华中农业大学生物化学本科试题库 第3章 氨基酸和蛋白质
第3章 氨基酸和蛋白质单元自测题 （一）
名词解释或概念比较
1．氨基酸，2．肽键与肽，3．结构域，4．单体蛋白和寡聚蛋白，5．蛋白质的构象与构型，6．肽键，7．蛋白质的化学修饰，8．疏水效应，9．分子伴侣，10．Western 印迹，11．同促效应与异促效应，12．Bohr 效应，13．抗原决定簇，14．半抗原，15．亲和层析，16．必须氨基酸与非必须氨基酸，7．透析，18．双向电泳，19．Edman 降解法，20．等电点，21．多克隆抗体与单克隆抗体，22．单纯蛋白质与綴合蛋白质，23．同寡聚蛋白与杂寡聚蛋白，24．等电聚焦。 （二）
填空题
1．氨基酸在晶体状态或在水溶液中主要以 形式存在。
2．天冬氨酸的pK 1（α－COOH ）值是2.09，pK 2（β－COOH ）值是3.86，pK 3（α－NH 3+）值是9.82，它的等电点是 。组氨酸的pK 1（α－COOH ）值是1.82，pK 2（咪唑基）值是6.00，pK 3（α－NH 3+）值是9.17，它的等电点是 。 3．在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有 ， 和 。其中 的摩尔吸光系数最大。 4．在氨基酸的含量分析中，可以先用 法分离氨基酸，再用 显色法进行定量分析。 5．在进行蛋白质的N 末端氨基酸序列分析中，主要利用 反应。
6．根据蛋白质的形状和溶解度的差异，可以将它们分为 ， 和 。
7．球状蛋白质中，大部分的 氨基酸残基在分子的表面，而大部分的 氨基酸残基在分子的内核。 8．生物体内的蛋白质在折叠过程中通常有 和 参与。 9．目前研究蛋白质晶体结构的方法主要是 。
10．血红蛋白（Hb ）与氧结合时呈现 效应，是通过血红蛋白的 现象实现的。肌肉组织中CO 2和H +促进O 2的释放，这种现象称为 效应。
11．用溴化氰水解蛋白质时，肽键在 残基的右端裂解。
12．用胰凝乳蛋白酶水解蛋白质时，肽键在 和 残基的右端裂解。
13．蛋白质分子上的磷酸化修饰位点主要在 ， 和 三种氨基酸上。 14．在膜蛋白的跨膜区上， 氨基酸朝向分子外侧， 氨基酸朝向分子内侧。 15．镰刀型红细胞贫血是由于正常血红蛋白分子中的一个 被 置换引起的。
16．胰岛素是 分泌的多肽激素。前胰岛素原被蛋白酶水解，失去N 端的 ，生成 。再经过肽酶激活，失去 ，生成具有生物活性的胰岛素。
17．在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质称为 ，其氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对大多数物种来说都是相同的，称为 ；而其它位置的氨基酸残基对大多数物种来说都是不同的，称为 。 18．常见的丝氨酸蛋白酶有 ， 和 。 19．影响α螺旋形成的主要因素有R 基的 和 。
20．蛋白质变性以后， 结构遭到破坏，而 结构仍然保持完整。
21．免疫球蛋白是由条肽链组成的血液蛋白，每条肽链的N末端为区，是识别抗原的活性区域，C末端部分是区。
22．蛋白质分子中的α螺旋结构靠链内氢键维持，每转一圈上升个氨基酸残基。
23．细胞色素C中的的脱辅基蛋白与血红素辅基以键结合。
24．在糖蛋白中，糖链通常与蛋白质的，和残基共价结合。
25．现要在葡聚糖凝胶G－75柱上分离下列4种蛋白质，它们的分子量分别是A.12000， B.62000， C.28000， D.9000。他们从柱中流出的先后次序是，，，和。
26．蛋白质水溶液在pH6具有缓冲作用，这主要是由于蛋白质分子中的基团的解离作用。
27．中性盐对球状蛋白质的溶解度有显著的影响。在低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为。当盐的浓度增加到一定数值时，蛋白质的溶解度开始下降，并有蛋白质沉淀出现，这种现象称为。
28．鉴定蛋白质纯度的电泳方法主要有，和。
29．测定蛋白质相对分子量的主要方法有，和。
30．利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力建立起来的分离纯化蛋白质的方法是
31．要保持蛋白质胶体溶液稳定，蛋白质分子应该具备下列三个条件：分子大小在范围内，和等。
32．抗原－抗体识别、结合必要条件是和。
33．蛋白质中杂环族氨基酸包括，和。
34．蛋白质的糖基化过程发生在细胞的和部位。
35．蛋白质分子周围的和是稳定蛋白质胶体的主要因素。
36．肌红蛋白和血红蛋白在进化中形成多肽微环境，其作用是，，
和。
37．沉淀蛋白质的方法主要有，，，和。
38．研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法主要有，，和。
（三）选择题
1．蛋白质水解过程中，下列哪一种方法对色氨酸的破坏最大。
A. 酸水解法
B. 碱水解法
C. 酶水解法
D. 高温水解法
2．在蛋白质一级结构测定时要确定二硫键的位置，可以用下列哪一种方法测定出含二硫键的肽段。
A. 巯基化合物还原
B. 过甲酸氧化
C. 对角线电泳
D. 双向电泳
3．研究蛋白质的空间结构时，用下列哪一种方法最有效。
A. 荧光光谱
B. 紫外光谱
C. X光衍射
D. 圆二色性
4．蛋白质亚基间的空间排布、相互作用及接触部位的空间结构称为
A. 二级结构
B. 三级结构
C. 四级结构
D. 结构域
5．遍在蛋白（ubiquitin）具有（）的功能
A. 促进蛋白质的降解
B. 协助蛋白质折叠
C. 促进蛋白质合成
6．在蛋白质分子中，下列哪一种氨基酸残基的侧链可以作为糖基化位点。
A. 脯氨酸
B. 赖氨酸
C. 丙氨酸
D. 丝氨酸
7．在SDS聚丙烯酰氨凝胶电泳时，用（）还原二硫键。
A. 尿素
B. 巯基乙醇
C. 过甲酸
D. SDS
8．免疫球蛋白是一种（）蛋白。
A. 核蛋白
B. 蛋白铁
C. 铜蛋白
D. 糖蛋白
9．胰岛素的活化时，胰岛素原转变成胰岛素的过程是在（）中进行的。
A. 线粒体
B. 内质网
C. 溶酶体
D. 高尔基体
10．180个氨基酸残基形成完整的α-螺旋（3.6
）时，其螺旋长度是
13
A. 27nm
B. 25nm
C. 26nm
D.12nm
11．下列关于D-氨基酸的叙述中，哪一项是不正确的？
A. D-氨基酸多数由L－氨基酸经消旋作用而形成
B. 消旋酶的辅因子是磷酸吡哆醛
C. D-氨基酸往往存在于肽类抗生素中
D. 肽链中的D－氨基酸来源于游离的合成前体D－氨基酸
