生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷

一、填空题

(一)基础知识填空

1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。

2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。

(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。

(2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。

(3) 和是含硫的氨基酸。

(4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。

(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸

是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是

和。

3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，

大部分以离子形式存在，在pH

离子形式存在。

4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与茚

三酮反应产生色的物质。

5. 有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按

吸收能力强弱依次为 > > 。

6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。

7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性

的肽—，因而获得诺贝尔奖。

9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、

。

10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。

11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的

羧基侧所形成的肽键。

12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。

13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂

是。14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能

有不同程度的转动。

15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含

氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。

16. 一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部，

性氨基酸侧链位于分子表面。

17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。

18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。

19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、

和。

20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。

21. 血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现效应，是通过Hb的

现象实现的。

22. 当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称

为。当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象

称。

23. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为，这是凯氏定氮法的基础。

24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有

_ 和。

25. 蛋白质的超二级结构是指，其基本组合形式常见的有3

种，一是，如结合钙离子的模体；二是，如锌指结构；三是。

26. 蛋白质的二级结构有、、和

四种稳定构象异构体。

27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是和

28. 蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较，大分子流出的时间

较，因此先流出的蛋白质分子是

29. 沉降系数（S）主要与蛋白质的和有关。

30. 通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且

测定含较多的蛋白质，所得的结果更准确。

31. 和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。

32. 根据蛋白质的组成成分可分为和

33. 根据蛋白质的形状可分为和

(二)考研知识填空

1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）

的大小分为侧链氨基酸和侧链

氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特征是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有三种，它们分别是氨酸、氨酸

和氨酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨酸

和氨酸。

2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨酸、氨酸或氨酸。3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团

是；组氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、

4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。

5．蛋白质结构中主键称为键，次级键

有、、、；次级键中属于共价键的是键。

6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第

六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸

为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。

7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。8．蛋白质二级结构的基本类型有、、

和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因

与、、。

有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往

会。

9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分

别是和。

10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特是、。11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法

去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称

为。

12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。

13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸

残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸

或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。

15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；

当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；

当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在。

16．侧链含—OH的氨基酸有、和三种。侧链含—SH的氨基酸是。

17．人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括、、、、、、、八种。

18．蛋白质变性的主要原因是被破坏；

19．（辅导与习题集p43 30，31）盐析作用是指___________________________ __________________________________________________________________。盐溶作用是指_______________________________________________________ __________________________________________________________________。

二、选择题

(一)基础题

1. 维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 ( )

A. 盐键

B. 二硫键

C. 肽键

D. 疏水键

E. 氢键

2．关于蛋白质二级结构错误的描述是 ( )

A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象

B. 二级结构仅指主链的空间构象

C. 多肽链主链构象由每个肽键的两个二面角所确定

D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置

E. 无规卷曲也属二级结构范畴

3．蛋白质分子中的肽键

A. 是由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的

B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个α-氨基酸的氨基形成的

C. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子α-氨基酸的羧基形成的

D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键

E. 以上都不是

4．以下有关肽键的叙述错误的是 ( )

A. 肽键属于一级结构

B. 肽键具有部分双键的性质

C. 肽键中 C-N 键所连的四个原子处于同一平面

D. 肽键中 C-N 键长度比 C-Cα单键短

E. 肽键旋转而形成了β-折叠5．蛋白质多肽链具有的方向性是 ( )

A. 从 5′端到 3′端

B. 从 3′端到 5′端

C. 从 C 端到 N端

D. 从 N端到 C 端

E. 以上都不是

6．蛋白质分子中的α-螺旋和β-片层都属于 ( )

A. 一级结构

B. 二级结构

C. 三级结构

D. 四级结构

E. 结构域7．在各种蛋白质中含量相近的元素是 ( )

A. 碳

B. 氢

C. 氧

D. 氮

E. 硫

8．完整蛋白质分子必须具有 ( )

A. α-螺旋

B. β-片层

C. 辅基

D. 四级结构

E. 三级结构

9. 蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 ( )

