基础生物化学蛋白质课件
第二章蛋白质化学习题
一、解释下列名词
1.肽平面及二面角
2.氨基酸残基
3.β-折叠
4.β-转角
5.超二级结构
6.结构域
7.蛋白质的等电点
8.沉降系数
9.蛋白质的变性和复性 10.亚基
二、填空题
（1）生物体内的蛋白质是由种型的氨基酸组成。
（2）维持蛋白质构象的作用力有、、和。（3）盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度，称现象。当盐浓度高时，盐的加入使蛋白质的溶解度，称现象。
（4）肽键C-N键长比常规C-N单键，比C=N双键，具有性质。（5）蛋白质的水溶液在280nm有强烈吸收，主要是由于，和等氨基酸侧链基团起作用。
三、单项选择：
（1）寡聚蛋白中亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称：（）
A、三级结构
B、缔合现象
C、四级结构
D、变构现象
（2）形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于: ( )
A、不断绕动状态
B、相对自由旋转
C、同一平面
D、随外界环境而变化
（3）肽链中的肽键是：( )
A、顺式结构
B、顺式和反式共存
C、反式结构
（4）谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为
4.25，其pI是（）
A、4.25
B、3.22
C、6.96
D、5.93 （5）在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？（）
A、Pro
B、Lys
C、His
D、Glu （6）天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）
A、半胱氨酸
B、瓜氨酸
C、丝氨酸
D、
蛋氨酸
（7）破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）
A、亮氨酸
B、丙氨酸
C、脯氨酸
D、谷氨
酸
（8）当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）
A、稳定性增加
B、表面净电荷不变
C、表面净电荷增加
D、溶解度最小
（9）下列氨基酸中不引起偏振光旋转的是：（）
A. Ala
B. Gly
C. Leu
D. Ser
（10）下列关于蛋白质L-氨基酸之间的大多数肽键的论述哪个是不正确的？（）
A. 肽键具有部分双键的特性
B. 肽键比正常的碳-氮单键短
C.构成肽键的两个氨基酸残基的-碳为反式构型
D. 肽键可完全自由旋转
四、是非题
（1）在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（）（2）球状蛋白分子含有极性基团的氨基酸残基在其内部，所以能溶于水。片层结构仅能出现在纤维状蛋白中，如丝心蛋白，所以不溶于水。（）（3）一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等。（）（4）构型的改变必须有旧的共价健的破坏，而构象的改变则不发生此变化。（）（5）生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。（）（6）所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。（）（7）蛋白质的亚基和肽链是同义的。（）（8）二硫键和蛋白质三级结构密切有关，无二硫键的蛋白质没有三级结构。（）（9）镰刀型红细胞贫血症是一种先天遗传的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。（）（10）蛋白质构象形成中内部氢键形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用力。（）（11）用凝胶过滤柱层析分离蛋白，分子量小的先下来，分子量大的后下来。（）（12）变性后蛋白质溶解度降低是因为中和电荷和去水膜所引起的。（）（13）SDS-PAGE测定蛋白质分子量的方法是根据蛋白质分子所带电荷不同。（）（14）蛋白质的变性作用也涉及肽链的断裂而引起的高级结构的变化。（）五、问答题：
（1）蛋白质的分类有哪些方法？
（2）蛋白质结构层次是怎样区分的？简要说明之。
（3）试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性， （生物科技行业）基础生物化学新—名词解释 第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ） 食品化学 第一章 绪论、水和冰 一、食品化学的性质和范畴 概念：食品化学从化学角度和分子水平研究食品的组成、结构、理化性 质、生理和生化性质、营养和功能性质以及它们在食品储藏、加工和运销中的变化。 研究内容：碳水化合物、油脂、蛋白质、维生素、矿质元素、水、酶、 风味、色素、保健成分、毒物等在食品贮藏加工及运销中的变化。 二、食品化学的研究方法 1 质量和安全属性 质地：变硬、软等 风味：期望的或不良的风味 颜色：期望的或不良的色泽 营养价值：S 大营养素等 产生有毒物质 安全性 使有毒物质失活 产生或消失保健成分等 4 分析在食品贮藏加工中出现的情况 产物因素：组分、O 2、pH 、A W 等 环境因素：T 、t 、大气成分、处理方法（加工工艺）等。 三、食品化学发展史 1780-1850：瑞典人 Carl Wilhelmscheeie 分离和研究了乳酸的性质。 从柠檬汁和醋栗中分离出苹果酸。精密分析研究的开端。 1743-1794：法国化学家 Antoine Laurent Lavoisier 首先测定了乙酸 的元素成分。 1767-1845：法国化学家 Theodore de Saussure 用灰化的方法测定植 物中矿物质的含量，首先精确地完成了乙醇的化学分析。 1813：英国化学家 Humphey Davy 出版了第一本《农业化学原理》。 质量 1786-1889：法国化学家 Michel Fugene Chevreul 是有机物质分析的先驱，发现和命名硬脂酸和油酸。 1847： Justus Vonliebig 出版了第一本有关食品化学的书《食品化学的研究》。 19世纪中期：英国 Arthur Hill Hassall 和助手们绘制了一套比较详尽的显示纯净食品材料和掺杂食品材料的微观形象的示意图。 1860：德国 W. Hanneberg 和 F. Stohman 发展了一种用来常规测定食品中主要成分的重要的方法。 1871：Jean Baptiste Dumas 提出仅由蛋白质、碳水化合物和脂肪组成的膳食不足以维持人类的生命。 20世纪前半期已发现了大部分基本的食用物质，并对它们的性质作了鉴定，这些物质是维生素、矿物质、脂肪酸和一些氨基酸。 直到20世纪才成为一门独立的学科。 四、世界食品的发展趋势 1、系列化的方便食品 即食、罐头、冷冻 2、儿童食品（有利于生长、发育、开发智力） 强化食品/强化营养：VA、VD、Ca、Fe、Zn 强化高营养价值天然食品：大豆粉、蛋黄 婴儿食品：断奶食品等 3、健康食品/健康饮料（果蔬原汁法：85％果汁；美：67％），绿色食品， 保健食品（美：健康日：功能） 4、老年食品 老年型社会：60岁以上人数占总人数10％以上； 65岁以上人数占总人数 7％以上。老年食品 （1）预防老年性多发病：高血脂、冠心病、糖尿病等 （2）防衰老：细胞裂开；细胞膜过氧化物氧化 5、新类型食品 新型大豆食品，菌藻类，卡片食品，集成块食品。 参考资料 刘邻渭主编《食品化学》，中国农业出版社 王璋，许时婴等编《食品化学》，中国轻工业出版社 【美】Owen R.Fennema著，王璋等译《食品化学》，中国轻工业出版社【美】Norman N.Potter Joseph H.Hotchkiss著，王璋等译《食品科学》，中国轻工业出版社 天津轻工业学院、无锡轻工业学院合编《食品生物化学》，轻工业出版社黄梅丽、江小梅编《食品化学》，中国人民大学出版社 ? 