生物化学期末复习(简答、名词解释)
第九章糖代谢
1. 什么是物质代谢？什么是能量代谢？二者之间的关系如何？
答：物质代谢：研究各种生理活性物质（如糖、蛋白质、脂类、核酸等）在细胞内发生酶促反应的途径及调控机理，包含旧分子的分解和新分子的合成；
能量代谢：研究光能或化学能在细胞内向生物能（ATP）转化的原理和过程，以及生命活动对能量的利用。
能量代谢和物质代谢是同一过程的两个方面，能量转化寓于物质转化过程之中，物质转化必然伴有能量转化。
2. 中间代谢：消化吸收的营养物质和体内原有的物质在一切组织和细胞中进行的各种化学变化称为中间代谢。
3. 呼吸商（respiratory quotient 简称RQ）：指生物体在同一时间内，释放二氧化碳与吸收氧气的体积之比或摩尔数之比，即指呼吸作用所释放的CO2 和吸收的O2 的分子比。
4. 自养型生物：为能够利用无机物合成有机物的类型，又分为光合自养——绿色植物，和化能自养——硝化细菌等。
5. 异养型生物：不能自己合成有机物，必须依靠自养生物制造的有机物生存。
6. 简述活体内实验及其意义。
答：1）用整体生物材料或高等动物离体器官或微生物细胞群体进行中间代谢实验研究称为活体内实验，用“in vivo”表示。2）活体内实验结果代表生物体在正常生理条件下，在神经、体液等调节机制下的整体代谢情况，比较接近生物体的实际。
7. 活体外实验：用从生物体分离出来的组织切片，组织匀浆或体外培养的细胞、细胞器及细胞抽提物进行中间代谢实验研究称为活体外实验，用“in vitro”表示。
8. 简述代谢途径的探讨方法
答：1）代谢平衡实验；2）代谢障碍实验（代谢途径阻断实验）；3）使用抗代谢物；4）代谢物标记追踪实验；5）测定特征性酶；6）核磁共振波谱法。
9. 简述糖的生理功能
答：1）作为生物体的结构成分；2）作为生物体内的主要能源物质；3）在体内转变为其他物质；4）作为细胞识别的信息分子。
10. 糖的分解途径有哪些？
答：糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径
11. 简述血糖中糖的来源？
答：食物中多糖的消化吸收；乳酸、氨基酸、甘油等物质的糖异生；自身糖原的降解。12. 糖酵解：是将葡萄糖转变成乳酸并同时生成ATP 的一系列反应，是一切有机体中都存在的葡萄糖降解途径。
13. 简述糖酵解的过程
答：1）己糖磷酸酯的生成：葡萄糖→果糖-1,6-二磷酸2）丙糖磷酸的生成（磷酸己糖的裂解）：果糖-1,6-二磷酸→2 分子磷酸丙糖3）丙酮酸的生成：甘油醛-3-磷酸→丙酮酸4）乳酸的生成：丙酮酸→乳酸
14. 简述糖酵解的特征
答：1）反应部位在胞液2）不需氧的产能过程（底物水平磷酸化）
1 G→
2 ATP，Gn（G）→
3 ATP
3）终产物乳酸：释放入血，进入肝脏代谢；分解利用；乳酸循环。
4）有3 步不可逆反应
反应不可逆
15.简述调节糖酵解过程的关键酶及其调节方式
答：三个关键酶：己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶。
二种调节方式：变构调节、共价修饰调节。
16. 糖的有氧氧化：生物体在有氧条件下，将葡萄糖（糖原）降解为CO2和H2O 并产生能量ATP的过程。
17. 简述糖的有氧氧化的反应过程
答：第一阶段：葡萄糖→→丙酮酸（胞液）
第二阶段：丙酮酸→→乙酰CoA （线粒体）
第三阶段：乙酰CoA →→CO2 + H2O + ATP
（三羧酸循环）（线粒体）
18. 三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC)：指乙酰CoA 和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸的重复循环反应的过程。
19. 糖酵解过程中产生的NADH+H+ 通过什么途径进入线粒体？产物分别是什么？
答：糖酵解过程中产生的NADH+H+ 分别通过磷酸甘样穿梭系统和丙酮酸穿梭系统进入线粒体，分别产生FADH2 和NADH+H+ 进入呼吸链。
20. 简述三羧酸循环的反应特点
答：循环一周氧化1 分子乙酰CoA；脱氢 4 次(2H) —— 3（NADH+H+）、1（FADH2）；2 次脱羧（2 CO2）。
关键酶：柠檬酸合酶；异柠檬酸脱氢酶；α-酮戊二酸脱氢酶系。
循环的中间产物：--起催化剂作用，本身无量的变化；--不能直接通过循环氧化为CO2 和H2O；--可参与其他代谢反应，为保证循环而需补充
21. 简述有氧氧化的生理意义
答：有氧氧化是机体获得能量的主要方式
三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养
物质分解代谢的最终代谢通路
三羧酸循环是三大物质代谢相互联系的枢纽
22. 请计算葡萄糖有氧氧化生成的ATP
第一阶段：葡萄糖→2 丙酮酸
葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸-1
果糖-6-磷酸→果糖-1,6-二磷酸-1
2*甘油醛-3-磷酸→2*甘油酸-1,3-二磷酸 2 NAD+ 2x2.5 或2x1.5
2*甘油酸-1,3-二磷酸→2*甘油酸-3-磷酸2x1
2*烯醇式丙酮酸磷酸→2*丙酮酸2x1
共生成：5 或7 ATP
第二阶段：2*丙酮酸→2*乙酰CoA NAD+ 2*2.5
第三阶段：三羧酸循环
2*异柠檬酸→2*α-酮戊二酸NAD+ 2*2.5
2*α-酮戊二酸→2*琥珀酰CoA NAD+ 2*2.5
2*琥珀酰CoA →2*琥珀酸2*1
2*琥珀酸→2*延胡索酸FAD 2*1.5
2*苹果酸→2*草酰乙酸NAD+ 2*2.5
共生成：20 ATP
全过程共生成：30或32 ATP。
23. 磷酸戊糖途径（胞液）：葡萄糖-6-磷酸→→核糖-5-磷酸+ NADPH
第一阶段：氧化反应—葡萄糖-6-磷酸脱氢、
脱羧生成NADPH、CO2
