第一章蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
一、名词解释题
1．peptide unit 8．结构域
2．motif 9．蛋白质等电点
3．protein denature 10．辅基
4．glutathione 11．α—螺旋
5．β—pleated sheet 12．变构效应
6．chaperon 13．蛋白质三级结构
7．protein quaternary structure 14．肽键
二、问答题
1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?
2．蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?
3．何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α—羧基、α—氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48)
4．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构?
5．什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?
6．举列说明蛋白质的四级结构。
7．已知核糖核酸酶分子中有4个二硫键，用尿素和β—巯基乙醇使该酶变性后，其4个二硫键全部断裂。在复性时，该酶4个二硫键由半胱氨酸随机配对产生，理论预期的正确配对率为1％，而实验结果观察到正确配对率为95％—100％，为什么?
8．什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何?
9．举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。
10．举例说明蛋白质的变构效应。
11．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?
12．测定蛋臼质空间构象的主要方法是什么?其基本原理是什么?
第二章核酸的结构与功能
一、名词解释题
1．核小体6．核酶
2．碱基互补7．核酸分子杂交
3．脱氧核苷酸8．增色效应
4．核糖体9．反密码环
5．Tm值10．Z-DNA
二、问答题
1．细胞内有哪几类主要的RNA?其主要功能是什么?
2．用32P标记的病毒感染细胞后产生有标记的后代，而用35S标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的后代，为什么?
3．一种DNA分子含40％的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30％的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA 的Tm值高?为什么?
4．已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度，这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的?
5．简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
6．简述RNA与DNA的主要不同点。
7．用四种不同的表示方式写出一段长8bp，含四种碱基成分的DNA序列(任意排列)。
8．为什么说DNA和RNA稳定性不同是与它们的功能相适应的?
9．简述真核生物mRNA的结构特点。
10．简述核酶的定义及其在医学发展中的意义。
第三章酶
一、名词解释题
1．固定化酶9．反竞争性抑制作用
2．酶偶联测定法10．酶的特异性
3．别构调节11．酶的活性中心．
4．结合酶12．最适温度5．Isoenzyme 13．Allosteric cooperation 6．Ligases 14．Abzymes
7．Initial velocity 15．Zymogens
8．K m 16．Activators
二、问答题
1．酶与一般催化剂相比有何异同?
2．举例说明酶的三种特异性。
3．金属离子作为辅助因子的作用有哪些?
4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用?
5．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?
6．简述“诱导契合假说”。
7．简述K m和V max的意义。
8．说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值
9．说明pH对酶促反应速度的影响。
10．比较三种可逆性抑制作用的特点。
11．举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
12．测定酶活性时应注意些什么?
13．说明酶原与酶原激活的意义。
14．什么叫同工酶?有何临床意义?
15．简述酶与临床的关系。
第四章糖代谢
一、名词解释题
1．glycolysis 2. ．glycolytic pathway 3．tricarboxylic acid cycle (TAC) 4 ．citric acid cycle
5．pasteur effect 6．pentose phosphate pathway(PPP) 7．glycogen 8．glycogenesis 9．gluconeogenesis 10．substrate cycle
11．1actric acid cycle1 12．blood sugar
13．三碳途径14．肝糖原分解
15．级联放大系统16．Krebs循环
17．糖有氧氧化18．糖异生途径
19．糖原累积症20．活性葡萄糖
21．Cori循环22．蚕豆病
23．高血糖24．低血糖
二、问答题
1．简述糖酵解的生理意义。
2．糖的有氧氧化包括哪几个阶段?
3．试述乳酸氧化供能的主要反应及其酶。
4．简述三羧酸循环的要点及生理意义。
5．试列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理
6．试述磷酸戊糖途径的生理意义。
7．机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径?
8．试述丙氨酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。
9．试述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。
10．简述糖异生的生理意义。
11．糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?为什么?
12．简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。
13．简述肝糖原合成代谢的直接途径与间接途径。
14．机体如何调节糖原的合成与分解使其有条不紊地进行?
