基础生物化学习题及答案
《基础生物化学》习题
练习（一）蛋白质
一、填空
1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、
、 、 和 等。
2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。
3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。
4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼
此不同的部分是 。
5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解
度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。
6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向
极移动。
7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N +-)为10.53，其
等电点应是 。
8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86，
其等电点应是 。
9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应
所用的试剂是 。
10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。
它的活性基团是 。
11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。
12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。
一般最大光吸收在 nm 波长处。
13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。
能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。
14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘
以 。
二、是非
1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ）
2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸
收峰。（ ）
3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ）
4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ）
三、名词解释
1．氨在酸的等电点2．蛋白质的一级结构
四、写出结构式及三字母符号
1．色氨酸2．半胱氨酸3．谷氨酰胺4．天冬氨酸5．组氨酸
五、问答题
1．什么是肽键？肽的书写与方向是什么？
2．为什么可以利用紫外吸收法来测定蛋白质含量？
3．计算半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酸、精氨酸和组氨酸的等电点分别是多少？在pH7的溶液中各带何种电荷？在电场中向哪个方向移动？
练习（二）蛋白质
一、填空
1．蛋白质的二级结构主要有、和三种形式。稳定蛋白质二级结构的力是。
2．测定蛋白质分子量最常用的方法是、和。
3．当蛋白质分子处于等电点时，它的净电荷为。凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氮素含量乘以。
4．肽键上有键的性质，它不能，因此，它不能决定多肽链主链的。
5．酰胺平面是由组成键的个原子与相连的两个原子处在而形成的。
6．目前，研究蛋白质构象的主要方法是法。
7．α-螺旋结构中，每一圈螺旋含有个氨基酸残基，螺距为nm，每个氨基酸残基上升高主为nm，大都是螺旋。
8．结构域的层次介于和之间。
9．蛋白质的空间结构包括、、、、结构。
10．蛋白质是电解质，在等电点时它的溶解度。
11．镰刀型贫血病是由于蛋白级结构变化而引起的。
12．变性蛋白质失去了生物活性是由于发生变化所引起的。
13．蛋白质变性作用的实质是分子中键断裂，天然构象，不涉及键的断裂。
二、是非
1．肽键可以自由旋转，因此蛋白质的构象是由肽键的旋转而决定的。（）2．蛋白质的α-螺旋结构中每3.8个氨基酸残基便旋转一周。（）
3．蛋白质的亚基和肽链是同义词，因此蛋白质分子的肽链数就是它的亚基数。
（）
4．蛋白质变性后，其一级结构受到破坏。（）
5．α-螺旋结构是由两条多肽链形成的。（）
6．蛋白质在等电点时，最易溶解，因此时溶解度最大。（）
7．用凝胶过滤法分离蛋白质时，分子量大的蛋白质先洗脱下来。（）
三、名词解释
1．超二级结构2．肽平面（酰胺平面）3．蛋白质的变性与复性4．盐析
四、计算及问答题
1．从夫菌中分离得到一种蛋白质，这种蛋白质的分子量为176,000（氨基酸残基平均分子量为120），问：（1）如果这种蛋白质是一条连续的α-螺旋，它是多长？（2）如果这种蛋白质是单股β-折叠，它应是多长？
2．计算一个含有89个氨基酸残基的α-螺旋的轴长？如果此多肽的α-螺旋充分伸展时有多长？
3．什么是蛋白质的三级结构？三级结构有什么特点？稳定蛋白质三级结构的力有哪些？
4．什么是蛋白质的四级结构？组成蛋白质四级结构的亚基是否必须相同？5．何谓蛋白质的变性与复性？变性蛋白质发生了哪些性质上的变化？
练习（三）核酸化学
一、填空
1．核酸最重要的生物学功能是。2．DNA与RNA碱基组成的主要差别是（1）；（2）。3．细胞中所含的三种RNA是、和。
4．B-DMA双螺旋中，每个碱基对上升，每圈双螺旋上升，双螺旋每转一圈含有碱基对。
5．某DNA样品含18%腺嘌呤，T的含量为%，C的含量为%，G的含量为%。
6．稳定DNA双螺旋结构的力是、和，其中是最主要的力。
7．生物体内天然状态的DNA主要是以型存在。
8．DNA分子中A-T之间形成个氢键，G-C之间形成个氢键。9．脱氧核糖核酸在糖环的位置不带羟基。
10．核酸的基本组成单位是，后者是由和组成的，基本组成单位之间通过键相连而成为核酸。
11．DNA双螺旋的两股链的顺序是关系。
12．碱基与戊糖间为C-C连接的是核苷。
二、是非
1．DNA中碱基酸对规律（A=T，G=C）仅适用于双螺旋DNA，而不适用于单链DNA。（）
