中国药科大学_生物化学笔记

第一篇生物大分子的结构与功能

第一章氨基酸和蛋白质

一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类

１、非极性氨基酸

包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸

极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸

酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸

碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸

属于亚氨基酸的是：脯氨酸

含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸

注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组

二、氨基酸的理化性质

１、两性解离及等电点

氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。

２、氨基酸的紫外吸收性质

芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。

３、茚三酮反应

氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。

三、肽

两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。

多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。

人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：

谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。

四、蛋白质的分子结构

１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。

２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。

１）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：

α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。

β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．

β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。

无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。

主要化学键：氢键。

２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。

主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。

３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。

主要化学键：疏水键、氢键、离子键

五、蛋白质结构与功能关系

１、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。

尿素或盐酸胍可破坏次级键

β-巯基乙醇可破坏二硫键

２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。

肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。

血红蛋白：具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。

六、蛋白质的理化性质

１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。

２、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：

a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。

b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。

３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。

４、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。

５、蛋白质的呈色反应

a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、３

b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。

七、蛋白质的分离和纯化

１、沉淀，见六、２

２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

４、层析：

a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。

５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。

八、多肽链中氨基酸序列分析

a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成

（蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）

↓

测定肽链头、尾的氨基酸残基

二硝基氟苯法（DNP法）

头端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等丹酰氯法

↓

水解肽链，分别分析

胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键

胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键

溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键

↓

Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序

（氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类）

b.通过核酸推演氨基酸序列。

第二章核酸的结构与功能

一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。

两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。

核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。

１、碱基：

NH2 NH2 O CH3 O O

O O O NH2

胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌

呤

嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。

２、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。

３、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。

二、核酸的一级结构

核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。

三、DNA的空间结构与功能

１、DNA的二级结构

DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：

a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位

于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。

b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。

c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。

２、DNA的三级结构

三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体的基础上，

DNA链经反复折叠形成染色体。

３、功能

DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。

DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。

四、RNA的空间结构与功能

DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA 起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：

名称功能

核蛋白体RNA (rRNA) 核蛋白体组成成分

信使RNA (mRNA) 蛋白质合成模板

转运RNA (tRNA) 转运氨基酸

不均一核RNA (HnRNA) 成熟mRNA的前体

小核RNA (SnRNA) 参与HnRNA的剪接、转运

小核仁RNA (SnoRNA) rRNA的加工和修饰

１、信使RNA（半衰期最短）

１）hnRNA为mRNA的初级产物,经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质

２）大多数的真核mRNA在转录后５′末端加上一个７-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA 的稳定性。３′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA

的稳定性有关。

３）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。

２、转运RNA（分子量最小）

１）tRNA分子中含有10％～20％稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。

２）二级结构为三叶草形，位于左右两侧的环状结构分别称为DHU环和Tψ环，位于下方的环叫作反密码环。反密码环中间的3个碱基为反密码子，与mRNA 上相应的三联体密码子形成碱基互补。所有tRNA3′末端均有相同的CCA-OH结构。

３）三级结构为倒L型。

４）功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给mRNA。

３、核蛋白体RNA（含量最多）

１）原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA 的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二级结构呈

花状。

２）rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，它是蛋白质合成机器－－核蛋白体的组成成分，参与蛋白质的合成。

４、核酶：某些RNA 分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。这种具有催化作用的RNA称为核酶。

五、核酸的理化性质

１、DNA的变性

在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。监测是否发生变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸光值变化。解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。

２、DNA的复性和杂交

变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。杂交可发生于DNA－DNA之间，RNA－RNA之间以及RNA－DNA之间。

六、核酸酶（注意与核酶区别）

指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。可分为DNA酶和RNA 酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶。

第三章酶

一、酶的组成

单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；

辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。

可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。

辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。

参与组成辅酶的维生素

转移的基团辅酶或辅基所含维生素

氢原子 NAD+、NADP+ 尼克酰胺（维生素PP）

FMN、FAD 维生素B2

醛基 TPP 维生素B1

酰基辅酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸

烷基钴胺类辅酶类维生素B12

二氧化碳生物素生物素

氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）

甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸

二、酶的活性中心

酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。

三、酶反应动力学

酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。

１、底物浓度

１）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。

２）米氏方程式

V＝Vmax〔S〕／Km＋〔S〕

a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。

c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。

d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。

２、酶浓度

在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。

３、温度

温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。

酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。

４、PH

酶活性受其反应环境的PH影响，且不同的酶对PH有不同要求，酶活性最大的某一PH值为酶的最适PH值，如胃蛋白酶的最适PH约为1.8，肝精氨酸酶最适PH为9.8，但多数酶的最适PH接近中性。

最适PH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素影响。

５、激活剂

使酶由无活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂，大多为金属离子，也有许多有机化合物激活剂。分为必需激活剂和非必需激活剂。

６、抑制剂

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。大多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。可分为：１）不可逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失

活。此种抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。又可分为：

a.专一性抑制剂：如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用。

b.非专一性抑制剂：如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基结合，使酶失活，二巯基丙醇可解毒。化学毒气路易士气是一种含砷的化合物，能抑制体内的巯基酶而使人畜中毒。

２）可逆性抑制剂：通常以非共价键与酶和（或）酶－底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，使酶恢复活性。可分为：

a.竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制二氢叶酸的合成；许多抗代谢的抗癌药物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（５-FU ）、6-巯基嘌呤（6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。

Vmax不变，Km值增大

b.非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。

Vmax降低，Km值不变

c.反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。

Vmax、 Km均降低

四、酶活性的调节

１、酶原的激活

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义是避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

２、变构酶

体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，有变构激活与变构抑制。

３、酶的共价修饰调节

酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。在共价修饰过程中，酶发生无活性与有活性两种形式的互变。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等，其中以磷酸化修饰最为常见。

五、同工酶

同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生

成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。

如乳酸脱氢酶是四聚体酶。亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H 型）。两型亚基以不同比例组成五种同工酶，如LDH1（HHHH)、LDH2(HHHM）等。它们具有不同的电泳速度，对同一底物表现不同的Km值。单个亚基无酶的催化活性。心肌、肾以LDH1为主，肝、骨骼肌以LDH5为主。

肌酸激酶是二聚体，亚基有M型（肌型）和B型（脑型）两种。脑中含CK1（BB型）；骨骼肌中含CK3（MM型）；CK2（MB型）仅见于心肌。

第四章维生素

一、脂溶性维生素

１、维生素A

作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。

缺乏可引起夜盲症、干眼病等。

２、维生素D

作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。

缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。

３、维生素E

作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。

４、维生素K

作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。

缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。

二、水溶性维生素

１、维生素B1

又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）

TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。

２、维生素B2

又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）

FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。

３、维生素PP

包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP ＋）。

NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。

４、维生素B6

包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊

酸（ALA）合成酶的辅酶。

５、泛酸

又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。

在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。

６、生物素

生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。

７、叶酸

以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。

８、维生素B12

又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。

参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。

９、维生素C

促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。

第二篇物质代谢及其调节

第一章糖代谢

一、糖酵解

１、过程：

见图1-1

糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。

２、调节

１）６－磷酸果糖激酶-1

变构抑制剂：ATP、柠檬酸

变构激活剂：AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖（产物反馈激，比较少见）和2，6-双磷酸果糖（最强的激活剂）。

