蛋白质工程作业

蛋白质工程作业

第一次

1、试述蛋白质的变性和复性概念。分子伴侣在蛋白质折叠中的作用。

2、简述蛋白质各个结构层次的基本特点。

3、研究蛋白质分子结构有什么意义。

4、简述基因定位突变的程序、定位突变残基的鉴定。

5、蛋白质分子设计的目的是什么？分几个层次？蛋白质分子设计的基础是什么，具体包含

哪些方面？

6、蛋白质分子设计要遵循哪些原则？蛋白质分子设计分哪几类？

7、简述蛋白质分子设计的程序

8、就绪论里关于蛋白质工程的程序的介绍对其进行简要陈述

第二次

1、基因融合有哪些用途？基因融合的原则是什么？

2、蛋白质的分子生物学改造主要有哪些方法

3、根据改造策略的不同，基因突变分定点突变和定向进化，试分别叙述定点突变和定向进

化的方法有哪些？酶定向进化技术的应用有哪些？

4、简述内含肽的概念、蛋白质自我剪接的机制、以及内含肽的应用

5、按照自己的理解简要说明非天然氨基酸掺入蛋白质的特定位点反应体系、反应过程及其

广阔的应用前景

第三次

1、何谓蛋白质的冷失活

2、什么是熔球态？有何生物意义

3、简述X-射线晶体衍射的产生机理

4、何谓NMR现象，NMR进行蛋白质结构测定时用哪些参数分别提取什么信息

5、简述冷冻电镜三维重构的基本技术路线

6、如何培养高质量的蛋白质晶体

7、从热力学和阐述蛋白质折叠的过程

8、简述多维NMR实验脉冲程序的序列设计原理

第四次

1、试述微生物发酵产酶的几种模式，各有什么特点

2、酶发酵动力学的主要内容

3、植物细胞培养产酶的工艺条件和控制

4、简述几种常用的固定化方法和应用范围

5、简述有机介质中酶催化反应的影响因素及其控制

6、简答酶工程在轻工和化工方面的应用

【金版教程】2015年人教版生物选修三作业：1-5蛋白质工程的崛起

03课后课时精练 一、选择题 1．蛋白质工程的实质是() A．改造蛋白质B．改造mRNA C．改造基因D．改变氨基酸 解析：蛋白质工程的目标是根据人们对蛋白质功能的特殊要求，对蛋白质的结构进行分子设计，由于基因决定蛋白质，因此要对蛋白质结构进行设计改造，必须从基因入手。 答案：C 2．葡萄糖异构酶(GⅠ)在工业上应用广泛，为提高其热稳定性，科学家对GⅠ基因进行体外定点诱变，以脯氨酸(Prol38)替代Gly138，含突变体的重组质粒在大肠杆菌中表达，结果最适反应温度提高10～12 ℃。这属于生物工程中的() A．基因工程B．蛋白质工程 C．发酵工程D．酶工程 解析：酶工程的重点在于对已存在的酶合理充分利用(如：加酶洗衣粉、嫩肉粉等)，而蛋白质工程的重点则在于对已存在的蛋白质分子的改造。通常所说的酶工程是用工程菌生产酶制剂，而没有经过由酶的功能来设计酶的分子结构，然后由酶的分子结构来确定相应基因的碱基序列等步骤。 答案：B 3．下列哪项不是蛋白质工程中的蛋白质分子设计() A．对已知结构的蛋白质进行少数氨基酸的替换 B．对不同来源的蛋白质分子进行拼接组装 C．从氨基酸的排列顺序开始设计全新蛋白质 D．设计控制蛋白质合成的基因中的核苷酸序列 解析：蛋白质工程的重要方面是蛋白质的分子设计，它可以分为三类：一是对已知蛋白质进行少数氨基酸的替换，二是对不同来源的蛋白质进行拼接组装，三是设计制造自然界中全新的蛋白质。D项中的内容是合成基因，属于基因工程。 答案：D 4．下列不属于蛋白质工程成果的是() A．改造酶的结构，提高酶的热稳定性 B．生产出鼠—人嵌合抗体 C．将t-PA分子中的天冬酰胺替换为谷氨酰胺 D．蛋白酶洗衣粉容易洗掉奶渍、血渍 解析：A、B、C三项所述都是对现存的蛋白质分子进行改造，属于蛋白质工程的成果。而加酶洗衣粉属于酶制剂的应用，属于酶工程的成果。

