生物化学第三版课后习题答案

第一章

1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。

提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.

化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展

依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。

举例:略。

2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。

提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。

生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键;

2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。

生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物

大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。

3. 生物大分子的手性特征有何意义?

提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前

手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。

4.指出取代物的构型：

6.举例说明分子识别的概念及其意义。

提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。

7. 什么是超分子?说明拆分超分子的方法和原理。

提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程。该过程受介

质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高时，超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将超分子拆分。

8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关?

提示: (1) 缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓

冲能力越强。(2) 缓冲比:对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时，

缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。

9.如果希望某一个生物化学反应在pH~5的条件下进行，应该选择哪种缓冲溶

液?

提示: “正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系统。

10.一个生物化学反应要求在plI~4的条件下进行，可以选择HCOOH/HCOONa

缓冲溶液。试计算配制pH<4的缓冲溶液时，HCOOC和HCOONa的浓度。

提示: HCOOC和HCOONa的浓度分别为0.1M和0.178M。

11.用0.1mol/L的NaHPO4配制pH= 7.0的缓冲溶液，需要用多少摩尔

Na2HPO4?

提示:需要用 0.138摩尔的NazlIPO4

第二章细胞与生物膜

1.为什么细胞是生物化学反应的基本场所?

提示:细胞是组成生命体的基本结构单元，许多生物化学反应都离不大细胞膜和细胞器以及细胞所营造的环境。细胞的这此区域能为生物化学反应提供催化剂，反应吻，以及反应条件和反应位点，执行特定的生物功能。因此，细胞能高效地有序的进行生物化学反应，是生

物化学反的基本场所。

2.试解释膜蛋白的主要功能?

提示:转运、识别、借化、信号转导等。

3.物质跨膜运输有哪些形式?

提示: (1)主动运输:篇能量驱动，具有专性，需载体蛋白协助，具有定方向性，可被抑制剂抑制，需ATP供能;

(2)被动运输:顺浓度差的跨膜运输，通过扩散作用实现，不需能量的自发过程;(3)膜动转运:吞噬和跑吐作用，大分子物质，与膜的动态变化有关，耗能。

4.为什么磷脂具有形成双层脂膜的趋势?

提示:磷脂是一种两亲性分子，磷脂分子的形状决定了磷脂形成的是双层脂膜。

5.什么是LB膜?它有什么特点?

提示:两亲性分了化水表面经过压缩得到单层分了膜。仁恒定的表面压条件下，可以将水表而为单分子膜转移到固体基板上，通过重复操作山形成多层分子膜。这年多层分子膜就叫做LB膜。它的特点是:两亲性，具有单层分子膜的结构特性，可以有不同厚度。

第三章蛋白质

1.在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用?

提示:组氨酸具有缓冲作用。因为组氨酸含有哪唑基团，而咪唑基解离常数为6.0，因此组氦酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。

2.什么是氨基酸的pK和pI ?它们的关系如何?

提示: pK指解离常数的负对数，表示- 半的氨基酸解离时的pH值: p1指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。中性氨基酸: pl= (pK1+ pK2)12酸性氨基酸: pl= (pK1+ pKr)12碱性氨基酸: pI= (pK2+ pKr)/2

3.计算0.1 mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。

提示: 0.1mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要离子(即两性离子)的浓度为0.083mol/L.

4.大多数的氨基酸，其a-羧基的pKa 都在2.0左右，其a-氨基的pKa都在9.0左右。然而，肽中的a-羧基pKa值为3.8, a-氨基pKa值在7.8。请解释这种差异。

提示:a-氨基酸分子中带正电荷的a-氨基阻止了a-羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。同理，羧基负离子对质子化的氨基(NH3*)同样有稳定作用，从而

降低了其酸性，提高了其碱性。在脑分子中，由于两个端基(Coo和NH*')相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多，因此其pKa值与a-氨基酸中氨基和羧基的pKa。值存在明显差异。