２）丙酮酸激酶

变构抑制剂：ATP 、肝内的丙氨酸

变构激活剂：1，6-双磷酸果糖

３）葡萄糖激酶

变构抑制剂：长链脂酰辅酶A

注：此项无需死记硬背，理解基础上记忆是很容易的，如知道糖酵解是产生能量的，那么有ATP等能量形式存在，则可抑制该反应，以利节能，上述的柠檬酸经三羧酸循环也是可以产生能量的，因此也起抑制作用；产物一般来说是反馈抑制的；但也有特殊，如上述的1，6-双磷酸果糖。特殊的需要记忆，只属少数。以下类同。关于共价修饰的调节，只需记住几个特殊的即可，下面章节提及。

(1)糖原1-磷酸葡萄糖

(2)葡萄糖己糖激酶 6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖6-磷酸果糖-1-激酶

ATP ADP ATP ADP

磷酸二羟丙酮

1,6-二磷酸果糖

3-磷酸甘油醛 1,3-二磷酸甘油酸

NAD+ NADH＋H+

3-磷酸甘油酸 2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶

ADP ATP ADP ATP

丙酮酸乳酸

NADH＋H+ NAD+

注：红色表示该酶为该反应的限速酶；蓝色ATP表示消耗，红色ATP和NADH等表示生成的能量或可以转变为能量的物质。以下类同。

（图1-1）

３、生理意义

１）迅速提供能量，尤其对肌肉收缩更为重要。若反应按（１）进行，可净生成３分子ATP，若反应按（２）进行，可净生成２分子ATP；另外，酵解过程中生成的２个NADH在有氧条件下经电子传递链，发生氧化磷酸化，可生成更多的ATP，但在缺氧条件下丙酮酸转化为乳酸将消耗NADH，无NADH净生成。

２）成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。

３）红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，３-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。

４）肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。

４、乳酸循环

葡萄糖葡萄糖葡萄糖

糖糖

异酵

生解

途途

径径

丙酮酸丙酮酸

乳酸乳酸乳酸

(肝) (血液) (肌肉)

乳酸循环是由于肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖。肌肉除糖异生活性低外，又没有葡萄糖-6-磷酸酶。

生理意义：避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。

二、糖有氧氧化

１、过程

1)、经糖酵解过程生成丙酮酸

2)、丙酮酸丙酮酸脱氢酶复合体乙酰辅酶A

NAD+ NADH＋H+

限速酶的辅酶有：TPP、FAD、NAD+、CoA及硫辛酸

3)、三羧酸循环

草酰乙酸＋乙酰辅酶A 柠檬酸合成酶柠檬酸异柠檬酸异柠檬酸脱氢酶

NAD+ NADH＋H+

α-酮戊二酸α-酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酸酰CoA 琥珀酸

NAD+ NADH＋H+ GDP GTP

延胡索酸苹果酸草酰乙酸

FAD FADH2 NAD+ NADH＋H+

三羧酸循环中限速酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶同。

三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化，即琥珀酰COA转变成琥珀酸，生成GTP；加上糖酵解过程中的两个，本书中共三个底物水平磷酸化。

２、调节

１）丙酮酸脱氢酶复合体

抑制：乙酰辅酶A、NADH、ATP

激活：AMP、钙离子

２）异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶

NADH、ATP反馈抑制

３、生理意义

１）基本生理功能是氧化供能。

２）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质代谢的最终共同途径。

３）三羧酸循环也是三大代谢联系的枢纽。

４、有氧氧化生成的ATP

葡萄糖有氧氧化生成的ATP

反应辅酶 ATP

第一阶段葡萄糖6-磷酸葡萄糖 -1

6-磷酸果糖1，6双磷酸果糖 -1

2*3-磷酸甘油醛2*1,3-二磷酸甘油酸 NAD+ 2*3或2*2(详见)

2*1,3-二磷酸甘油酸2*3-磷酸甘油酸 2*1

2*磷酸烯醇式丙酮酸2*丙酮酸 2*1

第二阶段 2*丙酮酸2*乙酰CoA NAD+ 2*3

第三阶段 2*异柠檬酸2*α-酮戊二酸 NAD+ 2*3

2*α-酮戊二酸2*琥珀酰CoA NAD+ 2*3

2*琥珀酰CoA 2*琥珀酸 2*1

2*琥珀酸2*延胡索酸 FAD 2*2

2*苹果酸2*草酰乙酸 NAD+ 2*3

净生成38或36个ATP

５、巴斯德效应

有氧氧化抑制糖酵解的现象。

三、磷酸戊糖途径

1、过程

6-磷酸葡萄糖

NADP+

6-磷酸葡萄糖脱氢酶

NADPH

6-磷酸葡萄糖酸内酯

6-磷酸葡萄糖酸

NADP+

NADPH

5-磷酸核酮糖

5-磷酸核糖5-磷酸木酮糖

7-磷酸景天糖3-磷酸甘油醛

5-磷酸木酮糖4-磷酸赤藓糖6-磷酸果糖

3-磷酸甘油醛6-磷酸果糖

6-磷酸果糖

２、生理意义

１）为核酸的生物合成提供５-磷酸核糖，肌组织内缺乏６-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物３- 磷酸甘油醛和６-磷酸果糖经基团转移反应生成。

２）提供NADPH

a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。

b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。

c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。

四、糖原合成与分解

１、合成

过程：

葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG焦磷酸化酶尿苷二磷酸葡

萄糖

UTP PPi (UDPG)

糖原合成酶(G)n+1＋UDP

(G)n

注：１）UDPG可看作是活性葡萄糖，在体内充作葡萄糖供体。

２）糖原引物是指原有的细胞内较小的糖原分子，游离葡萄糖不能作为UDPG的葡萄糖基的接受体。

３）葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α-1，4糖苷键。在糖原合酶作用下，糖链只能延长，不能形成分支。当糖链长度达到12～18个葡萄糖基时，分支酶将约6～7个葡萄糖基转移至邻近的糖链上，以α-1，6糖苷键相接。

调节：糖原合成酶的共价修饰调节。

２、分解

过程：

(G)n+1磷酸化酶 (G)n＋1-磷酸葡萄糖 6-磷酸葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶G ＋Pi

注：１）磷酸化酶只能分解α-1，4糖苷键，对α-1，6糖苷键无作用。

２）糖链分解至离分支处约４个葡萄基时，转移酶把３个葡萄基转移至邻近糖链的末端，仍以α-1，4糖苷键相接，剩下１个以α-1，6糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被α-1，6葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。转移酶与α

-1，6葡萄糖苷酶是同一酶的两种活性，合称脱支酶。

３）最终产物中约85％为1-磷酸葡萄糖，其余为游离葡萄糖。

调节：磷酸化酶受共价修饰调节，葡萄糖起变构抑制作用。

五、糖异生途径

1、过程

乳酸丙氨酸等生糖氨基酸

NADH

丙酮酸丙酮酸

ATP 丙酮酸丙酮酸

丙酮酸羧化酶

草酰乙酸草酰乙酸 (线粒体内)

天冬氨酸苹果酸

GTP 天冬氨酸

NADH

草酰乙酸苹果酸

磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

磷酸烯醇式丙酮酸

2-磷酸甘油酸(胞液)

ATP 3-磷酸甘油酸

NADH 1，3-二磷酸甘油酸甘油ATP

3-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油NADH

1,6-双磷酸果糖

果糖双磷酸酶

6-磷酸果糖

6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖糖原

葡萄糖-6-磷酸酶

葡萄糖

注意：１）糖异生过程中丙酮酸不能直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸，需经过草酰乙酸的中间步骤，由于草酰乙酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞液中的丙酮酸必须进入线粒体，才能羧化生成草酰乙酸。但是，草酰乙酸不能直接透过线粒体膜，需借助两种方式将其转运入胞液：一是经苹果酸途径，多数为以丙酮酸或生糖氨基酸为原料异生成糖时；另一种是经天冬氨酸途径，多数为乳酸为原料异生成糖时。

２）在糖异生过程中，1，3-二磷酸甘油酸还原成3-磷酸甘油醛时，需NADH，当以乳酸为原料异生成糖时，其脱氢生成丙酮酸时已在胞液中产生了NADH以供利用；而以生糖氨基酸为原料进行糖异生时，NADH则必须由线粒体内提供，可来自脂酸β-氧化或三羧酸循环。

３）甘油异生成糖耗一个ATP，同时也生成一个NADH

2、调节

2,6-双磷酸果糖的水平是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号，糖酵解加强，则糖异生减弱；反之亦然。

3、生理意义

１）空腹或饥饿时依赖氨基酸、甘油等异生成糖，以维持血糖水平恒定。

２）补充肝糖原，摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生成糖原。合成糖原的这条途径称三碳途径。

３）调节酸碱平衡，长期饥饿进，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡。

第2章脂类代谢

一、甘油三酯的合成代谢

合成部位：肝、脂肪组织、小肠，其中肝的合成能力最强。

合成原料：甘油、脂肪酸

1、甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）

2-甘油一酯脂酰CoA转移酶1,2-甘油二酯脂酰CoA转移酶甘油三酯脂酰CoA 脂酰CoA

２、甘油二酯途径（肝细胞及脂肪细胞）

葡萄糖3-磷酸甘油脂酰CoA转移酶1脂酰-3-磷酸甘油脂酰CoA 转移酶

脂酰CoA 脂酰CoA

磷脂酸磷脂酸磷酸酶1,2甘油二酯脂酰CoA转移酶甘油三酯

脂酰CoA

二、甘油三酯的分解代谢

１、脂肪的动员储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。

甘油三酯激素敏感性甘油三酯脂肪酶甘油二酯甘油一酯甘油

＋FFA ＋FFA ＋FFA

α-磷酸甘油磷酸二羟丙酮糖酵解或糖异生途径

２、脂肪酸的β-氧化

１）脂肪酸活化（胞液中）

脂酸脂酰CoA合成酶脂酰CoA（含高能硫酯键）

ATP AMP

２）脂酰CoA进入线粒体

脂酰CoA 肉毒碱线肉毒碱脂酰CoA

肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ粒酶Ⅱ

CoASH 脂酰肉毒碱体脂酰肉毒碱CoASH

３）脂肪酸β-氧化

脂酰CoA进入线粒体基质后，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应，生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA、1分子乙酰CoA、1分子FADH2和1分子NADH。以上生成的比原来少2个碳原子的脂酰CoA，可再进行脱氢、加水、再脱氢及硫解反应。如此反复进行，以至彻底。

４）能量生成

以软脂酸为例，共进行7次β-氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH及8分子乙酰CoA，即共生成(7*2)+(7*3)+(8*12)-2=129

５）过氧化酶体脂酸氧化主要是使不能进入线粒体的廿碳，廿二碳脂酸先氧化成较短链脂酸，以便进入线粒体内分解氧化，对较短链脂酸无效。

三、酮体的生成和利用

组织特点：肝内生成肝外用。

合成部位：肝细胞的线粒体中。

酮体组成：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。

1、生成

脂肪酸β-氧化2*乙酰CoA 乙酰乙酰CoA HMGCoA合成酶羟甲基戊二酸单酰CoA

(HMGCoA)

HMGCoA裂解酶乙酰乙酸β-羟丁酸脱氢酶β-羟丁酸

NADH

丙酮

CO2

2、利用

1) β-羟丁酸

ATP+ HSCoA 乙酰乙酸琥珀酰CoA

乙酰乙酸硫激酶琥珀酰CoA转硫酶

AMP 乙酰乙酰CoA 琥珀酸

乙酰乙酰CoA硫解酶

乙酰CoA

三羧酸循环

２）丙酮可随尿排出体外，部分丙酮可在一系列酶作用下转变为丙酮酸或乳酸，进而异生成糖。在血中酮体剧烈升高时，从肺直接呼出。

四、脂酸的合成代谢

1、软脂酸的合成

合成部位：线粒体外胞液中，肝是体体合成脂酸的主要场所。

合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH、HCO3-、Mn++等。

合成过程：

１）线粒体内的乙酰CoA不能自由透过线粒体内膜，主要通过柠檬酸-丙酮酸循环转移至胞液中。

２）乙酰CoA 乙酰CoA羧化酶丙二酰CoA

ATP

３）丙二酰CoA通过酰基转移、缩合、还原、脱水、再还原等步骤，碳原子由2增加至4个。经过7次循环，生成16个碳原子的软脂酸。更长碳链的脂酸则是对软脂酸的加工，使其碳链延长。在内质网脂酸碳链延长酶体系的作用下，一般可将脂酸碳链延长至二十四碳，以十八碳的硬脂酸最多；在线粒体脂酸延长酶体系的催化下，一般可延长脂酸碳链至24或26个碳原子，而以硬脂酸最多。２、不饱和脂酸的合成