蛋白质工程重点

一、名词解释 1、蛋白质工程（Protein Engineering）——以蛋白质分子的结构规律及其生物功能的关系作为基础，通过化学、物理和分子生物学的手段进行基因修饰或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类对生产和生活的需求的工程技术。 2、结构模体（supersecondary structure，motif）——介于蛋白质二级结构和三级结构之间的空间结构,指相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件（block building），其基本形式有αα、βαβ和βββ等。 3、结构域（domain）——是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 4、蛋白质的折叠(protein folding)——从体内新生的多肽链或体外变性的多肽链的一维线性氨基酸序列转化为具有特征三维结构的活性蛋白质的过程。 5、分子伴侣（molecular chaperone）——一大类相互之间没有关系的蛋白质，它们具有的共同功能是帮助其他含蛋白质的结构在体内进行非共价的组装和卸装，但不是这些结构在发挥其正常的生物学功能时的永久组成部分。 6、晶胞(Unit cell)——空间点阵的单位（大小和形状完全相同的平行六面体），是晶体结构的最小单位。 7、核磁共振现象（nuclear magnetic resonance ，NMR）——指核磁矩不为零的核，在外磁场的作用下，核自旋能级发生塞曼分裂(Zeeman splitting)，共振吸收某一特定频率的射频辐射（radio frequency, RF）的物理过程。 8、化学势（位）移（）——在有机化合物中，各种氢核周围的电子云密度不同（结构中不同位置）共振频率有差异，即引起共振吸收峰的位移，这种现象称为化学位移。 9、耦合常数（J）——由于自旋裂分形成的多重峰中相邻2峰间的距离。用以表征2核之间耦合作用的大小，单位赫兹Hz。 10、蛋白质组（proteome）——一个基因组、一种生物或一种细胞/ 组织所表达的全套蛋白质。

蛋白质作业

食品加工对蛋白质营养价 值的影响 摘要：在食品的加工过程中，蛋白质的功能性质和营养价值会发生一定的变化，对食品的品质、安全性等产生一定的影响。了解食品加工对蛋白质的影响，指导食品加工生产和人们日常生活，有利提高对蛋白质的认识，加大其利用率。本文主要就食品加工中的一些处理方式对蛋白质的营养价值的影响进行了综述。 关键字：食品加工；蛋白质；营养价值；变化 Change of Nutritional Value of Protein in Food Processing Abstract：In the food processing, the protein functionality and the nutritional value will have certain changes. It will have certain influence on the food quality and security. It could provide a theoretical basis for learning and improve availability of protein to understand the influence that generated by the food processing. It also could instruct the food production and the people daily life. This article mainly summarized the nutrition of protein in different food processing. Key words: food processing; protein; nutritional Value; change 在食品加工过程中，蛋自质的功能性质和营养价值会发生一定的变化，从而对食品的品质、安全性等产生一定的影响。因此，了解食品加工对蛋自质的影响，指导食品加工生产和人们日常生活，有利于提高人们对蛋自质的认识，提高蛋自质的利用率。 蛋自质是食品的重要成分，它不但能够提高食品的营养价值，而且对食品的质量也起着重要作用。随着人类生活水平的提高，“高蛋白、低脂肪”成为现代消费新观念。然而食品经过加工，其中蛋白质将发生一系列的物理化学变化，对蛋白质的营养价值有较大影响，其中有此影响是有积极意义的，而有此影响则是消极的。因此，清楚不同处理方法对蛋自质的影响，不仅可以避免蛋自质的结构和功能性质遭到损伤，还能够有目的地改变蛋自质的现有性质或产生一些新的性质。 食品加工主要包括热处理，冷冻加工，超高压处理，酶处理等，以下就以这些处理方式对蛋白质营养价值的影响作简单的介绍。 1.热处理对蛋白质营养价值的影响 绝大多数蛋白质加热后的营养价值得到提高。经过温和热处理的蛋白质所产生的变化一般是有利的。因为在适宜的加热条件下，蛋白质发生变形后，可破坏酶的活性，杀灭或抑制微生物，破坏食品原料中天然存在的有毒蛋白质、肽和酶抑制剂等，从而使营养素免遭水解，

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

精品文档 精品文档《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

蛋白质组学期末作业

蛋白质组学期末作业

1、一、常用的样品制备技术： 1、高丰度蛋白去除技术（抗体亲和法：通过抗原抗体反应原理，用针对样品中多种高丰度蛋白的单克隆或多克隆抗体来特异性去除样品中的高丰度蛋白；染料亲和法：通过高丰度蛋白与染料环结构之间复杂的静电、疏水及氢键相互作用去除样品中的高丰度蛋白，其特异性相对较低。） 2、自由流电泳技术（FFE）（FFE分离原理－IEF （等电聚焦）条件下：根据等电点的不同进行样品分离，主要用于分离蛋白质。ZE（区带电泳）条件下：根据样品表面电荷密度不同进行分离，主要用于分离细胞器。FFE的特点：1、是基于液体的样品分离/制备技术，与所有下游分离技术兼容；2、分离非常快； 3、液相分离保证初始样品具有很高的回收率； 4、采用连续模式，上样和分离连续同时进行； 5、分析对象广泛； 6、分离条件温和，适合活性生物材料的分离纯化。 二、2－DE技术，即双向电泳，是当前蛋白质组学研究中分辨率最高、信息量最大的分离技术。它的优点有：1. 可以将上千种不同的蛋白质分离开来，并得到每种蛋白质的等电点、表观

