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核酸、蛋白质的各种换算

分光光度值与核酸浓度的换算

1 A260 unit dsDNA=50 μg/ml

1 A260 unit ssDNA=33 μg/ml

1 A260 unit ssRNA=40 μg/ml

蛋白质质量与摩尔数的转换

100 pmol的100 kDa蛋白分子=10 μg

100 pmol的50 kDa蛋白分子=5 μg

100 pmol的10 kDa蛋白分子=1 μg

100 pmol的1 kDa蛋白分子=100 ng

DNA分子质量与摩尔数

1 μg of 1000 bp DNA = 1.5

2 pmol(3.0

3 pmol of ends) 1 μg of pBR322 DNA = 0.36 pmol DNA

1 pmol of 1000 bp DNA = 0.66 μg

1 pmol of pBR32

2 DNA = 2.8 μg

蛋白质/DNA之间的转换

1 kb的DNA可编码333个氨基酸=37 kDa的蛋白分子270 bp的DNA= 10 kDa的蛋白分子

810 bp的DNA= 30 kDa的蛋白分子

2.7 kb的DNA= 100 kDa的蛋白分子

DNA分子质量与摩尔数的换算公式

对于dsDNA 分子

将pmol转换为μg

pmol×N×(660 pg/pmol)×(1 μg/106pg) = μg

将μg转换为pmol

μg×(106pg/1 μg)× (pmol/660 pg)×(1/N) = pmol

其中N 是核酸碱基对数，660 pg/pmol 是每对碱基的平均分子量(MW)。

一个氨基酸的平均分子量=100 Daltons(道尔顿)

Daltons(Da) kilo是原子质量单位的另一名称，千道尔顿

Dalton (kD)即为1000 道尔顿。因此，质量为46 kD的蛋白质是每摩尔分子46000克的分子。

对于ssDNA 分子

将pmol转换为μg

pmol×N×(330 pg/pmol×(1 μg/106pg) = μg

将μg 转换为pmol

μg×(106pg/1 μg)×(pmol/330 pg)×(1/N) = pmol

其中N 是核酸碱基数，330 pg/pmol 是每个碱基的平均分子量(MW)。

实验二细胞内糖原蛋白质及核酸的显示

实验二细胞内糖原、蛋白质及核酸的显示 [实验目的] 1.熟悉糖原、蛋白质、核酸在细胞内的主要存在部位。 2.了解细胞内糖原、蛋白质、核酸显示的原理和方法。 3.进一步掌握显微镜的使用方法。 [实验用品] 1.材料：土豆、洋葱、肝糖原切片、蟾蜍。 2.器材：显微镜、载（盖）玻片、刀片、小镊子、解剖剪刀、染色缸、染色架。 3.试剂：革兰氏碘液、5%三氯醋酸、固绿染液、甲基绿·派洛宁染液、carnoy固定液、酒精、丙酮。 [实验内容与方法] 一、糖原淀粉的显示（一）原理糖原和淀粉是生物有机体生命活动能量的主要来源。淀粉是一种植物多糖，贮藏于植物的种子、块茎、块根中。淀粉遇碘呈蓝色，这是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物—碘化淀粉。碘化淀粉是不稳定的，极易被醇、氢氧化钠和热分解，因而使颜色褪去。其它多糖大多能与碘呈特异的颜色反应，这些呈色物质不稳定。糖原又称动物淀粉，是动物细胞内贮藏能量的多糖类物质。在肝脏中尤为丰富。可用过碘酸雪夫试剂反应（periodic acid schiff reaction），简称pas反应检测。含乙二醇基的多糖在高碘酸的作用下氧化而产生双醛基，醛基进而与schiff氏液反应，使其中的无色品红变成紫红染料而附于含糖的组织上，着色的部分即为肝糖原。（二）试剂配制革兰氏碘液：称碘化钾1g，溶于50ml蒸馏水中，再加0.5g碘使之溶解。最后用蒸馏水稀释至150 ml，盛于棕色瓶内，保存暗冷处。

（三）方法 1. 淀粉（1）马铃薯徒手切片。（2）取一薄片放在载玻片上，用吸管吸取革兰氏碘液一滴于马铃薯薄片上，盖上盖玻片。（3）置光学显微镜低倍镜下观察。可见在多角形的薄壁细胞中，有许多椭圆形蓝色的颗粒，即为淀粉粒。 2. 糖原：在光镜下观察肝糖原切片（schiff氏反应肝组织切片），可见肝细胞略呈多角形，中央有1～2个染成蓝色圆形的细胞核。在细胞质中可见许多紫红色的小颗粒，即为肝糖原，如图2-1。图 2-1 肝细胞的糖原 1.糖原颗粒 2.细胞核二. 细胞内酸性蛋白质和碱性蛋白质的显示（一）原理

