基础生物化学知识重点
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）
基本概念：
新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢
核酸
一、基本概念：
核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯
碱基互补配对：A-T,G-C
三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）
增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。
变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。
重点内容：
1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础，
2.遗传信息的载体，
3.具有催化作用，
4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖）
2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述）
3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）：
4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44
5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角
蛋白质、氨基酸化学
一、基本概念
氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽
多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽
肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
二硫键：是两个含有巯基的氨基酸之间脱水缩合而成的
一级结构：由多个单体以共价键组成的生物大分子中不同单体的排列顺序。即氨基酸序列二级结构：多肽链或多核苷酸链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠等，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲及DNA的双螺旋结构
超二级结构：多肽链上若干相邻的的构像单位（a螺旋，β-折叠，β-转角）彼此进一步作用
结构域：在二级和超二级结构基础上形成的并相对独立的三级结构局部折叠区
三级结构：在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。如多肽链和多核苷酸链所形成的不规则三维折叠。
四级结构：蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。
α-螺旋：3.6个氨基酸一圈，螺距0.54nm β-折叠：β-转角：
蛋白质变性：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
分子病：由于基因突变导致pro（脯氨酸）一级结构发生变异，使得pro生物的生物功能减退或丧失，直至造成生理功能变化而造成的生理疾病
重点内容：
1.蛋白质的生物功能、元素（C,H,O,N,S,P….）
3.维系蛋白质空间的作用力：（H键，盐键，疏水作用，范德华力，共价键，二硫键，酯键）5.蛋白质的两性解离、等电点：在酸性集团下会使基团质子化，带正电；碱性条件下质子基团释放质子，带负电；存在某个pH使得蛋白质的正负电荷相等，该pH称为等电点。
6.蛋白质变性和复性以及变性后的特性变化：蛋白质在等电点的情况下最不容易沉淀，沉淀方法有：盐析，脱水剂法，重金属盐沉淀法，生物碱沉淀。变性的表现有丧失生物功能，粘度增大，扩散系数减小，疏水基团暴露在蛋白质外使之光滑。如果变性活动不是特别剧烈的话则是可逆的。
7.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角
酶：
一、基本概念：
酶的专一性：指酶对底物及其催化反应的严格选择性
酶蛋白：指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去
单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，
寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。
活性中心：与底物进行结合并对其进行催化的部位
必需基团：包括活性中心所有集团还有维持酶的空间构象的必需基团
抑制剂：凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质
竞争抑制：一种最常见的酶活性的抑制作用，抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合。非竞争抑制：抑制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。反竞争抑制：对酶活性的一种抑制作用，由于所加入的抑制剂能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合
别构酶：活性受别构调节物调控的酶。
别构效应：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.
同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
诱导酶：在正常细胞中没有或只有很少量存在，但在酶诱导的过程中，由于诱导物的作用而被大量合成的酶。
酶的活力单位：酶量的多少用酶活力单位（U，1Kat=6*107U 1U=16.67Kat）
比活力：比活力=活力U/蛋白mg 每单位质量中的酶活力；Km值等于反应速度为最大速度一半的时候的酶的浓度
二、重点内容：
1.酶的定义及催化作用特点：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
2.酶的分类和专一性，诱导契合学说：底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。
3.米氏方程的运用及米氏常数的意义：其中E t为酶的总浓度，S为底物浓度，
K m为米氏常数，k2为反应速率常数
4..底物浓度、酶浓度、pH值、温度、抑制剂和激活剂对酶反应速率的影响：pH、温度对反应速率的影响一言以蔽之：适量就好。底物浓度，抑制剂，激活剂都会通过米氏方程来影响反应速率，竞争性抑制使Km值增加，非竞争性抑制使最大速度变小；激活剂则是用于解除抑制。
5.酶活性别构调节的特点：已知别构酶都是寡聚酶，具有别构效应，不遵循米氏方程，初速度对底物浓度呈S型曲线，别构酶是系列反应的第一个酶，别构酶的分子量较大，分子复杂。
6.酶抑制剂的类型及作用特点：①不可逆性抑制，抑制剂与酶活性中心的必需基团结合，这种结合不能用稀释或透析等简单的方法来解除。②可逆性抑制，有竞争性和非竞争性两种，竞争性抑制是抑制剂争夺底物与酶结合，增加底物浓度可使抑制减弱，
附加几处前三章细节：1.氨的储存方式和运输方式是谷氨酰胺；2.亚氨基酸只有脯氨酸（Pro）3.处于等电点的蛋白质是最稳定的，最不易沉淀，且此时内部电荷为零。4.不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸；5.蛋氨酸就是甲硫氨酸；6.结合酶只有在以全酶的形式存在时才能发挥活性；
7.关于Km值的几点特性：（1）Km是酶的特性常数；（2）Km值与酶的结构有关；（3）Km
值等于反应速度为最大速度一半的时候的酶的浓度。
8.酶原是指没有活性的酶的前身；
9.蛋白质的含氮量为16%；