第二阶段：非氧化阶段——一系列基团的转移
24. 葡糖-6-磷酸→核酮糖→甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸进入酵解途径。因此，磷酸戊糖途径也称磷酸戊糖旁路。
25. 磷酸戊糖途径的生理意义
答：产生核糖-5-磷酸，为核酸合成提供磷酸核糖
产生NADPH+H+
①作为供氢体参与脂肪酸及胆固醇等合成
②是谷胱甘肽还原酶的辅酶
③作为羟化酶系的辅酶，参与生物转化
26. 简述糖异生的概念、反应部位及原料
答：概念：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程
部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体
原料:主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸等
27. 糖异生的关键酶
答：丙酮酸羧化酶；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶；果糖-1,6-二磷酸酶；葡萄糖-6-磷酸酶。
28. 底物循环：作用物的互变分别由不同酶催化其单向反应，这种互变循环称之为底物循环。
29. 简述糖异生的生理意义
答：1）保证饥饿情况下血有糖浓度的相对恒定2）糖异生作用有利于乳酸的回收利用3）协助氨基酸的分解代谢4）有助于维持酸碱平衡
30. 糖原储存的主要器官及其生理意义
答：1）肌肉：肌糖原，180～300 g，主要供肌肉收缩所需2）肝脏：肝糖原，70～100 g，维持血糖水平
31. 糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程，主要在主要在肝脏、肌肉细胞的胞浆中进行。
32. 简述糖原合成的特点
答：1）糖原合成酶催化的反应需要引物（多聚葡萄糖）2）糖原合成酶是关键酶3）分枝酶形成分枝4）每增加一个葡萄糖，消耗2 ~Pi5）UDP-Glc 是葡萄糖的供体（葡萄糖的活性形式）6）糖原合成全过程是在细胞质中进行
33. 糖原的分解：指肝糖原分解成为葡萄糖的过程，在肝细胞的胞浆进行。
34. 糖原分解的特点
答：磷酸化酶是关键酶，磷酸化酶只作用于α-1，4 糖苷键，磷酸化酶催化至距α-1, 6 糖苷键4 个葡萄糖单位时作用停止；脱支酶转移3 个葡萄糖基至邻近糖链末端，并水解α-1, 6 糖苷键生成游离葡萄糖；糖原分解全过程在胞质中进行。
35. 简述血糖的去路
答：氧化成二氧化碳和水，并提供能量；合成糖原；转变成脂肪、氨基酸、核糖等；随尿排出体外。
36．什么是新陈代谢？它有什么特点？什么是物质代谢和能量代谢？
答：1）物质代谢指生物利用外源性和内源性构件分子合成自身的结构物质和生物活性物质，以及这些结构物质和生物活性物质分解成小分子物质和代谢产物的过程。2）能量代谢指伴随着物质代谢过程中的放能和需能过程。
37．糖类物质在生物体内起什么作用？
答：糖类可作为：供能物质，合成其它物质的碳源，功能物质，结构物质。
38．什么是糖异生作用？有何生物学意义？
答：糖异生作用是指非糖物质转变为糖的过程。动物中可保持血糖浓度，有利于乳酸的利用和协助氨基酸的代谢；植物体中主要在于脂肪转化为糖。
39．什么是磷酸戊糖途径？有何生物学意义？
答：是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程。其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂－NADPH；供出三到七碳糖等中间产物，以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件下可氧化供能。
40．三羧酸循环的意义是什么？糖酵解的生物学意义是什么？
答：1）三羧酸循环的生物学意义为:大量供能；糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽；物质彻底氧化的途径；为其它代谢途径供出中间产物。2）糖酵解的生物学意义为:为代谢提供能量；为其它代谢提供中间产物；为三羧酸循环提供丙酮酸。
41．ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？
答：因磷酸果糖激酶是别构酶，ATP是其别构抑制剂，该酶受ATP/AMP比值的调节，所以当ATP浓度高时，酶活性受到抑制。
42．三羧酸循环必须用再生的草酰乙酸起动，指出该化合物的可能来源。
答：
43．核苷酸糖在多糖代谢中有何作用？
答：核苷酸糖概念；作用：为糖的载体和供体，如在蔗糖和多种多糖中的作用
极限糊精
44．EMP途径：又称糖酵解或己糖二磷酸途径，是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程45.HMP途径：葡萄糖经过几步氧化反应产生核酮糖-5-磷酸和CO2 核酮糖-5-磷酸发生同分异构化或表异构化而分别产生核糖-5-磷酸和木酮糖-5-磷酸上述各种戊糖磷酸在无氧参与的情况下发生碳架重排，产生己糖磷酸和丙糖磷酸。
46.TCA循环：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A在三羧酸循环（TCA）彻底进行氧化生成CO2+H2O和ATP
47.回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
48.糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
49.有氧氧化：系指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。
50.无氧氧化：指在缺氧或供氧不足的情况下，组织细胞内的糖原，能经过一定的化学变化，产生乳酸和水或乙醇和二氧化碳和水，并释放出一部分能量的过程，也称糖酵解。
