806生化97-10年真题整理
根据前面发帖人的信息，整理真题97-10年的。希望对后来人有所帮助。
1997年生物化学
一、名词解释（每题3分，共30分）
1 操纵子
2 反馈抑制
3 密码子的简并性
4 蛋白质四级结构
5 盐析
6 碱性氨基酸
7 Z-DNA
8 ATP
9 核苷磷酸化酶10 磷酸果糖激酶
二、填空（每空1分，共28分）
1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和_________________三种方式。
2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、_________________和______________。
3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。
4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生____________________作用。
5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下，裂解生成2分子三碳糖。
6 ____________________氧化脱羧，形成______________________，这一过程是连接糖酵解和三羧酸循环的纽带。
7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和_______________反应。
8 高等绿色植物体内，在___________________酶和___________________酶的共同作用下，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。
9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是___________法测定蛋白质含量的计算基础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。
10 米氏方程的表达式为__________________________，它表达了__________________关系，其中的________是酶的特征常数。
11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质_________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。
三、问答题（共42分）
1 讨论呼吸链的组成及电子传递顺序。（7分）
2 生物体内脱氧核苷酸是怎样合成的？（7分）
3 什么是酶的专一性？指出两种酶作用专一性的假说，并说明其中一种的重要观点。（7 分）
4 在PH3左右，氨基酸混合液（酸性、碱性、中性三类），经强酸型阳离子交换树脂被洗脱分离，指出这三类氨基酸被洗脱的先后顺
序，并说明为什么。（6分）
5 为什么DNA的复制能保持高度的忠实性？（7分）
6 简述原核生物蛋白质合成的主要过程。（8分）
1998年生物化学
一、填空题。（每空1分，共30 分。）
1 测定多肽链N-末端的常用方法有__________________、__________________和__________ ________等。
2蛋白质二级结构的类型有________________、________________和___________________ 。
3 氨肽酶可以水解____________键，限制性内切酶可以水解_____________________键。
4 DNA双螺旋的直径为_____________，螺距为_______________。
5 目前普遍接受的生物膜结构模型是______________________________________。
6 在糖酵解过程中，___________________________是最重要的控制酶，另外_____________ 和___________________也参与
糖酵解速度的调节。
7 鱼藤酮能专一地阻断呼吸链上电子由______________流向____________________。
8 线粒体的穿梭系统有________________和___________________两种类型。
9 黄嘌呤核苷酸转变为__________核苷酸时需要氨基化，其氨基来自_________________ 。
10 原核生物蛋白质合成中，蛋白因子IF-2与___________________结合并协助其进入核糖体的____________位。
11 RNA聚合酶全酶由______________和______________组成。
12密码子共______个，其中_________个为终止密码子，_____________个为编码氨基酸的密码子，起始密码子为_____________________。
二、是非题。（每题1分，共30分）
1 在PH7时，谷氨酸带负电荷。
2 旋光性不同的物质，分子构型也不同。
3 酶蛋白和蛋白酶两个概念完全不相同。
4 “锁钥学说”是用于解释酶的高效率的一种学说。
5 别构酶的Km的单位和底物浓度单位一致。
6 天然蛋白质都具有四级结构。
7 蛋白质变性程度不同，共价键的破坏程度也不一样。
8 盐析和透析用于蛋白质溶液除盐时，后者效果好一些。
9 RNA属于多聚核糖核苷酸。
10 氨基酸都是L-构型。
11 生物膜中脂质是生物膜功能的主要体现者。
12 所有三羧酸循环的酶类都存在于线粒体的衬质中。
13淀粉合成酶不能催化支链淀粉中α-1，6糖苷键的形成。
14 ADPG是糖与氨基酸结合的产物。
15 如果某一生物化学反应的平衡常数是1000，其标准自由能变化为正值。
16 氧化磷酸化必须依赖呼吸电子传递过程。
17 解偶联剂不抑制电子传递，但阻止ATP的产生。
18 饱和脂肪酸从头合成时需要NADPH作还原剂。
19 丙氨酸族氨基酸的共同碳架来源是乙酰胆碱。
20 脂肪酸L-β-羟脂酰ACP时中间产物之一。
21 赖氨酸与尿素循环没有直接关系。
22 单链DNA结合蛋白的功能是使双链DNA解旋。
23 大肠杆菌中使DNA链延长的主要聚合酶是DNA聚合酶Ⅰ。
24 复制终止后，由DNA聚合酶Ⅰ切除引物。
25 密码子不重迭，但基因可以重迭。
26 mRNA上可以翻译成多肽的DNA序列叫内含子。
27 真核生物的释放因子RF可识别三种密码子。
28 原核生物RNA聚合酶Ⅰ主要负责合成rRNA前体。
29 抗菌素利福平抑制RNA链合成的起始。
30 操纵子的调控方式分为正调控和负调控。
三、问答题（共40分。应届生回答1，2，4，5，6，7题，在职考生必答1，4，5，6题，
在2和3中选一题，在7和8中选一题。）
1 简述真核细胞mRNA的结构特点及功能。（6分）
2 一个蛋白质样品，经SDS-PAGE证明有两条链，从这个实验结果能不能说：这个蛋白质样品是不纯的？为什么？（8分）
3 酶的抑制剂有哪些类型？简述各类型的作用特点。（8分）
4 讨论乙醛酸循环过程及生理意义。（6分）