10.胆固醇的合成原料是乙酰CoA；
11.一碳的载体是四氢叶酸；
12.不是所有的蛋白质都具有四级结构，据我所知胃蛋白酶就没有；
13.肽链合成后可能的加工方式是切除肽链起始的氨基酸；
14.蛋白质氨基酸都属于L-α-氨基酸；15.NH3经鸟氨酸形成尿素的意义在于可消除它的毒性，并排泄。
糖的分解代谢。
一、基本概念
糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。
三羧酸循环：是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环；或者以发现者Hans Adolf Krebs命名为Krebs循环。三羧酸循环是三大营养素（糖类、脂类、氨基酸）的最终代谢通路，又是糖类、脂类、氨基酸代谢联系的枢纽。
磷酸戊糖途径:葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。
糖酵解的生物意义：
1．糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径
2．通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式
3．糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物；磷酸二羟丙酮?a-磷酸甘油 ?合成脂肪
4．是糖有氧分解的准备阶段
5．由非糖物质转变为糖的异生途径基本为之逆过程
三羧酸循环的生物意义：
1．三大营养素的最终代谢通路
糖、脂肪和蛋白质在分解代谢过程都先生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A与草酰乙酸结合进入三羧酸循环而彻底氧化。所以三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质分解的共同通路。
2．糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路
三羧酸循环另一重要功能是为其他合成代谢提供小分子前
体。α-酮戊二酸和草酰乙酸分别是合成谷氨酸和天冬氨酸的前体；草酰乙酸先转变成丙酮酸再合成丙氨酸；许多氨基酸通过草酰乙酸可异生成糖。所以三羧酸循环是糖、脂肪酸(不能异生成糖)和某些氨基酸相互转变的代谢枢纽。
三、磷酸戊糖意义：
1产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原剂（力），比如参与脂肪酸和固醇类物质的合成。
2、在红细胞中保证谷胱甘肽的还原状态。（防止膜脂过氧化；维持血红素中的Fe2+;）（6-磷酸-葡萄糖
脱氢酶缺陷症——贫血病）
3、该途径的中间产物为许多物质的合成提供原料，如：5-P-核糖核苷酸
4-P-赤藓糖芳香族氨基酸
4、非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。
5、PPP途径是由葡萄糖直接氧化起始的可单独进行氧化分解的途径。因此可以和EMP、TCA相互补充、相互配合，增加机体的适应能力
一摩尔葡萄糖彻底氧化。净生成2分子ATP
生物氧化与氧化磷酸化
一、基本概念
高能键：指随着水解反应或基团转移反应可放出大量自由能(ΔG大于25kJ/mol)的键。
呼吸链：线粒体内膜上存在多种酶与辅酶组成的电子传递链，可使还原当量中的氢传递到氧生成水。
泛醌：1一类带有长的异戊二烯侧链的脂溶性醌类化合物2呼吸和光合作用的电子传递链中的一种小的一类带有长的异戊二烯侧链的脂溶性醌类的可移动电子载体分子。
细胞色素：一种以铁-卟啉复合体为辅基的血红素蛋白。
铁硫中心：电子运输蛋白中由2个或4个铁原子结合等数的硫原子所组成的金属簇
氧化磷酸化：物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP 与无机磷合成ATP的偶联反应。
底物磷酸化：带有高能的底物在其代谢反应中所释放的能量(如琥珀酰辅酶A被催化脱下辅酶A时)能使ADP磷酸化生成ATP的过程。
P/o: 指物质氧化时，每消耗1个原子氧所消耗无机磷的摩尔数（或ATP摩尔数），即生成ATP的克分子数
细胞色素氧化酶：具有电子传递链末端的酶。具有质子泵的作用，可将H+由基质抽提到膜间隙，同时可通过血红素中铁原子的氧化还原变化，把电子传递给还原的氧形成水
能荷：细胞中高能磷酸键状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。
二、重点内容
电子传递链的组分及顺序：1、黄素蛋白2、铁硫蛋白3、细胞色素4、范醌。呼吸链中的电子传递有着严格的方向和顺序，即电子从电负性较大的传递体依次通过电正性较大的传递体逐步流向氧分子。
氧化磷酸化的作用：与生物氧化相伴而发生磷酸化作用，利用生物氧化过程中释放的自由能使ADP形成ATP。
化学渗透假说：是解释氧化磷酸化作用（见氧化磷酸化）机理的一种假说。内容：1.线粒体内膜上的呼吸链同时起质子泵的作用，可以在传递电子的同时将质子从线粒体基质腔转移到膜间腔；2.线粒体内膜上的ATP合酶复合体也能可逆地跨线粒体内膜运送质
子，一方面利用水解ATP的能量将质子从基质腔转移到膜间腔，另一方面当膜间腔存在大量质子使线粒体内膜内外存在足够的电化学H+梯度时，质子则从膜间腔通过ATP 合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱动ATP合成酶合成ATP；3.线粒体内膜本身具有离子不透过性，能隔绝包括H+、OH-在内的各种正负离子；4.线粒体内膜上有一系列可介导基本代谢物质和选择性转运无机离子进入线粒体内膜的载体蛋白。糖的合成代谢
糖异生的作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
糖异生途径的化学历程、能量变化、生物学意义。
途径：当肝或肾以丙酮酸为原料进行糖异生时，糖异生中的其中七步反应是糖酵解中的逆反应，它们有相同的酶催化。但是糖酵解中有三步反应，是不可逆反应。在糖异生时必须绕过这三步反应，代价是更多的能量消耗。这三步反应都是强放热反应，它们分别是： 1 葡萄糖经己糖激酶催化生成6磷酸葡萄糖ΔG= -33.5 kJ/mol 2 6磷酸果糖经磷酸果糖激酶催化生成1，6二磷酸果糖ΔG= -22.2 kJ/mol 3 磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶生成丙酮酸ΔG= -16.7 kJ/mol
意义：1糖异生作用的主要生理意义是保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定。2. 糖异生作用与乳酸的作用密切关系 3. 协助氨基酸代谢4. 促进肾小管泌氨的作用
蔗糖、淀粉、纤维素的生物合成基本过程蔗糖：
蔗糖：1蔗糖合酶蔗糖合酶能利用UDPG作为葡萄糖供体与果糖合成蔗糖。
UDPG+果糖→UDP+蔗糖平衡常数Kq=8 PH7.4
2磷酸蔗糖合酶磷酸蔗糖合酶可使UDPG的葡萄糖转移到果糖—6—磷酸上，形成磷酸蔗糖
UDPG+果糖—6—磷酸→磷酸蔗糖+UDP 平衡常数Kq=3250 pH=7.5
淀粉：1淀粉磷酸化酶、葡糖—1—磷酸+引物（nG）→淀粉[(n+1)G]+Pi
2、D酶、麦芽三糖+麦芽三糖=麦芽五糖+葡糖糖
（供体）（受体）
3、淀粉合酶 ADPG+引物（nG）→淀粉[(n+1)G]+ADP
4、蔗糖转化为淀粉光合组织合成的糖转化成运输到非光合组织，在非光合器官中转化为淀粉。
纤维素：在纤维素合酶的作用下。NDPG+（葡萄糖）n→NDP+（葡萄糖）n+1
脂类代谢
脂肪酸的β－氧化：脂肪在体内的氧化是从羧基β－碳原子开始的，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA。
历程：1脱氢脂酰CoA脱氢的催化下，脂酰CoA在a、β－位碳原子上脱氢，形成反式双键的脂酰CoA，即反式——烯脂酰CoA,同时FAD接受氢被还原成FADH.