51.乳酸酵解：是某些微生物产生的代谢产物是乳酸的一种无氧呼吸方式。
第十章脂代谢练习题
1. 简述影响脂双层流动性的因素
答：1）胆固醇2）脂肪酸链的饱和度3）脂肪酸链的长短4）卵磷脂/鞘磷脂5）其他因素：温度、酸碱度、离子强度等
2. 简述膜脂运动的方式
答：侧向扩散运动；旋转运动；摆动运动；伸缩震荡运动；翻转运动；旋转异构化运动。3. 简述膜蛋白运动的方式
答：侧向扩散；旋转运动
4. 主动运输：是指由载体蛋白介导的物质逆浓度梯度（或化学梯度）的由浓度低的一侧向浓度高的一侧的跨膜运输方式。
5. 简单扩散：疏水的小分子或小的不带电荷的极性分子以简单的扩散方式跨膜转运中，不需要细胞提供能量，也没有膜蛋白的协助，因此称为简单扩散。
6. 易化扩散：各种极性分子和无机离子，如糖、氨基酸、核苷酸以及细胞代谢物等顺浓度梯度或电化学梯度减小方向的跨膜转运，该过程不需要细胞提供能量，但需要特异的膜蛋白“协助”物质转运使其转运速率增加，转运特异性增强。
7. 简述脂质的主要生理功能
答：1）储存能量、提供能量2）生物体膜的重要组成成分3）脂溶性维生素的载体4）提供必需脂肪酸5）防止机械损伤与热量散发等保护作用6）作为细胞表面物质，与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系
8. 脂肪在脂肪酶、二脂酰甘油脂肪酶、一脂酰甘油脂肪酶的作用下逐步水解成甘油和脂肪酸。
9. 简述脂肪酸分解的过程
答：脂肪酸的活化（胞液）；脂酰CoA进入（线粒体）；脂肪酸的β-氧化（线粒体）；乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）。
10. 饱和脂肪酸的分解过程
答：脂肪酸活化（细胞液）；脂肪酸转运入线粒体；β氧化：脱氢、水化、在脱氢、硫解；
β氧化的产物乙酰辅酶A 可以进入三羧酸循环彻底分解；若为奇数碳脂肪酸，生成的丙酰 CoA 经过羧化反应和分子内重排，可转变生成琥珀酰 CoA ，可进一步氧化分解，也可经草酰乙酸异生成糖。好氧生物氧化产物为二氧化碳和水，厌氧微生物的氧化产物为甲烷。饱和奇数碳原子脂肪酸丙酰 CoA 经过羧化反应和分子内重排，可转变生成琥珀酰 CoA ，可进一步氧化分解，也可经草酰乙酸异生成糖。
11. 脂肪酸的 ω-氧化：指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成 α,ω-二羧酸的过程。
12. 酮体：脂肪酸在肝中不彻底氧化产生的乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。 13. 简述脂肪酸合成的碳源
答：合成脂肪酸的前体：乙酰-SCoA
乙酰-SCoA 的来源：脂肪酸 -氧化；葡萄糖代谢中丙酮酸氧化脱羧产物；生酮氨基酸代谢产物。
14. 脂肪酸的 β-氧化和从头合成的异同 答：
15. 作用于卵磷脂的酶有四种，分别为磷脂酶 A1、磷脂酶 A2、磷脂酶 C 、磷脂酶 D ，各用于磷脂分子的不同位置
R 2O
CH CH 2R 1P CH 2CH 2N +(CH 3)3
③O 2
O
O
C O
O ① 磷脂酶A 1 ② 磷脂酶A 2 ③ 磷脂酶C ④ 磷脂酶D
16．油脂作为贮能物质有哪些优点呢？
答：1)与糖类相比,脂肪的还原程度更高,因而相同质量下储存的能量更多。2)脂肪具疏水性,不会水化。
17．为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖？
答：①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪也是糖的贮存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来
18．脂肪酸的合成在胞浆中进行，但脂肪酸合成所需要的原料乙酰-CoA在线粒体内产生，这种物质不能直接穿过线粒体内膜，在细胞内如何解决这一问题？
答：脂肪合成的时候，乙酰-CoA通过柠檬酸穿梭进入胞浆，参与从头合成脂肪β-氧化时，脂酰-CoA通过肉碱转运进入线粒体分解成乙酰-CoA
19．为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A,而不是两个乙酰辅酶A？
答：这是因为羧化反应利用ATP供给能量，能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中，当缩合反应发生时，丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量，反应过程中自由能降低，使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A的缩合反应比二个乙酰辅酶A 分子缩合更容易进行。
20. 脂肪酸分解和脂肪酸合成的过程和作用有什么差异？
22.脂肪酸的α-氧化：脂肪酸在微粒体中由加单氧酶和脱羧酶催化生成α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸的过程称为脂肪酸的α-氧化。
23.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化是在线粒体中进行，主要在肝细胞线粒体中进行。这种氧化是在脂肪酸的β-碳位发生。从羧基端的β位碳原子开始，每次分解出一个二碳片段。
24.脂肪酸的ω-氧化：指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α,ω-二羧酸的过程。
25.乙醛酸循环：又称乙醛酸路径，其名称来自于此路径经由产生乙醛酸来节省柠檬酸循环所会损失的两个二氧化碳。此路径只存在于植物和微生物中。其与柠檬酸循环的差异在于以透过乙醛酸途径使异柠檬酸转为琥珀酸与乙醛酸，后者再与乙酰-CoA藉酵素转为苹果酸，
