生化简答题
1.简述脂类的消化与吸收。
2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？
3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？
4.简述脂肪肝的成因。
5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？
6.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？
7.写出甘油的代谢途径？
8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？
9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。
11．试述体内的能量生成、贮存和利用
12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。
13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？
14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。
15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的？
16．简述体内氨基酸代谢状况。
17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子A TP？简述代谢过程。
18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。
19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。
20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。
21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。
22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能
23.简述物质代谢的特点？
24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？
25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？
26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？
27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？
28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。
29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？
30.简述遗传密码的基本特点。
31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。
32．简述原核生物基因转录调节的特点。阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。
33．简述真核生物基因组结构特点。
34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？
35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。
36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？
37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？
38．简述类固醇激素的信息传递过程。
39．简述血浆蛋白质的功能。
40．凝血因子有几种？简述其部分特点？
41．简述红细胞糖代谢的生理意义。
42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。
43．简述佝偻病的发病机理。
44．维生素K促进凝血的机理是什么？
45．为什么维生素B1缺乏会患脚气病？
46．试述维生素B6的生化作用及临床应用。
47．简述维生素C的生化作用。
48．叶酸和维生素B12缺乏与巨幼红细胞性贫血的关系如何？
49．试述维生素E的生化作用。
50．糖有氧氧化中涉及的维生素及相关的酶及辅酶。
51．脂肪酸合成中涉及的维生素及相关的辅酶。
52．B族维生素的主要种类、活性形式和主要作用。
53．简述糖蛋白聚糖链的功能。
54．维生素C在胶原合成中有何作用？试从胶原代谢角度分析坏血病的产生机制。55．简述透明质酸的分子结构和功能。
56．试分析半胱氨酸代谢对糖胺聚糖形成的作用。
57、简述遗传信息传递工程中，复制.转录.翻录过程的特点
58、糖酵解
59、三羧酸循环反应过程
60、有氧氧化
1、脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？
酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？
人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：
葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA
葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油
脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）
脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA 不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4.简述脂肪肝的成因。
肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。
5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？
胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和A TP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。
6.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？
脂蛋白分为四类：CM、VLDL（前β-脂蛋白）、LDL（β-脂蛋白）和HDL（α-脂蛋白），它们的主要功能分别是转运外源脂肪、转运内源脂肪、转运胆固醇及逆转胆固醇。
7.写出甘油的代谢途径？
甘油→3-磷酸甘油→ (氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)
8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？
在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒。
9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有A TP的生成，将部分能量储存于A TP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。
10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。
影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-A TP酶生成，加速A TP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。
11．试述体内的能量生成、贮存和利用
糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是A TP。A TP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。A TP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的A TP。在骨骼肌和心肌还可将A TP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗A TP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成A TP，供生命活动之用。
12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。
食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。
