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酶学部分的练习题

酶学部分的练习题
酶学部分的练习题

第一部分填空

1、全酶由和组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中决定酶的专一性和高效率,起传递电子、原子或化学基团的作用。

2、酶是生物体活细胞产生的,具有催化活性的。

3、竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km _______________ ,而 Vmax_

____________ 。

4、酶是产生的,具有催化活性的。

5、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K

m a、K

m

b和K

m

c,且K

m

a﹥

K

m b﹥K

m

c,则此酶的最适底物是_________,与酶亲和力最小的底物是_________。

6、___________抑制剂不改变酶促反应V

max

, ___________抑制剂不改变酶促反

应K

m

7、全酶由__________和__________组成。

8、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K

m a、K

m

b和K

m

c,且K

m

a﹥

K

m b﹥K

m

c,则此酶的最适底物是_________,与酶亲和力最小的底物是_________。

9、辅酶和辅基的区别在于前者与酶蛋白结合,后者与酶蛋白结合。

10、当酶促反应速度为最大反应速度的80%时,底物浓度是Km值的倍。

11、酶活力是指,一般用

表示。

12、酶反应的温度系数Q10一般为。

13、在适当浓度的-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中-巯基乙醇可使RNA 酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。

14、T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的,称之为这是对酶概念的重要发展。

15、酶的活性中心包括_________和_________两个功能部位。

16、1981年以前发现的酶化学本质是_________,均由活_________产生。

17、酶催化的机理是降低反应的_________,不改变反应的____________。

18、与化学催化剂相比,酶催化作用具有______、______、_____ 等特点。

19、酶的活性中心包括______和 _____两个功能部位,其中_______直接与底物结合,决定酶的专一性_______是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。

20、改变酶结构的快速调节,主要包括__________与__________。

21、酶的特异性包括. _____________ 特异性, ____________ 特异性与立体异构特异性。

22、Km 值等于酶促反应速度为最大速度 _______________ 时的 ___________ 浓度。

23、酶促反应速度(ν)是最大速度( Vmax )的 80 %时,底物浓度( [S] )是 Km 的 _____倍;当ν达到 Vmax 的 90 %时, [S] 是 Km 的

_____________倍。

24、___________抑制剂不改变酶促反应Vmax,___________抑制剂不改变酶促反应Km。

25、丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。

第二部分单选题

1、米氏常数Km是一个用来度量( )

A、酶和底物亲和力大小的常数

B、酶促反应速度大小的常数

C、酶被底物饱和程度的常数

D、酶的稳定性的常数

2、根据米氏方程,有关[s]与Km之间关系的说法不正确的是( )

A、当[s]< < Km时,V与[s]成正比;

B、当[s]=Km时,V=1/2Vmax

C、当[s] > >Km时,反应速度与底物浓度无关。

D、当[s]=2/3Km时,V=25%Vmax

3、某酶今有4种底物(S),其Km值如下,该酶的最适底物为()

A、S1:Km=5

×10-5M B、S2:Km=1×10-5M

C、S3:Km=10×10-5M

D、S4:Km=0.1×10-5M

4、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是:()

A、Vmax不变,Km增大

B、Vmax不变,Km减小

C、Vmax增大,Km不变

D、Vmax减小,Km不变

5、目前公认的酶与底物结合的学说是()

A、活性中心说

B、诱导契合学说

C、锁匙学说

D、中间产物学说

6、根据米氏方程,有关[s]与Km之间关系的说法不正确的是( )

A、当[s]< < Km时,V与[s]成正比;

B、当[s]=Km时,V=1/2Vmax

C、当[s] > >Km时,反应速度与底物浓度无关。

D、当[s]=2/3Km时,V=25%Vmax

7、酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应:( )

A、向反应体系提供能量

B、降低反应的自由能

C、降低反应的活化能

D、降低底物的能量水平

8、非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是():

A、Vmax减小,Km减小

B、Vmax增加,Km增加

C、Vmax变小,Km不变

D、Vmax不变,Km增大

9、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响?( )

A、非竞争性抑制剂

B、竞争性抑制剂

C、可逆的抑制作用

D、反竞争性抑制剂

10、酶与一般催化剂的主要区别是()。

A、当作用物浓度很低时,增加酶的浓度则酶促反应速度升高

B、只促进热力学上允许进行的化学反应

C、在化学反应前后,本身不发生变化

D、能加速化学反应速度,不能改变平衡点

E、专一性强,催化效率极高

11、下列关于酶活性中心的叙述,正确的是()。

A、所有的酶都有活性中心

B、所有酶的活性中心都含有辅酶

C、酶的必需基团都位于活性中心之内

D、所有酶的活性中心都含有金属离子

E、所有抑制剂全都作用于酶的活性中心

12、下列关于酶活性中心的叙述哪一个是不正确的? ()

A、是酶分子中直接与酶的催化作用有关的部位

B、对简单酶类来说,活性中心一般有少数几个氨基酸组成

C、必需基团一定在活性中心内

D、活性中心一般只占酶分子很小一部分结构

13、非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是():

A、Vmax减小,Km减小

B、Vmax增加,Km增加

C、Vmax变小,Km不变

D、Vmax不变,Km增大

14、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响?()

A、非竞争性抑制剂

B、竞争性抑制剂

C、可逆的抑制作用

D、反竞争性抑制剂

15、增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响?()

A、非竞争性抑制剂

B、竞争性抑制剂

C、可逆的抑制作用

D、反竞争性抑制剂

16、下列不属于酶催化高效率的因素为:()

A、对环境变化敏感

B、共价催化

C、靠近及定向

D、微环境影响

17、下列那一项符合“诱导契合”学说:()

A、酶与底物的关系如锁钥关系

B、酶活性中心有可变性,在底物的影响下其空间构象发生一定的改变,才能与底物进行反应。

C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。

D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变

18、关于米氏常数Km的说法,哪个是正确的?()

A、饱和底物浓度时的速度

B、在一定酶浓度下,最大速度的一半

C、饱和底物浓度的一半

D、速度达最大速度一半时的底物浓度

19、胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽,使其形成有活性的酶,这一步骤是: ()

A、诱导契合

B、酶原激活

C、反馈调节

D、同促效应

20、下列哪一项不能加速酶促反应速度:()

A、底物浓集在酶活性中心

B、使底物的化学键有适当方向

C、升高反应的活化能

D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体

21、下面关于共价修饰调节酶的说法哪个是错误的?()

A、共价修饰调节酶以活性和无活性两种形式存在

B、两种形式之间由酶催化共价修饰反应相互转化

C、经常受激素调节、伴有级联放大效应

D、是高等生物独有的调节形式

22、哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度?()

A 不可逆抑制作用

B 竞争性可逆抑制作用

C 非竞争性可逆抑制作用

D 反竞争性可逆抑制作用

23、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于()

A 反馈抑制

B 底物抑制

C 竞争性可逆抑制

D 非竞争性可逆抑制

24、测定酶活性时,通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度?()

A 0.1%

B 1%

C 2%

D 5%

25、酶催化作用对能量的影响在于( ):

A.增加产物能量水平 B.降低活化能 C.降低反应物能量水平D.降低反应的自由能 E.增加活化能

26、酶的竞争性可逆抑制剂可以使( ):