从而回到柠檬酸循环。
第十一章蛋白质代谢练习题
1. 氮平衡：摄入氮等于排出氮叫做总氮平衡。这表明体内蛋白质的合成量和分解量处于动态平衡。一般营养正常的健康成年人就属于这种情况。
2. 正氮平衡：摄入氮大于排出氮叫做正氮平衡。这表明体内蛋白质的合成量大于分解量。
3. 负氮平衡：摄入氮小于排出氮叫做负氮平衡。这表明体内蛋白质的合成量小于分解量。
4. 决定食物蛋白质营养价值高低的因素
答：1）必需氨基酸的含量2）必需氨基酸的种类3）必需氨基酸的比例
5. 内肽酶(endopeptidase)：水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
6. 外肽酶(exopeptidase)；自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
8. 氨基酸的一般代谢类型
答：1）氨基酸的脱氨基作用2）氨基酸的转氨基作用3）氨基酸的脱酰胺基作用4）联合脱氨基作用5）氨基酸的脱羧基作用6）α-酮酸的代谢7）氨基酸碳骨架的氧化途径8）氨的代谢
9. 氨基酸的脱氨基作用类型
答：氧化脱氨基：L-氨基酸氧化酶；D-氨基酸氧化酶；氧化专一氨基酸的酶。
非氧化脱氨基作用：还原脱氨基作用；水解脱氨基作用；脱水脱氨基作用；脱硫氢基脱氨基作用；氧化-还原脱氨基作用。
10. 转氨基作用：是α-氨基酸的氨基通过酶促反应，转移到α-酮酸的酮基位置上，生成与原来的α-酮酸相应的α-氨基酸，原来的α-氨基酸转变成相应的α-酮酸。
11. 联合脱氨基作用的两种形式
答：转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合作用脱氨基；嘌呤核苷酸循环
12. α-酮酸的代谢方式
答：合成非必需氨基酸；转变为糖或脂；氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。
13. 血氨的来源
答：氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源；胺类的分解也可以产生氨；肠道吸收的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
14. 血氨的去路答：在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺；肾小管泌氨。
15. 尿素循环的原料、过程、耗能
答：原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。
过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。
耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。
16.尿素循环过程
答：氨基甲酰磷酸的合成：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化，应消耗2 分子ATP。
瓜氨酸的合成：鸟氨酸氨基甲酰转移酶；
精氨酸的合成，精氨酸代琥珀酸合成酶，精氨酸代琥珀酸裂解酶；
精氨酸水解生成尿素：精氨酸酶。
17. 一碳基团：某些氨基酸在体内分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳基团。
18. 一碳单位的载体、结合部位及类型
答：载体：四氢叶酸FH4（辅酶）
结合部位：FH4 的N5，N10 位
种类：-CH3 甲基；-CH2- 亚甲基；-CH＝次甲基、甲烯基；-C≡甲炔基；-HC=O 甲酰基；-CH2OH- 羟甲基；-CH2 NH2–氨基；-CH=NH 亚氨甲基
19. 一碳单位代谢的生理意义
答：氨基酸代谢的产物;合成嘌呤、嘧啶的必要原料：提供嘌呤、嘧啶环上的C;提供甲基，合成重要化合物：SAM 激素核酸磷脂
20. 氨基酸代谢缺陷与疾病
答：1）苯丙酮尿症2）尿黑酸症3）白化病
第十二章核酸代谢
一、简答及名词解释：
1. 简述磷酸二酯酶及其分类
答：1）按水解底物分类：核糖核酸酶、脱氧核糖核酸酶、核酸酶。2）按水解作用键分类：水解3' 磷酸酯键、水解5' 磷酸酯键。3）按水解位置分类：核酸外切酶、核酸内切酶。4）按水解特异性分类：非特异性核酸内切酶、特异性核酸内切酶（限制性内切酶）。
2. 限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA 序列的一种内切核酸酶。
3. 回文结构：双链DNA 中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列。
4. 磷酸单酯酶：仅能催化酯化一次的磷酸基，即把磷酸单酯化合物中磷酸单酯键切断而使磷酸基游离。
5. 核苷酸的功能
答：1）作为核酸合成的原料2）体内能量的利用形式：ATP3）参与代谢和生理调节：cGMP、cAMP 等4）组成辅酶：NAD、FAD、辅酶A 等的组成成分5）作为活化中间代谢物的载体：UDPG、CDP-二酰基甘油
6. 核苷酸生物合成的基本途径
答：从头合成途径：肝，主要途径；
补救合成途径：脑、骨髓等，也很重要。
7. 核苷酸从头合成途径：指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径，不经过碱基和核苷的阶段。
8. 嘌呤核苷酸的从头合成原料
9.从头合成特点 答：1）嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的。2）先合成 IMP ，再转变成 AMP 或 GMP 。3）PRPP 是 5-磷酸核糖的活性供体。4）IMP 合成需 5 个 ATP ，6 个高能磷酸键5）AMP 合成需要一个 GTP ，GMP 合成需要一个ATP.
