生化笔记
第一章蛋白质的结构与功能
一.蛋白质的分子组成
组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％
人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）
氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物
肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键
谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。第一个肽键与一般的不同，甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。
GSH的巯基有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质和酶保持活性状态。
二．蛋白质的分子结构
α-螺旋的结构特点：
1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋
2.主链呈螺旋上升，每
3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合
3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，这是稳定α-螺旋的主要键
4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成
基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面：
1.酸性或碱性氨基酸集中区域（两种电荷相互排斥）
2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成
3.较大R基团侧链集中区域（空间位阻效应）
β-折叠要点:
1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状
2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H形成氢键，使构象稳定
3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方
4.两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的
超二级结构有三种基本形式：
1.α-螺旋组合(αα)
2.β-折叠组合(ββ)
3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)
三．蛋白质结构与功能的关系
镰刀形红细胞贫血：血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成，其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。
肌红蛋白的氧解离曲线矩形双曲线
血红蛋白“S”曲线
分子病：由于DNA的突变，导致其编码的蛋白质分子的氨基酸序列异常，从而引起其生物学功能改变的遗传性疾病。
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。促进作用则称为正协同效应，抑制作用则称为负协同效应。
蛋白质胶体稳定的因素包括颗粒表面电荷与水化膜
第二章 核酸的结构与功能
一.核酸的化学组成及一级结构
核酸的化学组成:
1.元素组成:C 、H 、O 、N 、P
2.分子组成:
核苷的形成：戊糖的C -1'原子和嘌呤的N -9原子或嘧啶的N -1原子缩合形成N -糖甘键 核甘或脱氧核苷C -5'原子上的羟基与磷酸反应，脱水生成酯键，构成核苷酸或脱氧核苷酸
核酸的一级结构：是构成核酸的核甘酸或脱氧核苷酸从5'-末端到3'-末端的排列顺序，也
就是核苷酸序列。
3',5'-磷酸二酯键的形成：脱氧核苷酸C -3'原子的羟基能够与另一个脱氧核苷酸C -5'原子
的磷酸基团缩合形成。
二．DNA 的空间结构与功能
自然界的闭合双链DNA 主要是以负超螺旋形式存在
三．RNA的结构与功能
四．核酸的理化性质
嘌呤、嘧啶中有共轭双键，中性条件下，最大吸收峰在260nm附近
DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离成单链的现象。（只改变其二级结构，不改变它的核苷酸序列）
DNA增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加的现象。
DNA的解链温度(Tm)：在解链过程中，紫外吸光度的变化ΔA260达最大变化值的一半时所
对应的温度。(GC含量越高，Tm越高；离子强度越高，Tm越高)
复性：当变性条件缓慢除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来双螺旋结构的现象。退火：热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性的过程。
五．核酸酶
核酸酶所有可以水解核酸的酶（DNA酶和RNA酶）
核酶指具有催化作用的RNA
第三章 酶
一．酶的分子结构与功能
酶: 具有高度特异性和高度催化效率的生物催化剂。
单体酶：仅具有三级结构的一条多肽链的酶。 一条链，一种酶 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多条链，一种酶 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多条链，一种酶 多功能酶或串联酶：多种不同催化功能存在于一条多肽链中。 多条链，多种酶
