淀粉酶活性测定实验报告-样本

专业：姓名：学号：

实验报告

多效唑处理对小麦种子α-淀粉酶活力的影响

一、实验原理

萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，麦芽糖的浓度利用比色法测得。

二、材料、试剂与仪器

材料：萌发3d的小麦种子。

试剂：1%淀粉溶液、蒸馏水、3，5-二硝基水杨酸溶液、麦芽糖标准液、1M NaOH。

仪器：分光光度计、水浴锅、离心机、天平；容量瓶、移液管、刻度试管、研钵等。

三、实验方法

1．麦芽糖标准曲线的制作

取7支干净的具塞刻度试管，按下表加入试剂摇匀，置沸水浴中煮沸5 min，取出后流水冷却，加蒸馏水定容至10 mL。用分光光度计测定吸光值A540。以麦芽糖含量为横坐标，吸光度值A540为纵坐标，绘制标准曲线。

表 1 麦芽糖标准曲线制备方法

试剂

试管编号

1 2 3 4 5 6 7

1mg/mL麦芽糖标准液（mL）0 0.1 0.3 0.5 0.7 0.9 1.0 蒸馏水（mL） 1.0 0.9 0.7 0.5 0.3 0.1 0 3, 5-二硝基水杨酸（mL） 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 麦芽糖浓度（mg/mL）0 0.1 0.3 0.5 0.7 0.9 1.0

2. 酶液制备

称取1 g萌发3天的小麦种子，置于研钵中，加少量的石英砂和2 mL 蒸馏水，研磨至匀浆。将匀浆倒入离心管中，用6mL 蒸馏水分3次将残渣洗入离心管。提取液在室温下放置提取20 min，每隔3分钟搅动1次，使其充分提取。然后再3000 r/min下离心10 min，将上清液倒入100 mL容量瓶中，加蒸馏水定容至100 mL，摇匀，即为淀粉酶原液。

3. 酶活力的测定

变化取2支干净的具塞刻度试管，按表2加入试剂并进行相应处理，用分光光度计测定吸光值A540。用测试组吸光度与对照组吸光度值之差，在标准曲线上查出相应的麦芽糖含量（mg/mL）。

表 2 淀粉酶活力测定方法

试剂及处理方式

试管编号

对照组测试组

3

淀粉酶原液（mL） 1 1 置70℃水浴中15min，取出后在流水中冷却，钝化β-淀粉酶√√1M NaOH（mL） 2 0 40℃恒温水浴中保温10min √√1%淀粉溶液（mL） 2 2 40℃恒温水浴中保温5min √√1M NaOH（mL）0 2 取上述体系2ml至另一试管

3，5-二硝基水杨酸（mL） 2 2 摇匀，置沸水浴中5min，取出后流水冷却，加蒸馏水定容至10ml √√

计算α-淀粉酶活性（U）公式：

M L

m U ?

=

U为α-淀粉酶活性（mg/g）；m为查得得麦芽糖含量（mg/mL）；L为淀粉酶原液总体积（mL），M为样品重量。

四、实验结果

1. 标准曲线制作

根据以上数据建立标准曲线的方程，绘制标准曲线。

2.酶活性测定

五、结论

根据上面结果与分析，作出如下总结：

淀粉酶活力测定实验报告

淀粉酶活力测定实验报告 淀粉酶活力测定实验报告实验三、淀粉酶活性的测定实验报告 实验四、淀粉酶活性的测定 一、实验目的: 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义; 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。 二、实验原理: 淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化;β-淀粉酶不耐热，70? 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。 淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力(单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量)。 三、实验用具: 1、实验设备 研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热 恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂 (1)0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液:A液:称取柠檬酸20.01g，定容至 1000ml;B液:称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml;取A液55ml与B液145ml混匀。 (2)1%可溶性淀粉溶液:1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6

的柠檬酸缓冲液; (3)1%3,5-二硝基水杨酸试剂:称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入; (4)麦芽糖标准溶液:取麦芽糖0.1g溶于100ml水中; (5)pH 6.8的磷酸缓冲液: 取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用 0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至 6.8，加水稀释至1000ml即得。 (6)0.4mol/L的NaOH溶液; (7)1%NaCl溶液。 (8)实验材料:萌发的谷物种子(芽长约1cm) 四、操作步骤 1、酶液提取:取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70?士0.5? 恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40?士 0.5? 恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40?下预热的1,淀粉溶液 2m1,摇匀,立即放入40?恒温水浴准确计时保温 5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶 活动,准备测糖。