10. 嘌呤核苷酸补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应，利用腺嘌呤磷酸核糖转移酶和次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶，合成嘌呤核苷酸的过程，称为（或重新利用）途径。
11．嘌呤核苷酸补救合成的生理意义
答：1）补救合成途径可以节省从头合成途径时所需的能量和一些氨基酸的消耗。2）体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。3）自毁容貌征 12. 嘧啶核苷酸的从头合成：指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等物质为原料，经过一系列酶促反应，不经过碱基和核苷的阶段，直接合成嘧啶核苷酸的途径 13. 嘧啶核苷酸的从头合成原料 答：
14. 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和 Ⅱ的区别 CPS Ⅰ CPS Ⅱ
分布 线粒体
(肝) 胞液 (所有细胞) 氮源
NH3
Gln
CO 2
天冬氨酸
甲酰基
（N 10 甲酰 FH 4）
甘氨酸
甲酰基
（、N 10 甲炔 FH 4）
谷氨酰胺（酰胺基）
变构激活剂AGA 无
变构抑制剂无UMP
功能尿素合成嘧啶合成
15. 嘧啶核苷酸的从头合成特点
答：1）先合成嘧啶环，再与磷酸核糖相连。2）先合成UMP，再转变成dTMP 和CTP 16. 嘌啶核苷酸与嘧啶核苷酸合成的比较
答：相同点：合成原料基本相同；合成部位对高等动物来说，主要在肝脏；都有 2 种合成途径(从头和补救途径)；都是先合成一个与之有关的核苷酸,然后在此基础上进一步合成核苷酸；
不同点：1）嘌呤合成途径：在5'-P -R基础上合成嘌呤环；最先合成的核苷酸是IMP；在IMP 基础上完成AMP 和GMP 的合成；2）嘧啶合成途径：先合成嘧啶环再与5'-P-R 结合；先合成UMP以UMP为基础, 完成CTP, dTMP 的合成。
17、嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸是如何合成的？
答：二者的合成都是由5－磷酸核糖－1－焦磷酸（PRPP）提供核糖，嘌呤核苷酸是在PRPP 上合成其嘌呤环，嘧啶核苷酸是先合成嘧啶环，然后再与PRPP结合。
18．核酸分解代谢的途径怎样？关键性的酶有那些？
答：核酸的分解途径为经酶催化分解为核苷酸，关键性的酶有：核酸外切酶、核酸内切酶和核酸限制性内切酶
19、核酸外切酶:从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。
20、核酸内切酶：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
21、限制性内切酶：一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
第十三章DNA复制
1. DNA半保留复制：DNA 生物合成时，母链DNA 解开为两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA 都和亲代DNA 碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
2. DNA双向复制原核生物复制时，DNA 从起始点(origin)向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制。
3. DNA多复制子复制：真核生物每个染色体有多个起始点，是多复制子的复制。
4. 复制起始点（ori）：DNA复制要从DNA 分子的特定部位开始，此部位称复制起始点。
5. 领头链（先导链）：顺着DNA解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链（先导链）。
6. 随从链（滞后链）：由于复制的方向与DNA解链方向相反，不能顺着DNA解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链（滞后链）。
7. 岡崎片段：DNA复制中的不连续片段称为岡崎片段(okazaki fragment)。
8. DNA复制的半不连续性：领头DNA链连续复制而随从链DNA不连续复制，就是DNA复制的半不连续性。
9. 参与DNA 复制的物质有哪些？
答：底物(substrate): dATP, dGTP, dCTP, dTTP；
聚合酶(polymerase): 依赖DNA 的DNA 聚合酶，简写为DNA-pol；
模板(template) : 解开成单链的DNA 母链；
引物(primer): 提供3'-OH 末端使dNTP 可以依次聚合；
其他的酶和蛋白质因子；
10. 简述DNA 聚合反应的特点
答：1）以四种脱氧核苷三磷酸为底物；2）DNA 新链生成需引物和模板；
3）新链的延长只可沿5'→3'方向进行；4）产物DNA 的性质与模板相同。5）反应需Mg++ 激活。
11. 简述原核生物的DNA 聚合酶分类
答：1）DNA-pol Ⅰ2）DNA-pol Ⅱ3）DNA-pol Ⅲ4）DNA-pol IV5）DNA-pol V 12. 大肠杆菌三种DNA聚合酶比较
答：1）DNA-pol α: 起始引发，有引物酶活性。2）DNA-pol β: 参与低保真度的复制。3）DNA-pol γ: 线粒体DNA 复制中起催化作用。4）DNA-pol δ: 延长子链的主要酶，有解螺旋酶活性。5）DNA-pol ε: 复制过程中起校读、修复和填补缺口的作用。
14. 简述DNA 连接酶的功能
答：1）DNA 连接酶在复制中起最后接合缺口的作用。2）在DNA 修复、重组及剪接中也起缝合缺口作用。3）是基因工程的重要工具酶之一。
15. 简述DNA 解旋相关酶类
答：1）解旋酶(helicase)2）拓扑异构酶（topoisomerase I、II）3）单链DNA 结合蛋白(SSB) 16. 简述原核生物复制起始的相关蛋白及其功能
答：
17. 简述拓扑异构酶的分类及其作用机制
答：1）拓扑异构酶Ⅰ：切断DNA双链中一股链，使DNA解链旋转不致打结；适当时候封闭切口，DNA变为松弛状态；反应不需ATP。2）拓扑异构酶Ⅱ：切断DNA分子两股链，断端通过切口旋转使超螺旋松弛；利用ATP供能，连接断端，DNA分子进入负超螺旋状态。
18. 简述引发体（primosome）的组成
答：引发体包括解螺旋酶、DnaC、引物酶及DNA 复制的起始区域。
19. 简述原核生物DNA 复制的主要成员及其功能
答：单起点、单方向（原核）；多起点、单方向（真核）；单起点、双方向（原核）；多起点、双方向（真核）。
21. 简述DNA复制方式有哪些？
答：环状DNA复制方式: θ复制、 D 环复制、σ复制或滚环式复制。
线状DNA复制方式：单一起点、单向，如：腺病毒；单一起点、双向，如：T7噬菌体；多个起点、双向。
22. 简述原核细胞DNA 的复制过程
