王镜岩生物化学上册总结

糖类可以定义为：多羟基醛；多羟基酮；多羟基醛或多羟基酮的衍生物。

糖的命名与分类:1.单糖：不能被水解称更小分子的糖。2.寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖：同多糖：杂多糖：4.结合糖(复合糖，糖复合物)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖核苷酸等5.糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷

蛋白聚糖属于（）A．多糖B．双糖C．复合糖D．寡糖E．单糖第三章

蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。

等电点(isoelectric point, pI)

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基)。也含有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物，亦称两性电解质或兼性离子

pH > pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成- COO-，向正极移动。★pH = pI时，氨基酸净电荷为零★pH < pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成- NH3+，向负极移动。

若pI?pH > 0，两性离子带净正电荷，若pI?pH < 0，两性离子带净负电荷，差值越大，所带的净电荷越多。

1.半胱氨酸pK1(α-COO-)=1.96，pK2(R-SH)=8.18，pK3(α-NH3+)=10.28，该氨基酸pI值为：A.5.07 B.6.12 C.6.80 D.7.68 E.9.23

2.赖氨酸pK1(α-COO-)=2.18，pK1(α-NH3+)=8.95，pK3(R-NH3+)=10.53，该氨基酸pI值为：A. (pK1+ pK2)/2 B. (pK2+ pK3)/2 C. (pK1+ pK3)/2 D. (pK1+ pK2+ pK3)/3

E. (pK1+ pK2+ pK3)/2

3 .天冬氨酸pK1(α-COO-)=1.96，pK2(α-COO-)=3.65，pK3(α-NH3+)=9.60，该氨基酸pI 值为：A.2.92 B.3.65 C.5.7

4 D.6.62 E.7.51

苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

第四章

100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100

蛋白质具有重要的生物学功能1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递

蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。

主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键

肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整，被称为氨基酸残基(residue)。

参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit) 。肽键的结构特点：酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个Cα几乎处在同一平面内（酰氨平面）。肽链中的肽键一般是反式构型

同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。

如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。

蛋白质的二级结构：某段多肽链骨架有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链（R基团）的空间排布。主要键为氢键

二级结构：多肽主链中各个肽段借助于相邻氨基酸之间的氢键形成的构象。主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。

一、α－螺旋的结构特点如下：

多个肽键平面通过α－碳原子旋转，主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，右手螺旋。每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm垂直距离。

相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH 和第四个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。

肽链中氨基酸侧链R基团，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；

较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α－螺旋形成

脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋

甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定

二、β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；β-折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。

β-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。反平行式较稳定。

蛋白质分子中，肽链出现180°的回折，这种回折角处的构象就是β-转角(β-turn) 。

三、β－转角中，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N-H形成氢键，从而使结构稳定。

四、无规卷曲(random coil)是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

无一定的规则,但对一定的球蛋白而言,特定的区域有特定的卷曲方式.

大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain)

在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。也有人称为超二级结构（super－secondary structure）。

三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的整体排布。

有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级结构。

※蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

变性本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

造成变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。变性蛋白质的特征：相应的生物学功能的丧失酶的催化作用、抗体的免疫能力、血红蛋白

的运输功能等等理化性质的改变易被酶水解、沉淀、黏度增加、光谱改变等

若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。

许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。

第六章

※肌红蛋白的三级结构

哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。由一条多肽链（珠蛋白）和一个血红素辅基组成。球状分子，单结构域。

8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1-8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。

血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内

※血红蛋白：接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。

α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，

Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。

一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

§在Hb中那一个亚基先与O2结合呢？

在α亚基中，由于O2结合部位没有空间位阻, 而在β亚基中，由于E11Val对O2结合部位的空间位阻, 所以α亚基首先与O2结合。

血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。由于Fe++的位移，拖动了HisF8，引起了HC2Tyr的移动，拉断了约束Hb分子构象的某些盐键，并挤出了BPG分子，使血红蛋白分子的四级结构发生了很大变化。盐键的断裂也使β亚基构象发生了一定的改变，从而排除E11Val侧链对O2的结合部位的空间障碍，使β亚基也能与O2结合。

Hb的4个亚基结合氧的速度有协同效应，四连方邮票的比喻。

与Hb分子构象相比，HbO2分子构象有下列变化：

Fe++半径缩小，落入卟啉环的中央空穴;

HC2 Tyr位置移动，已处于能自由旋转的地位, 亚基间盐键全部断裂;