必需基团：酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成。其中一些与酶的活性密切相
关的化学基团称作酶的必需基团。
酶的活性中心：必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有
特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物的这一区域。
同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质，免疫学性质不同的一组酶
乳酸脱氢酶(LDH ) 四聚体酶 骨骼肌型M 型 心肌型H 型
心肌梗塞的患者血清里的LDH 1(H 4)明显偏高 肝病患者的血清LDH 5(M 4)明显偏高
肌酸激酶(CK ) 二聚体酶 肌型M 型 脑型B 型
二．酶促反应动力学
在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影响的作图呈矩形双曲线
结合酶
(全酶)
只有全酶才有催化作用 蛋白质部分：酶蛋白(决定反应的特异性) 辅助因子(cofactor ) (决定反应种类和性质) 金属离子
小分子有机化合物(传递电子、质子、基团) (辅酶)
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
不可逆性抑制作用
必需基团共价键
有机磷化合物
路易士气重金属离子中毒敌百虫(胆碱酯酶)
竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底特点：物结合成中间产物，使酶的活性降低。
1.I与S结构类似，竞争酶的活性中心 3.动力学特点：Vmax不变，表观Km↑
2.抑制程度取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比值(与I结合部位：E)
磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸合成。细菌则因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。
非竞争性抑制特点(与I结合部位：E、ES)
1.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系
2.抑制程度取决于抑制剂的浓度
3.动力学特点：Vmax↓，表观Km不变
三．酶的调节
变构调节：内源性，外源性小分子化合物作为变构效应剂与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化活性。
(受变构调节的酶——变构酶)
动力学曲线：S形曲线
共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。
(共价修饰有级联放大作用磷酸化与脱磷酸化最常见)
第四章糖代谢
一．糖的无氧氧化
糖酵解：在机体无氧条件下，葡萄糖经
一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原
生成乳酸的过程。
糖无氧氧化反应过程
= 糖酵解途径 + 乳酸生成
糖酵解的第一阶段是由葡萄糖分解成
丙酮酸，称为糖酵解途径。
底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程。
糖酵解的生理意义：在机体缺氧时为机体迅速提供能量
1.是机体缺氧时获得能量的有效途径
2.是某些细胞在氧供正常情况下重要的供能途径
(成熟红C没线粒体，完全依赖糖酵解供能；
神经细胞，白细胞，骨髓细胞等代谢极为活跃的细胞也需要糖酵解提供部分能量）
糖酵解的特点：
1.反应部位：胞浆
2.是一个不需氧的产能过程
3.反应过程有3个不可逆反应所需的酶：己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶
4.脱氢1次，底物水平磷酸化2次
5.产能方式：底物水平磷酸化净生成ATP数：从糖原开始3个，从葡萄糖开始2个
6.最终产物乳酸的去路：释放进入血液，进入肝脏进行乳酸循环(糖异生)
糖酵解各步脱羧脱氢反应：
对6-磷酸果糖激酶-1的调节方式：
变构抑制剂：ATP、柠檬酸
变构激活剂：ADP、1,6-二磷酸果糖、2,6-二磷酸果糖(最强)
二．糖的有氧氧化
糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程部位：胞液及线粒体
丙酮酸脱氢酶复合体，由丙酮酸脱氢酶，二氢硫辛酰胺转乙酰酶，二氢硫辛酰胺脱氢酶组成
三羧酸循环：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又重新生成草酰乙酸，再重复循环反应的过过程。
三羧酸循环的小结
1.TCA循环在线粒体
2.整个反应不可逆
3.消耗1分子乙酰CoA，4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化
4.生成1分子FADH23分子NADH + H+2分子CO21分子GTP
5.关键酶：柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体
6.NADH的氢传递给氧生成2.5个ATP，FADH2的氢被氧化时生成1.5个ATP，底物水平磷酸化生成1个ATP
1分子乙酰CoA经TCA循环彻底氧化分解共生成10个ATP
若从丙酮酸脱氢开始算，共生成12.5分子ATP
1mol葡萄糖彻底氧化分解生成30mol (脑、骨骼肌)或32molATP（心、肝脏）
TCA循环在三大营养物质代谢中具有重要的生理意义：
1. TCA循环是3大营养物质的最终代谢通路
2. TCA循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽
3. TCA循环氧化供能
三．葡萄糖的其他代谢途径
磷酸戊糖途径小结：
1.生成2分子NADPH，1分子CO2，1分子磷酸戊糖
2.限速酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶
磷酸戊糖途径的生理意义在于生成了NADPH和5-磷酸核糖
1.为核酸的生物合成提供核糖
2.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
NADPH是体内许多合成代谢的供氢体
NADPH参与体内羟化反应
NADPH还用于维持谷胱甘肽(GSH)的还原状态
（蚕豆病缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶）
四．糖原的合成与分解
肌肉：肌糖原（主要供肌肉收缩所需）
肝脏：肝糖原（维持血糖水平）
糖原合成小结：
1.糖原合成酶催化反应：在糖原引物上的聚合
2.糖原引物(4个以上葡萄糖残基)由糖原起始合成酶在糖原生成蛋白上聚合形成
3.UDPG可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体
4.消耗能量：2ATP
5.部位：胞浆中
6.限速酶：糖原合酶
糖原分解：习惯上是指肝糖原分解成葡萄糖
只有含酪氨酸，丝氨酸，苏氨酸的蛋白质才能被磷酸化
催化磷酸化的酶：蛋白激酶
催化去磷酸化的酶：磷蛋白磷酸酶
肌糖原分解的前3步反应与肝糖原分解相同，生成6-磷酸葡萄糖
葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾，而不存在于肌。所以只有肝、肾可补充血糖，肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化
五．糖异生
从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程——糖异生
从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程——糖异生途径
丙酮酸→草酰乙酸酶：丙酮酸羧化酶辅酶:生物素（线粒体）
草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸酶：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（胞液）ATP
糖异生途径（P111 图4-14）掌握以下几点就够了：
1.乳酸→丙酮酸
甘油→磷酸二羟丙酮
生糖氨基酸→α-酮酸
之后进入糖异生途径
2.部位：
丙酮酸→草酰乙酸（线粒体）
1,6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖（胞浆）
3.草酰乙酸→苹果酸或天冬氨酸（出线粒体进胞浆）
糖异生的生理意义：
1.维持血糖水平的恒定（最主要）
2.是补充或恢复肝糖原储备的重要途径
3.肾糖异生增强有利于维持酸碱
肌收缩通过糖酵解生成乳酸，乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这样的一个循环称为乳酸循环，也称为Cori循环。
六．血糖及其调节
血糖指血中的葡萄糖
血糖水平——血糖浓度
胰岛素是体内唯一降低血糖的激素
升高血糖的激素：
1.胰高血糖素
2.糖皮质激素
3.肾上腺素
补充课外知识：
医院里用6-磷酸果糖来补充失血休克的能量不用葡糖糖，因为葡糖糖会造成渗透性利尿导致血容量下降的更厉害。
小技巧：
1.记忆关键酶活性调节的规律：产物反馈抑制(底物激活)，ATP抑制产能过程，促进耗能(ADP，AMP相反)，升血糖的酶磷酸化被激活，降血糖的相反。
2.记忆代谢反应方程式：记忆反应的全过程，例如从葡糖糖磷酸化生成6-磷酸葡糖糖消耗第一个ATP所需的酶是己糖激酶。
第五章 脂类代谢
一．不饱和脂酸的命名及分类
必需脂酸：多不饱和脂酸机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺的营养素。 亚油酸 亚麻酸 花生四烯酸
二．脂类的消化与吸收
食物中的脂类要经过胆汁酸盐的乳化 微团 产物
甘油三酯 2-甘油一酯 + 2FFA
磷脂 溶血磷脂 + FFA
脂类消化产物主要在十二指肠下段及空肠上段吸收
中、短链脂酸 直接吸收 长链脂酸，2-甘油一酯 重新合成
脂类不溶于H 2O ，与磷脂(PL)，胆固醇结合成乳糜微粒(CM)经淋巴进入血液循环
1g TG 彻底氧化可产生38KJ 能量 1g 蛋白质∕碳水化合物只能产生17KJ
甘油三酯的分解代谢
1.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的TG 被脂酶逐步水解为FFA 和甘油并释放入血，
通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
限速酶：激素敏感性甘油三酯脂酶(HSL )
抑制激素——抗脂解激素：胰岛素、前列腺素E 2 2.甘油经糖代谢途径代谢
脂肪、骨骼肌因甘油激酶活性很低对甘油的摄取、利用有限 3.脂酸经β-氧化分解供能 脑和成熟RBC 不能利用FFA ①活化(胞液)
脂酸的活化形式——脂酰CoA ②穿膜
脂酰CoA 经肉碱转运入线粒体 限速酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ ③β-氧化(线粒体)
脂 类
脂肪 (甘油三酯 TG ) 类酯
脂肪酸 (脂酸 FFA )
酶
胰脂酶
脂酸β-氧化：脂酸在胞液中活化成脂酰CoA ，
然后通过肉碱转运系统进入线粒体，在线粒体中 重复进行脱氢、加水、再脱氢、硫解的过程。
软脂酸进行7次β-氧化，生成7分子FADH2，7分子NADH ＋H+，8分子乙酰CoA 生成ATP ＝ 7 × 1.5 ＋ 7 × 2.5 ＋ 8 × 10 ＝ 108 净生成 ＝ 108 — 2 ＝ 106