答：1）旋转酶解开超螺旋。2）解螺旋酶在起点双向打开螺旋。3）DNA 结合蛋白与单链结合并向前移动。4）RNA 聚合酶催化起点处通过碱基互补连接引物RNA 链。5）引物3′连接dNTP。6）新链5′→3′延长。7）均以5′→3′方向形成前导链和滞后链。8）切除引物，填补缺口。
23. 简述反转录酶的特性
答：都具有多种酶活性。1）RNA 指导的DNA 聚合酶活性2）RNase H 活性3）DNA 指导的DNA 聚合酶活性4）DNA 内切酶活性
24. 简述DNA 损伤与修复方式
答：1）光复活；2）切除修复；3）重组修复；4）SOS 修复；
第十四章RNA生物合成
1．转录：生物体以DNA 的一条链为模板，以NTP 为原料合成RNA 的过程。
2. 简述复制和转录的区别
答：
3. 原核生物RNA 聚合酶全酶的组成及其各亚基功能功能
答：
4. 简述原核生物转录起始过程
答：1）RNA聚合酶全酶(α2σ'ββ)与模板结合-35 区，酶移向-10 区，跨入转录起始点2）DNA 双链解开，20 bp 以下，通常是（17±1）bp
3）在RNA 聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物（5'- 端GTP、ATP）4）转录起始复合物: RNApol (α2σ'ββ) -DNA-pppGpN-OH 3'
5）σ亚基脱落，进入延长阶段
5. 原核生物转录终止的概念及其分类
答：指RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA 链从转录复合物上脱落下来。分为
依赖Rho (ρ) 因子的转录终止和非依赖Rho 因子的转录终止
6.反式作用因子：能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA 的蛋白质，统称为反式作用因子。
7. 转录因子：反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的，则称为转录因子(TF)。
8. 简述真核生物mRNA 的转录后加工
答：5'端形成帽子结构(m7GpppGp —)
3'端加上多聚腺苷酸尾巴(poly A tail)
mRNA的剪接：通过拼接除去由内含子转录来的序列
链内部核苷被甲基化
9. 断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
10. 外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA 的核酸序列
11. 内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列
12. 简述tRNA 转录加工后碱基修饰方式
答：甲基化、还原反应、核苷内的转位反应、脱氨反应。
第十五章蛋白质的生物合成
1. 蛋白质生物合成:是指mRNA 分子上核苷酸的遗传信息，变成蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序的过程
2. 简述蛋白质合成体系的组成
答：20种氨基酸、mRNA和遗传密码、tRNA、核糖体、酶和辅助因子及无机离子、以ATP 、GTP。
3. 密码子(codon): mRNA自5’ →3’ 方向每三个碱基形成一个三联体,即一个遗传密码体现一个氨基酸信息
4. 简述密码子的特点
答：连续性、简并性、通用性、摆动性。
5. 简述携带真核生物和原核生物起始密码子的tRNA
答：真核生物有两种，tRNAi met，tRNAe met；
原核为甲酰化的甲硫氨酸，用tRNA fmet表示, tRNA fmet的甲酰基由一碳单位提供。
6. 多核蛋白体：一条mRNA 上同时结合多个核蛋白体进行蛋白质多肽链合成
7. 简述蛋白质的合成过程
答：氨基酸的活化与转运、翻译起始（以原核为例）、肽链的延长、肽链合成终止。
8. 简述肽链的延长步骤
答：进位、成肽（转肽与脱落）、转位（移位）。
9. 简述蛋白质合成的方向和能量计算
答：合成方向：对mRNA 的移动是自5’→3’, 肽链合成方向自N 端→C 端
能量计算：活化与启动消耗 2 个高能键，生成一个肽键时需 2 个GTP,生成一个肽键的整个过程需4个高能键
10．遗传密码与密码子：多肽链中氨基酸的排列次序mRNA分子编码区核苷酸的排列次序对应方式称为遗传密码。而mRNA分子编码区中每三个相邻的核苷酸构成一个密码子。由四种核苷酸构成的密码子共64个，其中有三个不代表任何氨基酸，而是蛋白质合成中的终止密码子。
11．起始密码子、终止密码子：蛋白质合成中决定起始氨基酸的密码子称为起始密码子，真核与原核生物中的起始密码子为代表甲硫氨酸的密码子AUG和代表缬氨酸的密码子GUG。12．密码的简并性和变偶性：一种氨基酸可以具有好几组密码子，其中第三位碱基比前两位碱基具有较小的专一性，即密码子的专一性主要由前两位碱基决定的特性称为变偶性。13．核糖体、多核糖体：生物系统中合成蛋白质的部侠，称为核糖体。多个核糖体可以同时翻译一个mRNA的信息，构成成串的核糖体称为多核糖体。
14．同功tRNA、起始tRNA、延伸tRNA ：用于携带或运送同一种氨基酸的不同tRNA称同功tRNA，能特异识别mRNA上起始密码子的tRNA，称为起始tRNA。在肽链延伸过程中，用于转运氨基酸的tRNA称为延伸tRNA。
15．移位，转肽（肽键形成）：就是核糖体沿着mRNA从5′向3′-端移动一个密码子的距离：转肽则是位于核糖体大亚基P位点的肽酰基在转肽酶的作用下，被转移到A位点，氨在酰-tRNA的氨基上形成肽键的过程。
16．信号肽：几乎所有跨膜运送的蛋白质结构中，多数存在于N-末端的肽片段称为信号肽，其长度一般为15—35个氨基酸残基。它在蛋白质跨膜运送中起重要作用。少数信号肽位于多肽中间某个部位，称为“内含信号肽。”
17．移码突变：在mRNA分子编码区内插入一个或删除一个碱基，就会使这点以后的读码发生错误，这称为移码。由于移码引起的突变称为移码突变。
18．氨酰-tRNA合成酶在多肽合成中的作用特点和意义。
答：氨基酰-tRNA合成酶具有高度的专一性：一是对氨基酸有极高的专一性，每种氨基酸都有一种专一的酶，它仅作用于L-氨基酸，不作用于D-氨基酸，有的氨基酸-tRNA合成酶对氨基酸的专一性虽然不很高，但对tRNA仍具有极高专一性。这种高度专一性会大大减少多肽合成中的差错。
19．原核细胞与真核细胞蛋白质合成起始氨基酸起始氨基酰—tRNA及起始复合物的异同点有那些？
答：
答：
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生化名词解释、简答
试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83.2253.312.2=+=PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。 4、根据你所学的知识推断人工合成胰岛素是先合成A 链、B 链再连接成胰岛素
生化名词解释
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生化名词解释