五、水和冰 各种食品都有其特定的水分含量，因此才能显示出它们各自的色、香、味、形特征。 物理化学：水在食品中起着分散蛋白质和淀粉等的作用，使它们形成溶胶。 基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO和HO，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。2214.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。简称ETC。15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行 氧化。-β，该过程称作A和少了两个碳原子的脂酰辅酶CoA氧化，生成乙酰． 1.碱基互补原则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使 得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 2.核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。 3.核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 5.减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 6退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 7.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 8.环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 9.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间的范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。 10.顺反子：遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子 11.核小体：DNA双螺旋盘绕在组蛋白八聚体上形成核小体。核小体是染色体的基本结构单位。 12．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 13．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，每一个氨基酸单位叫氨基酸残基。 14．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 15．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 16．肽单位：多肽链主骨架的重复单位Cα-CO-NH- Cα，包括肽键和两个α-碳原子。 蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。 7、氨基酸的化学性质： ⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point，pI )：在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pH 第一章核酸 一、简答题 1、某DNA样品含腺嘌呤%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。 2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 4、tRNA的结构有何特点？有何功能？ 5、DNA和RNA的结构有何异同？ 6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？ 7、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）二、名词解释 变性和复性 分子杂交 增色效应和减色效应 回文结构 Tm cAMP Chargaff定律 三、判断题 1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错 2. 若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC，则另一条链为pGpApCpCpG。错 3 若属A 比属B 的Tm 值低，则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对 4 原核生物和真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错 5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错 6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对 7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对 8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对 9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对 11 mRNA 是细胞种类最多，含量最丰富的RNA。错 14 目前，发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对 15 对于提纯的DNA 样品，如果测得OD260/OD280＜，则说明样品中含有蛋白质。对 16 核酸变性或降解时，存在减色效应。错 18 在所有的病毒中，迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对 四、选择题 4 DNA 变性后（A） A 黏度下降 B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降 6 下列复合物中，除哪个外，均是核酸和蛋白质组成的复合物（D） A 核糖体 B 病毒C端粒酶 D 核酶 9 RNA 经NaOH 水解的产物为（D） A 5’核苷酸B2’核苷酸 C3’核苷酸 D 2’核苷酸和3’核苷酸的混合物 10 反密码子UGA 所识别的密码子为（C） A、ACU B、ACT C、UCA D TCA 基础生物化学学习总结 通过本学期的学习，我认识到了生物化学是研究生命有机体的化学组成、维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动化学本质的科学。从一个学期以来的学习中，我认识到了核酸、蛋白质、脂肪、酶的结构与功能，这是其静态的部分，以及各类物质合成与降解、代谢与循环等复杂多变的动态过程。在具体的学习中，我有一下感悟。 一、格物致知 高中时候我们只知道组成细胞的分子有糖、脂肪、蛋白质，却不知道如蛋白质结构可由一级到四级逐级递进。只知道脂质的保温、储能、运输作用，却不知道这些作用如何得以发挥。”””到了大学的课堂中，我们的认知得以从“是什么”到”为什么”的转变。与此同时，在学到各物质之间的相互转化后，我们将各个生物成分由孤立的岛屿有了连接与沟通的桥梁和枢纽。知识点与知识点之间的孤立状态被打破，变成了相互联系、环环相扣、牵一发而动全身的有机整体。追分溯源的能力和在此过程中非常重要。 二、庖丁解牛 学习如同庖丁解牛，需要经过反复实践，掌握了事物的客观规律，才能得心应手，运用自如。在不断地画出各个穿梭循环的反应过程中，我们不断将那些生疏的生成和消耗的分子数烂熟于心。脱氢、脱羧的步骤是几步。佶屈聱牙的各类氨基酸缩写也被我们逐步攻克。达到系统性的记忆也非常重要。 生物化学中的重要循环：糖酵解、TCA、乙醛酸循环、尿素循环、脂肪酸的β氧化、糖异生等 代谢的两条骨干路线：一是：糖酵解——三羧酸循环——氧化磷酸化 二是：DNA复制——DNA转录生成RNA——RNA翻译成蛋白质（分子遗传的中心法则） 注意异同的区分也是一个不可缺少的环节。 