奇数碳原子脂酸的氧化产物：琥珀酰CoA
软脂酸合成(胞液) 肝、肾、脑、肺
合成原料：乙酰CoA 、NADPH 、ATP 、CO 2
乙酰CoA(线粒体)
柠檬酸
-丙酮酸循环 胞液
乙酰CoA (重复7次 16C 软脂酸)
酮体：是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢产物
包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮 肝内生 肝外用 （均在线粒体） 合成原料：乙酰CoA
2 × 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA ＋ 乙酰
CoA
CoA SH
肝细胞缺乏乙酰乙酸硫激酶、琥珀酰CoA 转硫酶 ∴肝不能利用酮体
酮体生成的生理意义： 1.肝输出能量的一种形式
2.酮体通过血脑屏障是脑组织的重要能源
3.有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗
甘油和脂酸合成甘油三酯
合成部位：肝、脂肪组织 (内源性) 小肠 (外源性)
甘油一酯途径 甘油一酯＋脂酸
甘油二酯途径 3-磷酸甘油 ＋ 2×脂酰CoA → 磷脂酸 → 1,2-甘油二酯 ＋ 脂酰基
肝细胞能合成脂肪但不能储存脂肪
花生四烯酸可转变成：前列腺素、血栓烷、白三烯
CDP-甘油二酯合成途径 CTP 活化磷脂酸
甘油磷脂合成的原料：甘油、脂酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP 、CTP
人体约含胆固醇140g 大约1／4在脑神经组织
胆固醇的合成
原料：乙酰CoA、NADPH＋H+
基本过程：1.甲羟戊酸的合成(胞液)
2.鲨烯的合成(内质网)
3.胆固醇的合成
限速酶：HMG CoA还原酶(反馈抑制)
甲状腺能诱导肝HMG CoA还原酶的合成
甲亢，血清胆固醇含量↓又促进胆固醇在肝转变为胆汁酸
胆固醇的去路：
1.转变为胆汁酸(主)
2.转化为类固醇激素
3.转化为Vit D3的前体
血浆所含脂类统称为血脂，包括甘油三酯、磷脂、胆固及其酯、游离脂酸等。血脂来源：外源性、内源性
电泳法(根据不同脂蛋白表面电荷不同) 超速离心法(密度不同)
（—）
上样处CM CM 外甘胆
βVLDL 内甘胆
前βLDL 转了内胆
αHDL 反转胆(肝外组织肝细胞) （＋）
载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分
apoAⅠ——激活LCAT
apoCⅡ——激活LPL
第六章 生物氧化
一．氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分
生物氧化：在细胞某一特定的细胞器中(主要是线粒体)大分子物质糖、脂肪、蛋白质等在氧
气的参与下分解产生水和C02并将代谢产生的能量储存在ATP 中的过程。
呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将代谢物中脱下的氢最终传递给氧生成水，这一系列的酶和辅酶我们称之为呼吸链。
递氢体包括：NAD +/ FMN / FAD / CoQ 递电子体包括：1.所有的递氢体 2.Fe-s 3.细胞色素氧化酶
α-磷酸甘油穿梭，脂肪酸的β-氧化，琥珀酸转化为延胡索酸只有这三种情况是生成FADH 2
二．氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与
ADP
磷酸化生成ATP 偶联
氧化-磷酸化:指由代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链传递电子释放能量，偶联驱动ADP
磷酸化生成ATP 的过程，也称偶联磷酸化。
底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP 磷酸化生成ATP 的过
程。
P/O比值：指物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗的无机P摩尔数，即生成ATP的摩尔数。
化学渗透假说：电子经呼吸链传递时，可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺ADP与Pi生成ATP。
ATP合酶 = 亲水部分F1部分(αβγδε亚基) + 疏水部分F0部分(质子通道)
三．氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响
1.3类氧化磷酸化抑制剂
呼吸链抑制剂阻断电子传递过程
解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度
ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成
2.ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素
四．ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用
磷酸肌酸(CP)是高能键能量储存形式，存在于骨骼肌、心肌、脑。
ATP+UDP→ADP+UTP
ATP+CDP→ADP+CTP
ATP+GDP→ADP+GTP
胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链：
1.α-磷酸甘油穿梭
脑、骨骼肌α-磷酸甘油FAD→FADH2 1.5ATP
2.苹果酸-天冬氨酸穿梭
肝、心肌苹果酸NAD+→NADH+H+ 2.5ATP
第七章氨基酸代谢
一.蛋白质的营养作用
体内蛋白质具有多方面的重要功能:
1.维持细胞组织的生长、更新和修补
2.参与体内多种重要的生理活动
3.可作为能源物质氧化供能
氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量,间接反应体内蛋白质代谢情况的实验。
意义：间接了解体内蛋白质合成与分解代谢的状况
氮的总平衡：摄入＝排出（正常成人）
氮的正平衡：摄入＞排出（儿童）
氮的负平衡：摄入＜排出（饥饿、出血、消耗性疾病患者）
营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸。
亮氨酸异亮氨酸苏氨酸缬氨酸赖氨酸甲硫氨酸苯丙氨酸色氨酸
蛋白质的营养价值取决于食物蛋白质中必需氨基酸的种类、数量和比例
蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸可以得到互相补充，而提高营养价值。
二．蛋白质的消化、吸收与腐败
在胃中水解生成多肽及少量氨基酸胃蛋白酶 pH：1.5～2.5 对肽键的特异性较差小肠小肽和氨基酸胰酶是消化蛋白质的主要酶
1.外肽酶
2.内肽酶（胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶）
酶原激活的意义：
1.保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化
2.保证酶在特定的部位和环境发挥催化作用
3.酶原还可视为酶的贮存形式
氨基酸通过主动转运过程被吸收：
1.肠粘膜细胞膜上存在转运氨基酸的载体蛋白，能与氨基酸和Na﹢形成三联体
2.γ-谷氨酰基循环（谷胱甘肽对氨基酸进行转运再进行谷胱甘肽的合成）
腐败作用：未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部会受到大肠杆菌的分解。
氨基酸脱去羧基生成胺类：
组氨酸、赖氨酸、色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸通过脱羧基产生
组胺、尸胺、色胺、酪胺、苯乙胺
降低肠道的pH可减少氨的吸收（酸性灌肠的依据）
整理后生化笔记(收藏)
生化 ：氨基酸的排列顺序，肽键维系，不属于空间结构 蛋白质二级结构：局部主链的空间结构，a螺旋 蛋白质三级结构：肽键中残基相对空间位置，三维空间结构，疏水、盐、二硫、氢键维系 蛋白质四级结构：亚基间的相对空间位置，疏水、氢键、离子键维系 蛋白质的含氮量平均为16%。 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 维系蛋白质二级结构的因素是氢键 并不是所有的蛋白质都有四级结构。 丝氨酸不参与营养物质构成。 溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH 《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29 时间：2011年2月20日12点 地点：陈山办公室 学习形式：个人学习 学习内容：“活雷锋”郭明义 好事做了几十年，家里被捐得空空荡荡，而郭明义却从未感到倦和悔，日子过得充实和快乐。分析郭明义的精神动因，是他以助人为乐，坚守奉献使人快乐、助人使人幸福。 现年52岁的郭明义，在鞍钢工作28年收入29万元，他捐献了12万元;参加无偿献血20年，累计献血6万毫升，是他自身血量的10倍;家里的电视机、自行车，身上的劳动服，只要有困难孩子和工友需要，他毫无保留……“只要是有益于党和人民的事，我就要天天做，每做一件，就有一股幸福感涌上心头，越做越有劲!”这就是郭明义追求和体验幸福的真实写照。 这种奉献的幸福观是郭明义内心质朴的道德品格使然，也是他自觉按照党性要求，主动接触和服务社会的结果。 郭明义的幸福观是一面镜子，党员干部可以从中照出自己的弱点和不足，广大群众也可以从中找到幸福的人生航向。当前，社会价值取向多元化，很多人的追求更加物质化、功利化，郭明义的幸福观则提示我们：不被五颜六色的物质诱惑，追求质朴的生活和高尚的快乐，就能够活出精彩、豁达。 时间：2011年4月20日20点 地点：家中 学习形式：个人学习 学习内容：“两会”精神学习 学习记录： 1、政府工作报告认真总结了“十一五”时期我国经济社会发展取得的巨大成就，提出的“十二五”时期的主要目标任务和2011年的工作部署。并提出了“十二五”规划纲要：高举中国特色社会主义伟大旗帜，以邓小平理论和“三个代表”重要思想为指导，深入贯彻落实科学发展观，适应国内外形 势新变化，顺应各族人民过上更好生活新期待，以科学发展为主题，以加快转变经济发展方式为主线，深化改革开放，保障和改善民生，巩固和扩大应对国际金融危机冲击成果，促进经济长期平稳较快发展和社会和谐稳定，为全面建成小康社会打下具有决定性意义的基础。 2、对近期热议的“国体”和“政体”的思考：国体决定政体，政体反映国体。我国是人民民主专政的社会主义国家，这决定了我国坚持人民代表大会制度的政权组织形式。我国人民民主专政是新型民主和新型专政，其本质是人民当家作主。人民代表大会制度是我国人民当家作主和公民享有广泛民主权利的制度保障，直接体现我国的国家性质。 3、对“民生”和“政府”关系的思考：我国国家机构是人民意旨的执行者和利益的扞卫者，对人民负责是其工作宗旨。民生问题直接关系到广大人民群众的切身利益。我国国家机构是人民意旨的执行者和利益的扞卫者，对人民负责是其工作宗旨。因此，国家十分关注民生问题。 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的 教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱， 1. 如何输出STATA的图，和保存？ 先输入数据 （1）Twoway connected 变量1 变量2 //划出折线图 （2）twoway scatter 变量1 变量2 //划出散点图 2. 怎样在stata8中做HAUSMAN检验？ 