13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？
参与食物蛋白质消化的酶主要有来自胃粘膜的胃蛋白酶和来自胰腺的胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶A、B以及来自肠道的氨基肽酶、二肽酶、肠激酶。胃蛋白酶和来自胰腺的消化酶初分泌时均为酶原，胃中盐酸可激活胃蛋白酶原，肠激酶可激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶又可激活糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基蛋白酶原A、B。胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶、糜蛋白酶均为内肽酶，可水解蛋白质内部肽键，将食物蛋白质消化为小分子多肽。羧基蛋白酶A、B和氨基肽酶为外肽酶，可分别水解肽链C端和N端的肽键，产生大量的氨基酸和二肽，二肽酶水解二肽为两分子氨基酸。通过诸消化酶的共同作用，食物蛋白质可消化为大量的氨基酸，然后吸收。
14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。
严重肝功能障碍时，肝脏尿素合成功能不足，导致血氨升高，氨进入脑组织可与脑组织中α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，并可进一步生成谷氨酰胺，引起脑组织中α-酮戊二酸减少、三羧酸循环减弱，使A TP生成减少，脑功能发生障碍，导致肝昏迷。此外，肠道蛋白质腐败产物吸收后因不能在肝脏有效解毒、处理也成为肝昏迷的成因之一，尤其是酪胺和苯乙胺，因肝功能障碍未分解而进入脑组织，可分别羟化后形成β-羟酪胺和苯乙醇胺，因与儿茶酚胺相似，称假神经递质，可取代正常神经递质儿茶酚胺但不能传导神经冲动，引起大脑异常抑制，导致肝昏迷。
15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的？
食物蛋白质消化产物氨基酸和二肽、三肽可吸收进入人体，均系主动耗能过程，主要在小肠进行。氨基酸的吸收有氨基酸吸收载体和γ-谷氨酰循环两种机制，二肽和三肽可通过相应的主动转运体系吸收。氨基酸吸收载体有四种，分别是酸性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、中性氨基酸载体、亚氨基酸和甘氨酸载体，分别吸收相应的氨基酸。氨基酸、Na+和氨基酸载体形成三联体，将Na+和氨基酸转入胞内，再将Na+泵出，消耗A TP。肠上皮细胞膜上有γ-谷氨酰转移酶，在谷胱甘肽的参与下经γ-谷氨酰循环机制将氨基酸吸收入体内，每吸收一分子氨基酸消耗3分子A TP。
16．简述体内氨基酸代谢状况。
分布于体内各处的氨基酸共同构成氨基酸代谢库。氨基酸有三个来源：（1）食物蛋白质消化吸收的氨基酸。（2）体内组织蛋白质分解产生的氨基酸。（3）体内合成的非必需氨基酸。氨基酸有四个代谢去路：（1）脱氨基作用生成α-酮酸和氨，氨主要在肝脏生成尿素排泄，α-酮酸可在体内生成糖、酮体或氧化供能，此是氨基酸分解代谢的主要去路。（2）脱羧基作用生成CO2和胺，许多胺类是生物活性物质如γ-氨基丁酸、组织胺等。（3）生成其他含氮物如嘌呤、嘧啶等。（4）合成蛋白质，以20种氨基酸为基本组成单位，在基因遗传信息的指导下合成组织蛋白质，发挥各种生理功能。
17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子A TP？简述代谢过程。
1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水和二氧化碳、尿素可净生成16分子A TP，其代谢过程：天冬氨酸在肝细胞线粒体中经联合脱氨基生成1分子氨和1分子草酰乙酸并产生1分子NADH + H+。1分子氨进入鸟氨酸循环与来自另1分子天冬氨酸的氨基形成1分子尿素，此步相当于消耗2分子A TP。产生的1分子NADH + H+ 经呼吸链氧化生成3分子A TP。草酰乙酸在线粒体中需1分子NADH + H+ 还原为苹果酸，苹果酸穿出线粒体在胞液中生成草酰乙酸和1分子NADH + H+ （NADH + H+ 在肝细胞中主要通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体补充消耗的1分子NADH + H+ ），草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸，分别消耗1分GTP和产生1分子A TP，可抵消。丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶催化生成1分子乙酰CoA和1分子NADH + H+ ，经三羧酸循环及氧化呼吸链可产生15分子A TP，1分子天冬氨酸彻底分解合计可净产生15+3－2=16分子A TP。
18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。
苯丙氨酸的主要分解代谢去路是经苯丙氨酸羟化酶催化生成酪氨酸，然后代谢，如苯丙氨酸羟化酶先天缺乏，则苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸，可进一步生成苯乙酸造成苯酮酸尿症。
酪氨酸在肾上腺髓质和神经组织中可在酪氨酸羟化酶作用下生成多巴，再脱羧基生成多巴胺，经羟化生成去甲肾上腺素，再经甲基化生成肾上腺素，成为神经递质或激素，脑组织中多巴胺生成减少可导致帕金森氏病。酪氨酸在黑色素细胞中经酪氨酸酶催化生成多巴，再经氧化、脱羧、等反应最后生成黑色素。酪氨酸酶先天性缺乏导致白化病。酪氨酸在甲状腺中参与甲状腺素的生成。
酪氨酸在一般组织中可在酪氨酸转氨酶作用下生成对羟苯丙酮酸，后转变为尿黑酸，在尿黑酸氧化酶作用下进一步氧化分解可生成延胡索酸和乙酰乙酸，分别参与糖、脂、酮体的代谢，故苯丙氨酸和酪氨酸均为生糖兼生酮氨基酸。尿黑酸氧化酶缺乏可导致尿黑酸尿症。
19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。
甲硫氨酸在腺苷转移酶作用下与A TP反应生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），又称活性甲硫氨酸，是活泼的甲基供体，参与体内50多种物质的甲基化反应，如肾上腺素、肌酸、肉碱、胆碱的生成以及DNA、RNA的甲基化等，S-腺苷甲硫氨酸还参与细胞生长物质精脒和精胺的生成，此外，还可通过甲硫氨酸循环机制将N5-CH3-FH4的甲基转移给甲硫氨酸，通过S-腺苷甲硫氨酸将甲基转出，参与体内广泛的甲基化反应，成为N5-CH3-FH4代谢与利用的重要途径。
甲硫氨酸转甲基后生成同型半胱氨酸，可与丝氨酸缩合生成胱硫醚，进一步生成半胱氨酸和α-酮丁酸，α-酮丁酸可转变为琥珀酰辅酶A，可氧化分解或异生为糖，故甲硫氨酸是生糖氨基酸。高同型半胱氨酸血症是动脉粥样硬化发病的独立危险因子。甲硫氨酸作为含硫氨基酸，其氧化分解也可产生硫酸根，部分硫酸根以无机硫酸盐形式随尿排出，另一部分可活化为活性硫酸根PAPS，PAPS参与某些物质的生物转化，还可参与硫酸软骨素、硫酸角质素等的合成。
20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。
谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过谷氨酰半胱氨酸合成酶、谷胱甘肽合成酶催化合成的三肽，其重要生理功能有：（1）还原型谷胱甘肽可保护巯基酶及某些蛋白质分子中的巯基从而维持其生物学功能。（2）谷胱甘肽在谷胱甘肽过氧化物酶催化下可还原过氧化氢或过氧化物，从而保护生物膜和血红蛋白免遭损伤。（3）参与肝脏中某些物质的生物转化过程，谷胱甘肽可与许多卤代化合物或环氧化合物结合生成谷胱甘肽结合物，主要从胆汁排泄。（4）谷胱甘肽通过γ-谷氨酰循环参与氨基酸的吸收。
21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。
维生素B6即吡哆醛，其以磷酸酯形式即磷酸吡哆醛作为氨基酸转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶。在氨基酸转氨基作用和联合脱氨基作用中，磷酸吡哆醛是氨基传递体，参与氨基酸的脱氨基作用，同样也参与体内非必需氨基酸的生成。作为氨基酸脱羧酶的辅酶，磷酸吡哆醛参与各种氨基酸的脱羧基代谢，许多氨基酸脱羧基后产生具有生理活性的胺类，发挥重要的生理功能，如谷氨酸脱羧基生成的γ-氨基丁酸是一种重要的抑制性神经递质，临床上常用维生素B6对小儿惊厥及妊娠呕吐进行辅助性治疗；半胱氨酸先氧化后脱羧可生成牛磺酸，其是结合型胆汁酸的重要组成成分；组氨酸脱羧基后生成的组胺是一种强烈的血管扩张剂，参与炎症、过敏等病理过程并具有刺激胃蛋白酶和胃酸分泌的作用；色氨酸先羟化后脱羧生成5-羟色胺，其在神经组织是一种抑制性神经递质，在外周组织具有收缩血管作用；由鸟氨酸脱羧后代谢生成的多胺是调节细胞生长、繁殖的重要物质。
