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蛋白质化学-习题

蛋白质化学-习题
蛋白质化学-习题

蛋白质化学习题

一、名词解释

蛋白质的三级结构

结构域

等电点

修饰氨基酸

分子病

蛋白质构象病

分子伴侣

蛋白质的变性

二、符号缩写

pI SDS-PAGE Thr Ser Tyr Arg Ile Leu Asn Asp Trp Val

三、判断题改错题

1. 维持蛋白质一级结构的化学键只有肽键()

2. 维持蛋白质二级结构的化学键包括氢键和疏水力()

3. 蛋白质二级结构是指局部肽链主链原子的空间位置()

4. 具有两条肽链的蛋白质分子一定具有四级结构()

5. 当溶液pH大于某一氨基酸的等电点时,氨基酸带正电()

6. 氨基酸和蛋白质都是两性电解质()

7. 利用有机溶剂分离蛋白质是基于蛋白质是亲水性胶体()

8. 利用离子交换层析分离纯化蛋白质是基于不同的蛋白质等电点不同()

9. 利用凝胶过滤层析是基于不同的蛋白质分子大小不同。先洗脱下来的为小分子蛋白质()

10.蛋白质一级结构是蛋白质高级结构的分子基础,有正确的一级结构就一定有正确的高级结构()

四、选择题

1. 某蛋白质的等电点为10,当缓冲液的pH为8.0时,可选择的蛋白质纯化方法是()

A 阳离子交换法

B 阴离子交换法

C 亲和层析法

2.维持蛋白质三级结构的化学键不包括()

A. 离子键 B 氢键 C 二硫键D疏水力

3.关于氨基酸,下列说法不正确的是()

A 目前已经知道的蛋白质氨基酸有20种

B 修饰氨基酸可以出现在蛋白质的水解产物中C一条多态链的水解后氨基酸的种类一定与合成这一肽链的氨基酸种类完全相同

D 在生物界,非蛋白质氨基酸种类远远多于蛋白质氨基酸

4.关于氨基酸的结构,下列说法不正确的是()

A 20中普通氨基酸中有三种碱性氨基酸

B 脯氨酸一般不会出现在α-螺旋的中间

C 具有紫外吸收特点的氨基酸是三种芳香族氨基酸D半胱氨酸的巯基具有很强的氧化性

5.关于蛋白质的变性,下列说法正确的是()

A 蛋白质的变性是指一级结构发生改变,因此变性是不可逆的

B 所有变性蛋白质在变性因素消失后都可以复性

C 蛋白质的变性只有非共价键的断裂

D 用75%酒精进行消毒,就是利用了蛋白质的变性特点。

五、简答题

1.羊毛和蚕丝的主要成分都是蛋白质,但为什么洗羊毛衫时,羊毛衫会拉长,而洗涤蚕丝

制品时不会拉长?

2.为什么说蛋白质是生物体的功能分子?

3. 3.多聚赖氨酸在pH7.0时为随机螺旋结构,但在pH10.0时为α-螺旋,解释为什么。预估

多聚谷氨酸为α-螺旋时的溶液pH值。

4. 4.Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。其分子量为70 000,

假设氨基酸残基的平均分子量为110,问其分子的长度是多少?

5.某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH

基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。试说明在哪种pH(2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好?

6.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,分别是哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从

离子交换柱上洗脱出来。

(a)Asp和Lys (b)Arg和Met (c)Glu和V al (d)Gly和Leu (e)Ser和Ala 7.简述蛋白质的分离纯化的基本原则及基本步骤。

六、选做题(有考研意向的同学自学后做题)

1.一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为:Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。(a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu – Ala (b)V al - Asp - Val - Asp - Glu

(c)Val - Asp – Val (d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg

(e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu (f)Leu - Gly – Arg

2.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中:

CNBr、异硫氰酸苯酯、丹磺酰氯、脲、6mol/LHCl 、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶

其中哪一个最适合完成以下各项任务?

(a)测定小肽的氨基酸序列。(b)鉴定肽的氨基末端残基。(c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂?