四步曲，重点在于解释结果 （1）xtreg y x , fe （2）est store fe （3）xtreg y x, re （4）hausman fe 如果拒绝，说明corr(x,ui)=0的假设是有问题的，需要重新设定RE model 后再进行检验，如果模型的设定没有问题，但检验还是拒绝原假设（p值接近0），那么就只能采用FE model 了，因为此时的RE 估计量是有偏的。 （definitely right. 当你使用stata的时候，最重要的命令不是这些是help and find it然后就能找到你的答案了） hausman检验是用来检验用fe还是re的，其原假设是re优于fe，从你的结果来看（Prob>chi2 =0.0000），应该拒绝原假设，所以应该用fe 3.stata里平方的命令怎么写? gen age=age^2 4. stata里边怎么取对数啊？ gen lnx=log(x) 5.如何用STATA求自然对数？如说：ln(X^2)=-4.8536，如何求X啊？ . dis sqrt(exp(-4.8536))或者dis exp(-4.8536/2) 6.关于hausman检验，结果是CHI2(2)=2355.81，prob>chi2＝0.000，可以使用随机效应模型嘛？ prob>chi2＝0.000,is like p-value. we should reject the null, so fixed effect is preferred.Randome effect is not suggested. CHI2(2)=2355.81，就意味着拒绝原假设，从而选取固定效应模型。 7.我在做gdp一阶差分单位根检验的时候，输入的命令是ipshin dgdp,lags(1)得 第1章蛋白质的结构与功能 1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI） 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 结构域：分子量大的蛋白质三级结构 常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。 别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。 组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸 酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸 3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。 一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要的化学键：氢键 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 主要的化学键：氢键和离子键。 4.蛋白质的构象与功能的关系。 一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 二、蛋白质的功能依赖特定空间结构 个人所得税专项总结一、关于纳税人 类型具体情况税收管辖权纳税义 务 判定标准 居民纳税义务人在中国境内有住所的个人居民管辖权—— 来源于中国境内、 境外所得均在中 国纳税 无限纳 税义务 ①住所标准 ②时间标准： 1.1-1 2.31 日，临时离 境：一次不超 过30天或累 计不超过90 天 在中国境内无住所而在中国境内 居住满1年的个人 非居民纳税义务人在中国境内无住所又不居住的个 人 地域管辖权—— 来源于中国境内 所得在中国纳税 有限纳 税义务在中国境内无住所而在中国境内 居住不满1年的个人 项目作用离境、入境当天的处理 居住天数确定纳税义务入境、离境、往返或多次往返境内外的当日，均按1天计算其在华实际逗留天数 工作天数计算应纳税额 入境、离境、往返或多次往返境内外的当日，均按半天计算为在华实际工作天数 税目及相关计算 税率形式具体标准适用范围 超额累进税率七级超额 累进税率 工资、薪金所得，对经营成果不拥有所有权的承包经营、承租经营所得五级超额 累进税率 个体工商户的生产经营所得，对企事业单位的承包经营、承租经营所得 （拥有经营成果所有权），个人独资企业和合伙企业的生产、经营所得 比例税率20% 财产租赁所得（个人按市场价格出租居民住房取 得的所得，减按10%的税率征收个人所得税） 减800或20%后还可 以减修缮费（800） 稿酬所得（减征30%） ＞4000*（1-20%） ＜4000-800 劳务报酬所得（有加成征收） 特许权使用费所得 财产转让所得减除合理支出 利息、股息、红利所得 无减除项目 偶然所得 其他所得 应税项目费用扣除项目和标准应纳税所得额 （1）工资、薪金所得月扣除3500元（或4800元）月工薪收入－3500元或（4800元）（2）个体户生查账成本、费用及损失年收入－成本费用损失－业主费 生物化学 占执业2.7%，16分 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成 唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸； 含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸） 饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半 胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸） （3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的 (二)肽键与肽链 氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键 1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：-----肽键；序列。 