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生化复习题 (1)

生化复习题 (1)
生化复习题 (1)

生化习题

考试时间:6月11日(周三)晚上18:30-20:30 地点:禧强楼-203 题型:名词解释10个,共20分。简答题6个,共30分。论述题5个,共50分。

一、糖蛋白和蛋白聚糖

1、糖链的一、二、三、四级结构的概念

(1)一级结构:单糖残基的组成、排列顺序、相邻单糖残基的连接方式、异头物的构型及糖链有无分支、分支的位置和长短等。

(2)二级结构:多糖骨架链间以氢键结合所形成的各种聚合体,关系到多糖分子中主链的构象,不涉及侧链的空间排布;

(3)三级结构:多糖链一级结构的重复顺序,由于糖残基中的羟基、羧基、氨基以及硫酸基之间的非共价相互作用,导致有序的二级结构空间形成有规则而粗大的构象; (4)四级结构:多糖链间非共价键结合形成的聚集体。

2、糖蛋白、蛋白聚糖、O-连糖蛋白、N-连糖蛋白、糖组学等概念

(1)糖蛋白Glycoproteins: 由寡糖链和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。糖含量1%—80%。寡糖链不多于15个单糖残基。

(2)蛋白聚糖proteoglycan : 含大量糖胺聚糖并与多肽骨架连接的高分子物质。糖含量>95%

(3)连接糖蛋白:糖蛋白糖链与蛋白部分的丝/苏氨酸残基的羟基相连,称为O-连接糖蛋白。

(4)N-连接糖蛋白:糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。(N-连接糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser/Thr)

(5)糖组学(糖蛋白) Glycomics :涉及单个个体的全部糖蛋白结构分析,确定编码糖蛋白的基因和蛋白质糖基化的机制。

3、糖蛋白中糖链的生物学功能

分子间:细胞-细胞间识别、粘附和结合病原体, 趋靶于组织。

分子内:蛋白质的正确折叠、细胞内定位、生物活性、溶解度、抗原性、生物半寿期、蛋白酶敏感性等;

介导专一的“识别”和“调控”生物过程。

⑴糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用:

1)去糖基化的蛋白不能正确折叠→维持亚基正常构象;

①α1-抗胰蛋白酶(不能折叠)

②疱疹口炎病毒(VSV)的G蛋白(不能形成正确二硫键)

③流感病毒红细胞凝集素(HA,一种糖蛋白)用糖链合成抑制剂衣霉素后,肽链部分

正常合成,糖链部分不能合成,糖蛋白不能正常折叠,不能形成三聚体,不能被分泌到胞外。

2)寡聚蛋白中的糖链能影响亚基的缔合→亚基间通过糖链相互识别而发生缔合。

运铁蛋白受体二聚体跨膜糖蛋白,6条糖链,Asn251去糖基化,不能形成二聚体,影响受体的转运和功能,而且在细胞内迅速被蛋白酶水解。

⑵糖链影响糖蛋白的稳定性

1)极性糖链有助于蛋白质的溶解

2)真核细胞中表达的糖蛋白→在原核细胞内聚集成包涵体

⑶糖链对糖蛋白分拣、投送和分泌的作用

1)去糖链的免疫球蛋白不能分泌到胞外;

2)N-聚糖中的甘露糖-6-磷酸结构是糖蛋白分拣到溶酶体中的标志,用衣霉素处理细胞阻

止N-糖化,可使很多定位于细胞膜上的糖蛋白减少。

⑷糖链参与分子识别和细胞间识别(识别功能)

1)糖链与精卵识别

①透明带糖蛋白ZP-3上的O-GalNAc——卵子凝集素受体——精子

②花粉表面糖蛋白——柱头表面受体

2)糖链和细胞粘着

①多细胞生物中细胞有相互识别聚集成细胞群的能力——细胞粘着

②细胞外基质(ECM):糖蛋白(层粘连蛋白laminin、胶原Collagen、纤粘连蛋白

Fibronectin )、氨基聚糖及蛋白聚糖

③膜内在蛋白:整联蛋白、钙粘着蛋白等

3)糖链与血浆中老蛋白的清除

(5)糖链与糖蛋白的生物活性

1)糖链与酶活性

β-葡萄糖苷酶——去糖链——影响;酵母羧肽酶——去糖链——无影响

2)糖链与激素活性

腺垂体促激素类:促卵泡激素、促黄体激素、促甲状腺激素等——糖链末端结构不同,与受体亲和力不同。

肾脏红细胞生成素(4条N—糖链,二、三、四天线)——四天线越多,体内活性越高。

3)糖链与IgG活性

IgG缺外链Gal→自身抗原→被免疫系统识别产生自身抗体→自身抗体与缺外链Gal 的IgG生成免疫复合物→关节内→炎症

(6)糖类和血型物质

(7)毒素受体功能、细胞内运输功能、开关与调节功能

4、蛋白聚糖中常见的糖胺聚糖的种类

(糖胺聚糖:由己糖醛酸或半乳糖与氨基己糖构成的二糖单位重复几十到几百次组成的线性糖链。)

体内重要的糖胺聚糖(6种):

⑴透明质酸(hyaluronic acid, HA)

⑵硫酸软骨素(chondroitin sulfate)

⑶硫酸皮肤素CS(dermatin sulfate, DS)

⑷硫酸角质素(keratan sulfate, KS)

⑸硫酸乙酰肝素/肝素(heparan sulfate, HS/heparin, Hep)

5、蛋白聚糖的生物学功能

⑴构成细胞外基质:在基质中蛋白聚糖和弹性蛋白、胶原蛋白以特殊方式连接,构成基质的特殊结构。这与细胞的粘附、迁移、增殖和分化等有关。

⑵其它功能:①抗凝血(肝素)②参与细胞识别结合与分化(细胞表面的硫酸素)③维持软骨机械性能(硫酸软骨素)等

二、蛋白质空间结构

1、蛋白质的生物学功能

⑴酶的催化功能

⑵结构功能:collagen (胶原蛋白)、elastin (弹性蛋白)、keratin (角蛋白)、fibroin (蚕

丝蛋白)、proteoglycan (蛋白聚糖)

