GUA Pro Glu Val 突变机制：点突变。 致病机制：正常编码的Glu为亲水性的aa，突变后编码的Val为疏水性的aa，谷氨酸变成了缬氨酸，使得原来水溶性的血红蛋白聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变成镰刀状而极易破碎，产生贫血。 Q2.有机磷中毒。 有机磷能特异性结合胆碱酯酶活性中心的色氨酸羟基，使酶失活，进而导致乙酰胆碱（Ach）的积蓄使迷走神经处于毒性兴奋状态。 Q3.白化病。 Tyr有一条代谢途径是在Tyr酶的作用下生成黑色素。先天性Tyr酶缺乏的人，则不能合成。（酪氨酸） （苯丙酮酸尿症）。 苯丙氨酸Phe有两条代谢途径：1，在Phe羟化酶作用下生成酪氨酸Tyr；2，经转氨基作用生成苯丙酮酸。 当先天性Phe羟化酶缺乏时，第一条代谢途径切断，第二条代谢途径加强，导致苯丙酮酸过多，堆积在CNS，使脑发育障碍。此病早发现可以通过控制食物中的Phe含量来治疗。 （苯丙氨酸酪氨酸） Q5.煤气中毒。 煤气中的CO可使线粒体Mit中氧化呼吸链的复合体IV电子传递受抑制，进而导致细胞内呼吸停止，而致机体快速死亡。 Q6.新生儿硬肿症。 棕色脂肪组织内存在着大量的UCP1（解偶联蛋白），它能在Mit内膜上形成易化质子通道，使质子从Mit的基质侧进入胞浆侧，通过解耦联而释放大量热能。 由于某种原因使新生儿体内缺少棕色脂肪组织，使得新生儿产能减少，导致皮下脂肪凝固，而致新生儿硬肿症。 Q7.蚕豆病。 由吃蚕豆而引发的一种溶血性黄疸。 因为患者体内的RC缺少6-磷酸葡萄糖脱氢酶，导致磷酸戊糖途径受抑制，而是RC内的NADPH的含量急剧减少，而NADPH可以维持GSH的还原性，后者又能维持RC膜的完整性，若NADPH合成不足的话，RC易破裂，发生溶血性黄疸。 08.肝性脑病。 当肝功能受损或尿素合成所需的酶缺乏时，血氨升高，经循环入脑时，可与α-酮戊二酸结合生成Glu，再生成Gln。这使得脑内的α-酮戊二酸减少，而使TAC减少，ATP生成减少，脑内供氧不足。另外，生成的Glu、Gln 的堆积会导致渗透压增大引起脑水肿。 (谷氨酸谷氨酰胺) 09.痛风症。 嘌呤核苷酸的代谢终产物是尿酸，它的可溶性小，易沉积于关节等处，而导致多种炎症。由于某种原因如进食高嘌呤食物或肾疾病使尿酸排除受阻，血中尿酸升高，而至痛风症。 临床上常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇的结构于次黄嘌呤相识，它能抑制黄嘌呤氧化酶，而是尿酸生成减少。同
生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的 C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系： a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应 导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为 Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。 b.变性作