在学习中，我有意识地汇总了列出比较表格的项目。如 DNA合成与RNA转录对比 脂肪酸β氧化和从头合成 生物体内氧化和体外燃烧的区别 三、勤于思考 在背书时我也曾经有过疑惑，比如为什么几个氨基酸通过一定顺序排列，并具有一定的空间结构，便会突然具有生物活性？生命如何由化学物质转换成生物？ 五、联系生活 老师经常与我们分享与生化有关的小知识，比如喝酒脸红的原因、和一些生化领域的奠基人和扩路人，和生活息息相关的问题，如桔梗焚烧可否产生。。。。。人为什么会长胖 六、存在不足 1.由于在课前复习上做的不够到位，因此当老师讲解新课时对单元中中的专业术语较映象不深刻。 2.文科背景致使有机、无机化学的专业知识储备不足，对理解其中的化学名称和循环代谢造成一定困扰。 四、感性认知 有人曾说，在星球早期，温度奇高无比，能量多得用不完，各种原子随机碰撞，难保不碰撞五六种核算，在一组合，9999999999....9中都失败了，就只有一种成功了，这个核算序列就能继续延续下去，能行驶功能，能传代。生物是一部精密机械——可以用物理定律曲描 4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。 5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。 6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。 7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。 8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。 9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。 10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。 11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。 12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。 13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。 14.tRNA 的三级结构是L 形的。 15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。 16.5’帽子结构：m 7G-5’PPP-N-3’P ；3’尾巴结构：PolyA3’或AAAAAAA-OH 17.核酸的紫外吸收最大值260nm 附近。利用260nm 与280nm 光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。纯DNA= A260/A280=1.8,纯RNA= A260/A280=2.0。 21. DNA 的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA 的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 （1）Tm 值与DNA 分子中G-C 含量成正比。（2）G-C 含量高的DNA ，Tm 值也高。（3）（G-C ）%=(Tm-69.3)×2.44 23.蛋白质中N 的平均含量为16%，即1mg 蛋白氮相当于6.25mg 蛋白质。凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含N 量×6.25。 24.20种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R 的不同。 25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala ）：CH3- 只含甲基、缬氨酸（Val ）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile ）、脯氨酸（Pro ）、苯丙氨酸（Phe ）、色氨酸（Trp ）、甲硫氨酸（Met ）。 极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly ）：H-、丝氨酸（Ser ）：HO-CH2、苏氨酸（Thr ）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys ）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr ）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn ）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺（Gln ）H2N-CO-CH2-CH2- （2）碱性氨基酸（+）： 赖氨酸（Lys ）、精氨酸（Arg ）、组氨酸（His ） （3）（3）酸性氨基酸（-）： 天冬氨酸（Asp ）、谷氨酸（Glu ） 计算题：极性氨基酸等电点计算。 26.pH=5.97时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个pH 称作：等电点。 酸性氨基酸 pI= 2 1（pK1’+pKR ’）两小数之和； 碱性氨基酸 pI=21（pK2’+pKR ’）两大数之和。 27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄色化合物，是因为亚氨基的存在（2）与2,4-二硝基氟苯反应（DNFB 或FDNB ）生成黄色二硝基苯氨基酸，被Sanger 用于测定肽链N 端氨基酸，被称为Sanger 反应。 28. 氨酸残基:由于形成肽键的α-羧基与α-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。 29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N 端到C 端的排列顺序。 30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。是蛋白质结构的构象单元，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。 31. α螺旋特征：α螺旋每一圈含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm 。Sn=3.613（13表示上升一圈含13个原子） 32.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。凭借次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。 34. 四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。 35. 论述蛋白质结构与功能的关系。 1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶 2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞色素等） 3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症 4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系 5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白 36. 在酸性环境中，蛋白质带正电荷，pH基础生物化学知识重点
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