2水化在烯脂酰CoA水化酶的催化下，反式——烯脂酰CoA在双键上加上一个分子水，形成L-（+）—β—羟脂酰CoA.
3脱氢在β—羟脂酰CoA脱氢酶的催化作用下，L-(+)-β—羟脂酰CoA的β—位上的羟基脱氢氧化成β—酮脂酰CoA，同时NAD+接受氢被还原成NADH+H+
4硫解在β—羟脂酰CoA硫解酶的催化下，β—酮脂酰CoA在a和β—之间被1分子CoA硫解，产生乙酰CoA和缩短了两个碳原子的脂酰CoA. G=-28.03KJ
β—氧化过程的能量脂肪酸在β—氧化作用前的活化左右需消耗能量，即1分子ATP 转变成了AMP,消耗了两个高能磷酸键，相当于两分子ATP。
酮体：乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酸的统称。
乙醛酸的循环的生物学意义：1动物及高等植物的营养器官内不存在乙醛酸循环，我只存在于一些细菌、藻类和油料植物种子的乙酰酸体中。2对于一些细菌和藻类，乙醛酸循环使它们能够以乙酸盐作为能源和碳源生长。3在脂肪酸转变为糖的过程中，乙酰酸循环起着关键的作用，它是连接糖代谢和脂代谢的枢纽。
蛋白质的酶促降解和氨基酸的分解代谢
一、基本概念
氨肽酶、羧肽酶：分别从氨基端和羧基端逐一地将肽链水解成氨基酸
肽链内切酶：又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮酸的过程
转氨基作用：转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反应
联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的，所以称为联合脱氨基作用
尿素循环：又称鸟氨酸循环，反应从鸟氨酸生成瓜氨酸开始直到精胺酸水解成鸟氨酸和尿素为止，形成了一个循环。
二、重点内容
1.水解蛋白质的酶的分类：按其作用特点分为内肽酶和外肽酶，其中外肽酶包括氨肽酶和羧肽酶。按其活性部位的结构特征可以分为丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶和金属蛋白酶四类。
2.脱氨基和脱羧基作用的种类：脱氨基作用分为氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰氨基作用。脱羧基作用分为直接脱羧基作用和羟化脱羧基作用。
3.尿素循环的主要历程：反应从鸟氨酸生成瓜氨酸开始直到精胺酸水解成鸟氨酸和尿素为止，这个过程在肝中进行。
4.α-酮酸的去向：一是合成新的氨基酸；二是转变为糖和脂肪；三是彻底氧化成二氧化碳和水并放出能量供机体利用。
氨基酸的合成代谢
一、基本概念
生物固氮：是指微生物、藻类和与高等植物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。
硝化还原作用：氮由硝酸态转变成氨的过程称为硝化还原作用
氮素循环：自然界的氮及氮素化合物在生物作用下的一系列相互转化过程
二、重点内容
1.生物固氮所需要的条件：①充分的ATP供应②需要很强的还原剂③需要厌氧环境
2.各族氨基酸合成的碳架来源：①丙氨酸族包括丙氨酸、缬氨酸和亮氨酸。他们的碳架来
源是丙酮酸。②丝氨酸族包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。其碳架来自糖酵解中间产物3-磷酸甘油酸（PGA）。③谷氨族类包括谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸。碳架来自三羧酸循环的中间产物α-酮戊二酸。④天冬氨酸族包括天冬氨酸、天冬酰胺、赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸和甲硫氨酸，碳架来自三羧酸循环中的草酰乙酸或延胡索酸。⑤组氨酸和芳香氨基酸族包括组氨酸、酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。碳架来自核糖-5-磷酸
3.一碳集团的种类及四氢叶酸的转运：一碳基团种类。亚氨甲基–CH=NH 甲酰基–CHO
甲基–CH3 羟甲基–CH2OH 亚甲基–CH2- 次甲基
在专一性的一碳基团转移酶作用下，携带着一碳集团的四氢叶酸可将其一碳基团转移给其他化合物。
核酸的酶促降解和核苷酸代谢
一、基本概念
核酸酶：所有能水解核酸分子中3，5-磷酸二酯键的酶
限制性内切酶：能识别并水解外源DNA双螺旋中4~6个碱基对所组成的特异序列的核酸内切酶
核苷酸的从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列复杂的酶促反应合成核苷酸。
核苷酸合成的补救途径：利用体内游离的碱基或核苷，经过比较简单的反应合成核苷酸。
二、重点内容
1.核酸酶的分类及其作用特点：①核酸外切酶：从核酸链的一端逐个水解切下的酶②限制
内切酶：能够水解核酸分子内部磷酸二酯键的酶③内切兼外切核酸酶：有些酶即可内切，也可以外切。
2.限制性内切酶的作用特点及其生成的两种末端：降解外面侵入的DNA，但不降解自身的
DNA，因为在自身DNA的没切位点已进行甲基化修饰而受到保护。生成黏端或平端。3.嘌呤和嘧啶分解代谢的主要历程：嘌呤的分解从脱氨基开始，在脱氨酶的作用下，腺嘌
呤脱氨生成次黄嘌呤；鸟嘌呤脱氨生成黄嘌呤，然后黄嘌呤和次黄嘌呤在黄嘌呤氧化酶的作用下氧化为尿酸。
4.嘌呤环和嘧啶环的元素来源：嘌呤的第一位N来自天冬氨酸的氨基；C-2和C-8来自甲
酸；N-3和N-9来自谷氨酰胺的酰胺基；C-4、C-5和N-7来自甘氨酸。C-6来自HCO3-。
嘧啶环上的N-1、C-4、C-5和C-6原子都来自天冬氨酸，C-2来自HCO3-，N-3来自谷氨酰胺。
DNA的复制
一、基本概念
复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基配对的原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。
转录：以DNA分子的一条链的特定片段为模板，按碱基配对原则，合成出一条与模板DNA
链互补的RNA分子的过程
翻译：指在mRNA指令下，按照三个核苷酸（碱基三联体密码）决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转换成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。
中心法则：以上过程加上RNA复制、反转录共同构成了中心法则
半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这样的复制方式称为半保留复制。
DNA聚合酶：以四种dNTP为底物，在DNA模板的指令下，按照碱基配对原则，把脱氧核糖核苷酸逐个加到引物或延伸链的3’-OH末端，形成3，5’-磷酸二酯键的酶。
引物酶：合成引物的酶