人体含有的不饱和脂酸主要有软油酸、油酸、亚油酸，亚麻酸及花生四烯酸等，前两种单不饱和脂酸可由人体自身合成，而后三种多不饱和脂酸，必须从食物摄取。

五、前列腺素及其衍生物的生成

细胞膜中的磷脂磷脂酶A2 花生四烯酸PGH合成酶PGH2 TXA2合成酶TXA2

PGD2、PGE2、PGI2等

脂过氧化酶氢过氧化廿碳四烯酸

脱水酶

白三烯(LTA4)

六、甘油磷脂的合成与代谢

1、合成

除需ATP外，还需CTP参加。CTP在磷脂合成中特别重要，它为合成CDP-乙醇胺、CDP-胆碱及CDP-甘油二酯等活化中间物所必需。

１）甘油二酯途径CDP-乙醇胺CMP

磷脂酰乙醇胺

葡萄糖3-磷酸甘油磷脂酸甘油二酯转移酶(脑磷脂)

磷脂酰胆碱

CDP-胆碱CMP (卵磷脂) 脑磷脂及卵磷脂主要通过此途径合成，这两类磷脂在体内含量最多。

２）CDP-甘油二酯途径肌醇磷脂酰肌醇

丝氨酸

葡萄糖3-磷酸甘油磷脂酸CDP-甘油二酯合成酶磷脂酰丝氨酸

CTP PPi 磷脂酰甘油

二磷

脂酰甘油

(心磷脂)

此外，磷脂酰胆碱亦可由磷脂酰乙醇胺从S-腺苷甲硫氨酸获得甲基生成；磷脂酰丝氨酸可由磷脂酰乙醇胺羧化生成。

２、降解

生物体内存在能使甘油磷脂水解的多种磷脂酶类，根据其作用的键的特异性不同，分为磷脂酶A1和A2，磷脂酶B，磷脂酶C和磷脂酶D。

磷脂酶A2特异地催化磷酸甘油酯中2位上的酯键水解，生成多不饱和脂肪酸和溶血磷脂。后者在磷脂酶B作用，生成脂肪酸及甘油磷酸胆碱或甘油磷酸乙醇胺，再经甘油酸胆碱水解酶分解为甘油及磷酸胆碱。磷脂酶A1催化磷酸甘油酯1位上的酯键水解，产物是脂肪酸和溶血磷脂。

七、胆固醇代谢

1、合成

合成部位：肝是主要场所，合成酶系存在于胞液及光面内质网中。

合成原料：乙酰CoA(经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转移至胞液中)、ATP、NADPH 等。

合成过程：

1）甲羟戊酸的合成（胞液中）

2*乙酰CoA 乙酰乙酰CoA HMGCoA HMGCoA还原酶甲羟戊酸

NADPH

2）鲨烯的合成（胞液中）

３）胆固醇的合成（滑面内质网膜上）

合成调节：

１）饥饿与饱食饥饿可抑制肝合成胆固醇，相反，摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，肝HMGCoA还原酶活性增加，胆固醇合成增加。

2）胆固醇胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。主要抑制HMGCoA还原酶活性。３）激素胰岛素及甲状腺素能诱导肝HMGCoA还原酶的合成，增加胆固醇的合成。胰

高血糖素及皮质醇则能抑制并降低HMGCoA还原酶的活性，因而减少胆固醇的合成；甲状腺素除能促进合成外，又促进胆固醇在肝转变为胆汁酸，且后一作用较强，因而甲亢时患者血清胆固醇含量反而下降。

2、转化

１）胆固醇在肝中转化成胆汁酸是胆固醇在体内代谢的主要去路，基本步骤为：

胆酸

胆固醇7α-羟化酶7α-羟胆固醇甘氨酸或牛磺酸结合

型胆汁酸

NADPH 鹅脱氧胆酸

胆酸肠道细菌7-脱氧胆酸

甘氨酸牛磺酸鹅脱氧胆酸石胆酸

２）转化为类固醇激素胆固醇是肾上腺皮质、睾丸，卵巢等内分泌腺合成及分泌类固醇激素的原料，如睾丸酮、皮质醇、雄激素、雌二醇及孕酮等。

３）转化为7-脱氢胆固醇在皮肤，胆固醇可氧化为7-脱氢胆固醇，后者经紫外光照射转变为维生素D。

３、胆固醇酯的合成

细胞内游离胆固醇在脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）的催化下，生成胆固醇酯；血浆中游离胆固醇在卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）的催化下，生成胆固醇酯和溶血卵磷酯。

八、血浆脂蛋白

１、分类

１）电泳法：α、前β、β及乳糜微粒

２）超速离心法：乳糜微粒(含脂最多)，极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)，分别相当于电泳分离的CM、前β-脂蛋白、β-脂蛋白及α-脂蛋白等四类。

２、组成

血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。乳糜微粒含甘油三酯最多，蛋白质最少，故密度最小；VLDL含甘油三酯亦多，但其蛋白质含量高于CM；LDL含胆固醇及胆固醇酯最多；含蛋白质最多，故密度最高。

血浆脂蛋白中的蛋白质部分，基本功能是运载脂类，称载脂蛋白。HDL的载脂蛋白主要为apoA，LDL的载脂蛋白主要为apoB100，VLDL的载脂蛋白主要为apoB、apoC，CM的载脂蛋白主要为apoC。

３、生理功用及代谢

１）CM 运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。成熟的CM含有 apoCⅡ，可激活脂蛋白脂肪酶（LPL），LPL可使CM中的甘油三酯及磷脂逐步水解，产生甘油、脂酸及溶血磷脂等，同时其表面的载脂蛋白连同表面的磷脂及胆固醇离开CM，逐步变小，最后转变成为CM残粒。

２）VLDL 运输内源性甘油三酯的主要形式。VLDL的甘油三酯在LPL作用下，逐步水解，同时其表面的apoC、磷脂及胆固醇向HDL转移，而HDL的胆固醇酯又转移到VLDL。最后只剩下胆固醇酯，转变为LDL。

３）LDL 转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。肝是降解LDL的主要器官。apoB100水解为氨基酸，其中的胆固醇酯被胆固醇酯酶水解为游离胆固醇及脂酸。游离胆固醇在调节细胞胆固醇代谢上具有重要作用：①抑制内质网HMGCoA 还原酶；②在转录水平上阴抑细胞LDL受体蛋白质的合成，减少对LDL的摄取；

