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蛋白质 (1)
核酸 (27)
酶 (35)
糖 (47)
脂 (55)
维生素 (62)
激素 (64)
新陈代谢 (71)
生物氧化 (73)
糖代谢 (76)
脂代谢 ........................................................................................................................................................................ 95 氨基酸代谢 .............................................................................................................................................................. 103 核苷酸代谢 .............................................................................................................................................................. 118 DNA 的复制和修复 ................................................................................................................................................... 128 RNA 的生物合成 ....................................................................................................................................................... 139 蛋白质的合成 .......................................................................................................................................................... 151 细胞代谢和基因表达的调控 .................................................................................................................................. 165 基因重组和基因工程 .............................................................................................................................................. 171 w .d o c u -t r a c k .c w
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蛋白质
一、 氨基酸常识：
1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类：
① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu 和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys 、Arg 和His)。(下文详叙)
3.肽键与肽链：
肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N 端)与自由羧基端(C 端)，肽链的方向是N 端→C 端。
4.肽键平面(肽单位)：
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
5.蛋白质的水解
酸水解：H2SO4或HCl ，不引起消旋作用，得L-氨基酸，但色氨酸被完全破坏，丝氨酸和苏氨酸一部分被水解，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解掉。
碱水解：5mol/LNaOH ，色氨酸不被破坏，精氨酸脱氨，产生消旋现象，所得产物是D-和L-氨基酸混合物。
酶水解：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸，但水解不彻底。
6.溶解性
除Cys 和Tyr 外，一般都能溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇和乙醚中。
7、熔点
均大于200℃，也就是说氨基酸都是固态，而同等分子量的其它有机物则是液态，这说明了氨基酸与氨基酸之间的结合力很强，是离子键，即氨基酸是以离子状态存在的，而不是以中性分子存在的。
二、组成蛋白质的20种氨基酸的分类
１、非极性氨基酸
包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
２、极性氨基酸
极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸的是：脯氨酸
含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸
注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组
另分类：
○1中性氨基酸
包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸
R 基均为中性烷基（Gly 为H ），R 基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点。（6 .0±
0.03）（比较等电点。）
Gly 是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。
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从Gly 至Ile ，R 基团疏水性增加，Ile 是这20 种a.a 中脂溶性最强的之一（除Phe 2.5、Trp3.4 、
Tyr 2.3以外）。
甘Gly （最特殊，唯一无旋光性）、丙Ala （顾名思义）、缬Val 、亮Leu 、异亮Ile ：都是烷烃链
○2含羟基或硫氨基酸
包括：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸
含羟基的有两种：Ser 和Thr 。
Ser 的-CH 2 OH 基（pKa=15），在生理条件下不解离，但它是一个极性基团，能与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义。在大多数酶的活性中心都发现有Ser 残基存在。
Thr 中的-OH 是仲醇，具有亲水性，但此-OH 形成氢键的能力较弱，因此，在蛋白质活性中心中很少出现。
Ser 和Thr 的-OH 往往与糖链相连，形成糖蛋白。
含硫的两种：Cys 、Met
Cys 中R 含巯基（-SH ），Cys 具有两个重要性质：
（1）在较高pH 值条件，巯基离解。
（2）两个Cys 的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸。
Cys —s —s —Cys
二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。
Cys 还常常出现在酶的活性中心。
Met 的R 中含有甲硫基（-SCH3），硫原子有亲核性，易发生极化，因此，Met 是一种重要的甲基供体。 Cys 与结石在细胞外液如血液中，Cys 以胱氨酸(Cystine)氧化形式存在，胱氨酸的溶解性最差。
丝Ser （β-羟基）、苏Thr （β-羟基）、半胱Cys （β-巯基）、甲硫Met （γ-甲硫基）。
○3酸性氨基酸及酰胺
包括：天冬氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺
R 中含有酰胺基团：Asn 、Gln
酰胺基中氨基易发生氨基转移反应，转氨基反应在生物合成和代谢中有重要意义，是合成蛋白质的氨基转移体，前用于动物，后用于植物。
R 中含有酸性基团：Asp 、Glu ，一般称酸性氨基酸，与糖代谢联系密切。
Asp 侧链羧基pKa （β-COOH ）为3.86，Glu 侧链羧基pKa （γ-COOH ）为4.25
它们是在生理条件下带有负电荷的仅有的两个氨基酸。
天冬Asp （酸性氨基酸，β-羧基）、谷Glu （酸性氨基酸，γ-羧基）、天冬酰氨Asn （β-酰氨）、
谷氨酰氨Gln （γ-酰氨）
○4碱性及杂环氨基酸
包括：赖氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸
R 中含碱性基团：Lys 、Arg 、His ，一般称碱性氨基酸
Lys 的R 侧链上含有一个氨基，侧链氨基的pKa 为10.53。生理条件下，Lys 侧链带有一个正电荷（—NH3+），同时它的侧链有4个C 的直链，柔性较大，使侧链的氨基反应活性增大。（如肽聚糖的短肽间的连接）
Arg 是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa 值为12.48，生理条件下完全质w .d o c u -t r a c k .c w
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子化。
His 含咪唑环，咪唑环的pKa 在游离氨基酸中和在多肽链中不同，前者pKa 为6.00，后者为7.35，它是20种氨基酸中侧链pKa 值最接近生理pH 值的一种，在接近中性pH 时，可离解平衡。它是在生理pH 条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。
His 含咪唑环，一侧去质子化和另一侧质子化同步进行，因而在酶的酸碱催化机制中起重要作用。
R 为环状的氨基酸：Pro ，有时也把His 、Trp 归入此类。
Pro 是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用，一般出现在两段α-螺旋之间的转角处，Pro 残基所在的位置必然发生骨架方向的变化。
赖Lys （碱性氨基酸，ε-氨基）、精Arg （δ-胍基）、组His （β-咪唑基）、脯Pro （亚氨基）
○5芳香族氨基酸（前均为脂肪族氨基酸）
苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
R 中含有芳基的氨基酸：Phe 、Try 、Trp
都具有共轭π电子体系,易与其它缺电子体系或π电子体系形成电荷转移复合物或电子重叠复合物。在受体—底物、或分子相互识别过程中具有重要作用。
这三种氨基酸在紫外区有特殊吸收峰，蛋白质的紫外吸收主要来自这三种氨基酸，在280nm 处，
Trp ＞Tyr ＞Phe 。
Phe 疏水性最强.。
酪氨酸的-OH 磷酸化是一个十分普遍的调控机制，Tyr 在较高pH 值时，酚羟基离解。
Trp 有复杂的π共轭休系，比Phe 和Tyr 更易形成电荷转移络合物。
苯丙Phe （顾名思义）、酪Tyr （有β-苯酚基）、色Trp （β-吲哚基）
快速识记为：
甘丙缬亮异
丝苏半甲
天谷天谷酰
赖精组脯
苯酪色
英文缩写需识记
甘氨酸（Gly 、G ）、丙氨酸（Ala 、A ）、缬氨酸（Val 、V ）、亮氨酸（Leu 、L ）、异亮氨酸（Ile 、I ） 丝氨酸(Ser 、S)、苏氨酸（Thr 、T ）、半胱氨酸（Cys 、C ）、甲硫氨酸（Met 、M ）
天冬氨酸（Asp 、D ）、谷氨酸（Glu 、E ）、天冬酰胺（Asn 、N ）、谷氨酰胺（Gln 、Q ）