5 讨论三羧酸循环的调控部位。（6分）
6 简述tRNA的转录后加工。（7分）
7 试述肽链延长过程中，每个氨基酸进入肽链时消耗能量的步骤。（7分）
8 简述原核生物乳糖操纵子模型。（7分）
1999年生物化学
一、是非题（每题1分，共20分。对打勾，错打叉。）
1. DNA和RNA中核苷酸之间的联键性质是相同的。
2. 常用酶活力单位数表示酶量。
3. 氨肽酶可以水解蛋白质的肽键。
4. 蛋白质多肽链是有方向性的。
5. 碱性氨基酸在中性PH时，带正电荷。
6. 等电点时，蛋白质的溶解度最小。
7. 用SDS-PAGE法可以测定血红蛋白四聚体的分子量。
8. ATP具有磷酸基团转移势能，在酶促反应中可以将它的三个磷酸基团转移给ΔG0，更正的磷酸受体分子。
9. 耗能水平差异大的细胞之间，其能荷值差距也大。
10. 细胞色素C氧化酶又叫末端氧化酶，以还原型细胞色素C为辅酶的。
11. 丙酮酸激酶催化的反应是糖酵解中第二个不可逆反应。
12. 淀粉合成时的引物为3个以上α-D-葡萄糖以1，4-糖苷键相连的麦芽糖。
13. 脂肪酶氧化在胞液中进行。
14. 所有转氨酶的辅基都是磷酸吡哆醛。
15. Leu是纯粹生酮氨基酸。
16. E.coll中使DNA链延长的主要聚合酶是DNA聚合酶I。
17. 生成His的前体是5’-磷酸核糖。
18. 高剂量的紫外辐射可使胸腺嘧啶形成二聚体。
19. 原核生物蛋白质合成时，起始氨基酸为Met。
20. 代谢中的反馈调节也叫反馈抑制。
二、填空（每空1分，共30分）
1. tRNA分子的3’末端为_____，是_____的部位。
2. 真核细胞mRNA 5’末端有_____结构。
3. 蛋白质在_____nm有吸收峰，而核酸在_____nm有吸收峰。
4. 以酶的1/V为纵坐标，以1/为横坐标，所得直线在纵坐标上的截距为_____。
5. 用诱导契合假设可以比较好的解释_____。
6. 碱性氨基酸有_____、_____、_____。（用单字母或三字母表示）
7. 常用于蛋白质沉淀的方法有_____、_____、_____、
8. 线粒体内膜上的电子传递链，各电子载体是按_____，由_____的顺序排列的。
9. RNA聚合酶全酶分为_____、_____。
10. 密码子共_____个，其中_____个为终止密码子，_____个为编码氨基酸的密码子。
11. 双糖与多糖合成时，葡萄糖的供体是_____，如_____。
12. 三羧酸循环中的第二个调控点是从_____至_____的反应，催化这个反应的酶是_____。
13. 糖酵解是在_____中进行。三羧酸循环在_____进行。氧化磷酸化在_____进行。
14. 在成熟mRNA中出现，并代表蛋白质的DNA序列叫做_____，那些从成熟的mRNA中消失的DNA序列为_____。
三、问答题（共50分）
1.简述DNA双螺旋结构模型。（6分）
2.测定酶活力时，通过增加反应时间能否提高酶活力？为什么？（8分）
3.线粒体的穿梭系统有哪两种类型？它们的电子供体是什么？线粒体的穿梭系统有什么生物学意义？（5分）
4.简述蛋白质一级结构与生物功能的关系。（6分）
5.简述冈崎片段的合成过程。（6分）
6.简述乙醛循环中乙醛酸的合成及去向。（6分）
7.试举一例说明可诱导操纵子。（8分）
8.简述蛋白质合成过程中氨基酸的活化。（5分）
2000年406生物化学
一、是非题（每题1分，共10分）
1.蔗糖属于糖苷，无还原性。
2.甘油磷脂为双亲性分子，是由于其头部带有负电荷，尾部带正电荷。
3.同一生理条件下，同一种生物膜各区域分子流动性是相同的。
4.酶促反应自由能的变化值就是反应所需要的活化能。
5.酶的底物和抑制剂在酶分子上的结合部位可能相同，也可能不同。
6.FMN是脱氢酶的辅基，生化作用是传递一个氢原子。
7.无论氨基酸顺序如何，多肽链主链结构的连键都是相同的。
8.透析和盐析用于除盐时，前者效果会更好一些。
9.蛋白质在等电点时溶解度最小。
10.加入竞争性抑制剂，酶的Km值会增加，V max下降。
二、填空（每空1分，共40分）
1.蛋白质在_____mm下有特征吸收峰。
2.tRNA的二级结构呈_____。
3.真核细胞mRNA 5’-末端有一个_____结构，用于_____。
4.提取RNA的关键在于_____。
5.溶菌酶活性中心两个重要氨基酸残基是_____和_____。可用单字母或三字母表示。
6.Sanger反应所使用的重要试剂是_____；Edman 降解所用重要试剂是_____。
7.取1mg酶在1分钟内催化生成1000μmol产物，那么，酶活力就相当于_____。
8.NAD+和NADP+分子结构的区别是后者有一个_____基团。
9.糖代谢三个重要交汇点是：_____、_____和_____。
10.饥饿时糖异生的主要原料是_____。
11.柠檬酸_____乙酰CoA羧化酶，_____脂肪酸合成。
12.丙酸代谢时经过生成_____进入TCA循环。
13.核糖体是由_____和_____组成的。
14.高密度脂蛋白由_____向_____运输_____。
15.酮体包括_____、_____和_____.
16.磷酸戊糖通路分为不可逆的_____和可逆的_____部分。
17.三羧酸循环中有_____步脱氢反应，_____步脱羧反应，净生成_____分子水。
18.18C的饱和脂肪酸经过_____次β氧化生成_____个FADH2和_____个NADH。
19.胸苷酸由_____来合成。
20.DNA的变性温度用_____来表示。
21.氮的总平衡指的是摄入的氮与排出的氮_____。
22.核酸的分子杂交可以制备_____杂交链和_____杂交链。
23.RNA的二级结构有_____，所以RNA也有变性作用。
24.DNA和RNA的核苷酸链的连接方式都是_____。
三、问答题（50分）
1.变性电泳和非变性电泳都可用于蛋白质研究，但基本原理和应用目的不同，讨论其主要区别。（8分）
2.以真核细胞为例，讨论细胞质中形成的NADH分子，其还原力是如何经线粒体转变为ATP 的？（8分）
3.参与蛋白质生物合成的主要组分有哪些？讨论它们各自的作用。（8分）
4.讨论DNA双螺旋结构特点及其生物学意义？（6分）
5.叙述酪氨酸的主要代谢途径。（5分）
6.叙述生物遗传的中心法则及其补充。（5分）
7.讨论DNA聚合酶和RNA聚合酶的不同点。（5分）
8.叙述脂肪合成所需要的原料、能量及辅助因子全部由糖代谢途径供应的。（5分）
2001年406生物化学
一、是非题
1.酶促反应自由能的变化值就是反应所需要的活化能。
2.CoA分子中含有巯基和磷酸基团。
3.核苷酸的戊糖与碱基以N-糖苷键相连。
4.Na+，K+-ATP酶可以将Na+、K+从细胞外运至细胞内。
5.真核细胞大多数mRNA3’末端有PolyA，其相应的DN**段5’末端有PolyT。
6.蛋白质只有在280mm有光吸收，核酸只有在260mm有光吸收。
7.在进行密度梯度超离心时，RNA比DNA沉降快。
8.限制性内切酶可以有选择地切割蛋白质内部特异位置的肽链。
9.CoII比CoI多一个单核苷酸。
10.糖酵解是从葡萄糖开始的，在有氧、无氧条件下都能进行。
11.泡菜不易腐烂，是因为酒精发酵导致乳酸积累而抑制了其他细菌的活动。