二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒 三级结构：-----亚基，整条肽链。化学键-----疏水键 四级结构：----一堆亚基。---聚合 ※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构 三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。 复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 2019年党员个人学习笔记记录内容(四 篇) 篇一 时间：xx月xx日xx点 地点：家中 学习形式：个人学习 学习资料：《党史》 学习记录： 中国共产党自1921年成立以来，为了求得民族独立和人民解放，实现国家的繁荣富强和人民的共同富裕，已经风风雨雨的走过了90年艰辛而辉煌的历程。 从“第一次国共合作破产”开始到”十年动乱”，党的发展历尽艰辛，挫折与前进是共同存在的。正是由于这些挫折，中国共产党才积累了极其丰富的经验，其归结到一点，就是把马克思列宁主义同中国革命和建设的具体实际相结合，走具有中国特色的社会主义发展道路。 随着时代的发展，在以邓小平为核心的党中央又提出了新的理论――邓小平理论。他把马克思基本原理同中国实际和时代特征相结合起来，继承并发展了毛泽东思想。在这个理论的指导下，构成了以经济建设为中心、坚持四项基本原则、坚持改革开放的党在社会主义初级阶段的基本路线，确立了中国实现社会主义现代化的正确道路。 历史是过去传到将来的回声，是将来对过去的反映。学好党的历史，了解过去才能把握这天，把握这天才能创造明天。从革 命前辈的手里接过历史的接力棒，我们这代人要做好承上启下的历史任务，不断持续和发扬党的胜利成果。 党的历史像一条河流，曲折但是坚定地向着一个方向流动。穿行在90年的历史长河，点点滴滴都闪烁着耀眼的光辉。我会一向坚定不移的拥护党的领导，要做这长河中的一滴水，任他洪水猛兽还是壁立千仞都无所畏惧、坚定不移！ 篇二 时间：3月15日 地点：乡会议室 学习资料：学习党章 党章是党的最基本性的纲领文件，代表了全党的根本利益和意志，集中体现了党员先进性的基本要求，是党员和党的领导干部，个性是我们入党用心分子务必遵守的基本准则。 透过学习新党章，进一步了解国家重大事件和对党的重大决策，更加深刻地认识到新党章的涵义以及对我们共产党员的职责要求，更加透彻领会到中国共产党是工人阶级的政党，是中国工人阶级先锋队组成，它由中国工人阶级的先进分子组成。中国工人阶级是中国最先进和最进步的阶级，因而成为中国革命的领导力量和社会主义的领导核心。中国共产党集中体现了中国工人阶级的阶级性质，结合了中国工人阶级和各族人民的优秀分子，是中国工人阶级中有共产主义觉悟的先锋战士。 我们党历来重视透过党章以条文形式明确规定，党员的义务和权利，党的十七大透过新党章立足于国内外形势的发展和党员队伍发生深刻变化，对党员的义务和权利增加了一些新的表述， 生化笔记 第一章糖类 1.糖类是地球上数量最多的一类有机化合物。 2.葡萄糖——烯醇式——果糖和甘露糖 3.异头体通过直链结构互变 4.所有醛糖都是还原糖，部分酮糖也是还原糖，例如果糖。 5.Fehling试剂盒Benedict试剂可以作为氧化剂与还原糖反应，可定性，不可定量。 6.缓冲的溴水溶液能氧化醛糖为醛糖酸，与酮糖不反应。 7.鉴定酮糖：羟甲糠醛与间二苯酚——红色——Swliwanoff实验 8.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+间苯三酚（地皮酚）——朱红色——间苯三酚实验 9.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+甲基间苯二酚（地衣酚）——蓝绿色——Bial反应——测定RNA含量 10.鉴定糖类：糠醛+α-萘酚——红紫色——Molisch实验 11.测总糖量：糠醛+蒽酮——蓝绿色——蒽酮反应 12.高碘酸：测定糖类呋喃型还是吡喃型、测平均相对分子质量、非还原末端残基数、多糖的分支数目。 13.单糖分子中一个羟基被氨基取代的称为氨基糖，胞壁酸和神经氨酸是氨基糖的衍生物，称为酸性氨基糖。前者是细菌细胞壁的结构多糖的构件之一。后者中，有三种神经氨酸统称为唾液酸。唾液酸是动物细胞膜上的糖蛋白和糖脂的重要成分。 14.N-乙酰神经氨酸 = 唾液酸； NAG = N-乙酰葡糖胺； NAM = N-乙酰胞壁酸 15.糖苷：乌本苷是Na+-K+—ATP酶的抑制剂；毛地黄毒苷（强心苷） 16.所有二糖至少有一个单糖的异头碳参与成键（糖苷键） 17.糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。 18.二糖中还原糖：乳糖β1-4、麦芽糖α1-4、纤维二糖β1-4 19.二糖中非还原糖：蔗糖、海藻糖 20.淀粉：直链：α1-4，一个还原端1’，一个非还原端4’ 分支：分支处α1-6，直链处α1-4。一个还原端1’，多个非还原端4’ α淀粉酶：随机作用于淀粉内部α1-4 β淀粉酶：专一从非还原端α1-4 脱支酶：α1-6，分支处 21.糖原：α1-4和α1-6 22.纤维素：β1-4，自然界最丰富的多糖 23.壳多糖：几丁质，自然界第二个最丰富的多糖 24.肽聚糖：NAG + NAM NAG=N-乙酰葡糖胺；NAM=N-乙酰胞壁酸 25.粘多糖：基本结构为己糖醛酸和己糖胺的二糖单位组成的长链多聚物。即糖胺聚糖（国际多用）、氨基多糖、酸性多糖，主要有透明质酸、硫酸软骨素、肝素（抗凝血）26.葡萄糖在水溶液中D-吡喃型存在。 