控制测量实验报告

控制测量实习报告 姓名：邸凯 院系：资源工程学院 专业：测绘工程一班 学号：2011092549 实习地点：厦门海沧区 指导教师：高鹏 2014年12月

控制测量实习报告 2011092549 11资源测绘（1）班邸凯 一．实习单位：福建省地质测绘院厦门分院 二．实习项目：中共厦门市委党校迁建工程 三．项目概况：本项目位于厦门市海沧区天竺山西路，起算控制点引用厦门市测绘与基础地理信息中心提供的2006年布设的I级导线点，经检测其精度满足规范要求，可作为本项目起算控制点；坐标系为92厦门坐标系，高程系为1985国家高程基准。 四．实习时间：2014年12月 五．实习地点：厦门市海沧区天竺山西路71号 六．小组成员：苏景坤周三平廖旭辉邸凯王志斌七．技术指导：苏景坤 八．实习目的： 1.通过实习，熟悉并掌握控制网的布设方法及三、四等控制测量的作业程序及施测方法。 2.对野外观测成果的整理、检查和计算。掌握用测量平差理论处理控制测量成果的基本技能。 九．实习设备： 全站型电子速测仪，DS3型微倾式水准仪，塔尺，三脚架，盘尺，半圆仪，测钎，直尺等。

十．实习内容： 1. 平面控制网的建立。 2. 高程控制网的建立。 3. 控制网平差与精度计算。 十一．实习步骤： 1.高程控制网 1.1布设 1.1.1根据提供的高级控制点资料，到测区实地现场勘察。了解高级控制点标志的完好情况，核对地形图的准确性，初步考虑导线的布设形式。 1.1.2在本测区范围内，综合考虑测区内高级控制点的数量、分布及地形条件等情况，根据技术要求，确定导线布设形式及点的位置，用铅笔标于图上并编号。绘制出注有高级控制点和导线点点位的导线设计略图. 1.2四等水准测量： 1.1使用DS3水准仪水准测量： 1.1.1观测 (1)根据设计好的导线路线，结合实地情况布设水准路线，采用四等水准测量观测程序进行，使用双面尺法观测。 (2)在进行观测时，将仪器大致架设在两尺的中点处，每次中丝读数之前，按一下水准仪上的自动安平按钮，读出中丝和视距丝（上丝、下丝）读数。

实验三、淀粉酶活性的测定实验报告

实验四、淀粉酶活性的测定 一、实验目的： 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义； 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。 二、实验原理： 淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化；β-淀粉酶不耐热，70℃ 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。 淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力（单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量）。 三、实验用具： 1、实验设备 研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂 （1）0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液：A液：称取柠檬酸20.01g，定容至1000ml；B液：称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml；取A液55ml与B液145ml混匀。 （2）1%可溶性淀粉溶液：1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液； （3）1%3,5-二硝基水杨酸试剂：称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入； （4）麦芽糖标准溶液：取麦芽糖0.1g溶于100ml水中； （5）pH 6.8的磷酸缓冲液:取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至6.8，加水稀释至1000ml即得。 （6）0.4mol/L的NaOH溶液； （7）1%NaCl溶液。 （8）实验材料：萌发的谷物种子（芽长约1cm） 四、操作步骤 1、酶液提取：取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70℃士0.5℃恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40℃士 0.5℃恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40℃下预热的1％淀粉溶液2m1,摇匀,立即放入40℃恒温水浴准确计时保温5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶

基本测量实验报告

基本测量（实验报告格式） 一、实验项目名称实验一：长度和 圆柱体体积的测量实验二：密度的 测量 二、实验目的实 验一目的： 1、掌握游标的原理，学会正确使用游标卡尺。 2、了解螺旋测微器的结构和原理，学会正确使用螺旋测 微器。 3、掌握不确定度和有效数字的概念，正确表达测量结果。实验二目的： 1、掌握物理天平的正确使用方法。 2、用流体静力称量法测定形状不规则的固体的密度。 3、掌握游标卡尺，螺旋测位器，物理天平的测量原理及正确使用方法 4、掌握不确定度和有效数字的概念，正确表达测量结果 5、学会直接测量量和间接测量量的不确定度的计算，正确表达测量结果