12.ATP/AMP比值低时磷酸果糖激酶的活性增高，糖酵解被促进。
13.乙酰单位比CO2还原性强。
14.分子态氧不直接参与柠檬酸循环，但柠檬酸循环只有在有氧途径下才能进行。
15.NADH可以传递负氢离子。
16.生物体内有许多合成反应，是由ATP水解为焦磷酸所推动的，是因为焦磷酸水解所释放的能量可以更容易地被及时利用。
17.脂酰甘油即甘油三酯。
18.二十种常见氨基酸中，只有亮氨酸是纯粹生酮氨基酸。
19.脂肪酸氧化的每一轮都产生乙酰CoA、NAD+和FAD。
20.多酶体系是指一个酶分子由三个以上酶蛋白及其辅因子组成。
二、填空
1.β-D-葡萄糖的环状结构为_____。
2.乳糖水解可生成_____和_____。
3.tRNA的二级结构呈_____形。
4.大多数燃料分子以_____形式进入柠檬酸循环。
5.提取RNA的关键在于_____。
6.在饥饿或患糖尿病时，由于_____浓度降低，而使过多的_____转化为酮体，酮体包括_____、_____和_____。
7.甘油磷脂有_____和_____等。
8.哺乳动物体内氨基酸降解的主要场所是_____。
9.许多氨基酸的α-氨基酸都是首先在_____酶的作用下，被转移给_____而形成谷氨酸。
10.脂肪酸的活化形式为_____。
11.mRNA上的起始密码子常是_____。
12.经过脲循环所合成的脲分子中，一个氮原子来自氨，另一个氮原子来自_____，而碳原子则是由_____衍生来的。
13.柠檬酸循环，每进行一次将有_____对氢原子离开此循环，净生成_____分子水。
14.DNA的融解温度用_____来表示。
15.琥珀酰CoA是某些氨基酸碳原子进入______循环的切入点。
16.生物体内的一碳单位有多种形式，如_____、_____、_____等。
17.fMet-tRNA，即_____。
18.戊糖磷酸途径和糖酵解之间由_____酶和_____酶联系起来。
三、问答题
1.以真核细胞为例，讨论细胞质中形成的NADH分子，其还原力是如何被线粒体转变为ATP 的？
2.测定酶活力时应遵循哪些基本原则？为什么？
3.有一个低浓度、大体积的含盐蛋白质样品，要求得到高浓度、不含盐的蛋白质样品，试设计一实验方案，并讨论其可行性。
4.从分子水平讨论生物体是如何储存遗传信息，又是如何准确地向后代传递遗传信息的？2002年生物化学406真题
-一、概念题（每题2分，共20分）
糖有氧氧化、生物膜结构、脂肪酸β氧化、鸟氨酸循环半保留复制、RNAi、酶的活性中心、外显子、中心法则、酮体
二、填空题（每空1分，共50分）
1、糖酵解有______步脱氢反应和______步底物水平磷酸化反应。
2、20C的饱和脂肪酸经过______次β氧化生成______个FADH2，______个NADH和______个ATP。
3、转氨酶的作用是______，主要的脱氨基作用是______。
4、磷酸戊糖途径生成______和______。
5、糖原分解的关键酶是______。
6、丙酮酸经草酰乙酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸时共消耗了______个ATP。
7、三羧酸循环共有______步脱羧反应，______步脱氢反应，生成______个ATP。
8、氮的正平衡是指机体摄入的氮量______机体排出的氮量。
9、VLDL是由______向______运输中性脂肪。
10、脂肪酸合成时所需的NADPH来自______和______。
11、饥饿时大脑可以用______代替糖的需要。
12、降低血糖的激素是______，其主要作用是______。
13、丙酮酸脱氢酶系含______种酶和______种辅助因子。
14、糖代谢为脂肪合成提供______、______、______和______。
15、主要的生物氧化途径是______和______。
16、原核生物蛋白质合成的起始氨基酸是______，携带起始氨基酸的tRNA反密码子是______；琥珀酸脱氢酶的辅酶是______。
17、奇数碳原子脂肪酸代谢的______可以进入三羧酸循环。
18、纤维素分子构件单元是______，它们以______键相连接。
19、蛋白质的二级结构有______、______、______和______。
20、抗体的基本结构是______，血液中主要的抗体是______。
21、酸中毒和碱中毒的pH值范围是______和______。
22、动物的血红蛋白是由______个亚基组成。
23、体液中的主要阳离子是______，细胞内的主要阳离子是______。
24、酪氨酸转变为______和______，再生成糖和酮体。
三、问答题（每题6分，共30分）
1、简述脂肪酸合成与分解的异同点。
2、简述蛋白质合成中起始复合体的形成。
3、简述苯丙氨酸的代谢。
4、简述1分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程和2分子丙酮酸生成1分子葡萄糖的过程中，参与的酶以及
能量的异同点。
5、简述DNA聚合酶和RNA聚合酶的作用特点。
2003年生物化学406真题
一、概念题（每题3分，共12分）
必需氨基酸、糖有氧氧化、脂肪酸β氧化、外显子
二、填空题（每空1分，共52分）
1、糖酵解有______步脱氢反应和______步底物水平磷酸化反应。
2、16C的饱和脂肪酸经过______次β氧化生成______个ATP。
3、丙酮酸脱氢酶系含______种酶和______种辅助因子。
4、磷酸戊糖途径生成______和______。
5、酮体生成的原料是______；酮体在______中生成，在______中分解。
6、降低血糖的激素是______。
7、糖代谢的三个交汇点是______、______和______。
8、生酮氨基酸是______。
9、HDL是由______向______运输胆固醇。
10、饥饿时糖异生的主要原料是______。
11、糖代谢为脂肪合成提供______、______、______和______。
15、转氨酶的作用是______。
16、氮的正平衡是指机体摄入的氮量______机体排出的氮量。
17、肝、肾以外的组织由于没有______而无法补充血糖。
18、丙酮酸经草酰乙酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸时共消耗了______个ATP。
19、糖原分解的关键酶是______。
25、三羧酸循环共有______步脱羧反应，______步脱氢反应，______步底物水平磷酸化反应，
生成______个ATP。
三、问答题（每题6分，共36分）
1、简述体内需要大量核糖-5-磷酸时，糖酵解途径与磷酸戊糖途径之间的协调。
2、简述三大营养物质的相互转换。
3、简述蛋白质的合成。
4、简述脂肪组织中脂肪代谢的调控。
5、简述鸟氨酸循环。
6、简述苯丙氨酸的代谢。
2004年生物化学406试题（名词解释部分）
一、名词解释
糖有氧氧化、脂肪酸β氧化、糖异生、鸟氨酸循环、引发体
DNA结构的多态性、cDNA、转座子、冈崎片段、RNAi
二、填空