(d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。(e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。(f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。

答:(a)异硫氰酸苯酯。(b)丹黄酰氯。(c)脲;β-巯基乙醇还原二硫键。(d)胰凝乳蛋白酶。(e)CNBr。(f)胰蛋白酶

3.由下列信息求八肽的序列。

(a)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val (b)Sanger试剂处理得DNP-Ala。(c)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr 和Leu,Met,Phe,2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-V al。

(d)溴化氰处理得Ala,Arg,高丝氨酸内酯,Thr,2Val,和Leu,Phe,当用Sanger试剂处理时,分别得DNP-Ala和DNP-Leu。

生物化学--蛋白质部分习题及答案

第四章蛋白质化学 、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A. 含大量的碳 B.含大量的糖 C. 含少量的硫 D.含少量的铜 E.含氮量约16% 2. —血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A. 15g/L B. 20g/L C. 31/L D. 45g/L E. 55g/L 3. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A. 亮氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.谷氨酸 E.脯氨酸 4. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A. 天冬氨酸 B.丙氨酸 C.脯氨酸 D.精氨酸 E.甘氨酸 5. 含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸 B.苏氨酸

C.酪氨酸 D.谷氨酸 E.赖氨酸6.在的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A. 丙氨酸 B.精氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.天冬氨酸 7. 在时,哪种氨基酸带正电荷? A. 精氨酸 B.亮氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.苏氨酸 8. 蛋氨酸是 A.支链氨基酸 B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸 D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9. 构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A. 8种 B. 15种 C. 20种 D. 25种 E. 30 种 10. 构成天然蛋白质的氨基酸 A. 除甘氨酸外,氨基酸的a碳原子均非手性碳原子 B. 除甘氨酸外,均为L-构型 C.只含a羧基和a氨基 D. 均为极性侧链 E.有些没有遗传密码

11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸 B.蛋氨酸 C. 丝氨酸 D.半胱氨酸 E. 丙氨酸 12. 在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子 B.非极性分子 C.负离子 D.正离子 E.兼性离子 13. 所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应 B.茚三酮反应 C.酚试剂反应 D. xx反应 E. 考xxxx反应 14. 蛋白质分子中的肽键 A. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B. 某一氨基酸的Y羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 C. 一个氨基酸的a-羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 D. 肽键无双键性质 E. 以上均不是 15. 维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A.盐键 B.二硫键 C.疏水键 D.肽键

蛋白质化学复习题1

第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1.在生理条件下(pH 7.0左右),蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷,但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质,而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3.范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5.常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6.蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位(α螺旋、β折叠等)相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体,其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠(βαβαβ结构)、β发夹结构(ββ结构)、β曲折结构和希腊钥匙结构等。

7.蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8.确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用酶水解原来的蛋白质,然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量,这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10.两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11.在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时,会破坏α螺旋。 12.在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定,因为这三个原子以平行排列。 13.氨基酸的结构通式为。 14.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

精品文档 精品文档《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸(即R基团带正电的氨基酸)的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述,错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述,错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述,错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定,其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构,也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