引发体：引物酶单独存在时相当稳定，只有在与有关蛋白质结合成为一个复合体时才有活性，这种复合体就称为引发体。
连接酶：连接酶催化双链DNA中一条链的断点的共价连接，断电上的3’-OH与5’-磷酸基必须相邻。
解螺旋酶：可以催化DNA双螺旋解链
单链结合蛋白：解链后的单链很快被单链结合蛋白所覆盖
拓扑异构酶：大小和一级结构完全相同的DNA分子，由于超螺旋结构的不同而形成一系列拓扑异构体，可引起拓扑异构体改变的酶称为拓扑异构酶。
复制子：DNA复制从起始点开始直到终点为止，DNA上每个这样的独立复制单位称为复制子
单复制子：只有一个复制起始点DNA分子
多复制子：从许多起始点开始的DNA分子
复制叉：在复制泡两侧DNA的两股链成分叉状结构，成为复制叉
端粒：真核生物染色体DNA为线性分子，其末端具有被称为端粒的特殊结构。端粒是由独特的DNA重复序列及相关蛋白质组成的复合体。
半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条则按5’→3’的方向不连续合成，因此称为半不连续复制
前导链、滞后链：若以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链被称为前导链；若以5’→3’走向的亲代链为模板时，这条链被称为后滞链。
冈崎片段：由于后滞链不能连续合成，因此需要引发体不断地为每个片段合成RNA引物。后滞链合成的这些较小的DNA片段称为冈崎片段
逆转录：以RNA为模板合成的DNA的过程
光裂合酶修复：受紫外线损伤的细胞，在强的可见光照射后，大部分均能恢复正常
切除修复：在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损伤的部分切除掉，并以完整的那一条链为模板，合成出切去的部分，然后使DNA恢复正常结构的过程。
重组修复：在重组酶的作用下，带缺口的DNA与完整的姐妹染色体的双链DNA进行重组交换，用相应的DNA片段填补子代链的缺口
SOS修复：此时细胞诱导出另外一种聚合酶，只不过这种聚合酶特异性很低，会有大量错误信息
置换突变：一个或几个碱基的置换
插入突变：在DNA链中插入一个或非3的整数倍的碱基对
缺失突变：DNA链中缺失一个或非3的整数倍的碱基对
二、重点内容
1.半保留复制的生物学意义：生物的遗传信息通过DNA复制，亲代的DNA的一条链保留
在子代DNA分子中，新合成的链必须与亲代链碱基配对，从而使生物遗传信息稳定地
进行传递。
2.DNA复制的条件，与复制相关的酶、蛋白因子及其功能：除了需要DNA模板、四种dNTP
底物和Mg2+外，在DNA复制的各个阶段，还需要多种酶和蛋白质因子的参与。①DNA 聚合酶Ⅰ：主要功能是负责DNA的损伤修复；DNA聚合酶Ⅱ和Ⅲ：Ⅱ主要功能是参与DNA的损伤修复；Ⅲ的主要功能是催化复制的关键酶②引物酶和引发体：引物酶：合成引物的酶；引发体：引物酶单独存在时相当稳定，只有在与有关蛋白质结合成为一个复合体时才有活性，这种复合体就称为引发体③DNA连接酶：连接酶催化双链DNA中一条链的断点的共价连接，断电上的3’-OH与5’-磷酸基必须相邻④DNA解旋酶：可以催化DNA双螺旋解链⑤单链结合蛋白：解链后的单链很快被单链结合蛋白所覆盖，可保护单链DNA免遭核酸酶的降解⑥拓扑异构酶：大小和一级结构完全相同的DNA分子，由于超螺旋结构的不同而形成一系列拓扑异构体，可引起拓扑异构体改变的酶称为拓扑异构酶。
3.大肠杆菌DNA聚合酶的结构和功能特点：DNA聚合酶Ⅰ：是一条相对分子质量为102*103
的多肽链，大约含有1000个氨基酸残基，每个分子中含有一个Zn2+，具有多种催化功能。主要功能是负责DNA的损伤修复；DNA聚合酶Ⅱ和Ⅲ：Ⅱ为相对分子质量约为88*103的单体酶，它的5’→3’聚合活力仅为DNA聚合酶Ⅰ的5%，也具有3’→5’外切活性，但无5’→3’的外切活性，主要功能是参与DNA的损伤修复；Ⅲ为寡聚酶，全酶由10多种亚基组成，每秒聚合大约1000个氨基酸。主要功能是催化复制的关键酶
4.确保DNA复制忠实性的机制：首先，DNA聚合酶的5’→3’聚合活性部位对底物有选择作
用。其次，模板链碱基与进入的dNTP之间必须正确匹配。最后，DNA聚合酶3’→5’外切活性具有校对功能，可以及时切除掺入新链3’-端的错误残基。
5.原核生物DNA复制的过程：可分为起始、延伸和终止三个阶段
6.DNA损伤、修复和突变的类型：损伤包括DNA复制中的错误、脱嘌呤和脱嘧啶、碱基
修饰、电离辐射、紫外线、烷化剂和氧化剂等。修复系统有光裂合酶修复、切除修复、重组修复和SOS修复等。突变类型有置换、插入、缺失
RNA、蛋白质的生物合成、代谢调节
转录：转录是在DNA指导的RNA聚合酶催化下，按照碱基配对的原则，以四种NTP为底物，合成出一条与DNA一条链互补的RNA的过程。
启动子：DNA上控制起始的部位称为启动子
终止子：DNA上控制终止的部位称为终止子
模板链：在一个转录单位中，双股DNA链中只有一条作为模板被转录，这条链称为模板链，与模板链互补的DNA链称为编码链
外显子：大部分蛋白质的基因是不连续的，它的编码序列称为外显子，非编码序列称为内含子
核酶：具有催化作用的RNA称为核酶。
密码子：3个碱基编码一种氨基酸，称为密码子
简并性：密码表的64组密码子中，除UAA.UAG.UGA三组为终止密码子外，有61组密码子分别代表20种氨基酸。除甲硫氨酸和色氨酸只有一组密码子，其他氨基酸都有好几组密码子、信号肽：氨基酸、多肽与蛋白质
单顺反子：只编码一条多肽链的顺反子。
多顺反子：编码多条多肽链的顺反子。
第一信使：由细胞产生，可被细胞表面或胞内受体接受、穿膜转导，产生特定的胞内信号的细胞外信使。
第二信使：受细胞外信号的作用，在胞质溶胶内形成或向胞质溶胶释放的细胞内小分子。通过作用于靶酶或胞内受体，将信号传递到级联反应下游
操纵子：操纵子是DNA上控制蛋白质合成的一个功能单位。
hnRNA：核不均一RNA
snRNA：核内小分子RNA
PCR：聚合酶链反应
AUG：密码子
代谢调节的四级水平：神经水平，激素水平，细胞水平，酶水平
糖类，脂类和氨酸代谢途径的相互联系及其关键物质：ATP 三羧酸循环
原核生物基因组的特点：1原核生物DNA分子上大部分是编码蛋白质的结构基因，因此多数为单拷贝或仅有少量重复。2功能相关的基因常串联在一起，转录在一个mRNA分子中。3有基因重复
真核生物基因组的特点：1基因组大2有大量重复序列，可分为单拷贝序列，中度拷贝序列，高度拷贝序列。3有断裂基因。4DNA上有大量非编码序列，在基因表达调控中起重要作用
遗传密码的特点：1方向性。2简并性。3通用性。4读码的连续性。5起始密码子和终止密码子。6变偶性。
原核生物核糖体的组成：23SrRNA，5SrRNA，16SrRNA
真核生物核糖体的组成：28SrRNA,5.8SrRNA,5SrRNA,18SrRNA
氨酰-tRNA合成酶的作用特点是这种酶既识别特定的氨基酸，还能识别携带该氨基酸的一个或多个tRNA.