12．在人工合成多肽时，常用的氨基保护剂是
A. 叔丁氧甲酰基
B.苄酯
C.叔丁酯
D.苄基
13．下列哪种氨基酸是成人的必需氨基酸？
A. Ala
B. Tyr
C. Leu
D. Ser
14．下面关于锁链素的叙述哪项是正确的？
A.它是非蛋白质氨基酸
B.它是蛋白质的基本氨基酸
C.它存在于某些蛋白质中
D.它只存在于弹性蛋白中
15．胶原蛋白中，含量最多的氨基酸残基是
A. 组氨酸
B. 丙氨酸
C. 甘氨酸
D. 缬氨酸
16．下列哪一种试剂可以用来测定多肽链的N末端。
A. 溴化氰
B. 胰蛋白酶
C. 盐酸胍
D. 丹磺酰氯
17．一个蛋白质的pI值是5.0，如果把它放在pH6.0缓冲溶液中电泳，其泳动方向是
A. 向正极移动
B. 向负极移动
C. 在原位不动18．蛋白质的等离子点是什么情况下净电荷为零的pH值
A. 无盐情况下
B. 高盐浓度下
C. 低盐浓度下19．下列关于β-折叠的叙述哪一点是不正确的？
A. β-折叠的肽链处于伸展状态
B. 它是借助疏水作用而稳定的
C. 它的氢键是肽链骨架的C=O与N H间形成的
D. α-角蛋白通过湿热处理可转变成β-折叠结构
20．血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于
A. O
2分压降低 B. CO
2
分压降低
C. CO
2
分压升高 D. pH增加
21．Edman试剂与多肽链游离N末端氨基酸偶联的反应介质应该是
A. 弱酸性的
B. 弱碱性的
C. 强酸性的
D. 中性的
22．每分子血红蛋白含铁原子数为
A. 1个
B. 2个
C. 3个
D. 4个
23．双缩脲反应通常用来用来测定（）的含量。
A. DNA
B. RNA
C. 胍基
D. 蛋白质
24．在酶促合成多肽的过程中，可以用下列哪一种酶作为催化剂
A. 蛋白激酶
B. 氨酰tRNA连接酶
C. 氨基转移酶
D. 蛋白水解酶
25．某一种蛋白质在pH5.0时向阴极移动，其等电点应该是
A. ＞5.0
B. ＝5.0
C. ＜5.0
26．在pH7的水溶液中，典型的球状蛋白质分子中，处在分子内部的氨基酸残基是
A. Asp
B. Lys
C. Phe
D. Thr
27．下列关于HbA的叙述哪一项是正确的？
A. 由两个α-亚基和两个β-亚基组成（α
2β
2）
B. 由两个α-亚基和两个γ-亚基组成（α
2β
2）
C. 由两个β-亚基和两个γ-亚基组成（β
2γ
2）
D. 由两个β-亚基和两个δ-亚基组成（β
2δ
2）
28．在丁醇－乙酸－水溶剂系统中进行纸层析时，发现氨基酸的Rf值太小，为了使R
f
值增大，应在
A. 层析缸中多加一些展层溶剂
B. 溶剂系统中加大丁醇的比例
C. 溶剂系统中加大乙酸的比例
D. 溶剂系统中加大水的比例29．GSH的全称是
A. 谷氨酰-半胱氨酰-甘氨酸
B. γ-谷氨酰-半胱氨酰-甘氨酸
C. γ-谷氨酰-胱氨酰-甘氨酸
D. 谷氨酰-胱氨酰-甘氨酸
30．蛋白质分子中的天冬酰胺和谷氨酰胺是
A. 蛋白质合成好以后经过转酰胺作用生产的
B. 蛋白质合成好以后经过转氨基作用生产的
C. 生物合成时从mRNA模板上译读出来的
D. 生物合成时从rRNA模板上译读出来的
31．下列关于纤维状蛋白质的叙述哪一项是正确的？
A. 纤维状蛋白质包括α-角蛋白、β-角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和肌球蛋白等
B. β-角蛋白主要存在于皮肤中
C. 胶原蛋白主要在肌肉组织中存在
D. 丝心蛋白是α-角蛋白
32．世界上第一个人工合成的酶是
A. 牛胰核糖核酸酶
B. 胰蛋白酶
C. 溶菌酶
D. 羧肽酶A
33．下列哪种蛋白质分子中含有γ-羧基谷氨酸？
A. 胰蛋白酶
B. 凝血酶原
C. 胶原蛋白
D. 胰岛素
34．下列关于IgG的叙述中哪一项是不正确的
A. 每个抗体有两个抗原结合部位
B. 在多发性骨髓细胞癌患者的尿中有不完整的免疫球蛋白
C. 轻链和重链都有恒定的C-末端氨基酸序列和可变为N-末端氨基酸序列
D. 保持免疫球蛋白链间连结的唯一作用力是非共价键
35．下列的四种氨基酸中，没有旋光性的氨基酸是
A. Gly
B. Arg
C. Phe
D. His
36．对丙酮酸激酶缺乏症患者来说，测定其生理生化指标之前，你能预示会发生下述哪种现象？
A. 血红蛋白对氧亲和力升高
B. 血红蛋白对氧亲和力降低
C. 2，3-二磷酸甘油酸水平下降
D. 2，3-二磷酸甘油酸水平不变
（四）是非题
1．蛋白质在结构和功能上的多样性，是由20种基本氨基酸R侧链的物理和化学性质的差异造成的。
2．用碱水解蛋白质，得到的游离氨基酸都是L－氨基酸。
3．在蛋白质分子中，每一种氨基酸至少都有一个对应的遗传密码。
4．蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰都属于不可逆化学修饰。
5．在用凯氏定氮法测定粗蛋白质的含量时，不同种类蛋白质的含氮量都是16%。
6．多肽链中游离α-氨基与游离α-羧基的距离比氨基酸中的大，因此多肽中的末端α-羧基的pKa值比游离氨基酸中的大一些。
7．生物体内蛋白质的合成方向是从N端到C端，在体外用化学合成法合成蛋白质时，通常是从C端到N端。
8．在各种α－螺旋结构中，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基。
9．蛋白质的α－螺旋结构中，左手螺旋比右手螺旋更稳定。
10．糖蛋白中，糖与蛋白质以共价键连接。
11．蛋白质变性时，蛋白质分子的天然构象解体，共价键被破坏。
12．β桶型膜蛋白分子中，跨膜肽段的二级结构是α－螺旋。
13．蛋白质折叠过程中，折叠结构在生理条件下是自由能最低的构象，因此多肽链的折叠是自发过程。
14．在蛋白质分子中，肽键是唯一的一种连接氨基酸残基的共价键。
15．甘氨酸和脯氨酸在α－螺旋中出现的频率很高。
16．hsp70蛋白是一类热休克蛋白质，它们通过抑制新生肽链的不恰当聚集，协助多肽链的正确折叠。
17．在免疫分析中，单克隆抗体比多克隆抗体具有对抗原更强的专一性。
18．具有单个跨膜肽段的膜蛋白分子中，跨膜肽段的二级结构通常是β折叠。
19．在生物膜上，膜蛋白可以多次穿过脂双层。
20．蛋白质分子中任何一个氨基酸改变，一定会引起该蛋白质功能的改变。
21．20种基本氨基酸中都有不对称碳原子，因此它们都具有旋光性。
22．具有天然构象的蛋白质，主链上的单键可以自由旋转。