③激活ACAT的活性，使游离胆固醇酯化成胆固醇酯在胞液中储存。

４）HDL 逆向转运胆固醇。HDL表面的apoⅠ是LCAT的激活剂，LCAT可催化HDL 生成溶血卵磷脂及胆固醇酯。

九、高脂血症

高脂蛋白血症分型

分型脂蛋白变化血脂变化

Ⅰ CM↑甘油三酯↑↑↑

Ⅱa LDL↑胆固醇↑↑

Ⅱb LDL、VLDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑

Ⅲ IDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑

Ⅳ VLDL↑甘油三酯↑↑

Ⅴ VLDL、CM↑甘油三酯↑↑↑

注：IDL是中间密度脂蛋白，为VLDL向LDL的过度状态。

家族性高胆固醇血症的重要原因是LDL受体缺陷

第三章氨基酸代谢

一、营养必需氨基酸

简记为：缬、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色

二、体内氨的来源和转运

1、来源

１）氨基酸经脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源；

２）由肠道吸收的氨；即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经细菌尿素

酶水解产生的氨。

３）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨。

２、转运

1）丙氨酸-葡萄糖循环

（肌肉）（血液）（肝）

肌肉蛋白质葡萄糖葡萄糖葡萄糖尿素

氨基酸糖糖尿素循环

分异

NH3 解生NH3

谷氨酸丙酮酸丙酮酸谷氨酸

转氨酶转氨酶α-酮戊二酸丙氨酸丙氨酸丙氨酸α-酮戊二酸

２）谷氨酰胺的运氨作用

谷氨酰胺主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。氨与谷氨酰胺在谷氨酰胺合成酶催化下生成谷氨酰胺，由血液输送到肝或肾，经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。可以认为，谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。

三、氨基酸的脱氨基作用

１、转氨基作用转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。既是氨基酸的分解代

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

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1 C CH 2CH 2CH 2OH 2 CH 2CHCHCHCH 3 CH 2CH 2CH 3 OH 3 H H OH CH 2CH 3 4 CH 3 OH OH H H CH 2CH 3]5 OCH 2CH CH 2 CH 3 CH 3 6 OH CH 3 CH 3 OH H 5C 2 7 CH 3CH CHCHCHCH 2CH 3 2OH Cl CH 3CH 3 8 CH 2CH 2CHCH 2CH 3OH CH 2OH 1 Cl CH 3CH 3 2 H 3C H 33 CH 3 CH 3 4CH 3 第六章

中国药科大学生物化学题库

糖的化学 一、填空题 1．糖类是具有__多羰基醛或多羟基酮___结构的一大类化合物。根据其分子大小可分为____单糖___、_寡糖_____和_多糖____三大类。 2．判断一个糖的D—型和L—型是以__离羰基最远的一个不对称___碳原子上羟基的位置作依据。 3．糖类物质的主要生物学作用为__主要能源物质___、__结构功能___、_多方面的生物活性和功能____。4．糖苷是指糖的___半缩醛或半缩酮羟基__和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。5．蔗糖是由一分子__葡萄糖___和一分子_果糖____组成，它们之间通过_α，β-1，2_糖苷键相连。 6．麦芽糖是由两分子_葡萄糖____组成，它们之间通过__ a-1，4___糖苷键相连。 7．乳糖是由一分子___葡萄糖__和一分子_半乳糖____组成，它们之间通过___β—1，4_糖苷键相连。 8．糖原和支链淀粉结构上很相似，都由许多___葡萄糖__组成，它们之间通过_α—1，4和α—1，6____ _二种糖苷键相连。二者在结构上的主要差别在于糖原分子比支链淀粉___分支多__、链短_____和_结构更紧密____。 9．纤维素是由___葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。 12．人血液中含量最丰富的糖是___葡萄糖糖原__，肝脏中含量最丰富的糖是__肝糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是__肌糖原___。 13．糖胺聚糖是一类含_糖醛酸____和__氨基已糖及其衍生物___的杂多糖，其代表性化合物有_透明质酸__、_肝素_和_硫酸软骨素等。----粘多糖 14．肽聚糖的基本结构是以_ N—乙酰—D—葡糖胺____与_ N—乙酰胞壁酸____组成的多糖链为骨干，并与＿__四__肽连接而成的杂多糖。 15．常用定量测定还原糖的试剂为_菲林____试剂和__班乃德___试剂。 16．蛋白聚糖是由__蛋白质___和_糖胺聚糖____共价结合形成的复合物。 19．脂多糖一般由_外层低聚糖链____、_核心多糖____和__脂质___三部分组成。 20．糖肽的主要连接键有__O-糖苷键___和_N-糖苷键 21．直链淀粉遇碘呈__蓝___色，支链淀粉遇碘呈_紫红____色，糖原遇碘呈_红____色。 二、是非题 1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，前者存在于自然界。 2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且不能利用L-葡萄糖。 3．同一种单糖的。α型和β型是异头体(anomer)，它们仅仅是异头碳原子上的构型不同 4．糖的变旋现象比旋光度改变 6．由于酮类无还原性，所以酮糖亦无还原性。 7．果糖是左旋的，因此它属于L－构型。 8，D-葡萄糖，D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。--差向异构 9．葡萄糖分子中有醛基，它和一般的醛类一样，能和希夫(Schiff)试剂反应。成半缩醛 10．糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端，所以它们都有还原性。分子太大不显还原性，多糖都是非还原性糖 11．糖链的合成无模板，糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 12．从热力学上讲，葡萄糖的椅式构象比船式构象更稳定。 13．肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸，而且还有D-型氨基酸。 14．一切有旋光性的糖都有变旋现象。有α和β异构体的糖才有变旋现象 15．醛式葡萄糖变成环状后无还原性。半缩醛羟基，仍有还原性 16．多糖是相对分子质量不均一的生物高分子。 17．α淀粉酶和β淀粉酶的区别在于α淀粉酶水解α－1，4糖苷键，β—淀粉酶从链的非还原端开始，每次从淀粉分子上水解下两个葡萄糖基，产物为极限糊精和麦芽糖。