15．神经冲动如何加速肌糖原的分解?
16．简述血糖的来源和去路。
17．概述肾上腺素对血糖水平调节的分子机理。
18．简述6—磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用
19．简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
20．在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进人哪些代谢途径?
21．概述B族维生素在糖代谢中的重要作用。
22．在百米短跑时，肌肉收缩产生大量的乳酸，试述该乳酸的主要代谢去向。
23．试述肝脏在糖代谢中的重要作用。
24．试从营养物质代谢的角度，解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄人量? (写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶)
第五章脂类代谢
一、名词解释题
1．必需脂肪酸11．ACA T
2．脂肪动员12．胆固醇逆向转运途径
3．激素敏感性脂肪酶13．LDL receptor
4．酮体14．HMG-CoA还原酶
5．脂解激素15．Chylomicron
6．抗脂解激素16．VLDL
7．血脂17．磷脂酶A2
8．Apolipoprotein 18．Lipoprotein lipase
9．Lipoprotein 19．Pancreatic lipase
10．LCAT 20．ACP
二、问答题
1．脂类消化吸收有何特点?
2．试述甘油三酯在机体能量代谢中的作用和特点?
3．试述人体胆固醇的来源与去路?
4．酮体是如何产生和利用的?
5．脂肪酸的β-氧化与生物合成的主要区别是什么?
6．试述HMG-CoA在脂质代谢中的作用? -
7．试述乙酰辅酶A在脂质代谢中的作用?
8．试述脂肪酶在人体脂质代谢中的作用?
9．什么是载脂蛋白，它们的主要作用是什么?
10．试述脂蛋白受体在血浆脂蛋白代谢中的作用?
11．什么是血浆脂蛋白，它们的来源及主要功能是什么?
12．什么是LDL受体，它在维持细胞游离胆固醇平衡中有什么作用
13．参与甘油磷脂降解的主要磷脂酶有哪些，它们的作用是什么?
14．胆固醇逆向转运的基本过程及作用?
15．磷脂的主要生理功能是什么?卵磷脂生物合成需要哪些原料?
第六章生物氧化
一、名词解释题
1．Biological oxidation 9．Respiratory control ratio(RCR)
2．Respiratory chain 10．A TP synthase
3．递氢体和递电子体11．苹果酸—天冬氨酸穿梭
4．Oxidative phosphorylation 12．解偶联蛋白
5．P／O比值13．高能磷酸键
6．Chemiosmotie hypothesis 14．Creatine phosphate
7．Oligomycin sensitivity conferring protein 15．腺苷酸载体
8．解偶联剂
二、问答题
1．试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点?
2．当一对电子由琥珀酸转移到Cyt c时，其标准自由能有何变化?(已知物质氧化还原对的标准电极电位分别是：延胡索酸／琥珀酸为-0.03V，cyt c·Fe3+／Cyt c·Fe2+为0.25V)
3．在底物充足时(如β-羟丁酸)，在呼吸链反应系统中加入抗霉素A，组分辅酶Ⅰ和Cyta的氧化还原状态如何?
4．简要小结细胞色素类的主要特点(要求写出5条)?
5．给受试大鼠注射DNP可能引起什么现象?其道理何在?
6．如何理解生物体内的能量代谢是以A TP为中心的?
7．试比较需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶有何异同点?
8．在体内ALa氧化分解成NH3、C02和H20时，可产生多少ATP?