23．不同种类的蛋白质，对280nm紫外光的摩尔吸光系数是相同的。
24．蛋白质变性以后，摩尔吸光系数会增大。
25．蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动；在大于等电点的pH溶液中，向阴极移动。
26．从DNA的序列可以准确推断出蛋白质中氨基酸的序列，反之从氨基酸的序列也可以准确推断出DNA序列。
27．溶液中的球状蛋白质分子，在等电点时溶解度最大。
28．凝胶过滤法可以用来测定蛋白质的相对分子量，分子量小的蛋白质先流出层析柱，分子量大的后流出层析柱。
29．蛋白质的SDS聚丙烯酰氨凝胶电泳中，分子量大的蛋白质在凝胶中的迁移速度较快。
30．质膜上的糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。
31．血红蛋白与肌红蛋白的结构相似，都具有结合氧的能力。在生理条件下氧与血红蛋白的亲和力比与肌红蛋白的亲和力强。32．多聚谷氨酸在pH7时，由于γ－羧基解离，不易形成α螺旋结构。
33．核糖核酸酶分子的变性－复性实验可以证明，蛋白质的一级结构决定高级结构。
34．茚三酮在弱酸中与α－氨基酸共热，引起氨基酸的氧化脱氨、脱羧反应，茚三酮与氨和还原茚三酮反应，生成紫色化合物。
35．肽链中的肽键一般是反式构型，而脯氨酸的肽键可能出现顺、反两种构型。
36．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，游离氨基酸没有此反应。
37．蛋白质分子中，一个氨基酸的α－氨基与另一个氨基酸的α－羧基缩合，只有末端基团及侧链基团具有化学活性。38．从能量学上看，反平的β－折叠比平行的更稳定。
39．多肽链的二级结构主要由R基的长程顺序决定，多肽链的三级结构主要由氨基酸的短程顺序决定。
40．二磷酸甘油酸（BPG）能降低氧与血红蛋白的亲和力。
（五）简答与计算
1．根据下列实验结果，推断多肽的序列。
A.氨基酸的组成是Gly，Leu，Phe和Tyr，它们的摩尔比是2：1：1：1
B.用2，4-二硝基氟苯处理该多肽，然后完全水解。水解产物中有Tyr的2，4-二硝基氟苯衍生物，但是没有游离的Tyr。
C.用胃蛋白酶完全水解该多肽，产物中含有Leu和Phe的二肽，及含有Gly和Tyr（比例为2：1）的三肽。（胃蛋白酶的
特异降解位点是Phe和Tyr的N端肽键。）
2.α螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，而且还与氨基酸侧链的性质有关。室温下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成α螺旋?哪些能形成其他有规则的结构?哪些能形成无规则的结构?并说明其理由。
(1)多聚亮氨酸pH=7，(2)多聚异亮氨酸pH=7.0 (3)多聚精氨酸pH=7.0 (4)多聚精氨酸pH=13.0 (5)
多聚谷氨酸pH=1.5 (6)多聚苏氨酸pH=7.0
(7)多聚羟脯氨酸pH=7.0
3．谷氨酸解离基团的pK值分别是pK
1(α－COOH)=2.19，pK
2
(α－NH
3
+)=9.67，pKR(γ－COOH)=4.25，谷氨酸的等电点应是多少？
为什么？
4．某一蛋白质分子含有100个氨基酸残基，它是一条充分伸展的多肽链，试计算该蛋白质肽链的长度和分子量。
5．举例说明蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构。
6．在真核细胞的染色体DNA上有大量的组蛋白（pI约10.8），这些组蛋白能与DNA分子上的磷酸基团紧密结合。试问组蛋白的等电点为什么会很高，组蛋白依靠什么力与磷酸基团结合？
7．血库中长时间储存的血液，如果不采取措施，2，3－BPG的浓度会下降。如果这样的血用于输血，可能会产生什么后果？
8.在有蛋白质抗体存在或不存在情况下，请各写出一种方法证明某一种较低分子量的蛋白质是否为此蛋白质的降解产物? 9．某种溶液中含有下列三种三肽：Tyr－Arg－Ser，Glu－Met－Phe和Asp－Pro－Lys。并且，α－COOH基团的pK=3.8，α－NH3+ pK8.5。问在哪种pH（2.0，6.0，13.0）条件下，用电泳分离这三种三肽效果最好？
10．血红蛋白含铁量为0.34%，血红蛋白的最小相对分子质量是多少？实验数据表明血红蛋白的相对分子质量是64500，计算血红蛋白含有几个铁原子？
11．向1.0L浓度为1.0mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液中加入0.3mol的HCL，问所得溶液的pH值是多少？如果加入1.0L 浓度为0.3mol的NaOH以替代HCL时，溶液的pH值是多少？
12．试以IgG为例，简述免疫球蛋白分子的结构特点。
13．氨基酸混合物的分离可用哪些方法？
14．从某种植物中分离得到一种脯氨酸羟化酶的抑制剂，将它喂食大鼠，会导致其血管变脆，牙龈出血，为什么？人类患维生素C缺乏症时也会出现上述症状，为什么？
+五分之一被解离时溶液的pH。（γ－COOH pKa 15．分别计算谷氨酸的γ－COOH四分之三被解离时溶液的pH；赖氨酸的ε－NH
3
＝4.25，ε－NH3+ pKa＝10.53）
16．将含有天冬氨酸（pI＝2.98）、甘氨酸（pI＝5.97）、苏氨酸（pI＝6.53）、亮氨酸（pI＝5.98）、赖氨酸（pI＝9.84）的pH3.0柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowex－50的将阳离子交换树脂中，用缓冲液洗脱，这5种氨基酸将按什么顺序洗脱下来？
分子组成。17．有一个A肽，经过酸水解后分析氨基酸组成，得知由Lys、His、Asp、Ala、Val、Tyr和两Glu及两个NH
3
（1）FDNB与A肽反应后，水解得到DNP－Asp。
（2）用羧肽酶水解A肽，得到游离Val。
（3）用胰蛋白酶水解A肽，得到两种肽段。一个肽段（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时净电荷为零；另一个肽段（His、Glu、Val）与FDNB反应后，水解得到DNP－His，且此肽段在pH6.4时带正电荷。
（4）用糜蛋白酶水解A肽，得到两种肽段。一个肽段（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4时净电荷为零；另一个肽段（Lys、His、2Glu、Val）在pH6.4时带正电荷，求A肽的氨基酸序列。