三、实验原理 实验一原理： 1、游标卡尺的使用原理 游标副尺上有n个分格，它和主尺上的（n-1)格分格的总长度相等，一般主尺上每一分格的长度为1mm，设游标上每一个分格的长度为x,则有nx=n-1,主尺上每一分格与游标上每一分格的差值为1-x= (mm)是游标卡尺的最小读数，即游标卡尺的分度值。若游标上有20个分格，则该游标卡尺的分度值为=0.05mm,这种游标卡尺称为20分游标卡尺；若游标上有50个分格，其分度值为=0.02mm,称这种游标卡尺为50分游标卡尺。 2、螺旋测微器的读数原理： 螺旋测微器是依据螺旋放大的原理制成的，即螺杆在螺母中旋转一周，螺杆便沿着旋转轴线方向前进或后退一个螺距的距离。因此，沿轴线方向移动的微小距离，就能用圆周上的读数表示出来。 3、当待测物体是一直径为 d、高度为 h 的圆柱体时， 物体的体积为：V=π 4 ? d2?h只要用游标卡尺测出高度 h，用螺旋测微器测出直径d，代

测量学实验报告_1

测量学实验报告 测量学实验报告 测量学（又名测地学）涉及人类生存空间，及通过把空间区域列入统计（列入卡片索引），测设定线和监控来对此进行测定。它的任务从地形和地球万有引力场确定到卫土地测量学（不动产土地），土地财产证明，土地空间新规定和城市发展。 一、实验目的;由于测量学是一门实践性很强的学科，而测量实验对培养学生思维和动手能力、掌握具体工作程序和内容起着相当重要的作用。实习目的与要求是熟练掌握常用测量仪器（水准仪、经纬仪）的使用，认识并了解现代测量仪器的用途与功能。在该实验中要注意使每个学生都能参加各项工作的练习，注意培养学生独立工作的能力，加强劳动观点、集体主义和爱护仪器的教育，使学生得到比较全面的锻炼和提高.

测量实习是测量学理论教学和实验教学之后的一门独立的实践性教学课程，目的在于： 1、进一步巩固和加深测量基本理论和技术方法的理解和掌握,并使之系统化、整体化； 2、通过实习的全过程，提高使用测绘仪器的操作能力、测量计算能力.掌握测量基本技术工作的原则和步骤； 3.在各个实践性环节培养应用测量基本理论综合分析问题和解决问题的能力，训练严谨的科学态度和工作作风。 二、实验内容 步骤简要：1）拟定施测路线。选一已知水准点作为高程起始点，记为a，选择有一定长度、一定高差的路线作为施测路线。然后开始施测第一站。以已知高程点a作后视，在其上立尺，在施测路线的前进方向上选择适当位置为第一个立

尺点（转点1）作为前视点，在转点1处放置尺垫，立尺（前视尺）。将水准仪安置在前后视距大致相等的位置（常用步测），读数a1，记录；再转动望远镜瞄前尺读数b1，并记录 2）计算高差。h1=后视读数一前视读数＝a1-b1,将结果记入高差栏中。然后将仪器迁至第二站，第一站的前视尺不动变为第二站的后视尺，第一站的后视尺移到转点2上，变为第二站的前视尺，按与第一站相同的方法进行观测、记录、计算。按以上程序依选定的水准路线方向继续施测，直至回到起始水准点bm1为止，完成最后一个测站的观测记录。 3）成果检核。计算闭合水准路线的高差闭合差；若高差闭合差超限,应先进行计算校核,若非计算问题,则应进行返工重测。 实习过程中控制点的选取很重要，控制点应选在土质坚实、便于保存和安置水准仪的地方，相邻导线点间应通视良好，便于测角量距，边长约60米至100米左右。我觉得我们组测量时就有一个点的通视不是很好，有树叶遮挡，但是那也没办法，因为那个地方的环境所致，幸好我们可以解决.还

实验二之淀粉酶活力测定实验后思考题及淀粉酶实验报告写作提示(2012.3.19上传)