⑶运输功能:①Transport within or between different cells or tissues(不同细胞或组织之内/

之间的运输)②Transport into or out of cells(运输进入或出去细胞)

⑷储藏功能:ovalbumin(卵清白蛋白)、casein(酪蛋白)、zein(玉米蛋白)、ferritin(铁

蛋白)

⑸actin(肌动蛋白)、myosin(肌球蛋白)、tubulin(微管蛋白)。(肌球蛋白和肌动蛋白是

包含在肌肉丝状蛋白分子。在钙离子(底部)的存在,肌球蛋白和肌动蛋白会滑过对方,形成跨桥梁,从而收缩肌肉。)

⑹调节功能:①To regulate the ability of other proteins(调节其他蛋白质的活性)

激素:insulin ( 胰岛素) 、somatotropin (生长激素)、thyrotropin (促甲状腺素)

②To regulate the gene expression(调节基因表达)

Positively(正调节):AP1

Negatively(负调节):NF1、lac repressor (乳糖抑制体)

⑺防御功能:脊椎动物利用抗体防御(也就是中和抗原)

2、蛋白质各级空间结构的概念及这些空间结构的关系

一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸残基的排列顺序。

二级结构:指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。(β转角、β折叠片、α螺旋、自由回转)。

超二级结构(supersecondary structure):是指蛋白质若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。(βαβ,βββ,αα,ββ)

结构域(domain):多肽链在二级结构或超二级结构基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,具有部分生物功能的结构。①反平行α螺旋结构域②反平行β折叠片结构域③平行或混合型β折叠片结构域④富含金属或二硫键结构域。

三级结构(Tertiary Structure):在二级结构基础上,肽链不同区段的侧链基团相互作用,在空间进一步盘绕、折叠形成包括主链和侧链构象在内的三维结构。

四级结构:一些特定三级结构的肽链通过非共价键而形成的大分子体系的组合方式。

3、蛋白质一级结构测定的基本步骤

⑴测定蛋白质分子中多肽链的数目:

①根据蛋白质N-端或C-端残基的摩尔数和蛋白质相对分子质量确定蛋白质分子中的

多肽链数目。

②单体蛋白质只含一条多肽链,则蛋白质的摩尔数与末端残基的摩尔数相等;

③如果蛋白质分子是由多条多肽链组成,则末端残基的摩尔数是蛋白质的摩尔数的倍

数。

⑵肽链的拆分:

①非共价键连接:尿素或盐酸胍处理

②通过-S-S-交联:尿素或盐酸胍存在下,过量的β-巯基乙醇处理

⑶测定每条多肽链中氨基酸组成:

①水解(酸,碱水解,特殊基团的保护),

②衍生(荧光胺, 茚三酮,PTC-aa法等),

③色谱(离子交换层析,HPLC,气相层析)

⑷分析多肽链的N-末端和C-末端:建立两个重要的氨基酸序列参考点。

1)N末端分析:

①sanger反应;

②丹磺酰氯(DNS)法;

③Edman反应,(PITC法)——N端标记;

④双标记法(DABITC/PITC)——易于操作,批量处理

4-N,N/-二甲氨基偶氮苯-4-异硫氰酸苯酯/异硫氰酸苯酯

2)C末端分析:

①肼解法

②还原法

③羧肽酶法

⑸肽链的部分降解和肽段的分离

①降解:酶解法、化学法

②肽段分离:凝胶过滤、凝胶电泳、离子交换柱层析、HPLC等

⑹测定每个肽段的氨基酸顺序:①改进Edman降解法,用荧光基团或有色基团标记PITC,提高测定灵敏度(DABITC/PITC)②质谱法(mass spectrography):气质联用(GC—MS),液质联用(HPLC和质谱)

⑺确定肽段在多肽链中的次序:利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠,拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序(片段重叠法)。

⑻确定原多肽链中二硫键的位置

4、获得蛋白质一级结构的方法有哪些,各有何优缺点

⑴质谱分析方式(分析2D得到的蛋白) 缺点:蛋白的基团越大,质谱检测的准确率越低。

因此,在质谱检测之前,须将蛋白消化成小分子的多肽,以提高质谱检测的准确率。

质谱测序现在仍很难被应用于未知蛋白的序列测定。优点:可用于①蛋白质的纯度鉴定;②分子量测定;③肽链氨基酸排序;④肽(质谱)分析;⑤二硫键数目和位置、乙酰化、糖基化、磷酸化以及非共价结合等。

⑵蛋白质N-末端序列(Edman降解) 确定新的蛋白质,通过DNA重组技术构建寡核苷

酸探针;根据免疫学机理制备抗多肽的抗体N末端15个序列的测定,很大程度上排除了蛋白质混淆的可能性

⑶分子克隆技术和快速DNA序列分析手段

测序速度较慢(50AA/天);

样品用量较大(nmol级或几十pmol级);

对样品纯度要求很高;

对于修饰氨基酸残基往往会错误识别,

而对N末端保护的肽链则无法测序.

5、测定蛋白质三维空间结构的方法有哪些?