18．简述制备单克隆抗体的基本步骤。
19．蛋白质A和B各有一个配体X的结合部位，蛋白质A的解离常数Kd为1.0×10－6mol/L，蛋白质B的解离常数Kd为1.0×10－9mol/L。问（1）哪一个蛋白质对配体的亲和力高？（2）将这两个蛋白质的解离常数Kd转换为结合常数Ka。20．谷氨酸各个基团的解离常数及等电点分别是pK1α－COOH为2.19，pK2α－N+H3为9.67，pKRR－COOH为4.25，pI为3.22。
（1）Glu-和Glu=各一半时的pH值
（2）Glu总是带正电荷的pH范围
（3）Glu±和Glu-能作为缓冲液使用的pH范围
21．人工合成的多聚L脯氨酸，能够形成胶原三螺旋结构中的一个单股螺旋的构象，试问：
(1)多聚L脯氨酸能否形成三螺旋?为什么?
(2)你认为多聚(甘—脯—甘—脯)能否组成类似胶原的三螺旋结构?为什么?
六、参考答案
（一）名词解释或概念比较
1．氨基酸是含有至少一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α－碳原子上。氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2．肽键是一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸的α－氨基缩合形成的酰胺键。肽是指两个或两个以上氨基酸通过肽键形成的聚合物。
3．多肽链在二级结构或超二级结构基础上折叠成两个或多个趋于紧密的近乎球状的三维实体，这种实体称为结构域。结构域是大分子球状蛋白质三级结构的折叠单位，一般由100－200个氨基酸残基构成。
4．由一条多肽链组成或由有共价键连接的多条多肽链组成的蛋白质称为单体蛋白，例如溶菌酶和胰凝乳蛋白酶。由两个或两个以上亚基组成的蛋白质称为寡聚蛋白，亚基之间是非共价间连接的。例如血红蛋白是一个由4个亚基组成的寡聚蛋白，寡聚蛋白具有别构作用。
5．蛋白质的构象是指蛋白质的立体结构或空间结构，表示在蛋白质分子中由于单键的旋转所产生的所有原子或基团的空间排列。一个蛋白质构象有无数种，构象的变化不需要共价键的断裂，只需要单键的旋转。在生物体内，蛋白质往往只有一种构象，称为天然构象。
构型表示在立体异构体中其取代基团的空间排布。构型的改变必须要有共价键的断裂和重新生成。构型的改变会引起光学性质的变化，而且D-型和L-型异构体可以区分和分离。
6．一个氨基酸的α－氨基与另一个氨基酸的α－羧基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键，肽键具有平面性质。
7．在较温和条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸残基的侧链基团发生共价化学改变。可用于研究某个氨基酸残基的功能或改变蛋白质的理化性质。
8．水介质中的球状蛋白质的折叠总是趋向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象称为疏水作用。蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力。
9．是一个协助新合成的多肽链正确折叠和转运的蛋白质家族。它们能够抑制新生肽链的不恰当的聚集，排除与其它蛋白质的不合理结合，协助多肽链的正确折叠和跨膜转运，协助寡聚蛋白的组装。
10．是一种利用抗原－抗体反应检测特异蛋白质的方法。首先对蛋白质样品进行凝胶电泳分离，将被分离开的蛋白质转移到硝酸纤维素膜上，然后相继用第一抗体、酶标第二抗体以及底物进行处理，只有含待测蛋白质的条带显示颜色。
11．别构效应可以分为同促效应和异促效应。同促效应发生作用的部位是相同的，例如都是催化部位，即一种配体的结合对其它部位的同种配体的亲和力的影响。异促效应发生作用的部位是不相同的，即活性部位的结合行为受到别构部位与效应
物结合的影响。
12．氧与血红蛋白的结合深受pH和CO
2浓度的影响。H+和CO
2
浓度增加，使得血红蛋白的氧合曲线向右移动，提高了O
2
从血
红蛋白的释放量。
13．一个单独的抗体或T细胞受体只能结合抗原内的一个特定的分子结构，这个分子结构称为抗原决定簇或表位。抗原决定簇可以是蛋白质分子表面的氨基酸基团或糖链上的单糖残基。
14．分子量小于5000的化合物一般没有抗原性，不能引起免疫反应。如果将这些小分子化合物共价连接到蛋白质上，这种形式的小分子可以引起免疫反应。这种自身无抗原性，与载体结合以后有了抗原性的物质称为半抗原。
15．亲和层析是利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别、结合能力建立起来的高效的分离纯化方法。把待纯化的蛋白质的特异配体共价连接到载体表面，将此载体装入层析柱。当蛋白质混合物加到层析柱上时，待纯化的蛋白质与配体特异结合，吸附在层析柱上，而其它的蛋白质（杂蛋白）不能被吸附，通过洗脱可以除去。最后用含游离配体的溶液可以将与配体结合的蛋白质洗脱下来。
16．必须氨基酸是指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中直接获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。非必须氨基酸是指人（或其它脊椎动物）自己能从简单的前体合成的，不需要从食物中直接获得的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
17．小分子化合物能自由穿过半透膜扩散到水或缓冲液中，而生物大分子（例如蛋白质）不能透过半透膜，被截留在半透膜内。用此技术可以将小分子化合物与生物大分子分离。
18．是将等电点聚焦电泳和SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳结合起来的一种电泳方法。首先，先进行等电点聚焦电泳，按照蛋白质的等电点差异分离；然后，再进行SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳，按照蛋白质的大小差异分离。染色后得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19．是一种用来测定多肽和蛋白质氨基酸序列的方法。用异硫氰酸苯酯与多肽的N末端的氨基酸反应，从多肽链的N末端切下第一个氨基酸残基，用层析法可以测定这个被切下的氨基酸残基。回收余下的多肽链（少了一个氨基酸残基），再进行下一轮Edman降解循环，切下N末端的第二个氨基酸残基，并测定。重复循环过程，直到测定出整个多肽的氨基酸序列。20．氨基酸、肽和蛋白质分子都是两性分子，使得这些分子带有的净电荷为零时，对应的溶液的pH值称为等点电。结构不同的两性分子，等电点不同。
