基础生物化学

1、蛋白质的一级结构：即多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基

酸的排列顺序，是蛋白质最基本的本质。

2、蛋白质的二级结构：是多肽链的主链通过自身的相互作用而形成氢键，并沿某一主轴盘

旋折叠而形成的局部空间结构，也是蛋白质的构象。

3、蛋白质的超二级结构：肽链内的a-螺旋、B-折叠、B-层片等彼此作用而形成有规则的结

构组合体，例a-螺旋-b-折叠-a-螺旋等。

4、蛋白质的结构域：指由二级结构组成的两个或多个相对独立的三维体，从在于球状蛋白

分子中，充当三级结构的构件，由单肽链链接。

5、蛋白质的三级结构：在蛋白质二级结构的基础上，通过对侧链基因的相互作用而使肽链

进一步的卷曲折叠，并借助次级键维系a-螺旋、b-折叠片、b-片层等二级结构而形成的特定的空间结构。使得在一级结构中相距甚远的氨基酸残基彼此靠近，使所有的碳原子在空间上达到了重新的排布，并且在分子的内部形成了大量的疏水性的氨基酸残基，他们之间的疏水作用维系并稳定三级结构。

6、蛋白质的四级结构：由相同或不同的基因按照一定的排列方式而聚合而成的蛋白质结

构，每个亚基虽然具有三级结构，但只有形成四级结构时才具有生物活性。

7、a-螺旋的构象：1、当一段肽链的Ca的扭角都相等时，这段肽链通过自身的相互作用而

形成氢键，围绕一个中心轴形成规则的螺旋构想2、螺旋构象中的每一圈的氨基酸残基可以是整数也可以是分数，有的为左手螺旋，有的为右手螺旋3、a-螺旋每一圈中含有3.6个氨基酸残基，沿着中心轴上升了0.54nm，则每个氨基酸残基上升了0.15nm 4、相同螺圈之间形成了链内氢键，方向与中心轴平行，氢键由每个氨基酸残基的c-h键和与它相隔3个氨基酸残基的c-o键构成5、a-螺旋中氨基酸残基的侧链基因伸向外侧。

8、B-折叠片的构象：由两条或多条的肽链侧向聚集，相邻肽链间通过氨基酸残基的c-h键

和c-o键而形成氢键，从而使肽链延伸，形成B-折叠片。而且这种构象有平行构象和反平行构象，平行构象所有肽链的N-端在同一方向，反平行构象肽链的N-端一顺一反交替出现。并且主链呈锯齿状，侧链基因与Ca的夹角垂直于折叠平面，R基因交替出现。

从能量的角度来说，反平行式的B-折叠片更加的稳定。

9、肌红蛋白和血红蛋白：肌红蛋白是肽链的三级结构，含有血红素。首先肌红蛋白的肽链

折叠成8段氨基酸为7-23个a-螺旋，螺旋区的8个氨基酸残基无规则的卷曲，C末端的氨基酸残基也无规则的卷曲，这些构象构成了扁平的菱形，使肌红蛋白分子十分的致密，分子内部含有只能容纳4个水分子的空间，表面形成一个空洞，血红素深入其中与氨基酸残基通过配位键连接。

血红蛋白是肽链的一种四级结构，由两个a亚基和两个b亚基组成，每个亚基都含有二级结构，并且每个a亚基含有141个氨基酸残基，每个b亚基含有146个氨基酸残基，先折叠成与肌红蛋白相似的三级结构，然后形成正四面体的四级结构。

10、蛋白质的生物合成：以mRNA为模板，按照三个核苷酸决定一个氨基酸，以tRNA为

为工具，以rRNA为场所，把mRNA上的遗传信息（核苷酸的排列顺序）以密码子的形式转变成氨基酸的排列顺序，最终合成具有遗传信息的蛋白质分子。DNA通过转录使遗传信息传到RNA上，RNA以tRNA为工具，将活化了的氨基酸运到核糖体中。

mRNA上核苷酸的排列具有一定的顺序，按这个顺序按3个核苷酸编码一个氨基酸的原则转变为氨基酸的排列顺序，最后用tRNA在mRNA的指导下将各种氨基酸运到核糖体上。