两个β亚基间的BPG分子被挤出来了。

H+、CO2促进O2的释放

[H+]、Pco2的增高，能降低Hb对O2的亲和力，使HbO2的氧解离曲线右移。

CO2分压对血红蛋白的氧结合亲和力有影响，Pco2升高，对氧的亲和力下降；

血红蛋白的氧亲和力因pH降低而降低；

血红蛋白结合氧，释放出H+，改变了pH，降低了结合CO2的能力。

血红蛋白具有缓冲血液pH的功能。

BPG （2,3-二磷酸甘油酸）能降低Hb对O2的亲和力，使HbO2的氧解离曲线右移

通过与它的两个β亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。

第七章

※等电点测定: 溶解度法和聚焦电泳法

测分子量的方法：★化学组成法测定最低分子量★SDS-PAGE法★凝胶过滤法★渗透压法扩散系数法★沉降系数法和沉降平衡法

※三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（一）蛋白质的胶体性质大小在1-100nm范围内，同种电荷互相排斥，质点外围有水化层。

（二）蛋白质的沉淀 1.盐析法 2.有机溶剂沉淀法3.重金属盐沉淀法 4.生物碱试剂和某些酸类沉淀法5.加热变性沉淀法

蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面电荷水化膜

盐析(salt precipitation) 在蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的现象。盐析法不引起蛋白质的变性。常用如硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等

原理：蛋白质表面电荷被中和水化膜被破坏

2.有机溶剂法有机溶剂具有脱水剂功能，使蛋白质的水化膜脱去。如乙醇、丙酮；（等电点、低温、短时间条件）常用于实验室蛋白质的提取

3.重金属盐法重金属离子带正电荷与蛋白质结合生成不溶性的沉淀。

1.凝胶过滤分离蛋白质是基于各种蛋白质的（）

不同的电荷状态B.不同的分子量C.不同的溶解度D.不同的亲和性E．分配系数

.SDS-PAGE分离蛋白质是基于各种蛋白质的（）

不同的分子量B. 不同的亲和性 C. 不同的溶解度D. 不同的荷电状态E. 以上都不是

5.蛋白质变性不涉及（）A.分子形状的改变 B.溶解度的改变

C.生物学功能的改变

D.肽键的断裂

E.磷酸二酯键的断裂

蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。

2.蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。

什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？

多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。5.简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。

6．简述蛋白质的a-螺旋结构特点。

7．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？

8．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？

第八章

酶(enzyme）是一类由活细胞产生的生物催化剂，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸。

酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。

酶促反应的特点（一）酶易失活性（二）酶促反应的高效性（三）酶促反应高度的专一性（四）酶促反应的可调节性

全酶(holoenzyme)包括脱辅酶和辅因子。辅因子包括辅酶和辅基

辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去

辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。

金属离子的作用：稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等

小分子有机化合物的作用

在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。

脱辅酶决定反应的特异性,,辅因子决定反应的种类与性质：稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子、质子及其它基团

全酶中一种酶蛋白只有与一定的辅酶（辅基）结合时，才能发挥一定的催化作用。

※同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的酶蛋白结合而显示出多种不同的催化作用。

什么是酶？其化学本质是什么？2.酶作为生物催化剂具有什么特点？

辅基和辅酶的作用是什么？并用代号写出其作用机理。

酶为什么能加速化学反应的进程？5.举例说明酶的专一性。6.诱导效应

酶、全酶、辅基、辅酶、 核酶、酶活力单位

习惯命名

依据底物来命名（绝大多数酶）： 蛋白酶、淀粉酶2. 依据催化反应的性质命名： 水解酶、

转氨酶3 结合上述两个原则命名：琥珀酸脱氢酶。4. 有时加上酶的来源 胃蛋白酶、牛胰

凝乳蛋白酶

分类: 根据催化反应的性质分6大类酶

1.氧化还原酶类

2.转移酶类

3.水解酶类

4.裂合酶类

5.异构酶类

6.连接酶类

EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC l.1.1.1

绝对专一性(absolute specificity)：只能作用于一种底物，不作用于任何其它物质，生成一种

特定结构的产物 。

相对专一性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键，“族专一性”或“键专一性”

立体结构专一性(stereo specificity)：底物有旋光或几何异构体时，酶只能作用于一种，称为“旋

光异构专一性”或“几何异构专一性”。

诱导契合学说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结

合 酶活力（enzyme activity ）是指酶催化某一化学反应的能力。

酶活力单位（ U ） ：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量

（U/g ，U/ml ） 。

在最适的反应条件（25℃）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活

力单位，即 1IU=1μmol/min

在最适条件下，每秒钟内使一摩尔底物转化为产物所需的酶量定为1kat 单位，即

1kat=1mol/s 酶的比活力 （代表酶的纯度）：每mg 蛋白质所含的酶活力单位数。

比活力：指每mg 蛋白质所具有的酶活力，一般用 U/mg 蛋白质来表示，比活力说明酶的

纯度。 电荷性质的差异：离子交换层析法，电泳法 分子大小和形状的差异：凝胶过

滤法，超滤法，透析法，离心法 亲和力的差异：亲和层析法 疏水作用的差异：疏水层

析法 分配系数的差异：双水相系统萃取法

第九章

一级反应:反应速率只与反应物的浓度的一次方成正比。

二级反应:反应速率与反应物浓度的二次方(或两种物质浓度的乘积)成正比。

零级反应:反应速率与反应物浓度无关。

影响酶促反应速率影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH 、温度、抑制剂、激活剂等。

※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。

米－曼氏方程式── 米－曼氏方程式推导基于三个假设：

Ｖ V max [S]