A.V

max 减小,K

m

减小 B.V

max

增加,K

m

增加

C.V

max 不变,K

m

增加 D.V

max

不变,K

m

减小

E.V

max 减小,K

m

增加

27、下列哪一项不是辅酶的功能():

A、传递氢

B、转移基团

C、决定酶的专一性

D、某些物质分解代谢时的载体

28、酶的比活力是指():

A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比

B、每毫克蛋白的酶活力单位数

C、每毫升反应混合液的活力单位

D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力

29、酶的活性中心是指()。

A、酶分子上含有必需基团的肽段

B、酶分子与底物结合的部位

C、酶分子发挥催化作用的关键性结构区

D、酶分子与辅酶结合的部位

30、酶催化作用对能量的影响在于()。

A、降低活化能

B、增加活化能

C、增加产物能量水平

D、上述3项都错

31、竞争性抑制剂作用特点是。()

A、与酶的底物竞争激活剂

B、与酶的底物竞争酶的活性中心

C、与酶的底物竞争酶的辅基

D、与酶的底物竞争酶的变构剂

32、别构酶通常是()。

A、由两种以上酶缔合而成

B、单体酶

C、由两个或两个以上亚基缔合而成

D、上述三项都不对

33、酶蛋白变性后其活性丧失,这是因为()

A、酶蛋白被完全降解为氨基酸

B、酶蛋白的一级结构受破坏

C、酶蛋白的空间结构受到破坏

D、酶蛋白不再溶于水

E、失去了激活剂

34、酶促反应中,决定反应专一性的是()

A、酶蛋白

B、辅酶或辅基

C、底物

D、金属离子

E、变构剂

35、酶分子中能使底物转变成产物的基团是()

A、调节基团

B、结合基团

C、催化基团

D、亲水基团

E、酸性基团

36、全酶的叙述正确的是()

A、全酶是酶与底物的复合物

B、酶与抑制剂的复合物

C、酶与辅助因

子的复合物 D、酶的无活性前体 E、酶与变构剂的复合物

37、影响酶促反应速度的因素不包括()

A、底物浓度

B、酶的浓度

C、反应环境的pH

D、反应温度

E、

酶原的浓度

38、酶原激活的生理意义是()

A、加速代谢

B、恢复酶活性

C、生物自我保护的方式

D、保护酶的方式

39、酶的特异性是指()

A、酶与辅酶特异的结合

B、酶对其所催化的底物有特异的选

择性 C、酶在细胞中的定位是特异性的 D、酶催化反应的机制各不相同 E、在酶的分类中各属不同的类别

40、酶原所以没有活性是因为()

A、酶蛋白肽链合成不完全

B、活性中心未形成或未暴露

C、酶原是普通的蛋白质

D、缺乏辅酶或辅基

E、是已经变性的蛋白质

41、有关PH对酶促反应速度的影响错误的是()

A、pH改变可影响酶的解离状态

B、pH改变可影响底物的解离状态

C、pH改变可影响酶与底物的结合

D、酶促反应速度最高时的pH为最适

pH E、最适pH是酶的特征性常数

42、Km值是指()

A、是达到最大反应速度一半时的底物浓度

B、与底物的浓度无关

C、在

一般情况下是酶-底物符合物的解离常数 D、同一酶的各种同工酶具有相同的Km值 E、是达到最大速度时所必需的底物浓度的一半

43、关于酶的叙述哪项是正确的()?

A、所有的酶都含有辅基或辅酶

B、只能在体内起催化作用

C、大多数酶的化学本质是蛋白质

D、能改变化学反应的平衡点加速反应的进行

E、都具有立体异构专一性(特异性)

44、酶的活性中心是指( )

A、酶分子上含有必需基团的肽段

B、酶分子与底物结合的部位

C、酶分子与辅酶结合的部位

D、酶分子发挥催化作用的关键性结构区

E、酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域

45、Km值的概念是( )

A、与酶对底物的亲和力无关

B、是达到Vm所必须的底物浓度

C、同一种酶的各种同工酶的Km值相同

D、是达到1/2Vm的底物浓竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是()

A、Km↑,Vmax不变

B、Km↓,Vmax↓

C、Km不变,Vmax↓

D、Km↓,Vrnax↑

度 E、与底物的性质无关

46、关于Km值的意义,不正确的是()

A、Km是酶的特性常数

B、Km值与酶的结构有关

C、Km值与酶所催化的底物有关

D、Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度

47、竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是()

A、Km↑,Vmax不变

B、Km↓,Vmax↓

C、Km不变,Vmax↓

D、Km↓,Vrnax↑

48、米氏常数Km是一个用来度量( )

A、酶和底物亲和力大小的常数

B、酶促反应速度大小的常数

C、酶对底物饱和程度的常数

D、酶的稳定性常数

49、酶促反应中决定酶专一性的部分是( )

A、酶蛋白

B、底物

C、辅酶或辅基

D、催化基团

50、具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是()

A、蛋白质

B、RNA

C、DNA

D、糖蛋白

51、酶促反应速度为其最大反应速度的80%时,Km等于( )

A、[S]

B、1/2[S]

C、1/4[S]

D、0.4[S]

52、下列关于辅酶和辅基功能的叙述,哪一项是不正确的?()

A、起转移电子的作用

B、决定酶所催化的反应类型

C、起转移氢的作用

D、可转移特定的化学基团

53、乳酸脱氢酶(LDH)是一个由两种不同的多肽链组成的四聚体。假定这些链随机结合成酶,这种酶有多少种同工酶()?

A.两种 B.三种 C.四种 D.五种 E.六种

54、L-氨基酸的氧化酶只能催化L-氨基酸氧化,这种专一性属于()

A、几何异构专一性

B、旋光异构专一性

C、结构专一性

D、键专一性

E、绝对专一性

第三部分判断(对的打“√”,错的打“×”)

1、米氏常数(Km)是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。()

2、酶的最适温度是酶的特征性常数。()

3、Km等于v=1/2 Vmax时的底物浓度,是酶的特征性常数。()

4、酶有几种底物时,其Km值也不相同。()

5、某些调节酶的V---S的S形曲线表明,酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。()

6、酶可以促成化学反应向正反应方向转移。()

7、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。()

8、Km是酶的特征性常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。

9、辅基与辅酶的区别在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同,并无严格的界限( )

10、别构酶都是寡聚酶( )

11、当底物处于饱和水平时,酶促反应的速度与酶浓度成正比()。

12、酶有几种底物时,其Km值也不相同()。

13、所有酶只可以促成化学反应向正反应方向转移。( )

14、酶可以改变化学反应的平衡常数。( )

15、如果没有维生素的参与,所有酶都没有催化活性。( )

16、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。( )

17、别构酶除有与底物结合的活性部位外,还有与别构效应物结合的别构中心。

( )