2．双链DNA中一条链的核苷酸顺序为pCTGGAC，那么另一条链相应的核苷酸顺序为pGACCTG。（）
3．双链DNA中，嘌呤碱基含量总是等于嘧啶碱基含量。（）
4．在一个生物个体不同组成中的DNA，其碱基组成不同。（）
5．脱氧核糖核苷中的糖环3'位没有羟基。（）
6．DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的。（）
7．自然界中只存在右旋的DNA双螺旋。（）
8．碱基配对发生在嘧啶碱和嘌呤碱之间。（）
9．生物体内存在的DNA都是以Watson-Crick提出的双螺旋结构形式存在的。
（）
10．DNA只存在于细胞（真核与原核）中，病毒体内无DNA。（）
三、名词解释
1．DNA的一级结构2．碱基配对规律
四、写出结构式及相应符号
1．写出胸腺嘧啶、尿苷、5'—腺苷—磷酸的结构式及代号
2．写出3'，5'—环腺苷酸的结构式及缩写符号
五、计算题及问答题
1．某基因的分子量为6.18?105道尔顿，求此基因的长度。（碱基对平均分子量为670）
2．某DNA分子长度为50μm，求其近似分子量。
3．如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4?109对核苷酸，试计算人体DNA的总长度为多少公里？这个长度相当于地球与太阳之间距离（2.2?109公里）的多少倍？
4．DNA双螺旋结构模型的基本特征是什么？Watson-Crick双螺旋结构模型有何生物学意义？
练习（四）核酸化学
一、填空
1．RNA的茎环（发夹）结构由和两部分组成。
2．tRNA的二级结构呈型，三级结构呈型。
3．tRNA的5'端多为，3'端为用于。
4．核酸分子对紫外光有强烈吸收是因为嘌呤碱和嘧啶碱基均有。
5．核酸分子对紫外吸收高峰在nm，DNA变性时，键断裂，变性后紫外吸收会。
6．真核生物mRNA5'端有结构，3'端有结构。
7．核酸变性后其紫外吸收，粘度，浮力密度，生物活性。
8．当热变性的DNA复性时，温度降低速度要。
9．（G—C）含量高的DNA，其Tm值较。
10．在碱性条件下RNA发生水解生成和。
11．DNA在温和碱性条件下不易发生水解是因为。
12．真核生物DNA主要分布在，RNA主要分布在，DNA一级结构中，其遗传信息贮存的关键部分是。
二、是非
1．DNA和RNA中核苷酸之间的连键性质是相同的。（）
2．tRNA的三级结构为三叶草型。（）
3．在碱性条件下DNA发生水解，生长2'及3'—核苷酸。（）
4．原核生物的mRNA为多顺反子。（）
5．不同来源的DNA单链，在一定条件下能进行分子杂交是由于它们有共同的碱基组成。（）
6．Tm值高的DNA，（A+T）百分含量也高。（）
7．多核苷酸链内共价键的断裂引起变性。（）
8．自然界中只存在右旋的DNA双螺旋。（）
9．核酸中的稀有碱基是核酸合成时发生错误引起的。（）
10．在较强的碱性条件下，DNA中的嘌呤碱会脱落，形成无嘌呤核酸。（）11．病毒中的核酸都分布在蛋白质外部，易表达它的遗传特性。（）
三、名词解释
1．增色效应2．分子杂交3．Tm值4．核酸变性5．减色效应
四、问答题
1．比较真核生物与原核生物mRNA结构有何不同？
2．什么是DNA的热变性？这种DNA热变性有何特点？DNA热变性后，性质发生了哪些变化？
3．DNA与RNA的一级结构有何异同？
练习（五）酶
一、填空
1．全酶是由和组成的，其中决定酶的专一性。2．酶活性中心处于酶分子的中，形成区，从而使酶与底物之间的作用加强。
3．酶蛋白中既作为质子供体又能作为质子受体，还是一个很强的亲核基团
是。
4．酶活性中心的结合部位决定酶的，而催化部位决定酶的。5．Koshland提出的学说，用于解释酶与底物结合的专一性。
6．胰凝乳蛋白酶活性中心的电荷转接系统是由Ser195，His57，Asp102三个氨基酸残基靠键产生的。
7．酶能加速化学反应的主要原因是和结合形成了，使呈活化状态，从而反应的活化能。
8．酶降低分子活化能实现高效率的主要因素有、、、和。
9．酶的活性中心包括部位和部位。
二、是非
1．酶活性中心为非极性环境。（）
2．核糖酶是核糖核酸酶的简称。（）
3．酶促反应是通过降低反应的自由能，而加速化学反应的。（）
4．全酶是由辅基和辅酶组成的双成分酶。（）
5．酶活性中心的催化部位决定酶的专一性。（）
6．酶蛋白和蛋白酶虽然名称不同，其基本功能是相同的。（）
7．酶促反应即能缩短化学反应到达平衡的时间，又能改变化学反应的平衡点。（）8．酶是活细胞产生的具有催化活性的蛋白质，其它的生物分子，则没有催化活性。（）
9．酶的绝对专一性是指一种酶只作用于某一类特定的底物。（）
三、名词解释
1．酶的活性中心2．酶的诱导契合学说3．酶
四、问答题
1．酶和一般催化剂相比有什么特点？
2．什么是酶的专一性？酶的专一性如何分类？
3．按照国际系统命名法，根据什么将酶分为哪六大类？
4．酶活性中心有哪些特点？
练习（六）酶
一、填空
1．米氏方程的表达式为，它表述了的定量关系，其中为酶的特征性常数。
2．对于具有多种底物的酶来说，Km值的底物是该酶的最适底物。Km 值越大，表示酶和底物的亲和力越。
3．酶促反应受许多因素的影响，以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条线，以反应速度对酶浓度作图，得到的是一条线，以反应速度对pH作图，得到的是一条线。
4．抑制作用，不改变酶促反应的V max，抑制作用，不改变酶的Km值。
5．反竞争性抑制作用使酶的Km值，使酶的最大反应速度。6．大多数酶的反应速度对底物浓度的曲线是型，而别构酶的反应速度对底物浓度的曲线是型。
7．FAD是的简称，是酶的辅基，其功能基团是。8．酶的可逆性抑制作用分为、和三大类。
9．影响酶反应速度的主要因素有、、、、和等。
二、是非
1．别构酶由多个亚基组成，其反应速度对底物浓度的关系图是S型曲线，不符合典型的米氏方程。（）
2．酶的抑制剂可引起酶活力下降或消失，但并不引起酶变性。（）
3．酶的Km值越大，表明酶的底物的亲和力越小。（）
4．用不同的酶浓度测定Km应得到不同的值。（）
5．酶在最适pH下活性最高。（）
6．酶活力随反应温度升高而不断地增大。（）
7．竞争性抑制剂不会改变酶的最大反应速度。（）
8．TPP参与辅酶A的组成，是酰基转移酶的辅酶。（）
9．Km值通常用酶浓度表示，即当反应速度为V max一半时的酶浓度。（）10．别构酶除活性中心外，还有一个或多个别构中心用于调节物结合。（）
三、名词解释
1．酶的最适pH 2．别构酶3．Km 4．同工酶
四、计算及问答题