丙酮酸经草酰乙酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸时共消耗了______个ATP。
2005年406生物化学
一、名词解释
琼脂糖、DNA的多态性、亲和层析
二、填空题
蛋白质和核酸的质量单位氨基酸的缩写
三、简答题
1、人在饥饿、重度饥饿、吃饱的三种情况下，体内的糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢的异同简述脂肪酸合成与脂肪酸分解有什么不同。
2、RNA有何功能？根据近来发展简述RNA的重要性。
3、直链淀粉与纤维素的结构单元与连键方式，并写出他们的一个单元，并说出直链淀粉与纤维素的功能。
4、在产品中提取一种蛋白质，它有强的酶的活性。请问用下列那种方法好。为什么？1）先盐析，再用SDS-PAGE法提纯。2）先盐析，再用凝胶过滤法提纯。
5、什么是ATP？简述其生物功能。
2006年406生物化学（问答题部分）
1、羟磷灰石柱层析结合调节层析温度为何可以分离不同DNA？简述原理
2、结合RNA研究的最新进展简述RNA的生物功能。
3、画图简述酶的反应初速度，并结合图说明为何不能通过延长反应时间来加快酶的最大催化速度
4、物质跨生物膜的主动运输和被动运输有什么主要区别？
5、蛋白免疫印记法的的基本原理和重要操作
6、简述DNA复制起始复合体的形成
7、简述脂类代谢受血糖浓度调节的机制
8、简述戊糖磷酸途径与糖酵解之间的协调关系
9、简述大脑利用酮体作为燃料的意义
10、简述为何一般的编码AUG不作为起始位点
2007年406生物化学
一、名词解释
糖的有氧氧化氨基酸的活化外显子和内含子半保留复制反转录酶转换和
颠换
二、填空
1.苯丙氨酸转化为酪氨酸需要( )酶，若缺少则导致( )积累，会产生( )病。
2.酪氨酸代谢生成( )和( )，再生成糖和酮体。
3.蛋白质与代谢有关的功能是( )，( )，( ) 。
4.RNA多聚酶由( )和( ) 组成。
5.脱氧核糖核苷酸是由( )合成
6.12碳饱和脂肪酸进行B氧化生成( ) 个乙酰辅酶A，( )个FADH2，( )
个NADH，( )个ATP。
7.人体内的饱和脂肪酸有( )和( )。
8.丙酮酸生成PEP需要( )个ATP。
9.大脑在饥饿时利用酮体，在轻度饥饿时用( )%，在中毒饥饿时( ) %。
10.原核生物蛋白质合成起始AA是( ) 。
三.简答
1.简述人体在进食后，轻度饥饿，重度饥饿情况下，大脑，肝脏，肌肉，脂肪组织中三大营养物质代谢。
2.简述病毒基因重叠。
3.简述六磷酸葡萄糖在体内的代谢。
4.简述原核和真核生物的启动子。
5.简述蛋白质合成的起始
6.把WYTSPNE用中文名表示，指出哪些是酸性氨基酸，哪些是碱性氨基酸。
7.画出普通酶和别构酶初始速度和底物浓度间的动力学曲线，并分别加以说明。
8.简述生物膜的流动性，并简述磷脂中脂肪酸对于流动性的作用，以及胆固醇对于膜流动性的影响，用试验证明蛋白质的流动性。
9.某蛋白质样品经过PAGE，SDS-PAGE和凝胶过滤得到一个纯的样品，在进行PAGE在100KD 处聚集，进行SDS-PAGE在50KD处聚集，经过桑格法分析，经层析后得到两种不同氨基酸，试分析试验结果，并推测蛋白质的天然结构。
10.向呼吸链中加入ADP，PI，琥珀酸，氧化磷酸抑制剂，DNP，CN等，分别得出以下两图，试分析两个结果。简述呼吸链与氧化磷酸化间的关系，简述DNP的作用。
2008年中国农业大学806生物化学考研试题
一、概念题（2分×5）
1、糖异生作用的生物学意义
2、多聚核糖体
3、乙酰CoA的代谢
4、原核生物的DNA聚合酶
5、表观遗传学
二、填空题（1分×29）
1、VLDL与HDL的组分不同在于前者________，后者主要用于运输________。
2、15C的脂肪酸氧化，可生成____个FADH2，____个NADH，____个乙酰CoA；并且能生成1个________分子参加柠檬酸循环。
3、2个丙酮酸分子异生为葡萄糖，共消耗____分子ATP。
4、柠檬酸循环过程中共有____次脱羧，____次脱氢，____次底物水平磷酸化。
5、PRPP的中文名称是________________，主要用于合成________和________。
6、在生物体内，氧化脱氨基活性最高的酶是____________；NAD+转换为NADH是通过____________实现的，其意义是________________。
7、RNA聚合酶是________的复合体；……由________和________组成（对“……”正在回忆中）
8、大脑利用酮体作为燃料，其意义是____________。
9、维生素B2构成的辅基是____________，参加________反应。
10、柠檬酸________乙酰CoA羧化酶，从而促进________的合成。
剩下的想不起来了……
三、单项选择题（1分×25）
这个是今年新增加的题型，形式、难度都出乎我事先的预料。由于今天时间紧，我没有记住多少，所以就不一一列举了。应该说，很多平常认为比较偏僻的知识点，比如羧甲基纤维素、吉布斯自由能、β-胡萝卜素、活性细胞中的蛋白质跟踪技术等等，都在这个题型中出现了。当然也有一些题目比较简单，但总体而论，这个题型是不好应付的。也希望09年考生物学院的朋友努力增强自己的综合实力，不要局限于那些“重点”、“经典”内容。
四、分析题（8个，共86分）
1、简述脂肪组织中脂肪代谢与血糖和血液脂肪酸水平的调控关系。
2、简述蛋白质合成中起始密码AUG和延伸过程中密码子AUG的识别和调控。
3、简述丙酮酸的代谢途径。
4、简述原核生物DNA复制的起始复合物的形成过程及参与的蛋白因子。
5、比较RNA与DNA的化学组成、核苷酸内部连键、核苷酸外部连键，以及各自的生物学功能。
6、有一个多亚基球状蛋白质，其肽链间有二硫键。试问由一下那种方法，可以测得该蛋白质的分子量？请说明理由。（1）SDS-PAGE（2）等密度沉降（3）凝胶过滤法
7、关于酶的抑制的题目，要求根据三条反应速率曲线，用双倒数作图法标记出曲线表示的三种情形（非竞争性抑制、竞争性抑制、无抑制），并说明理由。原题有图，不过很简单。
8、结合蛋白质的构象变化，简述镰刀状红细胞贫血病的机理。
2009年806生物化学真题(回忆版)
终于有时间把它打成电子档咯,这是我考后当天晚上写下来的。感觉不是很难,较基础,但要写的很多,我是一直都在写,建议你们考时要抓紧时间。我是看的王竟岩的两本砖头,个人感觉不太够,那两本总结的不太好,最好是再买本农大版的生化,结合课件,真题,还有指导书,这样效果会更好。
2009年806生物化学真题(回忆版)
一.概念题。2分*5
1.tRNA中反密码子稀有成分
2.SNP
3.核酸酶
4.糖异生的生理意义
5.蛋白质合成的三个延长因子
二.填空。1分*50
1。氮的正平衡的摄入量------排出量。
2.20钟氨基酸分解后的碳骨架去向(哪7种物质)
3.糖异生的四种关键酶。
4.丙酮酸到磷酸烯醇式丙酮酸耗几个ATP。
5.膜上的几种蛋白,哪种只能由去污剂去除。
6.hnRNA的中文名,丙酮酸生成乳酸的意义。
7.淀粉,纤维素,糖原各自的氨基酸残基的构型的什么。
8.膜中胆固醇的双重作用。
9.ATP的作用.