质膜的纯度鉴定方法 11、形态学方法（常规透射电镜、免疫电镜观察其切片，纯细胞膜成空的膜泡或片状结构）2免疫印迹法（常用抗体:抗caveolin、Na+--K+--ATPase、flotillin、5`-nucleotidase 等） 3、酶活测定法（测 AP、ADP、Na+-K+-ATPase、5`-nucleotidase的活性） 4、膜组分分析法（分析脂质与蛋白质的比例） 由于细胞器在细胞内结构上与许多其他亚细胞组分相关联，和细胞器组成的动态性，所以分离得到的细胞器很难达到100% 的纯度。所以，亚细胞组分的纯度问题和亚细胞组分生物学功能的深入挖掘是亚细胞蛋白质组研究所面临的挑战。现在已经有一些研究策略来解决这一难点问题，如Schirmer等提出的差减蛋白质组学方法来解决核膜的内质网污染问题；Andersen 等提出的蛋白质校正谱图分析法(protein correlation profiling，PCP)来分析可能定位

人教版生物选修三同步导学作业4 蛋白质工程的崛起 Word版含解析

限时规范训练(四) 1．合成自然界中不存在的蛋白质应首先设计() A．基因的结构B．蛋白质的结构 C．氨基酸序列D．mRNA的结构 [答案] B [解析]合成自然界中不存在的蛋白质应该采用蛋白质工程，而蛋白质工程的基本途径为：从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的脱氧核苷酸序列(基因)。因此，合成自然界中不存在的蛋白质应首先设计蛋白质的结构。2．目前科学家们通过蛋白质工程制造出了蓝色荧光蛋白、黄色荧光蛋白等，采用蛋白质工程技术制造出蓝色荧光蛋白过程的正确顺序是() ①推测蓝色荧光蛋白的氨基酸序列和基因的核苷酸序列 ②蓝色荧光蛋白的功能分析和结构设计序列 ③蓝色荧光蛋白基因的合成 ④表达出蓝色荧光蛋白 A．①②③④B．②①③④ C．②③①④D．④②①③ [答案] B [解析]蛋白质工程的基本途径是：从预期的蛋白质功能出发→设计

预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的脱氧核苷酸序列→相应基因的修饰、改造或人工合成→相应基因的表达。因此，采用蛋白质工程技术制造出蓝色荧光蛋白过程的正确顺序是：②蓝色荧光蛋白的功能分析和结构设计序列→①推测蓝色荧光蛋白的氨基酸序列和基因的核苷酸序列→③蓝色荧光蛋白基因的合成→④表达出蓝色荧光蛋白。 3．下列关于基因工程和蛋白质工程的说法，正确的是() A．都是分子水平上的操作 B．基因工程就是改造基因的分子结构 C．蛋白质工程就是改造蛋白质的分子结构 D．基因工程能创造出自然界根本不存在的基因，蛋白质工程能创造出自然界根本不存在的蛋白质 [答案] A [解析]基因工程是在DNA分子水平上进行设计和施工，通过体外DNA重组和转基因等技术，赋予生物以新的遗传特性，从而创造出更符合人们需要的新的生物类型和生物产品；蛋白质工程通过基因修饰或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类的生产和生活的需求。基因工程在原则上只能生产自然界已存在的蛋白质，蛋白质工程能创造出自然界不存在的蛋白质。4．科学家为提高玉米中的赖氨酸含量，计划将天冬氨酸激酶的第352位苏氨酸变成异亮氨酸，将二氢吡啶二羧酸合成酶中104位的氨基酸由天冬氨酸变成异亮氨酸，就可以使玉米叶片和种子中的游离赖氨酸

酶与蛋白质工程实验及复习题

实验部分 稀释倍数意思就是你得到的最后的活性要换算成最初样品的活性。比如粗酶液是30ml，再取1ml稀释到10ml（最后用移液枪取10ul做微量活性测定）。那么稀释倍数就是 10/1*30=300。 公式里面就有两个体积，一个是反应总体积，一个是酶样液体积。反应总体积是指你最后测定时候，每个试管最终的体积3 ml酶样液体积是你加入试管的SOD的体积，比如微量法就是0.01ml(10ul)。 样液速率是30秒的，需乘以2。 理论部分复习题大纲 （给大家的只是复习的大纲，还有一些由于时间仓促，上课时强调的重点内容有些没在这个大纲上，但仍然是考试内容，希望大家能认真复习。） 一．名词解释8个，每题3分 1.酶工程 2.凝胶过滤层析 3.离子交换层析 4.亲和层析 5.酶的生产 6.酶的改性 7.生物酶工程 8.化学酶工程 9.酶分解代谢物阻遏作用 10.酶生物合成的诱导作用 11.酶生物合成的反馈阻遏作用 12.密度梯度离心 13.等密度梯度离心 14.酶分子修饰： 15.酶大分子结合修饰 16.酶侧链基团修饰 17.酶反应器 18.流化床反应器鼓 19.泡式反应器 20.定点诱变技术 21.蛋白质工程 二．填空每空1分10分 1.化学酶工程研究的主要内容是(酶的制备)、(酶的分离纯化)、（酶与细胞的固定化技术）、(酶分子修饰)、（酶反应器）和(酶的应用)。 2.在酶的发酵生产中，为提高产酶率和缩短发酵周期，最理想的合成模式是（延续合成型）。 3.常用的酶或蛋白质干燥的方法有真空干燥、(冷冻干燥)、气流干燥、（喷雾干燥）和吸附干燥。