1．在一个酶促反应系统中，要使反应速度达到最大反应速度的90%，所需底物浓度是多少？
2．有50μm纯酶酶剂，5分钟内催化生成4μmol底物，计算酶的比活力（μmol/分钟毫克）
3．1μg纯酶在最适条件下催化反应速度为0.5μmol/分，计算酶的比活力。
4．某酶的Km值为4.0?10-2mol/L，当底物浓度为200mmol/L时，求该酶促反应速度为最大反应速度的百分数。
5．简述下列因素对酶的Km值及该酶所催化的反应速度各有何影响。
（1）酶的浓度；（2）底物浓度；（3）竞争性抑制作用；（4）非竞争性抑制作用；（5）反竞争性抑制作用
6．竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用有何区别？
练习（七）碳水化合的代谢
一、填空
1．蔗糖生物合成有三条途径，即是、和。
2．在蔗糖磷酸合成酶途径中，葡萄糖的给体是，葡萄糖的受体是。3．纤维素的葡萄糖之间是以糖苷键连接而成，而淀粉的葡萄糖之间是以键连接而成。
4．直链淀粉的生物合成有、和三条途径。
5．真核生物的糖酵解是在进行的，三羧酸循环是在中进行的。6．糖酵解过程中，催化不可逆反应的酶是、和，其中最重要的调控酶是。
7．高等植物中发现的第一个糖核苷酸是，它是双糖和多糖合成中的活化形式和的给体。
8．UDPG是一种核苷酸，UDPG是由葡萄糖和结合而成的化合物。
9．当有G—1—P存在时，淀粉磷酸化酶催化形成淀粉时，需要加入，它是键的化合物。
10．用于淀粉合成时的“引子”，要求它的最小分子是。
11．葡萄糖经糖酵解途径，产生的终产物是，产生的能量形式为。
二、选择题
1．UDPG是葡萄糖与哪一种核苷酸结合的化合物。（）
A．ADP B．UTP C．CDP D．CTP
2．纤维素是由葡萄糖残基的哪种糖苷键连接形成。（）
A．α-1,6-糖苷键B．α-1,4-糖苷键C．β-1,4-糖苷键D．β-1,6-糖苷键3．选择正确答案。哪一种酶是糖酵解中最重要的调控酶。（）A．丙酮酸激酶B．磷权果糖激酶C．已糖激酶D．3-磷酸甘油醛脱氢酶4．下列哪个化合物，含有高能磷酸键。（）
A．3-磷酸甘油醛B．1,6-二磷酸果糖C．6-磷酸葡萄糖
D．磷酸烯醇式丙酮酸E．6-磷酸果糖
5．糖酵解中，下列哪个酶催化不可逆反应。（）
A．3-磷酸甘油醛脱氢酶B．丙酮酸激酶C．醛缩酶
D．磷酸丙糖异构酶E．磷酸甘油酸激酶
三、是非
1．六碳的葡萄糖经一步反应即可为两分子的丙酮酸。（）
2．丙酮酸在有氧条件下可转变为乙醇或乙酸。（）
3．蔗糖是重要的双糖，它是由α-D-吡喃葡萄糖及β-D-呋喃果糖组成。（）4．α-淀粉酶只作用于α-糖苷键，β-淀粉酶只作用于β-糖苷键。（）
5．丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA是连接糖酵解与三羧酸循环的纽带。（）四、完成反应方程式
1．UDPG + 6 –磷酸果糖）+ UDP
2．葡萄糖+ （） 6 –磷酸葡萄糖+ ADP
3．丙酮酸+ （）+ HSCoA CO2 + （）+（）4．3-磷酸甘油醛+（）+ Pi 1,3-二磷酸甘油酸+ NADH +H+ 5．
C—O—○P+ ADP （）+（）
五、名词解释
1．UDPG 2．糖酵解3．葡萄糖的异生作用
练习（八）碳水化合物代谢
一、填空
1．氧化脱羧，形成是连接糖酵解和三羧酸循环的纽带。2．异柠檬酸氧化脱羧生成 -酮戊二酸，CO2和NADH+H+，是由酶催化进行。
3．一分子乙酰CoA，经过TCA循环，氧化磷酸化，彻底氧化成CO2+H2O时，可生成分子ATP。
4．三羧酸循环的调控部位是、和。5．TCA循环是联系代谢、代谢和代谢的枢纽。
6．真核生物PPP是在中进行，TCA循环是在中进行。7．磷酸戊糖途径包括两个阶段，即和。
8．6-磷酸葡萄糖通过磷酸戊糖途径氧化时，其受氢体是。
二、是非
1．在TCA循环中，没有分子氧参加，所以TCA循环可在无氧条件下进行。（）2．1分子乙酰CoA彻底氧化为CO2+H2O时，可生成12分子ATP。（）3．1分子葡萄糖彻底氧化为CO2+H2O时，真核生物可生成38个ATP。（）4．TCA循环是生物体内糖降解的唯一途径。（）
5．PPP途径生成的5—P—核糖是合成核酸的原料。（）6．PPP途径是一个非氧化过程的途径。（）
三、完成反应方式程
1．α-酮戊二酸+ （
）+ CO2 +（）
2．异柠檬酸+ （）+ CO2 + NADH + H+
3．琥珀酰—S—琥珀酸+（）+（）
四、问答题
1．三羧酸循环有何生理意义？
2．PPP途径有何特点？有何生理意义？
练习（九）生物氧化与氧化磷酸化
一、填空
1．生物氧化进行的方式有、和等三种方式。2．自由能与氧化还原电位的关系可用公式表示。
3．?G?'即为pH为时的，其值为时，表明是放能反应。
4．E?'值越小，意味着获得电子的倾向愈。
5．电子传递体在呼吸链中的排列是按标准氧化还原电位由到顺序排列的。
6．真核细胸线粒体上电子进入呼吸链（电子传递链）一般有条途径。7．两条电子传递链中，电子分别从和开始，最后传递给。电子传递链中，电子的末端受体是。
8．电子传递链中的末端氧化酶是由组成的。
9．ATP水解掉一个高能磷酸键，还有个高能键。
10．生物体内，键水解时能释放kJ/mol以上键能的化合物称为高能化合物。
11．氧化磷酸化作用的部位是体内膜。
12．关于氧化磷酸化的作用机理，曾提出三种假说，即、和，其中假说得到较多人支持。
13．真核细胞糖酵解过程产生的NADH只有经过才能把电子交给电子传递链。
二、选择题
1．真核生物细胞内，生物氧化作用在哪种细胞器内进行？（）A．线粒体B．叶绿体C．高尔基体D．内质网
2．细胞色素属于下列哪一种物质：（）
A．属于简单蛋白B．属于结合蛋白质
C．是色素聚合物D．是细胞内合成的小分子色素
3．选择配对下述有关代谢反应的细胞定位：（）
（1）糖酵解途径A．胞液
（2）三羧酸循环途径B．线粒体内膜
（3）PPP途径C．线粒体衬质
（4）氧化磷酸化作用D．细胞核
4．鱼藤酮抑制哪个部位的电子传递？（）
A．CoQ→Cytb B．Cytb→Cytc C．NADH→CoQ D．Cytaa3→O2 5．一个生物化学反应自由能变化为什么值时，反应为放能反应，反应可自发进行。（）
A．负值B．0 C．正值
三、是非题
1．氧化磷酸化与底物水平磷酸化作用的主要区别在于前者与电子传递过程相偶联。（）
2．解偶联剂不抑制电子传递，但阻ATP的产生。（）
3．真核生物三羧酸循环和糖酵解产生的NADH都能把电直接交给电子传递链。
（）
4．在呼吸链中，电子转移的方向是从氧还电位较低的化合物流向氧还电位较高的化合物。（）