⑴X-衍射技(80-85%):X-射线→在晶体上→散射

⑵核磁共振技术(NMR)(15-20%)

⑶电镜三维重构、各种光谱技术

⑷显微技术和计算机模拟

6、多肽链折叠的空间限制因素

一个具有生物活性的蛋白质多肽链在一定条件下往往只有一种或很少的几种构象。

⑴肽键带有双键的性质,主链上1/3的键不能自由旋转。

⑵不是任意二面角(φ,ψ)所决定的肽链构象都是立体化学所允许的。

⑶二个肽平面旋转时受到α-C原子上侧链R基空间位阻(大小、亲水性、电荷相吸或排斥等)的影响。

7、球状蛋白质的结构特点

⑴球状蛋白质分子含多种二级结构元件

⑵球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次

⑶球状蛋白质分子是紧密球状或椭球状实体

⑷疏水侧链——分子内部,亲水侧链——分子表面(水溶性蛋白)

⑸球状蛋白质分子表面有一个空穴(裂沟、凹槽),常为活性部位

8、脂类锚定蛋白的特点和分类

⑴特点:

①许多情况下通过脂锚钩与膜连接来调节蛋白活性

②具有瞬时性,能可逆地与蛋白质连接和脱离。为蛋白质对膜的亲和性提供了一个

转换装置,参与膜外信号的转导

③非跨膜的整合蛋白:脂类锚定蛋白共价结合于疏水碳链

⑵分类:(共价结合的疏水碳链)

①N-豆蔻酰锚定蛋白(cAMP依赖蛋白、G蛋白α)

②硫醚异戊二酰锚定蛋白(Rho蛋白)

③S-脂肪酰化锚定蛋白(病毒表面糖蛋白、转铁蛋白受体)

④GPI(糖基磷脂酰肌醇)锚定蛋白

三、蛋白质分离纯化

1、蛋白质分离纯化的基本原则

根据蛋白质的溶解性、分子大小、电荷、特殊的亲和力的差异进行分离纯化。

⑴利用溶解度差别分离

①盐析——常用的盐为硫酸铵(温度、pH、蛋白质浓度):高浓度的中性盐可以中和蛋白质

表面电荷、夺取蛋白质周围的水化膜,破坏蛋白质在水溶液中的稳定性,从而将蛋白质从溶液中析出。

②低温有机溶剂沉淀法(甲醇、乙醇、丙酮)

③等电点沉淀法(适用于在等电点pH稳定的蛋白质)

⑵根据分子大小不同分离

①透析法Dialysis:蛋白质分子不能透过半透膜,而使其与小分子化合物(无机盐、单糖、

双糖、氨基酸、小肽以及表面活性剂等)分离。

②超过滤法:是利用压力或离心力,强行使水和其他小分子溶质通过半透膜,而蛋白质

留在半透膜上,以达到浓缩和脱盐的目的

③凝胶过滤法

④密度梯度离心法(density gradient)

⑶利用蛋白质所带电荷分离

①离子交换层析:利用物质的电荷与层析载体(离子交换剂)电荷之间的相互作用而达

到分离纯化的目的,属于吸附层析。

②电泳技术:带电粒子在电场中向与自身电荷相反的电极移动的现象称为电泳。(聚丙

烯酰胺凝胶电泳(PAGE)、等电聚焦、双向电泳)

⑷亲和层析法:利用生物大分子和其他物质(配基)进行特异性又可逆的结合这一性质,对这些生物大分子物质进行层析分离的方法。

⑸疏水层析和反向层析:疏水层析:蛋白质具有亲水与疏水两重性,如果在层析基质上接上疏水的基团,就能在一定条件下与某些蛋白质的疏水基团相互作用,使之吸附,而达到分离纯化的目的。反向层析(反相色谱,reverse phase chromatography)是液相色谱分析中最常用的技术。

四、泛素介导的蛋白降解

1、泛素介导的蛋白质降解过程如何进行?需要哪些物质的参与,它们各自的作用是什么

⑴泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基,这个步骤需要以ATP

作为能量,最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。

⑵E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。

⑶泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2,形成特定的泛素化

的蛋白质。

⑷泛素化的蛋白质被特定的蛋白酶体识别并结合,最终在蛋白酶的催化下蛋白质分解为

短肽或氨基酸。

需要的物质及其作用:

E1泛素激活酶:

E2泛素结合酶:

E3泛素连接酶:在底物的特异性选择降解过程中作最为关键成员。HECT结构域能接受从E2转移而来的泛素分子形成E3-Ub复合物。环指结构域它们起着将底物蛋白与E2-Ub靠近的作用,从而使得E2-Ub复合物上的泛素能高效地转移到底物蛋白上。

DUB脱泛素酶:①泛素C-末端水解酶--多聚泛素基因表达产物的C-末端额外短肽的去除,以及泛素延伸蛋白中泛素单体与核糖体蛋白的分离。②泛素特异性加工酶--从泛素上除去蛋白。

五、蛋白质的变性、复性及蛋白质折叠

1、蛋白质变性的概念、变性蛋白的特点、变性的化学本质

蛋白质变性的概念:由于外界因素的作用,使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化,从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化,这种现象称为蛋白质的变性(denaturation)。

变性蛋白的特点:①生物活性丧失②抗原性改变③理化性质改变:溶解度下降(沉淀)、结晶能力丧失、特性粘度增加、扩散速度下降等④生化性质改变:易被蛋白质水解。

变性的化学本质:天然蛋白质分子从紧密有序的结构→松散无序结构的过程。涉及构象变化,二硫键的断裂及侧链基团的化学修饰

2、蛋白质折叠的学说

⑴经典的蛋白质折叠自组装学说

由Anfinsen等根据对RNase复性研究的经典实验提出来的经典的“热力学假说”认为,天然蛋白质多肽链采取的构象是在一定环境条件下热力学上最稳定的结果,采取天然构象的多肽链和它所处的一定环境条件(如溶液组分、PH、温度、离子强度等)整个系统的总自由能最低,所以处于变性状态的多肽链在一定的环境条件下能够自发折叠成天然构象。许多蛋白(特别是一些小蛋白)在体外可以可逆的进行变性、复性,使“热力学假说”得到了广泛的支持。

⑵Ellis的“辅助性组装学说”

体内蛋白质的折叠往往需要有其他辅助因子的参与,并伴随有ATP的水解。因此,Ellis 于1987年提出了蛋白质折叠的“辅助性组装学说”。这表明蛋白质的折叠不仅仅是一个热力学的过程,显然也受到动力学的控制。“辅助性组装学说”认为,蛋白质多肽链的正确折叠和组装并非都能自发完成,在相当多的情况下是需要其他蛋白质分子的帮助,这类帮助蛋白包括分子伴侣与折叠酶。新的观点在实质上并不和Anfinsen理论相矛盾,属于蛋白质折叠途径或折叠的识别和组装问题上的认识的完善,为揭示生理或病理条件下蛋白质的折叠机理提供了新的研究思路,因而具有重要的理论意义和潜在的应用价值。