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选择题Ⅰ： 1. 下面四个同分异构体中哪一种沸点最高? (A) 己烷 (B) 2-甲基戊烷 (C) 2,3-二甲基丁烷 (D) 2,2-二甲基丁烷 2. 下列环烷烃中加氢开环最容易的是: (A) 环丙烷 (B) 环丁烷 (C) 环戊烷 (D) 环己烷 3. 光照下,烷烃卤代反应的机理是通过哪一种中间体进行的? (A) 碳正离子 (B) 自由基 (C) 碳正离子 (D) 协同反应,无中间体 4. 1-甲基-4-异丙基环己烷有几种异构体? (A) 2种 (B) 3种 (C) 4种 (D) 5种 5. 在下列哪种条件下能发生甲烷氯化反应? (A) 甲烷与氯气在室温下混合 (B) 先将氯气用光照射再迅速与甲烷混合 (C) 甲烷用光照射,在黑暗中与氯气混合 (D) 甲烷与氯气均在黑暗中混合 6. 下列一对化合物是什么异构体? (A) 非对映体 (B) 构型异构体 (C) 对映体 (D) 构造异构体 7. 与 相互关系是: (A) 对映体 (B) 非对映体 (C) 构型异构体 (D) 构造异构体 8. 下列化合物中哪些可能有顺反异构体? (A) CHCl =CHCl (B) CH 2=CCl 2 (C) 1-戊烯 (D) 2-甲基-2-丁烯 9．构造式为CH 3CHClCH =CHCH 3 的立体异构体数目是: (A) 2种 (B) 4种 (C) 3种 (D) 1种 10．下列化合物中哪些可能有E ,Z 异构体? (A) 2-甲基-2-丁烯 (B) 2,3-二甲基-2-丁烯 (C) 2-甲基-1-丁烯 (D) 2-戊烯 11．实验室中常用Br 2的CCl 4溶液鉴定烯键,其反应历程是: (A) 亲电加成反应 (B) 自由基加成 (C) 协同反应 (D) 亲电取代反应 12．(CH 3)2C =CH 2: (A) (CH 3)2CHCH 2Cl (B) (CH 3)2CClCH 3 (C) CH 3CH 2CH 2CH 2Cl (D) CH 3CHClCH 2CH 3 13． CF 3CH =CH 2: (A) CF 3CHClCH 3 (B) CF 3CH 2CH 2Cl (C) CF 3CHClCH 3 与 CF 3CH 2CH 2Cl 相差不多 (D) 不能反应 14．CH 3CH =CH 2 + Cl 2 + H 2: (A) CH 3CHClCH 2Cl + CH 3CHClCH 2OH (B) CH 3CHOHCH 2Cl + CH 3CHClCH 2Cl (C) CH 3CHClCH 3 + CH 3CHClCH 2OH (D) CH 3CHClCH 2Cl 15．某烯烃经臭氧化和还原水解后只得 CH 3COCH 3,该烯烃为: (A) (CH 3)2C =CHCH 3 (B) CH 3CH =CH 2 (C) (CH 3)2C =C(CH 3)2 (D) (CH 3)2C =CH 2 16．CH 3CH =CHCH 2CH =CHCF 3 + Br 2 (1 mol) 主要产物为: (A) CH 3CHBrCHBrCH 2CH =CHCF 3 (B) CH 3CH =CHCH 2CHBrCHBrCF 3 (C) CH 3CHBrCH =CHCH 2CHBrCF 3 (D) CH 3CHBrCH =CHCHBrCH 2CF 3 17．异戊二烯经臭氧化,在锌存在下水解,可得到哪一种产物? (A) HCHO + OHCCH 2CHO (B) HCHO + HOOCCH 2COOH (C) HCHO + CH 3COCHO (D) CH 3COCHO + CO 2 + H 2O 18．下列化合物中哪一个能与顺丁烯二酸酐反应,生成固体产物? (A) 萘 (B) CH 3CH 2CH =CH 2 (C) (D) 对二甲苯 19．二氯丙烷可能的异构体数目有多少? (A) 2 (B) 4 (C) 6 (D) 5 H CH 3CH 3 H H CH 3CH 3CH 3CH 3H CH H CH 3

[考研]生物化学笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，

中国药科大学考研生化重点整理

选择题出题点： 20种氨基酸各自的特点和碱基 蛋白质，核酸变性的特点 测定蛋白质含量与分子量的方法原理 各类连接键，结构稳定的键 二级结构特点 PI的计算，氨基酸解离分析 分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等 单抗，多糖，疾病原因 酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制动力学效应 代谢：限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物 抑制剂，呼吸链，限速酶 过程：EMP,TCA,尿素循环，β氧化 血浆脂蛋白种类作用 名词解释 蛋白质等电点蛋白质变性核酸的增/减色效应 Tm α螺旋β折叠DNA双螺旋结 构tRNA的三叶草结构碱基互补原则 蛋白质的结构域蛋白质的超二级结构米氏常数米氏方程变构酶变构效酶活 力固定化酶同工酶酶的活性中心 必需基团酶的竞争性抑制生物氧化呼吸链氧化磷酸化底物水平磷酸化粘多 糖TCA循环乳酸循环糖异生作用 酮体必需脂肪酸必需氨基酸β氧化尿素循环转氨基作用联合脱氨基作用一碳单位半保留复制遗传中心法则 遗传密码冈崎片断转录逆转录基因表达核蛋白体循环抗代谢物基因工程药物生物技术药物生物药物 单克隆抗体基因文库cDNA文库核酸的杂交分子病基因敲除DNA芯片核酸复性蛋白质印迹亲和层析 离子交换层析凝胶过滤 问答（有些和名解重复） 蛋白质的二级结构 DNA的双螺旋结构 固定化酶的概念制备方法及优点 β氧化与脂肪酸合成的比较 乙酰CoA的来源去路及在细胞内的定位 青霉素的抗菌机制 磺胺药与抗菌增效剂的抗菌机制 现代生物技术的定义主要内容及在新药研究开发中的应用 哪些生化研究成果应用于新药设计研究 酶催化高效率的因素及基本原理 糖在体内主要代谢途径及生理意义 糖酵解与糖异生的比较 酮体的生成利用及意义 尿素循环过程，特点及意义 大肠杆菌DNA复制过程 RNA转录过程 重组DNA技术概念过程及应用

中国药科大学药物化学考研药物化学药物化学精编

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中国药科大学2006年药物化学期末试卷 一、名词解释（每小题4分，共12分） 1.抗高血压药 2.抗代谢抗肿瘤药 3.四环素类抗生素 二、填空题(每空1分，共16分) 1.卡托普利的结构式为_____化学名是_____其主要用途为 __________。 2.镇静催眠药按化学结构的不同,可分为_____类_____类和 其他类型。 3.对乙酰氨基酚的结构式是_____。 4.吗啡分子结构中因具有_____及_____,因而显酸碱两性。 5.盐酸麻黄碱的主要用途是_____。 6.顺铂临床用于__________。 7.环磷酰胺临床使用的剂型为_____。 8.林可霉素的主要用途是__________。 的结构式为_____。 10.孕甾烷的基本结构式是_____。 11.对氨基水杨酸钠临床用途是_____。 12.克霉唑的临床用途为_____。

三、单项选择题(在每小题的五个备选答案中，选出一个正 确答案，并将正确答案的序号填在题干的括号内。每小题2分，共36分) 1.可与吡啶-硫酸铜试液作用显绿色的药物是( )。 A.苯巴比妥 B.苯妥英钠 C.硫喷妥钠 D.氯丙嗪 E.安定 2.下列药物中哪一个具有吩噻嗪环结构( ) A.氨甲丙二酯 B.舒宁 C.苯巴比妥 D.氯丙嗪 E.安定 3.苯巴比妥的化学名是( )。 乙基-6-苯基-2，4，6-嘧啶三酮 氯-5-甲基-1-甲酰胺 乙基-5-苯基-2，4，6-（1H，3H，5H）嘧啶三酮 氯-5-甲基-1-哌嗪乙醇 ，5-二苯基-2，4-咪唑烷二酮钠盐 4.在阿司匹林合成中产生的可引起过敏反应的副产物是 ( )。 A.乙酰水杨酸酐 B.吲哚 C.苯酚 D.水杨酸苯酯