5．氧化磷酸化是生物体形成ATP的唯一来源。（）
6．磷氧比（P/O）是指在生物氧化中，生成1个ATP所消耗的氧原子数。（）
四、名词解释
1．氧化磷酸化2．磷氧比（P/O）3．解偶联作用
五、问答题
1．什么是能荷？能荷的高低与代谢调节有什么关系？
2．典型的解偶联剂是什么？它与桑格试剂有什么区别？
练习（十）脂类及其代谢（生物膜）
一、填空
1．饱和脂肪酸生物合成所需碳素来源是。
2．饱和脂肪酸合成时，乙酰CoA羧化所用的碳来自。
3．在脂肪酸生物合成中酰基的载体为，在脂肪酸β-氧化中酰基的载体为。
4．1分子硬脂酸（C18）彻底氧化为CO2和H2O时能生成分子ATP。5．脂肪酸β-氧化中电子受体为和。
6．乙醛酸循环中，关键性酶是和。
7．生物膜中起识别作用的蛋白质是。
8．脂肪（三酰甘油）在酶的作用下水解成甘油和脂肪酸。
9．偶数碳原子的脂肪酸β-氧化作用的产物为。
10．目前普遍接受的生物膜结构模型是。
11．膜脂中的脂肪酸链的长度及不饱和程度与生物膜的性有密切关系。
二、是非
1．生物膜中脂质是生物膜功能的主要体现者。（）
2．生物膜的组装是在一系列蛋白质和酶的作用下进行的。（）
3．偶数碳原子脂肪酸经过β-氧化最后降解为乙酰CoA。（）
4．饱和脂肪酸从头合成时携带酰基的物质是ACP。（）
5．饱和脂肪酸从头合成是在线粒体中进行的。（）
6．从乙酰CoA合成一分子软脂酸（C16）必须消耗8分子ATP。（）
7．脂肪酸生物合成所需碳素来源是乙酰CoA。（）
三、名词解释
1．ACT 2．BCCP 3．脂肪酸的β-氧化作用4．生物膜
四、计算及问答题
1．一分子月桂酸（12∶0）经β-氧化，三羧酸循环和呼吸链彻底氧化为CO2+H2O 时，可生成多少ATP？计算根据是什么？
2．试述饱和脂肪酸的β-氧化不是其合成的简单逆转？
五、完成反应方程式
1．ATP的+ HCO3- + 乙酰CoA
ADP + Pi + ( )
六、选择
1．在生物膜中起识别作用的物质是（）
A．膜脂B．磷脂C．糖蛋白D．氨基酸
2．脂肪酸β-氧化主要发生在：（）
A．胞液B．细胞膜C．微粒体D．线粒体
3．下列磷脂中哪一个含有胆碱？（）
A．脑磷脂B．卵磷脂C．磷脂酸D．脑苷脂4．脂肪合成时需要哪些原料直接缩合（）
A．甘油和脂肪酸B．α-磷酸甘油和脂酰CoA
C．甘油和脂酰CoA D．α-磷酸甘油和和丙二酰ACP
练习（十一）蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
一、填空
1．细菌中的固氮酶均由两种铁硫蛋白组成，其一是，另一种是。2．氨的同化有两条途径，分别为生成氨甲酰磷酸和。
3．转氨作用是和相互转变的桥梁。
4．氨基酸的降解反应主要有三种方式，即、和。5．通过尿素循环，可将转变为尿素，排出体外。
二、是非
1．色氨酸脱氨脱羧后，可进一步转变为吲哚乙酸。（）
2．高等绿色植物内，谷氨酸脱氢酶催化的反应是由氨合成谷氨酸的主要途径。（）3．丙氨酸族氨基酸，它们的共同碳架来源是糖酵解生成的丙酮酸。（）4．谷氨酰胺是体内氨的一种运输，储存形式，也是氨的暂时解素方式。（）5．在20种氨基酸中，只有亮氨酸是纯粹生酮氨基酸。（）
三、选择题
1．下列哪一种氨基酸为必需氨基酸？（）
A．色氨酸B．酪氨酸C．半胱氨酸D．谷氨酸E．丙氨酸
2．下列哪一个氨基酸是非必需氨基酸？（）
A．赖氨酸B．谷氨酸C．色氨酸D．甲硫氨酸E．苏氨酸
四、名词解释
1．氨肽酶2．转氨作用及其通式
练习（十二）核酸的酶促降解及核苷酸代谢
一、填空
1．蛇毒磷酸二酯酶（核酸外切酶），从核酸链端开始，逐个水解，生成核苷酸。
2．生物体内最先合成的嘌呤核苷酸是，最先合成的嘧啶核苷酸是，合成嘌呤核苷酸的起始物是。
3．从IMP转变为AMP时，氨基的提供者是，能量的提供者是。
二、是非
1．嘌呤在人体内氧化分解的最终产物是氨（NH3）。（）
2．脱氧核糖核苷酸都是通过核苷—磷酸水平在2 位脱氧而成的。（）
3．尿苷酸可转变胞苷酸（CTP），但必须在尿甘苷三磷酸（UTP）的水平上进行。（）三、完成反应方程式
（）酶
1．核苷+ Pi 碱基+ （）
天冬氨酸延胡索酸
2．IMP （）
（）GDP + Pi
四、名词解释
1．限制性内切酶2．PRPP
五、问答题
1．请写出核酸逐步降解最后成碱基和戊糖的流程。
2．核糖核苷酸如何转变为脱氧核糖核苷酸？
练习（十三）核酸的生物合成
一、填空
1．DNA合成的方向是，RNA合成的方向是，逆转录酶合成DNA的方向是。
2．DNA复制是连续的，其中链是相对连续的，而链是不连续的。
3．DNA复制是以半保留方式进行的，转录则是以方式进行的。4．RNA聚合酶全酶是由和组成。
5．在不对称转录中，作为的一条DNA链，称为反意义链。
6．脱氧核糖核苷酸是由相应的核糖核苷酸生成的。
7．细胞对DNA损伤的修复有五种方式，即、、、和。8．重组DNA技术采用的工具酶主要是和。
9．DNA复制后修复过程中，有染色体片断之间的交换，称之为修复。10．所有冈崎片段的增长均是按方向进行的。
二、是非
1．DNA复制时，只以两条亲本链的一条为模板。（）
2．DNA两条链的复制方向不同，一条为5'→3'，另一条为3'→5'。（）3．DNA光复活作用中，光复活酶（或叫光裂合酶）的作用是切除胸腺嘧啶二聚体。（）
4．DNA上一个嘌呤被另一个嘌呤所替换叫做颠换。（）
5．RNA聚合酶不需要引物来起始合成RNA。（）
6．DNA双螺旋经过一代复制一，某些子代DNA不含亲代成分。（）
7．脱氧核糖核苷酸都是通过核苷二磷酸水平在3'位脱氧而成的。（）
8．经重组修复后，DNA损伤部位便被切除，第二轮复制便能正常进行。（）
9．DNA连接酶能催化两条游离的单链间形成磷酸二酯键。（）
三、名词解释
1．中心法则2．半保留复制3．不对称转录4．半不连续复制
四、问答题
1．比较原核细胞中DNA的复制与RNA的生物合成有何不同？
2．真核生物mRNA转录后的加工是如何进行的？
3．DNA的半保留复制有何生物学意义？
练习（十四）蛋白质生物合成
一、填空
1．原核生物蛋白质生物合成的场所是。
2．密码子中，有个密码子不编码任何氨基酸而成为肽链的终止密码子，有个为编码氨基酸的密码子。
3．起始密码子为，它又是编码的密码子。
4．原核生物合成蛋白质时，起始氨基酸是，真核生物合成蛋白质时，起始氨基酸是，蛋白质生物合成的方向是。
5．在蛋白质生物合成中催化氨基酸活化的酶是。
6．氨酰tRNA合成酶既能识别，又能识别。
二、选择题
1．在蛋白质生物合成中转运氨基酸作用的物质是：（）
A．mRNA B．rRNA C．tRNA D．hnRNA
2．在蛋白质生物合成中，下列哪种叙述是正确的？（）