22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能
核苷酸具有多种生物学功用，表现在（1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如A TP、GTP等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
23.简述物质代谢的特点？
物质代谢的特点（1）整体性，体内各种物质的代谢不是彼此孤立的，而是同时进行的，彼此相互联系、相互转变、相互依存，构成统一的整体。（2）代谢调节。机体调节机制调节物质代谢的强度，方向和速度以适应内外环境的改变。（3）各组织、器官物质代谢各具特色。
（5）A TP是机体能量利用的共同形式。（6）NADPH （4）各种代谢物均具有各自共同的代谢池。
是合成代谢所需的还原当量。
24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？
丙氨酸径联合脱氨基作用转化为丙酮酸
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA进一步合成脂肪酸。
丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸，并进一步转化为磷酸二羧丙酮，磷酸二羟丙酮还原为З-磷酸甘油。
脂肪酸经活化为脂酰CoA后，与З-磷酸甘油经转酰基作用合成脂肪。
25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？
核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷（苷或称甙）化合物。核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸（DNA，RNA）的基本单元，正如由氨基酸（基本单元）组成蛋白质（生物大分子）一样道理。所以核酸也叫多聚核苷酸。核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。
26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？
原核生物有DNA-pol Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ；真核生物为DNA-pol α、β、γ、δ、ε；而且每种都各有其自身的功能。这是最主要的必需掌握的差别。相同之处在于底物（dNTP）相同，催化方向（5ˊ→5ˊ）相同，催化方式（生成磷酸二酯键）、放出PPi相同等等；又如：解螺旋酶，原核生物是dnaB基因的表达产物（DnaB），真核生物就不可能是这个基因和这种产物。
27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？
E.coli oriC位点上有规律的结构可被DnaA四聚体蛋白结合而使双链打开，DnaB,C蛋白的进一步结合使双链更为展开，DnaB蛋白就是解螺旋酶。在此基础上，引物酶及其辅助蛋白结合在开链DNA上，形成引发体。
28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。
遗传相对保守性，其分子基础在复制保真性上，包括已知三方面：依照碱基配对规律的半保留复制、DNA-polⅠ的校读、修复机制和DNA-polⅢ的碱基选择作用。因此，遗传信息代代相传，作为基因组（全套基因）传代，是相对稳定的，物种的变化是漫长过程的积累，如果不用人工手段去干预，是不可能在几个世代之内就见得到的。生物的自然突变频率很低，例如在10-9水平。考虑到生物基因组的庞大，自然突变是不容低估的。例如同一物种的个体差别、器官组织的分化、从长远意义上说，生物进化，都是突变造成的。突变都是DNA 分子上可传代的各种变化（点突变、缺失、插入、框移、重排）。其后果需具体情况具体分析，不可能笼统地简化为有利或有害。当然，更新的技术可用诱变或其他（例如基因工程）手段改造物种，建立有益于人类的突变体。
29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？
点突变即碱基配错。一个点突变可以（但不一定）造成一个氨基酸在蛋白质大分子上的改变。有时一个氨基酸的改变可以影响生物的整体，例如血红蛋白HbS引起的镰形红细胞贫血、癌基因的点突变等。框移突变是由缺失或插入（核苷酸）的突变，引起转录出的mRNA读码框架不按原有的三联体次序。其影响不限于突变点上的个别氨基酸。而是整条肽链的读码
变更。后果是翻译出不是原来应有的（称为野生型）蛋白质，而是一级结构完全不同的另一种蛋白质。临床上有些病人缺乏某种蛋白质，其中，部分的原因可能是框移突变引起的。
30.简述遗传密码的基本特点。
⑴连续性密码的三联体不间断，需三个一组连续阅读的现象。
⑵简并行几个密码共同编码一个氨基酸的现象。
⑶摆动性密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格的配对现象。
⑷通用性所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。
31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。
⑴mRNA合成蛋白质的模板
⑵tRNA携带转运氨基酸
⑶rRNA与蛋白质结合成的核蛋白体是合成蛋白质的场所
⑷原料二十种氨基酸
⑸酶氨基酸-tRNA合成酶（氨基酸的活化），转肽酶（肽链的延长）等。
⑹蛋白质因子起始因子，延长因子，终止因子，分别促进蛋白质合成的起始、延长和终止。
32．简述原核生物基因转录调节的特点。
（1）ζ因子决定RNA聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型的普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。
33．简述真核生物基因组结构特点。
真核生物基因组结构特点包括：（1）．真核基因组结构庞大。哺乳动物基因组DNA约有3×109 bp核苷酸组成，基因约为40000个。（2）．单顺反子转录。一个编码基因转录成一个mRNA分子，翻译成一条多肽链。许多真核蛋白质由几条不同的多肽链组成，因此存在多个基因协调表达的问题。（3）．重复序列。高度重复序列------106 ．中度重复序列-----103~104 ．单拷贝序列-----1~几次。由两个互补序列在同一DNA链上反向排列而成的称为反转重复序列（Inverted repeat）。（4）．基因不连续性：真核结构基因两侧的不被转录的非编码序列常是基因表达的调控区。结构基因内部的非编码序列称内含子，编码序列称外显子，故称断裂基因。
34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？
同一生物体不同的组织细胞的基因组成是相同的，但是其表达不同。因为同一生物体不同的组织细胞的遗传信息都是来自同一个受精卵细胞。故同一生物体不同的组织细胞的基因组成相同。但在多细胞生物个体某一发育、生长阶段，或不同的发育阶段，其不同的组织细胞的基因的表达具有时间和空间特异性。由特异基因的启动子和增强子与调节蛋白相互作用决定的。
35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。
基因的获取：主要有以下几种途径：①．化学合成法：已知某种基因的核苷酸序列或根据某种基因产物的aa序列推导出该多肽链编码的核苷酸序列，再利用DNA合成仪合成。②．基因组DNA：一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息，或整套基因的全部DNA片段。从基因组DNA文库中获得。③．cDNA文库。④．聚合酶链反应------PCR (polymerase chain reaction )。
36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？
作为基因工程的载体必须具备的条件是：能独立自主复制。易转化。易检测（含有抗药性基因等）。
37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？
同DNA分子间发生的共价连接称基因重组。沙门菌为逃避宿主免疫监视，其鞭毛素蛋白的表达每经历1000代细胞即发生一次相变异（Phase variation）。沙门菌鞭毛素基因H1 H2分别编码鞭毛素H1 H2，H2启动序列同时启动H2及一种阻遏蛋白的表达。阻遏蛋白可阻H1 的表达hin基因编码一种重组酶，催化H2启动序列与hin基因倒位，发生基因重组（genetic recombination）其结果是启动序列方向改变，H2及阻遏蛋白表达关闭，H1 基因表达。
38．简述类固醇激素的信息传递过程。
类固醇激素的受体位于胞液或胞核内，当类固醇激素进入细胞与受体结合后，受体与热休克蛋白分离，而与激素结合为激素受体复合物，该复合物与激素反应元件（HRE）结合，从而促进或抑制某些特异基因的转录，引起生物学效应。
39．简述血浆蛋白质的功能。