第七章氨基酸代谢
一、名词解释题
1．必需氨基酸6．ornithine cycle
2．食物蛋白质互补作用7．高氨血症
3．γ-glutamyl cycle 8．One carbon unit
4．glucogenic and ketogenic amino acid 9．methionine cycle
5．alanine-glucose cycle 10．苯酮酸尿症
二、问答题
1．写出下列氨基酸与酮戊二酸转氨基后生成相应酮酸的名称
(1)天冬氨酸(2)谷氨酸(3)丙氨酸(4)苯丙氨酸
2．简述谷氨酸在体内转变成尿素、C02与水的主要代谢过程。
3．简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。
4．讨论鸟氨酸循环、丙氨酸—葡萄糖循环、甲硫氨酸循环的基本过程与生理意义
5．叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机理。
6．说明高氨血症导致昏迷的生化基础。
7．举例说明肝是尿素合成主要器官的实验依据。
8．苯酮酸尿症与白化病发生的生化基础。
9．为什么对高氨血症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂。
10．概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。
11．为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标?
12．体内氨基酸除了作为合成蛋白质的原料外，还可转变成其它多种含氮的生理活性物质。试列举氨基酸与下列含氮物质的关系。
(1)嘌呤核苷酸(2)儿茶酚胺(3)精胺、精脒
第八章核苷酸代谢
一、名词解释题
1．de novo synthesis of purine nucleotide 3．核苷酸合成的抗代谢物
2．嘧啶核苷酸的补救合成4．feed-back regulation of nucleotide synthesis
二、问答题
1．讨论核苷酸在体内的主要生理功能。
2．讨论PRPP(磷酸核糖焦磷酸)在核苷酸代谢中的重要性。
3．试从合成原料、合成程序、反馈调节等方面比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同点。
4．试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用。
第九章物质代谢的联系与调节
一、名词解释题
1．限速酶5．酶的化学修饰
2．Aosteric enzyme 6．激素受体
3．Allostericlregulation 7．膜受体激素
4．Protein kinase 8．物质代谢
二、问答题
1．试述乙酰CoA在物质代谢中的作用。
2．为何称三羧酸循环是物质代谢的中枢，有何生理意义?
3．比较酶的变构调节与化学修饰调节的异同。
4．试述饥饿48小时后，体内糖、脂、蛋白质代谢的特点。
5．简述人体在长期饥饿状态下，物质代谢有何变化。
6．比较脑、肝、骨骼肌在糖、脂代谢和能量代谢上的主要特点。
7．试述体内草酰乙酸在物质代谢中的作用。
8．讨论下列代谢途径可否在体内进行，并简要说明其可能的途径或不可能的原因。
(1)葡萄糖→软脂酸
(2)软脂酸→葡萄糖
(3)丙氨酸→葡萄糖
(4)葡萄糖→亚油酸
(5)亮氨酸→葡萄糖
9．给动物以丙酮酸，它在体内可转变为哪些物质?写出可转变的代谢途径名称。
10．糖、脂、蛋白质在机体内是否可以相互转变?简要说明可转变的途径及不能转变的原因。
第十章DNA的生物合成（复制）
一、解释名词题
1．中心法则7．领头链
2．基因表达8．冈崎片段
3．半保留复制9．滚环复制
4．DNA拓扑异构酶10．TT二聚体
5．引发体11．切除修复
6．E．coli和OriC 12．着色性干皮病
二、问答题
1．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的?
2．下列几个论点是否正确，请加以简单评论：
2—1 DNA是唯一的遗传信息携带者
2—2 DNA只存在于细胞核内
2—3 从兔子的心脏和兔子的肝脏细胞核提纯得到的DNA毫无差别
3．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同?
4．DNA拓扑异构酶在DNA复制中有何作用?如何起作用?
5．复制的起始过程如何解链?引发体是怎样生成的?
6．DNA复制过程为什么会有领头链和随从链之分?
7．DNA聚合酶I不是真正的“复制酶”，试从校读和不连续片段的连接及切除修复等过程说明具体作用。8．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。
9．什么是点突变、框移突变，其后果如何?
10．真核生物染色体的线性复制长度是如何保证的?
第十一章RNA的生物合成（转录）
一、解释名词题
1．不对称转录8．剪接修饰
2．编码链9．外显子
3．RNA聚合酶的核心酶10．内含子
4．转录起始前复合物(PIC) 11．并接体
5．AAUAAA序列12．核酶
6．Rho因子13．锤头结构
7．λ因子
二、问答题
1．复制和转录过程有什么相似之处?又各有什么特点?