实验二、萌发麦苗淀粉酶活力及水溶性蛋白含量的测定。 （报告写作提示及思考题） 注意：实验二整体是为了完成如何在正确的总体思路的指导下合理设计实验方案及其细节。所以我们首先以对生物催化剂-酶的基本认识确定了酶活测定实验的总体设计思路，并在其指导下，明确了总体方案及最关键的设计细节。 然后以我们比较熟悉的禾谷类种子的萌发状态及其代谢途径为具体思考对象，进行了淀粉酶活力测定相关的分析，然后认可并已完成了前人设计的实验。所以淀粉酶活力测定实验报告的结果就绝不仅仅是计算得出的两个酶活力数据，或说那两个数据只是一个必然的实验数据，“实验结果”是我们设计并完成了对淀粉酶，这类在禾谷类种子萌发过程中起关键作用的酶的活力的测定，即，是实验设计本身。所以结果分析应该是围绕实验设计展开。根据实验具体实施过程中可操作性的特点、操作误差对结果的可能影响，以实际材料完成实验后得到的具体结果数据结合相关生理功能一起思考判断，是否能初步确定该实验设计不仅理论上可行而且实验后的结果也可信，从而最终确认整个实验设计的基本合理可行可信。 实验后思考题： 1．α-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为什么要立即于冰浴中骤冷？而经如此处理，为什么在随后的40℃温浴和酶促反应中就能保证β-淀粉酶不会再参与催化反应。 2．酶的最适反应温度（一般都是生理温度）和最适保存温度（一般0℃以下）为什么不一样？而这两个状态都是需要维护酶的空间结构。 3．为什么3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应要先沸水浴然后再稀释测定？ 4. 在设计酶活测定的实验时，要求酶促反应初速度对底物浓度的小量变化不敏感，具体要求为：在底物浓度有10%的变化幅度范围内，而所测初速度的变化幅度小于1%。则【S】/K M应该大于多少才能保证这一点？（设定为米氏酶） 5.转氨酶在细胞内的作用及生理意义？细胞内有众多的转氨酶，但相关研究及医学临床应用中却几乎都是只检测谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）的活力，而极少测定其它转氨酶活力，你推测可能的原因会是什么？为什么？ 6、转氨酶催化的是双底物可逆反应，根据酶活力测定的总体思路，要保证测定反应的初速度，根据实验指导所提供的资料，你认为是否保证了这一点？是如何保证的？ 7、指导所提供的两个转氨酶活力测定实验方案，设计的酶促反应时间是多少？终止酶促反应用的什么试剂？与淀粉酶活力测定规定的酶促反应时间相比是否有差异？差异可能的原因你分析认为会是因为什么？

平面控制测量实验报告样本(通用版)

平面控制测量实验报告样本(通用版) Sample of plane control survey experiment report (general ver sion) 汇报人：JinTai College

平面控制测量实验报告样本(通用版) 前言：报告是按照上级部署或工作计划，每完成一项任务，一般都要向上级写报告，反映工作中的基本情况、工作中取得的经验教训、存在的问题以及今后工作设想等，以取得上级领导部门的指导。本文档根据申请报告内容要求展开说明，具有实践指导意义，便于学习和使用，本文档下载后内容可按需编辑修改及打印。 一、前言 1、课程设计实验目的 （1）初步学会根据测区情况，确定导线形式及选择数量合理的图根点，掌握图根控制测量的外业和内业工作。 （2）掌握坐标格网的绘制和图根点的展会及地形测量方法，学会地形图的整饰和清绘。 2、实验设计任务及要求 每组完成指导教师指定测区范围的1：500比例尺地形图，包括图根控制测量的外业和内业、坐标格网的绘制、图根点的展绘、碎部测量、地形图的整饰和清绘等。 3、实验仪器及工具

全站仪一台，百米绳，塔尺一根，三脚架一个，菱境一个，油漆适量、木桩若干，记录表若干、记录板一块《城市测量规范》一本。 自备：计算器、铅笔、小刀、橡皮、毛笔、大头针、小钉、小夹子若干个、绘图纸、水笔等。 二、课程设计要求 （1）图根控制点的要求 平面控制测量每一个小组在测区范围内选定6～8个控制点，按图根导线的精度要求进行施测。图根导线的技术要求如下表： 图根导线的技术指标 高程控制测量用普通水准测量方法测定各图根点的高程，根据已知高程点（水准点）及地形条件拟定出所采用的水准路线，高差闭合差应不超过±12n 毫米。 （2）碎部测量 施测碎部点可采用极坐标法，支距法或方向交会法，在街坊内部设站困难时，也可采用几何作图等综合方法进行。地物点、地形点视距和测距最大长度应符合下表的规定