21．多克隆抗体是识别一个蛋白质（抗原）的不同抗原决定簇的多种抗体的混合物。单克隆抗体由同一个B细胞克隆合成并分泌，是一种均一的抗体，识别同一个抗原决定簇。
22．仅由氨基酸组成的蛋白质称为单纯蛋白质，例如核糖核酸酶和肌动蛋白。由氨基酸和其它各种化学成分组成的蛋白质称为綴合蛋白质，其中非蛋白质部分称为辅基或配体，例如糖蛋白和脂蛋白。
23．由相同亚基组成的寡聚蛋白称为同寡聚蛋白，例如乳酸脱氢酶LDH1，由4个H亚基组成。由两种或两种以上亚基组成的寡聚蛋白称为杂寡聚蛋白，例如血红蛋白，由2个α亚基和2个β亚基组成。
24．是一种高分辨率的蛋白质分离技术，也可以用于测定蛋白质的等电点。将蛋白质混合物放在具有pH梯度的电泳介质中，
在外电场的作用下蛋白质移动并聚焦（停留）在等于其等电点的pH梯度处，形成一个很窄的区带。
(二) 填空题
1. 两性离子
2. 2.97，7.59
3. 苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸；色氨酸
4. 离子交换层析，茚三酮
5. 苯异硫氰酸酯或Edman
6. 纤维状蛋白质，球状蛋白质，膜蛋白
7. 极性，非极性
8. 异构酶，伴侣蛋白
9. X射线衍射法 / X射线晶体结构分析
10. 协同效应，变构，波尔
11. 甲硫氨酸
12. 赖氨酸，精氨酸
13. 丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸
14. 非极性或疏水，极性或亲水
15. 谷氨酸，缬氨酸
16. 胰岛β细胞，信号肽，胰岛素原，C肽
17. 同源蛋白质，不变残基，可变残基
18. 胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，弹性蛋白酶
19. 大小，电荷性质
20. 高级结构 / 二、三和四级，一级
21. 4，可变，不变
22. 3.6
23. 共价
24. 天冬酰胺，丝氨酸，苏氨酸
25. B, C, A, D
26. 组氨酸的咪唑基
27. 盐溶，盐析
28. 等电点聚焦电泳，毛细管电泳，聚丙烯酰胺凝胶电泳
29. 沉降速度法 / 沉降平衡法，凝胶过滤法，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法
30. 亲和层析法
31. 1－100nm，带有同种电荷，能形成水化层
32. 抗原决定簇与抗体结合部位构象互补，二者各有对应的化学基团通过作用力使二者结合（离子键、氢键等）
33．色氨酸，组氨酸，脯氨酸
34．内质网，高尔基体
35．双电层，水化层
36．固定血红素，保护血红素铁免遭氧化，为氧分子提供一个合适的结合部位
37．盐析法，有机溶剂沉淀法，重金属盐沉淀法，生物碱试剂沉淀法，加热变性沉淀法
38．紫外差光谱法，荧光和荧光偏振法，圆二色性法，核磁共振法
（三）选择题
1．A 2．C 3．C 4．C 5．A 6．D 7．B 8．D 9．D 10．A 11．D 12．A 13．C 14．D 15．C 16．D 17．A 18．A 19．B 20．C 21．B 22．D 23．D 24．D 25．A 26．C 27．A 28．B 29．B 30．C 31．A 32．A 33．B 34．D 35．A 36．B
（四）是非题
1．对 2．错 3．错 4．错 5．错 6．对 7．对 8．错 9．错 10．对 11．错 12．错 13．对 14．错 15．错16．对 17．对 18．错 19．对 20．错 21．错 22．错 23．错 24．对 25．错 26．错 27．错 28．错 29．错30．错 31．错 32．对 33．对 34．对 35．对 36．对 37．对 38．对 39．错 40．对
（五）简答与计算
1．Tyr－Gly－Gly－Phe－Leu
2．(1)多聚亮氨酸的R基团不带电荷，适合于形成。螺旋。
(2)异亮氨酸的β碳位上有分支，所以形成无规则结构
(3)在pH7.0时，所有精氨酸R的基团都带正电荷，正电荷彼此相斥，使氢键不能形成，所以形成无规则结构。
(4)在pHl3.0时，精氨酸的R基团不带电荷，并且β碳位上没有分支，所以形成α螺旋。
(5)在pHl.5时，谷氨酸的R基团不带电荷，并且芦碳位上没有分支，所以形成α螺旋。
(6)因为苏氨酸β碳位上有分支，所以不能形成α螺旋。
(7)脯氨酸和羟脯氨酸折叠成脯氨酸螺旋，这脯氨酸螺旋是不同于α螺旋的有规则结构。
一个小肽的氨基酸顺序的测定用异硫氰酸苯酯；多肽链的氨基末端的确定用丹磺酰氯；一个没有二硫键的蛋白质的可逆
变性用尿素；芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解用胰凝乳蛋白酶；甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解用溴化氰；通过氧
化途径将二硫键打开用过甲酸。
3．pI=（2.19＋4.25）/2 ＝3.22
谷氨酸的等电点应是3.22。在pH3.22时，α－COOH和γ－COOH共解离1个基团，即Glu分子处于净电荷为零的两性离子状态。
4．在伸展的多肽链中，每一个氨基酸残基长度是0.36nm。该肽链的长度是0.36?100=36nm。氨基酸残基的平均分子量为120（也可为110），则该蛋白质的分子量是100?120=12000
5．牛胰核糖核酸酶变性－复性实验。天然的牛胰核糖核酸酶在8 mol/L的尿素或6mol/L的盐酸胍存在下，用β硫基乙醇处理后，分子内的4个二硫键断裂，紧密的球状结构伸展成松散的无规卷曲构象，活性丧失。用透析法将变性剂除掉后，牛胰核糖核酸酶能回复到天然构象，活性能达到原来活性的95％以上。而8个半胱氨酸随机结合，形成正确构象的概率是1/105。
这说明牛胰核糖核酸酶肽链上的氨基酸序列信息控制肽链折叠成正确的天然构象。
6．Lys，His和Arg的含量较高。静电相互作用。组蛋白的pI值是10.8，在生理条件下组蛋白带大量的正电荷，而DNA的磷酸基团带大量的负电荷。
7．长时间储存的血液中，红血球经过酵解途径消耗2，3－BPG。2，3－BPG的浓度下降会使得血红蛋白氧合曲线左移，P