5、写出五肽Ser- -Lys- -Ala- -Leu- His的化学结构，计算该肽的pI, 并指出该肽在pH=6.0时带何种电荷。

提示:

化学结构:略

pl=1/2(9.15+ 10.53)=9.84 即该肽的pI为9.84

Op=pl-pH=9.84-6.00=3.84>0即该肽在pH= 6.0时带正电

6人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。它的氨基酸序列为Scr-Tyr-Scr-Met-Gilu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg Arg-Pro- Val-Lys -Val-Tyr-Pro-Asp-Ala -Gly-Glu-Asp-Gln-Ser Ala-Glu Ala-Phe Pro Leu-Glu-Phe;(1)在pH=7条件下，此多肽带有何种电荷?(2)用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段?

提示: (1) 当pH=7时，此多肽带正电荷。

(2) CNBr选择性切割Met羧基端肽键，故得到两个肽段。

7、环亚乙基亚胺能够与蛋白质的Cys残基作用，生成(S)-乙基氨基衍生物。经修饰后，Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解，试解释原因。

提示:因为胰蛋白酶能选择性地水解Lys的羧基所形成的肽键，Lys的R基为- -(CH2)4NH2。Cys的侧链- -CH2SH经与环亚乙.基亚胺反应后被修饰为-(CH2)-S-(CH2)2-NH2.与Lys的R 基很相似，导致胰蛋白酶无法识别两者的差异，将其作为底物水解。所以经过修饰后，Cys 的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解。

8、一种蛋白质在用1mmol.L+二硫苏糖醇(一种含有二硫键的糖)处理后，它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原来的0.67减小为0.64，试解释原因。

提示: - =硫苏糖醇与肽链中的Cys巯基发生反应，经_二硫键结合到肽链上，蛋白质分子量增大，电泳速度降低，所以它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原米的0.67减小为0.64。

9、将含有Asp、Gly、Thr, Leu和Lys的pH=3.0的缓冲溶液，加到预先用同样缓冲溶液平衡过的Dowex -50阳离子交换树脂中，然后用该缓冲溶液洗脱，这5种氨基酸洗脱的顺序如何?并说明原因。

提示:阳离子交换树脂分离氨基酸的原理是，各种氨基酸在pH=3.0时带正电荷多少不同，带正电荷越多，在树胎|:吸附能力越强，氨基酸越难被洗脱出米。根据AP= pI-pH,可算出各种氨基酸的OP分别是: Asp, AP= -0.03; Gly, AP=+2.97; Thr, AP= +2.86; Leu, AP= +2.98;Lys，AP= +6.74。因此，5种氨基酸洗脱顺序为Asp>Gly> Lcu> Thr>Lys,其中的Gly与Leu带电情况几乎相同，但Gly的分了量相对较小，先被洗脱出来。

芒再考虑疏水作用的话，因为Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu,因此比Leu更快被洗脱，最后的洗脱顺序就足Asp> Gily> Thr> Leu>Lys.

10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶断裂多肽，分别产生如下肽段，试写出该肽的氨基酸序列:

CNBr断裂: (1) Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn; (2) Leu-Phe-Met; (3) Asp-Met 胰凝乳蛋白酶断裂: (1) Mct-Arg-Ala-Tyr; (2) Asp-Mct-Lcu-Phe; (3) Gly-Asn

提示: Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn

11、-种多肽经酸水解后分析得知由Lys, Asp, His, Glu, Ala, Val, Tyr以及两个NII3组成。当用DNFB处理后，得到DNP- Asp;用羧肽酶处理可得到游离的Val。此多肽用胰蛋白酶降解时，得到两个肽段，其中一个(含Lys, Asp，Glu, Ala, Tyr)在pH = 6.4时，净电荷为0;另一个(含His, Glu, Val)可生成DNP-His,在pH = 6.4时带正电荷。当多肽用胰凝乳蛋白酶降解时，也得到两个肽段，其中一个(Asp, Ala, Tyr)在pH = 6.4时呈中性，另一个(Lys，His, Glu, Val) 在pH = 6.4 带正电荷。此多肽的氨基酸序列如何?