4.（葡萄唐氧化酶）是一种有效地食品除氧保鲜剂。 5. 通过检测（）的酶活性，可以诊断癌症。 6.（X-射线衍射法）是测定蛋白质晶体结构的极其重要方法。 7.确定蛋白质分子在溶液中结构信息的方法是（核磁共振技术）。 8.酶反应器的操作方式可分为（）反应器、（）反应器和流加分批式反应器。 9.细胞固定化的方法有（吸附法）和（包埋法）。 10．1982年，Thomas R.Cech等人发现四膜虫细胞的26S rRNA前体具有自我剪接功能，将这种具有催化活性的天然RNA称为( )。 11．酶的生产方法主要有（），（）和（）。 12 微生物发酵产酶中使用的两种培养基是（）和（）。 13 针对胞内酶的分离提取，细胞破碎的方法有（）、物理破碎、（） 和（）。 14.利用有机溶剂沉淀法分离酶或蛋白质时常用有机溶剂有丙酮、（）、 （）和（）。 15.离子交换剂由（）、（）和（）构成。 16.凝胶过滤层析中常用的凝胶材料有（）、（）和 （）。 17. 常用的蛋白质序列数据库英文简写：（）和（）。 18.1926年,美国康乃尔大学的Sumner博士从刀豆中提取出( )结晶，并证明 具有蛋白质的性质。 19．常见产酶微生物种类（）、（）、（）和（）。 18. 酶的主要提取方法有酸提取法、（）、（）和（）。 19. 吸附层析中常用的强吸附剂：（）和（）。 20．离子交换层析中常用的阳离子交换基团是（）和 （）。 21．典型的双水相萃取系统：（）和（）。22. 常用的基因组数据库英文简写：（）、（）和 （）。 23．过滤分离的种类有、、和。 24．根据酶分子大小、形状的不同可选择的分离方法有、 或。 25．酶的固定化方法有、、和。 26. 固体发酵产酶的方法有、和。 27. 密度梯度离心常用的梯度介质是和。 28. 凝胶过滤层析中凝胶可分为凝胶、凝胶和凝胶。 29. 典型的双水相萃取系统：和。 30. 根据酶分子电荷性质的不同可选择的分离法是或。 31. 酶制剂有四种类型即液体酶制剂，酶制剂，酶制剂和 酶制剂。 32．CO2超临界萃取的临界温度，临界压力。 33.1902年，亨利根据蔗糖酶催化蔗糖水解的实验结果，提出（）学说。 34.1960年，雅各和莫诺德提出了（）学说，阐明了酶生物合成的基本调节机制。三．选择（5个，每个2分）

2.2蛋白质作业1(普通)