K m + [S] ＝ ──

E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反

应，反应速度取决于慢反应即V＝k3[ES]。(1)

S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即

[S]＝[St]。

因为研究的是初速度，P的量很小，由P+E ES可以忽略不记。

稳态：是指ES的生成速率与分解速率相等，即[ES]恒定

Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。

意义：a)Km是酶的特征性常数之一，与酶的性质、底物种类及反应条件有关，与酶的浓度无关；b) Km可近似表示酶对底物的亲和力；c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。例：酶1，2，3分别催化 A B C D Km分别为10-2, 10-3, 10-4，A，B，C 浓度均为10-4

限速步骤？

例：丙酮酸可被乳酸脱氢酶、丙酮酸脱氢酶和丙酮酸脱羧酶催化，当丙酮酸浓度较低时，走哪条途径？Km分别为1.7×10-5、 1.3×10-3和 1.0×10-3mol/L

只有当K1、K2》K3时，Km≈Ks，因此，1/Km只能近似地表示底物亲和力的大小。

★底物亲和力大不一定反应速度大（反应速度更多地与产物形成趋势K3／K1有关）Vmax定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

意义：Vmax=K3 [E]如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnover number)，即动力学常数K3。

酶的转换数，定义—当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义—可用来比较每单位酶的催化能力。双倒数作图法

双底物双产物的反应：序列反应（有序反应，随即反应），乒乓反应

二、酶浓度对反应速度的影响当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度

与酶浓度成正比。关系式为：V = K3[E]

三、温度对反应速度的影响温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋

白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。最适温度(optimum temperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。

最适pH (optimum)：酶催化活性最大时的环境pH。

激活剂(activator)

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。必需激活剂非必需激活剂

1、无机离子的激活作用

（1）金属离子：K+ 、Na+、Mg2+ 、Zn2+、Fe2+、Ca2+

（2）阴离子：Cl-、Br -、PO43-

（3）氢离子

?不同的离子激活不同的酶。

?不同离子之间有拮抗作用和可替代作用，如Na+与K+、Mg+与Ca+之间常常拮抗，

但Mg+与Zn+常可替代。

?★激活剂的浓度要适中，过高往往有抑制作用

1．名词解释

酶，米氏常数（Michaelis constant），寡聚酶（oligomeric enzyme），酶活力（enzyme activity）；核酶; 全酶

1.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为，纵轴上的截距为

2.若同一种酶有n个底物就有个Km值，其中Km值最的底物，一般为该酶的

最适底物。

3.当底物浓度等于0.25Km时，反应初速度与最大反应速度的比值是_________。

1.酶催化作用对能量的影响在于_________

A．增加产物能量水平B．降低活化能

C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能

E．增加活化能

2.酶的比活力是指_________

A.以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力

B. 每毫克蛋白的酶活力单位数

C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比

D. 每毫升反应混合液的活力单位

1.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构——化学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键，酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。例如只作用于L构型或只作用于顺式构型。根据过渡态互补假说，酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理，获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工中运用酶的专一性可以减少副反应

? 2.什么是酶？其化学本质是什么？

3.酶作为生物催化剂具有什么特点？

4.影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响？为什么会产生这些影

响？

?酶的抑制剂(inhibitor)

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。

?抑制剂对酶有一定选择性

?引起变性的因素对酶没有选择性

?不可逆性抑制(irreversible inhibition)可逆性抑制(reversible inhibition)：

竞争性抑制非竞争性抑制(反竞争性抑制

不可逆抑制剂：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。例：羟基酶的抑制羟基酶: 以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的酶；有机磷

(敌百虫、敌敌畏、对硫磷)不可逆抑制羟基酶的活性中心

（二）可逆性抑制作用抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

1.竞争性抑制作用抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

a)特点：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；

b)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；

c)动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。

2.非竞争性抑制抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂无竞争关系。但酶底物复合物不能释放出产物。３.反竞争性抑制抑制剂仅与酶底物复合物ES结合，不影响酶与底物的结合，使中间产物ES的量下降。

a)特点：抑制剂只与酶－底物复合物结合；

b) 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；

动力学特点：Vmax 降低，表观Km 降低

第十章 活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，

能与底物特异结合并将底物转化为产物 必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser 、His 、Cys 、Tyr 、Asp 、Glu 、Lys 。

酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基，包括底物结合部位、催化部位。

对于单纯酶来说它是由一些氨基酸残基的侧链基团组成的。 2.对于结合酶来说辅酶或辅基

上的某一部分结构往往也是活性部位的组成部分。 3.对于寡聚酶则可能有聚合在一起的几

个亚基上的几个相距远的氨基酸残基组成。

三、影响酶催化效率的有关因素

邻近效应与定向效应

邻近效应：指两个反应的分子，它们反应 的基团需要互相靠近,才能反应。

定向效应:指酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定向。

邻近效应与定向排列对反应速度的影响：①使底物浓度在活性中心附近很高②酶使分子间反

应转变成分子内反应③邻近效应和定向效应对底物起固定作用

（二）底物的形变和诱导契合

底物形变：酶中基团使底物基团电子云密度改变，使底物分子发生形变

诱导契合：酶和底物结合时都发生形变，形成相互契合的酶-底物复合物

（三）酸碱催化

通过瞬时的向反应物提供质子（作为酸）或从反应物夺取质子（作为碱）来达到加速反应的

一类催化（广义酸碱催化）。影响酸碱催化反应速度的两种因素：（1）酸或碱的强度（pK ）；

（2）质子传递的速度。 His 的咪唑基最活跃：

（四）共价催化又称亲核催化或亲电子催化，催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂分别放出

电子或汲取电子于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合

物，降低活化能，从而使反应加速。

调节方式 酶活性的调节（快速调节），酶含量的调节（缓慢调节）：别构调节、共价修饰

调节 、酶原激活调节、蛋白因子的调节

》变构调节 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，

从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

》共价修饰(covalent modification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可

与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。

同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质

动力学参数表观Km K m 增大不变减小最大速度V max 不变降低降低林-贝氏作图斜率K m /V max 增大增大不变纵轴截距1/V max 不变增大增大横轴截距-1/K m 增大不变减小与I 结合的组分E E 、ES ES

作用特征

无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

不同的一组酶。形成的机制：不同的亚基组成，或由不同的基因编码。在不同的发育时期或不同的组织类型中表达。

名词解释酶结合酶寡聚酶活性中心别构调节同工酶可逆和不可逆抑制竞争性抑制酶活力酶原（激活）

二、简答题1.酶促反应动力学基本原理和各因素对其影响，Km、Vmax大小及意义

2.以酶的活性中心原理解释酶原的激活过程及意义

3.酶的变构调节和共价修饰的异同点

4.诱导契合学说原理

5.影响酶催化效率的有关因素

6.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？

7.试比较酶的竞争性抑制作用，反竞争性与非竞争性抑制作用的异同。

第十三章

核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

脱氧核糖核酸：90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型（1）DNA是主要的遗传物质（2）RNA生物学功能

参与蛋白质的合成rRNA(75-80%)；tRNA(10-15%)；mRNA(2-5%)b.遗传物质c.具有生物催化剂功能d.基因表达与细胞功能的调节

分子组成：碱基(base)：嘌呤碱，嘧啶碱；戊糖(ribose)：核糖，脱氧核糖；磷酸

碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。

核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。

核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列顺序，因此携带有不同的遗传信息。、

Chargaff 规律参与DNA组成主要有腺嘌呤（A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T) 所有生物的DNA中，A=T，G=C，A+C=G+T，且A+G=C+T。

DNA的碱基组成具有种的特异性。（3）DNA碱基组成没有组织和器官的特异性。

年龄、营养状况、环境等因素不影响DNA的碱基组成。

DNA双螺旋结构模型的要点：（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成右手双螺旋。反向平行是指一条链是5’－3’端，则另一条链必为3’-5’端。

（2）磷酸与核糖彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接位于双螺旋外侧，形成DNA分子的骨架。碱基位于内侧。碱基平面与螺旋轴基本垂直，糖环平面与螺旋轴基本平行。

螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp）重复一次，间隔为3.4nm。两个脱氧核苷酸之间的夹角为36°。

双螺旋结构上有二条螺形凹沟，较深的沟称大沟，较浅的称小沟。大沟的宽度为1.2nm，深度为0.85nm。小沟的宽度为0.6nm，深度为0.75nm。

大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间

两条核苷酸链之间依靠碱基间的氢链结合在一起，链间碱基按A—T，G—C配对（碱基配对原则，Chargaff定律）

6）碱基在一条链上的排列顺序不受限制，但根据碱基配对原则，当一条链的序列被确定后，皆可决定另一条互补链的序列

某DNA一条链的片断为TAC，它的互补链的对应片断是：正确：3’ A TG 5’或5’ GTA 3’

