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生物化学课堂讨论题

生物化学课堂讨论题

一、1摩尔葡萄糖在肝脏和肌肉组织内彻底氧化分解:

1.分解代谢途径(写出脱羧、脱氢酶及辅助因子)

2.净生成ATP的摩尔数和方式

二、1摩尔丙氨酸和1摩尔谷氨酸异生成葡萄糖,写出反应过程。当两种氨基酸的氨基同时出现在一分子尿素中,说明两个氨基是以何种方式进入鸟氨酸循环的。

三、试述长链脂肪酸以酮体形式为大脑供能的过程。

四、已知一条DNA单链的顺序如下:

5’〃〃〃TCA TGC GTC G*TA180CTT A*GG C*TG CAT GTA〃〃〃3’

1.假定以该链及其互补链为模板进行复制,简述其复制的过程及所需的酶系。

2.如果以该链为模板进行转录,并翻译,简述mRNA和多肽链合成的过程,该多肽链含多少氨基酸残基。

3.假如该基因发生下述三种突变,指出突变的类型和可能产生的突变效应。

(1)C*突变为T或G

(2)A*与G之间插入一个A

(3)T*丢失

生物化学测试试题及答案

√第十一章物质代谢的相互联系和代谢调节一、选择题 1、糖酵解中,下列哪一个催化的反应不是限速反应? A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 2、磷酸化酶通过接受或脱去磷酸基而调节活性,因此它属于 A、别(变)构调节酶 B、共价调节酶 C、诱导酶 D、同工酶 3、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是 A、三羧酸循环 B、脂肪酸β氧化 C、氧化磷酸化 D、糖酵解作用 4、关于共价修饰调节酶,下列哪种说法是错误的? A、这类酶一般存在活性和无活性两种形式, B、酶的这两种形式通过酶促的共价修饰相互转变 C、伴有级联放大作用 D、是高等生物独有的代谢调节方式 5、阻遏蛋白结合的位点是 A、调节基因 B、启动因子 C、操纵基因 D、结构基因 6、下面哪一项代谢是在细胞质内进行的 A、脂肪酸的β-氧化 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸的合成 D、TCA 7、在乳糖操纵子模型中,操纵基因专门控制是否转录与翻译。 A、结构基因 B、调节基因 C、起动因子 D、阻遏蛋白 8、有关乳糖操纵子调控系统的论述何者是错误的? A、大肠杆菌乳糖操纵子模型也是真核细胞基因表达调控的形式 B、乳糖操纵子由三个结构基因及其上游的启动子何操纵基因组成 C、乳糖操纵子有负调节系统和正调节系统 D、乳糖操纵子负调控系统的诱导物是乳糖 9、下列有关阻遏物的论述何者是正确的? A、阻遏物是代谢的终产物 B、阻遏物是阻遏基因的产物 C、阻遏物与启动子结合而阻碍基因转录 D、阻遏物与RNA聚合酶结合而阻碍基因转录 二、是非题(在题后括号内打√或×) 1、共价调节是指酶与底物形成一个反应活性很高的共价中间物。 2、在酶的别构调节和共价修饰中,常伴有酶分子亚基的解聚和缔合,这种可逆的解聚/缔合也是肌体内酶活性调节的重要方式。 3、细胞的区域化在代谢调节上的作用,除了把不同的酶系统和代谢物分隔在特定的区间,还通过膜上的运载系统调节代谢物、辅酶和金属离子的浓度。 4、操纵基因又称操纵子,如同起动基因又称启动子一样。 5、能荷水平之所以影响一些代谢反应,仅仅因为ATP是一些酶的产物或底物。 6、蛋白质—DNA的相互作用是基因功能精细调节机制的基础。 7、当细胞内cAMP的水平较高时促进乳糖操纵子的转录。 8、阻遏子对操纵基因的调节不受特殊小分子的调节。 三、问答题: 1、为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节?为什么? 2、举例说明核苷酸及其衍生物在代谢中的作用。 3、试比较变构调节与化学修饰调节作用的异同? 4、分别写出谷氨酸在体内①氧化分解生成CO2和H2O②生成糖③生成甘油三酯的主要历程,?注明催化反应的酶,并计算分解时所产生的ATP数目。 5、简述能荷调节对代谢的影响及其生物学意义。 6、何谓操纵子学说?试以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明酶合成的诱导和阻遏。 7、试述基因表达转录起始调节的普遍模式。 四、名词解释 反馈抑制共价修饰级联放大系统第二信使限速酶(标兵酶) 操纵子操纵子学说诱导酶阻遏作用 第十二章生化实验技术 一、选择题 1、某蛋白质pI为7.5,在pH6.0的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为 A、向负极移动 B、向正极移动 C、不运动 D、同时向正极和负极移动 2、进行酶活力测定时 A、底物浓度必须极大于酶浓度 B、酶浓度必须极大于底物浓度, D、酶能提高反应的平衡点 C、与底物浓度无关 3、不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳比一般电泳的分辨率高,是因为具有下列哪种效应? A、浓缩效应 B、电荷效应 C、分子筛效应 D、粘度效应 4、分离鉴定氨基酸的纸层析属于 A、亲和层析 B、吸附层析 C、离子交换层析 D、分配层析 5、下面关于多聚酶链式反应(PCR)的叙述哪一个是不正确的? A、是 Mullis 在1984年发明的一种体外扩增DNA的技术。 B、根据DNA复制的基本原则,反应体系中需要加入RNA聚合酶以合成引物 C、在PCR反应体系中,需要特定引物、四种脱氧核苷酸三磷酸、镁离子等 D、需要模板DNA,即待测的DNA片段 二、是非题(在题后括号内打√或×) 1、蛋白质在小于等电点的pH溶液中,向阳极移动,而在大于等电点的pH溶液中,将向阴极移动。 2、酶的比活力可表示酶纯度。 3、提纯酶时,只需求其总活力,就可以知其纯度是否提高了。 三、问答题: 1、盐析法沉淀蛋白质时,往往需要将pH调到蛋白质等电点附近,为什么? 2、试分别阐述分配层析和吸附层析法分离鉴定氨基酸的原理和操作步骤。 3、 3、以DNA的分离纯化为例,阐述生物大分子分离纯化的基本原则原理和注意事项。