A．肽链是从N端向C端合成B．氨基酸随机地结合到tRNA上C．mRNA在核心酶作用下沿核糖体滑动D．生长着的肽链连接在mRNA上3．下列哪一种氨基酸是先以其前体形式结合到多肽中，然后再进行加工形成的？
（）A．脯氨酸B．赖氨酸C．羟脯氨酸D．谷氨酸
4．大肠杆菌蛋白质合成时，氨基酸活化提供能量的物质是：（）A．ATP B．GTP C．CTP D．UTP E．TTP
5．蛋白质生物合成中，氨基酸分子被活化的部位是：（）
A．α-羧基B．α-氨基C．R基因D．整个氨基酸分子
6．反密码子丰在于下列哪一种物质中：（）
A．DNA B．mRNA C．tRNA D．rRNA
三、是非题
1．蛋白质生物合成中，mRNA是合成蛋白质的直接模板。（）
2．大肠杆菌蛋白质合成中，氨基酸可以直接形成肽键。（）
3．只编码一条多肽链的mRNA叫单顺反子mRNA。（）
4．大肠杆菌蛋白质合成时，肽基转移酶的唯一作用就是催化肽键的形成。（）5．蛋白质合成中，终止密码子不编码任何氨基酸。（）
6．蛋白质合成中，氨基酸的活化形式是氨酰-tRNA。（）
7．蛋白质生物合成的方向是5'→3'。（）
8．蛋白质生物合成的直接模板是DNA。（）
四、名词解释
1．密码的简并性2．密码的变偶性3．多核糖体4．氨酰-tRNA合成酶
五、问答题
1．遗传密码具有哪些特点？
2．讨论原核生物蛋白质合成中mRNA、tRNA和rRNA各有哪些功能？
六、完成反应方程式
氨酰-tRNA合成酶
1．（）+ tRNA + ATP （）+ AMP + Ppi
七、按下列已知DNA片段为模板试写出：
1．DNA复制时，另一单链的序列2．转录成的mRNA的序列
3．合成的多肽的序列已知DNA模板链3'ACGATACGTTCGAACCTGTAC5'八、在蛋白质生物合成中，氨基酸的活化是如何进化的？
练习（十五）代谢调节
一、填空
1．所有细胞都由四类生物大分子即、、和及有限的生物小分子，无机盐和水所组成。
2．联系不同代谢途径的三个最关键的中间产物是、和。3．原核生物基因表达的调节主要是在水平上进行。
4．1961年Monod和Jacob提出了模型，用以说明原核生物基因表达的调控机理。
5．酶的诱导和阻遏是在调节基因的产物的作用下，通过操纵基因控制结构基因的而发生的。
6．连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其他酶被激活，导致原始信号的放大，这样的连锁代谢反应系统称为。
二、是非
1．原核生物中酶合成的基因调节主要是在翻译的水平上进行。（）
2．原核生物中，操纵子是控制基因表达的协调单位。（）
3．只编码一条多肽链的mRNA叫单顺反子mRNA。（）
4．阻遏蛋白能够与操纵基因结合而使结构基因不能转录。（）
三、名词解释
1．反馈抑制2．酶的共价修饰
四、选择题
1．在胞液中进行的反应是：（）
A．三羧酸循环B．氧化磷酸化C．乙醛酸循环
D．脂肪酸 -氧化E．饱和脂肪酸从头合成
2．真核细胞内酶分布的特点：（）
A．全部集中于细胞核内
B．全部都分布在胞液内
C．全部都在线粒体内
D．多有一定的布局，相互有关的酶集中分布在某一部位
E．以上都不对
3．原核生物酶合成的调节是在哪个步骤上进行的：（）
A．翻译B．转录C．复制D．逆转录E．以上都不是4．在大肠杆菌乳糖操纵子中，阻遏蛋白与下列哪种基因结合使结构基因不能进行转录：（）
A．调节基因B．启动子C．操纵基因
D．结构基因E．以上都不是
5．下列哪个基因不是乳糖操纵子结构的成分：（）
A．启动子B．操纵基因C．三个结构基因
D．调节基因E．以上都不是
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
基础生物化学习题有答案
由于就是一个人加班整理,可能会有点错,请大家原谅,谢谢！ 基础生物化学习题 第二章核酸 (一)名词解释 核酸得变性与复性: 核酸得变性:在某些理化因素作用下,如加热,DNA 分子互补碱基对之间得氢键断裂,使DNA 双螺旋结构松散,变成单链得过程。 核酸得复性:变性DNA在适当条件下,两条互补链可重新恢复天然得双螺旋构象,这一现象称为复性,产生减色效应 增色效应:核酸变性后,由于双螺旋解体,碱基暴露,在260nm得吸光值比变性前明显升高得现象 减色效应:在DNA复性(恢复双链)得过程中则伴随着光吸收得减少 分子杂交:在一定条件下,具有互补序列得不同来源得单链核酸分子,按照碱基配对原则结合在一起成为杂交 (二)填空题 1.核酸得基本结构单位就是核苷酸____。 2.__m__RNA分子指导蛋白质合成,___t__RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸得载体。 3.DNA变性后,紫外吸收_增加_ _,粘度_降低__、浮力密度_上升__,生物活性将_丧失_ _。 4.因为核酸分子具有_嘌呤碱基__、__嘧啶碱基_,所以在_260__nm处有吸收峰,可用紫外分光光度计测定。 5.mRNA就是以__DNA___为模板合成得,又就是_蛋白质______合成得模板。 6.维持DNA双螺旋结构稳定得主要因素就是_碱基堆积____,其次,大量存在于DNA分子中得弱作用力如_氢键____,_范德华力与_离 子键____也起一定作用。 7.tRNA得二级结构呈_三叶草__形,三级结构呈_倒L__形,其3＇末端有一共同碱基序列_CAA__其功能就是_携带活化得氨基酸__。 8.DNA在水溶解中热变性之后,如果将溶液迅速冷却,则DNA保持__单链__状态;若使溶液缓慢冷却,则DNA重新形成_双链 9、核酸完全水解后可得到__碱基____、_戊糖_____、_磷酸________三种组分。 (三)选择题 1.决定tRNA携带氨基酸特异性得关键部位就是:(D) A.–XCCA3`末端 B.TψC环; C.DHU环 D.反密码子环 2.构成多核苷酸链骨架得关键就是:(D) A.2′3′-磷酸二酯键 B. 2′4′-磷酸二酯键 C.2′5′-磷酸二酯键 D. 3′5′-磷酸二酯键 3.与片段TAGAp互补得片段为:(C) A.AGATp B.A TCTp C.TCTAp D.UAUAp 4.DNA变性后理化性质有下述改变:(B) A.对260nm紫外吸收减少 B.溶液粘度下降 C.磷酸二酯键断裂 D.核苷酸断裂 5.反密码子GU A,所识别得密码子就是:(D) A.CAU B.UGC C.CGU D.UAC (四)就是非判断题 (X )1.DNA就是生物遗传物质,RNA则不就是。 (X )2.脱氧核糖核苷中得糖环3’位没有羟基。 (√)3.