50值变小，卸载氧的能量下降，造成运送氧的效率下降。如果这样的血用于输血，可能引起病人窒息。
8．如果一个抗体同时对两个分子量不同的蛋白质都有作用，则分子量较低的蛋白质非常可能是分子量较高蛋白质的降解产物。证明抗原性相同的方法，可以用免疫双扩散，有时分子量较小的肽链不能产生免疫沉淀反应，则可用免疫抑制实验。可是也有相当数量的蛋白质可以具有相同或相似的免疫原性，能产生免疫交叉反应，但是结构上仍有差异。为此，要证明一个组份是否另一个蛋白质的降解产物，更有效的方法是比较两者的酶解图谱。例如，早年用的双向图谱，以及近年来常用的HPLC。最为有效的方法是酶解产物的质谱比较。然而，这些方法均较免疫反应复杂，而且耗时。
9．pH=6.0比pH=2.0或pH=13.0时电泳能提供更好的分辨率。因为在pH=6.0时，这三种肽的净电荷分别是+1，-1，0。在pH=2.0时，这三种肽的净电荷分别是+2，+1，+2。在pH=13.0时，这三种肽的净电荷分别是-1，-2，-2。
10．16400/mol，4个
11．2.71，9.23
12．IgG分子由两条相同的重链和两条相同的轻链组成，四条肽链间有二硫键连接。重链的分子量为53000左右，轻链的分子量为22000左右。重链和轻链各分两个区域，重链N-端1/4为可变区，C-端3/4为恒定区，轻链N-端1/2为可变区，C-端1/2为恒定区。重链的可变区和轻链的可变区共同组成一个抗原结合部位。
13．分配柱层析、纸层析、薄层层析、离子交换层析、气相色谱、高效液相色谱。
14．脯氨酸羟化酶可以催化脯氨酸残基转变为羟基脯氨酸残基，产生大量氢键结合位点，稳定胶原三股螺旋及胶原纤维的结构。胶原纤维是血管的结构成分，如果抑制脯氨酸羟化酶的作用，会引起血管变脆、牙龈出血。维生素C是保证脯氨酸羟化酶和赖氨酸羟化酶活性所必须的组分。人和灵长类动物不能以葡萄糖为原料合成维生素C，因此缺乏维生素C会引起脯
氨酸和赖氨酸残基无法羟化，出现上述症状。
15．4.7，9.9
16．Asp，Thr，Gly，Leu，Lys
17．Asn－Ala－Tyr－Glu－Lys－His－Gln－Val
18．以制备A蛋白的单克隆抗体为例。
（1）用A蛋白作抗原免疫小鼠脾脏，制成B淋巴细胞悬液。
（2）繁殖小鼠骨髓病细胞。
（3）制得的B淋巴细胞与骨髓瘤细胞融合，产生杂交瘤细胞系。
（4）杂交瘤细胞转移到只有杂交瘤细胞才能生长的介质中进行选择培养。
（5）用ELISA筛选出分泌A蛋白质单克隆抗体的杂交瘤细胞株。
（6）对所得的杂交瘤细胞株进行扩大化培养，从培养物中分离纯化所需的单克隆抗体。
19．（1）蛋白质B对配体的亲和力高
（2）蛋白质A的结合常数Ka＝1.0×106（mol/L）－1
蛋白质B结合常数Ka＝1.0×109（mol/L）－1
20．（1）Glu-和Glu=各50%时的pH值为9.67
（2）pH＜3.22时Glu总带正电荷
（3）Glu±和Glu-缓冲范围在pH4.25左右
21．多聚脯氨酸不能形成形成胶原样的三股螺旋，因为胶原特有的(甘—脯—X)n结构。多聚(甘—脯—甘—脯)虽然具有类似胶原的特征结构，然而，和多聚(甘—脯—甘—脯)中的6个残基(甘—脯—甘—脯—甘—脯)中，只有一个甘氨酸的定位和胶原中的甘氨酸相当，即少了一半定位正确的甘氨酸。因此，有可能形成类似胶原状的三股螺旋结构，但是比较松散，稳定性明显降低。
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
华中农业大学硕士研究生培养方案
华中农业大学硕士研究生培养方案 （学科门类：理学一级学科代码：0710 一级学科名称：生物学） （二级学科代码：071005 二级学科名称：微生物学) 一、培养目标 微生物学是生命科学领域研究活跃、应用前景广阔，对其它学科影响最重要的生命科学之一。它的许多理论和实践方法不仅正被广泛应用于其它生命科学研究中，而且，正以前所未有的速度以分子生物学、基因组学和分子生态学等多个层次丰富着新的理论和技术，微生物学目前的研究内容涉及固氮微生物分子生物学、微生物农药及芽胞杆菌分子生物学、放线菌及链霉菌分子生物学、微生物-植物互作及分子生态学、蓝细菌分子生物学、动物病源微生物与分子病毒学、土壤与环境微生物学、植物病源微生物学、应用真菌生物技术、食品微生物学等。 微生物学不仅是现代生物科学、生物技术和生物工程等相关学科的基础，又是处于生命科学前沿的一门实践性极强的独立学科。 二、学习年限 培养适应我国社会主义现代化建设需要，德、智、体全面发展，品学兼优的高级专门人才。具体要求是：1．进一步学习和掌握马克思主义、毛泽东思想、邓小平理论和“三个代表”重要思想，树立马克思主义世界观；坚持党的基本路线，政治上同党中央保持高度一致；热爱祖国，关心时事，遵纪守法，品德优良，具有集体主义观念和艰苦奋斗的工作作风；服从国家需要，积极为社会主义现代化建设事业服务。 2．热爱专业，掌握本专业坚实的基础理论、系统的专业知识以及熟练的实验技能；了解所从事研究方向的国内外发展动态；具有从事科学研究、独立担负专门技术工作和管理工作等能力；具有严谨的治学态度、理论联系实际的工作作风和诚挚的协作精神。 3．掌握一门外国语，具有熟练的阅读能力、一定的写译能力和听说能力。 4．身心健康。 三、研究方向 1、分子微生物学 2、杀虫、抗病微生物学 3、微生物与植物相互作用微生物学 4、应用与环境微生物学 5、食品微生物学 6、应用真菌生物学 四、课程设置与考试要求
生物化学氨基酸代谢试题及答案
【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用9.联合脱氨基作用10.多胺11.一碳单位12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、____ 、____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸 A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸 A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环 41．体内氨的主要代谢去路是： A.合成尿素 B.生成谷氨酰胺 C.合成非必需氨基酸
生物化学习题及答案蛋白质
蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
生物化学-蛋白质化学练习含答案
生物化学-蛋白质化学练习含答案
第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH
6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3
华中农业大学-武汉市农业科学技术研究院研究生联合培养基地招生简介
2012年华中农业大学-武汉市农业科学技术研究院研究生联合培养基地专业学位招生简介 一、武汉市农业科学技术研究院基本情况 武汉市农业科学技术研究院前身是1984年组建的市农业科学技术研究中心，1989年更名为市农业科学技术研究院。是一个集农业科研、开发、推广、服务为一体的公益性正局级事业单位。 研究院下设六个研究所、两个中心及三个直属公司。即蔬菜科研所、畜牧兽医科研所、水产科研所、农业科研所、林业果树科研所、农业机械化科研所、农业干部培训中心、农业生物技术研究中心、武汉中博生化股份有限公司、武汉科慧都市农业发展有限公司、武汉现代都市农业规划设计院。 现有各类人员1068名，其中在职职工547人。有各类专业技术人员338人，其中高级职称145人（含正高27人），中级职称145人。专业技术人员中有博士11人，研究生52人。享受国务院津贴专家17人；享受省、市政府津贴35人；国家、省、市人才工程人选16人；省市有突出贡献专家15人。 从1984年建院以来，市农科院共承担各级各类科技项目500多项，取得农业科技成果280余项，获国家、部省、市级科技奖244项。与此同时，取得国家新专利16项、产品登记4项、湖北省品种审（认）定36项。先后承担完成了国际生物多样性组织、国家科技部、农业部、建设部、国家星火计划、国家引智项目、湖北省科技厅等省部以上项目30余项。正在实施的重大项目有国家公益性行业（农业）科研专项经费项目、国家科技部支撑计划、农业部“948”项目、国家科技基础条件平台工作重点项目、农业部蔬菜遗传与生理重点开放实验室项目、农业部农作物种质资源保护项目、湖北省科技攻关计划项目、湖北省农业科技成果转化资金项目等。由院蔬菜所主持承担的国家行业计划《甜菜夜蛾防控技术研究与示范》项目及《水生蔬菜产业技术体系研究与示范》项目，确立了市农科院在这两个研究领域国内的主导地位。
生物化学氨基酸代谢知识点汇总
生物化学氨基酸代谢知识点汇总
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第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨 基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳 B．含大量的糖C．含少量的硫 D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸 B．丙氨酸C．脯氨酸 D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸 B．苏氨酸C．酪氨酸 D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸 B．精氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸 B．亮氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸 B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸 D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种 B．15种 C．20种 D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型 C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链 E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸 B．蛋氨酸 C．丝氨酸 D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子 B．非极性分子 C．负离子 D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应 B．茚三酮反应 C．酚试剂反应 D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
最经典总结-组成蛋白质的氨基酸的结构及种类
考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类（5年6考） 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基； b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸，写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同，图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类：约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注：评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。
组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述，错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸，它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式，下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水，水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基，③为羧基，④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种，A正确；脱水缩合形成水，水中氢来自①③，B错误；R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合，C错误；生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子，D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式，如下图所示