蛋白质化学复习题

蛋白质化学(48题) 1.下列蛋白质的生物学功能中,哪种相对是不重要的? A.作为物质运输载体 B.氧化供能 C.作为生物催化剂 D.抵御异物对机体的侵害和感染 E.调节物质代谢和控制遗传信息 2.在各种蛋白质中含量相近的元素是 A.C B.H C.O D.N E.S 3.蛋白质的元素组成中氮的平均含量是 A.8% B.12% C.16% D.20% E.24% 4.组成蛋白质的氨基酸有 A.10种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 5.用酸水解蛋白质时,易被破坏的氨基酸是: A.Met B.Trp C.Thr D.Val E. Tyr 6.下列哪一种氨基酸的不解引起偏振光的旋转。 A.Ala B.Gly C.Leu D.Ser E.Val 7.氨基酸的等电点是: A.溶液ph7.0时氨基酸所带正负电荷数比值 B.氨基酸羧基和氨基均质子化的溶液PH值 C.氨基酸水溶液的ph值 D.氨基酸净电荷等于零时的溶液ph值 E.氨基酸的可解离基因均是解离状态的溶液ph值 8.?关于多肽“Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Phe”电泳的以下描述,哪项是错崐误的? A.PH3时泳向负极 B.ph5时泳向负极 C.PH7时泳向负极 D.ph9时泳向正极 E.PH9时泳向负极 9.?含有Gly、?Asp、Arg、Cys的混合液,其PI依次分别是5.97、2.77、崐10.76、?5.07,在PH10环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电崐泳区带顺序是 A.Gly.Asp.Arg.Cys B.Asp.Cys.Gly.Arg C.Arg.Gly.Cys.Asp D.Cys.Arg.Gly.Asp E.均处于同一位置 10.蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于 A.含硫氨基酸的多少 B.脂肪族氨基酸的多少 C.碱性氨基酸的多少 D.芳香族氨基酸的多少 E.亚氨基酸的含量多少 11.哪一种蛋白质组份在280nm处具有最大光吸收 A.Trp B.Tyr C.Phe D.Cys E.肽键 12.除脯氨酸外,所有的a-氨基酸都能与茚三酮作用是: A.红色反应 B.黄色反应 C.绿色反应 D.紫兰色反应 E.紫红色 13.与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是 A.Phe B.Tyr C.Trp D.His E.Pro 14.蛋白质分子中的主键是 A.肽键 B.二硫键 C.酯键 D.盐键 E.氢键 15.关于肽键特点描述的错误是 A.肽键中的C-N键较N-C键短 B.肽键中的C-N键有单,双键双重性 C.肽键有顺反两种构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 16.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于 A.氨基酸的组成,顺序和数目

蛋白质化学作业

第一章蛋白质化学作业 一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应10. 蛋白质的沉淀作用11. 蛋白质的变性作用12. 盐析作用 二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有 酸性氨基酸有和。 2.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1)是带芳香侧链的极性氨基酸。 (2)和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时,主要以________________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在。 5.脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质,而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。 6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量,这是因为蛋白质分子中的、 和 7.寡肽通常是指由个到 8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含个氨基酸残基,高度为

度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使它和其他小分子物质分开的方法有 13.蛋白质的二级结构有、。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的,β折叠结构的稳定主要靠链间的。 三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时,该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应,所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。1 如有侵权请联系告知删除,感谢你们的配合!

蛋白质化学习题参考答案

习题——蛋白质化学

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( C ) A.氢键 B.疏水键 C.肽键 D.二硫 键 2、蛋白质变性后可出现的现象是( D ) A.一级结构发生改变 B.构型发生改变 C.分子量变小 D.构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈( A ) A.S形曲线B.抛物线C.双曲线 D.直线 4、蛋白质变性后出现的变化是(D ) A.一级结构发生改变 B.溶解度变大 C.构型发生改变 D.构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为( D ) A.1 B.2 C.3 D.4

6、不会导致蛋白质变性的方法有(A ) A.低温盐析 B.常温醇沉淀 C.用重金属盐沉淀 D.用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是( D ) A.丝氨酸 B.丙氨酸 C.亮氨酸 D.甘氨酸 8、下列氨基酸中,含有吲哚环的是( C ) A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.色氨酸 D.组氨酸 9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化,这个蛋白质(A ) A.二级结构一定改变 B.二级结构一定不变C.三级结构一定改变 D.功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳( C ) A、抑制了巯基酶的活性,使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性,使乙酰胆碱累积,引起神经中毒的症 状

C、和血红蛋白结合后,血红蛋白失去了运输氧的能力,使患者因 缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性,使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈( A ) A.双曲线 B.抛物线 C.S形曲线 D.直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是( C ) A.紫外吸收 B.凯氏定氮法 C.双缩脲法 D.茚三酮反应 13、下列氨基酸是必需氨基酸的为(C ). A.丙氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.谷氨酰氨 14、维持蛋白质三级结构主要靠( D ) A.范德华力B.氢键C.盐键D.疏水相互作用 15、氨基酸与蛋白质共有的性质是(C ) A.胶体性质 B.变性性质 C.两性性质 D.双