赖氨酸（Lys 、K ）、精氨酸（Arg 、R ）、组氨酸（His 、H ）、脯氨酸（Pro 、P ）
苯丙氨酸(Phe 、F)、酪氨酸（Tyr 、Y ）、色氨酸（Trp 、W ）
或顺序记忆：
Ala Arg Asp Asn Cys Glu Gln Gly His Ile
丙 精 天 天冬酰氨 半 谷 谷氨酰氨 甘 组 异亮
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
亮 赖 甲硫 苯丙 脯 丝 苏 色 酪 缬
其中单字母没有从三字母中取的特殊氨基酸有：
Asp 、D Glu 、E Gln 、Q Lys 、K Phe 、F Trp 、W
营养价值
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<1>必需氨基酸：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能从食物中补充，共有8种：Leu 、
Lys 、Met 、Phe 、Ile 、Trp 、Thr 、Val
记忆为：“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、 缬氨酸）。
必须氨基酸在人体内不能合成，是由于人体内不能合成这些氨基酸的碳架（α-酮酸）
<2>半必需氨基酸：人和哺乳动物虽然能够合成，但数量远远达不到机体的需求，尤其是在胚胎发育以及婴幼儿期间，基本上也是由食物中补充，只有2种：Arg 、His 。有时也不分必需和半必需，统称必需氨基酸，这样就共有10种。记法：Tip MTV Hall
<3>非必需氨基酸：人和哺乳动物能够合成，能满足机体需求的氨基酸，其余10种
从营养价值上看，必需>半必需>非必需
非基本氨基酸
1. 氨基酸的衍生物：蛋白质化学修饰造成的，有P-Ser 、P-Thr 、P-Tyr 、OH-Pro 、OH-Lys ，最为重要的是（Cyss ）胱氨酸，是由2分子Cys 通过二硫建连接起来的
2. 非蛋白氨基酸：仅游离存在，瓜氨酸、鸟氨酸、β-丙氨酸
3. D-氨基酸：缬氨霉素、短杆菌肽中含有。
酶的活性中心：His 、Ser 、Cys
非极性aa 一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷的aa 和极性aa 位于表面。
回答问题：
（a ）含有一个羟基。
（b ）含有一个氨基。
（c ）含有一个具有芳香族性质的基团。
（d ）含有分支的脂肪族烃链。
（e ）含有硫。
（f ）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。
答:（a ）Ser （S ）, Thr （T ）,Tyr （Y ）
（b ）Asn （N ）, Gln （Q ），Arg （R ），Lys （K ）
（c ）Phe （F ）, Trp （W ）, Tyr （Y ）,
（d ）Ile （I ）, Leu （L ）, Val （V ）
（e ）Cys （C ）, Met （M ）
（f ）可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于Ser （S ）,Thr （T ）和Tyr （Y ）中的-OH ；位于Cys
（C ）和Met （M ）中的硫原子，位于Asp （D ）和Glu （E ）中的-COO-；以及位于His （H ）和Lys （K ）中的氮原子。
二、氨基酸的理化性质
１、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。
<1>解离和等电点：
氨基酸是个两性电解质，既可进行酸解离也可进行碱解离，这样，氨基酸在水溶液中就可能带电，+或-w .d o c u -t r a c k .c w
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，以及呈电中性，到底是什么情况，完全由溶液的PH 值来决定。
等电点：如果调节溶液的PH 值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH 值称为氨基酸的等电点：
PI 。PI 是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI 处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。
思考题：
当溶液的PH 值>PI 时，aa 带电为+/-？
当溶液的PH 值 aa 溶于蒸馏水中后，溶液的PH 值变为6，此aa 的PI>=<6? aa 溶于蒸馏水中后，溶液的PH 值变为8，此aa 的PI>=<8? <2>等电点的计算：对于所有的R 基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单： PI ＝（PK1’+PK2’）/2 若是碰到R 基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys 、Glu 、Cys 等。 aa Cys Asp Glu Lys His Arg PK ’α-羧基 1.71 2.69 2.19 2.18 1.82 2.19 PK ’α-氨基 8.33 9.82 9.67 8.95 9.17 9.04 PK ’-R-基团 10.78 3.86 4.25 10.53 6 12.48 （-SH ）（β-COOH)（γ- COOH （ε-NH2） (咪唑基) （胍基） 在这种情况下可以按下面的步骤来计算： <1>由PK ’值判断解离顺序，总是PK1’< PK2’< PK3’< …，即谁的PK ’值小，谁就先解离。 <2>按照解离顺序正确写出解离方程式：简式，注意解离基团的正确写法。 <3>找出呈电中性的物质，其左右PK ’值的平均值就是氨基酸的等电点： PI ＝（PK 左’+PK 右’）/2 其实比较简单记忆的方法为： Asp 、Glu 、Cys pI=P(R)+P （-COOH ）/2 Arg 、Lys 、His pI=P(R)+P （-NH 3+）/2 <3>等电点的测定：等电聚焦法：这是一种特殊的电泳，其载体上铺有连续的PH 梯度的缓冲液，然后将氨基酸点样，只要该处的PH 与氨基酸的PI 不同，则氨基酸就会带电，PH 值>PI 时，aa 带-电；PH 值 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm 波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm 波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。前已说过吸收能力：Phe ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 4、氨基酸的构型 除Gly 外，19种氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子，因此有两种光学异构体，而Thr 和Ile 的β-碳原子也是不对称的，因此Thr 、Ile 各有两个不对称碳原子，有四种光学异构体。 构成蛋白质的氨基酸均属L-型（L-苏氨酸），大部分游离氨基酸也是L-型。 5、旋光性 w .d o c u -t r a c k .c w o m 第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成 各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏 过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体 《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29 生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。 糖代谢 一、多糖的代谢 1.淀粉 凡能催化淀粉分子及片段中α- 葡萄糖苷键水解的酶，统称淀粉酶（amylase）。 主要可以分为α-淀粉酶、β-淀粉酶、γ-淀粉酶、和异淀粉酶4类。 (一)α-淀粉酶 又称液化酶、淀粉-1，4-糊精酶 1）作用机制 内切酶，从淀粉分子内部随机切断α-1，4糖苷键，不能水解α-1，6-糖苷键及与非还原性末端相连的α-1，4-糖苷键。 2）水解产物 直链淀粉 大部分直链糊精、少量麦芽糖与葡萄糖 支链淀粉 大部分分支糊精、少量麦芽糖与葡萄糖，底物分子越大，水解效率越高。 (二)β-淀粉酶 又叫淀粉-1，4-麦芽糖苷酶。 1）作用机制 外切酶,从淀粉分子的非还原性末端，依次切割α-1，4-糖苷键，生成β-型的麦芽糖；作用于支链淀粉时，遇到分支点即停止作用，剩下的大分子糊精称为β-极限糊精。 2）β-淀粉酶水解产物 支链淀粉 β-麦芽糖和β-极限糊精。 直链淀粉 β-麦芽糖。 (三)γ-淀粉酶 又称糖化酶、葡萄糖淀粉酶。 1）作用方式 它是一种外切酶。从淀粉分子的非还原性末端，依次切割α-1，4-葡萄糖苷键，产生β-葡萄糖。遇α-1，6和α-1，3-糖苷键时也可缓慢水解。 2) 产物 葡萄糖。 (四)异淀粉酶 又叫脱支酶、淀粉-1，6-葡萄糖苷酶。 1）作用方式 专一性水解支链淀粉或糖原的α-1，6-糖苷键，异淀粉酶对直链淀粉不作用。 2）产物 生成长短不一的直链淀粉(糊精)。 3）现象 碘反应蓝色加深 2.糖原 （一）糖原分解 糖原的降解需要三种酶，即糖原脱支酶，磷酸葡糖变位酶和糖原磷酸化酶。 （1）糖原磷酸化酶 该酶从糖原的非还原性末端以此切下葡萄糖残基，降解后的产物为1-磷酸葡萄糖。 （2）磷酸葡糖变位酶 糖原在糖原磷酸化酶的作用下降解产生1-磷酸葡糖。1-磷酸葡萄糖必须转化为6-磷酸葡糖后方可进入糖酵解进行分解。1-磷酸葡糖到6-磷酸葡糖的转化是由磷酸葡糖变位酶催化完成的。 （3）糖原脱支酶 该酶水解糖原的α-1，6-糖苷键，切下糖原分支。糖原脱支酶具有转移酶和葡糖甘酶两种活性。在糖原脱支酶分解有分支的糖原时，首先转移酶活性使其3个葡萄糖残基从分支处转移到附近的非还原性末端，在那里它们以α-1，4-葡萄糖苷键重新连接的单个葡萄糖残基，在葡萄糖苷酶的作用下被切下，以游离的葡萄糖形式释放。 补充： 1.糖原磷酸化只催化1，4-糖苷键的磷酸解，实际上磷酸化酶的作用只到 糖原的分支点前4个葡萄糖残基处即不能再继续进行催化，这时候就 需要糖原脱支酶。磷酸吡哆醛是磷酸化酶的必需辅助因子。 2.糖原的降解采用磷酸解而不是水解，具有重要的生物意义。 （1）磷酸解使降解下来的葡萄糖分子带上磷酸基团，葡萄糖-1-磷 绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的 等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能 糖代谢练习题 第一部分填空 1、TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由____异柠檬酸脱氢酶____和___α- 酮戊二酸脱氢酶_____催化。 2、在糖酵解中提供高能磷酸基团，使ADP磷酸化成ATP的高能化合物是___1、3二磷酸甘油酸________ 和________磷酸烯醇式丙酮酸________ 3、糖酵解途径中的两个底物水平磷酸化反应分别由_____磷酸甘油酸激酶 ________ 和______丙酮酸激酶_______ 催化。 4、三羧酸循环在细胞____线粒体_______进行；糖酵解在细胞___细胞质（或胞液）________进行。 5、一次三羧酸循环可有____4____次脱氢过程和_____1___次底物水平磷酸化过程。 6、每一轮三羧酸循环可以产生____1个_____分子GTP，____3个_____分子NADH和____1个_____分子FADH2。 7、丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH＋H+来自的氧化。 8、糖酵解在细胞内的中进行,该途径是将转变为,同时生成的一系列酶促反应。 9、许多非糖物质如______，______，以及某些氨基酸等能在肝脏中转变为糖原，称为___________ 10、线粒体内部的ATP是通过载体，以方式运出去的。 