2020年智慧树知道网课《有机化学(上)(中国药科大学)》课后章节测试满分答案12

第一章测试 1 【单选题】(10分) 现在的有机化合物指的是含（）的化合物，大部分还含有氢和其它一些常见元素。 A. O B. N C. C D. S 2 【单选题】(10分) 以下哪条是常见有机化合物的特性： A. 熔点高 B. 极性大 C. 水溶性好 D. 反应速度慢

3 【单选题】(10分) 以下哪个分子中存在非极性共价键： A. N2 B. H2O C. NH4+ D. NaCl 4 【单选题】(10分) 下列哪个分子是非极性分子： A. 氯仿 B. 四氯化碳 C. 水 D. 氨

5 【单选题】(10分) 决定一类化合物典型性质的原子团被称为： A. 取代基 B. 定位基 C. 官能团 D. 配基 6 【单选题】(10分) 碳原子基态电子排布为： A. 1s42s12p1 B. 1s22s22p2 C. 1s22s02p4 D.

1s22s42p0 7 【单选题】(10分) 烷烃中，碳原子采取的杂化形态是： A. sp B. 不杂化 C. sp2 D. sp3 8 【单选题】(10分) 有机化合物中，碳原子一般为： A. 二价 B. 不定 C. 三价

D. 四价 9 【单选题】(10分) 烷烃分子中，各共价键之间的夹角一般最接近于: A. 180° B. 109.5° C. 90° D. 120° 10 【判断题】(10分) 共价键的键长越长，键能越高，键越牢固。 A. 错 B. 对

第二章测试1 【单选题】(10分) A. 碳架异构 B. 官能团异构 C. 位置异构 D. 互变异构 2 【单选题】(10分) A. 2,4,4-三甲基己烷

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：

中国药科大学生物化学精品课程习题(维生素)

一、选择题（单项选择题） 1．下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符? ( ) A．α－生育酚一维生素E B．硫胺素一维生素B， C．抗坏血酸一维生素C D．氰钴胺素一维生素B12 E．吡哆醛一维生素B2 2．下列哪一个辅酶不是来自维生素 ( ) A．CoQ B．FAD C．NAD＋ D.pLp E．Tpp 3．分子中具有醌式结构的是 ( ) A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素E E．维生素K 4．具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 ( ) A．维生素C B．维生素E C．维生素A D．维生素B1 E．维生素D 5．下列维生素中含有噻唑环的是 ( ) 丸维生素E2 B．维生素B1 C．维生素PP D．叶酸 E．维生素B7 6．成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病? ( ) A．维生素]35 B．叶酸 C．维生素A D.维生素B3 E．维生素B6 7．下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶? ( ) A. 硫胺素 B．叶酸 C.维生素A D．泛酸 E．核黄素 8．下列关于维生素C结构和性质的叙述，哪一项是错误的? ( ) A. 维生素C是含六个碳原子骨架的化合物 B．维生素C具有酸性是因为一COOH释放质子 C．还原型维生素C为烯醇式，而氧化型维生素C为酮式 D．还原型维生素C的元素组成为C：H：O=6：8：6 E．维生素C是一种内酯化合物 9．下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构 ( ) A.烟酸 B．四氢叶酸 C．维生素D3 D．泛酸 E．生物素 10．下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起重要作用 ( ) A．维生素B3 B‘硫辛酸 C．维生素A D．维生素C E．NADP 11．泛酸是CoA的组成成分，后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 ( ) A．脱羧作用 B．酰基转移作用 C.脱氢作用 D．还原作用 E．氧化作用12．下列哪个不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子? ( ) A．pLp B．Tpp C．硫辛酸 D．FAD E．CoA 13．下列哪一个反应需要生物素 ( ) A．羟化作用 B．羧化作用 C．脱羧作用 D．脱水作用 E．脱氨基作用 14．转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个? ( ) A. 尼克酸 B．泛酸 C．硫胺素 D．磷酸吡哆醛 E．核黄素 15．下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成 ( ) A. 维生素B12 B．氰钴胺素 C．叶酸 D．生物素 E．CoA 16．除CoA可以作为酰基载体之外，下列哪种物质也可以传递乙酰基 ( ) A. 生物素 B．叶酸 C. Tpp D．硫辛酸 E．维生素B12 17．来自于食物的抗生物素蛋白不影响哪一种酶的催化反应? ( ) A．琥珀酸脱氢酶 B．丙酰辅酶A羧化酶

复旦大学生物化学笔记完整版

复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。

生物化学笔记 考试重点

第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。

中国药科大学生物化学精品课程习题(脂类代谢)

一、单项选择题 1．辅脂酶在脂肪消化吸收中的作用 ( ) A．直接水解脂肪成脂肪酸和甘油 B．是合成脂肪的主要关键酶 C．是胰脂酶对脂肪消化不可缺少的蛋白质辅助因子 D．是脂肪酸β氧化的第一个酶 E．以上都是 2．辅脂酶对胰脂酶起辅助作用的机制是 ( ) A. 传递H原子 B．提供O2 C. 解除肠腔内胆汁酸盐对胰脂酶的抑制 D．通过氧化还原反应为胰脂酶提供NADPH+H+ E．降低胰脂酶和脂肪的结合 3．合成甘油三酯最强的器官是 ( ) A．肝 B．肾 C．脂肪组织 D．脑 E．小肠 4．肝细胞内的脂肪合成后的去向 ( ) A. 在肝细胞内水解 B．在肝细胞内储存， C. 在肝细胞内氧化供能 D. 在肝细胞内与载脂蛋白结合为VLDL分泌入血 E．以上都不对 5．小肠黏膜细胞再合成脂肪的原料主要来源于 ( ) A．小肠黏膜细胞吸收来的脂肪的水解产物 B．肝细胞合成的脂肪到达小肠后被消化的产物 C．小肠黏膜细胞吸收来的胆固醇的水解产物 D．脂肪组织的分解产物 E．以上都对 6．脂肪动员指 ( ) A．脂肪组织中脂肪的合成 B．脂肪组织中脂肪的分解 C．脂肪组织中脂肪被脂肪酶水解为游离脂肪酸和甘油并释放人血供其他组织氧化利用 D．脂肪组织中脂肪酸的合成及甘油的生成 E．以上都对 7．能促进脂肪动员的激素有 ( ) A．肾上腺素 B．胰高血糖素 C．促甲状腺素 D．ACTH E．以上都是 8．线粒体外脂肪酸合成的限速酶是 ( ) A. 酰基转移酶 B．乙酰CoA羧化酶 C．肉毒碱脂酰CoA转移酶I D．肉毒碱脂酰CoA转移酶Ⅱ E．β—酮脂酰还原酶 9．酮体肝外氧化，原因是肝内缺乏 ( ) A. 乙酰乙酰CoA硫解酶 B. 琥珀酰CoA转硫酶 C．β羟丁酸脱氢酶 D．β—羟—β—甲戊二酸单酰CoA合成酶