核酸中得修饰成分(也叫稀有成分)大部分就是在tRNA中发现得。 ( X)4.DNA得T m值与AT含量有关,A T含量高则T m高。 (X )5.真核生物mRNA得5`端有一个多聚A得结构。 (√)6.B-DNA代表细胞内DNA得基本构象,在某些情况下,还会呈现A型、Z型与三股螺旋得局部构象。 (X )7.基因表达得最终产物都就是蛋白质。 第3章蛋白质 (一)名词解释 必需氨基酸:指得就是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取得氨基酸 蛋白质得一级结构:指蛋白质多肽连中AA得排列顺序,包括二硫键得位置 蛋白质得变性:天然蛋白质因受物理、化学因素得影响,使蛋白质分子得构象发生了异常变化,从而导致生物活性得丧失以及物理、化学性质得异常变化。但一级结构未遭破坏,这种现象称为蛋白质得变性。 蛋白质得复性:;如果引起变性得因素比较温与,蛋白质构象仅仅就是有些松散时,当除去变性因素后,可根据热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复原来得构象,这种现象称作复性 蛋白质得沉淀作用:蛋白质在溶液中靠水膜与电荷保持其稳定性,水膜与电荷一旦除去,蛋白质溶液得稳定性就被破坏,蛋白质就会从溶液中沉淀下来,此现象即为蛋白质得沉淀作用 (二) 填空题
5生物化学习题(答案)
4脂类化学和生物膜 一、名词解释 1、外周蛋白：在细胞膜的细胞外侧或细胞质侧与细胞膜表面松散连接的膜蛋白，易于用不使膜破坏的温和方法提取。 2、内在蛋白：整合进入到细胞膜结构中的一类蛋白，它们可部分地或完全地穿过膜的磷脂双层，通常只有用剧烈的条件将膜破坏才能将这些蛋白质从膜上除去。 3、同向协同：物质运输方向与离子转移方向相同 4、反向协同：物质运输方向与离子转移方向相反 5、内吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的小部分包围，内陷，其后从质膜上脱落下来而形成含有摄入物质的细胞内囊泡的过程。 6、外排作用：细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌泡，然后与细胞质膜接触、融合并向外释放被裹入的物质的过程。 7、细胞识别：细胞通过其表面的受体与胞外信号物质分子选择性地相互作用，从而导致胞内一系列生理生化变化，最终表现为细胞整体地生物学效应的过程。 二、填空 1、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为内在蛋白与外周蛋白两类。 2、根据磷脂分子中所含的醇类，磷脂可分为甘油磷脂和鞘磷脂两种。 3、磷脂分子结构的特点是含一个极性的头部和两个非极性尾部。 4、神经酰胺是构成鞘磷脂的基本结构，它是由鞘氨醇以酰胺键与脂肪酸相连而成。 5、磷脂酰胆碱(卵磷脂)分子中磷酰胆碱为亲水端，脂肪酸的碳氢链为疏水端。 6、磷脂酰胆碱(卵磷脂)是由甘油、脂肪酸、磷酸和胆碱组成。 7、脑苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸和单糖（葡萄糖/半乳糖）组成。 8、神经节苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、糖和唾液酸组成。 9、生物膜内的蛋白质疏水氨基酸朝向分子外侧，而亲水氨基酸朝向分子内侧。 10、生物膜主要由膜脂和膜蛋白组成。 11、膜脂一般包括磷脂、糖脂和固醇，其中以磷脂为主。 三、单项选择题鞘 1、神经节苷脂是（）A、糖脂 B、糖蛋白 C、脂蛋白 D、脂多糖 2、下列关于生物膜的叙述正确的是（） A、磷脂和蛋白质分子按夹心饼干的方式排列。 B、磷脂包裹着蛋白质，所以可限制水和极性分子跨膜转运。 C、磷脂双层结构中蛋白质镶嵌其中或与磷脂外层结合。 D、磷脂和蛋白质均匀混合形成膜结构。 3、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基（） A、大部分是酸性 B、大部分是碱性 C、大部分是疏水性 D、大部分是糖基化 4、下列关于哺乳动物生物膜的叙述除哪个外都是正确的（） A、蛋白质和膜脂跨膜不对称排列 B、某些蛋白质可以沿膜脂平行移动 C、蛋白质含量大于糖含量 D、低温下生长的细胞，膜脂中饱和脂肪酸含量高 5、下列有关甘油三酯的叙述，哪一个不正确？（） A、甘油三酯是由一分子甘油与三分子脂酸所组成的酯 B、任何一个甘油三酯分子总是包含三个相同的脂酰基 C、在室温下，甘油三酯可以是固体，也可以是液体 D、甘油三酯可以制造肥皂 E、甘油三酯在氯仿中是可溶的 6、脂肪的碱水解称为（） A、酯化 B、还原C、皂化 D、氧化 E、水解 7、下列哪种叙述是正确的? （） A、所有的磷脂分子中都含有甘油基 B、脂肪和胆固醇分子中都含有脂酰基 C、中性脂肪水解后变成脂酸和甘油 D、胆固醇酯水解后变成胆固醇和氨基糖 E、碳链越长，脂酸越易溶解于水 8、一些抗菌素可作为离子载体，这意味着它们（） A、直接干扰细菌细胞壁的合成 B、对细胞膜有一个类似于去垢剂的作用 C、增加了细胞膜对特殊离子的通透性 D、抑制转录和翻译 E、仅仅抑制翻译 9、钠钾泵的作用是什么? （） A、Na＋输入细胞和将K＋由细胞内输出 B、将Na＋输出细胞 C、将K＋输出细胞 D、将K＋输入细胞和将Na+由细胞内输出 E、以上说法都不对 10、生物膜主要成分是脂与蛋白质，它们主要通过什么键相连？（）A、共价键 B、二硫键 C、氢键 D、离子键E、疏水作用 11、细胞膜的主动转运（） A、不消耗能量 B、需要ATP C、消耗能量(不单指ATP) D、需要GTP 四、是非题 1、自然界中常见的不饱和脂酸多具有反式结构。 （顺式） 2、天然脂肪酸的碳链骨架碳原子数目几乎都是偶数。? 3、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。? 4、细胞膜的内在蛋白通常比外周蛋白疏水性强。? ①胆固醇：胆固醇的含量增加会降低膜的流动性。 ②脂肪酸链的饱和度：脂肪酸链所含双键越多越不饱和，使膜流动性增加。 ③脂肪酸链的链长：长链脂肪酸相变温度高，膜流动性降低。 ④卵磷脂/鞘磷脂：该比例高则膜流动性增加，是因为鞘磷脂粘度高于卵磷脂。 ⑤其他因素：膜蛋白和膜脂的结合方式、温度、酸碱度、离子强度等。 5、缩短磷脂分子中脂酸的碳氢链可增加细胞膜的流动性。? 6、某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。? 7、细胞膜的两个表面(外表面、内表面)有不同的蛋白质和不同的酶。?