10.VLDL的作用.
11.脂肪合成的四种原料,哪种来自糖代谢.
12.氨基酸活化的形式.
13.dUMP甲基化后形成什么。
14.糖代谢的三种关键物质。
剩下的就不记得了。
三.选择10分(只记得考的是啥,具体的不记得了)
1.谷胱甘肽
2.琼脂和琼脂糖
3.核酸内切酶
4.β-折叠
5.Northern blot
6.关于呼吸链的一个选择
7.主动运输的一些特点
8.ATP合酶
四.简答或分析。80分
1.蛋白质中氨基酸的共性;比较Val和Glu的电荷差异;由镰刀形红细胞贫血病说明蛋白质中的保守氨基酸的重要性。12分
2.举例3种测定蛋白质浓度的方法,说明其原理和作用特点。9分
3.分离DNA好RNA时的基本原则,说明原因。8分
4.(1)说明底物浓度,温度和PH对酶促反应的作用规律;(2)新开发出一种新型酶,设计一实验说明ABC三种物质与酶亲和力大小。16分
5.简述代谢途径的区域化。7分
6.简述肝在对脑,肌肉和其它器官提供燃料方面,调节脂肪代谢方面的核心作用。8分
7.简述RNA转录的两类终止子。7分
8.简述RNA转录的起始。7分
9.简述DNA复制的真实性。7分
版主,这个贴能申精华不?呵呵
各位拿走咯还是要留下个脚印吧...
2009年中国农业大学806生物化学真题(完整回忆版)
一、概念题(10分)
1、tRNA中反密码子稀有成分
2、蛋白质合成的三个延长因子
3、SNP
4、糖异生的生理意义
5、核酸酶
二、填空(50分)
1、淀粉中、纤维素中、糖原中葡萄糖残基的构型分别是——、——、——。
2、纸层析丙氨酸、蛋白质显色区分,电泳柱,氨基酸条带显色,电泳蛋白质条带,沉淀蛋白质——、——。
3、膜双层的脂具有——性、——脂,膜双重调节;蛋白质外、内、?,去污剂除?
4、ATP水解成ADP+Pi,或者——+——,——基团转移。线粒体、酶+质驱酶F1部分体外——机转化成化学能。
5、肝中输送三酰甘油。
6、氮平衡,入——出。
7、hRNA的中文名是——,酮体原料。
8、丙酮酸到烯醇式丙酮酸消耗——个ATP。
9、无恙条件下,丙酮酸生成乳酸的意义是——。
10、氨基酸活化形式——。
11、脂肪酸合成——、——、——、——,糖代谢。
12、20种氨基酸脱氨后——、——、——、——、——、——、——共七种中间产物。
13、糖代谢——、——、——三个交汇点。
14、磷酸戊糖途径不可逆氧化产生——、——,可逆非氧化部分产生——、——。
15、糖异生四种酶——、——、——、——。
16、dUMP甲基化生成——。
三、选择题(10分)
1、谷胱甘肽
A、还原性
B、有一个a氨基和一个a羧基
C、有r羧基参与合成肽键
D、是活性肽
2、蛋白质的B折叠片
A、氢键平行于多肽链走向
B、肽链氨基与羰基参与氢键形成
C、与R基位于折叠片同侧
D、氨基酸残基亲水、
3、X衍射
A、蛋白质溶液定性分析
B、原子水平蛋白质构象
C、分子水平蛋白质构型
D、只能解析蛋白质三维构型
4、在mRNA水平鉴定基因表达规律
A、western blot
B、ELISA
C、RT-PCR
D、Southern blot
5、琼脂和琼脂糖
A、主要成分相同,属同多糖
B、主要成分不同,属同多糖
C、主要成分相同,应用不能代替
D、主要成分不同,应用不能代替
6、限制性内切酶
A、专门…核酸3‘-5'…内
B、DNA分子中
C、选择性水解双链DNA
D、选择性水解RNA
7、酶-底物中间产物
A、结合后,酶稳定性
B、复合物可分离
C、复合物称过渡态
D、有饱和现象
8、跨膜主动运输
A、需运送物具有跨膜梯度
B、要有ATP
C、需要蛋白质大分子参与
D、只能单向运输
9、线粒体的电子传导
A、NADH是FMN的电子供体
B、NADH是NAD+的电子供体
C、CytC在线粒体外膜上
D、辅酶Q是移动性强
的电子链组分
10、属于高能磷酸化合物的是
A、ADP,磷酸肌醇,磷酸精氨酸?,烯醇式…
B、烯醇式…,焦磷酸,肌醇,精氨酸
C、乙酰辅酶A,精氨酸,焦磷酸,ADP
D、ATP、G-6-P,精氨酸,烯醇式…
四、简答题(80分)
1、(12分)氨基酸结构的共性,Val、Glu的生理电荷差异;以镰刀形红细胞贫血病为例讨论蛋白质中保守氨基酸残基的重要性
2、(9分)例举3种测定蛋白质浓度的方法,说明原理及其应用上的特点
3、(8分)分离DNA、RNA的基本原则是什么,说明原因
4、(16分)酶动力
1.底物浓度、温度、PH对酶促反应的影响规律
2.现有一种新型酶,设计实验证明其……亲和力
5、(7分)代谢途径区域化
6、(7分)肝……对脂代谢的作用
7、(7分)大肠杆菌……RNA两类终止子
8、(7分)RNA转录的起始
9、(7分)DNA复制的真实性
2010年中农生物化学
一.填空题（10道）30分
1. PPP循环的氧化阶段产生该物质为生物体的合成提供还原力，非氧化阶段产生和。
2. 脂肪酸从头合成途径调控的关键酶，分为三个部分组成，分别为、、。酶的两种调节机制、
3. 天然脂肪酸有、。不饱和脂肪酸所含双键多为顺式结构，但不饱和脂肪酸双键位置一般在之间
4. 膜中脂类以为主，膜蛋白分为和。分别以
和获得
5. VLDL的作用主要是将运输到。HDL的作用将
运输到
6. DNA连接酶5’端为，3’端为.
7. mRNA 结合的
8. 柠檬酸对果糖-1，6-二磷酸的作用是。
9. 蛋白质的合成方向，mRNA的合成方向
10. 原核生物的起始密码，对应的反密码子。
二.选择题（26×1）共26分
1. 糖酵解中两步底物水平磷酸化为
2. NADH的穿梭机制
3. 乙醛酸循环与TCA循环的共同途径
4. 嘌呤合成需要
5. 电子传递链中能活动的是
6. 不是高能磷酸化合物的
7. 不是电子传递抑制剂的
8. 丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸需要的酶是
9. 下列说法错的谷氨酸脯氨酸是非极性氨基酸
10.