高一生物蛋白质练习题

蛋白质内容自我训练题选择题每题2分分数： 1．血红蛋白分子中不含有的化学元素是（） A ．C B ．N C ．Mg D ．Fe 2. 下列分子中，与构成生物体的蛋白质的氨基酸分子式不相符的是（） A ． B. H 2N —CH 2—CH 2—COOH C ． D. 3．我们日常烹调中使用的味精主要成分是谷氨酸钠，已知谷氨酸分子的R 基为—C 3H 5O 2，则一分子谷氨酸中含有的C 、H 、O 、N 原子数依次是（） A ．5、9、4、1 B ．4、8、5、1 C ．5、8、4、1、 D ．4、9、4、1 4．下列有关肽键写法中，不正确的是（） A ． B. —CO —NH — C ． D. 5．下面是3种氨基酸的结构式，由这3种氨基酸按顺序脱水缩合所形成的化合物中，含有的氨基、羧基和肽键的数目依次是（） A ．1，2，3 B ．1，1，3 C ．1，2，2， D ．2，2，2 6．已知20种氨基酸的平均分子量是128。现有一蛋白质分子，由两条多肽链组成，共有肽键98个，则此蛋白质的分子量最接近于（） A ．12 800 B ．12 544 C ．11 036 D ．12 288 7．同一草场上的牛和羊吃了同样的草，可牛肉和羊肉的口味却有差异，这是由于（） A ．同种植物对不同生物的影响不同 B ．牛和羊的消化功能强弱有差异 C ．牛和羊的蛋白质结构有差异 D ．牛和羊的亲缘关系比较远 8．鸡蛋煮熟后，蛋白质变性失活，这是由于高温破坏了蛋白质的（） A ．肽键 B ．肽链 C ．空间结构 D ．氨基酸 9．下列关于蛋白质的叙述中，正确的是（） A ．蛋白质是酶，其基本组成单位是氨基酸 B. 蛋白质都是由20种氨基酸组成 C.蛋白质是肽链以一定的方式形成具有复杂空间结构的高分子化合物 D ．各种蛋白质都含有C 、H 、O 、N 、P 等元素 10．（多选）生物体的蛋白质千差万别，其原因可能是（） A ．组成肽键的化学元素不同 B ．组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同 C ．氨基酸排列顺序不同 D ．蛋白质的空间结构不同 11．（多选）下列关于蛋白质的叙述中，正确的是（） H 2N —CH —CH 3 H 2N —(CH 2)4—CH —COOH NH 2 H 2N —CH —COOH 2CH 2COOH —C —N — O —C —N — H O —C —N — H O NH 2—C —COOH 3 H NH 2—C —COOH H NH 2—C —CH 2—OH H

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍

蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法介绍蛋白质和核酸是组成生命的主要生物大分子，研究蛋白质和核酸的相互作用、蛋白质和蛋白质的相互作用是后基因组时代重要的研究领域之一。目前，研究蛋白质和核酸、蛋白质和蛋白质相互作用的方法很多，今天，小编帮您来梳理下。一、凝胶迁移或电泳迁移率检测（Electrophoretic Mobility Shift Assay，EMSA）是一种检测蛋白质和DNA序列相互结合的技术，可用于定性和定量分析。目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用，是转录因子研究的经典方法。EMSA可检测DNA结合蛋白、RNA结合蛋白、特定的蛋白质，并可进行未知蛋白的鉴定。二、染色质免疫沉淀技术（Chromatin immunoprecipitation assay, ChIP）是将样品中同抗体靶蛋白相互作用的DNA随免疫复合物沉淀，是研究体内蛋白质与DNA相互作用的有力工具，利用该技术不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用，还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰以及转录因子与基因表达的关系。三、 / DNA Pull Down 蛋白质与RNA的相互作用是许多细胞功能的核心，如蛋白质合成、mRNA组装、病毒复制、细胞发育调控等。使用体外转录法标记生物素RNA探针，然后与胞浆蛋白提取液孵育，形成RNA-蛋白质复合物。该复合物可与链霉亲和素标记的磁珠结合，从而与孵育液中的其他成分分离。复合物洗脱后，通过western blot实验检测特定的RNA结合蛋白是否与RNA 相互作用。四、RIP RIP 技术（RNA Binding Protein Immunoprecipitation Assay，RNA 结合蛋白免疫沉淀）主要是运用针对目标蛋白的抗体把相应的RNA-蛋白复合物沉淀下来，经过分离纯化就可以对结合在复合物上的RNA 进行q-PCR验证或者测序分析。RIP 是研究细胞内RNA 与蛋白结合情况的技术，是了解转录后调控网络动态过程的有力工具，可以帮助我们发现miRNA 的调节靶点。五、双双报告基因用于实验系统中作相关的或成比例的检测，通常一个报告基因作为内对照，使另一个报告基因的检测均一化。理想的双报告基因方法应该使用户能够以萤火虫荧光素酶所具有的速度，灵敏和线性范围对同一样品中的两个报告基因同时测定。六、酵母单杂交酵母单最由技术发展而来的，通过对的表型检测，分析DNA与蛋白之间的相互作用，以研究真核细胞内的。由于酵母单杂交方法检测特定与专一性相互作用的敏感性和可靠性，现已被广泛用于克隆细胞中含量微弱的、用生化手段难以纯化的特定转录因子。蛋白-蛋白互作研究一、酵母双杂交