基础生物化学习题
基础生物化学习题册 学院 专业： 学号： 姓名： 生物化学教研室汇编
第一章核酸的结构与功能 一、名词解释 1. 碱基堆积力 2. DNA的熔解温度（Tm） 3. 核酸的变性与复性 4. 增色效应与减色效应 5. 分子杂交 6. 查格夫法则（Chargaff's rules） 7．反密码环 8. 核酶 二、写出下列符号的中文名称 1. T m 2. m5C 3. 3′,5′-cAMP 4.ψ 5.dsDNA 6. ssDNA 7. tRNA 8. U 9. DHU 10. Southern-blotting 11. hn-RNA 12. cGMP 三、填空题 1. 构成核酸的基本单位是，由、和磷酸基连接而成。 2. 在核酸中，核苷酸残基以互相连接，形成链状分子。由于含氮碱基 具有，核苷酸和核酸在 nm波长附近有最大紫外吸收值。 3. 嘌呤环上的第_____位氮原子与戊糖的第_____位碳原子相连形成_______键， 通过这种键相连而成的化合物叫_______。 4. B-型结构的DNA双螺旋，每个螺旋有对核苷酸，螺距为，直径为。 5. 组成DNA的两条多核苷酸链是的，两链的碱基序列，其中与 配对，形成个氢键；与配对，形成个氢键。 6. 某DNA片段的碱基顺序为GCTACTAAGC，它的互补链顺序应为。 7. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素主要是、和。
8. DNA在溶液中的主要构象为，此外还有、和三股螺旋，其中为左手螺旋。 9. t RNA的二级结构呈形，三级结构的形状像。 10. 染色质的基本结构单位是，由核心和它外侧盘绕的组成。核心由各两分子组成，核小体之间由相互连接，并结合有。 11. DNA复性过程符合二级反应动力学，其值与DNA的复杂程度成_____比。 12. 测定DNA一级结构主要有Sanger提出______法和MaxamGilbert提出_____法。 四、选择题 1. 自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于：（） A．戊糖的C-5′上 B．戊糖的C-2′上 C．戊糖的C-3′上 D．戊糖的C-2′和C-5′上 E．戊糖的C-2′和C-3′上 2. 可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：（） A．碳 B．氢 C ．氧 D．磷 E．氮 3. 大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有：（） A．多聚A B．多聚U C．多聚T D．多聚C E．多聚G 4. DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？ A．G+A B．C+G C．A+T D．C+T E．A+C 5. 某病毒核酸碱基组成为：A=27%，G=30%，C=22%，T=21%，该病毒为：（） A. 单链DNA B. 双链DNA C 单链RNA D. 双链RNA 6. DNA复性的重要标志是： A. 溶解度降低 B. 溶液粘度降低（） C. 紫外吸收增大 D. 紫外吸收降低 7. 真核生物mRNA 5’端帽子结构的通式是：（） A. m7A5’ppp5’(m)N B. m7G5’ppp5’(m)N C. m7A3’ppp5’(m)N D. m7G3’ppp5’(m)N 8. 下列哪种性质可用于分离DNA与RNA？（） A. 在NaCl溶液中的溶解度不同 B. 颜色不同 C. Tm值的不同 D. 旋光性的不同 9. DNA的Tm与介质的离子强度有关，所以DNA制品应保存在：（） A. 高浓度的缓冲液中 B. 低浓度的缓冲液中 C. 纯水中 D. 有机溶剂中 10. 热变性后的DNA：（） A. 紫外吸收增加 B. 磷酸二酯键断裂
生物化学题库及答案
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、
氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。
大学生物化学习题-答案
生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH 《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ） 生物化学习题(答案不太全） 第一章绪论 一、问答 1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？ 2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就. 第二章蛋白质化学 一、问题 1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？ 2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么?写出其结构通式。3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸?写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点?写出这些氨基酸的结构式。 4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？ 5．何谓谷胱甘肽?简述其结构特点和生物学作用？ 6．什么是构型和构象？它们有何区别？ 7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。 8．简述蛋白质的a—螺旋和b-折迭. 9．维系蛋白质结构的化学键有哪些?它们分别在哪一级结构中起作用？ 10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？ 12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基. 13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？ 14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N—端和C—端？ 15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。 16．简述蛋白质功能的多样性？ 17．试述蛋白质结构与功能的关系。 18．蛋白质如何分类，试评述之。 二、解释下列名称 1。蛋白质系数 2.变构效应 3。无规则卷曲 4。a—螺旋 5。〈 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化（) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是（) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 基础生物化学习题（上） 第一章蛋白质 一、知识要点 （一）氨基酸的结构 蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。 根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。（二）氨基酸的性质 氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。 除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm 处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。 氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。 氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。（三）蛋白质的结构 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。 一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R 基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。 蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。 维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。 蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。 （四）蛋白质结构与功能的关系 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 1．一级结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明： （1）一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。 （2）一级结构与生物进化 研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。 （3）蛋白质的激活作用 在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。 2．蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。 （1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复 核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。 （2）血红蛋白的变构现象 血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。 从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。 （五）蛋白质的重要性质 蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质 基础生物化学习题集 第一章蛋白质化学 四、简答题 1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。答： 共同特点：羟基相邻的a碳原子（Ca）上都有一个氨基，因此称a-氨基酸。连接在a碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链，称R基，各种氨基酸的区别就在于R基不同。 2、在ph6.0时，对Gly、Ala、Glu、Lys、Leu、和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极?哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？ 答：基本不动的： Gly、Ala、Leu 移向正极的： Glu 移向负极的： Lys、His 3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构，是蛋白质在空间的形象。关系： ①一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质的功能表现有关。 ②蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。 ③构象破坏功能丧失 4、以细胞色素c为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。 答：研究细胞色素c和其它同源蛋白质的同源序列发现，两种同源蛋白质中不同氨基酸残基的数量与两个物种系统发生的差异性成正比。亲缘关系越近，其氨基酸组成的差异越小；亲缘关系越远，氨基酸组成的差异越大。 5、试述维系蛋白质空间结构的作用力。 答：一级结构主要是肽键连接的氨基酸序列，二级结构除了肽键还有以氢键为主的作用力，三、四级主要靠氢键、范德华力、疏水作用、盐键作用力。 6、血红蛋白有什么功能？它的四级结构是什么样的？肌红蛋白有四级结构吗？简述其三级结构要点。 答：血红蛋白的功能：红细胞中的血红蛋白和氧气亲和力强，可与氧气结合随血液运输到全身各处，供组织细胞进行有氧呼吸，同时，还能将组织细胞呼吸作用产生的二氧化碳送出体外。 四级结构的样子：由4个亚基组成，2个亚基为a，2个亚基为β。 肌红蛋白没有四级结构 基础生物化学试题集 基础生物化学教研室 第二章核酸 一?填空 1、tRNA的二级结构为 ______ 型，三级结构为________ 型。 2、TRNA运送氨基酸时与氨基酸相连的臂称为________ ，末端最后三个碱基排列顺序为_________ ，位于_________ 端。 3、核酸中富含修饰成分的是________ ，含帽子结构的是_________ o 4、B-DNA双链中一条链的方向是_______ ，另一条链的方向是，每______________ 对碱基旋转一圈，螺距为nm ，碱基平面与螺轴_____________ ，且位于螺旋的 侧，磷酸-脱氧核糖位于螺旋_________ 侧。 