一、单项选择题 1．（原创Lf ）活细胞内最多的有机物、无机物、化学元素、占细胞干重最多化学元素依次是 A ．蛋白质、水 氧 碳 B ．蛋白质、无机盐 氧 碳 C ．核酸、水 碳 氧 D ．脂质、水、碳、氧 2．不法商家将含“伪蛋白氮”较高的三聚氰胺掺入奶粉，提高检测时蛋白质数值，大大降低生产成本。蛋白质含量检测通常不是直接测定蛋白质含量，而是通过测氮含量来推算蛋白质含量。一般说来，每100克蛋白质平均含氮16克，这些氮主要存在于蛋白质的 A ．R 基 B ．游离的氨基 C ．游离的羧基 D ．—CO —NH — 3．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，精氨酸易溶于水，这种差异取决于 A. 酪氨酸的氨基多 B.两者的结构完全不同 C. 两者R 基团组成的不同 D.精氨酸的羧基多 4．下列有关蛋白质和氨基酸的叙述中，全部正确的组合是（ ） ①氨基酸是组成蛋白质的基本单位 ②必需从食物中获取的氨基酸为必需氨基酸，成人共8种 ③生物体内的氨基酸约有20种 ④非必需氨基酸是人体不需要的氨基酸，故自身不能合成 ⑤蛋白质必须经过消化成为氨基酸才能被人体吸收利用 A ．①②③④ B ．①③④⑤ C ．②③④⑤ D ．①②③⑤ 5．下列化合物中，不是组成蛋白质的氨基酸的是 （ ） 6．（改编lf ）赖氨酸的分子式为 C 6 H 14O 2N 2 , 甲硫氨酸的R 基是-CH 2-CH 2-S-CH 3，则赖氨酸的R 基、甲硫氨酸的分子式分别为 （ ） A ．-C 4H 10 N C 5H 11O 2NS B ．- C 4H 10 O C 5H 11O 2NS C ．-C 4H 10 ON C 4H 11O 2S D ．-C 5H 11 N C 5H 10O 2N 7．R 基为—C 3 H 5 O 2的一个谷氨酸分子中，含有C 、H 、O 、N 的原子数分别为（ ） A ．5、9、4、1 B ．4、8、5、2 C ．5、8、4、1 D ．4、9、4、1 8．两个氨基酸脱水缩合成二肽并生成水，这个水分子中的氢原子来自氨基酸的（ ） A ．氨基 B ．氨基和羧基 C ．R 基 D ．羧基 9.有两种氨基酸，它们在形成二肽时可能缩合的基团是( ) A.①④ B.①③ C.②④ D.②③ 10.（10广东）组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是( ) A.NH —CO B.—NH —CO — C.—NH 2—COOH — D.NH 2—COOH 11．脑啡肽是一种具有镇痛作用的药物，它的基本组成单位是氨基酸。下面是脑啡肽的结构简 式，形成这条肽链的氨基酸分子数以及缩合过程中生成的水分子数分别是 （ ） A ．3和2 B ．4和3 C ．5和4 D ．6和5 生物作业 2.2生命活动的主要承担者-蛋白质1

蛋白质化学作业

第一章蛋白质化学作业 一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应10. 蛋白质的沉淀作用11. 蛋白质的变性作用12. 盐析作用 二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有 酸性氨基酸有和。 2．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 （1）是带芳香侧链的极性氨基酸。 （2）和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 （3） 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在。 5.脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。 6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的、 和 7.寡肽通常是指由个到 8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为

度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有 13．蛋白质的二级结构有、。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的，β折叠结构的稳定主要靠链间的。 三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时，该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。1 如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！

2019届高考生物二轮复习蛋白质的结构与功能作业(适用全国)

（2）蛋白质的结构与功能 一、选择题 1、烫发时,先用还原剂使头发角蛋白的二硫键断裂,再用卷发器将头发固定形状,最后用氧化剂使角蛋白在新的位置形成二硫键。这一过程改变了角蛋白的( ) A.空间结构 B.氨基酸种类 C.氨基酸数目 D.氨基酸排列顺序 2、下列关于氨基酸和蛋白质的叙述中,错误的是( ) A.亮氨酸的R基是—CH2—CH(CH3),则它的分子式是C6H13O2N B.分子式为C63H105O45N17S2的一条多肽链在形成过程中,脱去水分子的数目最多是16个 C.如果有足量的三种氨基酸甲、乙、丙,则它们形成三肽的种类最多有6种 D.两氨基酸脱水缩合过程中失去的H2O的中的氢来源于氨基和羧基 3、下列关于氨基酸和蛋白质的叙述,正确的是( ) A.如果有足量的三种氨基酸,则它们能形成多肽的种类最多是27种 B.氨基酸之间的不同,是由基因的碱基排列次序决定的 C.碳元素是构成生物体的基本元素,可形成链式或环式结构,在一个十七肽化合物中,最多含有肽键17个 D.狼吃了兔子,狼体内的蛋白质种类比之前多了 4、蛋白质是生命活动的主要承担者,下列有关叙述错误的是( ) A.构成生物膜的化合物都含有C、H、O元素,其功能主要取决于膜蛋白的种类和数量 B.核糖体是所有细胞生物共有的细胞器,间接体现了蛋白质的重要作用 C.基因控制蛋白质的合成过程中,需要的原料有脱氧核苷酸、核糖核苷酸和氨基酸 D.蛋白质可以行使催化、调节、免疫、运输等功能 5、下列关于肽和蛋白质的叙述,正确的是( ) A.α-鹅膏蕈碱是一种环状八肽,分子中含有8个肽键 B.蛋白质是由2条或2条以上多肽链构成的 C.蛋白质变性是由于肽键的断裂造成的 D.变性蛋白质不能与双缩脲试剂发生反应 6、下列哪项不是人体血浆中的蛋白质具有的功能( )