提示: Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val

12、有一个七肽，经分析其氨基酸组成为Lys, Pro, Arg, Phe, Ala, Tyr和Ser。此肽与DNFB 不反应。用胰凝乳蛋白酶降解，得到两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala, Tyr，Ser和Pro，Phe, Lys，Arg。这两个肽段与DNFB反应，分别生成DNP-Ser和DNP一Lys。此肽与胰蛋白酶作用，同样生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别为Arg, Pro和Phe，Tyr, Lys, Ser, Ala。试推测此多肽的结构和氨基酸序列。

13、说明多肽氨基酸序列自动分析法的基本原理。根据此原理，试设计一台多肽氨基酸序列自动分析仪。

14、根据以下分析结果确定蛋白质的亚基数目及连接方式:

(1)凝胶过滤测得分子量为200 KD;

(2) SDS-PAGE 测得分子量为100 KD;

(3) 2-巯基乙醇存在下的SDS-PAGE测得分子量为40KD和60KD。

15、试设计对下列十肽进行一级结构测定的研究方法及步骤。

Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu

提示:

(1)氨基酸组成分析

(2)过氧甲酸氧化法切断= =硫健。

(3)末端氨基酸测定

(4)测序

(5)一硫键定位

16.请指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁祸首“三聚氰胺”能充当蛋白质的原因。

提示:因为蛋白质占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量.而三聚氰胺(melamine)是一种有机含氮杂环化合物，学名1.,3,5-三嗪-2,4,6-三胺，或称为2,4.6-三氨基-1,3,5-三嗪，简称三胺、蜜胺、氰脉酰胺，是一种重要的化工原料，其化学结构如右图所示。

食品工业中常常需要检在蛋白质含量，但是直接测量蛋白质含量技术上比较复杂，成本也比较高，不适合大范围推广，所以业界常常

使用种叫傲“凯氏定氮法(Kjeldahl method)”的方法，通过食品中HN' "NH2氮原子的含量来间接推算蛋白质的含量。也就是说，食品中氮原子含

量越高，蛋白质含量就越高。三聚氰胶的最大的特点是含氮量很高(66%)，这样一来，三聚氰胺由于其分子中含氮原子比较多，日.其生产工艺简单、成本很低，给了掺假、造假者极大的利益驱动。有人估算在植物蛋白粉和饲料中使蛋白质增加一个百分点，用二聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的1/5.所以“增加”产品的表观蛋白质含量是添加三聚氰胺的主要原因，三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，掺杂后不易被发现等也成了掺假、造假者心存侥幸的辅助原因。

17.说明蛋白质的一级结构、二级结构和三级结构的概念。提示:略

18.为什么在a ~螺旋片段中很少发现Pro?

提示: Pro 残基中的侧链成环，当片段中存代Pro残基时，由于其不能形成链内氢键，并且五元环的刚性结构导致肽键不能自出旋转，因此a ~螺旋结构会在此处中断。

19.如果在生理条件下，多聚赖氨酸呈现为松散的环结构。那么，在何种条件下，它会形成

a ~螺旋结构?

提示:一条肽链能否形成a ~螺旋，与它的氨基酸组成和序列有极大的关系。R基小，并且不带电荷的有利于a -螺旋的形成和稳定。多聚顿氮酸在pH=7时，赖氨酸残基侧链带有正电荷，彼此间存在静电排斥作用，难以折叠成紧密的a ~螺旋二级结构形式。随着pH升高，当pH>12时，赖氨酸残基侧链上的氨基去质子化，多聚赖氨酸将从无规则线团转变形成a ~螺旋结构。