5、双螺旋结构稳定的作用力是________ 、_________ 、__________ o 6、任何有机体都含有_________ 和_________ 两种最基本的化学成分. 7、核酸根据其化学组成可分为 ________ 和_________ 两大类；核苷酸由_______ 和_ 和组成二 8细胞质中的RNA主要分为__________ 和和其中_________ 是具有传递遗传信息的作用；_________ 是转运氨基酸的工具；_________ 是和核糖体结合构 成蛋白质合成的场所。 9. ________________________________________________________ 在寡聚核苷酸5GACGTCACT3的互补序列为______________________________________ 。 10. DNA的紫外吸收峰是nm, 蛋白质是nm. 11. tRNA 分子3端有一共同的碱基序列其功能是 12. RNA中常见的碱基是, , ____________________ 和 二选择题: 1. RNA和DNA彻底水解后的产物________ A.核糖相同，部分碱基不同 B. C.部分碱基不同，核糖不同 D. E以上都不是碱基相同，核糖不同碱基不同，核糖相同 '5'磷酸二酯键 习题： 一、名词解释 1.临床检验生物化学(Clinical Biochemistry) 2.组合试验(profile tests) 二、问答题 1.试述临床检验生物化学的研究领域。 2.试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。 3.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。 第一章绪论答案 一、名词解释 1. 临床检验生物化学(Clinical Biochemistry): 临床检验生物化学是在人 体正常生物化学基础上，研究病理状态下生物化学改变，寻找这些改变的 特征性标志并建立可靠实用检测方法，通过对这些特征性标志物的检测， 为健康评估、疾病预防、诊断、治疗、病情和预后判断等提供生物化学信 息和决策依据的一门学科。 2. 组合试验(profile tests): 在循证检验医学基础上，将某些疾病或器官 系统功能的有关检验项目，进行科学合理的组合，以便获取更全面完整的 病理生物化学信息的方法。如了解肝脏功能的组合试验。 二、问答题 1. 试述临床检验生物化学的研究领域。 临床检验生物化学的学科领域主要包括以下三方面： 1. 揭示有关疾病的病理生物化学改变，从本质上阐明疾病发生、发展、转归的生物化学机制，为疾病的预防、诊断、疗效及预后评估，提供理论基础。 2. 在上述研究基础上，寻找具有疾病特异性的生物化学标志物，并建立特异度、灵敏度高，简便而高性价比的检测方法，从而在临床开展有关项目的检测，提供反映这些标志物改变的客观数据。 3. 将检测项目的数据，转化为预防、诊断和疗效及预后评价信息。 2. 试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。 在医学中，临床生物化学是阐明疾病发生、发展及转归的分子机制，从本质上认识病变准确部位及具体环节，为寻找有效的预防和治疗靶点，疾病的诊断及病情和预后判断，提供理论基础的一门重要病理学学科。 其在医学中的应用主要包括：1. 揭示疾病发生的分子机制。2.通过对有关疾病生物化学改变的特征性生物标志检测方法的建立和实施，为判断有无及何种疾病提供客观依据。而动态观察这些标志物的改变，可对病情发展、转归、预后及治疗方案的制定和效果判断，提供依据。3. 临床检验生物化学技术，涵盖了当前医学研究中常用的主要方法技术。因此，也是医学特别是临床医学各个领域研究的一门共同性工具学科。 3. 简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。 ①分子诊断学迅速发展，代表了的发展方向；②深入寻找高诊断特异性和灵敏性的新生物化学标志，提高诊断性能；③检测技术和方法的更新完善，更加及时、准确地提供检验结果；④全程质量管理；⑤以循证检验医学为基础，科学评价有关检测项目的诊断性能，合理有效地开展临床生物化学检验。 一、单项选择题(A型题) 1．转氨酶的辅酶是 A．磷酸吡哆醛 B．NADPH C．NADH D．FAD E．FMN 2．SI制中酶活性单位为 A．U/L B．Katal C．g/L D．ml/L E．pmol 3．酶的活性国际单位(U)是指 A．在25℃及其他最适条件下，每分钟催化lmol底物反应所需的酶量 B．在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物发生反应所需的酶量 C．在37℃条件下，每分钟催化lmmol底物发生反应所需的酶量 D．在规定条件下，每秒钟催化lmol底物反应所需的酶量 E．在最适条件下，每小时催化lmol底物发生反应所需的酶量 4．目前我国临床实验室测定酶活性浓度推荐温度为 A．(25±0.1)℃ 第一章绪论 一、问答 1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？ 2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。 第二章蛋白质化学 一、问题 1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？ 2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。 3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。 4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？ 5．何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？ 6．什么是构型和构象？它们有何区别？ 7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。 8．简述蛋白质的α-螺旋和β-折迭。 9．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？ 12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。 13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？ 14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？ 15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。 16．简述蛋白质功能的多样性？ 17．试述蛋白质结构与功能的关系。 18．蛋白质如何分类，试评述之。 二、解释下列名称 1.蛋白质系数 2.变构效应 3.无规则卷曲 4.α-螺旋 5.β-折迭 6.β-转角 7.盐析 8.分段盐析 9.透析10.超滤11.氨基酸的等电点(pI) 12.稀有氨基酸13.非蛋白质氨基酸 14.Sanger反应15.Edman反应16.茚三酮反应 17.双缩脲反应18.超二级结构19.结构域20.肽平面及两面角 21.酸性氨基酸22.碱性氨基酸23.芳香族氨基酸24.电泳 25蛋白质变性与复性26.福林-酚反应27.简单蛋白质28.结构蛋白质 29.分子病30.肽31.肽键32.肽单位 33.谷胱甘肽34.蛋白质的亚基35.寡肽36.多肽 第三章核酸化学 一、问答题 1.核酸的基本结构单位是什么？其组成如何？写出嘌呤和嘧啶的简 化式。 2.比较DNA和RNA的异同。 3.DNA双螺旋结构是在什么时候，由谁提出的？试述其结构模型。 生物化学习题集 蛋白质化学习题集 一、选择题 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是( ) A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 4、肽链中的肽键是：( ) A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( ) A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力 6、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 7、必需氨基酸是对（）而言的。 A、植物 B、动物 C、动物和植物 D、人和动物 8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（） A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、丝氨酸 9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（） A、全部是L－型 B、全部是D型 C、部分是L－型，部分是D－型 D、除甘氨酸外都是L－型 10、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI 是（） A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93 11、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？（） A、Pro B、Lys C、His D、Glu 12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（） A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、丝氨酸 D、蛋氨酸 13、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（） A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸 14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（） A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（） A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 三、问答题和计算题 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 2、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？ 3、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 4、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。 5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 生物化学实验习题及参 考答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】 生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI； 2、层析； 3、透析； 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳； 5、蛋白质变性； 6、复性； 7、Tm 值； 8、同工酶； 9、Km值； 10、DNA变性；11、退火；12、增色效应 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键（） A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的（） A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是（） A、苯异硫氰酸 B、2，4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收（） A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收（） A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（） A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查（） A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（） A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为（）基础生物化学习题及答案
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