11、1分子葡萄糖经糖酵解代谢途径转化为_________分子乳酸净生成_________ 分子ATP。 12、糖酵解在细胞_________中进行，该途径能将_________转变为丙酮酸。 13、三羧酸循环脱下的_________通过呼吸链氧化生成_________的同时还产生ATP。 14、糖酵解过程中有3 个不可逆的酶促反应，这些酶是__________、 ___________ 和_____________。 15、由非糖物质生成葡萄糖或糖元的作用，称为__________作用。 16、糖是人和动物的主要物质，它通过而放出大量，以满足生命活动的需要。 17、lmol 葡萄糖氧化生成CO2和H2O时，净生成__________mol ATP。 18、三羧酸循环的第一步反应产物是___________。 19、蔗糖是由一分子和一分子组成，它们之间通过 糖苷键相连。 1、异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶 2、1、3二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸 3、磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶 4、线粒体，细胞质（或胞液） 5、4，1 6、1个，3个，1个 7、3-磷酸甘油醛 8、细胞质，葡萄糖，丙酮酸，ATP和NADH 9、甘油，丙酮酸，糖原异生作用10、腺苷酸，交换11、2，2 12、浆，葡萄糖13、氢，水14、己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径： 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体 复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH 糖代谢知识要点 (一)糖酵解途径: 糖酵解途径中,葡萄糖在一系列酶的催化下,经10 步反应降解为2 分子丙酮酸,同时产生2 分子NADH+H+与2 分子ATP。主要步骤为:(1)葡萄糖磷酸化形成二磷酸果糖;(2)二磷酸果糖分解成为磷酸甘油醛与磷酸二羟丙酮,二者可以互变;(3)磷酸甘油醛脱去2H 及磷酸变成丙酮酸, 脱去的2H 被NAD+所接受,形成NADH+H+。 (二)丙酮酸的去路: (1)有氧条件下,丙酮酸进入线粒体氧化脱羧转变为乙酰辅酶A,同时产生1 分子NADH+H+。乙酰辅酶 A 进入三羧酸循环,最后氧化为CO2 与H2O。 (2)在厌氧条件下,可生成乳酸与乙醇。同时NAD+得到再生,使酵解过程持续进行。 (三)三羧酸循环: 在线粒体基质中,丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰辅酶A,再与草酰乙酸缩合成柠檬酸,进入三羧酸循环。柠檬酸经脱水加水转变成异柠檬酸,异柠檬酸经连续两次脱羧与脱羧生成琥珀酰CoA;琥珀酰CoA 发生底物水平磷酸化产生1 分子GTP 与琥珀酸;琥珀酸再脱氢,加水及再脱氢作用依次变成延胡索酸,苹果酸及循环开始的草酰乙酸。三羧酸循环每循环一次放出2 分子CO2,产生3 分子NADH+H+,与一分子FADH2。 (四)磷酸戊糖途径: 在胞质中,在磷酸戊糖途径中磷酸葡萄糖经氧化阶段与非氧化阶段被氧化分解为 CO2,同时产生NADPH + H+。其主要过程就是G-6-P 脱氧生成6-磷酸葡萄糖酸,再脱氢,脱羧生成核酮糖-5-磷酸。6 分子核酮糖-5-磷酸经转酮反应与转醛反应生成5 分子6-磷酸葡萄糖。中间产 物甘油醛-3-磷酸,果糖-6-磷酸与糖酵解相衔接;核糖-5-磷酸就是合成核酸的原料,4-磷酸赤藓糖参 与芳香族氨基酸的合成;NADPH+H+提供各种合成代谢所需要的还原力。 (五)糖异生作用: 非糖物质如丙酮酸,草酰乙酸与乳酸等在一系列酶的作用下合成糖的过程,称为糖异生作用。糖异生作用不就是糖酵解的逆反应,因为要克服糖酵解的三个不可逆反应,且反应过程就是在线粒体与细 胞液中进行的。2 分子乳酸经糖异生转变为1 分子葡萄糖需消耗4 分子ATP 与2 分子GTP。 (六)糖原与淀粉的降解与生物合成 糖原磷酸化酶与脱枝酶就是糖元降解过程的主要酶类,糖原磷酸化酶作用于糖原的直链部分,从 糖原的非还原端分解末端葡萄糖残基,生成1- 磷酸葡萄糖与少一个葡萄糖分子的糖原,脱枝酶就是具有双重功能的酶,一种起转移葡萄糖残基作用的酶,称糖基转移酶。另一种就是水解葡萄糖α-1,6-糖苷键作用的酶,称糖原脱枝酶,又称α-1,6-糖苷酶。 淀粉则在α-淀粉酶、β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶、α-1,6-糖苷酶的作用下淀粉切断成分子量较小的糊精、麦芽糖或葡萄糖。 在蔗糖与多糖合成代谢中糖核苷酸起重要作用,糖核苷酸就是单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合所形成的化合物。在植物体中主要以UDPG 为葡萄糖供体,由蔗糖磷酸合酶催化蔗糖的合成;淀粉的合成以ADPG 或UDPG 为葡萄糖供体,小分子寡糖引物为葡萄糖受体,淀粉合酶催化直链淀粉合成,Q 酶催化分枝淀粉合成。 糖代谢中有很多变构酶可以调节代谢的速度。酵解途径中的调控酶就是己糖激酶,6-磷酸果糖激酶与丙酮酸激酶,其中6-磷酸果糖激酶就是关键反应的限速酶;三羧酸反应的调控酶就是柠檬酸合酶,柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶,柠檬酸合酶就是关键的限速酶。糖异生作用的调控酶有丙酮酸羧激酶,二磷酸果糖磷酸酯酶,6-磷酸葡萄糖酶。 磷酸戊糖途径的调控酶就是6-磷酸葡萄糖脱氢酶;它们受可逆共价修饰、变构调控及能荷的调控。二、习题 生物化学简明教程最精简重点 一、名词解释 增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。 减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低 一碳单位：指具有一个碳原子的基团。 