2．什么是不对称转录?怎样用实验来证明转录的不对称性?
3．原核生物和真核生物的RNA聚合酶有何不同?
4．原核生物转录起始的-35区和-10区序列是怎样发现和证实的?
5．什么是转录因子?以RNA聚合酶Ⅱ的转录说明转录因子的作用?
6．讨论原核生物RNA聚合酶各亚基的功能和在转录中的动向。
7．转录空泡和转录起始复合物有何区别?为什么会形成转录空泡?
8．讨论原核生物的两种终止转录的方式。
9．为什么说真核生物的基因是断裂基因?并接体如何促成mRNA的剪接过程?
10．你对教科书上仍沿用的“酶是由活细胞产生的有催化功能的蛋白质”这一定义有何评价?
11．什么是rRNA? rDNA如何表达?
第十二章蛋白质的生物合成
一、解释名词题
1．遗传密码8．释放因子(RF)
2．密码的摆动性9．水解修饰
3．IF和eIF 10．蛋白质的靶向输送
4．核糖体的P位11．信号肽
5．起始者tRNA 12．SRP
6．核糖体结合序列13．干扰素
7．转肽酶和转位酶14．抗生素
二、问答题
1．在蛋白质生物合成中，各种RNA起什么作用?
2．如何查阅遗传密码字典?
3．怎样用实验证明核糖体是蛋白质生物合成的场所?
4．请讨论为什么20种氨基酸有61个密码子为它们编码?
5．原核生物和真核生物的翻译起始复合物的生成有何异同?
6．简述蛋白质生物合成的延长过程。
7．翻译的终止过程如何与下一轮的起始过程相衔接?
8．简单介绍信号肽假说的具体内容。
9．用连续的(CCA)n核苷酸序列合成一段mRNA，放在试管内加人胞浆提取液(含翻译所需的所有组份)及20种氨基酸。反应结果得到由组氨酸、脯氨酸、苏氨酸组成的肽。已知组氨酸和苏氨酸的遗传密码是CAC、ACC，你能否判断出脯氨酸的密码?
第十三章基因表达调控
一、名词解释
1．基本的(组成性)基因表达5．管家基因
2．操纵子6．Cis- acting element
3．增强子7．trans—acting factor
4．基因表达的时空性8．promoter
二、问答题
1．简述基因表达调控的意义。
2．举例说明基因表达的组织特异性和阶段特异性。
3．举例说明什么是管家基因及其基因表达特点。
4．简述基因表达调控的主要要素。
5．结合乳糖操纵子(元)结构说明其工作原理。
6．简述原核基因表达调控的特点。
7．简述真核基因转录因子分类及功能。
8．为什么说转录激活是基因表达调控的基本环节?
9．根据你的理解，解释阻遏蛋白在原核基因表达调控中的普遍意义。
10．根据你的理解，解释正性调节在真核基因表达调控中的普遍意义。
第十四章基因重组与基因工程
一、名词解释题
1．Plasmid 5．cDNA文库
2．restriction endonuclease 6．基因组DNA文库
3．同源重组7．回纹结构
4．转座
二、问答题
1．简述基因位点特异的重组和同源重组的差别。
2．何谓基因克隆?简述基因克隆的基本过程。
3．何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。
4．何谓目的基因?写出其主要来源或途径。
5．解释质粒，为什么质粒可作为基因载体。
6．解释基因载体，说出哪些DNA可作为基因的载体。
7．简述E．coli和真核表达体系各自的优、缺点。
第十五章细胞信息传递
一、名词解释题
1．G蛋白
2．第二信使
3．CaM
二、问答题
1．根据所学知识说明G蛋白是如何调控细胞膜上腺苷酸环化酶活性的。
2．试述肾上腺素与p受体结合后调节糖原代谢的级联反应。
3．机体以何种方式激活蛋白激酶A和磷酸化酶b激酶?说明两种激酶激活方式的主要区别。4．以肾上腺素为例，扼要说明作用于膜受体的激素信号转导过程。
5．目前了解较清楚的，受细胞内第二信使调节的蛋白激酶主要有哪些?