稳定双螺旋结构的因素①碱基堆积力形成疏水环境（主要因素）。②碱基配对的氢键。GC 含量越多，越稳定。③磷酸基上的负电荷与介质中的阳离子或组蛋白的正离子之间形成离子

键，中和了磷酸基上的负电荷间的斥力，有助于DNA稳定。④碱基处于双螺旋内部的疏水环境中，可免受水溶性活性小分子的攻击。

（1）B-DNA：典型的Watson-Crick双螺旋DNA右手双螺旋；每圈螺旋10.4个碱基对螺距：3.32nm（2）A-DNA：右手双螺旋，外形粗短。RNA-RNA、RNA-DNA杂交分子具有这种结构。（3）Z-DNA：左手螺旋，外形细长。天然B-DNA的局部区域可以形成Z-DNA。

B-DNA：92%相对湿度，接近细胞内的DNA构象，与Watson 和Crick提出的模型相似。DNA：75%相对湿度，与溶液中DNA-RNA杂交分子的构象相似，推测转录时发生B→A。其碱基平面倾斜20°，螺距与每一转碱基对数目都有变化。

Z-DNA：主链呈锯齿型左向盘绕，直径约1.8nm，螺距4.5nm，每一转含12个bp，只有小沟。B-DNA与Z-DNA的相互转换可能和基因的调控有关。

三股螺旋：通常是一条同型寡核苷酸与寡嘧啶核苷酸-寡嘌呤核苷酸双螺旋的大沟结合：

第一股是寡嘧啶，中间是寡嘌呤，第三股可以是寡嘧啶或寡嘌呤

由于这种结构在形成分子内三股螺旋时胞嘧啶需发生H化过程，因此也称为H-DNA

三级结构是指DNA在双螺旋的基础上通过扭曲和折叠形成的构象

超螺旋是DNA三级结构的主要形式。①连环数（L）DNA双螺旋中，一条链以右手螺旋绕另一条链缠绕的次数②扭转数（T）DNA分子中的Watson-Crick螺旋数目，以T表示

超螺旋数（缠绕数, W）④比连环差（λ）表示DNA的超螺旋程度L=T+W

一级结构：核小体串珠结构，二级结构：螺线管，三级结构：超螺线管，四级结构：染色单体核小体是所有真核生物染色体的基本结构单位

多级螺旋模型

压缩倍数7 6 40 5 （8400）

DNA →核小体→螺线管→超螺线管→染色单体

2nm 10nm 30(10)nm 400nm 2~10μm

一级包装二级包装三级包装四级包装

tRNA约占RNA总量的15%，主要作用是转运氨基酸用于合成蛋白质。

tRNA分子量为4S，1965年Holley 测定AlatRNA一级结构，提出三叶草二级结构模型。主要特征：1.四臂四环；2.氨基酸臂3′端有CCAOH的共有结构；3.D环上有二氢尿嘧啶（D）；

4.反密码环上的反密码子与mRNA相互作用；

5.可变环上的核苷酸数目可以变动；

6.TψC 环含有T和ψ；

7.含有修饰碱基和不变核苷酸。

tRNA的三级结构——倒L形

tRNA的功能：●转运氨基酸●识别密码子●参与翻译起始●参与DNA的反转录

参与基因表达调控

rRNA的功能：●组成核糖体●催化肽键形成的转移酶活性存在于23SrRNA上

参与tRNA与mRNA的结合

原核：多顺反子（polycistronic mRNA)真核：单顺反子，断裂基因（splited gene)

原核细胞mRNA的结构特点：先导区--多顺反子—末端顺序

真核细胞mRNA的结构特点：帽子—单顺反子--PolyA 3′

要点1、核酸组成2、核酸一级结构的表示方法3、Chargaff 规律4、DNA的双螺旋结构模型特点5、稳定双螺旋结构的因素6、DNA双螺旋的构象类型7、tRNA结构特征及功能8、mRNA结构特征

第十四章

核酸的酸水解对酸的敏感性：糖苷键＞磷酸酯键嘌呤糖苷键＞嘧啶糖苷键

碱水解RNA的磷酸酯键对碱敏感

核酸酶的分类：★底物专一性：核糖核酸酶RNase 脱氧核糖核酸酶DNase

作用方式：核酸外切酶、核酸内切酶单链核酸酶、双链核酸酶、杂链核酸酶

磷酸二酯键的断裂方式：5′-（寡）核苷酸3′-（寡）核苷酸

碱基、核苷、核苷酸和核酸在240～290nm的紫外波段有强烈的光吸，λmax=260nm

在DNA的变性过程中，摩尔吸光系数增大（增色效应），摩尔吸光系数减小（减色效应）变性后其它理化性质变化：OD260增高粘度下降比旋度下降浮力密度升高酸碱滴定曲线改变生物活性丧失