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

高中生物 15 蛋白质工程的崛起作业 新人教版选修3

【金版教程】2015年高中生物 1-5 蛋白质工程的崛起作业新人教版 选修3 一、选择题 1．蛋白质工程的实质是( ) A．改造蛋白质B．改造mRNA C．改造基因D．改变氨基酸 解析：蛋白质工程的目标是根据人们对蛋白质功能的特殊要求，对蛋白质的结构进行分子设计，由于基因决定蛋白质，因此要对蛋白质结构进行设计改造，必须从基因入手。 答案：C 2．葡萄糖异构酶(GⅠ)在工业上应用广泛，为提高其热稳定性，科学家对GⅠ基因进行体外定点诱变，以脯氨酸(Prol38)替代Gly138，含突变体的重组质粒在大肠杆菌中表达，结果最适反应温度提高10～12 ℃。这属于生物工程中的( ) A．基因工程B．蛋白质工程 C．发酵工程D．酶工程 解析：酶工程的重点在于对已存在的酶合理充分利用(如：加酶洗衣粉、嫩肉粉等)，而蛋白质工程的重点则在于对已存在的蛋白质分子的改造。通常所说的酶工程是用工程菌生产酶制剂，而没有经过由酶的功能来设计酶的分子结构，然后由酶的分子结构来确定相应基因的碱基序列等步骤。 答案：B 3．下列哪项不是蛋白质工程中的蛋白质分子设计( ) A．对已知结构的蛋白质进行少数氨基酸的替换 B．对不同来源的蛋白质分子进行拼接组装 C．从氨基酸的排列顺序开始设计全新蛋白质 D．设计控制蛋白质合成的基因中的核苷酸序列 解析：蛋白质工程的重要方面是蛋白质的分子设计，它可以分为三类：一是对已知蛋白质进行少数氨基酸的替换，二是对不同来源的蛋白质进行拼接组装，三是设计制造自然界中全新的蛋白质。D项中的内容是合成基因，属于基因工程。 答案：D 4．下列不属于蛋白质工程成果的是( ) A．改造酶的结构，提高酶的热稳定性 B．生产出鼠—人嵌合抗体 C．将t-PA分子中的天冬酰胺替换为谷氨酰胺 D．蛋白酶洗衣粉容易洗掉奶渍、血渍

蛋白质工程的现状发展及展望

蛋白质工程的现状发展及展望 摘要: 蛋白质工程是用分子生物学手段对蛋白质进行分子改造的技术。介绍了蛋白质工程的几种常用方法及其基本原理和研究进展。 关键词: 蛋白质工程;定点诱变; 定向进化 20世纪70年代以来, 对蛋白质的分子改造渐渐进入研究领域, 通过对蛋白质分子进行突变, 得到具有新的表型和功能或者得到比原始蛋白相对活力更高的突变体,对蛋白质的分子改造技术逐渐纯熟。蛋白质工程的主要技术分为理性进化和非理性进化,已经在农业、工业、医药等领域取得了较大的进展。 1.理性进化 理性进化主要是利用定点诱变技术, 通过在已知DNA序列中取代、插入或缺失一定长度的核苷酸片段达到定点突变氨基酸残基的目的。运用该技术已有不少成功改造蛋白质的例子。Markus Roth通过同源性比对和定点突变技术, 对EcoR DNA甲基化酶进行改造,使其对胞嘧啶的亲和性增加了22倍。定点突变还主要应用于蛋白质结构和功能的研究方面。酰基载体蛋白(ACP)的主要作用是在单不饱和脂肪酸的特定位置引入双键, Caho通过定点突变研究, 发现将五个氨基酸残基置换之后的酶, 由6- 16 : 0- ACP脱氢酶变成9- 18 : 0- ACP脱氢酶。Van den Burg利用蛋白同源建模和定点突变技术结合的方法将从Bacillus stear other mophilus分离出来的嗜热菌蛋白酶突变, 得到的突变体稳定性提高了8倍, 100 在变性剂存在的情况下还能发挥作用,但是大部分单个氨基酸的改变对于整个蛋白的影响比较小,很难在高级结构上改变蛋白质的三级结构, 从而造成很大的影响, 所以在定点突变的基础上又出现了许多新的技术, 用于改造蛋白质分子。[1] 2.非理性进化 非理性蛋白质进化, 又称定向进化或者体外分子进化,在实验室中模拟自然进化过程, 利用分子生物学手段在分子水平增加分子多样性, 结合高通量筛选技术, 使在自然界中需要千百万年才能完成的进化过程大大缩短,在短期内得到理想的变异。这种方法不用事先了解蛋白质结构、催化位点等性质, 而是人为地制造进化条件, 在体外对酶的编码基因进行改造, 定向筛选, 获得具有预期特征的改良酶, 在一定程度上弥补了定点诱变技术的不足, 具有很大的实际应用价值。一个比较成功应用定向进化的例子是对红色荧光蛋白的改造。绿色荧光蛋白由于

蛋白质化学习题参考答案

习题——蛋白质化学

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A）

A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链（-S-S-相连）的试剂是（ B ） A．胃蛋白酶B．巯基乙醇C．尿素D．乙醇胺17、Sanger试剂是指（B ） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于（A） A．氢键被破坏B．肽键断裂 C．蛋白质降解D．水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指（A） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸20、下列氨基酸中，含有咪唑基的是（ D ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是（B ） A．亮氨酸B．丙氨酸C．赖氨酸D．异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应23、蛋白质在等电点时，应具有的特点是（ D ） A．不具有正电荷B．不具有负电荷 C．既不具有正电荷也不具有负电荷D．在电场中不泳动 24、以下说法错误的是（A） A. pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加，血红蛋白与氧的亲和力下降