氨酰tRNA合成酶这种高度专一性和校对功能保证了氨基酸与其特定的tRNA准确匹配，从而为蛋白质生物合成的保真性作出贡献。
1. 糖酵解途径中最主要的限速酶是磷酸果糖激酶。
2. 一分子乙酰CoA彻底氧化可产生12或10个ATP
3. 血浆中的高密度脂蛋白是指HDL
4. 脂蛋白中用于运输胆固醇和胆固醇酯的是LDL
5. 胆固醇的原料是乙酰CoA
6. ADP中有一个高能磷酸键
7. 一分子12C的脂肪酸彻底氧化可产生96个ATP
8. 血脂中的极低密度脂蛋白是指VLDL
9. 正常成人每天尿量1500ml
10. α螺旋的特点有1.一般是右螺旋，2. 3.6氨基酸为一螺旋， 3.主要以氢键维系
11. 维生素B2是FAD辅酶的组成部分
12. 嘌呤核苷酸分解的最终产物是尿酸
13. 肝脏患者出现蜘蛛痣或肝掌是因为雌性激素灭活
14. 胆红素主要来源于血红蛋白的分解
15. 磷酸与核苷中戊糖以糖苷键进行连接
16. 血脂含量随着年龄的增加而增加
17. 核酸中一级结构是指核苷酸的顺序
18. 人血中尿酸过高会导致痛风
19. 识别转录起点的是σ因子
20. 一分子糖酵解净得的ATP与完全氧化分解得到的ATP之比为1:9（糖酵解能得到4ATP，净得2ATP）
21. 胆色素是铁卟啉化合物的代谢产物
22. 盐析的原理是与蛋白质结合成不溶性蛋白质
23. 催化软脂酸碳链延长的酶在胞液
24. 糖原分子中葡萄糖单位之间的存在α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键
25. 糖原中葡萄糖残基酵解时的限速酶是磷酸化酶
26. 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成时，需要谷氨酰胺
27. 能在线粒体中完成的化学过程是氧化磷酸化
28. NAD+的维生素组成成分是Ve
29. 蛋白质氨基酸都属于L-α-氨基酸
基础生物化学复习题目及答案
第一章核酸 一、简答题 1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。 2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 4、tRNA的结构有何特点？有何功能？ 5、DNA与RNA的结构有何异同？ 6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？ 7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618) 二、名词解释 变性与复性 分子杂交 增色效应与减色效应 回文结构 Tm cAMP Chargaff定律 三、判断题 1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错 2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。错 3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对 4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错 5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错 6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对 7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对 8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对 9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对 11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。错 14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对 15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。对 16 核酸变性或降解时,存在减色效应。错 18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对 四、选择题 4 DNA 变性后(A) A 黏度下降 B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降 6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D) A 核糖体 B 病毒C端粒酶 D 核酶 9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D) A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物 10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C) A、ACU B、ACT C、UCA D TCA 13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D) A、CAU B、UGC C、CGU D UAC
基础生物化学知识重点
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
生物化学《基础生物化学》试题考试卷模拟考试题.docx
《《基础生物化学》试题》 考试时间：120分钟 考试总分：100分 遵守考场纪律，维护知识尊严，杜绝违纪行为，确保考试结果公正。 1、DNA 是遗传物质，而 RNA 则不是。（ ） 2、天然氨基酸都有一个不对称α -碳原子。（ ） 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要 ATP 。（ ） 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。（ ） 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。（ ） 姓名：________________ 班级：________________ 学号：________________ --------------------密----------------------------------封 ----------------------------------------------线-------------------------
6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成 ATP。（） 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。（） 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（） 9、tRNA的二级结构是倒 L型。（） 10、端粒酶是一种反转录酶。（） 11、原核细胞新生肽链 N端第一个残基为 fMet，真核细胞新生肽链 N端为Met。（）
12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链 DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。（） 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（） 14、对于任一双链 DNA分子来说，分子中的 G和C的含量愈高，其熔点（ Tm）值愈大。（） 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。（） 16、蛋白质在小于等电点的 pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的 pH 溶液中将向阴极移动。（） 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。（）
生物化学基础期末考试试题
生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸（）。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为（）。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构，是指蛋白质多肽链中（）的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键
5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的（）。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板，传递DNA遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA(正确答案)
B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是（）。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素
基础生物化学复习资料