实验二-核酸及蛋白质序列的比对

实验二核酸及蛋白质序列的比对姓名：班级：序号：指导老师：一、实验内容利用检索出的蛋白质和核酸序列进行序列比对并进行分子进化树分析。二、实验步骤键入上次实验获得的phyA的核酸序列编号（NM_100828），获得核酸及蛋白质序列。利用blastx程序寻找与phyA蛋白质序列相似性的序列→选择下列序列：sorghum propinquum（高粱）；zea mays（玉米）；水稻；大豆；arabidopsis thaliana （拟南芥）；cyrtosia septentrionalis（血红肉果兰）→点击get select sequence按钮显示序列为纯文本格式文件→分别命名为各自的文件名保存在本地电脑上备用。在数字基因网https://www.wendangku.net/doc/c45799544.html,/找到dnaman及clustalx软件安装并进行多序列比对及分子进化树分析。利用ebi上提供多序列比对工具再作一次比对https://www.wendangku.net/doc/c45799544.html,/clustalw/。选作核酸序列的比对 5、打开ncbi主页点击BLAST→学习网页左侧的BLAST FAQS及program guide 三、作业 1、绘制分子进化树，并标明各个物种phyA蛋白之间的序列相

似性。 2、根据你所学生物分类的知识，试解释该分子进化树的合理性 ①拟南芥：植物界种子植物门被子植物门双子叶植物纲十字花目十字花科鼠耳芥属（拟南芥属） ②大豆：植物界种子植物门被子植物亚门双子叶植物纲豆目蝶形花科大豆属 ③血红肉果兰：植物界种子植物门被子植物亚门百合纲百合目兰科树兰亚科肉果兰属 ④水稻：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科稻属 ⑤玉米：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科玉米属 ⑥高粱：植物界种子植物门被子植物亚门单子叶植物纲禾本目禾本科高粱属经过对比可得下列同源性关系高粱玉米

高中生物：蛋白质练习题

高中生物:蛋白质练习题一.选择题 1.某氨基酸分子中含有两个氨基（－NH 2 ),其中一个氨基和羧基连在同一个碳原子上,则另一个氨基的部位应是（） A.和羧基连在同一个碳原子上 B.一定连在羧基上 C.在R基上 D.与氨基相连 2.同为组成生物体蛋白质的氨基酸,酪氨酸几乎不溶于水,而精氨酸易溶于水,造成这种差异的原因是（） A.两者R基的组成不同 B.两者的结构完全不同 C.酪氨酸含氨基多 D.精氨酸含羧基多 3.下面关于氨基酸的说法中,正确的是（） A.氨基酸是蛋白质的组成单位,是由氨基和羧基组成的 B.每个氨基酸分子都只含有一个氨基和一个羧基 C.氨基酸的种类大约有20种 D.构成蛋白质的氨基酸分子至少含有一个氨基和一个羧基,并连在同一个碳原子上 4.组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是（） A .NH—CO B.—NH—CO— C.—NH 2—COOH— D.NH 2 —COOH 5. 两个氨基酸缩合成二肽产生一个水分子,这个水分子中的氢来自（） A.氨基 B.R基 C.氨基和羧基 D.羧基 6. 谷氨酸的R基为-C 3H 5 O 2 ,在一个谷氨酸分子中,含有碳和氧的原子数分别是（） A．4,4 B．5,4 C．4,5 D．5,5 7.若含有4条多肽链的某蛋白质分子由n个氨基酸构成,那么,它具有的肽键个数和氨基的最少个数分别是（）

A.n和n B.n－4和4 C.n和n－4 D.n－4和n－4 8.一条由10个氨基酸分子经脱水缩合而成的肽链中含有—NH 和—COOH的最小 2 数目是（） A．11和11 B．10和10 C．9和9 D．1和1 9.现有氨基酸800个,其中氨基总数为810个,羧基总数为808个,则由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次为（） A.798、2和2 B.798、12和10 C.799、1和1 D.799、11和9 10.现有1000个氨基酸,共有氨基1020个,羧基1050个,由它们合成的4条肽链中,肽建、氨基和羧基的数目分别是（） A、999、1016、1046 B、999、1、1 C、996、24、54 D、996、1016、 1046 11.某二十二肽被水解成1个四肽、2个三肽和2个六肽,则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是（） A、6、18 B、5、18 C、5、17 D、6、17 12.胰岛素是一种蛋白质分子,它含有两条多肽链,其中A链含21个氨基酸,B链含 30个氨基酸,即共有51个氨基酸,那么胰岛素分子中含有的肽键数目是（） A．51个B．50个 C．49个D．1个 13. 已知20种氨基酸的平均分子量是128,现有一蛋白质分子由两条多肽链组成,共有肽键98个,此蛋白质的分子量接近（） A．12 800 B．12 544 C．11 036 D．12 288 14.某蛋白质分子含a条肽链,共有b个氨基酸残基,如果氨基酸的平均相对分子质量是c,则该蛋白质的相对分子质量以及水解时需要的水的相对分子质量

知识十六主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义.