11、真核细胞与原核细胞在蛋白质合成中的不同点：

原核细胞真核细胞1）、起始：Met-tRNAfmet-f Met-rRNAmet-i

2)、5‘端：mRNA的5’端的第25个氨基酸5‘端有帽子结构，5’端

以后有AUG，距起始密码子上游AUG所在密码子的位置即

约10个核苷酸处有SD序列为多肽链合成的起始部位，

5‘端上游没有游离的SD 3）、核糖体：小大

4）、起始因子：多种起始因子只有12种，2种起始因子

，一种终止因子5）、对抑制物

的敏感性：较强较弱

12、DNA的一级结构：是由四种脱氧核苷酸，dAMP、dGMP、dCMP、dTMP通过3，5-

磷酸二酯键连接起来的线性或环行的多核苷酸链

DNA的二级结构：是由两条方向相反的多核苷酸链彼此靠碱基之间的氢键结合在一起的双螺旋结构。

DNA的三级结构：

13、双螺旋结构模型的特点：

1、DAN分子是由两条方向相反的多核苷酸链构成的双螺旋结构，两条链围绕一个中心

轴形成右手螺旋。

2、碱基位于螺旋的内侧，磷酸与脱氧核糖在外侧，彼此之间通过磷酸二酯键连接，形

成DNA的骨架。

3、双螺旋的直径为2nm，顺轴方向每隔0.34nm有一个核苷酸，核苷酸指尖的夹角为

36度，所以沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。

4、一条多核苷酸链上的嘌呤碱基与另一条多肽链上的嘧啶碱基以氢键链接，配对的原

则是A=T形成两个氢键、G=C形成三个氢键。

5、DNA双螺旋的稳定是由互补碱基之间的氢键和碱基对层间的碱基堆积力维系的，这

就是B-DNA的结构特定。

14、chargaff法则：

1、同种生物具有不同的法则；

2、同种生物DNA组成随着年龄、营养状况或是环境条件的变换而改变。

3、几乎所有的DNA不论种属来源如何都有：A=T，G=C，所以A+T=G+C.

4、不同生物来源的DNA碱基不同，表现在A+T\G=C.

15、核酸的一般性质:

1、DNA为白色纤维状的固体，RNA为白色粉末，两者都微溶于水，不溶于有机溶剂。

2、DNA蛋白在低浓度的钠盐溶液中随溶液浓度的增加，溶解度也在增加，在1mol\L

的钠盐溶液中溶解度最大，是纯水溶解度的2倍。

3、粘性：蛋白质变性，粘性下降

4、核酸对紫外线有吸收性，在260nm出有最大吸收。

5、在0.14mol\L的钠盐溶液中，溶解度最低，为纯水溶解度的1%。

16、诱导契合学说：酶分子活性中心的结构与底物的结构并非互相吻合，但酶的活性中心是

柔性的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，使有关的各个基因达到正确的排列和定向，所以使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

17、糖酵解的生物学意义：

1、是葡萄糖进行有氧和无氧分解的共同代谢途径。

2、糖酵解是糖分解的主要形式，也是获得能量的主要方式。

3、糖酵解形成的许多中间产物，是其他合成反应的原料，使糖酵解与其他代谢途径联

系起来，实现物质间的相互转换。

18、三羧酸循环的生物学意义：

1、三羧酸循环与糖酵解相连构成了糖的有氧氧化途径。

2、此途径产生的能量最多，是机体利用糖和其他物质氧化获得能量的最有效的方式。

3、三羧酸循环是糖、脂和蛋白质等物质代谢和转化的枢纽。TCA一方面是糖、脂肪和

氨基酸彻底氧化的共同途径；另一方面循环中间产物如草酰乙酸、a-酮戊二酸、柠檬酸、琥珀酰CoA等又是合成糖、脂肪和氨基酸等原料合成的骨架，成为各种物质代谢的枢纽。

19、磷酸乳糖途径的生物学意义：

1、产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供了还原力。

2、磷酸乳糖途径产生的中间产物为其他合成反应提供了原料，如5-磷酸核糖是合成核

苷酸的原料，也是NAD、NADP、FAD等的组合

3、非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产

物和酶类相同，可以把磷酸戊糖途径和光合作用联系起来，实现某些单糖间的相互

转换。

20、三羧酸循环的特点：

1、乙酰CoA和草酰乙酸缩合成柠檬酸，使两个碳原子进入循环，在以后的异柠檬酸脱

氢酶及a-酮戊二酸脱氢酶催化的反应中，有两个碳原子以CO2的形式离开循环，相

当于乙酰CoA的2个碳原子氧化成Co2.