食品酶学复习题1总结

一、填充题 1、酶分子修饰生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质,即基于核酸水平对 蛋白质进行改造,利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。 2酶的固定化方法主要可分为四类分别为:吸附法、包埋法、 共价键结合法、和交联法。 3、吸附法是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法,是固定化 中最简单的方法。吸附法又可分为物理吸附法 和离子吸附法。 4、重氮法是将酶蛋白与水不溶性载体的重氮基团通过共价键相连接而固定化的 方法,是共价键法中使用最多的一种。 5、酶反应器有两种类型:一类是直接用游离酶进行反应,即均相酶反应器;另一类是应用固定化 酶进行的非均相酶反应器。 6、酶联免疫测定(即ELISA)的基本原理包括以下两点:(1)利用抗原与抗体的特异反应将待测 物与酶连接;(2)通过酶与底物产生颜色反应,用于定量测定。 二、名词解释 1、同工酶:同工酶的命名: 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式(包括不同的氨基酸序列、空间结构等)的酶,这种分子形式差异是由于酶蛋白的编码基因不同,或者虽然基因相同,但基因转录产物mRNA 或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的。 2、产酶促进剂:产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质,能显著提高酶的产率,这类物质称为产酶促进剂。 3、酶活力:酶活力是指酶催化反应的能力,它表示样品中酶的含量。1961 年国际酶学会规定,l min 催化lμmol 分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ,温度为25 ℃,其它条件(pH 、离子强度) 采用最适条件。 4、溶菌酶:溶菌酶又称为胞壁质酶,是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白,化学性质非常稳定。 三、简答题 1、酶学对食品科学有哪些重要性? 答:(1)酶对食品加工和保藏的重要性(2)酶对食品安全的重要性(3)酶对食品营养的重要性(4)酶对食品分析的重要性(5)酶与食品生物技术 2、在酶的纯化方法中,酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法? 答:酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面,它们的分离方法根据这个基础分为: (1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法,如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法,如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法,如亲和层析法、亲和电泳法等。 3、固定化酶有哪些优点? 答:固定化酶的优点: (1 )同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用; (2 )固定化后,和反应物分开,有利于控制生产过程,同时也省去了热处理使酶失活的步骤;

食品酶学导论复习知识点

食品酶学导论考试重点 、名词解释 1、酶定义:是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分 子。 2、酶活力:指酶催化反应的能力,它表示样品中酶的含量。 3、比活力:单位蛋白质(毫克蛋白质或毫克蛋白氮)所含有的酶活力 (单位/毫克蛋白)。比活力是酶纯度指标,比活力愈高表示酶愈 纯,即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。 4、酶活性中心:是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的 部位。 5、别构部位:指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位,而且存在调节 部位,结合别构配体(效应剂)的部位。 6、酶原:酶是在活细胞中合成的,但不是所有新合成的酶都具有催化 活力,这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。 7、同工酶:来自同一生物体同一生活细胞,能催化同一反应,但由 于结构基因不同,因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。 8、Km 值:就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓 度。Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。(它不是酶的特征常 数,同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。) 9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。 10、乒乓反应:酶结合底物A,并释放产物后,才能结合另一底物,

再释放另一产物 11、酶的抑制剂:酶分子与配体结合后,常引起酶活性改变,使酶活 性降低或完全丧失的配体,称酶的抑制剂,这种效应称抑制作用。 12、大分子结合修饰:利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结 合,使酶分子的空间结构发生某些精细的改变,从而改变酶的特性 与功能。 13、固定化酶:指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使 用的酶。 14、固定细胞:固定化死细胞、固定化活细胞。 15、固定化活细胞:固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动(生 长、繁殖、新陈代谢)的细胞。 、重点知识概括 1、酶的一般特征:酶的催化效率高,酶作用的专一性,大多数酶的 化学本质是蛋白质。 2、酶的6 大类:氧化还原酶,转移酶,水解酶,裂合酶,异构酶,连 接酶。 3、酶学对食品科学的重要性: 3.1、酶对食品加工和保藏的重要性:控制动植物原料中的酶,利用酶的催化活性进行生产活动; 3.2、酶对食品安全的重要性:酶的作用会产生毒素和有害物 质,酶的作用改善食品品质; 3.3、酶对食品营养的重要性3.4、酶对食品分析的重要性 3.5、酶与食品生物技术

食品酶学论文

凝乳酶在干酪加工中的应用 摘要:凝乳酶对干酪的品质具有重要影响。本文介绍了凝乳酶的种类,以及其在干酪生产中的作用和机理,论述了凝乳酶对干酪品质影响研究进展,并对其研究前景进行了展望。 关键词:凝乳酶;干酪;品质 干酪是一种营养价值较高的食品,它含有丰富的营养成分,蛋白质和脂肪的含量相当于原料乳含量的l0倍左右。研究表明,多吃干酪可促进儿童和青少年生长发育,抗龋齿,防止妇女和老人骨质疏松,保护视力,养颜护肤,并有利于维持人体肠道内正常菌群的平衡和稳定,增进消化功能,防止腹泻和便秘。干酪加工过程受很多因素的影响,其中凝乳酶对干酪的品质具有重要影响。 1 凝乳酶的种类 传统干酪生产中将来源于犊牛皱胃(第四胃)的皱胃酶(Rennin)用作凝乳酶。但由于皱胃酶的来源及成本等原因,其代用酶也被应用于干酪的实际生产当中。目前凝乳酶的种类包括动物性凝乳酶、植物性凝乳酶、微生物性凝乳酶和利用基因工程技术生产的凝乳酶。动物性凝乳酶主要是胃蛋白酶,其性质在很多方面与皱胃酶相似。但由于胃蛋白酶的蛋白分解力强,且以其制作的干酪成品略带苦味,如果单独使用,会使产品产生一定的缺陷。植物性凝乳酶包括无花果蛋白分解酶、木瓜蛋白分解酶、风梨酶等。微生物凝乳酶主要来源于霉菌和细菌。在生产中得到应用的主要是霉菌性凝乳酶,其主要代表是从微小毛霉菌(Mucorpusillus)中分离出的凝乳酶。微生物来源的凝乳酶生产干酪时的缺陷主要是蛋白分解力比皱胃酶高,干酪的产率较皱胃酶生产的干酪低,成熟后产生苦味。美国和日本等国利用遗传工程技术,将控制犊牛皱胃酶合成的DNA分离出来,导入微生物细胞内,利用微生物来合成皱胃酶获得成功,并得到美国食品医药局(FDA)的认定和批准(1990)。美国Pfizer公司和Gist Brocades公司生产的生物合成皱胃酶制剂在美国、瑞士、英国、澳大利亚等国广泛应用。 2 凝乳酶的作用机理 干酪加工中添加凝乳酶的主要目的是促使牛乳凝结,为排除乳清提供条件。凝乳酶是干酪制造过程中起凝乳作用的关键性酶,同时凝乳酶对干酪的质构形成

食品酶学_样卷

福建农林大学考试试卷(A)卷 课程名称:食品酶学考试时间:120分钟 食品科学与工程专业年级班学号姓名 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 1.下列哪种剂型的酶最方便于在食品生产中使用: A.液体 B.粉剂 C.颗粒 D.纯酶结晶 2.酶制剂的生产主要来源于: A.动物组织提取法; B.植物组织提取法; C.化学或生物合成法; D.微生物发酵法; 3.蛋白酶按其活性部位分为: A.胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶 B.肽链端解酶、肽链内切酶C.丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 D.水解酶、裂合酶4.酶委员会根据酶所催化的反应的性质将酶分为六大类,包括氧化还原酶、转移酶、 裂合酶等,不包括以下哪种类型: A.水解酶 B.裂解酶 C.异构酶 D.连接酶 5.以吸附法固定化酶,酶与载体之间的结合力不包括: A.范德华力 B.疏水相互作用 C.双键 D.离子键