a）维持血浆胶体渗透压：正常人血浆胶体渗透压的大小，取决于血浆蛋白质的摩尔浓度。由于清蛋白的分子量小，在血浆内的含量大、摩尔浓度高，在生理pH条件下，其负电性高，能使水分子聚集其分子表面，故清蛋白能最有效地维持血浆胶体渗透压，其占总量地75%～80%。
b）维持血浆正常的pH：蛋白质是两性电解质，其等电点多在pH4.0～7.3之间，血浆蛋白盐与相应蛋白质形成缓冲对，参与维持血浆正常pH在7.35～7.45之间。
c）运输作用：如清蛋白运输脂肪酸、胆红素、磺胺等，血浆中还有皮质激素传递蛋白、运铁蛋白、铜蓝蛋白等。
d）免疫作用：血浆中的免疫球蛋白，IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，在体液免疫中起至关重要的作用。此外，还有补体。
e）催化作用：根据血浆酶的来源和功能，分为血浆功能酶、外分泌酶、细胞酶。它们在体内的作用十分重要，而血浆功能酶在血浆中发挥重要的催化作用。
f）营养作用：
g）凝血、抗凝血和纤溶作用：血浆中有很多的凝血因子、抗凝血及纤溶物质，它们相互作用、相互制约，保持循环血流通畅。
凝血因子共有14种。其特点如下：
40．凝血因子有几种？简述其部分特点？
a）除因子Ⅲ和因子Ⅳ外，其余的凝血因子均为糖蛋白，而且大部分在肝合成。因子Ⅲ是一种脂蛋白，也是唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子，分布于不同的组织细胞，也叫组织因子。因子Ⅳ是Ca2+。
b）因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ是依赖维生素K的凝血因子。
c）因子Ⅻ、Ⅺ、激肽释放酶原和高分子激肽原等参与接触活化。
d）凝血因子Ⅰ、Ⅴ、Ⅷ、ⅩⅢ均对凝血酶敏感。
41．简述红细胞糖代谢的生理意义。
a）红细胞产生的A TP主要用于维持膜上钠泵、钙泵的正常运转、维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换、谷胱甘肽与NAD+的合成、糖的活化等。
b）2，3-BPG的作用主要是调节Hb的运氧功能
c）NADH和NADPH是红细胞内重要的还原当量，具有对抗氧化剂、保护膜蛋白、血红蛋白和酶蛋白的巯基不被氧化的作用，维持红细胞膜的完整性。
42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。
所谓夜盲症是指暗适应能力下降，在暗处视物不清。该症状产生是由于视紫红质再生障碍所致。因视杆细胞中有视紫红质，由11-顺视黄醛与视蛋白分子中赖氨酸侧连结合而成。当视紫红质感光时，11-顺视黄醛异构为全反型视黄醛而与视蛋白分离而失色，从而引发神经冲
动，传到大脑产生视觉。此时在暗处看不清物体。全反型视黄醛在视网膜内可直接异构化为11-顺视黄醛，但生成量少，故其大部分被眼内视黄醛还原酶还原为视黄醇，经血液运输至肝脏，在异构酶催化下转变成11-顺视黄醇，而后再回视网膜氧化成11-顺视黄醛合成视紫红质。从而构成视紫红质循环。当维生素A缺乏时，血液中供给的视黄醇量不足，11-顺视黄醛得不到足够的补充，视紫红质的合成量减少，对弱光的敏感度降低，因而暗适应能力下降造成夜盲症。
43．简述佝偻病的发病机理。
佝偻病是由于维生素D缺乏或代谢障碍所导致的儿童因骨质钙化不良，造成骨骼形成的障碍性疾病。因维生素D具有促进肠道和肾小管对钙磷的吸收和促进骨细胞的转化，有利于骨盐的沉积和骨骼钙化作用。维生素D生化作用的发挥依赖于肝、肾功能的正常，它首先在肝25-羟化酶催化下生成25-（OH）-D3，经血液运送至肾，在肾1-羟化酶催化下生成1、25-（OH）2-D3是维生素D3的活性形式，才能发挥生理功用。当维生素D缺乏或肝肾功能不健全时，同样会造成钙磷代谢紊乱，骨骼形成障碍，而引起佝偻病。
44．维生素K促进凝血的机理是什么？
维生素K是合成凝血酶原（凝血因子Ⅱ）不可缺少的物质。同时也能调节凝血因子Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ在肝内合成。在肝内合成这些凝血因子的前体并不直接参与凝血，由无活性型向有活性型转变，需要前体的10个谷氨酸残基（Glu）经羧化变为γ-羧谷氨酸（Gla），Gla具有很强的螯合Ca++的能力，因而使其转变成活性型。才具有凝血作用，催化这一反应的酶是γ-羧化酶，维生素K是该酶的辅酶。当维生素K缺乏时血中凝血因子活性降低，凝血时间延长，严重时发生皮下、肌肉和胃肠出血。
45．为什么维生素B1缺乏会患脚气病？
脚气病是维生素B1缺乏所致的神经系统、心脏及其它组织器官功能障碍性疾病。因维生素B1的活性形式焦磷酸酯（TPP）是体内α-羧化酶的辅酶，直接参于α-酮酸的氧化过程。同时维生素B1在神经传导中也起一定作用。当维生素B1缺乏时糖代谢必然受到影响，造成神经系统供能不足，加之α-酮酸氧化脱羧障碍，造成丙酮酸、乳酸和α-酮戊二酸等物质堆积，导致末梢神经炎或其它神经病变及心脏代谢功能的紊乱。所以维生素B1缺乏会引起脚气病。
46．试述维生素B6的生化作用及临床应用。
维生素B6包括吡哆醛、吡哆醇、吡哆胺。在体内与磷酸结合成磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺，二者之间可互变，均为活性型。它们即是转氨酶的辅酶，也是氨基酸脱羧酶的辅酶及半胱氨酸脱硫酶的辅酶。磷酸吡哆醛还是δ-氨基γ-酮戊酸合酶的辅酶，促血红素的合成。因维生素B6能促进谷氨酸脱羧，增进γ-氨基丁酸的生成。γ-氨基丁酸是一种抑制性神经递质，临床上常用治疗小儿惊厥和妊娠呕吐。因异烟肼与磷酸吡哆醛结合使其失去辅酶的作用，故在服用异烟肼时，应补充维生素B6。
47．简述维生素C的生化作用。
．（1）维生素C参与体内多种羟化反应
①促进胶原蛋白的合成。当胶原蛋白合成时，多肽连中的脯aa、赖aa需羟化生成羟脯aa 和羟赖aa，而维生素C是胶原脯氨酸羟化酶和胶原赖氨酸羟化酶的辅助因子之一。
②参与胆固醇的转化。维生素C是7-α-羟化酶的辅酶，促胆固醇转变成胆汁酸。
③参与芳香族氨基酸代谢。苯丙氨酸羟化为酪氨酸的反应，酪氨酸转变为对羟苯丙酮的羟化、脱羧、移位等步骤以及转变为尿黑酸的反应，均需维生素C参加。还能参加酪氨酸转变为5-羟色胺的反应。
（2）维生素C作为供氢体参与体内的氧化还原反应。
①保护巯基酶的活性及GSH的状态，发挥解毒作用。
②能使红细胞高铁血红蛋白还原为血红蛋白，使其恢复运氧的功能。
③能使三价铁还原成二价铁，促铁的吸收。
④能保护维生素A、E及B免遭氧化，并能促叶酸转变成四氢叶酸。
48．叶酸和维生素B12缺乏与巨幼红细胞性贫血的关系如何？
巨幼红细胞性贫血的特点是骨髓呈巨幼红细胞增生。该病的产生与叶酸和维生素B12的缺乏有密切关系。单纯因叶酸或维生素B12缺乏所造成的贫血也称“营养不良性贫血”其机制是合成核苷酸的原料一碳单位缺乏，DNA合成受阻，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，体积增大，而且数目减少。一碳单位来自于某些氨基酸的特殊代谢途径。FH4是一碳单位转移酶的辅酶，分子内N5N10两个氮原子能携带一碳单位参与体内多种物质的合成。又是携带和转移一碳单位的载体。一碳单位都是以甲基FH4的形式运输和储存，所以甲基FH4的缺乏直接影响了一碳单位的生成和利用。FH4的再生可以在甲基转移酶的催化下将甲基转移给同型半胱氨酸生成蛋氨酸，而甲基FH4则生成FH4以促进一碳单位代谢。甲基转移酶的辅酶是维生素B12，所以维生素B12可通过促进FH4的再生而参与一碳单位代谢。当维生素B12缺乏时同样也会影响核酸代谢，影响红细胞的分类及成熟，所以叶酸和B12缺乏都会导致巨幼红细胞性贫血。
49．试述维生素E的生化作用。
（1）与动物生殖功能有关。可能因维生素E能抑制孕酮的氧化，从而增强孕酮的作用，或者通过促进性激素而产生作用。
（2）抗氧化作用。维生素E是天然的抗氧化剂。能捕捉机体代谢产生的分子氧和自由基，能避免脂质过氧化物的产生，保护生物膜的结构和功能。
（3）促进血红素合成。维生素E能提高血红素合成过程中的关键酶δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合酶和ALA脱水酶的活性，促进血红素的合成。
50．糖有氧氧化中涉及的维生素及相关的酶及辅酶。
糖有氧氧化中3-磷酸甘油醛脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶和苹果酸脱氢酶的辅酶为NAD+，NAD+是维生素PP的活性形式；琥珀酸脱氢酶的辅酶为FAD，FAD是维生素B2的活性形式；丙酮酸脱氢酶复合体及α-酮戊二酸脱氢酶复合体都有五种辅酶，分别是NAD+ FAD、硫辛酸、焦磷酸硫胺素（TPP，维生素B1的活性形式）、CoA（泛醌的活性形式）。
51．脂肪酸合成中涉及的维生素及相关的辅酶。
脂肪酸合成原料乙酰CoA含有CoA，CoA是泛酸的活性形式；乙酰CoA羧化酶的辅酶为生物素；脂肪酸合成酶系的核心为ACP，它也是泛酸的活性形式；脂肪酸合成中的两次还原均以NADPH为供氢体，NADPH是维生素PP的活性形式。
52．B族维生素的主要种类、活性形式和主要作用。