唾液淀粉酶活性的测定

影响唾液淀粉酶活性的研究 摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉 酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有 高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多 种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。 关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性 2影响唾液淀粉酶的活性的因素 （一）实验目的 观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。 （二）实验原理 人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。在唾液淀粉酶的作用下，淀粉水解，经过一系列被称为糊精的中间产物，最后生成麦芽糖和葡萄糖。变化过程如下： 淀粉→紫色糊精→红色糊精→麦芽糖、葡萄糖 淀粉、紫色糊精、红色糊精遇碘后分别呈蓝色、紫色与红色、麦芽糖和葡萄糖遇碘不变色。 淀粉与糊精无还原性，或还原性很弱，对班氏试剂呈阴性反应。麦芽糖与葡萄糖是还原性糖，与班氏试剂共热后生成红棕色氧化亚铜的沉淀。 唾液淀粉酶的最适温度为37-40°C，最适pH为6.8.偏离此最适环境时，酶的活性减弱。 低浓度的Cl-离子能增加淀粉酶的活性，是它的激活剂。Cu2+等金属离子能降低该酶的活性，是它的抑制剂。 （三）器材及试剂 1、器材：试管、酒精灯、烧杯、恒温水浴锅、量筒、冰浴、玻璃棒、试管夹、白磁板、试管架、铁三脚架、唾液淀粉酶 2、试剂：1％淀粉溶液、碘液、班氏试剂、0.4％HCl溶液、0.1％的乳酸溶液、1％NaCl溶液、1％CuSO4溶液、0.1％淀粉溶液 （四）操作步骤

唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文

唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文 唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文 2 唾液淀粉酶活性观察实验报告 一、实验目的 1.了解环境因素对酶活性的影响及酶的高效性； 2.掌握酶定性分析的方法和注意事项。 二、基本原理 1.酶是生物催化剂，具有极高的催化效率，其催化效率比一般催化剂高106~1013.在生物体内过氧化氢酶能催化H2O2分解成H2O和O2，铁粉地H2O2分解也有催 化作用，但其效率远低于酶。 2.酶的活性受温度的影响。在一定的温度范围内，温度升高，酶的活性也会增大。当到了最大值后，此时温度为酶的最适温度，由于温度过高，酶开始失活，导致酶的效率降低，最后完全失活。 3.酶的活性受PH值的影响。酶在一定范围的PH值下才有活性，高于或低于最适PH，都会使酶的活性降低。 4.酶活性常受到某些物质的影响。有些物质能使酶的活性增加，称为激活剂，有些物质能使酶的活性降低，称为抵制剂。 5.碘液指示淀粉水解程度的不同色变化： 淀粉淀粉酶紫色糊精淀粉酶暗褐糊精淀粉酶红色糊精淀粉酶麦

芽糖+少量葡萄糖 加碘后：蓝色 紫红色 暗褐色红棕色 黄色 三、试剂与器材 影响唾液淀粉酶活性的研究 摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉 酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有 高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多 种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。 关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性 2影响唾液淀粉酶的活性的因素 实验目的 观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。 实验原理 人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。在唾液淀

温度测量控制系统的设计与制作实验报告(汇编)

北京电子科技学院 课程设计报告 ( 2010 – 2011年度第一学期) 名称：模拟电子技术课程设计 题目：温度测量控制系统的设计与制作 学号： 学生姓名： 指导教师： 成绩： 日期：2010年11月17日

目录 一、电子技术课程设计的目的与要求 (3) 二、课程设计名称及设计要求 (3) 三、总体设计思想 (3) 四、系统框图及简要说明 (4) 五、单元电路设计（原理、芯片、参数计算等） (4) 六、总体电路 (5) 七、仿真结果 (8) 八、实测结果分析 (9) 九、心得体会 (9) 附录I：元器件清单 (11) 附录II：multisim仿真图 (11) 附录III：参考文献 (11)