紫外吸收增加DNA变性后，DNA 溶液的紫外吸收增强双链DNA＜单链DNA＜单核苷酸Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(melting temperature, Tm)。其大小与G+C 含量成正比。

DNA的变性是爆发式的，变性作用发生在一个很窄的温度范围内。

DNA的双螺旋结构失去一半时对应的温度称为解链温度（Tm）。

在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。

热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火(annealing) 。

DNA片段越大，复性越慢；★DNA浓度越大，复性越快。

不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交

只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链(heteroduplex)

要点：变性复性杂交Tm1、核酸的酸碱水解及其意义

核酸的紫外吸收及其应用3、核酸变性后的理化性质变化4、影响核酸复性的因素

常见的核酸杂交技术

PCR技术实际上是模拟体内DNA半保留复制过程,在模板DNA、引物和四种dNTP存在的条件下，依赖于DNA聚合酶的酶促反应,由变性－退火－延伸三个基本反应步骤构成

第十一章

维生素(vitamin) ——人类必需的一类营养素是维持机体正常生理功能所必需、机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物。不是能量物质，也不是结构物质

依据溶解性分为：水溶性：VB族、VC 脂溶性：V A 、VD、VE、VK

功能：水溶性V—辅酶，参与酶催化反应中底物基团的转移

脂溶性V—调控某些生物机能

1. 维生素A：视黄醇（retinol

2. 维生素D：麦角钙化(甾)醇（ergocalciferol，即维生素D2）胆钙化(甾)醇（cholecalciferol，即维生素D3）

3. 维生素E ：生育酚（tecopherol）

4. 维生素K：凝血维生素维生素A包括A1及A2两种。维生素A1即维生素A。

功能主要功能为维持上皮组织的健康及正常视觉。

存在形式：视紫红质（含视黄醛的糖蛋白）

维生素A缺乏会引起一系列的症状。主要的有下列几种：

①上皮组织结构改变，呈角质化，易受病菌侵袭。②视紫红质不足，对暗光适应力减弱发生夜盲症状。③引起某些方面的代谢失调。

例如新近发现缺乏维生素A时，动物某些器官的DNA含量减少，粘多糖（硫酸软骨素）的生物合成也受阻碍。VD功能 1.促进Ca2+在骨骼中沉积

功能维生素D的主要功能是调节钙、磷代谢，维持血液钙、磷浓度正常，从而促进钙化，使牙齿、骨骼正常发育。维生素D能保持血钙的正常含量，间接有防止失血和保护神经肌

肉系统的功用。

缺乏：佝偻病、严重蛀牙、软骨病、老年性骨质疏松症

维生素E又称抗不育维生素或生育酚。自然界存在的具有维生素E作用的物质，已知有8种，其中4种（α、β、γ、δ生育酚）较为重要，α-生育酚的效价最高。一般所称的维生素E即指α-生育酚。

维生素K 功能维生素K的主要作用是促进血液凝固

维生素辅酶功能

1. 维生素A 1１－顺视黄醛视循环

2. 维生素D１，２－二羟胆钙甾醇调节钙、磷代谢

3. 维生素E 保护膜脂质，抗氧化剂

4. 维生素K参与氧化还原反应羧化反应的辅助因子（一）维生素B1和硫胺素焦磷酸存在形式：TPP（硫胺素焦磷酸）

（二）维生素B2和黄素辅酶

（三）维生素B3（泛酸、遍多酸）与辅酶A 存在方式辅酶A（CoA~SH）

（四）维生素PP和烟酰胺辅酶存在方式烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶I）NAD+

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶Ⅱ）NADP+

功能：脱氢酶辅酶，传递H 生物素是多种羧化酶的辅酶,在CO2固定反应中起重要作用。（七）维生素B11（叶酸）与四氢叶酸存在形式——四氢叶酸（辅酶F、CoF）

Vc生理功能：1、参与体内氧化还原反应2、参与体内多种羟化反应辅酶存在形式缺乏症

1. B1(硫胺素) TPP 脚气病、多发性神经炎

2. B2(核黄素) FMN、FAD 口角炎等炎症

3. PP [尼克酸（酰胺）] NAD+、NADP+ 癞皮病

4. 泛酸（遍多酸）CoASH（辅酶A）

5. B6 [吡哆醇（醛、酸）] 磷酸吡哆醇（醛）

6. 叶酸FH4(THFA)(四氢叶酸) 巨红细胞性贫血

7. 生物素生物胞素

8、维生素C 坏血病

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案

第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。

王镜岩生物化学知识点整理版80605

v1.0 可编辑可修改 教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素（化学）组成 主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数××100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。（三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。 第二节蛋白质的分子结构 蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。 一、蛋白质的一级结构（primary structure） 1953年，英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，

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第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。