生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科 Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度 酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基 ] 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系 糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程 底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型 脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子 β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化 氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量 从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径 / 补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸 半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链 不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链 后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链 密码子：mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基 反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序 起始密码子：特定起始点的密码子(AUG) ] 终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA） 二，蛋白质 1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子, 2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。 PI>PH时，氨基酸向阴极移动;反之，向阴极移动 3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质 4，与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为Sanger法 5，与异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）：此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序 6，蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局 糖代谢 （一）名词解释： 1．糖异生 (glycogenolysis) 2．Q酶 (Q-enzyme) 3．乳酸循环 (lactate cycle) 4．发酵 (fermentation) 5 6 7 8 9 10 11 1． 2． 3． 4． 5． 6． （三）填空题 1．α淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的_________键，所以不能够使支链淀粉完全水解。2．1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______________分子ATP 3．糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是__________、 ____________ 和_____________。 4．糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于___________酶。 5．调节三羧酸循环最主要的酶是____________、__________ _、______________。 6．2分子乳酸异升为葡萄糖要消耗_________ATP。 7．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH来自于________的氧化。 8．延胡索酸在________________酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的_________酶类。 9 磷酸戊糖途径可分为______阶段，分别称为_________和_______，其中两种脱氢酶是 _______和_________，它们的辅酶是_______。 11 12 13酶 14 15 16 17和 18 19．参与α-酮戊二酸氧化脱羧反应的辅酶为___________，_______________，_______________，_______________和_______________。 20．在磷酸戊糖途径中催化由酮糖向醛糖转移二碳单位的酶为_____________，其辅酶为______________；催化由酮糖向醛糖转移三碳单位的酶为___________。 21．α–酮戊二酸脱氢酶系包括3种酶，它们是__________，____________，_____________。22．催化丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸的酶是__________，它需要______________和 第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。生物化学糖代谢知识点总结材料
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