6．膜受体介导的信息传递有哪些主要途径?下列各组信息物质主要通过其中哪种途径传递信息?
①肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素
②去甲肾上腺素、促甲状腺激素释放激素、抗利尿激素
③心钠素、一氧化氮
④生长素、胰岛素、干扰素
第十六章血液的生物化学
一、名词解释题
1．凝血因子5．蛋白C系统
2．内源性凝血6．plasmin
3．外源性凝血7．porphyria
4．血清酶8．acute phase protein
二、问答题
1．人类血浆蛋白质有200多种，如何对其进行分类?
2．人们常用哪些方法来分离血浆蛋白质?
3．血浆蛋白质的主要功能有哪些?
4．为什么说清蛋白能最有效地维持血浆胶体渗透压?
5．止血过程可分为哪几个阶段?
6．内源性凝血途径和外源性凝血途径有何异同?
7．红细胞糖代谢有何特点?
8．红细胞中A TP的主要生理功能有哪些?
9．简述血红素合成的调节机制。
10．2，3-BPG是如何调节血红蛋白的携氧功能?
第十七章肝的生物化学
一、名词解释题
1. biotransformation 9．未结合胆红素
2. primary bile acids 10．结合胆红素
3. secondary bile acids 11．胆色素
4. bile 12．胆素原
5. UGT (UDP-glucuronyl transferases,UGT) 13．胆素原的肠肝循环
6.monoamine oxidase, MAO 14．胆素
7. monooxygenase 15．胆汁酸的肠肝循环
8.MEOS (microsomal ethanol oxidizing systenm,MEOS) 16．黄疽
二、问答题
1．肝在人体的物质代谢中起着哪些重要作用?
2．何谓生物转化作用?有何生理意义?
3．生物转化的反应类型主要有哪些?
4．影响生物转化作用的因素?
5．加单氧酶系如何组成?在生物转化中有何作用?
6．简述胆汁酸的主要生理功能?
7．何谓胆汁酸的肠肝循环?有何生理意义?
8．胆固醇与胆汁酸之间的代谢关系是什么?
9．试述肝细胞代谢的异质性。
10．为什么甲亢病人血清胆固醇浓度会降低?
11．肝在胆红素代谢中有何作用?
12．简述胆红素的来源和去路。
13．结合胆红素与未结合胆红素有什么区别，对临床诊断有何用途?
14．比较胆汁酸与胆红素肠肝循环的异同点。
15．根据尿血液标本化验结果如何区别三种黄疽。
第十八章维生素与微量元素
一、名词解释
1．维生素A原6．provitamin A
2．维生素7．vitamin
3．脂溶性维生素8．1ipid-soluble vitamins 4．水溶性维生素9．water-soluble vitamins 5．视色素10．rodopsin
二、问答题
1．说明当维生素A缺乏时为什么会患夜盲症。
2．试述维生素E的生化作用。
3．何谓维生素K循环?试述抗凝血药物双羟香豆素的作用机制。
4．维生素C有何生化作用。
第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
一、名词解释
1．糖基化位点3．蛋白聚糖
2．O-连接寡糖链4．糖链载体
二、问答题
1．简述糖蛋白的N-连接寡糖链的结构及合成过程。
2．常见的糖胺聚糖有哪几种?各有何结构特征?