王镜岩《生物化学》课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］

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第七章糖代谢 1.糖酵解（Glycolysis）概念、过程。（P80） 2.糖酵解的调节。（P83） 3.计算糖酵解生成ATP的数目。（P80） 4.丙酮酸的去路。（P80） 5.三羧酸循环过程，能量计算。（P107） 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽？（P110） 7.磷酸戊糖途径有何意义？（P153） 8.糖异生概念。（P154） 9.糖异生与糖酵解不同的三个反应（包括催化的酶）。（P156） 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中（）？ （A）糖酵解途径（B）三羧酸循环 （C）戊糖磷酸途径（D）C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶（）？ （A）磷酸戊糖途径（B）糖酵解 （C）糖的有氧氧化（D）糖异生 3.糖酵解的限速酶是（）？ （A）磷酸果糖激酶（B）醛缩酶 （C）3-磷酸甘油醛脱氢酶（D）丙酮酸激酶 第八章生物能学与生物氧化 1.生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物？体内ATP 有哪些生理功能？ 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡？原理何在？ 4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写出具体的计算步骤。5．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是（） （A）c1→b→c→aa3→O2 （B）c→c1→b→aa3→O2 （C）c1→c→b→aa3→O2 （D）b→c1→c→aa3→O2 6. 名词解释：氧化磷酸化、生物氧化、底物水平磷酸化、呼吸链、磷氧比（P\0）、能荷 第九章脂类代谢 1. 从以下几方面比较饱和脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况（P264 ）。 2. 简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。

王镜岩生物化学名词解释.

生物化学名词解释 1 .氨基酸（am i no acid）：是含有一个碱性氨基（-N H 2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（essential am i no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值。 5.茚三酮反应（ninhydrin reacti on ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（ch rom at og raphy） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exc hange colum n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gel filtration ch rom at og raphy， GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（affinity chrom atog raph ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（gel elect roph oresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（tw o-dim ension al electroph orese）：等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照 pI）分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6.Edm an 降解（Edm an deg radation ）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序

王镜岩生物化学题库精选有详细答案

第十章D N A的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链 是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 8．以5，-ATCGA-3，模板，其复制的产物是5， 3，。 9．DNA的生物合成方式有、和。 10. DNA损伤修复的类型有、、和。

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

封面、目录、 概要 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)

生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考

目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102

王镜岩生物化学上册总结

糖类可以定义为:多羟基醛；多羟基酮；多羟基醛或多羟基酮的衍生物。 糖的命名与分类：1.单糖：不能被水解称更小分子的糖.2。寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖：同多糖：杂多糖：4.结合糖(复合糖，糖复合物)：糖脂、糖蛋白（蛋白聚糖）、糖核苷酸等5。糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 蛋白聚糖属于（） A．多糖 B．双糖 C．复合糖 D．寡糖 E．单糖 第三章 蛋白质（protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键（peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外)。 等电点（isoelectric point， pI） 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基）.也含有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物，亦称两性电解质或兼性离子 pH 〉 pI时，氨基酸带负电荷，—COOH解离成- COO-,向正极移动。★ pH = pI时,氨基酸净电荷为零★ pH 〈 pI时,氨基酸带正电荷，-NH2解离成— NH3+,向负极移动. 若pI?pH 〉 0,两性离子带净正电荷,若pI?pH 〈 0，两性离子带净负电荷，差值越大,所带的净电荷越多。 1.半胱氨酸 pK1(α-COO—）=1.96, pK2(R-SH）=8。18，pK3（α—NH3+)=10.28，该氨基酸pI值为：A.5。07 B.6.12 C。6。80 D.7。68 E。9.23 2。赖氨酸 pK1(α-COO—)=2.18， pK1（α-NH3+）=8.95,pK3(R-NH3+)=10.53，该氨基酸pI值为：A. (pK1+ pK2）/2 B. (pK2+ pK3)/2 C. （pK1+ pK3)/2 D. (pK1+ pK2+ pK3）/3 E. （pK1+ pK2+ pK3）/2 3 .天冬氨酸 pK1（α-COO-)=1。96， pK2（α-COO—）=3.65,pK3(α—NH3+)=9。60，该氨基酸pI值为：A。2。92 B.3.65 C。5.7 4 D。6。62 E。7。51苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 第四章 100克样品中蛋白质的含量 ( g ％ )= 每克样品含氮克数× 6。25×100 蛋白质具有重要的生物学功能1)作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。 主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键 肽键（peptide bond）是由一个氨基酸的a—羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整,被称为氨基酸残基(residue)。参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit） .肽键的结构特点：酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个Cα几乎处在同一平面内（酰氨平面）.肽链中的肽键一般是反式构型 同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。

王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章

导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。

脂类--王镜岩生物化学第三版笔记(完美打印版)