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16%。 2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1.20种氨基酸中是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要是基团.分子内部主要是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸(即R基团带正电的氨基酸)的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述,错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述,错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述,错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定,其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构,也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

蛋白质化学习题

蛋白质化学习题 蛋白质化学习题 一、选择题 1.为了形成稳定的肽链空间结构,肽键中的四个原子和与其相邻的两个α-碳原子必须位于() a、连续卷绕状态 b、相对自由旋转状态 c、同一平面d以及随不同外部环境变化的状态 2.甘氨酸的解离常数为pK1=2.34,pK2=9.60,等电点为()A,7.26 B,5.97 C,7.14 D,10.77 3,肽键为: () a,顺式结构b,顺式和反式共存c,反式结构 4.维持蛋白质二级结构稳定性的主要因素有: () 静电力b,氢键c,疏水键d,范德华力 5、蛋白质变性是由于() 一级结构改变b,空间构象破坏c,生长素脱落d,蛋白质水解6,必需氨基酸为()。 植物b,动物c,动物和植物d,人和动物 7.天然蛋白质中包含的20个氨基酸的结构(A)都是L-型,都是D-型,部分是L-型,部分是D-型,除了甘氨酸以外都是L-型。 8、天然蛋白质中不存在的氨基酸是() a、半胱氨酸 b、瓜氨酸 c、丝氨酸 d、甲硫氨酸9,破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是: () 亮氨酸b,丙氨酸c,脯氨酸d,谷氨酸

10、当蛋白质处于等电点时,可以使蛋白质分子() 稳定性增加,表面净电荷保持不变,表面净电荷增加,溶解度最小2.真或假(在问题后的括号中打勾或打x) 1.所有的蛋白质都有一、二、三和四种结构。( ) 2.蛋白质分子中单个氨基酸的取代不一定会引起蛋白质活性的变化。( ) 3.镰状细胞性贫血是一种先天性遗传性分子疾病,其原因是正常血红蛋白分子中的谷氨酸残基被缬氨酸残基取代。()4。天然氨基酸都有一个不对称的α碳原子。( ) 5.变性蛋白质的分子量也会改变。( ) 6.蛋白质在等电点的净电荷为零,溶解度最小。()3。问题和计算问题 1.为什么蛋白质是生命活动最重要的物质基础? 2.尝试比较甘氨酸、脯氨酸和其他常见氨基酸结构的异同,以及它们如何影响多肽链二级结构的形成? 3.为什么蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体? 4.试着说明蛋白质结构和功能之间的关系(包括初级结构、高级结构和功能之间的关系)。 5.什么是蛋白质变性?退化的机制是什么?举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 6.聚赖氨酸在pH7时不规则卷曲,在pH10时呈α螺旋。聚谷氨酸Glu)在pH7呈现不规则螺旋,在pH4呈现α螺旋。为什么? 7.多肽链片段在疏水环境或亲水环境中更有利于α-螺旋的形成,为什

蛋白质化学作业及答案

班级_______ 学号__________________ 姓名 ___________ 第二章《蛋白质化学》作业及参考答案 第一部分试题 1 ?氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求 的氨基酸: (a)含有一个羟基;b)含有一个氨基;c)含有一个具有芳香族性质的基团;(d)含有分支的脂肪族烃链;(e)含有硫;(f)含有一个在pH 7 —10范围内可作为亲核体的基团或原子,指出该亲核基团或原子。 2. 某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , a - COOH基团的pKa为 3.8; a -NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH (2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好? 3. 利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。 (a)Asp 和Lys ; (b) Arg 和Met ;c) Glu 和Vai ; (d) Gly 和Leu (e) Ser 和Ala 4?胃液(pH = 1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团? 5. —个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为: Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。 (a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala (b)Val - Asp - Val - Asp - Glu (c)Val - Asp - Val (d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg (e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu (f)Leu - Gly - Arg 6 ?由下列信息求八肽的序列。 (a)酸水解得Ala , Arg , Leu, Met, Phe, Thr, 2Val (b)Sanger 试剂处理得DNP-Ala。 (c)胰蛋白酶处理得Ala , Arg , Thr和Leu, Met, Phe , 2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。 (d)溴化氰处理得Ala, Arg,高丝氨酸内酯,Thr, 2Val,和Leu , Phe ,当用San ger试剂处理时,分别得 DNP-Ala 和DNP-Leu。 7 ?下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中: CNBr异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl 3 -巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务? (a)测定小肽的氨基酸序列。 (b)鉴定肽的氨基末端残基。 (c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂? (d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 (e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 (f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 8?已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。 1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH, MW = 307)反应。