找出氨基酸的共同体，即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H)，剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”，则不属于构成蛋白质的氨基酸。
华中农业大学研究生学籍管理细则
华中农业大学研究生学籍管理细则 （2005年制订，2010年8月修订） 第一章总则 第一条为全面贯彻党的教育方针，维护学校正常的教育教学秩序，保障研究生合法权益，不断提高教育教学质量，培养德、智、体、美全面发展的社会主义合格建设者和可靠接班人，根据《中华人民共和国高等教育法》和教育部2005年3月颁布的《普通高等学校学生管理规定》，结合学校实际，制定本细则。 第二条本细则适用于接受学历教育的研究生。 第三条硕士研究生学习年限(含休学)一般为2-3年，最长不超过5年；博士研究生学习年限(含休学)一般3-4年，最长不超过6年；硕博连读、提前攻博研究生学习年限（含休学）一般5-6年，最长不超过8年。 研究生在学校规定的基本学习年限内未能完成学业的，经导师、学院和研究生处批准，可以申请延期毕业。但延期毕业年限不得超过学校规定的最长学习年限。 第二章入学与注册 第四条按照国家招生规定，经我校录取的研究生新生持华中农业大学研究生录取通知书和学校规定的其它有关证件，按期到校办理入学手续。因故不能按期入学者，必须向所在学院书面请假并附相关证明。请假时间一般不得超过两周。未请假，或未准假逾期两周不报到者，或假满逾期两周不报到者，除因不可抗力等正当事由外，视为放
弃入学资格。 第五条新生办理入学手续后，学校在三个月内按照国家和学校招生规定对其政治、思想品德、文化、健康状况等进行复查。复查合格者予以注册，取得学籍。复查不合格者，由学校区别情况予以处理，直至取消入学资格。 凡属违反国家招生规定，弄虚作假、徇私舞弊被录取者，无论何时发现，一经查实，取消其入学资格或者学籍，退回原户籍所在地。情节恶劣的，报请有关部门查究。 第六条入学体检复查由华中农业大学医院负责。对达不到入学体检标准的新生，取消其入学资格；对患有疾病经学校指定的二级甲等以上医院（下同）诊断不宜在校学习的新生，经本人申请，学校批准，可保留入学资格一年。保留入学资格的新生应在申请被批准后两周内办理离校手续。治疗期间的医疗费用自理。无故不办理离校手续者，取消入学资格。 保留入学资格的学生，应当在下一学年开学前，持二级甲等以上医院病愈诊断证明和体检表以及所在地街道（乡）等单位开具的学生行为表现证明，向学校招生办公室提交入学申请，经学校指定医院诊断，符合入学体检要求，学校复查合格后，可以按当年新生办理入学手续。 复查不合格者取消入学资格，逾期两周不办理入学手续者，被视为放弃入学资格。 保留入学资格者不具有学籍，不享受在校生或休学生待遇。学校不对学生保留入学资格期间发生的事故负责。保留入学资格期间，如有严重违法乱纪行为者，取消其入学资格。 第七条每学期开学时，已取得学籍的研究生持研究生证，在校历规定的时间内到所在学院办理注册手续，未按学校规定缴纳学费或者其他不符合注册条件者不予注册。确因在校外从事科研、调研、撰写论文、实践等工作，不能按期注册的，应当事先履行暂缓注册手续，
构成蛋白质的氨基酸种类
构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。
人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。
生物化学名词解释——蛋白质
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。
2020年华中农业大学研究生院植物科学技术学院介绍
2020年华中农业大学研究生院植物科学技术学院 介绍 2013年研究生考试已经告一段落，出国留学考研网为14年考生 提供华中农业大学介绍相关院校信息及专业简介，帮助考生在复习 之初建立明确的目标院校，有针对性的进行后期复习。 华中农业大学植物科学技术学院办学历史悠久。其前身始于清朝光绪年间湖广总督张之洞1898年创办的湖北农务学堂，后几经演变，于1952年由武汉大学农学院、湖北农学院、中山大学等六所大学的 农艺系合并成立华中农学院农学系，下设农学、植保、土化三个专业。1954年在农学、植保、土化三个专业的基础上设立农学系、植 保系、土化系。农学系和植保系师资力量雄厚，汇聚了一批知名专 家在此任教，有二级岗教授杨新美、胡仲紫、章锡昌、刘后利等。 随着学校改革发展的不断深入，在学校院系与学科调整过程中，原 农学系和原植物保护系于2002年7月合并，成立植物科学技术学院。 学院现设作物遗传育种系、农学系和植物保护系，下设作物育种学、遗传学、作物栽培学、植物病理学、昆虫学、植物生理生化、 农业气象学、农药学和应用真菌学9个教研室，专任教师118人， 开设植物科学与技术（含种子工程）、农学、植物保护（含植物检疫）3个本科专业，现有在校本科生1600余名，研究生800余名， 留学生13名，继续教育学生580余名。 二、学科优势明显，培养条件优越 学院现有作物学与植物保护学两个一级学科，其中：作物学（含作物遗传育种、作物栽培学与耕作学）被评为国家一级重点学科、 国家211工程第三期重点建设学科、湖北省高校优势学科，2002年 作物学评估排名第一；植物保护学被评为湖北省重点学科，植物病 理学被评为湖北省高校特色学科。学院建有2个一级学科博士点、2 个博士后科研流动站，12个博士学位授予权专业,13个硕士学位授 予权专业，具有学士、硕士、博士及博士后的完备人才培养体系。
生物化学总结 蛋白质
蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
生物化学氨基酸代谢知识点总结
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 !
【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ：
生物化学-蛋白质化学练习含答案
第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH
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