3．简述说明糖蛋白寡糖链的主要功能。
4．简述胶原分子的氨基酸组成与其结构特征和功能的关系。
5．谈谈纤连蛋白结构域与功能的关系。
第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子
一、名词解释
1．癌基因(oncogene) 4．生长因子(growth factor)
2．抑癌基因(anti-oncogene) 5．LTR
3．细胞凋亡(apoptosis)
二、问答题
1．简述癌基因活化的机理。
2．简述肿瘤病毒的分类以及病毒癌基因的来源。
3，简述野生型P53基因的抑癌机理。
4．按细胞信号系统中作用的不同，叙述癌基因表达产物分类及其作用。
5．试述肿瘤的发生与癌基因和抑癌基因之间的关系。
第二十一章基因诊断与基因治疗
一、名词解释
1．基因诊断4．Gene therapy
2．探针5．RFLP
3．自杀基因
二、问答题
1．基因诊断的特点是什么?
2．试述内源基因结构突变的主要类型以及内源基因结构突变所致的疾病。
3．简述核酸分子杂交的基本原理。
4．目前基因诊断可应用于哪些疾病?
5．当前基因治疗拟采用哪些方法?
第二十二章分子生物学常用技术与人类基因组计划
一、名词解释
1．DNA印渍技术7．gene knock out
2．RNA印渍技术8．限制性片段长度多态性分析(RFLP) 3．蛋白质印渍技术9．核转移技术
4．探针(probe) 10．DNA芯片
5．人类基因组计划11．单链多态构象分析(SSCP)
6．后基因组研究
二、问答题
1．核酸分子杂交的主要实验方法有哪些?主要用途是什么?
2．基因转移和基因剔除技术在医学上可能有哪些用途?
3．简述M凹和SSCP检测基因突变的原理。
4．人类基因组计划的目的是什么?对于医学发展将会带来哪些影响?
5．简述DNA末端合成终止法测定DNA序列的原理?
6．后基因组研究包括哪些研究内容?
1蛋白质的结构与功能习题
第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1. 氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、& 折叠8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11 、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构 效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有 ___________________ 、 ______________ 、 _____________ 。 2. 氨基酸在等电点（pl）时，以 ___________ 离子形式存在，在pH>pl时以__________________ 离子形式存在，在pH 蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自 第一章蛋白质的结构与功能 【习题】 一、单项选择题 1. 蛋白质溶液的紫外吸收特征与下列哪组氨基酸有关： A. 甘氨酸、丙氨酸 B. 半胱氨酸、丝氨酸 C. 谷氨酸、天冬氨酸 D. 色氨酸、酪氨酸 E. 组氨酸、赖氨酸 2. 蛋白质变性时 , 下述哪项是错误的？ A. 空间构象剧烈改变 B. 多肽链松散 C. 水中溶解度降低 D. 次级键破坏 E. 多肽链断裂 3. 下列哪项是利用蛋白质变性的原理 : A. 电泳分离蛋白 B. 盐析沉淀蛋白 C. 高温消毒物品 D. 稀释蛋白溶液 E. 低温保存蛋白 4. 下列哪种方法使蛋白质沉淀而不能使蛋白质变性 : A. 加热至沸 B. 加入 AgNO3 C. 加人 75% 乙醇 D. 加入三氯醋酸 E. 加入 (NH)2S04 5. 下列哪种氨基酸中含有巯基 : A. 丙氨酸 B. 胱氨酸 C. 半胱氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 6. 关于α螺旋的概念 , 下列哪项是错误的 : A. 一般为右手螺旋 B. 3.6 个氨基酸为一螺旋 C. 主要以氢键维系 D. 主要以二硫键维系 E. 氨基酸的侧链影响螺旋的形成 7. 关于蛋白质四级结构叙述 , 哪项是错误的： A. 亚基和亚基之间可以相同或不同 B. 亚基都具有生物学活性 C. 各亚基都具有三级结构 D. 亚基间以次级键相连 E. 蛋白质不一定都有四级结构 8．测得某血清标本的含氮量为 0.40g/L, 蛋白质的含量是 : A. 2.5g/L B .5g/L C. 2.0/L D. 6.25g/L E. 3g/L 9. 下列哪种氨基酸是环状亚氨酸： A. 苯丙氨酸 B. 色氨酸 C .脯氨酸 D. 酪氨酸 E. 组氨酸 第一章蛋白质的结构与功能 内容提要 蛋白质是重要的生物大分子物质，体内分布广，含量丰富，种类繁多。每种蛋白质都有特定的空间构象及生物学功能。 组成蛋白质的基本单位为氨基酸，共20种，除甘氨酸外均为L–α–氨基酸。氨基酸为两性电解质，在溶液的pH等于其pI时氨基酸呈兼性离子。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。氨基酸之间通过肽键相连而成肽。肽键是蛋白质分子中的主要共价键也称为主键。小于10个氨基酸组成的肽为寡肽，大于10个氨基酸为多肽，其为链状称为多肽链。多肽链是蛋白质的基本结构，两端分别称为氨基末端（N－末端），羧基末端（C－末端）。 蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构。多肽链从氨基末端至羧基末端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构，其连接键为肽键，还有二硫键。 二级、三级及四级结构为空间结构（高级结构）。肽键中的六个原子基本上位于同一平面，称为肽单元。蛋白质的主链局部空间构象（而不涉及氨基酸侧链）称为蛋白质的二级结构，主要形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角及无规卷曲，以氢键维持其稳定性。两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互邻近形成的特殊空间构象，称为模体。蛋白质的三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。其稳定性维持主要靠次级键。分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各执行其功能，称为结构域。亚基与亚基间通过非共价键结合所形成的空间结构为四级结构。 蛋白质也具有两性解离性质，体内大多数蛋白质的等电点接近pH5.0。所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。蛋白质是生物大分子之一，其颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素。若除去蛋白质胶体表面电荷和水化膜，蛋白质极易从溶液中下沉析出。一般认为，蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰。 蛋白质的结构与其功能密切相关，一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间结构及功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病。 