知识十六主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义教学目的： 1、熟悉血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义； 2、掌握个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义； 3、了解疾病时血浆蛋白质的变化等。重点：个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义。难点：血浆蛋白质测定的临床意义；疾病时血浆蛋白质的变化。教学方法和手段：课堂讲授为主，多媒体教学为辅，课堂提问突出重点。授课时数：1学时教学内容及组织：一、血浆蛋白质的组成及功能血浆蛋白质是血浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固体成份90%左右，目前已经研究的血浆蛋白质有300多种，分离出的纯品约100来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞合成，主要功能。 1. 维持血浆胶体渗透压；清蛋白。 2. 作为某些物质的载体，起运输作用；如清蛋白能与多种物质结合（FA、胆红素），某些球蛋白具特异地运输某些物质的功能，运铁蛋白、运皮质醇蛋白。 3. 维持体液pH恒定；血浆蛋白pI一般都小于7.4是弱酸，一部分以弱酸盐形式存在，构成缓冲对。 4. 免疫功能；血浆中许多具有免疫功能的球蛋白，主要由浆细胞合成，电泳时位于γ区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，此外，还有具有免疫作用的非特异球蛋白，如补体。 5. 凝血与纤溶作用；凝血与纤溶是一对矛盾的统一、凝血因子与纤溶因子绝大部分是血浆蛋白质，它们促进血液凝固，防止血液流失和溶解血栓，防止重要脏器的动脉栓塞。 6. 营养作用；血浆蛋白质可分解成AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。 7. 催化作用；血浆中有许多酶类，其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝蛋白、LPL、LCAT、肾素等。二、个别血浆蛋白质（一）前白蛋白（prealbumin，PA）分子量5.4万，由肝细胞合成，电泳时移动速度较白蛋白快，位于其前方面得名，半寿期短12h，PA是一类运载蛋白，一种能与甲状腺素结合，称为甲状腺结合蛋白，一种能与VitA结合，称为VitA 结合蛋白，常用测定方法是免疫学方法，正常参与范围0.2～0.4g /L,急性炎症，

高中生物蛋白质知识点总结

高中生物蛋白质知识点总结蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。下面是小编整理的高中生物蛋白质知识点总结，供参考。 1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。2.原子数由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键 m-n个，O原子m+n个。分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。

人教版高中化学选修5 蛋白质和核酸

课时跟踪检测（十六）蛋白质和核酸 1．化学与生产、生活、社会密切相关，下列说法错误的是() A．葡萄糖、麦芽糖均能与银氨溶液反应 B．甘氨酸和丙氨酸缩合最多可以形成四种二肽 C．富含蛋白质的豆浆煮沸后即可得人体所需的氨基酸 D．油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂解析：选C葡萄糖、麦芽糖结构中均含有醛基，故均可与银氨溶液反应，A项正确；甘氨酸和丙氨酸缩合形成二肽可为①两甘氨酸缩合、②两丙氨酸缩合、③甘氨酸羧基与丙氨酸氨基缩合、④丙氨酸羧基与甘氨酸氨基缩合，故最多形成四种二肽，B项正确；富含蛋白质的豆浆煮沸后只是蛋白质的变性，并不会水解为氨基酸，C项错误；油脂在氢氧化钾溶液中水解可得高级脂肪酸钾，为液体肥皂的有效成分，故油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂，D项正确。 2．甘氨酸在NaOH溶液中存在的形式是() < 解析：选D在NaOH溶液中甘氨酸分子中的羧基与氢氧根离子发生中和反应。 3．下列过程不属于化学变化的是() A．在蛋白质溶液中，加入饱和硫酸铵溶液，有沉淀析出 B．皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色 C．在蛋白质溶液中，加入硫酸铜溶液，有沉淀析出 D．用稀释的福尔马林溶液%～%)浸泡植物种子解析：选A A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液，是盐析过程，析出的蛋白质性质并无变化，即没有新物质生成，加水后，析出的蛋白质仍能溶解，A项不是化学变化；B 项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应，是化学变化；C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液，析出沉淀是因为蛋白质变性，是化学变化；D项用稀释的福尔马林溶液杀死种子上的细菌和微生物，即使这些生物体的蛋白质发生变性反应，是化学变化。 4．下列关于蛋白质的叙述错误的是() A．加热能杀死流感病毒是因为病毒的蛋白质受热发生变性 B．在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为豆腐 | C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸

2015年高中化学 4.3 蛋白质和核酸教案新人教版选修5

第三节蛋白质和核酸一、教学内容 1、课标中的内容《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。三、设计思想本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。本节内容拟用两课时完成教学：第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验四、教学目标 1、知识与技能：（1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质；（2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。（3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法：通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就