第二章脂质 1.1g油脂产生37kJ（9kcal）的能量，1g糖类产生17kJ（4kcal）的能量。有机体不必携带像贮存多糖那样的结合水，因为三酰甘油是疏水的。 2.天然脂肪酸多是偶数碳，双键位置在9和10之间，多数为非共轭系统，多数为顺式结构 3.脂肪酸： ①烃链越长，溶解度越低，熔点越高； ②不饱和越多，熔点越低； 个人实习学习笔记总结 个人实习学习笔记总结 个人实习学习笔记总结艺术设计系专业实习读书笔记《城市设计 新理论》读后感《城市设计新理论》一书系统的描述了作者在1978年 所做的关于城市设计的实验，并为我们构想了一套全新的城市设计理 论和方法。在这套新的理论中，他们强调了一种整体性的创建。“创 建城市整体性的任务只能作为一个过程来处理，它不能单独靠设计来 解决。而只有当城市成形的过程发生根本性变化时，整体性的问题才 能得以解决”。显然，“最重要的是过程创造整体性，而不仅仅在于 形式。如果我们创造出一个适宜的过程，就有希望再次出现具有整体 感的城市”。同时，作者将这本书称作定义这一过程的第一步。的 确，在我们分析欧洲过去城市发展的历程时，会发现许多城市如威尼斯、罗马等，都具有一种亲切的整体性，在这些城市中，无论是大的 饭店、商店和公共花园，还是小的阳台和装饰物，在外观的各个方面 都表现出有机的统一。然而，在现代城市的设计、规划似乎都忙于解 决单个结构或执行法规的规定，难以产生有机的整体感。书中针对这 个问题，提出了一种以“单一”来创造整体性的过程，即“single makes holes”。集建筑师与规划师于一身的C.亚历山大和他的同事提出一种新的城市设计理论，其目的是为了再现城市有机发展过程。为 了找到创建日益增长的城市整体性发展所需要的各种法规，作者提出 了一套初步法则，共七条，它们体现了实际发展的过程，与城市日益 发展要求相吻合。1. 渐进的发展。任何建筑项目都不可过大，要确保 一种合理的大小混合比，保证在渐进发展中有一种合理的功能分配。2. 较大整体性的发展。每个建设项目必须有助于在城市中形成至少一种更大的整体结构，它比起该项目自身要更大更重要。经营某项工程的每个人必须清楚的知道这项工程将试图帮助哪一种更大的正在出现的整体结构，并知道它将如何有助于产生这些整体结构。3. 构想。这条法则确定单个建筑项目的内容和特点，要求建筑是“由健全的现有建筑的构想中产生，而不是由头脑内的某个概念产生”，“每个项目都必须先被感受和体验，然后才能将其表达为一种构想”，即它是什么，建在哪？4. 正向城市空间。“每座建筑在其附近都必须创建既有机联系又优美典雅的公共场所”，保证行人空间、花园、街道、停车场由周围的建筑物形成，同时建筑的体量必须是简洁美观的。5. 大型建筑物的布置。“入口、主要通道、各建筑模块的主要分隔、内部露天广场、日照以及建筑物内部的运转都应与该建筑物在街道和周围街区的位置协调一致”。从而使得建筑的布置显得有条理。6. 施工。包括了两个层次的内容：建筑的总体和细部。就是说，要求建筑的整个施工和外观上形成整体性“，保证建筑构造和细部的完整特征。7. 中心的形成。这条细则如作者所说，目的在于解决不同规模真题的集合形状问题，它要求每个整体不但要自成中心，还要在它周围发散成一个中心体系。随后作者对这些法则进行了试验，并与许多研究生一起，对旧金山高密集区进行模拟城市再设计。启动了一项涉及大约90种不同的设计问题的项目，包括仓库、饭店、渔用码头、音乐厅和公共广场。这种大范围的实验都按工程顺序一个个记录存档，并用楼层平面图、立面图、街道网络、立体投影图和按比例缩小的模型照片对各项工程如何满足这七条法则的问题进行了详细的说明。《城市设计新理论》一书为城市问题的讨论提供了一种完全新型的理论框架，极 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼， 个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据 以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮 克数×6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性 离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析 溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸 收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基 5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 6、多肽链有两端：N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 （二）几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽 2. 多肽类激素及神经肽 第二节蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 1、定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。 2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。 第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。 表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症 第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键生物化学笔记(整理版)1
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