20.你如何理解“蛋白质结构决定了它的生物功能”这句话?请简述之。

提示:蛋白质结构与功能之间存代着密切的联系。

(1)一级结构与功能的关系(2)高级结构与功能的关系

21、试设计应用化学法和不对称合成法合成L-Val。

提示:如下图所示。

23、

含有乳清蛋白(pI=4.6)，B乳球蛋白(p[=5.2)，以及胰凝乳蛋白酶(pI=9.5)的溶液，用DEAE 一纤维素(-种阴离子交换树脂) pII = 6.0时的色谱柱分离，然后用pH为6.0的缓冲溶液洗脱，缓冲液盐浓度逐步增加，请预测三种待分离蛋白质组分的洗脱顺序，并简要说明理由。

提示:这三种蚩白质被洗脱出来的顺序为:胰凝乳蛋白酶> B乳球蛋白>乳清蛋白。

24、写出用DCC法和固相合成法合成四肽Ser-Phe-Asp- Ala的基本反应过程，并指出它们之间的异同。

提示:

不同;①DCC法合成方向是从N端到C端，固相合成法合成方向是从C端到N端。

②固相合成法不必分离纯化中间产物，合成过程可以连续进行。相同:①都用DCC作为肽键形成的脱水偶联剂。

②不反应基团都被保护。

25、设计合成由Gly，Leu, Tyr组成的三肽库方法。

提示:用均分法合成三肽库

26、简述蛋白质组学的概念及研究意义。

提示:货白质组是指在一定条件下有一个特定细胞或牛物休产生的所有蛋白质。蛋白质组学就是通过对细胞或生物体所产生的蛋白质的全面分析，系统和全面地描述细胞或生物体的功能。

研究意义:因为转水调节、RNA加工、蛋白质合成以及加工等过程使得转冰物组和蛋白质组比基因组要复杂得多，因而它所提供的关于生命体系和生命活动化学本质的信息是单-的“基因组学”所不能比拟的，亦即，通过蛋白质组的研究可以更好地、更全面地了解生命整体的性状和功能。

第四章酶

1.酶作为生物催化剂有什么特点?

提示:酶和化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。酶的催化特点表现为:

(1)高效性。(2) 高度专一性。(3) 反应条件温和。(4) 可调控性。

2. 辅酶和金属离子在酶促反应中有何作用?水溶性维生素与辅酶有什么关系?

提示: (1)辅酶和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分(又称辅因子)，在酶实施催化作用过程中起到非常重要的作用。只有酶蛋白与辅囚子结合成的全酶才具有催化性能。

辅酶与金属酶中的金属离了在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原了或者某些化学基团转移的作用，决定了酶催化反应类型的专一性;而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。

(2)大部分辅酶的前体都是水溶性B族维生素，许多水溶性维生索的生理功能与辅酶的作用息息相关。

3.现有1mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至100mL后，从中吸取500uL测定酶的活力。得知2 min使0.5 mmol乙醇转化为乙醛。请计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙

醇? (设: 最适条件下，每小时转化I mmol乙醇所需要的酶量为1个活力单位)。

提示: 500 pL的酶活力为15U。

1 mL酶制剂每小时能转化的乙醇量为3mol乙醇，即3X46= 138克乙醇。

4.称取25 mg蛋白酶粉配成25 mL溶液，取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500 ug酪氨酸。假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算: (1) 酶溶液的比活力; (2) 每克酶粉的总活力。

提示: 25 mL溶液的醇活力为6250U。

比活力为: 6250+ 25=250(U/mg)

每克酶粉的总活力为: 250 X1000=2.5X 10(U)

5.说明米氏方程的生物学意义。

提示: (1) 米氏方程是酶促反应动力学最重要的一个数学表达式，根据它可以知道酶促反应速率与底物浓度之间的关系。(2) 米氏方程所规定的动力学规律，是酶促反应的一项基本属6.某种酶遵循米氏方程，其Km= 1 umolL'，当底物浓度为100 pmol:L!时，反

应初速率为0.1 pumolL'min'。有一-竞争性抑制剂，当[S] = 10 pumolLl时，其

初速率为无抑制剂时的1/10。请计算: (1) [S]= 1 mmol.Ll时的初速率;

(2)竞争性抑制剂存在时酶的Km值。

7.举例说明各种类型抑制剂的作用特点。如何判断两种抑制剂的抑制类型?