基因工程--基因的应用及蛋白质工程作业

1、下列叙述符合基因工程概念的是（） A．B淋巴细胞与肿瘤细胞融合，杂交瘤细胞中含有B淋巴细胞中的抗体基因 B．将人的干扰素基因重组到质粒后导入大肠杆菌，获得能产生人干扰素的菌株 C．用紫外线照射青霉菌，使其DNA发生改变，通过筛选获得青霉素高产菌株 D．自然界中天然存在的噬菌体自行感染细菌后其DNA整合到细菌DNA上 正确答案：B 知识点：基因工程的定义 分析与思考：基因工程是把一个外源的基因导入到细胞内，从而培育出转基因生物，是在基因水平上操作的。A为细胞工程，B为基因工程，C为人工诱变，D为自然基因重组，故选B。 2、下列关于基因工程的叙述，错误的是（） A．目的基因的受体细胞均可来自动、植物或微生物 B．限制性核酸内切酶和DNA连接酶是两类常用的工具酶 C．人的胰岛素原基因在大肠杆菌中表达的胰岛素原无生物活性 D．载体上的抗性基因有利于筛选含重组DNA的细胞和促进目的基因的表达 正确答案：D 知识点：基因工程 分析与思考：载体上的抗性基因有利于筛选含重组DNA的细胞，但是却不能促进目的基因的表达，故选D。 3、培育转基因动物时，所用的受体细胞是（） A．受精卵B．精细胞 C．卵细胞D．体细胞 正确答案：A 知识点：基因工程 分析与思考：基因工程的目的是得到有相应性状的生物个体，所以对于动物来说，受体细胞应该是受精卵，故选A。 4、在医学上，蛋白质工程药物正逐步取代第一代基因工程多肽蛋白质类替代治疗剂，则基因工程药物与蛋白质工程药物的区别是（） A．都与天然产物完全相同 B．都与天然产物不相同

C．基因工程药物与天然产物完全相同，蛋白质工程药物与天然产物不相同 D．基因工程药物与天然产物不相同，蛋白质工程药物与天然产物完全相同 正确答案：C 知识点：蛋白质工程 分析与思考：基因工程是通过转基因技术实现跨物种的基因重组，但是所有的基因都是自然界中存在的基因，所合成的蛋白质都是自然界中存在的蛋白质，而蛋白质工程是对天然的蛋白质进行改造，合成的蛋白质是自然界中本不存在的，故选C。 5、下列关于蛋白质工程，叙述不正确的是（） A．收集大量的蛋白质分子结构信息，以便分析分析结构与功能之间的关系 B．可以预测具有一定氨基酸序列的蛋白质的空间结构和生物功能 C．根据特定的生物功能，设计蛋白质的氨基酸序列和空间结构 D．根据人们的需要，直接对氨基酸的分子结构进行重新设计 正确答案：D 知识点：蛋白质工程 分析与思考：蛋白质工程直接操作的对象是基因，通过改造基因进而改造蛋白质，D错，故选择D。

蛋白质工程(1)

蛋白质工程：以蛋白质的结构与功能为基础，利用基因修饰或基因合成而改造现存蛋白质或组建新型蛋白质的现代生物技术，是基因工程的深化和发展。 蛋白质结构：一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。 二级结构：一段连续的肽单位借助氢键排列成具有周期性结构的构象。 三级结构：蛋白质多肽链在各种二级结构的基础上，进一步盘曲折叠形成具有一定规律的三维空间。 四级结构：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质的寡居蛋白，通过肽链间的次级键相互结合形成的空间结构。 蛋白质超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成规则排列的组合体，以同一结构模式出现在不同的蛋白质中，这些组合体称为超二级结构，或结构模体。 结构域：指二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体。结构域是蛋白质折叠中的一个结构层次，介于超二级结构和三级结构之间，是蛋白质三级结构的基本单位，也是蛋白质功能的基本单位。 蛋白质变性：天然蛋白质分子受到某些物理因素（热、紫外线、高压）或化学因素（有机溶剂、脲、胍、酸、碱）的影响，引起蛋白质天然结构的破坏，导致生物活性的降低或完全丧失。 蛋白质折叠：蛋白质因所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电……等等特性通过残基间的相互作用而折叠成一立体的三级结构。 蛋白质定向进化：在实验室中模仿自然进化的关键步骤-突变、重组和筛选，在较短时间内完成漫长的自然进化过程，有效地改造蛋白质，使之适于人类的需要。 蛋白质的分子设计：蛋白质的分子设计就是为有目的的蛋白质工程改造提供设计方案，确保获得比天然蛋白质性能更加优越的新型蛋白质。 第二遗传密码：氨基酸顺序与蛋白质三维结构之间存在着对应关系，人们称之为第二遗传密码或折叠密码。蛋白质的化学修饰：凡通过活性基团的引入或去除，而使蛋白质一级结构发生改变的过程。 蛋白质组：基因组表达全部蛋白质及其存在方式，或基因组、一个细胞或一种生物表达的所有蛋白质。 蛋白质组学：定量检测蛋白质水平上的基因表达，从而揭示生物学行为，以及基因表达调控的机制的学科。双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 蛋白质芯片：也叫蛋白质微阵列，是将大量蛋白质有规则地固定到某种介质载体上，利用蛋白质与蛋白质、酶与底物、蛋白质与其他小分子之间的相互作用检测分析蛋白质的一种芯片。 噬菌体表面展示技术：噬菌体展示技术是将外源基因或一组一定长度的随机寡居核苷酸片段克隆到特定的表达载体内，使其表达产物与外膜蛋白或噬菌体外壳蛋白以融合蛋白的形式呈现在细胞表面或噬菌体表面。 基因工程抗体：利用基因重组技术对编码抗体的基因按不同需求进行加工改造和重新装配，引入适当的受体细胞，由其编码产生出预期的抗体分子。 抗体酶：通过改变抗体与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化活性的抗体。既有抗体的高度选择性，又有酶的高效催化效率。 单克隆抗体：由一种抗原决定簇激活，并具有相应抗原受体的B细胞产生的针对这一抗原决定簇的抗体。