多肽链正确折叠对其形成正确构象和功能的发挥具有重要意义。除一级结构是决定蛋白质折叠成正确空间构象的因素外，还需分子伴侣的参与。若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。 分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的技术有电泳法、层析法、超速离心法等。 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括 第一章蛋白质的结构与 一、名词解释 1.氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、性折叠8、超二级结构 （模体）9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有___________________ 、______________ 、______________ 。 2.____________________________________ 氨基酸在等电点（pl）时，以_________________ 离子形式存在，在pH>pl时以____________________________________________ 离子形式存在，在pHvpl 时，以_______________ 离子形式存在。 3.组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是___________________ ，含硫的氨基酸有 _______________ 和 4.蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带____________________ 电荷，在碱性溶液中带_______________ 电荷。当蛋白质处在某一pH 溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为 _________________ ，该溶液的pH 称为 蛋白质的______________ 。 5.蛋白质二级结构的形式主要有_________________ 、______________ 、 ____________ 和_______________ 。 6.蛋白质中的________________ 、____________ 和______________ 3种氨基酸具有______________ 特性，因而使蛋白 质在280nm 处有最大吸收值。 7.a螺旋结构是由同一肽链的________________ 和_______________ 间的_______________ 键维持的，螺距为 ，每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的a螺旋大都属于手螺旋。 8.球状蛋白质中有_______________ 侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有 _________________ 侧链的氨基酸残基位于分子的内部。 9.维持蛋白质的一级结构的化学键有_________________ 和_______________ ；维持二级结构靠________________ ；维持三级 结构和四级结构靠_______________ 键，其中包括______________ 、______________ 、_____________ 和 ________________________________ 。 10. ________________________________________________________________________________________ 谷氨 酸的pK i（a COOH）= 2.19，pK2 （^NH a+）= 9.67，pg （R）= 4.25，谷氨酸的等电点为 _________________________ 。11. ________________________________________________________ 一个a螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有__________________________________________________________________ 圈螺旋，该a螺旋片段的轴长为 12.可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是____________________ 。 13. ___________________________________________ 血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现效应，是通过Hb的实现的。 14.组成蛋白质的氨基酸中侧链pK 接近中性的氨基酸是 __________________ 。无游离（自由）氨基的氨基酸是 15. _______________________________________________ 在蛋白质分子中，一个氨基酸的a碳原子上的与另一个氨基酸a碳原子上的____________________________________________ 脱去一分子水 形成的键叫___________ ，它是蛋白质分子中的基本结构键。 16.丝氨酸侧链特征基团是______________ ；半胱氨酸的侧链基团是 ______________ ；组氨酸的侧链基团是 。 17.蛋白质颗粒表面的_____________ 和_____________ 是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 18.氨基酸的结构通式为______________________ 。 19.在生理pH 条件下，蛋白质分子中， ______________ 和____________ 氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而 __________ 和___________ 氨基酸残基侧链完全荷正电，而______________ 的侧链则部分带正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分） 20.两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为____________ 。 21.用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH 条件下，不同蛋白质的 _________________ 、____________ 和____________ 生物化学名词解释 第一章蛋白质 1.amino acid：An organic acid with an α-carbon atom linked to a carboxylic acid, an amino group, a hydrogen atom, and a side chain (the R group). Twenty different amino acids are the building blocks of proteins. 