3、蛋白质折叠需要哪些助折叠蛋白,它们各自的作用是什么

辅助蛋白:

⑴分子伴侣(molecular chaperons):一类相互之间没有关系的蛋白质,他们的功能是帮

助含多肽结构的其他物质在体内进行正确的非共价的组装,但不是组装完成的结构在发挥其正常的生物功能的组成部分。

⑵折叠酶(Foldase):

①蛋白质二硫键异构酶(protein disulfide isomerase PDI):催化巯基的氧化、二硫

键还原、二硫键之间的交换、脯氨酸羟化酶的亚基、甘油三酯转移蛋白复合物的小亚基、糖基化位点结合蛋白。

②肽基脯氨酸顺反异构酶(peptidyl proly cistrans isomerase PPI ):催化脯氨酸亚

氨基的肽键异构化为顺式。

六、酶

1、酶的概念、酶活性部分的概念、酶活性部位的特点、酶活性部位的研究方法

酶的概念:酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。

酶活性部分的概念:即活性中心。是酶分子的一小部分,是酶分子中与底物结合并催化反应的场所。

酶活性部位的特点:⑴总体积很小,占整个酶分子体积的1%-2%。⑵活性部位是一个小的空间区域。③活性部位与底物的形状不是正好互补。④活性部位位于酶分子表面的一个裂缝(crevice) 。⑤E与S结合成ES主要靠次级键。⑥酶活性部位具有柔性或可运动性。

酶活性部位的研究方法:⑴化学修饰法⑵X-射线衍射法⑶动力学参数测定法⑷基因定点突变法等

2、酶降低活化自由能的因素

⑴邻近和定向效应

⑵酶使底物分子中的敏感键产生“变形”(或张力)

⑶共价催化——形成共价中间物

⑷酸碱催化

⑸活性中心部位的疏水环境效应

3、米氏方程及Km、Kcat的含义

米氏常数Km:酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。v = 1/2 Vmax, Km = [S]

Kcat转换率:表示酶被底物饱和时每个酶分子在单位时间内能使底物转化为产物的最大分子数——催化常数。

4、酶抑制作用的分类及相关的概念

⑴不可逆抑制作用:

1)专一不可逆抑制:作用于酶的一类或几类基团,这些基团中包含了必需基团,作用后引起酶的失活。

2)非专一不可逆抑制:

a)Ks型不可逆抑制剂——亲和标记试剂

具有和底物相似的基团,可以和相应酶的结合基团结合,同时还带有一个活泼的基团,可以和酶活性部位的其他功能基团起反应,对后者进行化学修饰,从而抑制酶的活性。

b)k cat型不可逆抑制剂—被酶激活的不可逆抑制剂(酶的自杀性底物)

①I 以潜伏态存在,在无酶的情况下不反应

②必需通过它的靶酶专一被激活

③反应中,酶激活了这种无活力的潜伏态不可逆抑制剂,自身的活力则完全丧失——

自杀性底物

⑵可逆抑制作用:

1)竟争性抑制:抑制剂的化学结构类似过渡态底物,则对酶的亲和力就会远大于底物,从而引起酶的强烈抑制。

2)非竟争性抑制:非竞争性抑制剂存在时,Vmax值减小,Km值不变。

3)反竟争性抑制:

①E只有与S结合后才能与I结合,形成不能分解的ESI三元中间产物,导致酶促反

应被抑制

②I的存在加强了E、S的结合;

③反竞争性抑制剂存在时,Km和Vmax值均减小

5、酶活性的调节方式

①别构调节

②酶原激活

③可逆共价修饰调节

七、RNA研究

1、R NA的分类及相应的概念

RNA的分类:

⑴编码蛋白mRNA(只包括mRNA的编码区)

⑵非编码蛋白RNA(①持家RNA②调控RNA)

持家RNA:在生命活动过程中,长期恒定表达,其功能是维持基本生命所必需的。

调控RNA:表达有时空特异性,常常是短暂表达;在生物的不同层面上调控:如不同的发育分化阶段、不同性别、不同组织与细胞系、不同生理状态调控;常

与生物的适应性反应及应急性反应有关。

2、R NA的功能

⑴RNA在遗传信息的翻译中起着决定的作用:①mRNA:信使(messenger)和模板(template)

②tRNA:转运(transfer)和信息转换(adaptor)③rRNA :装配(assembler)和催化(catalyst) ⑵RNA具有重要的催化功能(核酶):Ⅰ.分子内催化:RNA合成后的加工(自我切割、

拼接、环化)Ⅱ.分子间催化(核酶复合物) :①核糖核蛋白复合物——RnaseP②核糖体(肽基转移酶)③拼接体④编辑体⑤信号识别颗粒(复合物中RNA单独有催化功能)

⑶其他持家功能:①tmRNA——破损mRNA蛋白质合成的终止②gRNA——RNA编

⑷RNA编辑的意义:①校正功能:消除移码突变等基因突变的危害②扩充遗传信息量:

增加了基因产物的多样性③调控翻译:构建起始密码和终止密码④RNA编辑还可能使基因产物获得新的结构和功能,有利于生物进化⑤RNA编码还可能与学习和记忆有关

⑸对基因表达和细胞功能的调节作用:①反义RNA——改变靶部位构象影响其功能②

siRNA及micRNA——调节mRNA的翻译③oxySRNA——抗氧胁迫,多效,抗突变④roX1RNA——激活雄性X染色体转录活性⑤XistRNA——哺乳类雌性两性X染色体之一失活

⑹RNA在生物进化中起重要作用

3、R NAi研究的基本步骤

确定目的基因根据相应的核酸序列设计出siRNA的序列siRNA siRNA序

列进入细胞检测RNA干扰效果

八、信号转导

1、受体的主要特征是什么?

⑴高度特异性

⑵高度亲和力

⑶可饱和性

⑷可逆性

2、细胞表面受体的种类有哪三种?