2、在循环中底物上有4对氢原子通过氧化反应脱下，有三对是在NAD上，一对是在

FAD上

3、有琥珀酰CoA形成琥珀酸时有底物水平磷酸化生成GTP。

4、在循环中消耗了两分子水，一分子用于合成柠檬酸，另一分子用于延胡羧酸。

5、三羧酸循环形成的NADH和FADH2被电子传递链氧化，每个NADPH生成3个A TP，

每个FAD生成2个A TP.

6、分子氧不直接参加三羧酸循环中，但若无氧，NADA和FADH2都不能生成，所以

三羧酸循环是严格需氧的。

21、化学渗透学说：

1、呼吸链中的电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布，递氢体和电子传递体是间隔交替排列的，催化反应是定向的。

2、在电子传递体中，复合物1、2和3中的传氢体起到了质子汞的作用，将H离子从线粒体内膜基质定向的汞到内膜外侧空间，而将电子传给其后的电子传递体。

3、线粒体内膜对质子是不透性的，汞到内膜外侧的H离子不能自由返回，这样就在内膜的两侧形成了质子浓度梯度，形成膜电位。这种电化学梯度就是推动ATP合成的原动力，称为质子推动力。

4、线粒体F1-F0-ATPase复合物能利用ATP水解的能量将质子汞到内侧，但当从在足够高的电化学梯度时，强大的质子流通过F1-F0-ATPase进入线粒体基质，释放的自由能推动ATP的合成。

22、糖酵解和糖异生的互补调节：

1、高水平的ATP、NADH变构抑制磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶，而变构的激活二磷酸果糖酯酶。

2、Pi、ATP、ADP变构激活磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶并变构抑制二磷酸果糖酯酶。

3、A TP\ADP比值高时，EMP途径关闭、糖异生打开；ATP\ADP比值低时EMP途径打开，糖异生活性降低。

23、乙醛酸循环的生物学意义：

24、复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对的原则，合成出与亲代DNA 分子相同的两个双链DNA分子的过程。

转录：以DNA分子的一条链为模板，按照碱基互补配对的原则，合成出一条与模版链互补的RNA分子的过程。

翻译：是指在mRNA的指导下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的规则，把mRNA上的遗传信息转换成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。

25、生物氧化与体外氧化的不同点

1、生物氧化是在常温、常压、接近中性的PH值和多水环境中进行的；

2、是在一系列酶、辅酶和中间传递体的作用下逐步进行的；

3、氧化反应分阶段进行，能量逐步释放，既避免了能量骤然释放对机体的损害，又使得生物体充分有效的利用释放的能量；

4、生物氧化过程中释放的化学能通常被偶联的磷酸化反应所利用，贮存于高能磷酸化合物中，需要的时候再释放出来。

25、DNA复制的特点：

双链的DNA分子在DNA解旋酶的作用下，形成两条亲代DNA分子的单链，然后两条单链被SSB（单链结合蛋白）所覆盖，可保护单链DNA免遭核酸酶的降解，以单链DNA 为模板，在DNA聚合酶的作用下，以碱基互补配对为原则，在引物体的引导下，形成一条与亲代DNA反向平行的互补链，最后用DNA连接酶将切口链接。此为DNA复制的全部过程。

26、真核生物的DNA复制：

每个DNA链都有一个复制的起点和一个复制的终点，复制的起点称为复制子，DNA 解旋酶和蛋白质结合与复制点，使DNA解链，形成复制眼，形成“Y”字状，在引发的复制叉上，DNA聚合酶的各个亚基组合成活性很高的DNA聚合酶亚全酶，在DNA模板链的指令下，向RNA的3‘-OH末端进发依次添加新的dAMP残基，新生成的DNA链