提示:

(1)抑制剂分两大类:可逆抑制剂和不可逆抑制剂。

可逆抑制剂根据抑制剂与酶结合情况，又分三类:竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂和非

抑制性抑制剂。

(2)判断种抑制剂为可逆还是不可逆抑制剂时，主要看能不能用透析等物理方法除去抑制剂，如果能可初步判定为可逆抑制剂，反之为不可逆抑制剂。

判断种抑制剂为竞争性，非竞争性还是反竞争性抑制剂，可用抑制动力学研究方法进行判断，即通过抑制剂作用前后酶促反应动力学研究中的双倒数图进行判断。如果双倒数图中的直线交于纵坐标，Vmax.不变，Km变大，则为竟争性抑制剂;如果双倒数图中的直线交于横坐标或第二、三象限，且Vmax.变小，Km可变可不变，则为非竞争性抑制剂:如果双倒数图中的直线为平行线，且Vmax.变小，Km变小，则可能为反竞争性抑制剂。

B. 说明酶活性中心的结构与功能特点。研究酶活性中心的主要方法及原理。

提示: (1) 酶的活性中心是酶催化作用的核心部分。

结构特点:一个酶的活性中心是一个空间部位。组成活性中心的氨基酸残基可能位于同一肽链的不同部位，也可能位于不同的肽链上。酶活性中心的氮基酸残基在一级结构上可以相距较远，但通过肽链的盘旋折叠，在空间结构中都处于相近位置。

功能特点:酶的活性中心含有多种不同的基团，其中一些基团是酶的催化活性所必需的，称为必需共团。在酶的催化过程中，这些必需基团与底物分子通过非共价儿(氢键、离子键等)、质子迁移或形成共价键等方式，起催化作用。

(2)研究酶活性中心的主要方法及原理:略。

9、请简单论述为什么酶可以降低反应的活化能?

提示:酶催化作用的木质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键，离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和稳定反应分子过渡态作用，即使原反应经历活化能更低的过渡态或能量更高的底物活性中间体，从而降低反应的活化能。

10、请简述酶为什么可以高效催化反应?请利用胰凝乳蛋白酶的催化机理解释多功能催化作用。

提示: (1)酶之所以具有高效催化作用特点，主要有以下几方面的原因: a. 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，- 方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速率;另一方面，由于活性中心的立体结构和柑关基团的诱导和定向作用，使底物分子小参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。邻近效应和定向效应可使双分子反应速率提高104~108 倍。b. 酶通过多种催化作用机制，如酸碱催化、过渡态稳定化、共价催化、金属离子催化、多功能催化等，大大降低了酶促反应

的活化能，达到高效催化的日的。

(2)多功能催化作用指的是酶的活性中心含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，得以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协调作用，从而使底物达到最住反应状态。如图，胰凝乳蛋白酶的活性中心的关键氨基酸残基是Ser, His,Asp。胰凝乳蛋白酶I: 195位丝氨酸残基的羟基氧是一个强的亲核基团，可以进攻肽键上:的羰基碳。同时，Ilis 和Asp对质子的吸引，使得Ser的1I更容易离去，亲核性更强，酶与底物能共价连接形成短暂的酶一底物中间体。随后不稳定的肽键上发生断裂。三个活性基团在提高催化反应效率上表现为;通过协同，实施酸碱催化作用和共价催化作用。

l1、有哪些因素可以影响酶催化反应的速率，如何影响的?

提示: (D)底物浓度; (2)pH; (3)温度; (4)介质等。

12、试解释:为什么底物与酶结合紧密对酶促反应并不利?