高中生物学蛋白质知识归纳

高中生物学蛋白质知识归纳蛋白质是生物体内一种重要的高分子化合物，是生命活动的承担者，有关蛋白质的知识是高考的热点之一。其内容涉及到教材的各个章节。对于“蛋白质”复习要从“构成元素→基本单位→多肽→蛋白质→结构多样性→功能多样性”上进行知识梳理，同时对相关知识适当拓展。下面对高中生物中的蛋白质相关知识做一总结。 1．有关蛋白质知识网络：２．构成元素及基本单位构成蛋白质的基本单位是氨基酸，其结构通式为：组成氨基酸的基本元素是C、H、O、N，有个别氨基酸中还有S，氨基酸中不含Fe、Mg、P等元素，但氨基酸脱水缩合形成多肽后，在多肽加工成为成熟蛋白质的过程中有Fe、Mg、P等元素的结合，故蛋白质的主要组成元素是C、H、O、N，有些还含S、Fe、Mg、P 等元素。３. 蛋白质的合成与水解过程要特别注意下面五点： ①肽键的表示式：—CO—NH— ②多肽与蛋白质的主要区别在于空间结构的不同。 ③脱水缩合作用属于蛋白质合成过程中的“翻译”阶段，主要在核糖体内完成。 ④胞内蛋白由游离在细胞质内的核糖体合成；分泌蛋白则由附着在内质网上的核糖体合成。 ⑤蛋白质在生物体内不能储存，分为结构蛋白和功能蛋白两大类。４. 蛋白质的多样性 ①原因：构成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列次序以及蛋白质的空间结构多样，其

中最主要的原因在于氨基酸的排列次序多样。 ②与DNA多样性、生物多样性的关系： 5.蛋白质的鉴定对蛋白质的鉴定用的是双缩脲试剂。双缩脲试剂的组成成分中有A液（0.1g/mL 的NaOH溶液）和B液（0.01g/mL的CuSO4溶液）。反应进行时应为碱性环境。双缩脲试剂的使用方法：先往要鉴定的蛋白质溶液（事先已经配好！）中加入0.1g/mL 的NaOH溶液营造碱性环境，再使用0.01g/mL的CuSO4溶液，也就是说，双缩脲试剂A和双缩脲试剂B不能同时使用。双缩脲试剂的使用原理：双缩脲反应是指在碱性溶液中，双缩脲（H2NOC—NH—CONH2）能与Cu2＋作用，形成紫色或紫红色络合物的化学反应。由于蛋白质分子中含有很多个与双缩脲结构相似的肽键，因此也发生了相似的颜色反应。用双缩脲试剂鉴定蛋白质时，起作用的是Cu2＋。如果在NaOH溶液中滴几滴CuSO4溶液混合后再加入到蛋白质溶液中，混合液中就没有Cu2＋（NaOH溶液与CuSO4溶液反应生成了Cu（OH）2），显色反应就不会发生。所以，双缩脲试剂A和双缩脲试剂B不能同时使用。 6．有关蛋白质的计算： 6．1蛋白质形成过程中肽键、水分子计算由氨基酸分子脱水缩合可知，蛋白质形成过程中每形成一个肽键，同时失去一分子水，即形成的肽键数﹦失去水分子数。计算方法为：若有n个氨基酸分子构成有m条肽链的蛋白质，则形成的肽键数﹦失去水分子数﹦n—m。 6．2形成的蛋白质分子的相对分子质量假定每个氨基酸的相对分子质量为a，一个由n个氨基酸分子构成有m条肽链的蛋白质，其相对分子质量﹦(所有氨基酸分子的相对分子质量的总和)—(失去的水分子的相对分子质量总和) ﹦na—(n—m)×18。这里要注意的是，我们有时还要考虑一些其他化学变化过程，如二硫键(一S—S一)形成等。 6．3氨基酸与相应DNA及RNA片段中碱基数目之间的关系如下： DNA(基因) →信使RNA→蛋白质碱基数6 ：碱基数3：氨基酸数1 其中，对真核生物而言，上式中的DNA片段相当于基因结构中的外显子。 6．４有关蛋白质中游离的氨基或羧基数的计算 A．至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链条数 B．游离氨基或羧基数目＝肽链条数＋R 基中含有的氨基或羧基数 6．５有关多肽种类的计算假若有A、B、C三种氨基酸，由这三中氨基酸组成多肽的情况可分为如下两种情况分析： A．A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸数目无限的情况下，可形成肽类化合物的种类：形成三肽的种类：33=27种形成二肽的种类：32=9种 B．A、B、C三种氨基酸，且每种氨基酸只有一个的情况下，形成肽类化合物的种类：形成三肽的种类：３×２×１＝6种形成二肽的种类：３×２＝６种 7. 蛋白质的功能

高中生物蛋白质知识点

高中生物蛋白质知识点高中生物蛋白质基础知识点一、相关概念：氨基酸：蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸约有20种。脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(-NH2)与另一个氨基酸分子的羧基(-COOH)相连接，同时失去一分子水。肽键：肽链中连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)。二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物，只含有一个肽键。多肽：由三个或三个以上的氨基酸分子缩合而成的链状结构。肽链：多肽通常呈链状结构，叫肽链。二、氨基酸分子通式： NH2 R-C-COOH H 三、氨基酸结构的特点：每种氨基酸分子至少含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原