按5’-3‘的方向为模板时，在合成的DNA链能偶连续合成，若以走向为5’-3‘的亲代DNA为模板链时，DNA聚合酶只能接5’-3‘的方向合成许多的小片段，然后在DNA聚合酶1的作用下，将片断上的引物切除，最后有DNA连接酶连接，所以新合成的两条链，一条为5’-3‘合成的，另一条是按5’-3‘的方向链接而成的，当复制叉从两边进入终点时，复制终止，用DNA聚合酶1填补空隙，由DNA连接酶连接。

基础生物化学复习题目及答案

第一章核酸 一、简答题 1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。 2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 4、tRNA的结构有何特点？有何功能？ 5、DNA与RNA的结构有何异同？ 6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？ 7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618) 二、名词解释 变性与复性 分子杂交 增色效应与减色效应 回文结构 Tm cAMP Chargaff定律 三、判断题 1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错 2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。错 3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对 4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错 5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错 6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对 7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对 8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对 9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对 11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。错 14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对 15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。对 16 核酸变性或降解时,存在减色效应。错 18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对 四、选择题 4 DNA 变性后(A) A 黏度下降 B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降 6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D) A 核糖体 B 病毒C端粒酶 D 核酶 9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D) A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物 10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C) A、ACU B、ACT C、UCA D TCA 13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D) A、CAU B、UGC C、CGU D UAC

生物化学总结 蛋白质

蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。

3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

基础生物化学知识重点

绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，

生物化学《基础生物化学》试题考试卷模拟考试题.docx

《《基础生物化学》试题》 考试时间：120分钟 考试总分：100分 遵守考场纪律，维护知识尊严，杜绝违纪行为，确保考试结果公正。 1、DNA 是遗传物质，而 RNA 则不是。（ ） 2、天然氨基酸都有一个不对称α -碳原子。（ ） 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要 ATP 。（ ） 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。（ ） 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。（ ） 姓名：________________ 班级：________________ 学号：________________ --------------------密----------------------------------封 ----------------------------------------------线-------------------------

6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成 ATP。（） 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。（） 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（） 9、tRNA的二级结构是倒 L型。（） 10、端粒酶是一种反转录酶。（） 11、原核细胞新生肽链 N端第一个残基为 fMet，真核细胞新生肽链 N端为Met。（）

12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链 DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。（） 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（） 14、对于任一双链 DNA分子来说，分子中的 G和C的含量愈高，其熔点（ Tm）值愈大。（） 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。（） 16、蛋白质在小于等电点的 pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的 pH 溶液中将向阴极移动。（） 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。（）

生物化学基础期末考试试题

生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸（）。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为（）。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构，是指蛋白质多肽链中（）的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键

5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的（）。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板，传递DNA遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA(正确答案)

B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是（）。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素

生物化学基础课后题总结 (总)

第一章蛋白质的结构和功能 1、名词解释 肽单元、一、二、三、四级结构 2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不 同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？ 3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？ 4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有 什么改变？ 5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH

3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水 中能形成怎样的结构？为什么？ 4、何谓生物膜？在结构上有何特点？ 5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？ 6、生物膜有何重要的生理功能？ 第五章酶 名词解释 酶活性中心Km 酶原与酶原激活 酶的特异性同工酶全酶 酶的必需基团 1、酶与催化剂相比有何异同？ 2、酶特异性的种类 3、Km的生理意义 4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？ 5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？ 6、什么是酶的别构调节？有何特点？ 7、何谓酶的共价修饰？有何特点？ 第六章维生素和辅酶 1、维生素的概念与分类 2、维生素与辅酶的关系 3、了解常见的维生素缺乏症 第七章糖代谢 名词解释 糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生 问答题 1.掌握糖酵解过程的能量计算。 2.三羧酸酸循环能量计算及其生物学意义。 3. 淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。 4. 磷酸戊糖途径的生物学意义。 5. 糖原的合成过程。 8生物氧化 生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷

【高中生物】基础生物化学新—名词解释

（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释

第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

基础生物化学习题及答案

《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ）

基础生物化学必过版讲解

一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO 2和H 2 O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定 顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原 子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链， 也叫电子传递链。简称ETC。 15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放 能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含 三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草 酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。

生物化学总结

一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH

成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。

护理_生物化学基础重点测试题与答案

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．0 0g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E

A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解

D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH 值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸E．瓜氨酸 二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸B．酪氨酸 C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构