提示:由于酶与底物结合紧密，意味着底物被酶稳定化，从而使底物更难兑服活化能，生成产物。事实上，酶与底物的过渡态结合紧密，更有利于酶促反应的进行。

13、举例说明酸碱催化和共价催化的基本原理。

提示: (1) 酸碱催化;通过质子酸提供部分质子，或通过质子碱接受部分质子，达到降低反应活化能的催化作用。例子:酮式-烯醇式互变异构。广义酸可以将羰基氧质子化促进异构，广义碱可以结合炭基a氢使a碳带上负电促进异构。

(2)其价催化:催化剂通过与底物形成反应活性很高的其价中间产物，使反应活化能降低，从而实现提高反应速率的催化作用。例子:丝氨酸蛋白酶催化蛋白水解反应。蛋白酶活性中心Ser-OH上的氧亲核进攻蛋白质酰胺键上的羰基碳，并与其共价结合，催化酰胺键断裂。

14、某酶遵循米氏方程，

(1)当[S]=Km时，v= 35 pumol/min, Vmax是多少umo/min?

(2)当[S]=2 x 10-5 mol/L，v= 40 umolmin, 这个酶的Km是多少?

(3)若I是非竞争性抑制剂，Ki= K'=4 x 10~5 molL,当[S]=3x 10~2 mol/L和[=3x 10*mol/L, v 是多少?

20.指出下列说法是否正确

①酶既可以降低反应的活化能，也可以降低反应的自由能。

②丝氨酸蛋白酶活性部位的氧负离子洞的作用是稳定酶与底物所形成的中间过渡态。

③有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于不可逆抑制作用。

④辅酶作为全酶的一部分，可以转移基团、传递质子和电子以及决定酶的专一性。

提示: (1)错。(2) 对。(3) 对。(<4) 错。

21.已知饮用甲醇可以致命，甲醇本身无害，但它在体内经乙醇脱氢酶作用生成有害的甲醛，令人奇怪的是甲醇中毒的一种处理方法是让患者饮酒，试问这种处理是否有效?为什么? 提示;这种处理是有效的。因为甲醇与乙醇结构极其类似，甲醇可以和乙醇脱氢酶结合，但是乙醇才是乙醇脱氢酶的最佳底物，增加饮酒可以使乙醇脱氢酶与大量乙醇结合，有效阳止

其与甲醇结合，从而减少甲醛的生成。

22.某酶的化学修饰实验表明，Glu 和Lys残基是这个酶活性所必需的两个残基。根据pH 对酶活性影响的研究揭示，该酶的最适pH近中性。请说明这个酶的活性部位的Glu和Lys 残基在酶促反应中可能的作用，并予以解释。

提示:(1)Glu的侧链羧基在近中性条件下带负电荷，因而叫推测其在酶促反应中的时能作用由:广义碱催化作用，亲核共价修饰作用，稳定正电荷过渡态作用。

(2) Lys 的侧链氨基在近中性条件下带正电荷，因而推测其在酶促反应中的可能作用是:广义酸催化作用，稳定负电荷过渡态作用。

23. HIV-l有一关键的蛋白酶，分子量为21500。该酶催化水解的底物为一七肽，已知该水解反应的Kat= 1000s',Km=0.075M，(1) 计算当该蛋白酶的用量为0.2 mg/mL时，催化底物水解的最大反应速率。(2) 计算底物浓度为0.15M时反应的初速率。(3)当七肽中的-CONH-被- -CH2NH一替换，所获得的衍生物不能被酶水解断裂，而是一种抑制剂。如果酶促反应条件与上述(1)相同，但同时存在2.5 M 的这种抑制剂，测得Vmax为9.3X10-3 M/s。请说明这种抑制剂的抑制作用类型。

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生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH

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《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参

与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:

生物化学课后习题答案

第二章糖类 1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。 （1）所有单糖都具有旋光性。 答：错。二羟酮糖没有手性中心。 （2）凡具有旋光性的物质一定具有变旋性，而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。 答：凡具有旋光性的物质一定具有变旋性：错。手性碳原子的构型在溶液中发生了 改变。大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。 具有变旋性的物质也一定具有旋光性：对。 （3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。 答：错。有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。如：果糖。 （4）自然界中存在的单糖主要为D-型。 答：对。 （5）如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57 个非还原端，则这种分子有56 个分支。 答：对。 2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。 答：戊醛糖：有3 个不对称碳原子，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。如果包括α-异构体、 β-异构体，则又要乘以2=16 种。 戊酮糖：有2 个不对称碳原子，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。没有环状所以没有α-异 构体、β-异构体。 3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-