（1）维生素B1：活性形式是TPP，它是丙酮酸及α-酮戊二酸脱氢酶复合体及转酮醇酶的辅酶；（2）维生素PP：活性形式是NAD+和NADP+，它们是不需氧脱氢酶的辅酶；（3）维生素B2其活性形式是FMN、FAD，它们是多种不需氧脱氢酶和需氧脱氢酶的辅酶；（4）泛酸：活性形式是CoA和ACP，作为酰基的载体，参与糖和脂的多种代谢反应；（5）维生素B6 ：活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是转氨酶、氨基酸脱羧酶ALA合酶的辅酶；（6）生物素：是多种羧化酶的辅酶；（7）叶酸：活性形式是四氢叶酸，是一碳单位代谢的辅酶；（8）维生素B12：活性形式是钾钴胺素和5＇-脱氧腺苷钴胺素，是N5-CH3FH4甲基转移酶的辅酶；（9）硫辛酸：是丙酮酸脱氢酶复合体及α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶。
53．简述糖蛋白聚糖链的功能。
糖蛋白聚糖链的功能有以下几个方面：（1）聚糖链参与新生肽链的折叠并维持蛋白质正确的空间构象。如果除去糖蛋白的聚糖链或除去某糖基化位点就会影响蛋白质肽链的正常折叠，空间构象也发生改变，尤其是N-连接聚糖链。（2）聚糖链可影响糖蛋白在细胞内的分拣和投送。溶酶体酶在内质网合成后，其聚糖链末端的甘露糖被磷酸化为6-磷酸甘露糖，可被存在于溶酶体膜上的相应受体识别，将酶定向转移到溶酶体内，如果聚糖链末端甘露糖不被磷酸化，该酶则分泌到血浆中而不进入溶酶体。（3）聚糖链可影响糖蛋白的生物活性和半衰期。聚糖链可保护糖蛋白多肽链，延长其半衰期，如果除去聚糖链，糖蛋白易受蛋白酶水解。一些酶除去聚糖链后可不影响酶的活性，但有些酶除去聚糖链后可明显改变酶活性。免疫球蛋白G含有N-连接聚糖，如将糖链除去，其与单核细胞或巨噬细胞上的Fc受体的结合以及与补体的结合功能就会丢失。（4）聚糖链参与分子识别作用。如猪卵细胞透明带中的ZP-3蛋白含有O-连接聚糖，能识别精子并与之结合。ABO系统中血型物质A和B均是在血型物质O的糖链非还原端各加上N-乙酰半乳糖或半乳糖形成的，仅一个糖基之差即产生不同的血型，分别识别不同的抗体。
54．维生素C在胶原合成中有何作用？试从胶原代谢角度分析坏血病的产生机制。
胶原合成时，多肽链中的脯氨酸和赖氨酸残基分别在脯氨酰羟化酶和赖氨酰羟化酶作用下羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸，成为胶原蛋白特有的两种氨基酸。维生素C是两种羟化酶的必需辅助因子，当维生素C缺乏时该酶活性降低，胶原合成障碍，导致毛细血管易于破裂，皮下、黏膜出血，牙齿松动，骨脆易折断，创口不易愈合等，此即为维生素C缺乏所致坏血病。
55．简述透明质酸的分子结构和功能。
透明质酸是一种大分子糖胺聚糖，其重复二糖单位由葡萄糖醛酸和N-乙酰葡萄糖胺组成，不含硫酸基团，透明质酸单独存在，不与核心蛋白形成蛋白聚糖，但可参与蛋白聚糖聚合物的形成，该聚合物由透明质酸长糖链两侧经连接蛋白结合许多蛋白聚糖而成。透明质酸是细胞外基质的重要组成成分，透明质酸具有很高的分子量，其自身也可缠绕、聚合进而交织成网络状，其分子表面的基团又有很强的亲水性，可吸引、保留水分而形成凝胶，容许小分子化合物自由扩散而阻止细菌通过，起保护作用。另外，在组织细胞表面存在有透明质酸受体，基质中透明质酸可与之识别结合，影响细胞与细胞的黏附、细胞迁移、增殖和分化等细胞生物学行为。
56．试分析半胱氨酸代谢对糖胺聚糖形成的作用。
半胱氨酸作为含硫氨基酸代谢可产生硫酸根而且是体内硫酸根的主要来源。硫酸根经A TP 活化后形成活性硫酸根即3?-磷酸腺苷-5?-磷酸硫酸（PAPS），其是活泼的硫酸基供体。除透明质酸外，大分子糖胺聚糖如肝素、硫酸类肝素、硫酸角质素、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等均含有大量的硫酸基团，这些硫酸基团均由PAPS提供，因此主要由半胱氨酸代谢产生的活性硫酸根是糖胺聚糖合成不可缺少的物质。
57、简述遗传信息传递工程中，复制.转录.翻录过程的特点
将亲代DNA的遗传信息准确地传递到子代DNA分子中，这一过程称为DNA复制。
DNA本身并不能直接指导蛋白质的合成，而是首先以DNA分子为模板，在细胞内合成与其结构相应的RNA，将DNA的遗传信息抄录到mRNA（信使RNA）分子中，这种将DNA 遗传信息传递给RNA的过程，称为转录。
通过转录，DNA的碱基序列按互补配对的原则转变成RNA分子中的相应碱基序列。然后，再以mRNA为模板，按照其碱基(A、G、C、U)的排列顺序，以三个相邻碱基序列为一种氨基酸的密码子形式，来决定蛋白质合成时氨基酸的序列。这一过程称为翻译。
每个子代DNA分子的双链，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的。这种复制方式称为半保留复制。
DNA的复制过程极为复杂，这是由于许多酶和蛋白质因子参与了复制过程。
在原有DNA模板链存在情况下，DNA聚合酶催化四种脱氧核苷酸(dA TP、dTTP、dGTP、dCTP)，通过与模板链的碱基互补配对，合成新的对应DNA链，故此酶又称为DNA指导的DNA聚合酶.DNA聚合酶的特点是不能自行从头合成DNA链，而必须有一个多核苷酸链作为引物，DNA聚合酶只能在此引物的端催化dNTP与末端作用，形成,-磷酸二酯键，从而逐步合成DNA链。因此，DNA链的合成是有方向性的
1．起始与引物的合成
2．DNA片段的合成
3．RNA引物的水解
4．完整子代DNA分子的形成
与DNA复制不同，转录是不对称的（即只有一条链转录，而不是象复制中两条链均可以用做模板）。这是转录的重要特点。
转录是在DNA模板上的特定部位开始的。转录起始点之前有一段核苷酸序列组成的启动子，是RNA聚合酶的识别和结合部位。
转录过程大体分为三个阶段，即起始、RNA链的延长和终止。与DNA复制不同的是：转录不需要引物；转录时碱基配对的规律是U代替T。转录时RNA链的合成也有方向性，mRNA 分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸，称为密码子由rRNA组成的核蛋白体是蛋白质多肽链合成的场所，即“装配机”。在蛋白质合成过程中，上述三类RNA缺一不可。
tRNA在蛋白质合成中的作用是特异性转运氨基酸，并通过tRNA的反密码子与mRNA的密码子配对结合，使氨基酸准确地在mRNA密码子上“对号入座”，保证了遗传信息的传递。
58、（一）糖的无氧氧化过程：又称糖酵解，葡萄糖在缺氧情况下，生成乳酸的过程
1．基本反应过程：分为两个反应阶段，全程在胞浆中进行
（1）第一阶段：糖酵解途径，由一分子葡萄糖分解分成两分子丙酮酸的过程
记忆要点：反应有“①、②、③”
①一次脱氢：3-磷酸甘油醛←→ 1,3-二磷酸甘油酸+ NADH+H＋的氧化过程
i．氧化反应的三种表现形式：加氧反应、脱氢反应、失电子反应
ii．正是因为此步骤的脱氢，使整个糖酵解过程又称为无氧氧化过程
iii．该步骤是可逆反应，催化的酶不是关键酶
②二次底物水平磷酸化过程：各生成1分子A TP
i．1,3-二磷酸甘油酸←→ 3-磷酸甘油酸+ A TP（磷酸甘油酸激酶，可逆反应）ii．磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）→ 丙酮酸+ A TP（丙酮酸激酶，不可逆反应）②二次A TP消耗的反应：
i．葡萄糖+ A TP → 6-磷酸葡萄糖
ii．6-磷酸果糖+ A TP → 1,6-二磷酸果糖
②二个磷酸丙糖的生成：1,6-二磷酸果糖裂解为磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛
②二个A TP的净生成：2（底物水平磷酸化）×2（磷酸丙糖）－2（A TP消耗）= 2 A TP
③三次不可逆性反应，三个关键酶的参与：
i．已糖激酶催化葡萄糖→ 6-磷酸葡萄糖ii．6-磷酸果糖激酶-1 催化6-磷酸果糖→ 1,6-二磷酸果糖
iii．丙酮酸激酶催化磷酸烯醇式丙酮酸→ 丙酮酸
（2）第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸，所需的氢原子由前述…一次脱氢?过程提供，反应由乳酸脱氢酶催化，辅酶是NAD
（二）糖酵解的调节：主要是在6-磷酸果糖激酶-1这个关键酶上的调节
AMP、ADP等缺乏能量的表现会促进生成能量即生成A TP的代谢反应加强，促进6-磷酸果糖激酶-1活性增高；此外，1,6-二磷酸果糖是该酶的正反馈激活剂，这是生物化学知识点中，唯一的一个正反馈机制。其它正反馈主要集中在生理学知识中：包括排尿反射、排便反射、分娩过程、动作电位产生时Na通道的开放，血液凝固过程、胰蛋白酶原的激活过程，以及
排卵前期成熟的卵泡分泌大量雌激素对腺垂体分泌黄体生成素的影响。
2,6-二磷酸果糖是该酶最强的变构激活剂
提示：重点是6-磷酸果糖激酶-1的调控掌握
（三）糖酵解的生理意义：
（1）迅速提供能量，对肌收缩更为重要
（2）成熟红细胞的供能
（3）神经组织、白细胞、骨髓等代谢活跃的组织，即使不缺氧也多由糖酵解提供能量
59、3. 三羧酸循环【三羧酸循环名称的由来】
（1）三羧酸循环的反应过程：
①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸。乙酰辅酸A在柠檬酸合成酶催化下，与草酰乙酸缩合成柠檬酰辅酶A，后水解成柠檬酸和CoA。此反应在生理条件下是不可逆的。