6.根据酶的电荷性质进行酶的分离纯化方法不包括: A.离子交换 B.电泳 C.等电聚焦D.离心沉淀 7.有关米氏常数Km叙述不正确的是: A.Km是酶的一个特征性常数:也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关,而与酶浓度无关。 B.Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物,Km值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 C.Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标,用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 D.某个酶的Km值已知时,无法计算出在某一底物浓度条件下,其反应速度相当于Vmax的百分比。 8.下图表示的是可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别,叙述正确的是: A.曲线1为无抑制剂;曲线2为不可逆抑 制剂;曲线3为可逆抑制剂 B.曲线1为无抑制剂;曲线2为可逆抑制剂; 曲线3为不可逆抑制剂 C.曲线1为不可逆抑制剂;曲线2为无抑制 剂;曲线3为可逆抑制剂 D.曲线1为不可逆抑制剂;曲线2为可逆抑 制剂;曲线3为无抑制剂 9.在一些用发酵方法加工的鱼制品中,由于鱼和细菌中什么酶的作用,会使这些食品 缺少维生素B。 A.硫胺素酶 B.蛋白酶 C.胃蛋白酶 D.胰蛋白酶 10.在科技文献中,当一种酶作为主要研究对象时,在文中第一次出现时可以不标明酶 的: A.系统名 B.数字编号 C.酶的来源 D.生产商 11.下列有关SOD叙述不正确的是: A.SOD是一类含金属的酶; B.SOD存在于几乎所有靠有氧呼吸的生物体内,从细菌、真菌、高等植物、高等动物直至人体均有存在; C.SOD分子中不含赖氨酸,芳香氨酸也很少,能抗胃蛋白酶水解; D.SOD是氧自由基专一清除剂,在照射前供给外源性SOD,可有抗辐射效果。

食品科学专业

食品科学专业 硕士学位研究生培养方案(2009 7 27) 一、培养目标 本专业培养德、智、体全面发展,具有开拓进取精神和从事科学研究或独立担负专门工作的能力以及能够从事科研、教学、管理、新产品开发的食品领域高级专门人才。 具体要求是: 1、拥护中国共产党的领导,热爱社会主义祖国,遵纪守法,认真学习马列主义、毛泽东思想、邓小平理论和“三个代表”重要思想,有严谨的治学态度,开拓创新精神,良好的综合素质,积极献身食品科技事业,努力为祖国的现代化建设服务。 2、在具有本学科扎实的理论基础和宽阔的知识面的同时,掌握食品科学的系统理论知识和基本实验技能,以及农产品深加工技术,侧重在某一个方向进行深入研究;熟悉所从事研究方向科学技术的新发展和新动向,能在研究中熟练使用计算机,具有独立从事科学研究、教学和指导生产及组织管理工作的能力,具有较强的开拓创新的能力。至少掌握一门外语,达到四会,能熟练地阅读本专业的外文文献,能够用外语撰写论文摘要。 3、身心健康。 二、研究方向 根据食品学科发展的需要,结合我院自身的优势和特点,本专业暂设7个研究方向。研究方向如下: 01营养与食品卫生学 02食品新资源开发 03食品加工与贮藏 04食品功能成分开发利用 05畜产品质量控制 06食品生物技术 07食品加工工程 三、学习年限 食品科学专业的学位为工学硕士,学制一般为3年,其中第一年为学位课程学习,后两年进行选修课的学习、研究试验、论文撰写及毕业答辩。对于提前完成规定的全部学业,成

绩特别优秀的,经专家推荐和严格考核,可以提前毕业或提前攻读博士学位(硕博连读),但不得少于两年;个别因客观原因不能在规定的学制内完成学业的,经审核批准可适当延长,一般不超过5年。 四、课程设置 食品科学专业的课程设置应符合科学、规范、宽广,学分分配合理的基本原则,既要体现食品科学专业的基础性、科学性,又要有先进性、前沿性,同时符合本学科发展的要求。 按照学校相关文件规定,其他专业的学位课可作为本专业的选修课。 食品科学专业开设的课程如下: (一)必修课 1、公共学位课 7学分 (1) 政治理论课(二门课) 9 0学时 3学分 自然辩证法概论 科学社会主义的理论与实践 (2) 第一外语(含专业外语) 2 4 0学时 4学分 2、专业学位课 18 学分 (1)高等有机化学 4 0学时 2学分 (2)现代仪器分析 4 0学时 2学分 (3) 实验动物与功能评价 4 0学时 2学分 (4) 食品科学研究进展 4 0学时 2学分 (5)食品生物工程 4 0学时 2学分 (6) 生化技术 4 0学时 2学分 (7)高级食品微生物学 4 0学时 2学分 (8)食品工程高新技术 4 0学时 2学分 (9)分子生物学技术 4 0学时 2学分 (二)选修课 一般要求选修1-2门,2-4学分。研究生根据自己的需要和特点,可跨院(系、所、中心)、跨学科选修研究生课程。本专业研究生要求选修4学分,我院开设的选修课程如下: (1) 食品杀菌技术专题 2 0学时 1学分 (2) 现代果汁加工技术专题 2 0学时 1学分 (3) 食品质量与安全专题 2 0学时 1学分

酶学实验

实验一、木瓜蛋白酶活性测定实验(明胶法) (一)实验原理 木瓜蛋白酶从明胶中分解出氨基酸和肽,其氨基型氮可用甲醛复分解,产生氢离子,浓度可用氢氧化钠溶液滴定。 (二)定义 一个木瓜蛋白酶单位相当于在规定条件下分解1ug分子量的肽键时所需的酶量。 (三)试剂 1. 底物明胶 2. 柠檬酸盐缓冲液(pH5.0) 取70.000g一水柠檬酸溶于720mL 1mol/L氢氧化钠溶液中。用1mol/L氢氧化钠溶液将pH调至5.0,用蒸馏水定容至1000mL。 3. 37%甲醛溶液 4. 酚酞溶液取0.5g酚酞溶于95%的乙醇中,并定容至50mL。 5. 0.1mol/L氢氧化钠溶液取4.0克氢氧化钠置于洁净干燥的烧杯中,加纯水稀释、搅拌溶解,将溶液移入1000ml洁净容量瓶中定容至刻度。 6. 酶溶液用蒸馏水溶解酶,每毫升配制溶液应含有40U左右。酶的称量一定得按以下原则确定:用于主值和空白值试验的耗量之差应在1.8~2.2mL这一范围内。此外需用一个合适的称量重复测定几次。 (四)操作步骤 称取500mg明胶放入一只100mL锥形烧瓶内,加8mL蒸馏水,加热后明胶溶解。待明胶完全溶解加2.0mL柠檬酸盐缓冲液,置于水浴中冷却至40℃。加5.00mL已预热至40℃的酶溶液,于40℃下保温60min,加10.0mL甲醛溶液终止反应。加0.5mL酚酞溶液后用0.1mol/L氢氧化钠溶液滴定,直至第一次出现明显的粉红色为终点。 用同样方法测定空白值,只是这里在添加酶溶液之前先添加甲醛溶液。在空白值测定方面耗去大约5mL 0.1mol/L氢氧化钠溶液。