苷还是β -苷？两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖？ 答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4） 葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。 蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩 醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷又是β苷。两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的二糖。4 种连接方式α→α，α→β，β→α， β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。 4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25 D 为+ °，求该平衡混合物中α-D- 甘露糖和β-D-甘露糖的比率（纯α-D-甘露糖的[α]25 D 为+ °，纯β-D-甘露糖的[α]25 D 为- °）； 解：设α-D-甘露糖的含量为x,则 (1-x)= X=% 该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:= 5、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的 结构式。. 6、水解仅含D-葡萄糖和D-甘露糖的一种多糖30g,将水解液稀释至平衡100mL。此水解液 在10cm 旋光管中测得的旋光度α为+ °，试计算该多糖中D-葡萄糖和D-甘露糖的物质的 量的比值(α/β-葡萄糖和α/β-甘露糖的[α]25 D 分别为+ °和+ °）。 解：[α]25 D= α25 D /cL×100= ( 30×1)×100= 设D-葡萄糖的含量为x,则 +(1-x)= X=%

生物化学试题及参考答案

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（C） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（C） A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是（D） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（C）

A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（B） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 ）A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ACE） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（BDE） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ABE）

A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是（ABCDE） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？

答：胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路？ 答：来源：食物脂类的消化吸收；体内自身合成的 2、 （β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性，增加乙酰CoA羧化酶的活性，故能促进脂肪合成，抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径： 答：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量

生物化学试题带答案

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的

生物化学题库及答案.

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸

生物化学课后答案_张丽萍

1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

生物化学试题库(试题库+答案)

生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题

生物化学题库及答案1

生物膜 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 答：.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 答：.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方 向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运 输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。 生物氧化与氧化磷酸化 一、选择题 1．生物氧化的底物是： A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？ A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？ A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是：

生物化学题库(含答案).

蛋白质 一、填空R （1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。 （2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。 （3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。 （4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。 （5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。 （6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH

生物化学试题及答案(1)

生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

生物化学b2课后题答案汇总

蛋白质降解及氨基酸代谢： 1.氨基酸脱氨基后C链如何进入TCA循环.（30分） P315 图30-13 2.说明尿素形成机制和意义（40分） P311-314 概括精要回答 3.提高Asp和Glu的合成会对TCA循环产生何种影响?细胞会怎样应付这种状况？（30分） 参考答案： 核苷酸代谢及蛋白质合成题目及解答精要： 1.生物体内嘌呤环和嘧啶环是如何合成的？有哪些氨基酸直接参与核苷酸的合成？ 嘌呤环（Gln+Gly+Asp）嘧啶环（Gln+Asp） 2.简要说明糖、脂肪、氨基酸和核苷酸代谢之间的相互联系？ 直接做图，并标注连接点 生物氧化及电子传递题目及解答精要： 名词解释：（60分，10分一题） 甘油-3-磷酸穿梭：P139 需概括 苹果酸-天冬氨酸穿梭：P139 需概括 电子传递链：P119 解偶联剂：P137 化学渗透假说：P131 生物氧化：P114 两个出处，总结概括 问答题：（10分） 1.比较底物水平磷酸化和氧化磷酸化两者的异同？ 参考答案： 也可自己概括 2.以前有人曾经考虑过使用解偶联剂如2，4-二硝基苯酚（DNP）作为减肥药，但不久即放弃使用，为什么？（10分）