②柠檬酸转变成异柠檬酸。柠檬酸在顺乌头酸酶催化下，先脱水转变为顺乌头酸，再加水、异构成异柠檬酸。此反应都是可逆反应。【反应式】
③异柠檬酸氧化脱羧成α-酮戊二酸。【反应式】
④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A。【反应式】
这一酶系是由α-酮戊二酸脱氢酶、硫辛酸琥珀酰转移酶及二氢硫辛酸脱氢酶组成的复合体，其辅酶及催化方式与丙酮酸脱氢酶系相似，属不可逆的α-氧化脱羧反应，是三羧酸循环的第三个调节点。
⑤琥珀酰辅酶A转变成琥珀酸。琥珀酸硫激酶催化此反应。【反应式】
这是三羧酸循环中唯一直接生成高能磷酸键化合物的反应。所生成的GTP经核苷二磷酸激酶催化，可转变为A TP。【反应式】
⑥-⑧三羧酸循环的最后阶段是四个碳的化合物的反应，即琥珀酸转变为草酰乙酸，共有三步：脱氢、加水、再脱氢。琥珀酸脱氢酶（辅基为FAD）催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸；延胡索酸酶催化延胡索酸加水生成苹果酸；苹果酸经苹果酸脱氢酶脱氢生成草酰乙酸。【反应式】
60、可分下列三个阶段：
1. 葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸
这个阶段也是在胞液中进行的，与无氧酵解过程基本相同。
2. 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A
胞液中的丙酮酸透过线粒体膜进入线粒体后，经丙酮酸脱氢酶系催化，进行氧化脱羧，并与辅酶A结合而生成乙酰辅酶A。【反应式】
丙酮酸脱氢酶系是一个很复杂的多酶体系。包括丙酮酸脱氢酶（辅酶是TPP）、硫辛酸乙酰转移酶（辅酶是硫辛酸和CoA-SH）、二氢硫辛酸脱氢酶（辅基是FAD），并需要线粒体基质中的NAD+。现已了解，此多酶复合体形成了紧密相连的连锁反应机构，故催化效率较高。【丙酮酸氧化脱羧过程】
生化简答题(附答案)
1.简述脂类的消化与吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？ 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？ 4.简述脂肪肝的成因。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？ 6.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？ 7.写出甘油的代谢途径？ 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？ 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。 11．试述体内的能量生成、贮存和利用 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。 13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？ 14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。 15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的？ 16．简述体内氨基酸代谢状况。 17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。 18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。 19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。 20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。 21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。 22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能
23.简述物质代谢的特点？ 24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？ 25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？ 26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？ 27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？ 28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。 29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？ 30.简述遗传密码的基本特点。 31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。 32．简述原核生物基因转录调节的特点。阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。33．简述真核生物基因组结构特点。 34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。 36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？ 37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？38．简述类固醇激素的信息传递过程。 39．简述血浆蛋白质的功能。 40．凝血因子有几种？简述其部分特点？ 41．简述红细胞糖代谢的生理意义。 42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。 43．简述佝偻病的发病机理。 44．维生素K促进凝血的机理是什么？
专升本生物化学问答题答案(A4)..
温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题，请按要求做好后在考试时上交 问答题部分：（答案供参考） 1、蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 答：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。 *2、什么是蛋白质的二级结构？它主要形式有哪两种？各有何结构特征？ 答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键 都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。 β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？临床上的应用？（变性与沉淀的关系如何？）（考过的年份：2006 答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 （变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。） 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。（同26题） 答：信使RNA（mRNA）：蛋白质合成的直接模板； 转运RNA(tRNA)：氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器； 核蛋白体RNA(rRNA)：组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答：1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答：tRNA的一级结构特点：含10~20% 稀有碱基，如DHU；3′末端为—CCA-OH；5′末端大多数为G；具有TψC 。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组
生物化学全部简答题