2.peptide bond： A covalent linkage formed between the α-carboxyl group of one amino acid and the α- amino group of another. Also known as an amide bond. 3.peptide: Two or more amino acids covalently joined by peptide bonds. 4.polypeptide: A long chain of amino acids linked by peptide bonds; the molecular weight is generally less than 10,000. 5.Configuration. The spatial arrangement in which atoms are covalently linked in a molecule. 6.Conformation. The spatial arrangement of atoms in a protein is called its conformation. 7.primary structure ：In a polymer, the sequence of amino acids and any interchain and intrachain disulfide bonds of a protein. This sequence is specified by genetic information. 8.secondary structure：The localized conformation of a protein. As the polypeptide chain folds, it forms certain localized arrangements of adjacent amino acids . 9.peptide unit: The six atoms of the peptide group (Cα1、C、O、N、H、Cα2) lie in a single plane, with the oxygen atom of the carbonyl group and the hydrogen atom of the amide nitrogen trans to each other. 10.T ertiary structure ：The overall three-dimensional conformation of a protein in its native folded state. 11.The molecular chaperones are large, multisubunit proteins that accelerate the folding process by providing a protected environment where polypeptides fold into native conformations and form quaternary structures. 12.quaternary structure：In proteins containing more than one polypeptide chain, the spatial arrangements of those chains (subunits) and the nature of contacts among them. 13.subunit: The independently three-dimensional structure in a protein with quaternary structure. 14.allosteric effect：an effect that a small molecule, called an effector, noncovalently binds to a protein and alters its activity. 15.Bohr effect : increase in the concentration of H+ and Pco2 reduces oxygen affinity to hemoglobin 16.isoelectric point of protein: The pH at which a protein solute has no net electric charge and thus does not move in an electric field. 17.denaturation of protein : Many physical and chemical reagents (urea or SDS, etc.) that break noncovalent bonds disrupt secondary, tertiary, and quaternary structure of protein with attendant loss of biologic activity. 第一章蛋白质的结构与功能 一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、在构成蛋白质的二十种基本氨基酸中，能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是，含有亚氨基的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力 是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、核酸、蛋白质、淀粉的基本结构单元分别为：、 和。 16、20种常见蛋白质氨基酸中，含硫的是和__________；带有羟基的 举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 1蛋白质的结构与功能习题 第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1、氨基酸的等电点 2、肽键 3、肽单位 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、α-螺旋 7、β-折叠 8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2．氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH蛋白质结构与功能的关系94592
第一章蛋白质结构与功能学习资料
1 蛋白质结构和功能 作业
生物化学第一章蛋白质习题含答案
蛋白质结构与功能的关系
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名词解释 第一章 蛋白质的结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系
第一章 蛋白质的结构与功能练习题
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