1.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位称为酶的活性中心。 2.DNA半保留复制：在DNA复制过程中每个子代分子的一条链来自亲代DNA另一条则是新合成的，这种复制方式称为DNA半保留复制。 3.氧化磷酸化：电子在呼吸链上的传递过程中释放的能量在ATP合成酶催化下，促使ADP磷酸化成ATP,这是氧与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化。 4.同工受体tRNA：把携带同一种氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。 5.氨基酸等电点：在一特定PH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，净电荷为零，此时的PH 值叫做氨基酸等电点，以PI表示。 6.不对称转录：在RNA转录过程中只以DNA双链中的一条链作为模板的转录方式称为不对称转录。 7.当DNA从双链螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm波长处紫外吸收便增强，这叫做增色效应。 同工酶：指催化的化学反应相同但其组成结构不完全相同的一组酶。 8.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。 9.分子杂交：在退火的条件下，不同来源的两条核甘酸链遵循反向平行，碱基互补的原则，形成双链分子的过程。 10.盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀的现象。 11.底物水平磷酸化：指在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP而产生ATP的反应。 12.P/O:指在生物氧化中，当吸收一原子氧时，有几分子的无机磷变成了有机磷，或者说有几分子的ADP变成了ATP. 13.氨同化：有氮素固定或硝酸还原生成的氨，转变为含氮有机化合物的过称。 14.中心法则：遗传信息的的传递是从DNA传递到RNA又从RNA传递到蛋白质 15.启动子：被RNA酶识别，结合，并开始转录的DNA序列。 16.同义密码子：一个氨基酸可以有几个不同的密码子，编码同一氨基酸的一组密码子叫同义密码子。 17.鸟氨酸循环：又称尿素循环，是大多书陆生脊椎动物体将氨转变成为尿素的代谢途径。 18.UDPG 尿嘧啶核苷二磷酸葡萄糖。ADPG 腺嘌呤核苷二磷酸葡萄糖。F-D-P 果糖-1，6-二磷酸。F-1-P 果糖-1-1磷酸。G-1-P葡萄糖-1-磷酸。G-6-P 6-磷酸葡萄糖1,3-DPG 甘油酸-1,3-二磷酸.。PEP磷酸烯醇式丙酮酸EMP糖酵解途径。PPP磷酸戊糖途径。TCA三羧酸循环。 19.GSH还原性谷胱甘肽。NADP+辅酶ⅡdTTP三磷酸脱氧胸苷Tm溶解温度L y s赖氨酸c AMP腺嘌呤核糖核苷酸BCCP生物素羧基载体蛋白TPP焦磷酸硫胺素ACPSH酰基载体蛋白C o Q辅酶Q C y t 细胞色素C ys 天冬氨酸 d GMP脱氧鸟嘌呤核苷酸Km米氏常数NADPH+H+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
【高中生物】基础生物化学新—名词解释
（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释
第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
基础生物化学习题及答案
《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ）
基础生物化学必过版讲解
一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO 2和H 2 O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定 顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原 子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链， 也叫电子传递链。简称ETC。 15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放 能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含 三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草 酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。
基础生物化学心得
基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可
基础生物化学复习
一、名词解释 1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。 2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象 被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。 3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相 同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点 4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。 5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺 旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。 6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在 260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。 7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸 的熔解温度(Tm)或熔点。 8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一 组酶。 9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提 高酶的催化效率。 10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。 11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。 12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。 13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶
基础生物化学练习题
基础生物化学练习题 类型一、英文缩写缩写符号翻译为中文名称 Tm；EMP；TPP；FAD；Met；UDPG；NADP+；.SSB；.TCA；ACP；Gly；. PPP；NAD+；FAD；Glu；UDPG；ATP；PRPP；TCA；CoASH；Asp；FMN；dATP；BCCP；PEP；GSH ；CoA-SH ；Km ；Cyt C；Gln；FAD；cAMP；BCCP ；PI ；GSSG；ACP；Tm ；Cyt b；NADP+；FAD ；ADPG ；TPP ；mRNA ；cAMP；GSH ；ACP ；Ser；ATP；FMN；UDPG；ACP；tRNA；GSH；Km；TPP；FH4 ；UDPG；ACP ；dGTP；.cAMP；Ser；CAP；fMet；TPP；EMP；GSH；dA TP；cAMP；Trp；DNFB 。 类型二、解释下列名词 酰胺平面；变构效应；全酶；诱导酶；生物氧化；转氨基作用；SD序列；不对称转录；氨基酸的等电点；必需氨基酸；别构效应；高能化合物；酶原激活；解链温度（Tm）；冈崎片段；中心法则；肽键；盐析；核酸的Tm值；增色效应；同工酶；联合脱氨基作用；脂肪酸的β—氧化；不对称转录；操纵子；氨基酸的pI；EMP途径；酶原；生物氧化；半保留复制；转氨基作用；逆转录；酶原激活；蛋白质的超二级结构；最适温度；三羧酸循环；转氨基作用；酶的共价修饰；中心法则；电子传递链；酶原；蛋白质结构域；最适PH；糖酵解；肽键；半不连续复制；冈崎片段；简并性；呼吸链；氨基酸的等电点；变构酶；DNA变性；不饱和脂肪酸；电泳；氧化磷酸化；肽平面；蛋白质的一级结构；增色效应；退火；核苷酸；必需脂肪酸；前导链；底物水平磷酸化；酶；电子传递链；蛋白质的α-螺旋；糖酵解；转氨基作用；翻译；生物氧化；蛋白质的二级结构；解偶联剂；核苷酸；变构酶；Km值；氧化磷酸化作用；生糖氨基酸；暗修复作用；多核糖体；肽键；透析；糖异生作用；蛋白质的构型；单体酶和单纯酶；操纵子；共价调节酶；前馈激活；底物水平磷酸化。 类型三、填空题 1构成蛋白质20种常见的氨基酸中，没有旋光性的是，中性pH下带负电荷的是和。 2. 维持蛋白质二级结构的作用力主要是。 3. tRNA的二级结构是四环四臂的型，它的三级结构呈倒型。 4．蛋白质溶液在nm附近有最大吸收峰，核酸溶液在nm附近有最大吸收峰。 5．催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及化学组成不同的一组酶称为。 6．ATP的产生有主要两种方式，一种是___ _____ _，另一种是。 7．脂肪酸的β氧化主要发生在（哪种细胞器）中，脂肪酸活化是ATP水解成和提供能量合成脂酰辅酶A，脂肪酸的β氧化的产物是乙酰CoA，氢的受体为NAD+和。 8. DNA复制时，连续合成的链称为________链；不连续合成的链称为_______链。 9. 核酸通过密码子编码氨基酸，每3个核苷酸编码一个氨基酸。64个密码中，其中起始密 码子是，终止密码子有UAA,UAG和。 10. 在电镜下观察蛋白质合成时有多个核糖体在同一条mRNA同时合成蛋白，这一结构被称 为。 11.构成蛋白质20种常见的氨基酸中，唯一的亚氨基酸的是，含有硫的氨基酸是
基础生物化学—复习题