A. 含硫氨基酸的含量

B. 碱性氨基酸的含量

C. 酸性氨基酸的含量

D. 芳香族氨基酸的含量

E. 脂肪族氨基酸的含量

10. 蛋白质溶液的稳定因素是 ( )

A. 蛋白质溶液的粘度大

B. 蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥

C. 蛋白质分子表面带有水化膜

D. 蛋白质分子中氨基酸的组成

E. 以上都不是

11. 维系蛋白质四级结构主要化学键是 ( )

A. 盐键

B. 二硫键

C. 疏水作用

D. 范德华力

E. 氢键

12. 维系蛋白质中α-螺旋的化学键是 ( )

A. 盐键

B. 二硫键

C. 肽键

D. 疏水键

E. 氢键

13. 含有两个羧基的氨基酸是 ( )

A. 赖氨酸

B. 苏氨酸

C. 酪氨酸

D. 丝氨酸

E. 谷氨酸

（二）提升题

1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是( )

A. Gly

B. Arg

C. Met

D. Phe

E. Val

2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 ( )

A. 碱性氨基酸

B. 含硫氨基酸

C. 分支氨基酸

D. 酸性氨基酸

E. 芳香族氨基酸

3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝

4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是

( )

A. 7.2

B. 5.37

C. 3.22

D. 6.5

E. 4.25

4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收

A. 酪氨酸的酚环

B. 苯丙氨酸的苯环

C. 半胱氨酸的巯基

D. 二硫键

E. 色氨酸的吲哚环

5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 ( )

A. 2,4-二硝基氟苯法

B. 二甲氨基萘磺酰氯法

C. 氨肽酶法

D. 苯异硫氰酸酯法

E. 羧肽酶法

6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 ( )

A. 3

B. 2.6

C. 3.6

D. 4.0

E. 4.4

7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为( )

A. 5

B. 4

C. 3

D. 2

E. 1

8. 血红蛋白的氧合曲线呈 ( )

A. U形线

B. 双曲线

C. S形曲线

D. 直线

E. Z形线

9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是( )

A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同

B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大

C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失

D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是( )

A. 减少＋2

B. 增加＋2

C. 增加＋1

D. 减少＋1

E. 不变

11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm( )

A. 11

B. 110

C. 30

D. 15

E. 1100

12. 下面不是空间构象病的是( )

A. 人文状体脊髓变性病

B. 老年痴呆症

C. 亨丁顿舞蹈病

D. 疯牛病

E. 禽流感

13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的( )

A. 一级结构

B. 二级结构

C. 三级结构

D.四级结构

E. 以上都不对

14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克( )

A. 2.00g

B. 2.50g

C. 6.40g

D. 3.00g

E. 6.25g

15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动( )

A. 精氨酸

B. 丙氨酸

C. 谷氨酸

D. 天冬氨酸

E. 赖氨酸

16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是( )

A. 半胱氨酸

B. 脯氨酸

C. 丝氨酸

D. 蛋氨酸

E. 瓜氨酸

17. 多肽链中主链骨架的组成是( )

A. －NCCNNCCNNCCN－

B. ―CHNOCHNOCHNO―

C. ―CONHCONHCONH―

D. ―CNOHCNOHCNOH―

E. ―CNHOCCCNHOCC―

18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子( )

A. 谷氨酸

B. 半胱氨酸

C. 赖氨酸

D. 组氨酸

E.甘氨酸

19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性( )

A. 硫酸

B. 硫酸铵

C. 氯化汞

D. 丙酮

E. 1N盐酸

20. 蛋白质变性后表现为( )

A. 粘度下降

B. 溶解度增加

C. 不易被蛋白酶水解

D. 生物学活性丧失

E. 易被盐析出现沉淀

21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的( )

A. 变性的蛋白质一定要凝固

B. 变性的蛋白质一定要沉淀

C. 沉淀的蛋白质必然变性

D. 凝固的蛋白质一定变性

E. 沉淀的蛋白质一定凝固

22. 蛋白质溶液的稳定因素是( )