子上(如：有-NH2和-COOH但不是连在同一个碳原子上不叫氨基酸);R基的不同导致氨基酸的种类不同。页 1 第四、蛋白质多样性的原因是：组成蛋白质的氨基酸数目、种类、排列顺序不同，多肽链空间结构千变万化。五、蛋白质的主要功能(生命活动的主要承担者)： ①构成细胞和生物体的重要物质，如肌动蛋白; ②催化作用：如酶; ③调节作用：如胰岛素、生长激素; ④免疫作用：如抗体，抗原; ⑤运输作用：如红细胞中的血红蛋白。六、有关计算： ①肽键数=脱去水分子数=氨基酸数目-肽链数 ②至少含有的羧基(-COOH)或氨基数(-NH2)=肽链数氨基酸：蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸约有20种。脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(—NH2)与另一个氨基酸分子的羧基(—COOH)相连接，同时失去一分子水。肽键：肽链中连接两个氨基酸分子的化学键(—NH—CO —)。二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物，只含有一

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

蛋白质与核酸的定性与定量实验方法资料

蛋白质与核酸的定性与定量一、实验目的 1、学习和掌握纯化蛋白质的原理和方法、蛋白质等电点的测量原理和方法。 2、进一步掌握使用双缩脲法对蛋白质的定性测定、利用定糖法对核酸的定性与定量测定二、实验原理 1、蛋白质的定性测定：双缩脲法，课本P99 2、蛋白质的定量测定：Folin-酚法，实验P19 3、核酸的定性与定量测定：定糖法，课本P131、 4、蛋白质等电点的测量在IEF的电泳中，具有pH梯度的介质其分布是从阳极到阴极，pH值逐渐增大。如前所述，蛋白质分子具有两性解离及等电点的特征，这样在碱性区域蛋白质分子带负电荷向阳极移动，直至某一pH位点时失去电荷而停止移动，此处介质的pH恰好等于聚焦蛋白质分子的等电点（pl）。同理，位于酸性区域的蛋白质分子带正电荷向阴极移动，直到它们的等电点上聚焦为止。可见在该方法中，等电点是蛋白质组分的特性量度，将等电点不同的蛋白质混合物加入有pH梯度的凝胶介质中，在电场内经过一定时间后，各组分将分别聚焦在各自等电点相应的pH位置上，形成分离的蛋白质区带 pH梯度的组成 pH梯度的组成方式有二种，一种是人工pH梯度，由于其不稳定，重复性差，现已不再使用。另一种是天然pH梯度。天然pH梯度的建立是在水平板或电泳管正负极间引入等电点彼此接近的一系列两性电解质的混合物，在正极端吸入酸液，如硫酸、磷酸或醋酸等，在负极端引入碱液，如氢氧化钠、氨水等。电泳开始前两性电解质的混合物pH为一均值，即各段介质中的pH相等，用pH0表示。电泳开始后，混合物中pH最低的分子，带负电荷最多，pI1为其等电点，向正极移动速度最快，当移动到正极附近的酸液界面时，pH突然下降，甚至接近或稍低于PI1，这一分子不再向前移动而停留在此区域内。由于两性电解质具有一定的缓冲能力，使其周围一定的区域内介质的pH保持在它的等电点范围。pH稍高的第二种两性电解

(完整)高中生物蛋白质专项练习

高中生物蛋白质专项练习一、选择题（每小题只有一个选项符合题意） 1．已知氨基酸的平均分子量为128，有100个氨基酸形成3条肽链的蛋白质，分子量约为 A．12800 B．11018 C．11054 D．11638 2．通常情况下，分子式为C63H103O65N17S2的蛋白质分子，最多含有肽腱的个数为 A．63 B．62 C．17 D．16 3．血红蛋白分子中含574个氨基酸，共有4条肽链。在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数、形成肽键数、至少含有的氨基数和羧基数分别是 A．573、573、573、573 B．570、573、571、571 C．570、573、4、4 D．570、570、4、4 4．下列对蛋白质和核酸的描述正确的是 A．核酸是一切生物的遗传物质B．蛋白质是生命活动的主要承担者 C．所有酶的化学本质都是蛋白质 D．生物新陈代谢的全部化学变化都是酶促反应 5．现有A、B、C三种氨基酸，当每种氨基酸数目不限的情况下，可形成三肽化合物的种类数及形成含3种氨基酸的三肽化合物的种类数分别为 A．3，3 B．6，3 C．9， 27 D．27，6 6．某物质的分子式为C184H3012O576N468S21，则该物质最可能是 A．糖类 B．脂肪 C．蛋白质 D．核酸 7．已知20种氨基酸平均相对分子质量为a，现有某蛋白质分子由n条多肽链组成且相对分子质量为b，此蛋白质分子中的肽键数为 8．有一种二肽，化学式是C 8H 14 N 2 O 5 ，水解后得到丙氨酸和另一种氨基酸M，则M的R基的化学式是 A．—C 5H 9 NO 4 B．—C 3 H 5 NO 2 C．—C 5 H 7 O 2 D．—C 3 H 5 O 2 9．下表为某种食物中四种氨基酸的含量和人体蛋白质中这四种氨基酸的平均含量。如果食用这种食物，可通过哪种生理过程，使食物中的这四种氨基酸得到充分合理的利用