(五)计算 用以下公式计算酶活性: 酶活力(U/mg)=(H-B)/E W×100 式中:H-用于主值的滴定耗量(mL); B-用于空白值的滴定耗量(mL); 100-相当于1mL0.1mol/L氢氧化钠溶液; E W-每5.0mL所用酶液中含有酶的重量(mg)。 举例: 测定一个木瓜蛋白酶样品。从样品中称取68.2mg,定容100mL。5 mL此溶液中含有3.41mg样品。8.52mL滴定耗于空白值试验,10.57mL耗于主值试验。则酶活性为:(10.57-8.52)×100/3.41=60.1 U/mg

第1章考试题

第1章考试题 1 某水泥厂生产普通硅酸盐水泥,现改产火山灰硅酸盐水泥,原包装袋未变,客户投诉水泥重量不够,请分析原因。 答: 火山灰硅酸盐水泥的堆积密度较普通硅酸盐水泥小,由于包装袋的容积一定,因而质量变小。 2质量为3.4kg,容积为10L的容量筒装满绝干石子后的总质量为18.4kg。若向筒内注入水,待石子吸水饱和后,为注满此筒注入水4.27kg。将上述吸水饱和的石子擦干表面后称得总质量为18.6kg(含筒重)。求该石子的吸水率,表观密度,堆积密度。 石子的质量为m=18.4-3.4=15.0(kg) 石子的堆积体积为V oˊ=10L, 石子所吸水的量为m w=18.6-18.4=0.2(kg),水的体积为0.2L 开口孔隙体积为石子吸收水的量,即V k=0.2L 注入筒内的水的体积为Vˊw=4.27L, 该体积等于石子间空隙的体积与石子开口孔隙之和。V s+V k=4.27L 故,石子的质量吸水率为 W m=m w/m=0.2/15×100%=1.3%石子的体积吸水率为

V v =V k/V o = 0.2/(10-4.27+0.2)×100% = 3.4% 石子的堆积密度为 ρodˊ=m/ V oˊ=15/10=1500(kg/m3) 石子的表观密度为 ρod=m/V o=15/(10-4.27+0.2)=2530(kg/m3) 第3章考试题 一、名词解释 1 胶凝材料 2 气硬性胶凝材料 1 凡能在物理、化学作用下,从浆体变为坚固的石状体,并能胶结其他物料而具有一定机械强度的物质错。 2 只能在空气中硬化,并保持和继续发展强度的胶凝材料 二、问答题 1 建筑石膏制品为何一般不适于室外? 答:因建筑石膏制品化学成分主要为CaSO4·2H2O,微溶于水;且建筑石膏制品内部含大量毛细孔隙、水或水蒸汽易进入建筑石膏制品内部,加快二水石膏晶体溶解于水的速度,特别是晶体间搭接处易受溶液破坏,强度大为下降。正因为其耐水性差、吸水率高、抗渗性及抗冻性差,故不宜用于室外。

食品酶

酶的稳定性和固定化 摘要:固定化酶,不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。酶固定化后一般稳定性增加,易从反应系统中分离,且易于控制,能反复多次使用。便于运输和贮存,有利于自动化生产。固定化酶是近十余年发展起来的酶应用技术,在工业生产、化学分析和医药等方面有诱人的应用前景。 关键词:固定化酶,稳定性 正文: 一、酶稳定的分子原因 1、稳定蛋白质构象的力(盐键、氢键、二硫键和疏水作用)。 2、金属离子、底物、辅助因子和其他低相对分子量配体的相互作用使酶蛋白构象稳定。 3、金属离子由于结合到多肽链的不稳定部分(特别是拐弯处),可以显著增加酶的稳定性。 4、蛋白质与其它的生物大分子尤其是蛋白质与脂的作用。 在生物体内,蛋白质常与脂类或多糖相互作用形成复合物,屏蔽了蛋白质表面的疏水区域,从而显著增加蛋白质的稳定性。 5、氨基酸残基的坚实装配 蛋白质分子中存在约25%的体积的空隙,这些空隙通常为水分子所充满。由布朗运动调节的极性水分子与蛋白质疏水核的接触会导致蛋白质不稳定。 6、对氧化修饰敏感的氨基酸含量较低 活性部位的氨基酸残基的氧化作用是酶失活的最常见机理之一。如半胱氨酸的巯基和色氨酸的吲哚环,对氧化特别敏感。 二、酶的固定化方法 (一)、吸附法 物理吸附法:酶被物理吸附于不溶性载体的一种固定化方法。此类载体很多,无机载体有多孔玻璃、活性炭、酸性白土、漂白土、高岭石、氧化铝、硅胶、膨润土、羟基磷灰石、磷酸钙、金属氧化物等;天然高分子载体有淀粉、白蛋白等;最近,大孔型合成树脂、陶瓷等载体也十分引人注目;此外还有疏水基的载体(丁基或己基-葡聚糖凝胶)可以疏水性吸附酶,以及以单宁作为配体的纤维素衍生物等载体。物理吸附法酶活力损失少,但容易脱落。

食品酶学复习题(1)

1.酶的特性有哪些?(1)催化效率高:比一般的酶高106-1013倍;(2)酶作用的专一性:一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质(3)易变性:大多数酶的化学本质是蛋白质,因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和;(5)酶在生物体内参与每一次反应后,它本身的性质和数量都不会发生改变。 8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么? 酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主 要依据,每一种酶都给以三个名称:系统名,惯用名和一个数字编号。 2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同?脂肪酶水解脂肪,产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺,顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力:指酶催化反应的能力,它表示样品中酶的含量。 3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。优点:同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用;固定化后,和反应物分开,有利于控制生产过程,同时也省去了热处理使酶失活的步骤;稳定性显著提高;可长期使用,并可预测衰败的速度;提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面?操作稳定性(2)贮藏稳定性(3)热稳定性(4)对蛋白酶的稳定性(5)酸碱稳定性。 27.什么是糖酶?常见的糖酶有哪几种?(四种以上) 糖酶:裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键,使多糖降解为小分子,催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。 常见的糖酶:α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶,乳糖酶,果胶酶,纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵 2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么? 琼脂糖凝胶过滤:不同式样通过凝胶时,能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞,不能进入微孔的大分子未被阻滞,改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。(琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法) 离子交换法:改变PH或提高溶液离子强度,根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。(离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法)5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶? 乳糖的溶解度比较低,在冷冻乳制品中容易析出,使得产品带有颗粒状结构,乳糖部分水解可以防止出现这种情况。 .酶的动力学研究包括哪些内容?图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础,通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。 4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素?(1) 温度:在低温条件下(0-4℃)使用、处理和保存,有的需要更低的温度,加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液:pH应在酶的pH稳定范围内,采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度:一般酶浓度高较稳定,低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧:有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性,常加入下列稳定剂:如钙离子保护淀粉酶,锰离子保护溶菌酶,二巯基乙醇保护巯基酶。(常加入下列稳定剂:①底物、抑制剂和辅酶,它们的作用可能是通过降低局部的能级水平,使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶,可加入-SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α-淀粉酶,Mn2+能稳定溶菌酶,Cl-能稳定透明质酸酶。)