一、电子技术课程设计的目的与要求 （一）电子技术课程设计的目的 课程设计作为模拟电子技术课程的重要组成部分，目的是使学生进一步理解课程内容，基本掌握电子系统设计和调试的方法，增加集成电路应用知识，培养学生实际动手能力以及分析、解决问题的能力。 按照本专业培养方案要求，在学完专业基础课模拟电子技术课程后，应进行课程设计，其目的是使学生更好地巩固和加深对基础知识的理解，学会设计小型电子系统的方法，独立完成系统设计及调试，增强学生理论联系实际的能力，提高学生电路分析和设计能力。通过实践教学引导学生在理论指导下有所创新，为专业课的学习和日后工程实践奠定基础。 （二）电子技术课程设计的要求 1．教学基本要求 要求学生独立完成选题设计，掌握数字系统设计方法；完成系统的组装及调试工作；在课程设计中要注重培养工程质量意识，按要求写出课程设计报告。 教师应事先准备好课程设计任务书、指导学生查阅有关资料，安排适当的时间进行答疑，帮助学生解决课程设计过程中的问题。 2．能力培养要求 （1）通过查阅手册和有关文献资料培养学生独立分析和解决实际问题的能力。 （2）通过实际电路方案的分析比较、设计计算、元件选取、安装调试等环节，掌握简单实用电路的分析方法和工程设计方法。 （3）掌握常用仪器设备的使用方法，学会简单的实验调试，提高动手能力。 （4）综合应用课程中学到的理论知识去独立完成一个设计任务。 （5）培养严肃认真的工作作风和严谨的科学态度。 二、课程设计名称及设计要求 （一）课程设计名称 设计题目：温度测量控制系统的设计与制作 （二）课程设计要求 1、设计任务 要求设计制作一个可以测量温度的测量控制系统，测量温度范围：室温0～50℃，测量精度±1℃。 2、技术指标及要求： （1）当温度在室温0℃～50℃之间变化时，系统输出端1相应在0～5V之间变化。 （2）当输出端1电压大于3V时，输出端2为低电平；当输出端1小于2V时，输出端2为高电平。 输出端1电压小于3V并大于2V时，输出端2保持不变。 三、总体设计思想 使用温度传感器完成系统设计中将实现温度信号转化为电压信号这一要求，该器件具有良好的线性和互换性,测量精度高,并具有消除电源波动的特性。因此，我们可以利用它的这些特性，实现从温度到电流的转化；但是，又考虑到温度传感器应用在电路中后，相当于电流源的作用，产生的是电流信号，所以，应用一个接地电阻使电流信号在传输过程中转化为电压信号。接下来应该是对产生电压信号的传输与调整，这里要用到电压跟随器、加减运算电路，这些电路的实现都离不开集成运放对信号进行运算以及电位器对电压调节，所以选用了集成运放LM324和电位器；最后为实现技术指标（当输出端1电压大于3V时，输出端2为低电平；当输出端1小于2V时，输出端2为高电平。输出端1电压小于3V并大于2V时，输出端2保持不变。）中的要求，选用了555定时器LM555CM。 通过以上分析，电路的总体设计思想就明确了，即我们使用温度传感器AD590将温度转化成电压信号，然后通过一系列的集成运放电路，使表示温度的电压放大，从而线性地落在0～5V这个区间里。最后通过一个555设计的电路实现当输出电压在2与3V这两点上实现输出高低电平的变化。

淀粉酶活性测定实验报告

班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：03 淀粉酶活性的测定 一、研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内 二、实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。 酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。

控制测量实验报告

一、实验目的与要求: 掌握水准仪的安置、整平、瞄准与读数和测定地面两点间的高差; 掌握全站仪对中、整平、瞄准与读数等基本操作要领; 掌握小地区碎部测量布点方式; 掌握测绘学的水准测量和导线测量的一般方法; 二、实验任务: 控制点高程测量;导线测量;水准、闭合导线内业计算; 学校莳英园水准闭合路线的测量，并根据其中一个已知高程的水准点推算出其它水准点的高程。每小组完成一个指定区域的导线测量(包括高程)。完成提交一份水准测量的成果表、一份水准测量的原始记录数据的电子表格、一份导线测量的布点图、一份导线测量的原始测量数据的记录表格。 三、实验内容: 1. 对莳英园的18个控制点采用闭合路线进行等外水准测量，并且闭合路线每条线路，及相应的内业处理 2.在莳英园为中心，包括9，10,11,12号楼，北门，西北门，草坪、亭台进碎步点的布设和将布设的碎步点采用导线测量的方式测量其坐标和高程，及相应的内业处理。 四、实验设备:水准仪，水准尺，三脚架，全站仪，棱镜，对中杆，卷尺，图纸等。， 五、技术设计: 1.水准测量:根据已知水准点的高程，测量其他水准点的高程. 使用水准仪和水准尺，在所选择的闭合回路上有若干个控制点(索要测出高程的点)。闭合回路上，每两个控制点之间为一测段，站与站间距离应适中，按照国家水准测量技术要求进行施测。 2.导线测量:通过测角和量距，求出各导线点的坐标 导线从一已知控制点出发，经过17个点，又回到起始点上，形成一闭合多边形，成为闭合导线。由于测量了多边形的各内角及边长，闭合导线也具有检核作用。 a角度检核条件:多边形各内角的观测值之和与其理论值之差，应满足限差要求，其中n为多边形角个数。 b坐标增量检核条件:上述理论值应为零，可实际上一般不等于零，但也应该满足限差要求。 c导线测量的外业工作：踏勘选点及建立标志，测角，量边等。 d导线测量内业计算:导线测量内业计算的目的就是计算各导线点的平面坐标x、y。计算之前，应先全面检查导线测量外业记录、数据是否齐全，有无记错算错，成果是否符合精度要求，计算数据是否准确 3. 碎步测量:根据控制点，测定碎部点的平面位置和高程; 4. 绘图。