高中生物蛋白质计算试题

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有关蛋白质的计算一、有关蛋白质相对分子质量的计算例1组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分子质量为128，一条含有100个肽键的多肽链的分子量为多少？ ?在解答这类问题时，必须明确的基本关系式是： ?蛋白质的相对分子质量＝氨基酸数×氨基酸的平均相对分子质量?脱水数×18（水的分子质量）变式1：组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分子质量为128，则由100个氨基酸构成的含2条多肽链的蛋白质，其分子量为（） A. 12800 B. 11018 C. 11036 D. 8800 变式2：全世界每年有成千上万人由于吃毒蘑菇而身亡，其中鹅膏草碱就是一种毒菇的毒素，它是一种环状八肽。若20种氨基酸的平均分子量为128，则鹅膏草碱的分子量约为( ) A． 1024 B. 898 C． 880 D. 862 二、有关蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算例2氨基酸分子缩合形成含2条肽链的蛋白质分子时，相对分子量减少了900，由此可知，此蛋白质分子中含有的氨基酸数和肽键数分别是（） A.52、52 B. 50、50 C.52、50 D. 50、49 ?在解答这类问题时，必须明确的基本知识是蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的数量关系。基本关系式有： ?ｎ个氨基酸脱水缩合形成一条多肽链，则肽键数＝(ｎ?1)个； ?ｎ个氨基酸脱水缩合形成ｍ条多肽链，则肽键数＝(ｎ?ｍ)个； ?无论蛋白质中有多少条肽链，始终有：脱水数＝肽键数＝氨基酸数?肽链数变式1：若某蛋白质的分子量为11935，在合成这个蛋白质分子的过程中脱水量为1908，假设氨基酸的平均分子量为127，则组成该蛋白质分子的肽链有（） A. 1条 B. 2条 C. 3条 D. 4条变式2：现有一分子式为C63H103O45N17S2的多肽化合物，已知形成该化合物的氨基酸中有一个含2个氨基，另一个含3个氨基，则该多肽化合物水解时最多消耗多少个水分子？变式3：已知氨基酸的平均分子量为128，测得某蛋白质的分子量为5646，试判断该蛋白质的氨基酸数和肽链数依次是 ( ) A. 51和1 B. 51和2 C. 44和1 D. 44和2 三、有关蛋白质中至少含有氨基数和羧基数的计算例3某蛋白质分子含有4条肽链，共有96个肽键，则此蛋白质分子中至少含有－COOH和－NH2的数目分别为 ( ) A. 4、 100 B. 4、 4 C. 100、100 D. 96、96 变式：一个蛋白质分子由四条肽链组成，364个氨基酸形成，则这个蛋白质分子含有的－COOH和－NH2数目分别为 ( ) A . 366、366 B. 362、362 C . 4、 4 D. 无法判断四、有关蛋白质中氨基酸的种类和数量的计算例4今有一化合物，其分子式为C55H70O19N10，已知将它完全水解后只得到下列四种氨基酸：⑴该多肽是多少肽？⑵该多肽进行水解后，需个水分子，得到个甘氨酸分子，个丙氨酸分子。练习： 1、血红蛋白是由574个氨基酸构成的蛋白质，含四条多肽链，那么在形成肽链过程中，其肽键的数目和脱下的水分子数分别是

蛋白质的理化性质教学内容

蛋白质的理化性质

第四节蛋白质的理化性质一、两性离解和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，在其分子表面带有很多可解离基团，如羧基、氨基、酚羟基、咪唑基、胍基等。此外，在肽链两端还有游离的α-氨基和α-羧基，因此蛋白质是两性电解质，可以与酸或碱相互作用。溶液中蛋白质的带电状况与其所处环境的pH 有关。当溶液在某一特定的pH 条件下，蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷数为零，此时蛋白质分子在电场中不移动，这时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，此时蛋白质的溶解度最小。由于不同蛋白质的氨基酸组成不同，所以蛋白质都有其特定的等电点，在同一pH 条件下所带净电荷数不同。如果蛋白质中碱性氨基酸较多，则等电点偏碱，如果酸性氨基酸较多，等电点偏酸。酸碱氨基酸比例相近的蛋白质其等电点大多为中性偏酸，约在5.0 左右。 1、两性解离蛋白质可以在酸性环境中与酸中和成盐，而游离成正离子，即蛋白质分子带正电，在电场中向阴极移动；在碱性环境中与碱中和成盐而游离成负离子，即蛋白质分子带负电，在电场中向阳极移动。以“P”代表收集于网络，如有侵权请联系管理员删除