11. 下列说法错的β折叠
12. 不能测量蛋白质的构相质谱
13. 有机磷农药和半胱氨酸形成共价键
14. Km表征酶与底物的亲和能力
15. FAD的作用
16. 葡萄糖的构象
17.
18. 膜分子的特点
19. mRNA的5’3’
20.
21. 核糖体的最后距离25-35
22. 无氧条件下3-磷酸甘油生成NAD+,如何产生
23. mRNA加工的酶
24. 中止密码
25. 各种燃料分子共同中间产物
26. 下列有5’-3’外切活性的酶
三、简答题
1. 简述脱氧核苷酸的合成过程（催化反应的酶，电子传递路径）
2. 写出草酰乙酸参与的四个有关的生物化学反应，写明参与的酶，底物，生成物。（4分）
3. 18：1的油酸β-氧化过程产生ATP数目
4. 解释氨基酸的酸碱性，如何用试验证明氨基酸有酸碱性，讨论氨基和羧基的pk1（羧基），pk2（氨基）和pI的含义，三者之间的关系。
5. 肌红蛋白的功能，分子结构特点和氧结合曲线的特征，讨论可逆结合的分子基础
6. 原核细胞中三种RNA的结构、特点和功能
7. 原核生物DNA后随链的合成
四、论述题
1. 糖酵解和氨基酸代谢之间的联系
2. 生物中提取的蛋白质，用缓冲溶液且含金属离子的溶液保存采用低温而不采用室温，试述原因
3. 酶的活性中心？某一蛋白酶含有半胱氨酸残基，请设计试验验证该氨基酸参与酶催化和专一性
4. 为什么糖酵解的限制酶是磷酸果糖激酶而不是己糖激酶？磷酸果糖、ATP、柠檬酸、AMP、2，6-二磷酸果糖对磷酸果糖激酶的调控及意义
附：中农生化试题库
一、概念题
糖有氧氧化脂肪酸β-氧化鸟氨酸循环酮体限制性内切酶中心法则联合脱氨基
氮的正平衡糖异生DNA的变性\ 共价调节Tm值核糖体引发体冈崎片断
二、问答题
1.简述一分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程和2分子丙酮酸生成一分子葡萄糖的过程中参与的酶及能量的异同点。
2.简述DNA合成的准确性是如何保证的。
3.讨论苯丙氨酸的代谢途径，解释苯丙氨酸是生糖兼生酮氨基酸。
4.讨论进食，轻度饥饿、极度饥饿三种状态下大脑、肝脏、肌肉和脂肪组织的糖、脂肪及氨
基酸的代谢特点。
5.尿素分子中一分子氨来自天冬氨酸时，鸟氨酸循环和柠檬酸循环及氨基酸转氨基作用是如何联系起来的。
6.简述蛋白质合成过程。
7.简述糖异生的生理意义。
8.简述糖酵解的生理意义。
9.简述磷酸戊糖途径的生理意义。
10. 简述70S起始复合体的合成。
11. 简述体内需要大时5-磷酸核糖时6-磷酸葡萄糖的代谢。
12 简述体内需要大量ATP时6-磷酸葡萄糖的代谢。
13 简述三羧酸循环。
14 简述脂肪组织中的脂肪的代谢调控。
15 简述脱氧核糖核酸的合成。
16 简述糖代谢为脂肪合成提供所有的原料。
17. 简述冈崎片段的加工。
18. 简述遗传密码的特点。
19. 简述细胞能量对糖酵解的调控。
20. 简述氨基酸脱羧后的碳架的去向。
21. 简述糖酵解途径的调控元件为何是果糖激酶而不是己糖激酶？
22. 简述体内需要大量NADPH时6-磷酸葡萄糖的代谢。
23. 简述脱氧核糖核酸的合成。
24. 简述4种脂蛋白的基本结构及其作用。
25. 简述蛋白质合成过程中主要的参与因子。
26. 简述有氧或无氧的条件下3-磷酸甘油醛脱下的氢的去向及其意义。
27.比较并讨论脂肪合成及脂肪分解的代谢途径。
28.解释蛋白质合成中为何mRNA链中的AUG密码子不能被起始tRNA识读，而区别两种AUG 密码子的结构基础是什么？
29.简述三大营养物的相互转换。
30.简述DNA 聚合酶和RNA聚合酶的特点。
31.简述tRNA二级结构的特点。
32.简述大肠杆菌的DNA 聚合酶的特点。
33.乙酰辅酶A为什么不能合成葡萄糖？
34.简述核糖体的主要活性位点。
35.简述DNA的修复系统。
36.简述真核生物RNA转录后的加工。
37.简述肌糖原为什么不能补充血糖。
生化习题及答案
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
12年生化真题生化知识讲解
中国科学院研究生院 2012 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目名称：生物化学与分子生物学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一、名词解释（每题4分，共20分） 1. 氧化磷酸化 2. 操纵子 3. 非编码RNA 4. 表观遗传调控 5. 代谢组 二、单项选择题（每题1分，共20分） 1.下列哪个不是蛋白质的二级结构的基本类型（） A．α螺旋 B．β折叠 C．无规卷曲 D．β发夹 2.鉴别精氨酸常用：（） A．乙醛酸反应 B．偶氮反应 C．双缩脲反应 D．坂口反应 3.（G+C）含量愈高，Tm值愈高的原因是：（） A. G-C之间形成了1个共价键 B. G-C间形成了2个氢键 C. G-C形成了3个氢键 D. G-C间形成了离子键 精品文档
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4.下列糖分子中那一对互为差向异构体（） A. D-葡萄糖和D-葡糖胺 B. D-葡萄糖和D-甘露糖 C. D-乳糖和D-蔗糖 D. L-甘露糖和L-果糖 5.下列不属于同多糖的是（） A.淀粉 B.糖原 C.纤维素 D.半纤维素 6.以下组分可以用高浓度尿素或盐溶液从生物膜上分离下来的是：（） A.外周蛋白 B.整合蛋白 C.跨膜蛋白 D.共价结合的糖类 7.酶促反应中决定酶专一性的部分是（） A.酶蛋白 B.辅基或辅酶 C.金属离子 D.底物 8.在人体内可有胆固醇转化来的维生素是（） A.维生素A B.维生素D C.维生素K D.维生素E 9.泛酸是辅酶A的一种成分，参与下列哪种作用？（） A.脱羧作用 B.转酰基作用 C.脱氢作用 D.还原作用 目名 科 精品文档
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
中国农业大学生物化学2008真题
中国农业大学2008年生物化学考研试题 一、概念题（2分×5） 1、糖异生作用的生物学意义 2、多聚核糖体 3、乙酰CoA的代谢 4、原核生物的DNA聚合酶 5、表观遗传学 二、填空题（1分×29） 1、VLDL与HDL的组分不同在于前者________，后者主要用于运输________。 2、15C的脂肪酸氧化，可生成____个FADH2，____个NADH，____个乙酰CoA；并且能生成1个________分子参加柠檬酸循环。 3、2个丙酮酸分子异生为葡萄糖，共消耗____分子ATP。 4、柠檬酸循环过程中共有____次脱羧，____次脱氢，____次底物水平磷酸化。 5、PRPP的中文名称是________________，主要用于合成________和________。 6、在生物体内，氧化脱氨基活性最高的酶是____________；NAD+转换为NADH是通过____________实现的，其意义是________________。 7、RNA聚合酶是________的复合体；……由________和________组成 8、大脑利用酮体作为燃料，其意义是____________。 9、维生素B2构成的辅基是____________，参加________反应。 10、柠檬酸________乙酰CoA羧化酶，从而促进________的合成。 三、单项选择题（1分×25） 这个是今年新增加的题型，形式、难度都出乎预料。应该说，很多平常认为比较偏僻的知识点，比如羧甲基纤维素、吉布斯自由能、β-胡萝卜素、活性细胞中的蛋白质跟踪技术等等，都在这个题型中出现了。当然也有一些题目比较简单，但总体而论，这个题型是不好应付的。也希望09年考生物学院的同学努力增强自己的综合实力，不要局限于那些“重点”、“经典”内容。 四、分析题（8个，共86分） 1、简述脂肪组织中脂肪代谢与血糖和血液脂肪酸水平的调控关系。 2、简述蛋白质合成中起始密码AUG和延伸过程中密码子AUG的识别和调控。 3、简述丙酮酸的代谢途径。 4、简述原核生物DNA复制的起始复合物的形成过程及参与的蛋白因子。 5、比较RNA与DNA的化学组成、核苷酸内部连键、核苷酸外部连键，以及各自的生物学功能。 6、有一个多亚基球状蛋白质，其肽链间有二硫键。试问由一下那种方法，可以测得该蛋白质的分子量？请说明理由。（1）SDS-PAGE（2）等密度沉降（3）凝胶过滤法 7、关于酶的抑制的题目，要求根据三条反应速率曲线，用双倒数作图法标记出曲线表示的三种情形（非
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022
生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？
四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？
中科院338生化真题(完整版)