蛋白质化学练习题及参考答案

-第一章蛋白质化学测试题-- 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是:

A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷? A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:

九年级下册化学元素 营养与健康 知识讲解

元素、营养与健康 【学习目标】 1.了解营养素是指蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水等六类物质;掌握蛋白质、糖类、油脂、维生素与人体健康的关系;了解六大营养素对人体生命活动的重要意义及合理安排饮食的重要性。 2.了解人体的元素组成及一些元素对人体健康的影响。 【要点梳理】 要点一、蛋白质(高清课堂《化学与生活》课题1、一) 1.蛋白质:蛋白质是构成人体细胞的基本物质,是机体生长及修补受损组织的原料,也是人体不可缺少的营养物质。 一切重要的生命现象和生理功能都离不开蛋白质,可以说没有蛋白质就没有生命。蛋白质经水解最终生成各种氨基酸,所以氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸不仅可以被氧化,放出供人体活动的热量,同时还会重新组成人体所需的各种蛋白质,维持人体的生长发育和组织更新。此外,调节生理机能的某些激素也是蛋白质,生物催化剂——酶的化学成分也是蛋白质,皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质是主要的生命基础物质之一,在人的生命活动中执行着各种功能,扮演着各种角色。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能: (1)血红蛋白——人体内氧气的传输者 生命离不开氧气,人体内的血红蛋白是人类吸入氧气和呼出二氧化碳过程中的载体。但是空气中的污染物CO与血红蛋白的结合能力却特别强,是氧气的200倍。当CO浓度较大时,因CO与血红蛋白牢固结合,使其丧失输氧功能,会使人因缺氧而中毒,甚至窒息死亡。煤等燃料不完全燃烧时会生成CO,抽烟时吐出的烟气中也含有CO。 (2)酶(一类重要的、特殊的蛋白质)——生命过程中的催化剂 在我们人体内进行着许多化学反应,这些反应的共同点是在温和的条件下进行,反应速率大,反应十分完全,且易于灵活控制,能够按环境的变化和身体的需要不断地加以调整。这一切都依靠一类特殊的蛋白质——酶来完成。 酶的催化作用具有以下特点:a.条件温和,不需加热;b.具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通催化剂高107~1013倍。c.具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应,淀粉酶只对淀粉水解起催化作用,如同一把钥匙开一把锁。 酶在其他行业已得到广泛应用,如淀粉酶应用于食品、发酵等工业;蛋白酶用于医药等方面;酶还可用于疾病的诊断;在洗涤剂中加入酶可增强去污效果。酶还有其他许多重要的应用,科学家们将应用酶来解决当今世界三大问题之一的粮食问题。 3.蛋白质的变性: 羊毛衣物为什么不能用普通肥皂(呈碱性)洗涤呢?高温蒸煮,为什么能杀菌消毒呢?这是因为当蛋白质分子受某些物理因素(如高温、紫外线、超声波、高电压等)和化学因素(如酸、碱、有机溶剂、重金属盐等)的影响时,其结构会被破坏,导致其失去生物活性(称为蛋白质的变性)。 例如,在许多建筑材料、绝缘材料、家具、清洁剂、化妆品,香烟烟雾中都含有甲醛,均会成为居室的污染源,对人类的健康造成危害。制作动物标本的福尔马林的化学成分为甲醛(防腐剂福尔马林的主要成分)会与蛋白质中的氨基酸反应,使蛋白质分子结构发生变化,从而失去生物活性并发生凝固,所以用福尔马林制作的标本能长久保存。 【要点诠释】 1.食物的成分主要有蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水六大类,通常称为六大营养素。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能,为了维持人的正常生命活动,我们必须注意防止有害物质(如甲醛、一氧化碳)对人的肌体蛋白质的侵害。 要点二、糖类、油脂、维生素