实验二淀粉酶活性测定实验报告

实验二淀粉酶活性测定 实验报告 集团文件版本号：（M928-T898-M248-WU2669-I2896-DQ586-M1988）

淀粉酶活性的测定 一、实验目的 酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定 时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。 淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。α-淀粉酶是一种典型 的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。作 为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。 本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大 小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。 二、实验原理 酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用 时的最适温度和pH值。温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度 的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形 曲线变化。 不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀 粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的

反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。 本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力 注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，三支测定管及空白管不要混淆。 三、材料、试剂与仪器 实验材料：α-淀粉酶 仪器：分光光度计、电热恒温水浴锅、小台秤、研钵、玻璃仪器若干 试剂： ① 0.4M NaOH/0.4M CH3COOH及0.1M HCl： ② 0.005%工作碘液：0.5克I2和5.0克KI水中研磨，定容至1000mL； ③1%糊化淀粉溶液：称取1.0克淀粉，加入25mL0.4M NaOH，60℃ COOH，定容至100mL； 5min，冷却后加25mL0.4M CH 3 ④稀释α-淀粉酶溶液：待测样品 四、实验步骤 ① 10mL1%淀粉溶液加入试管中，室温25/45/65℃保温10min

摄影测量学实验报告

课间实验报告 2010年——2011年第 2学期 实验课程：摄影测量学 实验班级：08级地理信息系统 学生： 学号： 指导教师： 重庆交通大学测量与空间数据处理实验室

目录 实验一：单像空间后方交会算法实现 实验二：人眼立体相对观察

实验一：单像空间后方交会算法实现 一、 实验目的 通过用程序设计语言（Visual C++或者C 语言、C# 、VB 语言）编写一个完整的单片空间后方交会程序，通过对提供的一定数量的地面控制点进行计算，运用共线方程式反求输出像片的外方位元素并评定精度。本实验的目的在于让学生深入理解单片空间后方交会的原理、方法，体会在有多余观测情况下，用最小二乘平差方法实现解求影像外方位元素的过程。通过上机调试程序加强动手能力的培养，通过对实验结果的分析，增强学生综合运用所学知识解决实际问题的能力。 二、 实验器材 1. 航片坐标量测数据，控制点成果表，航片摄影参数等： ①已知航摄仪内方位元素：f=153.24㎜，000x y ==,摄影比例尺：1/50000 ②已知4对控制点的影像坐标和地面坐标 ③要求写出详细的解答过程 三、 实验原理 以单幅航空影像为基础，从该影像所覆盖地面范围内若干控制点的已知地面坐标和相应点的 像坐标量测值出发，根据共线条件方程，求解该影像在航空摄影时刻的外方位元素 。由于空间后方交会所采用的数学模型共线方程是非线性函数，为了方便外方位元素的求解，需要首先对共线方程进行线性化。 四、 实验步骤 运用程序设计语言编写计算过程代码，其代码编写原理为： 1. 运用空间后方交会的基本公式： 2. 误差方程式和法方程式的建立：

唾液淀粉酶的实验

例题1：生物课外小组的同学，在探究“馒头在口腔中的变化”时，进行了如下处理： 1）将馒头碎屑与唾液放入1号试管中充分搅拌； 2）将馒头碎屑与清水放入2号试管中充分搅拌； 3）将馒头快与唾液放入3号试管中不搅拌； 4）将馒头碎屑与唾液放入4号试管中不搅拌；（以上试管中馒头碎屑与馒头块、唾液、清水均等量） 其中第1种处理是模拟口腔中的牙齿，舌和唾液的作用，第2.3.4种处理都是1的对照实验。回答问题： ①当以“舌的搅拌”为变量时，应选取___________两种处理进行对照实验。 ②1与2对照进行实验是为了探究__________________________的作用。 ③在以上三种对照实验中，哪种处理不妥，请指出__________________________________。 ④在设计此探究方案时，有的同学建议：“除了以上四种处理外，还要进行第五种处理， 即将馒头块与清水放入试管中不搅拌。”你认为这种处理有必要吗为什么______________________________________________________________。 例题2：下表表示某同学在进行“馒头在口腔中的变化”实验时，设计的部分实验，请根据他的实验设计和加碘液后应出现的现象，加以分析说明： (1)在1—4号试管中分别加入实验材料后，为使实验现象更加明显，应采取的操作方法是 __________________________________________________________________________； (2)表中C现象为______________________________，原因是 _______________________________________________________。 (3)表中A和B现象都可能____________________________，原因是