核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。 核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。 辅酶：与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力：在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶促反应的能力。酶的活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数：酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂：能提高酶活性的物质 抑制剂：引起抑制作用的物质。 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析，超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶：具有别构效应的酶 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构，理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活：酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶：一般仅有一条多肽链。 寡聚酶：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体：由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化：产生ATP等高能分子的方式。 回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶：从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用：由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链：一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化：氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化：有机分子在生物细胞内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。 能荷：在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比：消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂：抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物：分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位。 α—氧化：在α碳原子上发生氧化作用，分解出二氧化碳，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化：脂肪酸的ω端甲基发生氧化，先转变为羟甲基，继而在氧化成羧基，从而形成α，ω—二羧酸的过程。 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮：是微生物，藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化：把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录：以DNA分子中一条链为模板，按碱基互补配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段：保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子：独立复制的单位叫复制子。 前导链：以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链叫前导链。 后随链：以5’→3’走向的亲代链为模板，子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链叫后随链。半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条按5’→3’的方向不连续合成，因此叫半不连续复制。 冈崎片段：后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 转化：一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换：一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子：转录起始的特殊序列。 终止子：控制转录终止的部位。 基因工程：在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连（反义链，负链）:在一个转录单位中，双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链（有义链，正链）:与模板链互补的DNA链。 遗传密码：DNA中或（mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子：对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体：由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化：氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列：原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对，以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶（标兵酶）：催化限速步骤的酶。 反馈抑制：在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节整个系列反应速度。 