蛋白质化学习题及答案

第一章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时,主要以________________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在,在pH

第一章蛋白质化学习题答案

(一)名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中, 大部分以离子形式存在,在pH > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的 羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其常用的试剂 是。14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能 有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、 和。 20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。 21. 血红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现效应,是通过Hb的 现象实现的。 22. 当溶液中盐离子强度低时,增加盐浓度可导致蛋白质溶解,这种现象称 为。当盐浓度继续增加时,可使蛋白质沉淀,这种现象 称。 23. 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为,这是凯氏定氮法的基础。 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使它和其他小分子物质分开的方法有 _ 和。 25. 蛋白质的超二级结构是指,其基本组合形式常见的有3 种,一是,如结合钙离子的模体;二是,如锌指结构;三是。 26. 蛋白质的二级结构有、、和 四种稳定构象异构体。 27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是和 28. 蛋白质进入层析柱后,小分子流出的时间较,大分子流出的时间 较,因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数(S)主要与蛋白质的和有关。 30. 通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量,而且 测定含较多的蛋白质,所得的结果更准确。 31. 和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为和 33. 根据蛋白质的形状可分为和

教案精选:初三化学《蛋白质和维生素》教学设计

教案精选:初三化学《蛋白质和维生素》教 学设计 教案精选:初三化学《蛋白质和维生素》教学设计 课题 蛋白质和维生素 知识与技能 (1)知道蛋白质、维生素都是有机化合物,知道蛋白质的组成元素; (2)了解蛋白质和氨基酸的关系,知道蛋白质是分子结构复杂的高分子化合物,通过简单实验了解蛋白质的一些性质特征; (3)了解蛋白质的营养作用,知道几种人们熟知的维生素的名称、来源和作用,从那些食品中可以摄入蛋白质和维生素; (4)学习用实验的方法了解有机物的性质、区别某些有机物。 过程和方法 (1)通过对本节课的预习,培养学生从生活中获取信息的能力,并对获取的信息进行整理。

(2)联系日常生活和生物医学的常识帮助学生正确理解有关蛋白质和维生素的知识。会用实验的方法区别某些有机物。 (3)通过小组实验并与他人进行交流和讨论,从实验中获取知识逐步形成良好的思维能力和动手做实验的好习惯。 (4)提出问题,进行初步的科学探究。 情感态度 与价 值观 (1)养成合理膳食的习惯 (2)鼓励学生通过调查访问和查找资料扩大知识面,培养学习兴趣。 重点 了解蛋白质的营养作用和性质特征,知道人们熟知的维生素的名称来源和作用。 难点 用实验的方法了解有机物的性质并会区分某些有机物。 课前准备 教师:酒精灯、试管、试管夹、火柴、镊子、鸡蛋白(生)、棉纱线、饱和硫酸钠溶液、浓硝酸、乙酸铅溶液、0.5%的淀粉溶液、碘溶液、PH试纸

学生:(1)联系日常生活实际,举例说出几种富含蛋白质和维生素的食品 (2)头发、维生素C片、梨汁、白菜汁、橘子汁(约30ml) 教学环节 教师调控 学生活动 设计意图 创设情境引入新课: 那些食物中含有蛋白质和维生素 蛋白质的作用 蛋白质的利用及存在 蛋白质的性质 创设问题情境: 你昨天一天吃了那些东西?那些食物中含有蛋白质?那些食物中含有维生素? 提出问题: 吃了这些含有蛋白质的食物,你知道蛋白质是什么样的物质吗?它对人体有什么作用吗? 创设问题情境: 1. 既然蛋白质那么重要,你知道它在人体中是怎样被利用的吗?

生物化学习题及答案_蛋白质

蛋白质 (一)名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) (二) 填空题 1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基

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