食品类专业简历精品范文

食品类专业简历精品范文 在食品类专业简历中个人成就是很多方面能力的一种证明,比如说曾经在某项共工作中所展现的领导能力,可以体管理专业能力。在写个人简历的时候,就其个人成就要写出相关经历的所涉及到的一些任务,包括是什么类型的、如何产生的,当时的背景以及具体情景,还有所需要完成的目标,以及完成过程中你所做的工作等等。通过细节的描写,可以提高个人简历的真实度以及可读性。 篇一:食品类专业简历精品范文 个人信息 民族:汉目前所在地:广州 年龄: 26 岁户口所在地:广州 婚姻状况:未婚 求职意向及工作经历 人才类型:全职 应聘职位:食品工程/糖酒、品质管理、生产管理 工作年限:0职称:其它 求职类型:全职可到职日期:随时 月薪要求:面议希望工作地区:广州深圳

个人工作经历:20XX.09~20XX.10 理工学院教科办助理秘书 教育背景 毕业院校:暨南大学 最高学历:硕士毕业日期:20XX-06 所学专业一:轻工/粮食/食品类所学专业二: 受教育培训经历:20XX年9月~20XX年暨南大学食品科学与工程(功能性食品研究方向)硕士研究生 全面、系统、深入地学习功能性食品理论和分离检验理论,掌握了食品研发、食品包装开发食品检验方法和技术,深入系统研究了食品功能因子在食品中的作用和可食性包装研究开发。论文题目:可食性膜研究开发与食品包装实验。在校所学课程:高级食品化学、食品添加剂、现代仪器分析、食品贮运与包装、高分子化学与物理、食品分离技术、食品酶学。 1999年9月~20XX年7月南昌大学食品科学与工程 (发酵工程方向)学士 掌握了扎实的食品科学与工程基础知识,同时辅修了计算机网络与工程技术专业;担任学生干部增强自身的组织、管理和协调能力;培养了良好的分析和解决问题能力 语言能力 外语:英语外语水平: 四级

食品酶学试卷

一、填空题 1、蛋白质的二级结构有、和。 2、竞争性抑制剂不改变酶的;非竞争性抑制剂不改变酶的。 3、有竞争性抑制剂参与的米氏方程为。 4、α-淀粉酶耐酸,不耐;β-淀粉酶,不耐。 5、根据作用模式蛋白酶可分为和。 6、根据其程度不同,酶的专一性、和。 7、用双倒数作图法测定酶促反应的Km和Vmax,其纵轴截矩为,斜率 为、横轴为 。 8、酶的比活力是指,比活力越高,表明。 9、酶的活性中心由和两部分构成。 二、名词解释( 1、同工酶; 2、电泳; 3、包埋法; 4、酶电极; 三、判断是非 1、除甘氨酸外,所以的氨基酸都是具有光学性,在蛋白质中的氨基酸都是D型。() 2、酶反应器和生化反应器的区别主要表现在酶反应器的生产条件为低温、低压、和能耗低。() 3、羧肽酶B可以除去苦味肽。() 4、脲酶的专一性很强,除作用于尿素外,不作用于其他物质。() 5、当底物浓度处于饱和水平时,酶促反应的速度与酶浓度成正比,当底物处于限速浓 度时,酶促反应将随时间而降低。() 6、某一酶反应的最适pH和最适温度都是恒定的,是酶的特征常数。() 7、一个酶作用于多种底物时,其最适底物的Km值应是最小的。() 8、K+能维持淀粉酶的最适构象,从而使酶具有最高的活力。() 9、β-淀粉酶是一种外切酶。() 10、辅基和辅酶的区别只在于它们与蛋白质结合的牢固程度不同,并无严格区别。() 四、选择题

1、目前公认的酶与底物结合的学说是。 A、活性中心学说 B、诱导锲合学说 C、钥匙学说 D、中间产物学说 2、变构酶是一种。 A、单位酶 B、寡聚酶 C、多酶复合体 D、米氏酶 3、下列关于酶特性的叙述,错误的是。 A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅助因子参与 4、下列关于同工酶的叙述中,错误的是。 A、同工酶的结构、组成不尽相同 B、不同的同工酶Km值不同 C、同工酶在电泳中迁移率不同 D、同工酶的功能不同 5、一个简单的酶促反应,当[S]《Km时。 A、反应速度最大 B、反应速度与底物浓度成正比 C、增加底物浓度,反应速度不受影响 D、增加底物浓度,反应速度降低 6、丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于。 A、反馈抑制 B、非竞争性抑制 C、竞争性抑制 D、底物抑制 7、胰凝乳蛋白酶仅能水解R1是。 A、酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 B、酪氨酸、组氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 C、蛋氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 D、精氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 8、巯基蛋白酶存在于活性部位的氨基酸是。 A、Cys、His、Met B、Cys、His、Asp C、Cys、Asp、Met D、Tye、His、Met 9、下列关于多酚氧化酶,叙述错误的是。 A、一元酚羟基化生成相应的邻-二羟基化合物 B、邻-二酚氧化生成邻醌 C、两类反应都需要有分子氧参加 D、邻-二酚氧化生成邻羧酸 10、下列关于酶与水分活度,叙述正确的是。 A、降低酶制剂的水分活度有利于提高它们的稳定性 B、不同的酶对水分活度的要求都是一样的

食品酶学题目

食品酶学 一、名词解释 1、酶:酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。 2、生物传感器:由生物识别单元和物理转换器相结合所构成的分析仪器。 3、盐析:一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 4、生物因子:指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。 5、同功酶((isoenzyme):指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式(包括不同的AA序列、空间结构等)的酶。 6、酶活力单位(active unit):在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 7、酶原:不具有活性的酶的前体。 8、酶比活力(specific activity):单位蛋白质(毫克蛋白质或毫克蛋白氮)所含有的酶活力(单位/毫克蛋白) 10、固定化酶(immobilized enzyme):指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。 11辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分(其中较小的非蛋白质部分称辅基),与酶或蛋白质结合的非常紧密,用透析法不能除去。 12、单体酶:仅有一个活性中心的多肽链构成的酶,一般是由一条多肽链组成。 13、寡聚酶:由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。 二、简答题 3、凝胶过滤的原理 将凝胶装于层析柱中,加入混合液内含不同分子量的物质,小分子溶质能在凝胶海绵状网格内,即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所到达,凝胶内外小分子溶质浓度一致。在向下移动的过程中,它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒,如此不断地进入与流出,使流程增长,移动速率慢故最后流出层析柱。而中等大小的分子,它们也能在凝胶颗粒内外分布,部分送入凝胶颗粒,从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。大分子溶质不能透入凝胶内,而只能沿着凝胶颗粒间隙运动,因此流程短,下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。因而,样品通过定距离的层析柱后,不同大小的分子将按先后顺序依次流出,彼此分开。 4、分离纯化酶有哪些?根据什么? 根据酶和杂蛋白的性质差异,它们的分离方法可分为: ⑴根据分子大小而设计的方法,如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等 ⑵根据溶解度大小分离的方法,如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等 ⑶按分子所带正负电荷多少分离的方法,如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等 ⑷按稳定性差异建立的分离方法,如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等 ⑸按亲和作用的差异建立的分离方法,如亲和层析法、亲和电泳法等 5、固定化酶 (一)制备方法 固定化酶的制备方法很多,常用的有吸附法、包埋法、结合法和交联法。根据酶自身的性质、应用目的、应用环境来选择固定化载体和方法。 1)吸附法(adsorption):利用各种固体吸附剂将酶吸附在其表面上固定的方法,是固定化