A. 蛋白质溶液有分子扩散现象

B. 蛋白质溶液有“布朗运动”

C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷

D. 蛋白质的粘度大

E. 蛋白质分子带有电荷

23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是 ( )

A. α－链第六位Val换成Glu

B. β-链第六位Val换成Glu

C.α-链第六位Glu换成Val

D. β-链第六位Glu换成Val

E. 以上都不对

24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是( )

A.牛β乳球蛋白（分子量35000）

B. 肌红蛋白（分子量16900）

C. 牛胰岛素（分子量5700）

D. 血清清蛋白（分子量68500）

E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）

25．下列哪一种物质不属于生物活性肽( )

A. 催产素

B. 加压素

C. 促肾上腺皮质激素

D. 血红素

E. 胰岛素

26.下列不属于结合蛋白质的是( )

A.核蛋白

B. 糖蛋白

C. 脂蛋白

D. 清蛋白

E.色蛋白

27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是( )

A. 甲酸

B. 羟胺

C. 溴化氰

D.β-巯基乙醇

E. 丹磺酰氯

（三）考研难度题目练习

1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）

A、甲硫氨酸

B、半胱氨酸

C、精氨酸

D、组氨酸

2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）

A、Glu

B、Lys

C、Ser

D、Asn

3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（a-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）

A、1/2(2.17+9.04)

B、1/2(2.17+12.48)

C、1/2(9.04+12,48)

D、1/3（2.17+9。04+12。48）

4．谷氨酸的Pk1=2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3)、pk3=4.25(g-COOH) pl=（）

A、1/2（2.19+9。67）

B、1/2（9.67+4.25）

C、1/2(2.19+4.25)

D、1/3(2.17+9.04+9.67)

5．氨基酸不具有的化学反应是（）

A、肼反应

B、异硫氰酸苯酯反应

C、茚三酮反应

D、双缩脲反应

6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的R f值之间关系应为：（）A、F＞A＞T B、F＞T＞A

C、A＞F＞T

D、T＞A＞F

7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）

A、25%

B、50%

C、80%

D、100%

8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（）

A、2，4-二硝基氟苯

B、肼

C、异硫氰酸苯酸

D、丹酰氯

9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（）

A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序

B、多肽链中氨基酸残基的键链方式

C、多肽链中主肽链的空间走向，如a-螺旋

D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B19 10．下列叙述中哪项有误（）

A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用

B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个C a碳原子

C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性

D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）

A、理化因素致使氢键破坏

B、疏水作用破坏

C、蛋白质空间结构破坏

D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（）

A、尿素（脲）

B、盐酸胍

C、十二烷基磺酸SDS

D、硫酸铵

13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）

A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）

B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥

D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变14．下列因素中主要影响蛋白质a-螺旋形成的是（）

A、碱性氨基酸的相近排列

B、酸性氨基酸的相近排列

C、脯氨酸的存在

D、甘氨酸的存在

15．蛋白质中多肽链形成a-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）

A、疏水键

B、肽键

C、氢键

D、二硫键

16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）

A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构

B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物体系中，它具有特定的三维结构

C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用

D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的

17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（）

A、每种亚基都有各自的三维结构

B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在

C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链

D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性

18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）

A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部

B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部

C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面

D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部

19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（）

A、范德华力

B、疏水作用力

C、氢键

D、离子键

20．引起蛋白质变性原因主要是（）

A、三维结构破坏

B、肽键破坏

C、胶体稳定性因素被破坏

D、亚基的解聚

21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）

A、胰岛素

B、Rnase

C、血红蛋白

D、肌红蛋白22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（）

A、SDS-PAGE法

B、渗透压法

C、超离心法

D、凝胶过滤（分子筛）法23．分子结构式为HS－CH2－CH－COO－的氨基酸为（）

A、丝氨酸

B、苏氨酸

C、半胱氨酸

D、赖氨酸

24．下列氨基酸中为酪氨酸的是（）

25．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征，下列动力学曲线中哪种一般是别构酶（蛋白质）所表现的：（）