第二部分自测试题 自测试题一 一、写出下列缩写符号的中文名称：（每个1分，共10分） （1）Gln （2）THFA （3）PRPP （4）cAMP （5）hnRNA（6）GSH （7）SAM （8）NADPH （9）cDNA （10）Lys 二、解释下列生化名词：（每个2分，共10分） 1.蛋白质的二级结构 2.酶的活性中心 3.糖酵解 4.脂肪酸的β氧化 5.生物氧化 三、选择答案（从所给出的四个答案中选择一个合适的，写出其编号）（每题1分，共20 分）： 1. 已知一种核酸中含有A 18%、C 32%、G 32%、T 18%，判断它是哪种核酸？ A 双链DNA B 单链DNA C 双链RNA D 单链RNA 2. 下列核酸中稀有碱基或修饰核苷相对含量最高的是： A DNA B rRNA C tRNA D mRNA 3．谷氨酸有三个可解离基团，其pK1=2.6，pK R=4.6，pK2=9.6，它的等电点（pI）应当是多少？ A 3.6 B 7.1 C 6.1 D 4.6 4．下列关于蛋白质变性作用的论述哪一个是错误的？ A 变性作用指的是蛋白质在某些环境因素作用下，高级结构（天然构象）被破坏，丧 失其生物学活性； B 某些变性蛋白在去掉变性因素之后，可以恢复原有构象和活性； C 许多变性蛋白水溶性降低，易被蛋白酶降解； D 蛋白质变性之后，多处肽链断裂，分子量变小。 5．下列有关酶的论述哪一个是错误的？ A 酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂； B 有的RNA也具有催化活性，称为核酶（ribozyme）； C 酶具有高度专一性、高的催化效率和可调控性； D 酶的底物全都是小分子量有机化合物。 6．已知某酶的Km=0.05 mol/L，在下列哪个底物浓度下反应速度可达到最大反应速度的90%？ A 0.05 mol/L B 0.45 mol/L C 0.9 mol/L D 4.5 mol/L 7．在琥珀酸脱氢酶反应体系中加入丙二酸，Km增大，Vmax不变，丙二酸应当属于琥珀酸脱氢酶的什么抑制剂？ A 竞争性抑制剂 B 非竞争性抑制剂 C 非专一的不可逆抑制剂 D 专一的不可逆抑制剂 8．以下关于三羧酸循环的描述哪一个是错误的？ A 三羧酸循环是糖、脂肪和氨基酸彻底氧化的共同途径； B 1分子葡萄糖经糖酵解和三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O，同时生成36（或38） 分子ATP；
基础生物化学期末整理汇编
基础生物化学整理(课后习题及答案) 第一章蛋白质组成成分和氨基酸 1.名词解释： 必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。 盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 电泳：带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。 蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。 蛋白质的四级结构：具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。 超二级结构：由二级结构间组合的结构层次。 氨基酸等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点。蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。 盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。
蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。 蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 蛋白质的沉淀作用：指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。 2.记忆20种氨基酸及其分类. 根据氨基酸的侧链R基团的极性分类： ①极性氨基酸： ⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、谷酰、 酪、半胱 ⑵极性带负电荷：天、谷 ⑶极性带正电荷：组、赖、精 ②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、 苯丙、蛋、脯、色 3.氨基酸的化学性质(两性解离). 4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构(重点二级结构).
基础生物化学名词解释
1.碱基互补原则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使 得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 2.核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。 3.核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 5.减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 6退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 7.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 8.环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 9.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间的范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。 10.顺反子：遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子 11.核小体：DNA双螺旋盘绕在组蛋白八聚体上形成核小体。核小体是染色体的基本结构单位。 12．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 13．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，每一个氨基酸单位叫氨基酸残基。 14．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 15．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 16．肽单位：多肽链主骨架的重复单位Cα-CO-NH- Cα，包括肽键和两个α-碳原子。
基础生物化学必过版讲解
名词解释 1. 等电点（PI）:使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液 PH称为该氨基酸的等电点。 2. 蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3. 蛋白质的二级结构: 蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4. 变构效应（别构效应） :指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5. 盐析:向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6. 蛋白质的变性: 在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7. 核酸变性: 是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散 分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8. DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺 旋结构的过程称为复性。 9. 酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10. 必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11. 别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12. 同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13. 生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO和H0,并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14. 呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定 顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传 递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫 电子传递链。简称ETC。 15. 底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过 酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16. 氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能 量，使ADF磷酸化形成ATP这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17. 糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18. 三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA，指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含 三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草 酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19. 糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成C02和H20并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20. 糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的B -氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的 B -碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A,该过程称作B -氧化。