实验二：淀粉酶活性测定实验报告

淀粉酶活性的测定 一、实验目的 酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。 淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。α-淀粉酶是一种典型的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。作为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。 本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。 二、实验原理 酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用时的最适温度和pH值。温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形曲线变化。 不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。 本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力 注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以

测量实验报告

课外自主性实验 全 站 仪 的 测 量 与 放 样 实验成员：姓名学号 孙中凯3072109431 付忠辉 3072109430 谭思文 3072109417 孙开韦 3072109205 指导老师：李建曹茂柏 淮阴工学院建筑工程学院 二〇一〇年十一月二十七日

目录 1．组学生姓名与学号及使用仪器- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -3 2．所用仪器及附件- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 3 3．实验条件- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -3 4．实验过程数据及相关内容记录- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -- - - - - - - -3 5．建筑面积计算表- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -4 6．心得体会- - -- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 5 7．CAD图- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 9

淀粉酶活性测定实验报告

班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：0901080223 淀粉酶活性的测定 一、研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内源)α-淀粉酶、萌动种子α-淀粉酶和后熟面粉的α-淀粉酶活性。

本实验的目的在于掌握α-淀粉酶和β-淀粉酶的提取和测定方法。 二、实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。 酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。 三、材料、试剂与仪器 实验材料：

实验报告基本测量

实验题目： 基本测量 1、实验目的 （1）掌握游标卡尺的读数原理和使用方法，学会测量不同物体的长度。 （2）掌握千分尺（螺旋测微器）和物理天平的使用方法。 （3）测量规则固体密度。 （4）测量不规则固体密度。 （5）学会正确记录和处理实验数据，掌握有效数字记录、运算和不确定度估算。 2、实验仪器(在实验时注意记录各实验仪器的型号规格 游标卡尺(量程：125mm ，分度值：0.02mm ，零点读数：0.00m m)、螺旋测微计(量程：25mm ，分度值：0.01mm ，零点读数：-0.005)、物理天平(量程：500g ，感量：0.05g )、温度计(量程：100℃，分度值：1℃)。 3、实验原理 1、固体体积的测量 圆套内空部分体积V 空＝πd 2 内H ／4 圆筒材料的体积V ＝圆筒壁的体积= H )d D (4 22 ?-π 其相对不确定度计算公式为： 22 2122212 212 22221222)(?? ? ??+???? ??-+???? ??-=h U D D U D D D U D V U h D D V 不确定度为：V U V U V V ?= ①游标卡尺的工作原理 游标卡尺是利用主尺和副尺的分度的微小差异来提高仪器精度的。如图1所示的“十分游标”，主尺上单位分度的长度为1mm ，副尺的单位分度的长度为0.9mm ，副尺有10条刻度，当主、副尺上的零线对齐时，主、副尺上第n(n 为小于9的整数) 条刻度相距为n ×0.1=0.n mm ，当副尺向右移动0.n mm 时，则副尺上第n 条刻度和主尺上某刻度对齐。由此看出，副尺移动距离等于0.1mm 的n 倍时都能读出，这就是“十分游标”能把仪器精度提高到0.1mm 的道理。 钢珠(球)的体积3 3634D r V ππ== ②螺旋测微计的工作原理 如图2所示，A 为固定在弓形支架的套筒，C 是螺距为0.5mm 的螺杆，B 为活动套筒,它和测微螺杆连在一起。活动套筒旋转一周,螺杆移动0.5mm 。活动套筒左端边缘沿圆周刻有50个分度， 当它转过1分度，螺杆移动的距离δ=0.5/50=0.01mm ，这样，螺杆移动0.01mm 时，就能准确读出。 ③移测显微镜 移测显微镜的螺旋测微装置的结构和工作原理与螺旋测微计相似，所以能把仪器精度提高到0.01mm 。由于移测显微镜能将被测物体放大，因而物体上相距很近的两点间的距离也能测出。 2、固体和液体密度的测量 (1)流体静力称衡法 ①固体密度的测定，设用物理天平称衡一外形不规则的固体，称得其质量为m ，然后将此固体完全浸入水中称衡，称得其质量为m 1，水的密度为ρ0，则有: ρ固=m ρ0/(m -m 1)