第三章脂类 提要 一、概念 酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种：动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。 极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。 脑蛋白脂不溶于水，分为A、B、C三种。top 第一节概述 一、脂类是脂溶性生物分子 脂类（lipids）泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的各类生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中没有极性基团的称为非极性脂；有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的，其中的部分结构是水溶性的。 二、分类 1.单纯脂单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯，没有极

王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况

王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化

王镜岩生物化学第三版考研笔记-共122页(2)(2)

王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示：

王镜岩生物化学课后习题答案

生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号

王镜岩生物化学知识点整理版

教学目标: 1、掌握蛋白质得概念、重要性与分子组成。 2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。 3、掌握蛋白质得一、二、三、四级结构得特点及其重要化学键。 4、了解蛋白质结构与功能间得关系。 5、熟悉蛋白质得重要性质与分类 第一节蛋白质得分子组成 一、蛋白质得元素(化学)组成 主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。有些蛋白质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质得含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质得大致含量。 每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质得基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶得作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋白质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。 (三)氨基酸得重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中得溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋白质含量得快速简便得方法。 2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子得形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。 在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势与程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液得pH称为该氨基酸得等电点。氨基酸得pI就是由α-羧基与α-氨基得解离常数得负对数pK1与pK2决定得。计算公式为:pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边得pK值得平均值,即为此氨基酸得等电点(酸性氨基酸得等电点取两羧基得pK值得平均值,碱性氨基酸得等电点取两氨基得pK值得平均值)。 第二节蛋白质得分子结构 蛋白质就是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质得一级、二级、三级与四级结构。一级结构描述得就是蛋白质得线性(或一维)结构,即共价连接得氨基酸残基得序列,又称初级或化学结构。二级以上得结构称高级结构或构象(conformation)。一、蛋白质得一级结构(primary structure) 1953年,英国科学家F、Sanger首先测定了胰岛素(insulin)得一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链与一条B链组成,分子中共有3个二硫键,其中两个在A、B链之间,另一个在A链内。 蛋白质得一级结构测定或称序列分析常用得方法就是Edman 降解与重组DNA法。Edman降解就是经典得化学方法,比较复杂。首先要纯化一定量得待测蛋白质,分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析;要应用不同得化学试剂或特异得蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同得肽段,测出它们得序列,对照不同水解制成得两套肽段,找出重叠片段,最后推断蛋白质得完整序列。重组DNA法就是基于分子克隆得分子生物学方法,比较简单而高效,不必先纯化该种蛋白质,而就是先要得到编码该种蛋白质得基因(DNA片段),测定DNA中核苷酸得序列,再按三个核苷酸编码一个氨基酸得原则推测蛋白质得完整序列。这两种方法可以相互印证与补充。 目前,国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。蛋白质一级结构就是空间结构与特异生物学功能得基础。 二、蛋白质得二级结构(secondary structure) 蛋白质得二级结构就是指其分子中主链原子得局部空间排列,就是主链构象(不包括侧链R基团)。 构象就是分子中原子得空间排列,但这些原子得排列取决于它们绕键得旋转,构象不同于构型,一个蛋白质得构象在不破坏共价键情况下就是可以改变得。但就是蛋白质中任一氨基酸残基得实际构象自由度就是非常有限得,在生理条件下,每种蛋白质似乎就是呈现出称为天然构象得单一稳定形状。 20世纪30年代末,L、Panling 与R、B、Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸与寡肽得晶体结构,获得了一组标准键长与键角,提出了肽单元(peptide unit)得概念, 还提出了两种主链原子得局部空间排列得分子模型(α-螺旋)与(β-折叠)。 1.肽单位 肽键及其两端得α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在得平面称肽键平面)。 肽键C—N键长为0、132nm,比相邻得单键(0、147nm)短,而较C=N双键(0、128nm)长,有部分双键得性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上得O、H以及2个α-碳原子为反式构型(trans configuration)。 主链中得Cα—C与Cα—N单键可以旋转,其旋转角φ、ψ决定了两个相邻得肽键平面相对关系。由于肽键平面得相对旋转,使主链可以以非常多得构象出现。事实上,肽链在构象上受到很大限制,因为主链上有1/3不能自由旋转得肽键,另外主链上有很多侧链R得影响。蛋白质得主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2、α-螺旋(α-helix) α-螺旋就是肽键平面通过α-碳原子得相对旋转形成得一种紧密螺旋盘绕,就是有周期得一种主链构象。其特点就是: ①螺旋每转一圈上升3、6个氨基酸残基,螺距约0、54nm(每个残基上升0、15nm,旋转100O)。 ②相邻得螺圈之间形成链内氢键,氢键得取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子(3、613),前后间隔3个残基。 ③螺旋得走向绝大部分就是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团得