基础生物化学复习解析.doc
核酸的结构与功能（P8,脱氧核糖核酸，核糖核酸） RNA的功能： 1.参与（控制）蛋白质的合成： 2.遗传物质 3.具有生物催化剂功能 4.调节功能： 核酸的一级结构、核酸中核昔酸的连接方式（及磷酸、糖类、碱基间的连接方式）、核酸链的书写表示P15 DNA的一级结构是DNA分了中脱氧核糖核昔酸的排列顺序和连接方式; RNA的一级结构式RNA分子中核糖核昔酸的排列顺序和连接方式。 DNA和RNA中核甘酸残基都是通过3，S-磷酸二酯键连接；戊糖与噂吟之间CV-N9糖仲键; 戊糖与嚅嚏之间C1 51糖甘键； 书'马核酸的一级结构时要按5，— 3,的规定来写 如5' ATGCATGCTACGATTCG 3' DNA 3'TACGTACGATGCTAAGC5' 5'GUACAUCGUACGAUCGC3‘ RNA DNA双螺旋结构的特点P19 1.两条反向平行的多脱氧核昔酸链围绕同一“中心轴”以右手螺旋盘绕成双螺旋结构，双螺旋的直径为2nm0 2.磷酸和脱氧核糖形成的亲水骨架位于双螺旋外侧，碱基对则位于螺旋的内侧，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为糖环平面与中心轴平行10个碱基对，螺距 3.4nm，相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36。的夹角。糖环平面与中心轴平行。 3.两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。（喋吟与喽I建配对，A与T 以2 缉键、C与G以3纽键） 4.在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有在沟内蛋白质才能识别到不同碱基序列。 DNA的高级结构——超螺旋的方向、负超螺旋的意义P23 负超螺旋（左手方向）；正超螺旋（右手方向） 负超螺旋使双螺旋圈数减少，给DNA造成扭曲的张力，使DNA分了内部张力减小，有利于解旋，对DNA的复制、重组和转录等有重要意义。 超螺旋结构的DNA具有更紧密结构，利于组装。 tRNA三叶草二级结构，接受臂、反密码子环；三级结构P25 三叶草二级结构：tRNA分了中由A-U、G-C碱基对构成的双螺旋区叫做臂，不配对的部分叫做环。tRNA 一般由四个臂和四个环组成：包括基基酸接受臂、二氢尿噎嚏（环）臂、反密码（环）臂、T”（环）臂和额外环。除了氛基酸接受区外，其余每个区均含有一个突环和一个臂。（“w”读法：普西） 敏基酸接受臂（疑基酸接受区）：rfl 7个碱基对组成,富含G, 3,■末端的最后3个核廿酸残
东北农业大学基础生物化学16年补考题及答案
东北农业大学基础生物化学16年补考题 一、名词解释（每题2分，共10分） 1.核酸的Tm值 Tm值就是DNA熔解温度，指热变性过程中紫外吸收值达到最大值的1/2时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。 ①DNA碱基组成：C-G含量越多，Tm值越高；A-T含量越多，Tm值越低。 ②溶液的离子强度：在低离子强度中，Tm较低，解链的温度范围较宽；在高离子强度中，Tm值较高，解链的温度范围较窄。 ③PH值：当溶液的PH值在5~9范围内，Tm值变化不明显；当PH>11或PH<4时，Tm值变化明显。 ④变性剂：各种变性剂主要是干扰碱基堆积力和氢键的形成而降低Tm值。 ⑤DNA双链自身的长度 2.氨基酸的等电点 氨基酸的净电荷为零，这个PH称为等电点 3.酶的活性中心 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心 4.底物水平磷酸化 物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP 的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。 5.DNA半保留复制 DNA 在进行复制的时候链间氢键断裂，双链解旋分开，每条链作为模板在其上合成互补链，经过一系列酶（DNA聚合酶、解旋酶、链接酶等）的作用生成两个新的DNA分子。子代DNA分子其中的一条链来自亲代DNA ，另一条链是新合成的，这种方式称半保留复制。 二、选择题（每题1分，共20分） 1.维持蛋白质二级结构的主要化学键是 A.二硫键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 2.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸 A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.甘氨酸 D.瓜氨酸 3.下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA A.尿嘧啶 B.腺嘌呤 C.胞嘧啶 D.胸腺嘧啶 4.核酸中核苷酸之间的连接方式是 A.3’，5’磷酸二酯键 B.糖苷键 C.2’，5’磷酸二酯键 D.肽键
基础生物化学考研复习大纲
《基础生物化学》考研复习大纲 《基础生物化学》是生命科学各专业所学的一门重要的专业基础课。通过学习，要求学生深入的了解和掌握有关生物分子的结构性质和生物学功能，以及蛋白质、酶、核酸等重要物质的分离、纯化和测定技术的原理及方法。要求深入地了解和掌握有关物质的主流代谢途径，调控及相互联系，一般了解次要的代谢途径。 本课程的主要参考教材为罗纪盛等编写的《生物化学简明教程》第三版，同时参考王镜岩编著的《生物化学》第三版（原沈同编著）上、下两册 第二章蛋白质化学 一、关于氨基酸—蛋白质的基本组成单位 1、掌握20种氨基酸的结构式的写法及简写符号； 2、重要的化学性质：两性解离、等电点等、光吸收和重要的化学。 二、关于蛋白质的结构和功能 1、重点掌握蛋白质的结构与功能的关系。 2、重点理解肽键的概念及形成，肽键的双键性质。 3、重点理解蛋白质一、二、三、四级结构层次和概念。 三、关于蛋白质理化性质及分离纯化 1、掌握蛋白质的胶体性质，影响蛋白质胶体溶液稳定的因素。 2、掌握蛋白质的变性和复性。 第二章核酸的化学1、重点掌握两类核酸的组成部分，以及DNA双螺旋模型要点，RNA分类及结构特点。 2、掌握核酸、核苷酸的生物学功能。 3、掌握核酸的性质。 5、了解基因及基因组概念的发展。 第三章糖类的结构与功能 1、重点掌握葡萄糖的结构，葡萄糖的立体异构现象；熟练写出葡萄糖的结构式。 2、掌握单糖、二糖、寡糖、多糖的结构和性质；糖原的概念。 3、了解糖复合物的结构特点 第四章脂类和生物膜 1、重点掌握脂类的概念、脂的分类及其结构。 2、重点掌握脂肪酸的特征、一些脂类（以中性脂肪）的理化性质及其生物学功能。 3、掌握生物膜的主要组成成分及重要的生物学功能。 第五章酶 1、重点掌握酶的特点。 2、掌握酶的作用机理，影响酶活性及酶促反应速率的因素，酶活性的调节等内容。 3、掌握酶活力的测定及酶活力的概念。 4、了解有关酶概念的发展及酶的应用。 第六章维生素和辅酶 1、重点掌握维生素的概念。 2、重点掌握作为辅酶的维生素的成分及其有关官能团。 3、重点掌握维生素的分类、维生素的缺乏症、作用机理及其来源。
基础生物化学习题库及答案
基础生物化学习题集及答案 第一章蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸与侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔就是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征就是具有性。碱性氨基酸(pH6～7时荷正电)有两种,它们分别就是氨基酸与氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别就是氨基酸与氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据就是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团就是 ;半胱氨酸的侧链基团就是 ;组氨酸的侧链基团就是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别就是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团就是 ,除脯氨酸以外反应产物的颜色就是 ;因为脯氨酸就是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、 ;次级键中属于共价键的就是键。 6.镰刀状贫血症就是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂就是 ;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点就是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 与。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液就是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别就是