1.合成的多肽多聚谷氨酸，当处在PH3.0以下时，在水溶液中形成α螺旋，而在PH5.0以上时却为伸展状态。 A.解释该现象。 B.在哪种PH条件下多聚赖氨酸会形成α-螺旋？ 答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象.Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋.在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象. (b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象. 2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 答：①蛋白质表面带有很多极性基因，比如：-NH3，-COO-，-OH，-SH，-CONH2等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，水很容易被蛋白质吸引，在蛋白质外面形成一种水膜，水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开，蛋白之间不会碰撞而聚成大颗粒，因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀。 ②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷，蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离，不易沉淀。 3. R侧链对α-螺旋的影响。 答：侧链大小和带电荷性决定了能否形成α-螺旋，即形成α-螺旋的稳定性，肽链上连续出现带有相同电荷的氨基酸，如赖氨酸，天冬氨酸，谷氨酸；由于静电排斥不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α-螺旋，R基较小且不带电荷的氨基酸有利于α-螺旋的形成，R基越大，如异亮氨酸，不易形成α-螺旋，脯氨酸终止α-螺旋。 4.卷发（烫发）的生物化学基础。 答：永久性卷发烫发是化学变化，α-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为β-折叠，在冷却干燥时又可自发恢复原状，这是因为α-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在β-折叠状态，此外α-角蛋白中的螺旋多肽链之间有很多二硫键交联，这些二硫键也是当外力解除后，肽链恢复原状的重要力量。 5.简述淀粉遇碘的呈色原理。 答：淀粉与碘呈颜色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色，红色糊精、无色糊精也因此得名。颜色反应是因为碘分子进入淀粉螺旋圈内，形成淀粉－碘络合物。其颜色与淀粉链长短有关。当链长小于6个Glc残基时，不能形成一个螺旋，因此不能呈色。当平均长度为20个残基时呈红色；大于60个残基时呈蓝色。支链淀粉分子量虽大，但分支单位的长度只有20～30个Glc残基故与碘呈红紫色。 6.糖的D、L-型，α-、β-型是如何决定的？ 答：（1）D、L型： 单糖的D-及L-两种一异构体，判断其D-型还是L-型是将单糖分子离羰基最远的不对称碳原子上—OH的空间排布与甘油醛比较，若与D-甘油醛相同，即-OH 在不对称碳原子右边的为D-型，若与L-甘油醛相同，即-OH在不对称碳原子左
生化名词解释、简答
试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83 .22 53 .312.2=+= PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。
生化简答题与答案
生化简答题 ●肿瘤抑制因子p53在调控磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway, PPP)中的作用机制 6-磷酸葡糖脱氢酶此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡糖进入磷酸戊糖途径的流量。此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。 p53可以与磷酸戊糖途径上的第一步反应的关键酶葡萄糖-6-磷酸脱氢酶(glucose-6-phosphate dehydrogenase，G6PD)相结合，并且抑制它的活性。 在正常情况下，p53参与阻止这一途径的进行，细胞中的葡萄糖因此被主要用于进行酵解和三羧酸循环；在p53发生突变或缺失的肿瘤细胞中，由于p53的突变使它失去与G6PD 结合的能力和对G6PD的抑制，细胞中利用葡萄糖的另一代谢途径即磷酸戊糖途径因此加速进行，大量消耗葡萄糖，这一发现部分解释了自19世纪20年代末科学家所提出的Warburg 现象（Warburg effect）。另外，由于PPP的加速，产生大量NAPDH及戊糖（DNA的组份原料），可以满足肿瘤细胞快速生长所需要的大量的DNA复制。 这一研究还第一次提出：p53除了具有转录活性外，还具有催化功能，它通过与底物瞬时结合，以”hit-and-run”的模式使G6PD酶的活性降低。 ● 结合所学糖代谢所学知识,分析临床上使用果糖2,6二磷酸辅助治疗心肌缺血的机制. F-2,6-2P是磷酸果糖激酶-1（PFK-1）的别构激活剂，能够促进葡萄糖的分解，产生ATP，为心肌提供能量，弥补了因缺血造成的能量不足。 【二磷酸果糖（ＦＤＰ）属于心血管类正性肌力药物，是机体葡萄糖代谢中的一个重要中间产物，二磷酸果糖在代谢过程中通过刺激果糖激酶和丙酮酸激酶的活性，增加细胞内三磷酸腺苷（ＡＴＰ）和磷酸肌酸的浓度，具有调节细胞代谢，增加细胞能量，维持细胞骨架，提高红细胞韧性和释氧等功能。因此，在抗缺血，缺氧，提高机体功能方面显示出一定的作用，由于二磷酸果糖静脉给药后可较好地改善心肌代谢，保护心肌，改善心肌缺血，常作为心肌缺血的辅助治疗用药(2,6二磷酸果糖】 心绞痛、心衰、心肌梗塞的辅助治疗药物，在临床治疗中适用症较广，副作用轻微，在心血管急慢性病症中发挥了一定的作用。 ● 二甲双胍（Metformin)是临床上重要的降血糖药物,据研究其机制与metformin促进糖 的无氧分解和抑制糖异生有关，请试结合糖的无氧酵解生化知识分析，metformin有何副作用？ 糖无氧氧化反应终产物为乳酸，而二甲双胍促进糖的无氧分解，故在使用二甲双胍的病人中，由于二甲双胍的累积有可能发生乳酸性酸中毒。 （大概这个意思吧~其他的自己看着办） ● 病例分析 某对夫妻，喜得一子，无比喜悦！可第三天，医生检查发现小宝宝出现黄疸、贫血、面色苍白。初步诊断为新生儿黄疸，给予光照治疗以去黄疸，患儿3天后因多器官衰竭死亡。 1、请问医生的处理正确吗？错误在哪里？ 2、新生儿有哪些病会引起黄疸呢？ 1、错，宝宝贫血、面色苍白为病理性性黄疸（溶血性黄疸），而医生误诊为生理性黄疸，耽误治疗。
生物化学简答题
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？ 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能： 1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合， 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了 游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变 并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶 原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用 举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸， 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点， 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑 制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成 1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活
生物化学简答题35566
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？ 生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽 限速步骤： 1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸 2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。 3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。 4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？ 概念： 转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。 这一过程分为两步反应： -H2O +H2O +H2O -H 2O 转氨作用的生理意义： a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成 时对非必需氨基酸的需求。 b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此， 对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。 c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨 基酸脱氨的重要方式。 d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血 清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。 转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。 5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义 概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。 1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力 2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷 酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