前馈激活：在一系列，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制；指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性，通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制：在分支代谢途径中，催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制：分支代谢途径中的两个末端产物，不能直接抑制代谢途径中的第一个酶，而是分别抑制分支点后的反应步骤，造成分支点上中间产物的积累，这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制：在分支代谢途径中，几种末端产物同时都过量，才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制：在分支代谢途径中，任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用，而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制：第一个限速步骤由一组同工酶催化，分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用，从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。
生物化学名词解释完全版
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
生化名词解释简答题
第一章：核酸 9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 14. DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 3. 答：tRNA一级结构具有以下特点： 1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。 2）分子中含有较多的修饰成分 3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。5′端多为pG,也有pC 4）恒定核苷酸，有十几个位置上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。 5） tRNA约占细胞总RNA的15% tRNA的二级结构呈“三叶草形”。在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;TyC（环）臂;可变环。 tRNA的三级结构:倒挂的L字母 tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。 4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。该定则要点如下： （1）同一生物的所有器官和组织中的DNA的碱基组成是相同的，也就是说，在同一生物中，DNA的碱基组成没有器官和组织的特异性。 （2）不同生物的DNA的碱基组成是不相同的，具有种的特异性，这种差异可用“不对称比率”（A+T／G+C）表示。 （3）亲缘相近的生物中，其DNA碱基组成相似，即不对称比率相近似。 （4）在所有双链DNA中，腺嘌吟与胸腺嘧啶的含量（mol）相等，即A ＝T；鸟嘌吟与胞嘧啶的含量（mol）相等，即G＝C，因此，嘌吟的总数与嘧啶总数也相等， A+ G＝C +T。 7．答：核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷（苷或称甙）化合物。核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸（DNA，RNA）的基本单元。核酸是核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的多聚化合物，故核酸也叫多聚核苷酸。核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。 第二章：蛋白质 3．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 4．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 6. 答：蛋白质的二级结构指多肽链主链骨架的盘旋和折叠，天然蛋白质的二级结构主要有四种类型： （1）α-螺旋：3.6个氨基酸残基上升一周，沿纵轴的间距为0.54 nm，靠链内氢键维持的稳定的右手螺旋。 （2）β-折叠：由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻两条肽链间的N-H和C=O间形成氢键连接而形成的锯齿状片层结构。 （3）β -转角：球状蛋白质中存在的一种二级结构，可使多肽走向发生改变，且多处在蛋白质分子的表面。 （4）无规则卷曲：球状蛋白质中存在的一种没有确定规则的盘旋，有利于多肽链形成灵活的，具有特异生物学活性的球状构象。 7．答：稳定蛋白质构象的作用力主要有以下几种： （1）氢键：氢键是一个极性很强的X-H基上的H原子，与另一个极性很强的原子相互作用形成的一种吸引力，本质上属于弱的静电吸引力。 （2）离子键：正负离子间的静电相互作用。 （3）疏水键：疏水性氨基酸侧链避开水相而相互聚集的作用，主要存在于蛋白质分子的内部。 （4）范德华力：非极性分子瞬时偶极间的相互作用，虽是很弱的力，但具有加和性。 氢键、离子键、疏水键和范德华力都属于非共价键，统称次级键。此外，二硫键（共价键）在维持蛋白质构象方面也起重要作用。 12．答：等电点 Ala：6.02 Lys：9.47 Glu 3.22 ； 在电场中Ala 和Glu向正极移动，Lys向负极移动。 第三章：蛋白质 1.米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。 2.活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心，包括结合部位和催化部位。 13.别构酶：酶分子中除了有与底物结合的活性中心外，还有与调节物结合的别构中心。别构酶与调节物结合后，自身的构象会发生变化，从而调节酶活性，所以称它为别构酶或变构酶。 3.同工酶：又称同功酶，是指催化的化学反应相同，但组成结构不完全相同的一组酶。 4.酶原：没有活性的酶的前提物。 五、问答题及计算题（解题要点） 1．答：酶的化学本质是蛋白质。作为生物催化剂，酶的特点是： ①酶具有很高的催化效率；②酶的催化作用具有高度专一性；③酶作用一般都要求温和的条件；④酶的催化活性在细胞内受到严格的调节控制；⑤酶的催化活件与辅因子有关。 2. 答：根据国际生化联合会酶委员会的建议，酶分为六大类：①氧化还原酶类；②转移酶类；③水解酶类；④裂合酶类；⑤异构酶类；⑥连接酶类（合成酶类）。答：酶是生物活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。但目前
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生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。