2019年运动生物化学知识总结与学习感受

2019年运动生物化学知识总结与学习感受篇一：关于运动生物化学知识总结 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是PhysicalFitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。

③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的

基础生物化学心得

基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可

生物化学总结

一、符号题 1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。 2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。 3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。 4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。 5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。 6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。 7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。 8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。 9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。 10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。 11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H]. 12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。 13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。 14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。 15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。 16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。 17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体 19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体 20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成 21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。 22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。 23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。 24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。 25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。 26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。 27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。 28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。 29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。 二、名词解释 1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。 2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。

基础生物化学练习题

基础生物化学练习题 类型一、英文缩写缩写符号翻译为中文名称 Tm；EMP；TPP；FAD；Met；UDPG；NADP+；.SSB；.TCA；ACP；Gly；. PPP；NAD+；FAD；Glu；UDPG；ATP；PRPP；TCA；CoASH；Asp；FMN；dATP；BCCP；PEP；GSH ；CoA-SH ；Km ；Cyt C；Gln；FAD；cAMP；BCCP ；PI ；GSSG；ACP；Tm ；Cyt b；NADP+；FAD ；ADPG ；TPP ；mRNA ；cAMP；GSH ；ACP ；Ser；ATP；FMN；UDPG；ACP；tRNA；GSH；Km；TPP；FH4 ；UDPG；ACP ；dGTP；.cAMP；Ser；CAP；fMet；TPP；EMP；GSH；dA TP；cAMP；Trp；DNFB 。 类型二、解释下列名词 酰胺平面；变构效应；全酶；诱导酶；生物氧化；转氨基作用；SD序列；不对称转录；氨基酸的等电点；必需氨基酸；别构效应；高能化合物；酶原激活；解链温度（Tm）；冈崎片段；中心法则；肽键；盐析；核酸的Tm值；增色效应；同工酶；联合脱氨基作用；脂肪酸的β—氧化；不对称转录；操纵子；氨基酸的pI；EMP途径；酶原；生物氧化；半保留复制；转氨基作用；逆转录；酶原激活；蛋白质的超二级结构；最适温度；三羧酸循环；转氨基作用；酶的共价修饰；中心法则；电子传递链；酶原；蛋白质结构域；最适PH；糖酵解；肽键；半不连续复制；冈崎片段；简并性；呼吸链；氨基酸的等电点；变构酶；DNA变性；不饱和脂肪酸；电泳；氧化磷酸化；肽平面；蛋白质的一级结构；增色效应；退火；核苷酸；必需脂肪酸；前导链；底物水平磷酸化；酶；电子传递链；蛋白质的α-螺旋；糖酵解；转氨基作用；翻译；生物氧化；蛋白质的二级结构；解偶联剂；核苷酸；变构酶；Km值；氧化磷酸化作用；生糖氨基酸；暗修复作用；多核糖体；肽键；透析；糖异生作用；蛋白质的构型；单体酶和单纯酶；操纵子；共价调节酶；前馈激活；底物水平磷酸化。 类型三、填空题 1构成蛋白质20种常见的氨基酸中，没有旋光性的是，中性pH下带负电荷的是和。 2. 维持蛋白质二级结构的作用力主要是。 3. tRNA的二级结构是四环四臂的型，它的三级结构呈倒型。 4．蛋白质溶液在nm附近有最大吸收峰，核酸溶液在nm附近有最大吸收峰。 5．催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及化学组成不同的一组酶称为。 6．ATP的产生有主要两种方式，一种是___ _____ _，另一种是。 7．脂肪酸的β氧化主要发生在（哪种细胞器）中，脂肪酸活化是ATP水解成和提供能量合成脂酰辅酶A，脂肪酸的β氧化的产物是乙酰CoA，氢的受体为NAD+和。 8. DNA复制时，连续合成的链称为________链；不连续合成的链称为_______链。 9. 核酸通过密码子编码氨基酸，每3个核苷酸编码一个氨基酸。64个密码中，其中起始密 码子是，终止密码子有UAA,UAG和。 10. 在电镜下观察蛋白质合成时有多个核糖体在同一条mRNA同时合成蛋白，这一结构被称 为。 11.构成蛋白质20种常见的氨基酸中，唯一的亚氨基酸的是，含有硫的氨基酸是