⑴离子通道型受体⑵G蛋白偶联型受体⑶具有酶活性的受体

3、G蛋白在植物细胞信号转导中的作用

⑴光信号转导G蛋白参与光敏色素调节过程,因此参与了红光信号的转导

⑵离子通道蚕豆保卫细胞中K+通道是受G蛋白负调控,

⑶植物激素信号转导

⑷植物病原信号转导中可能有G蛋白参与

4、叙述异三聚体G蛋白参与细胞外信号跨膜转换的过程

外部的细胞信号

(电、光、磁激素,神经递质与神经肽,局部化学介导因子、气体信号分子等第一信使)

受体→跨膜信号转导

胞内信号

(cAMP、cGMP、Ca2+、IP3、DG等第二信使)

蛋白质的可逆磷酸化

生理功能调节,基因表达调控

当受体与其相应配体结合后,诱导a-亚基构象变化,促进GDP和GTP变换,需要Mg。GTP的结合导致a-亚基与b,r-亚基分开,并且激活G蛋白亚基和br复合物,激活的a-亚基并作用于靶蛋白,激活靶蛋白,产生胞内信使,引起各种细胞反应(开启K离子通道)。a-亚基有GTP酶活性,在Mg存在下水解GTP,产生的a-亚基与GDP复合物重新b,r-亚基结合,是G蛋白失活,重新形成失活的G蛋白和失活的靶蛋白(关闭钾离子通道)。

生物化学期末考试试题及答案范文

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分)( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题(每小题1分,共20分) 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个:( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是:( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2C、3 D、4.E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP?( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )

清华大学生物化学1本科测试题

I. 1: how many carbons does Arachidic acid have? (20 carbons) 2: how many double bonds does Arachidonic acid have? (4 double bonds) 3: list two advantages that fats have over sugars as stored fuels (more energy gram for gram; no hydration needed) 4: where inside the cells are most of the phospholipids degraded (lysosomes) 5: oligosaccharide head groups determine the blood type of an individual. How are they attached to the plasma membrane? (glycosphingolipids or lipids and surface proteins) 6: list at least one genetic disease that could result from abnormal accumulation of membrane lipids (Tay-Sachs, Sandhoff’s, Fabry’s, Gaucher’s, or Niemann-Pick diseases) 7: list the three main eicosanoids that produced from arachidonic acid (prostaglandins; thromboxanes; and leukotrienes). 8: list one NASID you know (aspirin, ibuprofen, or acetaminophen or meclofenamate) 9: list two fat-soluble vitamins (A, D, E, K) 10: which vitamin can be derived from beta-carotene (A). 11: which year was the fluid mosaic model proposed? (1972) 12: why the thickness of most biological membranes is thicker than 3nm, the standard thickness of lipid bilayer? ( due to association of proteins to the membrane and carbohydrates on the membrane) 13: Please define the transition temperature of the lipid bilayer (the temperature above which the paracrystalline solid changes to fluid) 14: If a membrane protein has its N-terminus exposed to the outside of the cell while its C-terminus resides in the cytosolic compartment, is it a type I transmembrane protein ? (yes). 15: How can you predict if a protein has a transmembrane domain? (hydropathy or hydropathy index, or hydropathy plot). 16: Name the two cell surface receptors that HIV use to enter cells (CCR5 and CD4). 17: For the Na+ K+ ATPase, how many Na+ and K+ can it move across the membrane for the hydrolysis of one ATP (2 K+ in, 3 Na+ out). 18: what drives F-type ATPases to synthesize ATP? (proton or proton gradients) 19: The acetylcholine receptor is a _____-gated channel (Ligand) 20: The neuronal Na+ channel is a _____-gated channel (voltage) II. D and H (3 points) The antiparallel orientation of complementary strands in duplex DNA was elegantly determined in 1960 by Arthur Kornberg by nearest-neighbor analysis. In this technique, DNA is synthesized by DNA polymerase I from one (alpha-32P)-labelled and three unlabelled deoxynucleoside triphosphates. The resulting product is then hydrolyzed by a Dnase that cleaves phosphodiester bonds on the 3’ sides of all deoxynucleotides. For example, in the labeled dATP reaction, ppp*A + pppC + pppG +pppT --? …pCpTp*ApCpCp*ApGp*Ap*ApTp… - ? …+Cp+Tp*+Ap+Cp+Cp*+Ap+Gp*+Ap*+Ap+TpT…

生化总复习题答案

填空题: 1.写出下列生化常用英文缩写的中文全称:ATP 腺苷三磷酸;NADH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(还原型);His: 组氨酸;NAD 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(氧化型),FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸(氧化型),NADP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(氧化型),ACP 酰基载体蛋白,CoQ 辅酶Q, CoA 辅酶A, Glu 谷氨酸, Arg 精氨酸, Lys 赖氨酸, Asp 天冬氨酸, PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸, TG 甘油三酯, Cyt c: 细胞色素c 2.生物体内磷酸化作用可分为氧化磷酸化、底物水平磷酸化和光合磷酸化。 3.丙酮酸还原为乳酸,反应中的NADH+H+来自3-磷酸甘油醛的氧化。 4.脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是酯酰CoA 脱氢,该反应的载氢体是 FAD。 5. 竞争性抑制剂与底物分子竞争地结合到酶的活性中心。在高浓度底物下,竞争性抑制剂的作用可以被克服。 6. 非竞争抑制剂结合在酶的非活性中心上,它使酶总的三维形状发生构象改变,导致催化活性降低。非竞争性抑制剂的效应不能由高浓度底物而克服。 7.在代谢途径中,终产物通常反馈抑制同一途径上游的关键步骤,以防止中间体的增加以及代谢物与能量的不必要的使用。 8 . 纤维素是由_β-葡萄糖__组成,它们之间通过_β-1,4__糖苷键相连。 9. 淀粉是由__α-葡萄糖__组成,它们之间通过_α-1,4__糖苷键相连,并由α-1,6__糖苷键形成支链。 10.核酸变性时,260nm紫外吸收显著升高,称为增色效应;变性的DNA复性时,紫外吸收回复到原来水平,称为减色效应。 11. T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的核酸,称之为核酶这是对酶概念的重要发展。 12. 酶发生催化作用过程可表示为E+S→ES→E+P,当底物浓度足够大时,酶都转变为ES复合物此时酶促反应速成度为最大反应速度。 13.核糖核苷酸的合成途径有从头合成途径和补救合成途径。 14. 糖苷是指糖的_半缩醛羟基___和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 15. 许多代谢途径的第一个酶是限速酶,终产物多是它的抑制剂,对它进行反馈抑制,底物多为其激活剂。 16. DNA在水溶液中热变性后,如果将溶液迅速冷却,则大部分DNA保持单链状态,若使溶液缓慢冷却,则DNA重新形成双链。 17. 增加脂肪酸链的长度,或降低脂肪酸链中不饱和双键的数量,膜的流动性会降低。哺乳动物生物膜中,由于胆固醇闭和环状结构的干扰作用,增加其含量也会降低膜的流动性。 18. 线粒体的内膜和外膜之间是膜间腔。内膜是ATP合成过程中电子传递和氧化磷酸化的场所。