中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2 分，共20 分) 1. 结构基因（structural gene）： 2. 错义突变（missense mutation）： 3. 反密码子(anticodon)： 4. 反转录（reverse transcription）： 5. 甲基化酶（methylase）： 6. 开放阅读框（open reading frame）： 7. 配体（ligand）： 8. 启动子（promoter）： 9. 转染（transfection）： 10. cDNA： 二、单项选择题(每题1 分，共20 分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在
题号后) 1．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm 2．在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3．下列哪个氨基酸含有两个羧基？ A．赖氨酸 B．谷氨酸 C．色氨酸 D．甘氨酸 4．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH 值等于pI B．溶液pH 值小于pI C．溶液pH 值大于pI D．水溶液 5．蛋白质变性是由于： A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变
C．蛋白质空间构象的破坏 D．肽键的断裂 6．下列哪个激素可使血糖浓度下降？ A．肾上腺素 B．胰岛素 C．胰高血糖素 D．糖皮质激素 7．参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8．有关转录的错误叙述是： A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9．反密码子CAU 所识别的密码子是：A．CUA B．GUA C．AUG D．GTA 10．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：A．6-磷酸葡萄糖
医学检验生物化学考试复习题
2012年上半年生化考试复习题 一：单选题 1．琼脂糖凝胶电泳用pH8.6的巴比妥缓冲液可以把血清蛋白质分成五条区带，由正极向负极数起它们的顺序是：（ B ） A．白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白 B．白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白 C．白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白、β-球蛋白 D．α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白、白蛋白 E．白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、γ-球蛋白、α2-球蛋白 2．已经确定的稳定而均一的物质，它的数值已由决定性方法确定，所含杂质也已经定量，该物质为:（A ） A.一级标准品 B.二级标准品 C.校准品 D.控制物 E.参考物 3．从结构上看能较好的避免交叉污染的自动生化分析仪是:( B ) A.流动式 B.分立式 C.离心式 D.单通道式 E.多通道式 4．临床生物化学检验中应用最广泛的一类分析技术是：（C ） A.发射光谱分析法 B.散射光谱分析法 C.吸收光谱分析法 D.荧光分光光度法 E.原子吸收分光光度法 5．离心机砖头的旋转速度为20000γ/min的离心为：（ C ） A．低速离心 B．平衡离心 C．高速离心 D．超速离心 E．等密度离心 6．反映神经系统疾病最好的测定标本是：（ C ） A.血清 B.全血 C.脑脊液 D.尿液 E.溶血血清 7．由实验室自己配置或为商品，其中有关物质的量由参考方法定值的标准品为（ B ）A．一级标准品
B．二级标准品 C．控制物 D．参考物 E．原级参考物 8．经过详细的研究，没有发现产生误差的原因或在某些方面不够明确的方法为（ A ）A．决定性方法 B．推荐方法 C．参考方法 D．常规方法 E．对比方法 9．影响电泳的因素包括：（D ） A.电场强度 B.电泳缓冲液的PH值 C.电泳缓冲液的离子强度 D.以上都是 E.以上均不是 10.干化学自动生化分析仪的光学系统是：（ B ） A.分光光度计 B.反射光分析仪 C.比色计 D.浊度计 E.原子吸收光谱仪 11.下列哪项不属于NCCLS所规定的纯水等级标准的特性指标：（ C ） A.微生物含量 B.电阻率 C.钙离子 D.PH值 E.硅 12.有关比浊测定法的描述哪项是错误的：（ D ） A.比浊法不是比色分析 B.比浊法分为化学比浊法和免疫比浊法 C.免疫比浊法分为透射比浊法和散射比浊法 D.分立式自动生化分析仪不能做散射比浊分析 Ｅ.干片式生化分析仪不能做比浊分析 13.临床生化实验室用水一般采用：（ B ） A.一级水 B.二级水 C.三级水 D.次级水 E.自来水 14. 生化质控目的是:（E ） A.使随机误差逐渐缩小 B.消灭随机误差 C.使随机误差得到监测和及时发现
中国农业大学历年考研生物化学真题--很重要
1997年生物化学 一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶 10 磷酸果糖激酶 二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和_________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、_________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生____________________作用。
5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下，裂解生成2分子三碳糖。 6 ____________________氧化脱羧，形成______________________，这一过程是连接糖酵 解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和_______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和___________________酶的共同作用下 ，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是___________法测定蛋白质含量的计算基 础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它表达了__________________关 系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质_________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。 三、问答题（共42分）
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
《生化分离工程》思考题与答案
第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？ 生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品 的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？ 一般说来，生化分离过程主要包括4个方面：①原料液的预处理和固液分离， 常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法：②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、 培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性， 对温度、pH值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高 重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 %以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40? 80 %;精细、药用产品的比例更高达70?90%。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。 4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系?