生物化学简答题
1.比较三种可逆性抑制作用的特点。 (1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km值升高，Vm不变。 (2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km值不变，Vm 下降。 (3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。 DNA复制与转录过程的异同点。 DNA的复制与转录的相同点：复制和转录都是酶促的核苷酸聚合的过程，有以下相似之处，都以DNA为模板；都需依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5′至3′方向延伸成新链多聚核苷酸；都遵从碱基配对规律。 复制与转录的不同点： 1 转录以DNA单链为模版而复制以双链为模板 2 转录用的无引物而复制以一段特异的RNA为引物 3 转录和复制体系中所用的酶体系不同 4转录和复制的配对的碱基不完全一样，转录中A对U，而复制中A对T，而且转录体系中有次黄嘌呤碱基的引入 （1）三羧酸循环 在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为： 1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。 2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶 3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶 4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸脱氢酶 5）琥珀酰辅酶A合成酶催化底物水平磷酸化反应 6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶 8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶
生化简答题大全及答案教学文稿
1.脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。 4.简述脂肪肝的成因。肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。 7.写出甘油的代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用) 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有ATP的生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。11．试述体内的能量生成、贮存和利用。糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是ATP。ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。ATP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的ATP。在骨骼肌和心肌还可将ATP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗ATP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。
生物化学简答题答案
生物化学简答题 1. 产生ATP的途径有哪些试举例说明。 答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。 氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。 底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。 2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。 （1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的 活化能。 （2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义 乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组
织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。 乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 4. 简述氨基酸代谢的途径。 答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。 5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。 答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。
生物化学简答题新整理
第一章蛋白质的结构与功能 1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？ 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为：蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数 X 6．25 X 100。 2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？ 一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有二端，游离a-氨基的一端称为N-末端，游离a-羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。 3．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？ 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。 4．举例说明蛋白质的四级结构。 蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。 5．举例说明蛋白质的变构效应。 当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。 变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。 例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。 6．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？ 蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。 种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在 280 nm 附近 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
生物化学期末考试试题及答案-2
《生物化学》期末考试题A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
生物化学试题及答案
《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。