三、判断题

（一）基础题

( )1. 天然氨基酸都具有一个手性α-碳原子。

( )2. 鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。

( )3. 自然界的蛋白质和多肽均有L－型氨基酸组成。

( )4. His和Arg是人体内的半必需氨基酸。

( )5. CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。

( )6. 热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。

( )7. 可用8mol/L尿素拆开次级键和二硫键。

( )8. 脯氨酸能参与α-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。

( )9. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

( )10. 在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。

( )11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。( )12. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因而氧合过程中呈现协同效应，二后者却不是。( )13. 在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。

( )14. 等电点不是蛋白质的特征常数。

( )15. 血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。

( )16. 溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。

( )17. 血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe2＋，但与氧气结合后铁变成Fe3＋。

( )18. 到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。

( )19. 蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。

( )20. 某蛋白质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。

( )21. 变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。

( )22. SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。

( )23. 通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白等。

( )24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P，而核酸则含有大量的P。

（二）考研难度题目练习

( )1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。

( )2．变性后，蛋白质的溶解度增加，这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。

( )3．变性后的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。( )4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。

( )5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。

( )6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。

( )7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。

( )8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。

( )9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。( )10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力。

( )11．蛋白质一级结构空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。

( )12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。

( )13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。

( )14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。

( )15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。

( )16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同的电极移动，这种现象称为电泳。

( )17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。

( )18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。

( )19．蛋白质分子可以电离成正、负离子，仅是由于溶液的pH值不同。( )20．肽键是共价键。

( )21．血红蛋白具有四级结构，由4个亚基组成。

四、问答题

（一）化学式默写（括号内填写三字母简写和单字母简写）

(1)甘氨酸（_____,___） (2)丙氨酸（_____,___）(3)缬氨酸（_____,___） (4)亮氨酸（_____,___）(5)异亮氨酸（_____,___） (6)丝氨酸（_____,___）

(7)苏氨酸（_____,___） (8)半胱氨酸（_____,___）(9)甲硫氨酸（_____,___） (10)天冬氨酸（_____,___）(11)谷氨酸（_____,___） (12)天冬酰胺（_____,___）

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

精品文档 精品文档《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)

一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

大学生物化学习题-答案

生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH

生物化学-蛋白质化学练习含答案

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH > 。 2

6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？

答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。

生物化学--蛋白质部分习题及答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳 B．含大量的糖C．含少量的硫 D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸 B．丙氨酸C．脯氨酸 D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸 B．苏氨酸C．酪氨酸 D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸 B．精氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸 B．亮氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸 B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸 D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种 B．15种 C．20种 D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型 C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链 E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸 B．蛋氨酸 C．丝氨酸 D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子 B．非极性分子 C．负离子 D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应 B．茚三酮反应 C．酚试剂反应 D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

动物生物化学

《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的

生物化学总结 蛋白质

蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。

3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

生物化学蛋白质化学

生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

蛋白质 1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block） 2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链） 7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性 10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基 11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基 12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用 14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面 16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引 相邻R基的大小 相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域 21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer） 24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的 羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂 是。14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能 有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、 和。 20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。 21. 血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现效应，是通过Hb的 现象实现的。 22. 当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称 为。当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象 称。 23. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为，这是凯氏定氮法的基础。 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有 _ 和。 25. 蛋白质的超二级结构是指，其基本组合形式常见的有3 种，一是，如结合钙离子的模体；二是，如锌指结构；三是。 26. 蛋白质的二级结构有、、和 四种稳定构象异构体。 27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是和 28. 蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较，大分子流出的时间 较，因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数（S）主要与蛋白质的和有关。 30. 通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且 测定含较多的蛋白质，所得的结果更准确。 31. 和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为和 33. 根据蛋白质的形状可分为和