蛋白质作业

蛋白质 一、填空题 1. 天冬氨酸的pK1(α-COOH) = 2.09，pK2(α-NH2) = 9.82，pK R(R-基团) = 3.86,其pI值是 。 2. 脯氨酸与茚三酮反应产生色物质，而其他α-氨基酸与茚三酮反应产生色 物质。 3. 氨基酸序列自动分析仪是根据反应原理设计的。 4. 桑格（Sanger）反应指的是用试剂来测定氨基酸及肽中的，产 生色的化合物，称为。 5. 通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的、 和三中氨基酸有紫外吸收的能力。 6.蛋白质在等电点时净电荷为，溶解度最。、 7.蛋白质的二级结构类型主要有、、和，稳 定蛋白质构象的主要作用力是。 8.稳定蛋白质构象的作用力包括、、、和 ，其中维持三级结构最重要的作用力是，维持四级结构最重要的作用力是。 9.英国化学家用方法首次测定了胰岛素的一级结构，并于1958年 获诺贝尔化学奖。 10.球状蛋白分子中，一般性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧 链位于分子表面。 二、选择题 1. 下列氨基酸中除外，都是极性氨基酸。 a.Ile b.Cys c. Asn d.Ser 2. 关于氨基酸某些性质的描述，其中正确的是。 a.丙氨酸的非极性比亮氨酸大 b.赖氨酸的等电点大于精氨酸 c.中性氨基酸的pI都等于7 d.纸层析分离氨基酸是根据其极性大小

3. 依据肽键存在，用于蛋白质定量测定的方法是。 a.凯式定氮法 b.双缩脲法 c.酚试剂法 d.茚三酮法 4. 与氨基酸相似的蛋白质的理化性质是。 a.高分子量性质 b.胶体性质 c.两性性质 d.变性性质 5. 蛋白质的变性是由于。 a. 氢键等次级键破坏 b. 肽键断裂 c.亚级解聚 d.破坏水化层及中和电荷 6. 盐析法沉淀蛋白质的原理是。 a.降低蛋白质溶液的介电常数 b.中和电荷，破坏水化膜 c.与蛋白质结合成不溶性蛋白质盐 d.调节蛋白质溶液pH值到等电点 7. 在生理pH范围内，下列氨基酸缓冲能力最大的是。 a.Gly b. Cys c.Asp d.His 8. 氨基酸和蛋白质共同的理化性质是。 a.胶体性质 b.两性性质 c.双缩脲反应 d.变性性质 9.SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质。 a.在一指定条件下所带净电荷的不同 b.分子大小不同 c.分子级性不同 d.溶解度不同 10.蛋白质一级结构与功能的关系的特点是。 a.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同 b.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大 c.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 d.不同生物来源的同种蛋白质，起一级结构相同 11.下列反应中，氨基酸不具有的化学反应是。 a.双缩脲反应 b.茚三酮反应 c.甲醛滴定 d.DNFB反应 12.下列变化中，不是蛋白质变性引起的是。 a.氢键断裂 b.亚基解离 c.生物活性丧失 d.分子量变小 13.每个蛋白质分子必定有的结构是。 a.α-螺旋 b.β-折叠 c.三级结构 d..四级结构 14.在pH值8时进行电泳，哪种蛋白质移向负级。 a.血红蛋白（pI=7.07） b. 鱼精蛋白（pI=12.20） c.清蛋白（pI=4.64） d.β-球蛋白（pI=5.12）