生物化学试题(3)答案

2005年生物化学下册考试题(B) 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环(2分) 是某些植物,细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环(futile cycle)(2分) 也称为底物循环。一对酶催化的循环反应,该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应,其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+Pi。 3、糖异生作用(2分) 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症(Lesch-Nyhan syndrome)(2分) 也称为自毁容貌症,是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP,而是降解为尿酸,过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段(Klenow fragment)(2分) E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复(mismatch repair)(2分) 在含有错配碱基的DNA分子中,使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是:识别出下正确地链,切除掉不正确链的部分,然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用,合成正确配对的双链DNA。 7、外显子(exon)(2分) 既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、(密码子)摆动(wobble)(2分) 处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基(也称为摆动位置),例如I可以

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题(每小题 1 分,共30 分) 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人,酗酒呕吐,急腹症,检查左上腹压痛,疑为急性胰腺炎,应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖,是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是: A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础,下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素就是蛋白质分子表面形成水 化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,就是因为它含有的不 饱与脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键就是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的 结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用就是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( )

10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位就是线粒体。( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素就是通过与胞液或胞核中受体的

1、下列哪个化合物就是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: () A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物就是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位就是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基 酸 E、以上都不就是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点就是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的 时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质与量无改 E、对 正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物就是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链 E、DNA

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题(每小题1分,共20分)

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2 C、3 D、4. E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP? ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2% 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D A.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸 3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸 4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 5.关于肽键特点的错误叙述是:E A.肽键中的C-N键较C-N单键短 B.肽键中的C-N键有部分双键性质 C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.依赖肽键维系四级结构的稳定性 B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.分子中必定含有辅基 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B A.Ala,Cys,Lys,Asp B.Asp,Cys,Ala,Lys C.Lys,Ala,Cys,Asp D.Cys,Lys,Ala,Asp E.Asp,Ala,Lys,Cys 9.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降 B.溶解度增加

生物化学期末考试试题及答案-2

《生物化学》期末考试题A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个:( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是:( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA

生物化学复习题 (1)

年等通过什么实验证明DNA是遗传物质的 答:肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类它们的分布和功能是什么 答:(1)核酸分为两大类,即:核糖核酸(RNA)、脱氧核糖核酸(DNA)(2)核酸的分布: DNA的分布:真核生物,98%在核染色体中,核外的线粒体中存在mDNA,叶绿体中存在ctDNA。 原核生物,存在于拟核和核外的质粒中。 病毒:DNA病毒 RNA的分布:分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA (3)功能:的DNA是主要遗传物质 RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA:转运氨基酸TrRNA:核糖体的骨架 mRNA:合成蛋白质的模板 RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控;催化作用;遗传信息的加工;病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson-Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答:(1)DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋,双螺旋的直径为2nm。 (2)由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧,而疏水的碱基对则在双螺旋的内部,碱基平面与中心轴垂直,螺旋旋转一周约为10个碱基对(bp),螺距为,这样相邻碱基平面间隔为,并有一个36o的夹角,糖环平面则于中心轴平行。 (3)两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征,只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对,G与C配对,A-T间有2个氢键,G-C间有3个氢键。 (4)在DNA双螺旋结构中,两条链配对偏向一侧,形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要,只

生化复习题目

选择题 1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )C A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )C A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ,它的等电点(pI)是( )B A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 4、肽链中的肽键是:( )B A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是:( )B A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力 6、蛋白质变性是由于()B A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 7、必需氨基酸是对()而言的。 A、植物 B、动物 C、动物和植物 D、人和动物 8、在下列所有氨基酸溶液中,不引起偏振光旋转的氨基酸是() A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、丝氨酸 9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构()A A、全部是L-型 B、全部是D型 C、部分是L-型,部分是D-型 D、除甘氨酸外都是L-型 谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19,pK’2(-N+H3)为9.67,pK’3r(-COOH)为4.25,其pI 是() A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93 11、在生理pH情况下,下列氨基酸中哪个带净负电荷?()D A、Pro B、Lys C、His D、Glu 12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是()B A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、丝氨酸 D、蛋氨酸 13、破坏α-螺旋结构的氨基酸残基之一是:()C A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸 14、当蛋白质处于等电点时,可使蛋白质分子的()D A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是()C A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 1、一氨基一羧基氨基酸的pI为中性,因为-COOH和-NH+3的解离度相等。()T 2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。() 3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。()F 4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。()F 5、用羧肽酶A水解一个肽,发现释放最快的是Leu,其次是Gly,据此可断定,此肽

生物化学基础期末考试试题

生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是()。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸()。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为()。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构,是指蛋白质多肽链中()的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键

5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的()。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板,传递DNA遗传信息的是()。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是()。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是()。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是()。 [单选题] * A.DNA(正确答案)

B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是()。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的()。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的()。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是()。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素