它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合, 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创 造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵-分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化； ②调节悬浮液的pH值,pH直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质， 适当调节pH可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。 2、何谓絮凝？何谓凝聚？何谓混凝？各自作用机理是什么？ 3、常用的凝聚剂有哪些？常用的絮凝剂有哪些? (1)凝聚作用：凝聚作用
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
生化实验思考题参考答案[1].
生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么？ 答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些？ 答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法； (2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等； (3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？ 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 （1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？ 答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。 （2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答：防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？ 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。 答： 2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？ 答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？ 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点？ 答:
中科院生物化学和细胞生物学真题
中科院生物化学和细胞生物学真题（考博） 作者:林自力 中科院动物所2000年细胞生物学（博士） 一、解释题（每题3分，共30分） 1、周期细胞 2、pcr技术 3、mpf 4、通讯连接 5、细胞分化 6、溶酶体 7、信号肽 8、整合素 9、基因组 10、巨大染色体 二、有丝分裂及其调控（有丝分裂的过程、变异及其调控）（18分） 三、以哺乳动物精子和卵子发生为例。简述减数分裂。（17分） 四、线粒体基因组与细胞核基因组两套遗传装置的相互作用关系。（18分） 五、图解某些细胞调节系统对细胞骨架系统的调节，并加以简述（17分） 中科院动物所2002年细胞生物学（博士） 名词解释（每题3分，共36分） 1、细胞周期 2、细胞分化 3、干细胞 4、细胞外基质 5、上皮 6、信号传导 7、转染 8、端粒 9、免疫球蛋白 10、细胞骨架 11、内质网 12、反意义rna 问答题（以下5题任选4题，每题16分，共64分） 1、试述细胞膜的化学组成 2、试述线粒体的遗传学……半自主性 3、以图解叙述细胞的有丝分裂及其调控 4、试述哺乳动物的受精作用和哺乳动物克隆的不同点 5、试述造血干细胞的分化 中科院动物所2003年细胞生物学（博士） 一、名词解释（3ⅹ10） 1、原癌基因 2、信号肽 3、细胞周期
4、高尔基体 5、干扰rna 6、免疫印迹 7、干细胞 8、突触 9、细胞骨架 10、端粒 二：综述题 1、简述生物膜的分子和结构基础，核膜在细胞周期中的变化规律。分析核孔复合体在物质转运的结构基础（15分） 2、简述线粒体内氧自由基产生的分子机制及其线粒体在细胞凋亡调节中的作用（15分） 3、简述免疫细胞发育过程和t细胞检测标准，分析艾滋病毒感染细胞的途径（10分） 4、简述神经细胞突触细胞传递的结构基础和信号传导分子机制（15分） 5、利用真核基因表达调控的原理，阐述利用体细胞进行动物克隆的分子基础核生物学意义。谈谈您对克隆人的看法（15分） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.1 1、检测受体mrna水平改变的方法有那些，简述其原理？ 2、检测受体蛋白水平改变的方法有那些，简述其原理？ 3、列举常见ca2+通道及其主要特征？ 4、说明判断受体的五个特征？ 5、说明ltp，及其与学习记忆的关联性？ 6、说明中枢神经系统发育的主要特征？ 7、说明谷氨酸受体的分型特征及其效应？ 8、列举常见递质转运体及其特征？ （上述为8选5做） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.2 1、简述受体－信号转导通路途径（含胞内、胞外情况）？ 2、有那些方法可证明某蛋白是蛋白激酶底物？ 3、名词解释：ltp、apoptosis、cloning、epsp、rt-pcr、patch-clamp、cdna文库、plasmid 4、简述动作电位产生机理？ 中科院神经科学研究所2001年神经生理学（博士） 1、简述斑片箝的原理、用途。 2、简述膜电位和动作电位的产生机制。 3、简述ca++通道在神经元信息传递中的作用，ca++通道的类型。 4、什么叫ltp、ltd？它们的机制是什么？ 5、何谓脊休克？叙述脊反射类型及通路。 6、简述视网膜组成以及视网膜视觉信息加工机制。 7、简述神经生长因子类型及作用 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白
复旦大学生物化学笔记完整版
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解
中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解 三、是非题 1．质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。 2．生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体，膜脂和膜蛋白都可以自由地进行侧向扩散和翻转扩散。 3．膜的独特功能由特定的蛋白质执行的，功能越复杂的生物膜，膜蛋白的含量越高。 4．生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列，膜脂可做侧向扩散和翻转扩散，在双分子层中的分布是相同的。 5．各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。 6．主动运转有两个显著特点：一是逆浓度梯度进行，因而需要能量驱动，二是具有方向性。 7．膜上的质子泵实际上是具有定向转运H＋和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。 8．所有的主动运输系统都具有ATPase活性。 9．极少数的膜蛋白通过共价键结合于膜脂。 10．膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条件。 11．在相变温度以上，胆固醇可增加膜脂的有序性，限制膜脂的流动性；在相变温度以下，胆固醇又可扰乱膜脂的有序性，从而增加膜脂的流动性。 四、名词解释 极性脂中性脂脂双层分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相变温度液晶相主动运输被动运输简单扩散促进扩散质子泵 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？
生物化学期末考试试题及答案_
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） 同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() ( )
A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( ) A、多巴→黑色素 B、苯丙氨酸→酪氨酸 C、苯丙氨酸→苯丙酮酸 D、色氨酸→5羟色胺 E、酪氨酸→尿黑酸 13、胆固醇合成限速酶是： ( ) A、HMG-CoA合成酶 B、HMG-CoA还原酶 C、HMG-CoA裂解酶
考研生物化学复习笔记
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架