生物化学笔记(整理版)7

第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。

表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症

第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键

中国药科大学有机化学题库.docx

选择题Ⅰ： 1.下面四个同分异构体中哪一种沸点最高? (A)己烷(B) 2-甲基戊烷 (C) 2,3-二甲基丁烷(D) 2,2-二甲基丁烷 2.下列环烷烃中加氢开环最容易的是: (A)环丙烷(B)环丁烷 (C)环戊烷(D)环己烷 3.光照下 , 烷烃卤代反应的机理是通过哪一种中间体进行的? (A)碳正离子(B)自由基 (C)碳正离子(D)协同反应, 无中间体 4.1- 甲基 -4- 异丙基环己烷有几种异构体 ? (A) 2种(B) 3种(C) 4种(D) 5种 5. 在下列哪种条件下能发生甲烷氯化反应? (A)甲烷与氯气在室温下混合 (B)先将氯气用光照射再迅速与甲烷混合 (C)甲烷用光照射 , 在黑暗中与氯气混合 (D)甲烷与氯气均在黑暗中混合 6.下列一对化合物是什么异构体 ? (A) (C)非对映体 对映体 (B)构型异构体 (D)构造异构体 7.与相互关系是: (A) 对映体(B)非对映体 (C)构型异构体(D)构造异构体 8. 下列化合物中哪些可能有顺反异构体? (A) CHCl CHCl(B) CH 2 CCl2 == (C) 1-戊烯(D) 2-甲基 -2- 丁烯 9．构造式为 CHCHClCHCHCH 的立体异构体数目是 : 33 (A) 2种(B) 4种(C) 3种(D) 1种10．下列化合物中哪些可能有E, Z异构体 ? (A) 2- 甲基 -2- 丁烯(B) 2,3-二甲基 -2- 丁烯 (C) 2-甲基 -1- 丁烯(D) 2-戊烯 11．实验室中常用 Br2的 CCl4溶液鉴定烯键 , 其反应历程是 : (A)亲电加成反应(B)自由基加成 (C)协同反应(D)亲电取代反应 12．(CH3) 2C CH2 + HCl产物主要是 : = (A) (CH 3) 2 CHCH2Cl(B) (CH3) 2CClCH3

中国药科大学有机化学题库选择题

1 选择题Ⅰ： 1. 下面四个同分异构体中哪一种沸点最高? (A) 己烷 (B) 2-甲基戊烷 (C) 2,3-二甲基丁烷 (D) 2,2-二甲基丁烷 2. 下列环烷烃中加氢开环最容易的是: (A) 环丙烷 (B) 环丁烷 (C) 环戊烷 (D) 环己烷 3. 光照下,烷烃卤代反应的机理是通过哪一种中间体进行的? (A) 碳正离子 (B) 自由基 (C) 碳正离子 (D) 协同反应,无中间体 4. 1-甲基-4-异丙基环己烷有几种异构体? (A) 2种 (B) 3种 (C) 4种 (D) 5种 5. 在下列哪种条件下能发生甲烷氯化反应? (A) 甲烷与氯气在室温下混合 (B) 先将氯气用光照射再迅速与甲烷混合 (C) 甲烷用光照射,在黑暗中与氯气混合 (D) 甲烷与氯气均在黑暗中混合 6. 下列一对化合物是什么异构体? (A) 非对映体 (B) 构型异构体 (C) 对映体 (D) 构造异构体 7. 与 相互关系是: (A) 对映体 (B) 非对映体 (C) 构型异构体 (D) 构造异构体 8. 下列化合物中哪些可能有顺反异构体? (A) CHCl =CHCl (B) CH 2=CCl 2 (C) 1-戊烯 (D) 2-甲基-2-丁烯 9．构造式为CH 3CHClCH =CHCH 3 的立体异构体数目是: (A) 2种 (B) 4种 (C) 3种 (D) 1种 10．下列化合物中哪些可能有E ,Z 异构体? (A) 2-甲基-2-丁烯 (B) 2,3-二甲基-2-丁烯 (C) 2-甲基-1-丁烯 (D) 2-戊烯 11．实验室中常用Br 2的CCl 4溶液鉴定烯键,其反应历程是: (A) 亲电加成反应 (B) 自由基加成 (C) 协同反应 (D) 亲电取代反应 12．(CH 3)2C =CH 2 + HCl : (A) (CH 3)2CHCH 2Cl (B) (CH 3)2CClCH 3 (C) CH 3CH 2CH 2CH 2Cl (D) CH 3CHClCH 2CH 3 13． CF 3CH =CH 2 + HCl : (A) CF 3CHClCH 3 (B) CF 3CH 2CH 2Cl (C) CF 3CHClCH 3 与 CF 3CH 2CH 2Cl 相差不多 (D) 不能反应 14．CH 3CH =CH 2 + Cl 2 + H 2O : (A) CH 3CHClCH 2Cl + CH 3CHClCH 2OH (B) CH 3CHOHCH 2Cl + CH 3CHClCH 2Cl (C) CH 3CHClCH 3 + CH 3CHClCH 2OH (D) CH 3CHClCH 2Cl 15．某烯烃经臭氧化和还原水解后只得 CH 3COCH 3,该烯烃为: (A) (CH 3)2C =CHCH 3 (B) CH 3CH =CH 2 (C) (CH 3)2C =C(CH 3)2 (D) (CH 3)2C =CH 2 16．CH 3CH =CHCH 2CH =CHCF 3 + Br 2 (1 mol) 主要产物为: (A) CH 3CHBrCHBrCH 2CH =CHCF 3 (B) CH 3CH =CHCH 2CHBrCHBrCF 3 (C) CH 3CHBrCH =CHCH 2CHBrCF 3 (D) CH 3CHBrCH =CHCHBrCH 2CF 3 17．异戊二烯经臭氧化,在锌存在下水解,可得到哪一种产物? (A) HCHO + OHCCH 2CHO (B) HCHO + HOOCCH 2COOH (C) HCHO + CH 3COCHO (D) CH 3COCHO + CO 2 + H 2O 18．下列化合物中哪一个能与顺丁烯二酸酐反应,生成固体产物? (A) 萘 (B) CH 3CH 2CH =CH 2 (C) (D) 对二甲苯 19．二氯丙烷可能的异构体数目有多少? (A) 2 (B) 4 (C) 6 (D) 5 20．下列化合物进行S N 2反应时,哪个反应速率最快? H CH 33H H CH 3CH 3CH 3CH 3H CH 3H CH 3CH 2C 3CH CH 2 (A)I Br (C)Cl (B)F (D)