生化复习题-(1)-2

生化复习题-(1)-2

《生物化学复习题》 一、选择题 1、D-氨基酸氧化酶的辅因子为 ①FAD; ②FMN; ③NAD+; ④NADP+。答(①) 2、酶的非竞争性抑制剂具有下列哪种动力学影响? ①K m 不变,V max 减小;②K m 增加,V max 不变; ③K m 减小,V max 不变;④K m 和V max 都减小答(①) 3、黑色素是哪一种氨基酸代谢的衍生物? ①Tyr; ②Trp; ③His; ④Arg。答(①) 4、人体内氨的转运主要是通过 ①谷氨酸;②谷氨酰胺; ③天冬酰胺;④天冬氨酸。答(②) 5、溴乙啶嵌入双链DNA会引起: ①颠换突变;②缺失突变; ③移码突变;④转换突变。答(③) 6、在蛋白质合成的后加工过程中,高尔基体是 ①形成核心寡糖的场所;②信号肽被切除的场 所;

③糖链加工,形成完整糖链的场所; ④核糖体结合的部位。 答( ③ ) 7、下列氨基酸,哪一个不参与生成一碳基团? ①Gly; ②Ser; ③His; ④Cys 。 答( ④ ) 8、L -氨基酸氧化酶的辅因子为: ①NADP + ; ②维生素B 6 ; ③FMN 或FAD; ④NAD 。 答( ③ ) 9、下列尚未发现与酶活性有关的一个金属离子 是 ①锌; ②锰; ③铜; ④钡。 答( ④ ) 10、下图中哪条直线代表非竞争性抑制作用? (图中X 直线代表无抑制剂存在时的同一酶促反应) ①A; ②B; ③C; ④D A B C X D 1v 1/[S] 答( ② )

11、下列有关别构酶的说法,哪项是正确的? ①别构酶的速度-底物曲线通常是双曲线; ②效应物能改变底物的结合常数,但不影响酶促 反应速度; ③底物的结合依赖于其浓度,而效应物的结合则 否; ④别构酶分子都有一个以上的底物结合部位答(③ 12、植物生长素吲哚乙酸是哪一种氨基酸代谢的 衍生物? ①Tyr; ②Trp; ③His; ④Arg。答(②) 13、生物体利用下列哪种氨基酸作为肌肉到肝脏 运送氨的载体? ①丙氨酸;②谷氨酸; ③甘氨酸;④赖氨酸答(①) 14、大肠杆菌甲酰化酶可以催化下列哪一种物质 甲酰化: ①Met-tRNA met; ②Met; f ③Met-tRNA; ④fMet。答(①) 15、进行肽的人工合成时,采用下列哪种方法可 以活化氨基? ①乙酰化;②烷基化;

生化复习题

名词解释 1、酶、酶活性中心、酶原、同工酶、酶原激活; 2、生物氧化、呼吸链;底物水平磷酸化、氧化磷酸化; 3、血糖、糖异生、糖酵解、三羧酸循环、糖有氧氧化、糖原合成和分解、磷酸戊糖 途径; 4、脂肪动员、血浆脂蛋白、酮体、血脂、载脂蛋白; 5、氮平衡、必需氨基酸、腐败作用、脱氨基作用、一碳单位; 6、变/别构调节、化学修饰调节 7、中心法则、半保留复制、逆转录、基因突变、转录、启动子; 8、翻译、密码子; 9、基因表达、操纵子、顺/反式作用元件、反式作用因子、内含子、外显子 10、胆汁酸肠肝循环、胆色素、黄疸、生物转化; 11、脱水及脱水类型、酸碱平衡、碱储备。 简答题 1、人体如何调节血糖(在进食、停食、饥饿三种状态)?【简述血糖的来源和去路 及机体对其的调节】; 2、试述四种脂蛋白的组成特点和生理功能(或意义)。 3、请叙述胆固醇、脂肪酸的生物合成与糖代谢之间的关系。【试述进食过量糖类食物 可导致发胖的生化机理。】 4、简述血氨的运输和解毒过程(代谢去路)。【简述氨的来源、体内转运方式及主要 代谢情况。】、【健康人体如何转运氨以避免氨的毒性?氨在何器官中通过什么途径合成何种物质使其毒性得到解除?】 5、试从模板、参与酶、合成方式、合成产物、原料等几方面叙述DNA复制与转录的异 同点。【简单比较复制和转录的相同点和差异。】 6、简述胆汁酸的代谢过程及其肠肝循环。【简述胆汁酸的分类、合成原料和生理功能等。】 7、简述胆色素在体内的代谢过程其肠肝循环。【胆红素对人体有毒性,简述人体如何进 行胆红素的转运,以避免其对组织的毒性作用?】 8、黄疸有哪几种类型?其产生原因及相应的血、尿、粪便检查变化情况如何? 9、简述人体是如何调节体液平衡的。【机体缺水时,体内如何进行调节?】 10、结合你所学的生化知识谈谈缺钙时如何补钙 11、何谓高血钾或低血钾?其与酸碱平衡有何关系?主要危害是什么?低血钾的治疗原 则是什么? 12、血液正常pH值是多少?它的相对恒定是由体内什么机制调节的?了解血液pH值 对判断酸碱平衡有何意义?【试述人体内酸碱平衡调节系统包括什么及其作用。】【试述肾脏对酸碱平衡的调节作用。】【当代谢产生大量乳酸时健康人体如何调节以

生物化学考试题及答案

生物化学考试题及答案 名词解释: 1、糖酵解:糖酵解指在氧气不足条件下,葡萄糖或糖原分解为丙酮酸或乳酸的过程。 2、Β-转角:蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候,经常会出现1 80°的回折 3、同工酶:指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。 4、呼吸链子传递链:电子从NADH到O2的传递所经过的途径,由一系列电子载体对电子亲和力逐渐升高顺序组成的电子传递系统。 5、增色效应:由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应蛋白质多肽链氨基酸的排序及二硫键的位置。 6、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 7 、Km值:酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示,酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一。8、转录:指是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。 简答题: 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础? 答:蛋白质是生命活动的主要承担者,蛋白质具有的作用包括:1.许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质,称为结构蛋白。2.细