生物化学题库及答案大全

《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参

与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:

生物化学实验思考题

生物化学实验思考题 Document number:BGCG-0857-BTDO-0089-2022

生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在? 间苯二酚反应,在酸的作用下,酮糖脱水生成羟甲基糠醛,后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么? 糖在浓的无机酸(硫酸、盐酸)作用下,脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物,后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么? O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液,能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法? 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值?影响Rf值的主要因素是什么? 纸层析法形成的纸层析图谱上,原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值;影响Rf值的因素有:物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂? 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中,与15ml水混合,充分振荡,静置后分层,放出下层水层,漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么? 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法?他们 的原理是什么?

四种:双缩脲反应;茚三酮反应;黄色反应;考马斯亮蓝反应。 (1)双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物,蛋白质中有肽键,其结构与双缩脲相似,也能发生此反应。(2)除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。(3)含有苯环结构的氨基酸,如酪氨酸、和色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。(4)考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中,其以游离态存在呈现棕红色;当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义? 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产,提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响? 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂? 指能够与分子上的一些结合,使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂?与变性剂有何区别?本实验结果如何证明酶的专一性? 指与分子上的一些结合,使酶活力下降,甚至消失,但不使变性的物质。区别:酶的抑制剂不会使酶发生变性,而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明:实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后,两者均产生了还原性的糖,与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀,而其他的条件下均没有还原性糖的的产生,进而说明了酶的专一性。(答题时可以详尽的描述) 13.何谓碘值?有何意义?

生物化学测试题与答案

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?B(每克样品*6.25) A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E .6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是: E A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.色氨酸 E .谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是: D A.盐键 B .疏水键 C .肽键D.氢键E.二硫键( 三级结构) 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是: B A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是: E A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: C A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于: D A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是: D A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失E.容易被盐析出现沉淀

9.若用重金属沉淀pI 为8 的蛋白质时,该溶液的pH值应为: B A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?E A.半胱氨酸 B .蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸 E .瓜氨酸题 选择 二、多项 1.含硫氨基酸包括:AD A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:ACD A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是:ABD A.苯丙氨酸 B .酪氨酸C.色氨酸D.脯氨酸 4.关于α- 螺旋正确的是:ABD A.螺旋中每3.6 个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定(氢键) D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括:ABCD A.α- 螺旋 B .β- 片层C.β-转角D.无规卷曲 6.下列关于β- 片层结构的论述哪些是正确的:ABC A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7.维持蛋白质三级结构的主要键是:BCD A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5 的溶液中带正电荷?BCD(>5) A.pI 为4.5 的蛋白质B.pI 为7.4 的蛋白质 C.pI 为7 的蛋白质D.pI 为6.5 的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:AC A.中性盐沉淀蛋白 B .鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白 10.变性蛋白质的特性有:ABC

生物化学试题及参考答案

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是(C) A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是(C) A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是(D) A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是(C)

A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱(B) A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 )A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是(ACE) A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为(BDE) A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料(ABE)

A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是(ABCDE) A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质?

答:胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等,限速酶是HMG-CoA还原酶,胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路? 答:来源:食物脂类的消化吸收;体内自身合成的 2、 (β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性,增加乙酰CoA羧化酶的活性,故能促进脂肪合成,抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径: 答:①进入三羧酸循环氧化分解为和O,产生大量

生物化学题库及答案.

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸

生物化学思考题

《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词: 氨基酸及蛋白质等电点;蛋白质一级、二级、三级及四级结构;电泳;蛋白质分子病;别构效应;蛋白质变性作用;肽与肽键;N-端与-端;AA殘基; 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些? 答:20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸;酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种;其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些? 答:氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理; 答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团,形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开,不易碰撞成大颗粒;二是蛋白质在非等电时带有同种电荷,使蛋白质之间相互排斥,保持一定距离,不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:①?生物学活性消失;②?理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类: (1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。 (2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

生物化学试题库(试题库+答案)

生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的,因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题

生物化学课后答案_张丽萍

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 (2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

生物化学考试题及答案

生物化学考试题及答案 名词解释: 1、糖酵解:糖酵解指在氧气不足条件下,葡萄糖或糖原分解为丙酮酸或乳酸的过程。 2、Β-转角:蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候,经常会出现1 80°的回折 3、同工酶:指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。 4、呼吸链子传递链:电子从NADH到O2的传递所经过的途径,由一系列电子载体对电子亲和力逐渐升高顺序组成的电子传递系统。 5、增色效应:由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应蛋白质多肽链氨基酸的排序及二硫键的位置。 6、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 7 、Km值:酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示,酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一。8、转录:指是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。 简答题: 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础? 答:蛋白质是生命活动的主要承担者,蛋白质具有的作用包括:1.许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质,称为结构蛋白。2.细

胞内的化学反应离不开酶的催化,绝大多数酶是蛋白质。3.有些蛋白质(如血红蛋白)具有运输的功能。4.有些蛋白质起信息传递的作用,能够调节机体的生命活动,如胰岛素。5.有些蛋白质有免疫功能,人体的抗体是蛋白质,可以帮助人体抵御病菌和病毒等抗原的侵害。(P.S.教科书中蛋白质8大功能,可按照答上述问题1催化2运输3结构4贮存5运动6调节7防御8传递信息) 2、简述DNA双螺旋结构的要点 答:(1)DNA分子是由两条长度相同,方向相反的多聚脱氧核苷酸链平行围绕同一中心轴形成的双排螺旋结构;两螺旋都是右手螺旋,双螺旋表面有深沟和浅沟。(2)各脱氧核苷酸中磷酸和脱氧核糖基借磷酸二酯键相连形成的糖-磷酸骨架是螺旋的主链部分,幷位于螺旋外侧;各碱基则从骨架突出指向螺旋的内侧,碱基平面都垂直于螺旋的纵轴。(3)两条多聚脱氧核苷酸链通过碱基间的氢链连接,一条链中的腺嘌呤必定与另一条链中的胸嘧啶配对(A-T);鸟嘌呤必定与胞嘧啶配对(G-C),这种碱基间的氢链连接配对原则称为碱基互补规则。 3、糖酵解的中间物在其他代谢中有何应用? 答:(1)琥珀酰CoA主要来自糖代谢,也来自长链脂肪酸的ω-氧化。奇数碳原子脂肪酸,通过氧化除生成乙酰CoA,后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外,蛋氨酸,苏氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。 (2)琥珀酰CoA的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2

生物化学题库及答案1

生物膜 五、问答题 1.正常生物膜中,脂质分子以什么的结构和状态存在? 答:.脂质分子以脂双层结构存在,其状态为液晶态。 2.流动镶嵌模型的要点是什么? 答:.蛋白质和脂质分子都有流动性,膜具有二侧不对称性,蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同?现代生物膜的结构要点是什么? 4.什么是生物膜的相变?生物膜可以几种状态存在? 5.什么是液晶相?它有何特点? 6.影响生物膜相变的因素有那些?他们是如何对生物膜的相变影响的? 7.物质的跨膜运输有那些主要类型?各种类型的要点是什么? 1.脂质分子以脂双层结构存在,其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性,膜具有二侧不对称性,蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合,所以可以有普通的方法予以提取;由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合,所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点:脂双层是生物膜的骨架;蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合;膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性;膜具有一定的流动性;膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变,一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在,即:晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性,又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为:头部有序,尾部无序,短程有序,长程无序,有序的流动,流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为:A、脂肪酸链的长度,其长度越长,膜的相变温度越高;B、脂肪酸链的不饱和度,其不饱和度越高,膜的相变温度越低;C、固醇类,他们可使液晶相存在温度范围变宽;D、蛋白质,其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型,即主动运输和被动运输,被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方 向为从高浓度向低浓度,不需载体和能量;帮助扩散运输方向同上,需要载体,但不需能量;主动运输运 输方向为从低浓度向高浓度,需要载体和能量。 生物氧化与氧化磷酸化 一、选择题 1.生物氧化的底物是: A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2.除了哪一种化合物外,下列化合物都含有高能键? A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3.下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大? A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4.呼吸链的电子传递体中,有一组分不是蛋白质而是脂质,这就是:

生物化学课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(HNCHRCOO)+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点,用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应 DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)

生物化学课程考核试卷2020(A)答案

西南大学农学与生物科技学院 《基础生物化学》课程试题【A】卷参考答案和评分标准 特别提醒:学生必须遵守课程考核纪律,违规者将受到严肃处理。 一、名词解释(共10题,2分/题,共20分) 1、信号转导指细胞通过胞膜或胞内受体与信息分子结合, ,受体经构象转变然后启动一系列生物化学变化的过程。 2、分子杂交使单链DNA或 RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。 3、反转录是以RNA为模板,通过反转录酶,合成DNA的过程。 4、蛋白质等电点在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 5、同工酶是指催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构,理化性质不同的一组酶。 6、糖异生非糖物质转变为葡萄糖的过程。 7、解偶联剂一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物。 8、转氨作用转氨酶催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类反应。 9、酶的比活力是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示。 10、中心法则中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA,再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程,包含DNA复制过程以及反转录和RNA的复制。

二、填空题(共10空,每空0.5分,共5分) (1)真核生物mRNA的5'末端有_帽子_结构,其3'末端有polyA 结构。 (2)同一种酶可有几个底物,其中Km小的说明酶和底物之间_亲和力大,Km大者,说明酶和底物之间亲和力小。 (3)线粒体内重要的呼吸链有二条,它们是_NADH呼吸链和FADH呼吸链。 (4)在体内DNA的双链中只有一条链可以转录生成RNA,此链称为_模版链_。另一条链无转录功能,称为_有意义链。 (5)蛋白质生物合成中,肽链的生长方向从_N_端到__C_端。 三、单选题(将答案填入对应表格内每题1分共20分) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 D D C D A D C C B C 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 D C D B E A A A A E (1)蛋白质含氮量平均约为() A.20% B.5% C.8% D.16% E.23% (2)有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液的pH应是多少() A.4.0 B.5.0 C.6.0 D.7.0 (3)蛋白质变性主要是由于() A.蛋白质一级结构的改变 B.蛋白质亚基的解聚 C.蛋白质空间构象的破坏 D.辅基的脱落 E.蛋白质发生降解 (4)RNA和DNA彻底水解后的产物() A.碱基不同,核糖相同 B.碱基不同,核糖不同 C.碱基相同,核糖不同 D.核糖不同,部分碱基不同 E.完全不同 (5)下列是几种DNA分子的碱基组成比例,哪一种DNA的Tm值最高() A.A+T=15% B.G+C=25% C.G+C=40% D.A+T=80% E.G+C=35%

生物化学试题及答案(1)

生物化学试题(1) 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

最新生物化学试题及答案(2)

生物化学试题及答案(4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1.糖酵解(glycolysis) 11.糖原累积症 2.糖的有氧氧化12.糖酵解途径 3.磷酸戊糖途径13.血糖(blood sugar) 4.糖异生(glyconoegenesis) 14.高血糖(hyperglycemin) 5.糖原的合成与分解15.低血糖(hypoglycemin) 6.三羧酸循环(krebs 循环) 16.肾糖阈 7.巴斯德效应(Pastuer 效应) 17.糖尿病 8.丙酮酸羧化支路18.低血糖休克 9.乳酸循环(coris 循环) 19.活性葡萄糖 10.三碳途径20.底物循环 二、填空题 21.葡萄糖在体内主要分解代谢途径有、和。 22.糖酵解反应的进行亚细胞定位是在,最终产物为。 23.糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在酶催化下完成的,受氢体是。两个 底物水平磷酸化反应分别由酶和酶催化。 24.肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25.6—磷酸果糖激酶—1 最强的变构激活剂是,是由6—磷酸果糖激酶—2 催化生成,该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26.1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP,净生成分子ATP,其主要生理意义在于。 27.由于成熟红细胞没有,完全依赖供给能量。 28.丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29.三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始,每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化,共生成分子ATP。 30.在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31.糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2 和H2O 净生 成或分子ATP。 32.6—磷酸果糖激酶—1 有两个ATP 结合位点,一是ATP 作为底物结合,另一是与ATP 亲和能 力较低,需较高浓度ATP 才能与之结合。 33.人体主要通过途径,为核酸的生物合成提供。

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