收集于网络，如有侵权请联系管理员删除蛋白质分子，以―NH 2 和―COOH 分别代表其碱性和酸性解离基团，随 pH 变化，蛋白质的解离反应可简示如下：（pH>pI ）（pH=pI ）（pH

高中化学选修5导学案-蛋白质和核酸

第四章生命中的基础有机化学物质第三节蛋白质和核酸【明确学习目标】 1. 了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，了解二肽、多肽的概念。 2．了解蛋白质的组成、结构和性质。 3．认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。课前预习案【新课预习】阅读教材P79---85，思考下列问题 1．氨基酸分子结构的特点，结构对物理性质的影响； 2．氨基酸的两性原因和成肽反应的类别； 3．初步了解蛋白质结构和氨基酸排列关系; 4．蛋白质的化学性质，盐析和变性的区别。 5．初步了解酶和核酸的性质及其与蛋白质的关系。【预习中的疑难问题】课堂探究案一、【合作探究1】氨基酸分子结构特点和物理性质俗名结构简式系统命名甘氨酸丙氨酸谷氨酸苯丙氨酸氨基酸可看作是羧酸分子烃基上的____被____取代后的产物，分子中既含有_____，又含有____。天然氨基酸几乎都是______，其通式可写为____________。 3．物理性质溶剂水强酸或强碱乙醇、乙醚溶解性 1．两性：分子中含有酸性官能团和碱性官能团，可与反应生成盐。 2．成肽反应：两个氨基酸分子，在的存在下加热，通过一分子的和另一分子的间脱去，缩合成含有 ( )的化合物。 ⑴甘氨酸和丙氨酸形成二肽 ⑵甘氨酸和丙氨酸缩合成环 ⑶甘氨酸分子内缩合成环 ⑷多个甘氨酸和多个丙氨酸缩聚成多肽注：n个氨基酸分子失去水形成肽，含有个肽键，多种氨基酸分子按不同的排列顺序以肽键相结合，可形成千百万种具有不同理化性质和生

理活性的多肽，相对分子质量在以上的，并具有一定空间结构的多肽，称为。例1．关于氨基酸的下列叙述中，错误的有________。 (1)氨基酸都不能发生水解反应 (2)氨基酸能发生中和、酯化、成肽反应 (3)天然蛋白质水解最终可以是α-氨基酸、β-氨基酸等多种氨基酸 (4)n 肽是由n 个氨基酸分子脱去n 个水分子形成的，其中含有(n －1)个肽键 (5)分子式相同的氨基酸与硝基化合物互为同分异构体 (6)蛋白质水解的最终产物是氨基酸例2．A 、B 、C 、D 四种含氮的化合物分子式分别为C 2H 7O 2N ，C 2H 5O 2N ，C 3H 7O 2N 、C 2H 5O 2N ， A 、 B 、 C 都能与强酸、强碱反应， D 则不能。又知C 为天然蛋白质水解的产物。请回答下列问题。 (1)它们的结构简式分别为A__________、B________、C________、D________。 (2)B 和C 混合，在一定条件下发生反应，生成的只含一个“—CONH —”键的链状有机物共有________种。三、【合作探究3】蛋白质的结构和性质 1．组成：蛋白质含有____________等元素，有些含有P ，少量的蛋白质还含有Fe 、Cu 、Zn 、Mn 等元素，属于__________化合物。蛋白质分子直径很大，其溶液具有______的某些性质。 2．结构：蛋白质分子结构中最显著的特征是__________________，包括教材中的一至四级结构，决定了蛋白质的各种______与______。一级结构――――――→卷曲、盘旋、折叠二级结构――――→盘曲、折叠三级结构(三维)――――――→亚基的立体排布亚基间相互作用四级结构 3．蛋白质的性质 (1)两性在多肽链的两端存在着__________，因此蛋白质既与酸反应，又与碱反应。 (2)水解:蛋白质――→水解酸、碱或酶______――→水解________。 (3)盐析 ①概念：向蛋白质溶液中加入一定浓度的某些盐[如Na 2SO 4、(NH 4)2SO 4、NaCl 等]溶液，可以使蛋白质的______________而从溶液中析出的现象。 ②结果：只改变了蛋白质的________，而没有改变它们的______，是______的过程。 ③应用：多次盐析和溶解可以分离、提纯蛋白质。 (4)变性 ①概念：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的__________和__________发生改变的现象，是不可逆过程。 ②影响因素：物理因素：________、加压、搅拌、振荡、________照射、________等；化学因素：________、________、________、三氯乙酸(CCl 3COOH)、乙醇、丙酮、甲醛(福尔马林)等。 ③结果：变性会使蛋白质发生结构上的改变，也会使其丧失原有的生理活性，是________过程，常用于。 (5)颜色反应:分子中含有______的蛋白质跟浓HNO 3作用时呈__________色。 (6)蛋白质灼烧有的气味