酶工程习题及答案

酶工程试题(A) 一名词解释(每题3分,共计30分) 1. 酶工程:又叫酶技术,是酶制剂的大规模生产和应用的技术。 2.自杀性底物:底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露,再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂,这种底物叫自杀性底物。 3.别构酶;调节物与酶分子的调节中心结合后,引起酶分子的构象发生变化,从而改变催化中心对底物的亲和力,这种影响被称为别构效应,具有别构效应的酶叫别构酶 4.诱导酶:有些酶在通常的情况下不合成或很少合成,当加入诱导物后就会大量合成,这样的酶叫诱导酶 5.Mol催化活性:表示在单位时间内,酶分子中每个活性中心转换的分子数目 6.离子交换层析:利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷,当带相反电荷的分子通过时,由于静电引力就会被载体吸附,这种分离方法叫离子交换层析。 7.固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶束缚于水不溶的载体上,或将酶束缚于一定的空间内,限制酶分子的自由流动,但能使酶发挥催化作用的酶 8.修饰酶:在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶 9.非水酶学:通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的,研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10模拟酶:利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面,一是酶分子结构,二是反应条件。 2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类,一类是序列机制,另一类是乒乓机制。 4.可逆抑制作用可分为竞争性,反竞争性,非竞争性,混合性; 5.对生产酶的菌种来说,我们必须要考虑的条件有,一是看它是不是致病菌,二是能够利用廉价原料,发酵周期短,产酶量高,三是菌种不易退化,四是最好选用能产生胞外酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高。 6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。 7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂,固体酶制剂,纯酶制剂和固定化酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有吸附法,包埋法,交联法, 共价键结合法。 9.酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 10.模拟酶的两种类型是半合成酶和全合成酶。 11.抗体酶的制备方法有拷贝法和引入法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比,有何优缺点? 解:优点(1)易将固定化酶和底物,产物分开产物溶液中没有酶的残留简化了提纯工艺 (2)可以在较长的时间内连续使用(3)反应过程可以严格控制,有利于工艺自动化(4)提高了酶的稳定性 (5)较能适于多酶反应 (6)酶的使用效率高产率高成本低 缺点 (1)固定化时酶的活力有损失 (2)比较适应于水溶性底物 (3)与完整的细胞相比,不适于多酶反应。 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法,并简述其原理。 解:.方法:透析与超虑离心分离凝胶过滤盐析等电点沉淀共沉淀吸附层析电泳亲和层析热变性酸碱变性表面变性等(原理略) 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料? 解:(1)微生物种类多,酶种丰富,且菌株易诱变,菌种多样 (2)微生物生长繁殖快,酶易提取,特别是胞外酶 (3)来源广泛,价格便宜 (4)微生物易得,生长周期短 (5)可以利用微电脑技术控制酶的发酵生产,可进行连续化,自动化,经济效益高 (6)可以利用以基因工程为主的分子生物学技术,选育和改造菌种,增加产酶率和开发新酶种 4 下面是某人对酶测定的一些数据,据此求出该酶的最大反应速度和米氏常数 [S](mol/L) V0(umol/min) 0.5?10-628 4.0?10-640 1.0?10-570 2.0?10-595 4.0?10-5112 1.0?10-4128 2.0?10-4139 1.0?10-2140 解:最大反应速度140 ,Km: 1.0?10-5 酶工程试题(B) 一名词解释 1抗体酶:是一种具有催化作用的免疫球蛋白,属于化学人工酶 2酶反应器:是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置,他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件,使底物最大限度的转化为物。 3模拟酶:利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 4底物抑制:在酶促反应中,高底物浓度使反应速度降低的现象。 5稳定pH:酶在一定的pH范围之内是稳定的,超过这个限度易变性失活,这样的pH范围为此酶的稳定pH 6产酶动力学:主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响,包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。 7凝胶过滤:又叫分子排阻层析,分子筛层析,在层析柱中填充分子筛,加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗,样品中的分子经过一定距离的层析柱后,按分子大小先后顺序流出的,彼此分开的层析方法。 8固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶束缚于水不溶的载体上,或将酶束缚于一定的空间内,限制酶分子的自由流动,但能使酶发挥催化作用的酶 9非水酶学:通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的,研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10液体发酵法:以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法,根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.Km值增加,其抑制剂属于竞争性抑制剂,Km不变,其抑制剂属于非竞争性抑制剂,Km减小,其抑制剂属于反竞争性抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有固体培养法和液体培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素,除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响,发酵条件一般包括温度,PH ,氧气,搅拌,湿度和泡沫等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有控制条件,遗传控制,其它方法。 5.酶生物合成的模式分是同步合成型,延续合成型,中期合成型,滞后合成型。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有热变性法,酸碱变性法和表面变性法 7. 通常酶的固定化方法有交联法、包埋法,吸附法、共价结合法 8. 酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的过滤态,从而降低了底物分子的能障,而抗体结合的抗原只是一个基态分子,所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中,对产酶菌有何要求? 一般必须符合下列条件: a)不应当是致病菌,在系统发育上最好是与病原菌无关 b)能够利用廉价原料,发酵周期短,产酶量高 c)菌种不易变异退化,不易感染噬菌体 d)最好选用产胞外酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高 在食品和医药工业上应用,安全问题更显得重要 2.对酶进行化学修饰时,应考虑哪些因素? 解:(1)被修饰酶的性质,包括酶的稳定性,酶活性中心的状况,侧链基团的性质及反应性 (2)修饰反应的条件,包括PH与离子强度,修饰反应时间和温度,反应体系中酶与修饰剂的比例等 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 解:(1)酶蛋白N端的α氨基或赖氨酸的∑氨基 (2)酶蛋白C端的羧基及天冬氨酸的β羧基或谷氨酸的γ羧基 (3)半胱氨酸的巯基1分 (7)丝氨酸骆氨酸苏氨酸上的羟基 (8)苯丙氨酸和骆氨酸上的苯环 (9)组氨酸上的咪唑基 色氨酸上的吲哚基 4.某酶的初提取液经过一次纯化后,经测定得到下列数据,试计算比活力,回收率及纯化倍数。 体积(ml)活力单位(u/ml)蛋白氮(mg/ml) 初提取液120 200 2.5 硫酸铵沉淀 5 810 1.5 解:(1)起始总活力:200?120=24000(单位) (2)起始比活力:200÷2.5=80(单位/毫克蛋白氮) (3)纯化后总活力810?5=4050(单位)2 (4)纯化后比活力810÷1.5=540(单位/毫克蛋白氮) (5)产率(百分产量):4050÷24000=17% (6)纯化倍数:540÷80=6.75