参考答案： 3.已知有两种新的代谢抑制剂A和B：将离体的肝线粒体制剂与丙酮酸、氧气、ADP和无机磷酸一起保温，发现加入抑制剂A，电子传递和氧化磷酸化就被抑制；当既加入A又加入抑制剂B的时候，电子传递恢复了，但氧化磷酸化仍不能进行，请问：①.抑制剂A和B属于电子传递抑制剂，氧化磷酸化抑制剂，还是解偶联剂？②.给出作用方式和A、B类似的抑制剂？（20分） 参考答案： 糖代谢及其他途径： 题目及解答精要： 1.为什么糖原讲解选用磷酸解，而不是水解？（50分） P178 2.糖酵解、TCA循环、糖异生、戊糖磷酸途径和乙醛酸循环之间如何联系？（50分） 糖酵解（无氧），产生丙酮酸进入TCA循环（有氧）（10分） 糖异生糖酵解逆反应（1，3，10步反应单独代谢流程）（10分） TCA循环中草酰乙酸可进入唐异生（10分） 戊糖磷酸途径是糖酵解中G-6-P出延伸出来并又回去的一条戊糖支路（10分） 乙醛酸循环是TCA循环在延胡羧酸和L-苹果酸间的一条捷径（10分） 糖酵解题目及解答精要： 1.名词解释（每个10分） 糖酵解：P63 激酶：P68 底物水平磷酸化：笔记 2.问答题 ①为什么砷酸是糖酵解作用的毒物？（15分） P75 ②糖酵解中两个耗能阶段是什么？两个产能阶段是什么？三个调控位点在哪里？（15分） P80 表22-1 ③糖酵解中磷酸基团参与了哪些反应？（20分） 在1，3，6，7，8，10步参加了反应 ④当肌肉组织激烈活动时，与休息时相比需要更多的ATP。在骨骼肌里，例如兔子的腿肌或火鸡的飞行肌，需要的A TP几乎全部由厌氧酵解反应产生的。假设骨骼肌缺乏乳酸脱氢酶，它们能否进行激烈的体力活动，即能否借

生物化学试题及答案(4)

生物化学试题及答案（4） 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解（glycolysis）11．糖原累积症 2．糖的有氧氧化12．糖酵解途径 3．磷酸戊糖途径13．血糖(blood sugar) 4．糖异生（glyconoegenesis)14．高血糖(hyperglycemin) 5．糖原的合成与分解15．低血糖(hypoglycemin) 6．三羧酸循环（krebs循环）16．肾糖阈 7．巴斯德效应(Pastuer效应) 17．糖尿病 8．丙酮酸羧化支路18．低血糖休克 9．乳酸循环（coris循环）19．活性葡萄糖 10．三碳途径20．底物循环 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有、和。 22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在，最终产物为。 23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在酶催化下完成的，受氢体是。两个 底物水平磷酸化反应分别由酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶—2催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子A TP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子A TP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1分子葡萄糖氧化成CO2和H2O净生成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个A TP结合位点，一是ATP作为底物结合，另一是与ATP亲和能力较低，需较高浓度A TP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控，而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。 40．在饥饿状态下，维持血糖浓度恒定的主要代谢途径是。 三、选择题

生物化学试题及答案 .

生物化学试题及答案 绪论 一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。 三、简答题

生物化学第四版课后参考答案

1 绪论 1.生物化学研究的对象与内容就是什么？ 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递与表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.您已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学就是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成与分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种就是蛋白质、核酸、糖与脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键与共价三键,碳还可与氮、氧与氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(-NH2)、羟基(-OH)、羰基()、羧基(-COOH)、巯基(-SH)、磷酸基(-PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫与磷有着可变的氧化数及氮与氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件就是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复;核酸的构件就是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖(或脱氧核糖)"重复;构成脂质的构件就是甘油、脂肪酸与胆碱,其非极性烃长链也就是一种重复结构;构成多糖的构件就是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理就是什么？ 解答:(1) N-末端测定法:常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯(―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都就是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都就是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然就是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶就是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类与数量,按反应时间与残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。

生物化学试题及答案

《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。

生物化学测试题及答案

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀

9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：ABC