胞内的化学反应离不开酶的催化,绝大多数酶是蛋白质。3.有些蛋白质(如血红蛋白)具有运输的功能。4.有些蛋白质起信息传递的作用,能够调节机体的生命活动,如胰岛素。5.有些蛋白质有免疫功能,人体的抗体是蛋白质,可以帮助人体抵御病菌和病毒等抗原的侵害。(P.S.教科书中蛋白质8大功能,可按照答上述问题1催化2运输3结构4贮存5运动6调节7防御8传递信息) 2、简述DNA双螺旋结构的要点 答:(1)DNA分子是由两条长度相同,方向相反的多聚脱氧核苷酸链平行围绕同一中心轴形成的双排螺旋结构;两螺旋都是右手螺旋,双螺旋表面有深沟和浅沟。(2)各脱氧核苷酸中磷酸和脱氧核糖基借磷酸二酯键相连形成的糖-磷酸骨架是螺旋的主链部分,幷位于螺旋外侧;各碱基则从骨架突出指向螺旋的内侧,碱基平面都垂直于螺旋的纵轴。(3)两条多聚脱氧核苷酸链通过碱基间的氢链连接,一条链中的腺嘌呤必定与另一条链中的胸嘧啶配对(A-T);鸟嘌呤必定与胞嘧啶配对(G-C),这种碱基间的氢链连接配对原则称为碱基互补规则。 3、糖酵解的中间物在其他代谢中有何应用? 答:(1)琥珀酰CoA主要来自糖代谢,也来自长链脂肪酸的ω-氧化。奇数碳原子脂肪酸,通过氧化除生成乙酰CoA,后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外,蛋氨酸,苏氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。 (2)琥珀酰CoA的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2

生物化学复习题(1)

生物化学复习题(一) 一、选择题(请在备选答案中选择一个正确答案,并将其标号填入题后括号内.每小题1 分,共25分) 1。测得某一蛋白质样品氮含量为0。2克,此样品约含蛋白质多少克? () A。1。00克B.1.25克C。1。50克 D.3。20克E。6.25克 2.下列哪种氨基酸属于人体得营养非必需氨基酸?() A。苯丙氨酸B。赖氨酸C。酪氨酸D.亮氨酸 E.蛋氨酸 3.下列哪种核苷酸得碱基在RNA中含有,而在DNA中则无? () A。腺嘌呤B.胞嘧啶C.鸟嘌呤D。尿嘧啶 E.胸腺嘧啶 4。竞争性抑制剂对酶促反应得影响具有下述哪项特性?() A。Km↓,Vmax↑B.Km不变,V max↑ C.Km↑,Vmax↑D。V max↓,Km↓ E.V max不变,Km↑ 5.下列哪种激素可以降低血糖?( ) A.胰岛素B.胰高血糖素 C.肾上腺素D.糖皮质激素 E.生长激素 6.下列哪种酶在糖酵解与糖异生两途径中都能起作用? () A.丙酮酸激酶 B.丙酮酸羧化酶C。3—磷酸甘油醛脱氢酶 D.果糖二磷酸酶 E.己糖激酶 7.肌糖原分解不能直接补充血糖得原因就是因为( ) A。肌肉组织就是贮存糖原得器官B。肌肉组织缺乏葡萄糖激酶 C.肌肉组织缺乏葡萄糖-6—磷酸酶D。肌肉组织缺乏磷酸化酶,脱枝酶E。肌糖原分解得产物就是乳酸8。体内胆固醇就是从下列哪种化合物开始合成得?( ) A。丙酮酸 B.草酸 C.苹果酸D。乙酰辅酶A E.α—酮戊二酸 9。细胞色素aa3得重要特点就是( ) A.可将电子直接传递给氧分子得细胞色素氧化酶 B.以铁卟啉为辅基得递氢体 C。就是递电子得不需氧脱氢酶D.就是分子中含铜得递氢体E.含有核黄素 10.由氨基酸生成糖得过程称为() A.糖原分解作用B。糖原生成作用C。糖酵解D.糖异生作用E。以上都不就是 11。下列哪种氨基酸经脱羧基作用后能生成一种扩张血管得化合物?() A。精氨酸 B.天冬氨酸 C.组氨酸 D.谷氨酰胺E。鸟氨酸 3.转氨酶得辅酶含有下列哪种维生素?() A.VitB l B.VitB2C。VitPPD.VitB6E.VitB l2 14。四氢叶酸不就是下列哪种基团或化合物得载体?( ) A。一CHO B。CO2 C.一CH=D。一CH3 E.一CH=NH 15。苯丙酮酸尿症患者,尿中排出大量苯丙酮酸、苯丙氨酸,因为体内缺乏哪种酶? ( ) A.酪氨酸转氨酸 B.磷酸吡哆醛C。苯丙氨酸羟化酶D。多巴脱羧酶E。酪氨酸羟化酶 16.下列哪组成分得含量高,则双螺旋DNA得熔解温度也增高?() A.胞嘧啶十鸟嘌呤B.胞嘧啶十胸腺嘧啶C.腺嘌呤十胸腺嘧啶D.腺嘌呤十鸟嘌呤E.腺嘌呤十胞嘧啶 17。体内dATP得生成首先就是通过() A。AMP得直接还原B.ADP得直接还原C.A TP得直接还原 D.脱氧核糖与腺嘌呤得结合E。dTMP得氨基化 18。人类排泄得嘌呤分解代谢最终产物就是( ) A.次黄嘌呤 B.乳清酸 C.尿素D.尿酸E.黄嘌呤 19.蛋白质生物合成中,直接负责传递遗传信息得就是() A。蛋白质B。tRNA C.mRNA D.rRNA E.DNA 20.酶得变(别)构调节特点就是() A.一种共价调节B.其反应动力学符合米氏方程C。通过磷酸化起作用D。不可逆E。通过酶得调节部位(亚基)起作用 21。红细胞糖酵解得特点之一就是产生(),它具有调节血红蛋白结合氧得功能。

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