1.2.3食品化学与分析习题与答案

第一章 一、名词解释 1、食品化学 食品化学是从化学角度和分子水平上研究食品的化学组成、结构、理化性质、营养和安全性质以及它们在生产、加工、贮藏和运销过程中发生的变化和这些变化对食品品质和安全性影响的科学。 2、食品分析 是对食品中的化学组成及可能存在的不安全因素的研究和探讨食品品质和食品卫生及其变化的一门学科。 二、问答题 1、食品化学可分为哪些不同的类别 按研究内容的主要范围:食品营养成分化学,食品色素化学,食品风味化学,食品工艺化学,食品物理化学和食品有害成分。 ☆按研究对象和物质分类:食品碳水化合物化学,食品脂类化学,食品色素化学,食品风味化学,食品毒物化学,食品蛋白质化学,食品酶学,食品添加剂科学等等。 2、食品化学的研究内容有哪些 ①确定食品的组成、营养价值、安 全性和品质等重要性质; ②食品贮藏加工中可能发生的各种 化学、生物化学变化; ⑧上述变化中影响食品和其安全性 的主要因素; ④研究化学反应的动力学和环境因 素的影响。 3、食品分析检验的内容包括哪些 (一)食品营养成分的检验 (二)食品添加剂的检验 (三)食品中有害、有毒物质的检验 (四)食品新鲜度的检验 (五)掺假食品的检验 4、食品分析的方法有哪些 (一)感官分析法 (二)理化分析法 (三)微生物分析法 (四)酶分析法 5、感官分析法包括哪些方法 视觉鉴定、嗅觉鉴定、味觉鉴定、听觉鉴定、触觉鉴定 第二章 一、名称解释 1、自由水p8 2、结合水p9 3、水分活度 食品在密闭容器内的水蒸汽压与在相同温度下的纯水的水蒸汽压的比值。水分活度表示食品中水分的有效浓度。 4、等温吸湿线: 指在恒定温度下,使食品吸湿或干燥(解吸),所得到的水分活度与含水量关系的曲线。 5、糖类 糖类的分子组成可用C n (H 2 O) m 通式表示,也称为碳水化合物,是多羟基醛或酮及其衍生物和缩合物的总称。 6、焦糖化 7、淀粉的糊化p24 8、淀粉的老化p26 脂类p28、烟点p33、闪点p33、着火点p33、同质多晶p33、必需脂肪酸p31、脂肪的塑性p34、稠度p34、脂肪的起酥性p35、油脂的油性p35、油脂的粘性p35、 油脂的氢化p42 是通过催化加氢的过程使油脂分子中的不饱和脂肪酸变为饱和脂肪酸,从而提高油脂熔点的方法。 酯交换p42 酯和酸(酸解)、酯和醇(醇解)或酯和酯间进行的酰基交换作用, 蛋白质p43 蛋白质系数p44 氨基酸的等电点P46 蛋白质的功能性质p49 在食品加工、贮藏、销售过程中蛋白质对食品需要特征作出贡献的那些物理和化学性质。 蛋白质的变性p58 维生素p61 是活细胞为了维持正常生理功能所必需的、但需要极微量的天然有机物质的总称。

_2_X_考试方法的探讨

基金项目:华中农业大学/新世纪教学改革计划0项目,华中农业大学优质课程建设项目。收稿日期:2003-07-07 作者简介:陈福生(1965)),男,食品科技学院,副教授,博士。研究方向:食品发酵与食品安全快速检测技术。 高等农业教育,2003-11,11:53-54H igher Agricultural Education ,2003-11,11:53-54 /2+X 0考试方法的探讨 陈福生,张 俊,王小红,谭 军,陈吉忠 (华中农业大学,湖北武汉430070) 摘要:考试是检查教师教学效果,督促学生学习的有效的手段之一。然而,传统的高校考试模 式存在着诸多弊病。本文介绍了一种新的考试模式)))/2+X 0考试模式,详细介绍了这种考试方法的内涵、实施过程和考试成绩的评定办法。关键词:考试方法;教学改革;探讨 中图分类号:G642.474 文献标识码:B 文章编号:1002-1981(2003)11-0053-02 考试是检查教师教学水平与教学质量,促进教师改进教学手段和方法的有效方法之一,也是检查和督促学生学习的行之有效的手段之一。在当前强调素质教育和因人施教的大环境下,高校在教学内容、教学手段和方法等方面的改革层出不穷,而考核考试方法的改革则相对滞后,成为目前高校教学改革的重点和难点,也成为实施素质教育的最大/瓶颈0,阻碍着教学改革的进一步深化。众所周知,一定的教学内容、方法和手段必须有对应的考试和考核方法相匹配,改革后的教学内容、方法和手段也应该有对应的考试考核方法与之配套,否则教学方法改革所取得的成果也难以维持。因此改革传统的考试模式势在必行,也是素质教育的必由之路。 多年来,我们一直对如何克服传统考试模式的弊端进行探索,并尝试着各种新的考核考试模式。本文将介绍一种我们多年来一直在尝试并取得较好效果的考核考试方法)))/2+X 0考试方法。 一、/2+X 0考试方法的内涵 为了摒弃传统考试中形式单一,学生只能被动应考的弊端,以及受因人施教和我国高考/3+X 0考试模式的启发,我们设计了/2+X 0的考试模式。通过这种考试模式的实施,我们希望在不降低教学要求的前提下,实现/因人施考0,即学生可以根据本身的情况,自由地选择考试方法。 在这种考试模式中,我们将一门课程的考核考试内容分为两大部分,第一部分是指所有的同学都必须掌握的一门课程的最基本的知识,是每位同学都必须参加的考核考试内容,也就是/2+X 0考试模式中的/20,它包括两项内容,一项是平时的表现,包括课堂 表现、实验实践教学过程中提出问题、分析问题和解决问题的能力等等,占总分的20%。另一项是对一门课程基本概念和常识等基础知识的考试,为闭卷考试形式,占总分的30%。/2+X 0考试模式中的另一部分考试内容是/X 0,它是根据各门课程的特点而设置的,可选择考试内容或方法,学生可以根据自身的优势和特长选择其中的一种考试方法或内容,这项考试内容占总成绩的50%。下面将以笔者所主讲的食品发酵工艺与设备为例,就/X 0的内容进行叙述。食品发酵工艺与设备是我院食品科学与工程专业的专业必修课,是一门理论性和实践性都很强的课程。它涵盖的内容非常广泛,包括与食品发酵有关的各种设备以及各类发酵食品的生产工艺,以往的考试方法由于形式单一(闭卷考试),又受考试时间的限制,考试内容方面难免出现偏颇。为了克服上述缺点,我们以该课程作为试点,率先进行了/2+X 0考试模式的改革。根据这门课程的特点,我们将可供学生选择的/X 0部分考试内容分为口试、笔试、实验设计和文献综述等,学生可以根据自己的情况任选一种进行考试。每一种考试形式又可以进一步划分,例如,笔试又可分为闭卷考试和开卷考试;口试又可以分为答辩式口试和辩论式口试。 答辩式口试,是指按照论文答辩的方式进行口试,简单的过程是,考生首先抽取题目,宣讲对题目的理解,回答评委和其他同学的提问,然后评议委员会根据考生的综合表现给出成绩。辩论式口试,首先根据课程内容和特点设计一系列有对抗性的题目组,例如,在食品发酵工艺与设备中,我们以固体发酵和液体发酵为一个题目组,以小曲酒和大曲酒为另一个题

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